MAKALAH

STRUKTUR DAN FUNGSI SITOKROM DALAM

SISTEM BIOLOGIS
Disusun Untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Kimia Bioanorganik

Dosen pengampu: Irwan Nugraha, M.Sc

Oleh:
Angga Setiawan 12630001
Umi Atika
12630020

FAKULTAS SAINS DAN TEKNOLOGI

UNIVERSITAS ISLAM NEGERI SUNAN KALIJAGA
YOGYAKARTA
2015

BAB I
PENDAHULUAN
A. LatarBelakang

Banyak reaksi biologis yang diketahui melibatkan ion logam. Terdapat

juga

berbagai logam yang dikenal sebagai unsur-unsur esensial, walaupun

perannya dalam organisme hidup masih belum jelas. Salah satu zat bioaktif khas
yang mengandung logam: pembawa electron yaitu, Fe: sitokrom, Sitokrom pada
umumnya adalah hemoprotein yang mengandung gugus heme dan berfungsi
sebagai pengusung elektron. Sitokrom dapat dijumpai dalam bentuk monomer,
seperti cyt.c atau sebagai sub-unit dari kompleks enzim yang merupakan
katalisator reaksi redoks.
Sitokrom pertama kali ditemukan oleh Charles A. MacMunn pada tahun
1886, kemudian diteliti ulang oleh David Keilin pada tahun 1925 yang
mengidentifikasi senyawa organik ini pada rantai transpor elektron. Menurut
David Keilin, sitokrom memungkinkan terjadi kopling antara reaksi oksidasi
enzim dehidrogenase dengan reaksi reduksi enzim oksidase pada molekul
hidrogen tersebut, oleh karena terjadi perpindahan elektron antara kedua reaksi
tersebut melalui tiga buah sitokrom yang berturut-turut disebut cyt.b, cyt.c dan
cyt.a.
Berdasarkamn uraian tentang sitokrom diatas, maka pda makalah ini akan
dibahas tentang bagaimana struktur dan fungsi dari sitokrom didalam tubuh
mahluk hidup (sistem biologis).
B. Rumusan Masalah
1. Bagaimana struktur sitokrom dalam sistem biologis?
2. Bagaimana fungsi dari sitokrom dalam sistem biologis?
C. Tujuan
1. Mengetahui struktur sitokrom dalam sistem biologis
2. Mengetahui fungsi dari sitokrom dalam sistem biologis.

BAB II
PEMBAHASAN
A. Struktur Sitokrom dalam sistem bioligis
Sitokrom adalah suatu protein yang mengandung struktur hem berbeda
dari hemoprotein pengikat oksigen seperti hemoglobin dan lain-lain. Besi pada
hemoprotein pengikat oksigen harus dalam bentuk ion Ferro (Fe2+) yang tereduksi,
tetapi besi pada sitokrom berada dalam keadaan bergantian antara teroksidasi
(Fe3+) dan tereduksi (Fe2+) dalam rantai transport electron pada proses fosforilasi
oksidatif di mitokondria. Sitokrom ini dibedakan lagi berdasarkan struktur hem
yang diikatnya yaitu hem tipe a, b, dan c, sehingga dibagi atas sitokrom tipe a, b,
dan c (Beattie, 2002).

Gambar 1.Gugus heme, yang terdiri dari struktur cincin organik yang
kompleks, protoforfirin, yang mengikat suatu atom besi
Seperti mioglobin, sitokrom c merupakan protein heme yang kecil (BM
12.400), mengandung satu rantai tunggal polipeptida dari kira-kira 100 residu dan

satu gugus heme, yang dalam hal ini secara kovalen terikat pada polipeptida.
Seperti mioglobin, sitokrom c juga berlipat secara ketat, dengan hamper semua
gugus R hidrofilik R-nya berada di luar, dan hamper semua gugus R
hidrofobiknya berada di dalam struktur globular (Lehninger, 1991).
B. Fungsi Sitokrom dalam sistem bioligis
Senyawa sitokrom adalah protein mengandung besi pemindah electron
dan berwarna merah atau coklat, yang bekerja secara berurutan untuk mengangkut
electron dari ubikuinon ke molekul oksigen. Golongan ini merupakan protein
heme, dengan besi yang berada pada kompleks porfirin-besi, atau heme, yang
serupa dengan pada hemoglobin (Lehninger, 1991).Terdapat tiga kelas sitokrom,
yang berbeda dalam spectra absorbs sinarnya. Setiap jenis sitokrom dalam
keadaaan tereduksinya atau ferro memiliki tiga pita absorbsi yang jelas pada
kisaran sinar tampak.
Sitokrom a dan aa3 terdapat sebagai suatu protein oligomer, disebut
sitokrom oksidase (sit aa3) dan merupakan akseptor sitokrom terminal dalam
mentransfer elektron ke O2. Kompleks sit aa3 memiliki dua hem A (Fe) dan dua
atom tembaga dan kedua ion logam berfungsi dalam transfer elektron. Transfer
elektron dalam stadium akhir dari transfer diduga berlangsung sebagai berikut: sit
asit a3 sit O2, dengan tembaga Cu2+Cu+. Yang dalam transfer elektron dari
sita menjadi sit a3 (Lemberg, 1973).
Matrik suatu mitokondria, dimana oksidasi atom karbon dari molekul
bahan bakar bertranspirasi, bertindak sebagai suatu sumber yang kaya NADh,
donor elektron utama dari pernapasan, dan juga FADH2, reaksi yang mentransfer
elektron elektron pada akseptor terminal O2 pada membran bagian dalam dari
suatu mitokondria (Lemberg, 1973).

Secara fungsional, transfer elektron terdiri dari empat kompleks enzim

protein-lemak:
Komplek I : NADH ;ubikuinon oksidoreduktase
Komplek II suksinat : ubikuinon oksidoreduktase
Kompleks III ubikuinon: ferisitokrom c oksidoreduktase
Kompleks IV ferisitokrom C: oksigen reduktase
Dua elektron NADH memasuki rantai transfor melalui koenzim NADH
dehidrogrnasi dari kompleks I, dua elektron yang dihasilkan oleh oksidasi
suksinat masuk melalui reduksi koenzim FAD dari dehidrogenasi suksinat, yang
mmerupakan suatu komponen komplek II. Pusat redoks (akseptor dan donor
elektron) dalam komplek I adalah FMN dan pusat Fe.S, dan pada kompleks II,
FAD , sit b dan pusat Fe.S. kedua kompleks mentransfer elektron ke ubikuinon
untuk menghasilkan ubikuinon tereduksi. Pada kompleks II, peranan sit b sebagai
suatu pusat redoks masih dipermasalahkan. Kompleks III mentransfer elektrondari
ubikuinon ke ferisitokrom c (status Fe3+), dan kartier elektron termasuk tiga
sitokrom (b566, b562, dan c1) dan pusat Fe.S. kompleks terakhir (IV) melengkapi
transfer elektron dari ferisitokrom (Fe2+) ke oksigen molekuler melalui sitokrom
a dan a3 dari kompleks IV(Lemberg, 1973).

Lokasi ketiga sitokrom tersebut dapat dilihat pada Gambar dibawah ini.

Pada Gambar diatas terlihat bahwa Komplek III mengandung sitokrom b

dan c1 sehingga disebut juga Komplek Sitokrom bc1 atau Q-sitokrom c oksidor
eduktase. Komplek III mengkatalisis transfer elektrondari Q (ubiquinol) ke
sitokrom c (di ruang inter membran) agar terjadi translokasi proton dari
membrane dalam mitokondria ke ruang intermembran. Proses ini dinamakan
Siklus Q (Bothamet.al., 2006).
Selain sitokrom yang terlibat dalam fosforilasi oksidatif. Ada juga
Sitokrom P450 yaitu suatu enzim monooksigenase (oksigenase) yang merupakan
anggota dari kelompok enzim oksido reduktase. Mono oksigenase ini
mengkatalisis pemasukkan satu atom O dari molekul O 2 kedalam substrat (R)
sedangkan atom O lainnya direduksi menjadi air (Bothamet.al., 2006).
Sitokrom P450 berperan penting sebagai katalisator hidroksilasi pada Fase
1 dalam metabolism xenobiotik (obat, karsinogen, pestisida, dan lain-lain) dan
senyawa endogen (steroid, eikosanoid, asam lemak, dan lain-lain). Tujuan
hidroksilasi adalah merubah substrat lipofilik menjadi hidrofilik agar bisa
dikonjugasi dengan molekul (seperti asam glukuronat, sulfat, dan lain-lain) pada
Fase 2 metabolisme xenobiotik (Murray, 2006).

RH

O2

NADPH

H+R-OH

H2O

NADP

(Murray, 2006).
Dinamakan sitokrom P450 (cytochrome P450) karena cyto menunjukkan
lokasi dan chromes berarti karakteristrik spektrofotometrik. Enzim ini
mengandung sebuah hem dengan spektrum absorbansi warna tertentu (P =
Pigmen). Angka 450 bermula dari suatu pemeriksaan spektroskopi terhadap
mikrosom sel hepartikus pada tahun 1958. Fraksi mikrosom tersebut direduksi
dengan dithionite yang dilanjutkan dengan CO (CO akan terikat pada hem ferro),
sehingga menghasilkan absorbansi paling jelas pada panjang gelombang 450 nm
(kardi, 2012).
Situs aktif sitokrom P-450 adalah unit heme. besi-protoporfirin (IX) yang
kompleks. Beberapa sifat sitokrom P450 antara lain :
1. Terlibat dalam metabolism xenobiotik faseI (50% dari obat-obatan).
2. Terlibat dalam metabolism senyawa endogen(steroid)
3. Semua sitokrom p450 adalah hemoprotein
4. Merupakan katalisator (mengkatalisasi 60 tipe reaksi)
5. Produk hidoksilasinya lebih larut dalam air daripada substratnya.
6. Pada beberapa keadaan produknya bersifat mutagenic/karsiogenik.
Sedangkan fungsi sitokrom P450 secara normal antara lain:
1. Hidroksilasi /penguraian obat di dalam tubuh.
2. Mengkatalisis reaksi hidroksilasi steroid (mitokondria)
3. Sistem ini ditemukan pada jaringan steroid dogenik( korteks adrenal, testis,
ovarium dan plasenta) serta berhubungan dengan biosistesis hormone
steroid dan kolesterol 11 beta dan 18.
4. Menghidroksilasikan

zat-zat

senobiotik/melindungi

tubuh

terhadap

kerusakan akibat radikal bebas.

Apabila protein sitokrom P450 tidak berfugsi dengan baik ada beberapa
hal yang akan terjadi, yaitu:
1. Gangguan interaksi obat di dalam tubuh.
2. Hiperplasi adrenal bawaan bentuk hipertensif ( beta 11 hidroksilase)

3. Penurunan sistesis kortisol

4.

Kekurangan pembentukan aldosteron, tetapi tidak ada gangguan

sintesis kortisol dan hormone kelamin

5. Radikal bebas superoksida dapat menyebabkan keracunan oksigen,

6. Cidera sel
7. Kanker
(kardi, 2012).
BAB III
PENUTUP
Kesimpulan
Sitokrom merupakan hemoprotein yang memiliki ion Fe 3+ sehingga dapat
berperan dalam proses fosforilasi oksidatif yang berlangsung pada rantai transport
elektron di membrane dalam mitokondria, sitokrom juga memiliki fungsi lain
dengan berbagai jenis sitokrom. Misalnya sitokrom P450 sebagai katalisator dan
membantu proses hidroksilasi atau penguraian.
.

DAFTAR PUSTAKA
Beattie DS. 2002. Bioenergetics And Oxidative Metabolism. In: Devlin
TM, editor. Textbook ofBiochemistry with Clinical Correlations. 5thed. NewYork:
Wiley-Liss,: 536-95.
Botham KM, Mayes PA. 2006. The Respiratory Chain & Oxidative
Phosphorylation. In: Murray RK, Granner DK, Rodwell VW, editors. Harpers
Illustrated Biochemistry. 27th ed. United States: The McGraw-Hill Companies,:
100-11.
Kardi, H. 2012. Hemoprotein Dalam Tubuh Manusia. Jurnal Kesehatan
Andalas ; 1(1).
Lehninger, L. 1991. Dasar-dasar Biokimia.Alih bahasa : Dr Maggy
Thenawidjaja. Edisi kedua.Penerbit Erlangga. Jakarta.
Lemberg, R., and Barret, J. 1973. Cytocromes. New york: Academic Press
Michel H. 1998. The Mechanism of proton pumping by cytochrome c
oxidase. PNAS 95, 12819-12824.
Murray RK. 2006. Metabolism Of Xenobiotics. In: Murray RK, Granner
DK, Rodwell VW, editors. HarpersIllustrated Biochemistry. 27 th ed. United
States: TheMcGraw-Hill Companies, 633-640.