KARAKTERISTIK

DAN KINETIKA
ENZIM
Dewi Wahyu Maulidina
130254244006
Rahmad Hidayat
130254244009
ENZIM HASIL PERAIRAN

Dosen: Made Suhandana

TEKNOLOGI HASIL PERIKANAN S.Pi.,M.Si
FAKULTAS ILMU KELAUTAN DAN
PERIKANAN
UNIVERSITAS MARITIM RAJA ALI HAJI
2015
 PENDAHULUAN

Definisi Karakteristik Enzim

Kondisi
optimum untuk
aktivitas kerja
Pengukuran kuantitatif dari enzim
kecepatan reaksi yang
dikatalisis enzim dan
pemeriksaan sistematik
faktor-faktor yangg Definisi Kinetika
mempengaruhi kecepatan Enzim
tersebut
 Faktor yang
berhubungan dengan
Karakteristik Enzim

1. Suhu

2. pH

3. Inhibitor Kinetika Enzim

4. Substrat
 Suhu

• Ketika suhu dinaikkan, gerakan partikel

semakin cepat (Energi Kinetik bertambah
cepat)
• Enzim dan substrat bertemu
• Batas suhu optimum (Ada suhu tertentu
dimana aktivitas enzim besar)
 pH

• Semua reaksi enzim dibantu dengan buffer

atau larutan penyangga karena enzim
rentan pada aktiitas pH
• Buffer yang digunakan harus buffer artifisial
atau buatan. Contohnya: Buffer fosfat,
asetat, TRIS, dan HEPES.
• Enzim pada umumnya aktif pada pH netral
atau pH tubuh. Tetapi enzim akan aktif pada
kisaran pH 5-9
 Faktor yang
berhubungan dengan
Kinetika Enzim

Kinetika enzim berhubungan dengan

inhibitor dan substrat. Enzim memiliki
komponen Km dan V maks

Inhibitor merupakan
suatu senyawa yang
dapat menghambat atau
menurunkan laju reaksi
yang dikatalisis oleh
enzim.
Efek Kecepatan Sustrat
pada Kecepatan Suatu
Reaksi Enzim

1. Ketika substrat
rendah, aktivitas
enzim berjalan baik
2. Idealnya, substrat
diberikan di Km
atau ½ dari
kecepatan
maksimum
3. Ketika enzim jenuh
atau substrat padat,
dia akan stasioner
(atau merata lurus)
Konsentrasi Substrat

• Semakin tinggi konsentrasi substrat yang digunakan, maka

semakin tinggi aktivitas enzim atau semakin tinggi kecepatan
reaksi yang dikatalisis oleh enzim tersebut.
• Namun pada suatu titik tertentu, yaitu kecepatan maksimum
(Vmaks), adanya penambahan konsentrasi substrat dalam
jumlah tertentu tidak akan dapat meningkatkan kecepatan
reaksi enzim.
• Jika terus dilakukan penambahan konsentrasi substrat ke
dalam reaksi yang dikatalisis oleh enzim, maka akan dapat
menurunkan aktivitas enzim atau kecepatan reaksi.
 Km

Km adalah konsentrasi substrat untuk memperoleh ½

kecepatan maksimum
Km yang kecil, berarti enzim dan substrat berikatan
kuat
Km yang besar, berarti enzim dan substrat berikatan
lemah

V maks

V maks adalah kecepatan reaksi maksimal teoritis

(karena tidak pernah dicapai)
 Inhibitor/ Penghambat

Irreversible Inhibitor
Pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim

Reversible Inhibitor
suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali

Inhibitor Competitive
• Inhibitor bersaing dgn substrat
untuk terikat pd sisi aktif
• Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat enzim
membentuk komplek EI
• krn terikat scr reversible 
penghambatan nya bias, yaitu
ketika ditambah substrat maka
penghambatan berkurang
 Inhibitor Non Competitive

• Inhibitor terikat pada sisi lain dari

enzim (bkn sisi aktif) jadi tidak
memblok pembtkan enzim-substrat
komplek
• Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor
terikat walau enzim mengikat substrat
• Inhibitor mengurangi konsentrasi
enzim yg aktif, sehingga
mempengaruhi Vmax –nya

Inhibitor Un Competitive

• Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim

• Berbeda dgn non-competitive 
inhibitor ini hanya terikat pd ES
komplek
• Sehingga tidak terikat pd enzim
bebas
• Vmax berubah, dan Km juga berubah
KARAKTERISTIK DAN SIFAT KINETIKA ENZIM KITINASE DARI
ISOLAT BAKTERI T5a1 ASAL TERASI
Oleh: Dedi Noviendri*), Yusro Nuri Fawzya*), dan Ekowati
Chasanah*)

1. Suhu Pengaruh suhu terhadap

aktivitas kitinase dari
penelitian ini dapat dilihat
pada Gambar 1. Aktivitas
maksimum kitinase dari isolat
T5a1 dicapai pada suhu
40ºC sebesar 1,759 U/mL,
tetapi mengalami
penurunan pada suhu 50ºC.
Peningkatan suhu inkubasi
dapat
menyebabkan peningkatan
aktivitas enzim karena
peningkatan kecepatan gerak
termal molekul.
 2. pH

Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim dapat

dilihat pada Gambar 2. Aktivitas maksimum isolat
T5a1 dicapai pada pH 6,0 bufer fosfat sebesar 0,696 U/mL.
KARAKTERISASI EKSTRAK KASAR ENZIM POLYPHENOLOXIDASE
DARI UDANG WINDU (Penaeus monodon)
Oleh: Made Suhandana , Tati Nurhayati , dan Laksmi Ambarsari

3. Konsentrasi Substrat

Aktivitas ditunjukkan dalam

satuan aktivitas relatif (%).
Konsentrasi substrat yang
memberikan aktivitas enzim
optimum adalah sebesar 7,5
mM. Konsentrasi enzim dibawah
7,5 mM menunjukkan aktivitas
enzim yang terus meningkat,
namun ketika konsentrasi
substrat dinaikkan diatas
konsentrasi 7,5 mM aktivitas
enzim mengalami penurunan.
 4. Inhibitor

Ion logam dapat meningkatkan atau

menurukan aktivitas enzim setelah
berinteraksi dengan enzim. Ion
logam yang meningkatkan aktivitas
enzim disebut dengan aktivator
sedangkan yang menurunkan
aktivitas enzim disebut dengan
inhibitor. Ion logam yang
mempengaruhi kerja aktivitas enzim
PPO. Kontrol menunjukkan aktivitas
PPO yang tidak ditambahkan ion
logam, ditunjukkan dengan aktivitas
relatif 100%. Gambar menunjukkan
bahwa Na+ , Ca2+ , Cu2+, Zn2+,
dan EDTA dengan konsentrasi 10
mM menurunkan aktivitas enzim
PPO.
 Kesimpulan

Berdasarkan kedua jurnal diatas, dapat disimpulkan tentang kondisi

optimum aktivitas enzim yang telah dipelajari bahwa:
1. Suhu memiliki batas optimum dan ketika suhu dinaikkan, gerakan
partikel semakin cepat. Pada jurnal 1 diketahui suhu optimum pada
aktivitas enzim di 40ºC.
2. Enzim akan aktif pada pH kisaran 5-9 dan dibantu dengan buffer
artifisal/ buatan. Pada jurnal 1 diketahui pH optimumnya adalah 6
dan menggunakan buffer fosfat.
3. Konsentrasi substrat yang diberi akan meningkatkan aktivitas enzim
pada kondisi optimum, tetapi akan mengalami penurunan jika terus
diberi penambahan konsentrasi substrat. Pada jurnal 2 diketahui
kondisi optimum konsentrasi substrat sebesar 7,5 mM dan
mengalami penurunan diatas 7,5 mM.
4. Inhibitor sebagai penghambat kerja enzim akan mengalami
penurunan. Pada jurnal 2 diketahui pemberian ion logam Na+, Ca2+,
Cu2+, Zn2+, dan EDTA dengan konsentrasi 10 mM
TERIMAKASIH 