CHAPTER 9

BIOFISIK
PRIYOSETYOKO
24030120420007
 CHAPTER 9
BIOFISIKA PROTEIN

 Strukur Protein Beserta Fungsi Protein

 Kekuatan dan Faktor yang Menstabilkan Struktur Protein
 Perbedaan Pelipatan Protein Membran dan Protein Sitoplasma
 Cara Menganalisis Sudut Ikatan Peptida
 Dua Struktur Sekunder Protein
 PELIPATAN PROTEIN

• Pelipatan protein adalah proses fisik di mana

rantai protein memperoleh struktur 3 dimensi
aslinya , konformasi yang biasanya berfungsi
secara biologis, dengan cara yang cepat dan
dapat direproduksi.
• Protein adalah polimer dari asam amino
• Ada 20 asam amino utama yang hanya di
temukan dalam protein
ASAM AMINO
 FAKTOR YANG MEMPENGARUHI STRUKTUR
PROTEIN

• Ionisasi gugus amina dan karboksialat

• Ionisasi rantai samping asam amino
• Rantai samping asam amino polar
• Ikatan hidrogen dalam protein
• Rantai samping asam amino nonpolar
• Ikatan disulfida
• Dipol ikatan peptida
  IONISASI GUGUS AMINA DAN KARBOKSILAT

• Gugus fungsional yang menentukan asam

amino adalah amina dan karboksilat
  IONISASI RANTAI SAMPING ASAM AMINO

• Lima dari 20 asam amino utama memiliki rantai samping yag membawa muatan (terionisasi) pada pH
fisiologis.
• Aspartat dan glutamat  muatan negatif
• Histidin, lisin, dan arginin  muatan positif
 RANTAI SAMPING ASAM AMINO POLAR

• Setengah lusin dari 20 asam amino utama  polar  tidak bermuatan rantai samping hidrofilik
• Rantai samping cenderung menghadap keluar protein dalam lingkungan berair
• Pada membran protein, gugus samping asam amino cenderung melipat ke arah tepi luar kutubdari
lapisan ganda lipid, dan bahakan dapat menonjol keluar dari lapisan ganda
 IKATAN HIDROGEN DALAM PROTEIN

• Penelitian menunjukkan dalam protein rata-rata hampir 90% maka dapat membentuk ikatan hydrogen
sehingga baik dengan udara atau dengan kelompok fungsional lainnya.
• Ikatan hidrogen dalam peptida hanya berkontibusi sedikit pada kestabilan struktur protein
RANTAI SAMPING ASAM AMINO NON POLAR

• Merupakan sumber efek hidrofobik

 IKATAN DISULFIDA

• Dua dari asam amino utama mengandung belerang

• Sistein menemukan atom belerang di akhir gugus fungsinya
hanya dengan sedikit atom hidrogen terpasang  membuat atom
belerang itu sangat reaktif
• Ikatan disulfida adalah dua atom belerang yang mengikat dua
residu sistein bersama-sama.
 DIPOL IKATAN PEPTIDA

• Gugus amida dan gugus karbonil pada tulang

punggung polipeptida masing-masing bersifat
polar.
• Distribusi muatan awan tidak merata berarti
bahwa stiap gugus adalah dipol efektif
 MEMBRAN PROTEIN

• Beberapa protein berfungsi didalam membran.

• Di dalam membran protein memainkan berbagai peran.
• Protein struktural mengikat sitoskeleton
• Beberapa protein membran bertidak sebagai reseptor yang mendukung sel untuk mengikat ke objek
tertentu atau sebaliknya
 ANALISIS SUDUT IKATAN TULANG BELAKANG
PEPTIDA

• Tulang punggung polipeptida membutuhkan banyak dukungan dan sebuah polipeptida untuk melipat
menjadi protein globular
• Meski kelenturan rantai samping memiliki beberapa efek pada konformasi protein, tulang punggung
mengikat seluruh rantai bersama-sama.
STRUKTUR UMUM PROTEIN SEKUNDER

Perbedaan utama antara alfa dan

beta helix adalah jenis ikatan
hidrogen yang ditunjukkan. Alpha
helix menunjukkan ikatan hidrogen
intra-molekul sedangkan beta
helix menunjukkan ikatan hidrogen
antar molekul.
RINGKASAN/KESIMPULAN

• Protein adalah polimer dari asam amino, dan ada 20 asam amino.
• Gugus fungsional yang menentukan asam amino adalah amina dan karboksilat.
• Perbedaan utama antara alfa dan beta helix adalah jenis ikatan hydrogen.