ENZIM

Oleh

1) Erisha Putri
(1815041025)
2) Yuni Saputri
(1815041054)
3) Fajar Rimba Buana
(1815014060)
 Enzim merupakan katalisator
pilihan yang diharapkan dapat
mengurangi dampak
pencemaran lingkungan dan
pemborosan energi karena
reaksinya tidakmembutuhkan
energi, bersifat spesifik dan

Definisi tidak beracun. Enzim telah

dimanfaatkan secara luas
pada berbagai industri produk
pertanian, kimia dan industri
obat-obatan. Tiga sifat utama
dari biokatalisator adalah
menaikkan kecepatan reaksi,
mempunyai kekhususan
dalam reaksi dan produk serta
 Komponen Penyusun Enzim

Berdasarkan senyawa pembentuknya yaitu protein enzim

dibedakan atas 2 bagian yaitu:
Enzim sederhana : Enzim dengan seluruh komponen
penyusunnya adalah protein
Enzim kompleks atau enzim konjugasi (Holoenzim) : Enzim
yang komponen penyusunnya tidak hanya terdiri atas protein
Apoenzim merupakan bagian dari enzim konjugasi yang berupa
protein. Bersifat termolabil sehingga mudah terdenaturasi.
Prostetik merupakan bagian dari protein konjugasi yang bukan
senyawa protein. Bersifat termoresisten. Komponen prostetik
terbagi menjadi :
Kofaktor, gugus prostetik yang terbuat dari senyawa logam.
Contohnya ; ion-ion logam.
Koenzim, gugus prostetik yang terbuat dari bahan organic.
Contohnya ; vitamin, NADH
 SIFAT ENZIM

1. Enzim adalah Protein

Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi
oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika
lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja
dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenissubstrat,
artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok
dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan
tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang
dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikitDalam reaksi biokimia hanya sejumlah kecil
enzim yang dibutuhkan untuk mengubah sejumlah besar substrat menjadi
produk hasil.
5. Bekerja bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah
(bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa
sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa
menjadi senyawa tertentu.
 Fungsi Enzim
Fungsi suatu enzim ialah sebagai
katalis untuk suatu proses biokimia
yang terjadi dalam sel maupun di luar
sel. Suatu enzim dapat mempercepat
reaksi 108 sampai 1011 kali lebih
cepat daripada suatu reaksi tersebut
dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim
dapat berfungsi sebagai katalis yang
sangat efisien, di samping mempunyai
Fungsi dan derajat kekhasan yang tinggi. Oleh
karena itu, enzim mempunyai peranan
Peran Enzim yang sangat penting dalam reaksi
metabolisme. Peranan enzim dalam
reaksi metabolisme adalah sebagai
berikut:
Biokatalisator yaitu meningkatkan
kecepatan reaksi kimia dengan
menurunkan energi aktivasinya tetapi
tidak ikut bereaksi.
Modulator yaitu mengatur reaksi yang
 Peran Enzim

Enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi

lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian
panas dari luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi
aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih antara
energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian
kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai
kekekalan energi. Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh
yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung
dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama
beberapa minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium
normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di bawah
pengaruh enzim di dalam tubuh
 1. Kunci
Mekanism
Gembok e Kerja
Menurut teori kunci-gembok, terjadinya
Enzim
reaksi antara substrat dengan enzim
karena adanya kesesuaian bentuk ruang
antara substrat dengan situs aktif (active
site) dari enzim, sehingga sisi aktif
enzim cenderung kaku. Substrat
berperan sebagai kunci masuk ke dalam
situs aktif, yang berperan sebagai
gembok, sehingga terjadi kompleks
enzim-substrat. Pada saat ikatan
kompleks enzim-substrat terputus,
produk hasil reaksi akan dilepas dan
enzim akan kembali pada konfi gurasi
semula. Berbeda dengan teori kunci
2.
Kecocokan
Induksi
Bukti dari kristalografi sinar x,
diketahui bahwa sisi aktif enzim
bukan merupakan bentuk yang
kaku, tapi bentuk yang fl eksibel.
Ketika substrat memasuki sisi aktif
enzim, bentuk sisi aktif akan
termodifi kasi menyesuaikan
bentuk substrat, sehingga
terbentuk kompleks enzim
substrat. ketika substrat terikat
pada enzim, sisi aktif enzim
mengalami beberapa perubahan
sehingga ikatan yang terbentuk
antara enzim dan substrat menjadi
 Klasifikasi Enzim

1 . Menurut Poedjadi (1994), enzim yang dibagi kedalam enam

golongan tersebut digolongkan berdasarkan pada jenis reaksi
yang dikatalisis, keenam golongan enzim tersebut yaitu :
Oksido-reduktase
Enzim yang berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi. Enzim
yang termasuk dalam golongan ini ada dua yaitu
dehidrogenase dan oksidase. glukosa oksidase dan glisin
oksidase
 Transferase
Enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan gugus
tertentu. Contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah
metiltransferase, hidroksimetiltransferase dan
aminotransferase.

Hidrolase
Enzim yang berperan dalam reaksi
hidrolisis. Ada tiga jenis enzim hidrolase,
yaitu jenis yang memecah ikatan ester,
memecah glikosida, dan yang memecah
ikatan peptida. Contoh : esterase, lipase,
amilase, aminopeptidase,.
Liase
Enzim yang termasuk golongan ini
mempunyai peranan penting didalam
reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu
substrat (bukan cara hidrolisis)atau
sebaliknya. Contoh enzim golongan ini
yaitu: dekarboksilase,aldolase, dan
Isomerase
Enzim yang termasuk dalam
golongan ini bekerja pada reaksi
perubahan intramolekular
misalnya reaksi perubahan glukosa
menjadi fruktosa. Contoh :
ribulosafosfat epimerase, dan
glukosafosfat isomerase.
Ligase
Enzim yang berperan pada
reaksi penggabungan dua molekul,
oleh karenanya enzim-enzim
tersebut juga dinamakan
sintetase. Ikatan yang terbentuk
adalah ikatan C-O, C-S, C-N, atau
C-C. Contoh: glutamin dan piruvat
karboksilase.
 Kinetika Enzim
Kinetika enzim adalah aktivitas enzim yang didasarkan oleh
konsentrasi substrat. Pada konsentrasi substrat yang amat
rendah, kecepatan reaksipun amat rendah, tetapi
kecepatan ini akan meningkat dengan meningkatnya
konsentrasi substrat. Jika kita menguji pengaruh
konsentrasi substrat yang terus meningkat setiap saat kita
mengukur kecepatn awal reaksi yang dikatalisis ini, kita
akan menemukan bahwa kecepatan ini meningkat dengan
nilai yang semakin kecil. Pada akhirnya akan tercapai titik
batas, dan setelah titik ini dilampaui, kecepatan reaksi
hanya akan meningkat sedemikian kecil dengan
bertambahnya konsentrasi substrat. Pada batas ini yang
disebut kecepatan maksimum ( Vmaks ) , enzim menjadi
jenuh karena substratnya dan tidak dapat berfungsi lebih
cepat.
 Sifat katalitik Enzim

Sifat-sifat katalitik dari enzim ialah sebagai

berikut:
Enzim mampu meningkatkan laju reaksi pada
kondisi biasa (fisiologik) dari tekanan, suhu dan
pH.
Enzim mempunyai selektifitas tinggi terhadap
substrat (substansi yang mengalami perubahan
kimia setelah bercampur dengan enzim) dan
jenis reaksi yang dikatalisis.
Enzim memberikan peningkatan laju reaksi
yang tinggi dibanding dengan katalis biasa
Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Konsentrasi substrat
Kecepatan reaksi enzimatis pada umumnya
tergantung pada konsentrasi substrat. Kecepatan reaksi
akan meningkat apabila konsentrasi substrat
meningkat
Aktivator dan inhibitor
Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi
katalisnya. Aktivator adalah senyawa atau ion yang
dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.
inhibitor merupakan suatu zat kimia tertentu yang
dapat menghambat aktivitas enzim. Pada umumnya
cara kerja inhibitor adalah dengan menyerang sisi aktif
enzim sehingga enzim tidak dapat berikatan dengan
substrat dan fungsi katalitik enzim tersebut akan
terganggu
 Inhibitor

Inhibitor enzim adalah suatu molekul yang berinteraksi dengan enzim agar kerja
enzim dihambat pada keadaan normal dengan berbagai cara. Tipe inhibisi yang utama
adalah inhibisi kompetitif dan inhibisi non kompetitif.
Umumnya inhibisi dibagi menjadi dua yaitu reversibel dan irreversibel. Inhibisi
irreversibel merupakan suatu perubahan bentuk dari gugus fungsional enzim atau
lebih seperti terbentuknya ikatan kovalen antara enzim dan inhibitor. Inhibisi
reversibel mempunyai beberapa jenis,salah satunya adalah inhibisi kompetitif yang
bersaing dengan substrat pada sisi aktif enzim. Jenis inhibisi reversible lain adalah
inhibisi tidak kompetitif (uncompetitive) dan inhibisi campuran (mixed). Inhibisi
uncompetitif mengikat sisi yang berbeda dari sisi aktif substrat dan tidak seperti
inhibitor kompetitif yang hanya mengikat kompleks substrat-enzim. Inhibisi campuran
mengikat sisi yang berbeda dari sisi aktif substrat.
Inhibitor kompetitif hanya mengikat enzim bebas. Pengikatan terjadi pada sisi aktif
target dimana substrat juga mengikat. Inhibitor kompetitif akan meningkatkan nilai
Km yang jelas untuk substrat dengan tidak ada perubahan dalamnilai Vmax secara
jelas. Inhibitor nonkompetitif mengikat dengan baik enzim bebas maupun dengan
kompleks enzim-substrat. Inhibitor nonkompetitif akan menurunkan nilai Vmax secara
jelas, namun tidak ada efek pada nilai Km yang jelas untuk substrat. Namun dalam
beberapa keadaan, suatu senyawa dapat mengalami dua penghambatan sekaligus
yaitu gabungan dari inhibisi kompetitif dan inhibisi non kompetitif yang sering disebut
sebagai inhibisi campuran (mixed inhibition)
TERIMAKASI
H