Asam Amino & Protein

Peran Protein dalam Makhluk Hidup

Peranan protein
Alcohol
dehydrogenas
e

Katalisis
hampir semua reaksi kimia di
dalam sel dikatalisis oleh protein
enzim.
Transport:
protein mentransport berbagai
senyawa spt O2, ion, dll.

Myoglobin

Struktural:
mempertahankan bentuk dan
stabilitas sel dan jaringan, cth:
keratin, kolagen
Perlindungan
Mempertahankan sel tubuh dari
patogen dan benda asing

Insulin

Peran Protein dalam Makhluk Hidup

Alcohol
dehydrogenas
e

Peranan protein
Regulasi
Pembawa sinyal dan reseptornya,
cth: hormon insulin dan reseptornya
Pergerakan:
Kontraksi dan pergerakan otot oleh
aktin dan miosin

Myoglobin

Penyimpanan
Ferritin, kasein, ovalbumin berperan
menyimpan zat besi dan asam
amino
Insulin

PROTEIN

Molekul yg sangat vital untuk organisme terdapat di

semua sel
Protein asam amino
Rantai asam amino dihubungkan dg ikatan kovalen yg
spesifik
Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan
urutan asam amino
Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino

ASAM AMINO
Semua asam amino memiliki
atom karbon dan mengikat 4
gugus yang berbeda (kecuali
glisin)
Satu atom C sentral yang
mengikat:

gugus amino,
gugus karboksil,
satu atom H dan
rantai samping (gugus R)

Gugus R menentukan:

Struktur
Ukuran
Muatan elektrik
Sifat kelarutan di dalam air

ASAM AMINO

ASAM AMINO
Berdasarkan kepolaran asam amino:
Nonpolar asam amino dengan rantai
samping yang tidak suka berada dalam
lingkungan berair, terdapat di dalam inti
hidrofobik protein
Alifatik: hanya memiliki atom karbon atau hidrogen
saja
Aromatik: memiliki sistem cincin aromatik

Polar: asam amino dengan rantai samping

yang senang berada dalam lingkungan berair,
terdapat di permukaan protein

Ionisasi Asam Amino

Di dalam air, gugus
karboksil bermuatan
negatif, gugus amino
bermuatan positif.
Ion dipolar (muatan total
= nol) dikenal dgn nama
zwitterion
Zwitterion dapat
berperan sebagai asam
(donor proton) atau basa
(akseptor proton)

Ionisasi Asam Amino

Di dalam air, gugus
karboksil bermuatan
negatif, gugus amino
bermuatan positif.
Ion dipolar (muatan total
= nol) dikenal dgn nama
zwitterion
Zwitterion dapat
berperan sebagai asam
(donor proton) atau basa
(akseptor proton)

PROTEIN (POLIPEPTIDA)
Sejumlah n asam amino tersusun secara linier
Ikatan antar asam amino ikatan peptida
Protein dapat tersusun dari 1 atau beberapa

rantai polipeptida

Pembentukan ikatan peptida

Contoh Oligopeptida

Ser
S

Gly
G

Tyr
Y

Ala
A

Leu
L

Primary structure = the complete set of covalent bonds within a protein

Tingkatan Struktur Protein

Struktur primer (urutan asam amino)

Struktur sekunder (-helix, -sheet

Struktur tersier (struktur 3D dari hasil

penyusunan struktur sekunder

Struktur kuarterner (terbentuk dari 1 atau

beberapa rantai polipeptida

Protein sebagai poli-asam

amino
NH3

R1

R2

C COO NH3

C COO

H
Asam karboksilat

H2 O

H 2O

R1

R2

R3

berkondensasi dengan
gugus amino
melepaskan molekul air

C CO NH C CO NH C CO

NH3

H
A

Peptide
bond

N S

H
T

Peptide
bond
D

H
A

Urutan asam amino

disebut struktur
primer

Struktural Protein: struktur

sekunder
-helix

-sheet

Secondary structures, helix and -sheet, have

regular hydrogenbonding patterns.

 Ikatan hidrogen

antar
atom backbone protein
menstabilkan struktur
sekunder

Image from Lippincott,

Fig. 2.6

23

Rantai polipeptida membentuk

struktur -heliks

24

Struktur heliks dapat melilit satu sama lain dgn interaksi

rantai samping hidrofobik membentuk coiled-coil. Cth:
keratin kulit dan miosin pada sel-sel otot

Rantai polipeptida membentuk

struktur lembaran-

26

Rantai polipeptida membentuk

struktur lembaran-

27

Secondary structure of proteins sheet

Polypeptide chains are held together by H bonds between N-H group of one polypeptide
chain and C=O group of the other chain
(e.g. in the protein fibroin - abundant in silk) [Fig. 4-10, p. 128]

Struktur sekunder terlipat

menjadi struktur tersier

29

StrukturTersier
Struktur spesifik hasil interaksi:
Interaksi elektrostatik
ikatan hidrogen (OH, N H, S H)
interaksi hidrofobik
Protein inti memiliki bagian inti dan bagian permukaan
Folding driven by water- hydrophilic/phobic
Side chain properties specify core/exterior
Some interactions inside, others outside

StrukturTersier
I. Interaksi ionik
2 rantai samping bermuatan, cth::
1 Negative Glu,Asp
1 Positive Lys,Arg,His
Juga dikenal sbg jembatan
garam.
tergantung pH
terjadi di bagian eksterior

Ionic
interaction

StrukturTersier
I. Ikatan hidrogen
Terbentuk antara air dengan rantai samping dan
backbone:
Charged side chains: Glu,Asp,His,Lys,Arg
Polar chains: Ser,Thr,Cys,Asn,Gln,[Tyr,Trp]
Not a specific covalent bond lower energy.
Occurs inside, at the exterior, and with water.

StrukturTersier
III. Interaksi Hidrofobik
Terbentuk dr rantai samping non
polar
Aliphatic (Ala,Val,Leu,Ile,Pro,Met)
Aromatic (Phe,Trp,[Tyr])
Terdapat di bagian dalam
protein, jauh dari air
Tidak bergantung pada pH

Hydrophobic interaction

StrukturTersier
IV. Ikatan Disulfida
Dibentuk oleh residu sistein,
Cys-SH + HS-Cys Cys-S-SCys
dikatalisis oleh oksidator atau
enzim tertentu
membatasi fleksibilitas protein
Terdapat di dalam protein

Disulfide bond
formation

Many proteins are composed of separate functional domains

e.g. bacterial catabolite protein (CAP). Protein domain: a segment (100 250 aa) of a
polypeptide chain that fold independently into a stable structure [Fig. 4-19]

Noncovalent bonds help protein folding (Fig.

4-4) Also review Panel 2-7 (pp. 78,79) on noncovalent bonds

Covalent disulfide bonds between adjacent cysteine

side chains help stabilize a favored protein
conformation [Fig. 4-29]

DENATURASI DAN PELIPATAN PROTEIN

Denaturasi hilangnya struktur 3D dan fungsi
protein

Panas merusak ikatan hidrogen

Pelarut organik dan deterjen merusak

interaksi hidrofobik

Logam berat merusak ikatan hidrogen

dan disulfida

pH ekstrem mengubah muatan total

protein, menyebabkan tolakan
elektrostatik dan gangguan beberapa
ikatan hidrogen

Renaturasi proses pengembalian struktur

protein seperti semula.

Take over from: D. L. Nelson, M. M. Cox :LEHNINGER. PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY Fifth editio

Quaternary structure of proteins: hemoglobin, a protein

in red blood cells, has four sub units (two copies each of and -globins containing a heme molecule [Fig. 4-23].

Quaternary Structure of protein is

the assembly of tertiary structures

://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/3d/1GZX_Haemoglobin.png

40

Disulfide bond formation also

stabilizes protein quaternary structure

41

Protein folding signifies

functions

42

Collagen is a triple-helix
protein
The stability of collagen triple
helices rely on a sharp turn of
the helix caused by an amino
acid called hydroxyproline.
Hydroxyproline is produced by
hydroxylation of the amino acid
proline by the enzyme prolyl
hydroxylase following its de
novo synthesis (as a posttranslational modification). Such
reaction, which requires vitamin
C, takes place in the lumen of
the endoplasmic reticulum.
43

http://en.wikipedia.org/wiki/Hydroxyproline#mediaviewer/File:Hydroxyprolin