Tugas Kimia Organik II

Nama : Putri Khairunnisa

NIM : 132210101034

1. Protein adalah poliamida dan hidrolisis protein menghasilkan asam- asam amino.

Protein merupakan sumber asam amino yang terdiri dari unsur C, H, O, dan N.
Protein berfungsi sebagai zat pembangun jaringan-jaringan baru, pengatur proses
metabolisme tubuh dan sebagai bahan bakar apabila keperluan energi tubuh tidak
terpenuhi oleh lemak dan karbohidrat (Winarno 1986).
Daftar pustaka : http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/Protein-kuliah%20ko2.pdf
http://repository.unej.ac.id/bitstream/handle/123456789/6166/Meirinda
%20Hermiastuti%20-%20081810301047.pdf?sequence=1
2. Gambar asam amino

Penggolongan asam amino standar

Asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein
(proteinogenik) adalah asam-asam amino yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode
genetik. Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung
menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian
protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:
Asam amino alifatik sederhana
Glisina (Gly, G)
Alanina (Ala, A)
Valina (Val, V)
Leusina (Leu, L)
Isoleusina (Ile, I)
Asam amino hidroksi-alifatik
Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T)
Asam amino dikarboksilat (asam)
Asam aspartat (Asp, D)
Asam glutamat (Glu, E)
Amida
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Asam amino basa

Lisina (Lys, K)
Arginina (Arg, R)
Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)
Asam amino dengan sulfur
Sisteina (Cys, C)
Metionina (Met, M)
Prolin
Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)
Asam amino alifatik sederhana
Glisina (Gly, G)
Alanina (Ala, A)
Valina (Val, V)
Leusina (Leu, L)
Isoleusina (Ile, I)
Asam amino hidroksi-alifatik
Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T)
Asam amino dikarboksilat (asam)
Asam aspartat (Asp, D)
Asam glutamat (Glu, E)
Amida
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Asam amino basa
Lisina (Lys, K)
Arginina (Arg, R)
Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)
Asam amino dengan sulfur
Sisteina (Cys, C)
Metionina (Met, M)
Prolin
Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)
Asam amino aromatik
Fenilalanina (Phe, F)
Tirosina (Tyr, Y)
Triptofan (Trp, W)

Daftar pustaka :
http://repository.unej.ac.id/bitstream/handle/123456789/6166/Meirinda
%20Hermiastuti%20-%20081810301047.pdf?sequence=1

3. Sifat asam basa dari asam amino :

kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat

kurang basa dibandingkan sebagian besar amina

Struktur asam amino pada pH fisiologis

Pada keadaan isoelektrik pH isoelektrik (Pi) adalah harga antara pk1 dan
pk2.

Contoh:

pk1 = 2,35 (karboksil)

pk2 = 9,69 (amino)
sehingga, Pi = 2,35 + 9,69 = 6,02
2
Daftar Pustaka : http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/Protein-kuliah%20ko2.pdf
http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/pendidikan/Eddy%20Sulisyowati
%20Mintorahardjo,%20Dra.,Apt.,MS./Diktat%20Biokim.pdf
4. a. Degradasi Edman melibatkan pemutusan sikuensial dan identifikasi asam amino Nterminal. Degradasi Edman bekerja baik untuk polipeptida dengan residu asam amino
maksimum 60. Residu N-terminal polipeptida bereaksi dengan fenilisotiosianat.

Derivat feniltiokarbamil diputuskan dari rantai peptida, dan produk yang tidak stabil
akan menata ulang menjadi suatu feniltiohidantoin (PTH) yang stabil dan dapat
dimurnikan dengan HPLC melalui perbandingan dengan PTH standar.

b. Sanger memperkenalkan penggunaan 2,4-dinitroflurobenzen (DNFB, atau reagen

sanger) yang bereaksi dengan gugus NH2 dalam suatu polipeptida. Setelah
penambahan dengan DNFB, hidrolisisasam selanjutnya menghasilkan residu terminalN sebagai suatu derivat dinitrofenil (asam amino-DNP) yang berwarna kuning.
Analisis N-Terminal Sanger
Ujung N-terminal polipeptida dilabeli dengan 2,4-dinitrofluorobenzena,
dan polipeptida dihidrolisis.
Asam amino N-terminal yang terlabeli dipisahkan dari
campuran dan diidentifikasi.
Metode sanger tidak meluas seperti metode degradasi edman.

Daftar Pustaka : http://ratnaningsih.staf.upi.edu/files/2011/09/protein.pdf

http://elearning.gunadarma.ac.id/docmodul/biokimia/bab%206.pdf
5. a.

Struktur primer adalah struktur dasar dari protein. Struktur primer protein
menentukan identitas, mengatur struktur sekunder, tersier, dan kuartener. Struktur
primer protein dibentuk oleh ikatan peptida yang menghubungkan asam amino
penyusun protein.
b. Struktur sekunder protein terbentuk oleh adanya ikatan hidrogen antar asam
amino dalam rantai protein sehingga strukturnya tidak lurus, melainkan bentuk
coil. Ikatan hidrogen terutama terjadi pada asam amino yang memiliki gugus
hidroksil, amida dan fenol.
c. Struktur tersier. Dengan adanya ikatan antar asam amino-ikatan hidrogen,
interaksi hidrofobik, jembatan garam, interaksi elektrostatik dan jembatan sulfida
pada struktur molekul protein sehingga terbentuk struktur tersier.

d.

Struktur kuartener terbentuk oleh adanya interaksi antar beberapa rantai molekul
protein yang berbeda melalui ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, interaksi
elektrostatik, dan jembatan sulfida. Struktur kolagen dan insulin membentuk
struktur kuartener.

Daftar Pustaka : http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/26102/4/Chapter

%20II.pdf