Asam amino esensial

Dari sekitar dua puluhan asam amino yang kita kenal, sekitar sepuluh macam tidak
bisa dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan.
Itulah yang disebut asam amino esensial, sering juga disebut asam amino
indispensable. Asam amino esensial ini diperlukan untuk pertumbuhan tubuh. Jika
kekurangan kelompok asam amino ini akan menderita busung lapar
(kwashiorkor). Berbeda dengan lemak atau karbohidrat yang bisa disimpan, tubuh
kita tidak dapat menyimpan asam amino. Itu sebabnya asupan asam amino yang
cukup dari makanan selalu diperlukan setiap hari.

Sebenarnya dari beberapa jenis asam amino esensial seperti arginin dapat dibuat
oleh tubuh, tetapi prosesnya sangat lambat dan tidak mencukupi untuk seluruh
kebutuhan. Jadi juga harus disuplai dari makanan. Selain itu beberapa jenis asam
amino juga berfungsi saling melengkapi satu sama lain. Contohnya metionin
diperlukan untuk memproduksi cystein, atau fenilalanin diperlukan untuk membentuk
tirosin.

Berikut ini adalah daftar asam amino esensial.

Asam amino
Struktur
esensial

Histidine

Isoleucine
 Leucine

Lysine

Methionine

Phenylalanine

Threonine

Tryptophan
 Valine

Asam Amino
Asam amino adalah molekul yang mengandung gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (
COOH). Asam amino disebut juga asam -amino yang merupakan monomer dari protein
(polipeptida). Struktur umum asam amino ditunjukkan pada Gambar 1.

Gambar 1. Struktur umum asam amino.

Di dalam protein, asam-asam amino diikat bersama melalui ikatan peptida, yaitu ikatan CN
hasil reaksi kondensasi antara gugus karboksil dengan gugus amino dari asam amino lain.
Perhatikan reaksi kondensasi berikut.

Reaksi tersebut merupakan contoh dipeptida, yaitu molekul yang dibentuk melalui ikatan
peptida dari dua asam amino. Suatu polipeptida (protein) adalah polimer yang dibentuk oleh
sejumlah besar asam amino melalui ikatan peptida membentuk rantai polimer.

Penamaan dipeptida atau tripeptida disesusaikan dengan nama asam amino yang berikatan.
Huruf akhir dari nama asam amino yang disatukan diganti dengan huruf l. Contoh, jika
alanin dan glisin menjadi dipeptida, nama dipeptidanya adalah alanilglisin.

Terdapat 20 macam asam amino yang ditemukan pada protein. Setiap asam amino berbeda
dalam hal gugus R, atau rantai samping. Rantai samping menentukan sifat-sifat asam amino.
Nama-nama asam amino lebih dikenal dengan nama trivial daripada nama sistematisnya
(IUPAC) sebab lebih sederhana dan mudah diingat. Singkatan nama asam amino diambil tiga
huruf dari nama asam amino. Sembilan dari asam amino bersifat nonpolar dan asam amino
lainnya bersifat polar sehingga dapat terionisasi atau membentuk ikatan hidrogen dengan
asam amino lain atau dengan air. Terdapat sepuluh macam asam amino esensial (asam amino
yang dibutuhkan oleh tubuh dan tidak dapat disintesis oleh tubuh, tetapi harus dikonsumsi
dari makanan). Kesepuluh asam amino tersebut, yaitu valin, leusin, isoleusin, lisin, histidin,
fenilalanin, triftofan, treonin, metionin, dan arginin (hanya diperlukan oleh anak-anak yang
sedang tumbuh).

Tabel 1. Komposisi Unsur dalam Kuning Telur

Unsur C H N O S
Persentase (%) 5055 78 1519 1924 02,5

2. Sifat Asam Amino

Hampir semua asam amino, kecuali glisin mempunyai atom karbon tidak simetris (kiral),
yaitu atom karbon yang keempat valensinya mengikat atom atau gugus berbeda. Atom
karbon tidak simetris dalam asam amino, yaitu atom karbon alfa yang mengikat empat
macam gugus, seperti gugus karboksil, gugus amino, atom hidrogen, dan gugus R.

Gambar 2. Atom karbon kiral (keempat valensinya mengikat gugus berbeda).

Asam amino tidak simetris memiliki dua bentuk isomeri, di mana sifat fisika dan kimia mirip,
kecuali kemampuan membedakan arah putar bidang polarisasi, disebut juga sebagai senyawa
optis aktif. Senyawa yang memiliki isomeri optis dinamakan isomer optis atau stereoisomer.

Asam amino yang dapat memutar bidang cahaya terpolarisasi ke kiri, disebut isomeri
levorotary (l) atau (), jika pemutaran bidang cahaya ke kanan dinamakan de trorotary (d)
atau (+). Perhatikan Gambar 3.

Gambar 3. Alanin memiliki atom C kiral. Lalanin dan D-alanin pada cermin tampak sama,
 seperti tangan kiri dan tangan kanan yang berhadapan.
Oleh karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karboksil, semua asam amino
akan memberikan reaksi positif dari kedua gugus ini. Keadaan ini dapat digunakan untuk
mengidentifikasi asam amino dalam protein.

3. Struktur dan Bentuk Protein

Struktur protein dapat dikelompokkan menjadi empat golongan, yaitu
struktur primer, sekunder, tersier, dan kuarterner. Struktur primer adalah
struktur linear dari rantai protein. Dalam struktur ini tidak terjadi
antaraksi, baik dengan rantai protein yang lain maupun di antara asam
amino dalam rantai protein itu sendiri.

Gambar 4. Struktur primer dari protein.

Struktur sekunder adalah struktur dua dimensi dari protein. Pada struktur
ini terjadi lipatan (folding) beraturan, seperti heliks dan sheet, akibat
adanya ikatan hidrogen di antara gugus-gugus polar dari asam amino
dalam rantai protein.
Gambar 5. Struktur sekunder protein (a) Struktur -heliks dari protein (b)
Struktur -sheet dari protein.
Struktur tersier merupakan struktur tiga dimensi sederhana dari rantai
protein. Dalam struktur ini, selain terjadi folding membentuk struktur
heliks dan sheet, juga terjadi antaraksi van der Waals dan antaraksi
gugus nonpolar yang mendorong terjadi lipatan.

Gambar 6. (a) Struktur tersier dari protein b) Struktur kuarterner dari

protein hemoglobin dengan empat subunit (a1, a2, b1, b2)
Struktur tertinggi dari protein adalah struktur kuarterner. Dalam struktur
ini, protein membentuk molekul kompleks, tidak terbatas hanya pada
satu rantai protein, tetapi beberapa rantai protein bergabung membentuk
seperti bola.

Jadi, pada struktur kuartener molekul protein di samping memiliki ikatan

hidrogen, gaya van der Waals, dan antaraksi gugus nonpolar, juga terjadi
antaraksi antar rantai protein baik melalui antaraksi polar, nonpolar,
maupun van der Waals. Contoh dari struktur ini adalah molekul
Hemoglobin, tersusun dari empat subunit rantai protein.

4. Sifat Fisika dan Kimia Protein [1]

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan
jenis asam aminonya. Berat molekul protein sangat besar sehingga bila
protein dilarutkan dalam air akan membentuk suatu dispersi koloidal.
Molekul protein tidak dapat melalui membran semipermiabel, tetapi
masing-masing dapat menimbulkan tegangan pada membran tersebut.

Unsur Persentase (%)

Karbon 51,0 55
Hidrogen 6,5 7,3
Nitrogen 15,5 18
Oksigen 21,5 23,5
Sulfat 0,5 2,0
Phospat 0,0 1,5

Ada protein yang larut dalam air, dan ada pula yang tidak larut dalam air,
tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti etil eter. Bila
dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, maka daya larut protein
akan berkurang, akibatnya protein mengendap. Prinsip ini digunakan
untuk memisahkan protein dari larutannya.

Proses pemisahan protein seperti ini disebut salting out. Garam-garam

logam berat dan asam-asam mineral kuat ternyata baik digunakan untuk
mengendapkan protein. Prinsip ini dipakai untuk mengobati orang yang
keracunan logam berat dengan memberi minum susu atau makan telur
mentah kepada pasien.

Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan

menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang
melingkupi molekul-molekul protein. Selain itu penggumpalan juga dapat
terjadi karena aktivitas enzim-enzim proteolitik.

Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai

molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan
(polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun
dengan basa). Daya reaksi berbagai jenis protein terhadap asam dan
basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak gugus amino dan
karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino
bereaksi sebagai basa, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada
kondisi ini dilakukan elektrolisis, maka molekul protein akan bergerak ke
arah katode. Sebaliknya, dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein
akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul
protein akan bergerak menuju anode. Pada pH tertentu yang disebut titik
isolistrik (pI), muatan gugus amino, dan karboksil bebas akan saling
menetralkan sehingga molekul bermuatan nol. Tiap jenis protein
mempunyai titik isolistrik yang berlainan. Perbedaan inilah yang dijadikan
pedoman dalam proses-proses pemisahan serta pemurnian protein.

5. Jenis dan Fungsi Protein

Oleh karena protein memiliki keanekaragaman sangat tinggi maka protein

digolongkan berdasarkan sifat dan fungsinya, seperti protein sebagai
enzim, protein transport, protein bahan makanan, protein kontraktil,
protein struktural, protein regulator, dan protein pertahanan.

Gambar 7. Struktur hemin yang terdapat pada hemoglobin, sebagai

gugus pembawa oksigen.
Enzim adalah jenis protein yang memiliki sifat sangat beragam, tetapi
spesifik. Enzim berperan sebagai katalisis untuk berbagai reaksi biokimia.
Hampir seluruh reaksi kimia dalam sel makhluk hidup dikatalisis oleh
enzim. Sampai tahun 1980-an telah ditemukan lebih dari 2.000 macam
enzim, masing-masing memiliki kemampuan khusus dalam mengkatalisis
reaksi kimia.

Protein transport dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul

atau ion tertentu dari satu organ ke organ lain. Hemoglobin dalam sel
darah merah mengikat oksigen pada saat darah memasuki paru-paru dan
membawanya ke jaringan periferal. Pada jaringan tersebut oksigen
dilepaskan untuk proses oksidasi bahan makanan.

Plasma darah mengandung lipoprotein yang membawa lipid dari hati ke

organ lain. Protein yang terdapat pada membran sel juga merupakan
protein transpor, berfungsi mentransportasikan glukosa, asam amino, dan
nutrien lain melewati membran sel.
Sebagian protein dalam sel tersimpan dalam bentuk bahan makanan.
Contohnya dalam biji-bijian, protein digunakan untuk pertumbuhan
embrio tanaman. Albumin adalah protein utama dalam putih telur. Kasein
merupakan protein terbesar dalam air susu. Semua protein tersebut
merupakan protein bahan makanan.

Beberapa protein dalam sel dan organisme mempunyai fungsi untuk

kontraksi. Contohnya, protein aktin atau miosin merupakan protein
serabut yang berfungsi kontraksi otot. Tubulin adalah protein pembentuk
mikrotubul yang merupakan komponen penting pada flagela dan silia
untuk bergerak.

Beberapa protein berfungsi sebagai serabut atau pelindung, untuk

memberikan kekuatan dan proteksi sel. Komponen utama dari jaringan
tendon dan kartilago merupakan protein serat kolagen yang memiliki
kekuatan atau kekenyalan tinggi. Kulit merupakan protein kolagen.
Rambut dan kuku mengandung protein yang tidak larut dalam air, disebut
keratin.

Komponen utama sutra dan jaring labah-labah merupakan protein fibroin.

Beberapa protein berfungsi menjaga serangan organisme lain.
Immunoglobin atau antibodi merupakan protein khusus yang dibuat oleh
jaringan limfosit untuk mengenali dan mengendapkan atau menetralkan
bakteri, virus, atau protein asing dari jenis lain. Fibrinogen dan trombin
merupakan protein yang bertanggung jawab terhadap pembekuan darah.

6. Denaturasi dan Renaturasi Protein

Ikatan-ikatan yang lemah pada protein dapat pecah atau rusak akibat
perlakuan tertentu. Hal ini dapat mengakibatkan suatu protein terlepas
dari ikatannya. Peristiwa ini dinamakan denaturasi protein. Jika protein
dipanaskan, kalor dapat memecahkan beberapa ikatan lemah, seperti
ikatan hidrogen, gaya van der Waals, maupun antaraksi hidrofob
antargugus asam amino dalam rantai protein (lihat Gambar 8.25).

Perubahan pH juga dapat merubah struktur protein sebab akan merubah

muatan dari gugus rantai samping asam amino. Pada akhirnya, dapat
mempengaruhi ikatan ionik maupun ikatan hidrogen. Pereaksi seperti
larutan urea 8,0 M, dapat merusak, baik ikatan hidrogen maupun
antaraksi hidrofob.

Protein yang terdenaturasi dapat diubah kembali membentuk struktur

semula, jika molekul protein masih larut dalam larutan urea. Jika sedikit
demi sedikit konsentrasi urea diturunkan melalui proses dialisis, protein
terdenaturasi secara perlahan akan melakukan renaturasi kembali ke
dalam bentuk semula.
7. Hermann Emil Fischer (18521919)

Fischer memberikan kontribusi yang besar bagi ilmu pengetahuan,

khususnya tentang protein. Dia berjasa dalam penemuan asam amino
golongan baru, yakni asam amino siklik yang meliputi prolin dan
oksiprolin. Fischer juga meneliti sintesis protein melalui perolehan
berbagai asam amino yang memiliki struktur optis aktif.