PENGANTAR BIOKIMIA

dr. Fera The, M.Kes

 BIOKIMIA adalah
ilmu yang
membahas tentang
dasar-dasar kimia
dari kehidupan /
ilmu yang
Biokimia membahas tentang
zat-zat kimia
penyusun tubuh
BIOKIMIA: makhluk hidup
BIO(KEHIDUPA
N) Biokimia terdiri atas:
1.Biologi Sel
KIMIA 2.Biologi Molekuler
3.Genetika
Molekular
Proses Transformasi
Makanan  dicerna mll Enzymatis dipengaruhi o/
Hormon
pencernaan pd sal.cerna

Produk Cerna  mll sal.Lymfe  hati &
jar.lain
disimpan a/metabolisme mjd Energi &
Metabolit
Komposisi Tubuh td atas air & senyawa
Organik  Protein 15%, Lipid 15%, KH 5% dr BB
Td : Berstruktur & Tdk berstruktur
Anorganik td atas Mineral 5% dr BB
a. Kation : Utama  Na+, K+, Ca2+, Mg+2, Fe2+,
Fe3+
JmL kecil  Zn2+, Cu2+
STRUKTUR DASAR TUBUH MANUSIA

Protein Umum.
Terdiri gol. Makromolekul yg heterogen  turunan
polipeptida dg Berat molekul tinggi
Secara kimia dibedakan :
 Protein Sederhana  Protein Kompleks
Kepentingan Biomedis Protein
Fungsi Utama :  Mengatur fungsi sel tubuh
 Mengatur susunan struktur sel
 Membentuk enzyme darah
LIPOPROTEIN
Klasifikasi Khusus  membedakan jenis2 protein kompl
Cth ; LIPOPROTEIN PLASMA td; 1, 2 , 
( Klasifikasi berdsr Mobilitas Elektroporesis )
Klasifikasi berdsr Sedimentasinya pd Ultra Centrifugal td
Kilomikron ; VLDL, LDL, HDL, VHDL
Klasifikasi berdasar penentuan Immunologi dengan
adanya APOPROTEIN td ;
Type; A : B : C : D : E : F
STRUKTUR PRIMER
As. Amino  As.L  Amino pd gugus  karboxil
Cth protein dg rantai samping mengandung :
 GUGUS HIDROKSIL (OH) td ; Serin, Threonin, Tirosin
 ALIFATIK td ; Glisin, Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin
 SULFUR td ; Sistein, Methionin
 Gugus Acidik/Amida td; As.Asfarat, Asfaragin, As.Glutamat, Glu
 Gugus ALKALIS td ; Arginin, Lisin, Histidin
 CINCIN AROMATIK td ; Histidin, Fenilalanin, Tyrosin, Triptopan
 ASAM AMINO ; Prolin
STRUKTUR SEKUNDER
Struktur ini dibangun oleh ikatan :
1. KOVALEN
2. NON KOVALEN  Ikatan Garam
Ikatan Hidrogen
Interaksi Hidrofobik
Interaksi Elektrostatik
PROTEIN (Struktur & Fungsi)
Struktur t.d :  Primer  Secunder  Tertier  Quartener
Klasifikasi berdasar :
1. Kelarutan  Albumin, Globulin, Histon
2. Bentuk  Globuler, Fibrosa
3. Fungsi Biologi
- Enzym : dehidroginase, kinase
- Penyimpan : Feritin, Myoglobin
- Pengatur : Pengikatan DNA, Hormon Peptida
- Struktural : Kollagen, Proteoglikan
- Pelindung : Pembekuan darah = Ig
- Pengangkut : Hb, lipoprotein
- Kontraktil/motil : Aktil, Tubulin
4. Struktur 3 dimensi
- Kristalografi Sinar-X  Struktur kristal yg
dipecahkan  ikatan dg nukleotida semakin
byk variabel2 protein
IKATAN HIDROGEN
Terdpt pd permukaan Protein Globuler dimn
residunya membentuk ikatan H terutama molekul
air.
Residu Amino Asil pd tulang terdpt byk ikatan H

.
IKATAN HIDROPHOBIK ( Interaksi )

 Terdapat pada bagian interior Protein

 Digerakkan secara entropis
 Bentuk sferis kasar
 Rantai samping ALKIL
INTERAKSI ELEKTROSTATIK (Ikatan Garam)

 Dibtk antar gugus berlawanan  Gugus terminal AMINO

& Karboxil pada peptida
 Terletak pada permukaan protein Globuler
 Interaksi IONIK

INTERAKSI VAN DER WALLS

 Sifat sangat lemah
 Bekerja pada jarak yang pendek dengan kekuatan
menarik & menolak
 Jarak antara kekuatan menarik maximal & menolak
minimal disebut Sebagai
JARAK KONTAK VAN DER WALLS
ALFA HELIX
 Btk punggung Polypeptida terpilin dg jmlh yg sm disek
 karbon
 Membtk COIL ( Ulir = Helix )  oleh ;
N  residu as. amino berputar & tonjolan ( Pitch
P  jarak perputaran sepanjang sumbu
 Memiliki sudut Phi & Psi baik u/ pengikatan H shg
terjadi stabilitas maksimal
 Protein mengandung 4 – 50 residu ( rata2; 12 )
 Stabil o/ Ikatan H & kekuatan Van Der Walls
 As. Amino yg plg srg ditemukan ad residu :
Alanin, Glutamat, Leusin, Metionin
 As. Amino yg kurang ad :
Glisin, Prolin, Serin, Tyrosin.
ASAM AMINO PROLIN
Berperan pd putaran I  helix N peptida residu prolin tdk dpt
membtk ikatan H sehgg bisa terbtk tekukan ( BEND )
Cth : Tdk semua tekukan dlm  helix  Residu Prolin
Alfa helix plg srg ditemukan pd permukaan Protein akan tapi
ada juga yg terbenam dlm interior protein

ALFA HELIX AMFIPHATIK

Residu bergeser antara hidrofobik & hidrofilik pd tiap 3-4 residu
dimn  helix berhadapan dg lingk.Polar & Nonpolar
Helix ini terdapat pada :
 Lipoprotein plasma
 Hormon Polypeptida
 Antibiotik
 Glikoprotein Virus HIV
BETA SHEET
Struktur reg yg ke2 dg btk lembaran terlipat Beta (PLEATET SHEET)
 Gugus  C & R terletak berkaitan/bergantian antara sdkt diatas &
sedikit dibwh terhadap rantai bidang utama polipeptida
 Sudut Phi & Psi berulang.
 Distabilkan oleh ikatan H dengan jumlah maximal.
 Struktur Beta Sheet tidak kompak seperti alfa helix

REGIO LOOP ( Gelungan )

 untuk pengikatan Antigen.
 50 % residu dalam protein Globuler dalam bentuk -helix &  sheet
sisanya dlm bentuk Loop & Ulir (Coil), tersusun secara tidak teratur
yg secara biologis kurang penting dibanding yang teratur.
 Regio Loop dengan struktur Primer dan panjang membentuk lokasi
Antibody untuk pengikatan antigen .
 Pada regio ini dikenal juga HAIRPIN LOOP (penjepit rambut ) u/
Menghubungkan beta sheet anti parallel yang berdekatan
PROTEIN GLOBULER ► -BENDS
 Timbul dari regangan 20 residu atau lebih
 Berbentuk lurus, residu  o/ regio polypeptida yg secara
mendadak merubah arahnya.
 Benang pd beta sheet dihubungkan o/ regio polypeptida
panjang yang sering mengandung alfa helix .
 Beta Return (putaran balik) meliputi 4 residu yang terikat H
terjadi pada permukaan Protein.
 PROTEIN MENGANDUNG REGIO MENYIMPANG

 tdk semua residu terdpt sbg struktur Sec yg tersusun scr

teratur
cth ; Gugus R panjang dr residu Lysin & bgn gugus
terminal
amino/carboxil pd polypeptida  flexibilitas yg
mempunyai
peranan Biologis vital.

 Regio yg menyimpang kmd tersusun teratur  Ligant

spesifik
cth ; stabilisasi region yg menyimpang dr pusat katalisis
enzym2
yg terjadi bila ligant terikat.
STRUKTUR TERTIER
 Isi diagram (model) memberi informasi termsk semua atom protein.
 Sifat yg digunakan u/struktur ini ad sylinder bagi -helix, anak panah
lebar bg -sheet & loop.
 Struktur2 Protein Tertier al ;
» Struktur Sec.bermotif Super Secunder.
» Polypeptida besar dengan domain berbeda.
» Ikatan elektrostatik yang menghubungkan residu permukaan.
» Ikatan disulfida memberi stabilitas tambahan .
» Interaksi hidrofobik menghubungkan residu inferior.
» Kristallografi sinar X mengungkap struktur Sec & tertier.
IKATAN DISULFIDA
Ikatan disulfida kovalen terbentuk diantara residu Systein
dlm suatu polypeptida yg sama a/ berbeda. Ikatan S – S member
stabilitas tambahan pd konformasi spesifik protein yi ENZYM
Cth: RIBONUKLEASE & KERATIN (Protein Struktural)
STRUKTUR KUARTENER
Protein olygomerik  rantai polypeptida multiple terikat dg kekuatan
Nonkovalen  QUARTENER
 Rantai polypeptida (protomer subunit)
 Ikatan H & Elektrostatik terbtk diantara residu permukaan subunit yg
berdktan menstabilkan ikatan tsb.
 Protein yg tersusun dr 2–4 subunit disbt Protein Dimerik (Tetramerik).
 Nama2 lain al ;
HOMODIMEDRIK ; HOMO TETRAMER
HETERO OLIGOMER  tersusun dr subunit tdk sama dg fs yg
berbeda2 & bisa berfs sbg ;
» Katalisator pada subunit yang lain
» Pengaturan ligant
» Pengaturan intrasel.
PREPARAT DENATURASI
Cth Urea ; Na Dodesil Sulfat (SDS) ; H+ ringan ; OH ringan disbt sbg
Denaturan yg memutus ikatan H Hidrofobik & ikatan Elektrostatik tapi
bukan pada ikatan peptide & ikatan disulfida.
Zat ini menghancurkan semua struktur protein kec struktur Primer &
merusak aktivitas Biologisnya.

Methoda Fisik penentuan Berat Molekul (BM)

struktur kwartener
Penentuan Jenis & Jmlh protomer yg ada serta arahnya serta interaksi yg
menyatukan dg catatan Oligomer tidak mengalami denaturasi selam
prosedur pemeriksaan antara lain ;
a. Ultra centrifugasi analitik
b. Centrifugasi gradien densitas sukrosa
c. Filtrasi Gel
d. Elektroforesis Gel Poliakrilamida (PAGE)
e. Mikroskop Elektron .
 PROTEIN TERLIPAT
Gugus polypeptida dlm keadaan fisiologis dpt terlipat/dtk mll
stadium:
1. Pembtkan struktur sek pendek regio -helix, -sheet, -Turn.
2. Pertumbuhan rentangan membtk Domain dengan diffusi.
3. Peleburan bebrp Domain membtk Globul yg melebur.
(bentuk tertier tidak teratur dan tdk kompak)
4. Pembentukan Globul btk tertier, kompak, dan tersusun rapi.

BENTUK MENENTUKAN FUNGSI

Struktur & fungsi biologis protein ditentukan o/btk prot. fibrosa  Fs
struktural pada kulit, jaringan ikat /serat
Seperti rambut, sutera, Wool
Ikatan hidrofobik  Menstabilkan -sheet pd fibroin sutera yg
disusun o/ residu asam amino; Glisin (85%) tersusun
bergantian dg as.amino : alanin atau serin
PROTEIN FIBROSA
d; Protein Sek. pd kulit, Tendon, Tulang, Otot yg mempunyai fungsi;
truktural, Protektif, Motilitas (spt strukturnya bertentangan dg sifat
rotein globuler )

KOLLAGEN
truktur Sek protein mammalia ± 25 % dari total Protein
ULIT  Protein fibrosa btk serabut terpintal longgar & bersft fleksibel.
ENDON  struktur asimetri dg struktur melawan regangan yg tinggi.
GIGI/TULANG  mengandung senyawa Hidroxiadipatil yaitu
Polymer Kalsium Posfat .
ORNEA MATA  kollagen tersusun menyerupai kristal & tembus pandan
 TROPO KOLLAGEN
uatu Triple Helix yang kaya As.Amino, Glisin, Prolin, Histidin.

KELAINAN GIZI GENETIK

elainan biosintesis Tropokollagen & maturasinya terjadi kelainan
truktur Secunder kollagen.
CORBUT  akibat deff Vit.C disebabkan kelainan enzym Prolil dan lisil
hidroxilase dan kelinan biosintesa Tropokollagen
tanda2 - Perdarahan Gusi
- Penyembuhan luka yang lama
MENKES  Peny dg tanda2 rambut keriting/kusut disebut KINKY HAIR
retardasi pertumbuhan
deff Tembaga dlm makanan u/ membtk enzime Lysil Hidroxilas
OSTEOGENESIS IMPERFEKTA
Tulang rapuh
Kelainan pd Tropokollagen 9 Biosyntesa kollagen scr genetik

SYNDROMA EHLERS DANLOSS

Klinis : Sendi mobil
Abnormalitas kulit
Biokimia : defek sejmlh gen yg memberitahu -1 Prokollagen
Procollagen N-Peptidase & Lisil Hidroxilase