Anda di halaman 1dari 30

ASAM AMINO DAN

PEPTIDA
Oleh :
Gabriela Alodia Daryanto (140801430)
Pascalia Shendy Anggriany (140801499)
KENAPA PERLU MEMPELAJARI
ASAM AMINO DAN PEPTIDA?
Dapat merangkai ke 20 Menghasilkan PEPTIDA
asam amino dalam dan PROTEIN dengan sifat
SEL
berbagai kombinasi dan aktivitas yang
dan urutan berbeda

PRODUK bervariasi :
- Enzim
- Hormon
- Lensa protein pada mata
- Bulu ayam
- Rambut dll
SEJARAH ASAM AMINO
Asam Amino  molekul yang relatif kecil  Karboksil dan amino yang terikat pada C yang sama

ASAM AMINO yang pertama kali ditemukan Asparagin (1806)


yang terakhir ditemukan  Treonin (1938)  William C. Rose

CIRI ASAM AMINO


Semua asam amino memiliki : - gugus karboksil
- gugus amino diikat pada atom karbon yang sama

Perbedaannya  terletak pada RANTAI SAMPINGNYA atau GUGUS R


STRUKTUR UMUM ASAM AMINO
Keterangan :
R  rantai gugus sampingnya yang berbeda pada tiap asam amino
H3N  Gugus amino
H  gugus hidrogen
COOH  gugus karboksil

Memiliki empat gugus substituen yang berbeda  karbon asimetrik atau khiral
Kecuali : GLISIN
SIFAT ASAM AMINO
Hampir semua asam amino mempunyai ATOM KARBON ASIMETRIK
Asam amino dari Protein yang Bersifat OPTIK AKTIF
Asam amino dapat digolongkan sebagai :
a. mempunyai Gugus R Nonpolar
b. mempunyai Gugus R Polar  b.1. Bermuatan positif
b.2. Bermuatan negatif
Asam amino dapat berperan sebagai asam dan Basa
Asam amino mempunyai Kurva Titrasi yang KHAS
SEMUA ATOM ASAM AMINO MEMILIKI
ATOM KARBON ASIMETRIK
ASAM AMINO DARI PROTEIN YANG
BERSIFAT OPTIK AKTIF
Karbon-α pd setiap as amino melekat dg empat gugus kimia yg
berbeda, & karena itu, merupakan suatu khiral atau atom
karbon yg aktif secara optic.

Glisin tdk aktif sec optic.


Asam amino Rotasi spesifik

L-Alanin + 1,8
L-Arginin + 12,5
L-Isoleusin + 12,4
L-Penilalanin - 34,5
L-Glutamat + 12
L-Histidin - 38,5
L-Lisin + 13,5
L-Serin - 7,5
L-Prolin - 86,2
L-Treonin - 28,5
STEREOISOMER
Stereoisomer merupakan suatu bentuk senyawa yang sama
strukturnya namun berbeda posisi unsur-unsur penyusunnya.
STERIOISOMER dibagi 2:
1. Enantiomer dan
2. Diastereomer
PENGGOLONGAN ASAM AMINO
(berdasarkan berinteraksi dengan air pada ph biologi (dekat pH 7)
Golongan gugus non polar
 Hidrofobik (tidak suka air)

Golongan gugus polar tetapi tidak bermuatan


 Hidrofilik (menyukai air)

Golongan gugus polar bermuatan negatif

Golongan gugus polar bermuatan positif


8 asam amino GUGUS R non polar
1. Letak as. Amino non polar di dalam protein
Pd protein yg ditemukan di dlm larutan yg mengandung air => rantai samping cenderung berkumpul
dibagian dalam protein. Hal ini dihasilkan oleh sifat hidrofobik gugus-R nonpolar. Gugus-R non polar
kmdian mengisi bag dalam protein yg melipat shg membantu memberikan bentuk 3 dimensi
pd protein.
7 asam amino GUGUS R polar tidak
bermuatan
Asam amino polar  memiliki gugus fungsional yang membentuk ikatan hidrogen dengan air
• Serin, treonin dan tirosin  satu gugus hidroksil polar yg
berperan dlm pembntukan ik hidrogen.
• Rantai samping asparagine & glutamin  satu gugus karbonil
& satu gugus amida, dan keduanya jg dpt turut serta dlm
pembentukan ik hidrogen.
• Rantai samping sistein  satu gugus sulfhidril (-SH), yg mrpkan
komponen penting tempat-akti sebagian besar enzim.
ASAM AMINO POLAR BERMUATAN
Muatan total negatif rantai Muatan total positif rantai
samping pada pH 7 : bersifat asam samping pada pH 7 : bersifat basa
ASAM AMINO BERPERAN SEBAGAI ASAM
DAN BASA
Jika suatu kristal asam amino misalnya alanin, dilarutkan dalam air  maka molekul dapat menjadi ion dipolar yang
Dapat berperan sebagai suatu asam (donor proton)

Atau basa
AMPOTER
ASAM AMINO MEMPUNYAI KURVA TITRASI
YANG KHAS
• Karena as amino dalam keadaan pH
tertentu dapat berubah sifat keasaman
maupun kebasaannya, maka dapat
ditentukan dengan titrasi asam-basa.
(𝑃𝑘1 +𝑃𝑘2 )
• 𝑝𝐼 =
2
SIFAT ASAM DAN BASA MERUPAKAN
DASAR BAGI ANALISA ASAM AMINO
Untuk memisahkan, mengindentifikasi dan mengukur secara kuantitatif jumlah tiap asam amino  diperluka metode :

A.ELEKTROFORESIS MEMANFAATKAN
PERBEDAAN BESAR
B.KROMATOGRAFI PENUKAR ION MUATAN LISTRIK
ELEKTROFORESIS KERTAS
ELEKTROFORESIS KERTAS  metode paling sederhana dalam memisahkan asam amino
KROMATOGRAFI PENUKAR ION
untuk menentukan perbedaan asam basa asam amino
REAKSI NINHIDRIN
• Digunakan untuk mendeteksi dan menduga asam amino
dalam jumlah kecil secara kuantitatif.
• Metode ini sangat sensitif terhadap asam amino.
• Larutan ninhidrin merupakan senyawa kimia untuk mendeteksi
gugus amino dalam molekul asam amino.
• Hasil positif : biru keunguan
Pereaksi 1-fluoro-2,4-dini-trobenzen
(FDNB)
Dalam larutan basa encer, FDNB berekasi dengan asam amino 
menghasilkan tuurunan 2,4 – dinitrofenil
(berguna dalam indentifikasi masing-masing asam amino)
PEPTIDA
 rantai asam amino
 2 molekul asam amino  diikat secara
KOVALEN  ikatan amida  IKATAN PEPTIDA
CONTOH IKATAN PEPTIDA :
1. DIPEPTIDA
2. TRIPEPTIDA
3. TENTRAPEPTIDA
4. PENTAPEPTIDA
5. POLIPEPTIDA
• Dipeptida

Atau
PEPTIDA MENUNJUKAN AKTIVITAS BIOLOGI
• Peptida yang terdapat dalam bentuk bebas di dalam benda hidup dan
tidak berhubungan dengan struktur protein:
1. Hormon Polipeptida (rantai panjang)
a. Insulin
dihasilkan dari sel β pada pankreas sebagai pesan kimia oleh darah menuju organ lain.
b. Glukagon
Hormon pankreas yang bekerjanya berlawanan dengan insulin
• Hormon rantai pendek
a. Oksitosin: hormon yang dihasilkan dari pituitari posterior yang
merangsang kontraksi uterin
b. Bradikinin: hormon yang menghambat pembengkakan jaringan
c. Faktor pelepas tirotropin: dibentuk di dalam hipotalamus dan
merangsang pelepasan hormon lain
d. Einkafalin: hormon yang meniadakan rasa sakit
TERIMA KASIH