ENZIM

Makalah
Disusun untuk memenuhi tugas mata kuliah Fisiologi Tumbuhan
yang dibimbing oleh Ibu Ir. Nugrahaningsih, M.P.

Oleh:
Kelompok 7
Off H 2010

Kristin Kusuma Ratih 100342404639

Munzaini Abdillah 100342404637
Ana fithria Mahfudho 100342404635
Elly Citra 308342410453
Widyarnes Niwangtika 100342404666
Defina Nuryagunnah 100342404263
Amanda Sofi Rachmania 100342404661

UNIVERSITAS NEGERI MALANG

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
JURUSAN BIOLOGI
Februari 2012
 ENZIM
Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan
oleh sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi
metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim
terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel
juga terganggu.
Reaksi – reaksi kimia yang berlangsung dalam sel hidup secara
keseluruhan disebut metabolisme. Berbagai senyawa dapat disintesis oleh sel – sel
hidup. Ratusan senyawa harus dibentuk untuk menghasilkan organel - organel
dan struktur – struktur lain yang terdapat dalam sel. Tumbuhan juga
menghasilkan sejumah senyawa – senyawa kompleks yang disebut metabolit
sekunder, yang mungkin berperan melindungi tumbuhan terhadap insekta, bakteri,
jamur, dan patogen – patogen yang lain. Selain itu tumbuhan juga menghasilkan
vitamin yang berguna bagi tumbuhan (dan juga manusia); dan hormon yang
mengkomunikasikan berbagai bagian dari tumbuhan untuk mengontrol dan
mengkoordinasi proses perkembangan.
Keuntungan – keuntungan enzim ini diikuti pula dengan kekurangan –
kekurangannya yaitu enzim adalah molekul protein yang besar dan
pembentukannya memerlukan sejumlah energi.

A. ENZIM DALAM SEL

Enzim tidak tercampur merata di seluruh sel, tetapi terdapat dalam
kompartemen – kompartemen. Enzim untuk fotosintesis terdapat dalam
kloroplas; untuk respirasi terutama terdapat dalam mitokondria sedang
sebagian lagi terdapat dalam sitosol. Enzim untuk sintesis DNA, RNA, dan
mitosis terdapat dalam inti.
Pengelompokan enzim dalam kompartemen meningkatkan efisiensi
proses – proses seluler karena dua hal, (1) membantu memastikan bahwa
konsentrasi reaktan cukup di tempat enzim tersebut terdapat; (2) membantu
memastikan bahwa satu senyawa diarahkan menjadi hasil yang diperlukan,
dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh kerja enzim lain yang berkompetisi dan
juga dapat bekerja pada senyawa itu di tempat lain dalam sel.
 Namun penegelompokan enzim dalam kompartemen – kompartemen
tidak absolut, misalnya membran yang mengelilingi kloroplas memungkinkan
beberapa gula fosfat yang dihasilkan fotosintesis keluar. Senyawa – senyawa
itu kemudian oleh sejumlah enzim diluar kloroplas dilibatkan dalam sintesis
dinding sel dan respirasi yang penting untuk tumbuh serta pemeliharaan
tumbuhan.
B. TATANAMA ENZIM
Lebih dari 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme hidup,
dan masih bertambah terus sejalan dengan berlangsungnya penelitian. Tiap
enzim dinamai menurut sistem baku dan juga diberi nama umum yang
sederhana. Pada kedua sistem tersebut nama enzim pada umumnya diakhiri
dengan ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang
dikatalisis. Sebagai contoh, sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam
respirasi, mengoksidasi molekul sitokrom . Asam malat dehidrogenase
melepaskan dua atom hidrogen dari asam malat. Namun contoh di atas tidak
menjelaskan siapkah penerima elektron atau atom hidrogen yang dilepaskan.
Persatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih panjang
tapi lebih deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan
jelas. Sebagai contoh, sitokrom oksidase dinamakan sitokrom c: O2
oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron dilepaskan dari sitokrom
tertentu, yakni jenis c dan molekul oksigen adalah penerima elektron.
Dehidrogenase asam malat disebut L-malat : NAD oksidoreduktase,
menunjukkan enzim tersebut khas untuk bentuk L-asam malat terionisasi, dan
molekul yang disingkat NAD adalah penerima atom hidrogen. Tabel berikut
mencantumkan enam kelas utama enzim berdasarkan tipe reaksi yang
dikatalisis, disertai beberapa contoh.
Tabel klasifikasi enzim menurut jenis reaksi yang dipacu
Kelas dan sub
Jenis reaksi
kelas
Melepas dan menambah elektron atau elektron dan
Oksidoreduktase
hidrogen
Mentrasfer elektron atau hidrogen hanya kepada
Oksidase
oksigen
 Reduktase Menambahkan elektron atau hidrogen
Dehidrogenase Melepaskan hidrogen
Transferase Memindahkan gugus senyawa kimia
Kinase Memindahkan gugus fosfat, terutama dari ATP
Hidrolase Memutuskan ikatan kimia dengan penambhan air
Proteinase Menghidrolisis protein (ikatan peptida)
Ribonuklease Menghidrolisis RNA
Deoksiribonuklease Menghidrolisis DNA
Lipase Menghidrolisis lemak
Membentuk ikatan rangkap dengn melepaskan satu
Liase
gugus kimia
Menata kembali atom-atom pada suatu molekul
Isomerase
untuk membentuk isomer
Ligase atau Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan
sintetase hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya
Menggabungkan subunit (monomer) sehingga
polimerase
terbentuk polimer

C. KLASIFIKASI ENZIM
Enzim dapat diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi kimia yang
dikatalisis, yaitu:
a. Enzim hidrolase
Mengkatalisis penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat. Hidrolase
merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air.
HOH
R1CO – OR2 R1COOH + R2OH
Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
1) Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan
karbohidrat.
Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang
diuraikannya, misal :
a) Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu
polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11
amilase
amilum maltosa
b) Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
C12H22O11 + H20 2 C6H12O6

maltosa glukosa
 c) Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi
glukosa dan fruktosa.
d) Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan
galaktosa.
e) Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida)
menjadi selobiosa ( suatu disakarida)
f) Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-
pektin.
2) Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester, contohnya
:
1) Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam
lemak.
2) Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas
asam fosfat.
3) Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan
protein, Contohnya:
a) Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
b) Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
c) Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.
b. Enzim oksidasi-reduksi
Mengkatalisis pengambilan atau penambahan hidrogen, oksigen atat elektron
dari atau ke substrat. Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi:
a) Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah
zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.
b) Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan
oksigen.
RH2 + A R + AH2 (Pengambilan Hidrogen)
RO + ½ O2 RO2 (penambahan oksigen)
R2+ R3+ + E- (pengambilan elektron)
c. Enzim fosforilase
 Mengkatalisis penambahan atau pengambilan asam fosfat ke atau dari
substrat. Aktivasi enzim inin hampir analog dengan enzim hidrolisis, kecuali
yang ditambahkan fosfat dan bukan air.
Pati + fosfat glukosa-1-fosfat
d. Enzim transferase
Mengkatalisis pemindahan satu gugus dari molekul donor ke satu molekul
aseptor. Yang termasuk dalam kelompok enzim ini transglikolidase,
transpeptidase, transmilase, transmetilase, transasilase. Contoh yang paling
terkenal antara lain: enzim glutamat-aspartat transminase. Enzim ini
mengkatalisis pemindahan satu gugus asam amino dari asam glutamat ke
asam oksiloasetat membentuk asam aspartat.
COOH COOH

CH2 CH2
CH2 C=O

CHNH2 COOH
Asam asam
Glutamac oksaloasetat

e. Enzim karbosilase
Mengkatalisis pengambilan atau penambahan karbondioksida. Satu enzim
yang mengkatalisis penambahan CO2 adalah karboksidismutase. Enzim ini
penting dalam fotosintesis yang mengkatalisis karboksilase ribolusa-1,5-
fosfat.
Asam glutamat asam γ-aminobutirat + CO2

f. Enzim isomerase
Mengkatailsis perubahan gula aldosa dari menjadi ketosa. Misalnya
perubahan glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat yang dikatalisis oleh
enzim heksosafosfat isomerase.
 Glukosa-6-fosfat fruktosa-6-fosfat
g. Enzim epimerase
Mengkatalisis perubahan satu gula atau satu derivat gula menjadi epimernya.
Contoh epimerase adalah perubahan dapat balik xilulosa-5-osfat menjadi
ribolusa-5-fosfat.

D. KOFAKTOR
Kofaktor yaitu banyak enzim untuk aktivitasnya memerlukan
komponen non-protein. Tidak seperti enzim, kofaktor itu stabil pada suhu
relatif tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi.
Kofaktor akan dibedakan menjadi tiga tipe berdasarkan ikatannya,
yaitu:
1. Ion – ion anorganik sebagai aktivator enzim
Ion-ion anorganik merupakan kofaktor yang terikat dengan enzim atau
substrat kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Contohnya, amilase
dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium.
Beberapa kofaktor tidak berubah di akhir reaksi, tetapi kadang-kadang
berubah dan terlibat dalam reaksi yang lain. Enzim yang terikat dengan
kofaktornya disebut haloenzim.
2. Gugus prostetik
 Beberapa enzim mempunyai gugus prostetik yang mengandung ion logam
(misal besi atau tembaga pada sitokrom oksidase). Gugus prostetik dari
sitokrom berperan sebagai pembawa elektron. Contohnya adalah heme,
yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang mengandung besi. Heme
merupakan gugus prostetik sejumlah enzim, antara lain katalase,
peroksidase, dan sitokrom oksidase.
3. Koenzim
Koenzim yaitu banyak enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik
memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya. Koenzim tidak
melekat erat pada bagian protein enzim. Contoh koenzim adalah NAD,
NADP, koenzim A dan ATP.
Misal, NAD (nikotinamid adenin dinukleotida) yang berasal dari vitamin
asam nikotinat terdapat dalam bentuk tereduksi dan teroksidasi. Pada
keadaan teroksidasi berfungsi dalam katalisis sebagai akseptor hidrogen
yang diperlukan enzim dalam tumbuhan (dan hewan).

E. SIFAT – SIFAT ENZIM

1. Enzim bersifat sebagai biokatalisator. Enzim mempercepat laju reaksi tapi
tidak ikut bereaksi. Katalisator bersifat umum, hanya berfungsi untuk
mempercepat reaksi yang dapat digunakan berulang – ulang ( satu
katalisator mampu mereaksikan 2 atau 3 bahkan lebih reaksi).Namun,
enzim bersifat lebih spesifik hanya digunakan untuk satu reaksi saja ( satu
enzim hanya untuk satu reaksi).
2. Enzim bersifat termolabil. Enzim akan rusak jika di panaaskan sampai
suhu tertentu.
Contohnya pada enzim katalase, jika suhu terlalu panas maka enzim tidak
dapat bekerja optimal. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll . Suhu: optimum
300C, minimum 0 0C, maksimum 400C.
3. Enzim merupakan senyawa protein.
4. Enzim bersifat spesifik . satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya
pada satu jenis substrat . Misalnya enzim katalase menguraikan hydrogen
 peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) . Jika diibaratkan
dengan suatu alat. Enzim merupakan kunci inngris yang hanya bisa di
gunakan pada baut tertentu saja.Struktur enzim tetap baik sebelum dan
sesudah reaksi.
5. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil .
6. Enzim dapat di pacu dan di hambat cara kerjanya. Penghambatan aktifitas
enzim ada dua tipe:
a. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan
substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi
kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi
aktif enzim (misal feed back effect)
b. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak
sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat
Pemacu aktivitas enzim:
Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu
aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk
(feed back effect). Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula
memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat karena:
penumpukan produk (feed back effect).

F. MEKANISME ENZIM
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama
lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan
menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu
apoenzim dan koenzim.
1. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas,
dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat
yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari
enzimnya.
2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada
apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan
dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung
ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim
NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang
terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor
hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti

NAD atau donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).

 Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.
a. Model kunci gembok (block and key)
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil
yang dapat berikatan dengan substrat . bagian tersebut disebut sisi aktif.
Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas
dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim memiliki sisi aktif yang
tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini sangat spesifik,
 sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi
substrat bagi enzim.
b. Induksi pas (model induced fit)
Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan
bentuk substratnya.Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku
(fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif
berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian terbentuk
kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari kompleks,
maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang lain.

Keterangan: a. Model kunci gembok (block and key)

b. Induksi pas (model induced fit)

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim

meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi
yang diperlukan untuk reaksi). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108
sampa 1011kali lebih cepat dari pada jika reaksi tersebut dilakukan tanpa
katalis. Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks
dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan.
Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.
 Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai
katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi
sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan.
Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik
pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat
bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling
komplementer.

G. INHIBITOR
Inhibitor Enzim merupakan zat yang menghambat kerja enzim.
Inhibitor ini dikelompokkan menjadi 2 macam yaitu Inhibitor kompetitif dan
inhibitor non kompetititf.
1. Inhibitor kompetitif
Inhibitor kompetitif merupakan penghambat enzim yang bekerja
dengan cara mengurangi produktivitas enzim dan mencegah substrat untuk
memasuki tempat aktif (Campbell, 2002). Inhibitor kompetititif umumnya
mempunyai struktur hampir sama dengan subsrat, sehingga mampu
bersaing untuk menempati tempat aktif enzim. Jika kombinasi antara
enzim dan inhibitor ini terbentuk, maka konsentrasi molekul enzim yang
aktif akan berkurang sehingga laju reaksi akan menurun. Untuk
menghalangi hal tersebut terjadi dilakukan penambahan lebih banyak
 substrat asli dari enzim sehingga dapat mengatasi pengaruh inhibitor
kompetitif.
Contoh dari inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang disebabkan
malonat terhadap kerja enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi
dalam mitokondria untuk melangsungkan reaksi siklus krebs. Enzim
mengambil dua atom H dari suksinat dan menambahkannya ke gugus
prostetik FAD yag terikat pada enzim, membentuk fumarat dan enzim
barikatan FADH2. Malonat berkombinasi balik dengan enzim suksinat
dehidrogenase menggantikan suksinat. Tetapi karena tidak terjadi
pengambilan H, maka tidak terjadi reaksi. Enzim suksinat dehidrogenase
yang berikatan dengan malonat tidak mampu mengkatalis dehidrogenasi
suksinat dan respirasi terhambat.

Gambar : ilustrasi dari substrat enzim dan inhibitor kompetitif

2. Inhibitor non kompetitif

Inhibitor non kompetitif merupakan penghambat yang secara tidak
langsung bersaing dengan substrat pada tempat aktif. Sebaliknya inhibitor
ini menghambat reaksi enzimatik dengan cara berikatan dengan bagian
lain dari enzim tersebut. Interaksi ini akan menyebabkan molekul enzim
ini mengubah bentuknya (Campbell, 2002). Inhibitor non kompetitif tidak
mempunyai struktur yang serupa dengan substrat dan membentuk
kompleks enzim inhibitor pada suatu tempat bukan pada tempat aktif.
Inhibitor menyebabkan perubahan pada struktur enzim. Sehingga
meskipun substrat asli berikatan dengan enzim, katalis tidak dapat
berlangsung. Pengaruh dari inhibitor non kompetitif ini tidak dapat diatasi
hanya dengan meningkatkan konsentrasi substrat asli. Laju reaksi akan
terus menurun dengan meningkatnya konsentrasi inhibitor.

Gamabar : ilustrasi substrat enzim dan inhibitor non kompetitif

 DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2011. Cara kerja enzim. (online). (biologi.blogsome.com/2011/08/16/

enzim/). Diakses tanggal 21 Februari 2012.
Anonim. 2011. Cara kerja enzim. (online).
(www.crayonpedia.org/mw/Enzim_12.1). Diakses tanggal 21 Februari
2012.
Campbell, neil A., dkk. 2002. Biologi fifth Edition. Addison Wesley Longman,
Inc.
Lakitan, Benyamin.2011. Dasar – dasar Fisiologi Tumbuhan. Jakarta: Raja
Grafindo Persada.
Poedjiadi, anna. Dkk. DASAR DASAR BIOKOMIA. 2006. Jakarta: UI PRES.
Sasmitamihardja, Dardjat dan Arbayah Siregar. 1990. Dasar – dasar Fisiologi
Tumbuhan. Bandung: FMIPA ITB.