Definisi

Merupakan biokatalis yang

dihasilkan oleh jaringan yang
meningkatkan laju reaksi
kimia atau mengaktifkan
senyawa lain secara spesifik
• Enzim hampir seluruhnya
adalah protein dan hampir lebih
separuh jumlah protein yang
ada dalam sel adalah ENZIM
 Characteristics of enzymes
Biological
catalyst
enzyme
A+B
C

pH Specificity
• Enzim hanya disintesis oleh dan didalam sel

• Enzim akan disintesis jika sel mempunyai gen

untuk enzim tersebut

• Vitamin C atau asam ascorbat harus ada

didalam makanan karena tubuh tidak
mempunyai enzim yang membantu pembentukan
Vit C
 Peran dan fungsi enzim dalam tubuh

• Enzim berperan penting dalam proses

pencernaan
• Enzim berperan dalam metabolisme antara
• Berperan dalam percepatan reaksi dan
merombak molekul yang lebih besar
menjadi molekul yang lebih kecil atau
sebaliknya
• Berperan sebagai alat diagnostik
• Berperanan dalam pengobatan
• Enzim merupakan senyawa organik
bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh tumbuhan
tanpa mempengaruhi keseimbangan
reaksi
• Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim
tidak berubah baik sebelum dan sesudah
reaksi tetap
• Enzim sebagai biokatalisator
• Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif
dari enzim
 Tata nama enzim

• Enzim diberi nama sesuai dengan

nama substrat dan reaksi yang
dikatalisis
• Biasanya ditambah akhiran ase
• Enzim dibagi ke dalam 7 golongan
besar
 Sifat-sifat Enzim
• Enzim merupakan senyawa yang
jauh lebih kecil sehingga reaksi
dapat berlangsung didalam sel
• Dalam proses katalisis suatu reaksi,
enzim bereaksi terlebih dahulu
dengan substrat sehingga
terbentuklah senyawa baru atau
kompleks enzim substrat
 product

Substrate product

Kompleks enzim substart

Enzim Enzim
 Kerja dari Enzim
enzyme-substrate enzyme-product
complex complex

product
substrate

enzim enzim

Persamaan atau hipotesis Michaelis-Menten

Spesifitas stereoisomer,
• Enzim –enzim pada umumnya bekerja pada
senyawa organik, hanya sebagian kecil saja
senyawa anorganik,

• Senyawa organik seperti KH, enzim yang

bekerja terutama pada konfigurasi D, pada
asam amino bekerja pada konfigurasi L

Spesifitas ikatan kimia,

• enzim yang berfungsi untuk pemecahan
molekul dengan memutuskan ikatan kovalen
Spesifitas stereoisomer, enzim –enzim ini pada
umumnya bekerja pada senyawa organik
• Memecah ikatan kovalen Hidrolisis
Contohnya Hidrolase, glikosidase,
amilase, esterase, fosfatase.

Spesifitas Gugus,
• enzim hanya bekerja pada substrat yang
mempunyai gugus tertentu, contoh, enzim
pemecah protein akan memecahkan
ikatan peptida
 Tingkat spesifitas
• Spesifitas rendah, hanya memecah
ikatan kimia saja, sperti enzim esterase,
fosfatase
• Spesifitas tinggi, enzim yang mengolah
hanya satu saja substrat,
contoh : enzim-enzim metabolisme
karbohidrat
 Penggolongan dan Tata nama Enzim
• Berdasarkan Substrat,
– Laktase
– Maltase
– Protease
– Oksigenase
– Nukleotidase

Tata nama berdasarkan ikatan kimia

– Ikatan peptida peptidase (aminopeptidase,

karbopeptidase)
– Ikatan ester Esterase
– Ikatan nukleotida Nukleotidase
Tata Nama berdasarkan Jenis reaksi,
glukosa oksidase
glukosa dehidrogenase
aminotransferase
 Dehidrogenase
• Bekerja pada reaksi pengambilan atom
hidrogen
• bekerja pada pemberian hidrogen yang
dilepas ke senyawa lain
• Reaksi pembentukan alkohol menjadi
aldehid dengan menggunakan Enzim
alkohol dehidrogenase
• Alkohol +NAD Aldehid + NADH + H
• Glutamat dehidrogenase
 Oksigenase
• Dalam reaksi ini yang berfungsi menjadi
akseptor hidrogen adalah oksigen
• Contoh pada reaksi oksidasi glukosa menjadi
asam glukonat
Glukosa +O2 Asam glukonat + H2O2

• Xantin Oksidase, asam amino oksidase, dan

glisin oksidase
 • Kelas Hidrolase,
Katalisis reaksi-reaksi hidrolisis dengan
melakukan pemisahan ikatan kovalen dengan memecah 1 molekul air
A-B A-H + B-OH
HOH

Kelas Hidrolase
Terbagi atas tiga jenis,
1. Memecah ikatan ester
2. Memecah glikosida
3. Memecah ikatan peptida

Contohnya :
esterase, peptidase, amilase,fosfatase, lipase,
 Esterase
• Memecah ikatan ester dengan
cara hidrolisis
• Memecah ester yang berada
dalam hati seperti etil butirat
menjadi etanol dan asam
butirat
Lipase
• Memecah ikatan ester pada
lemak menjadi asam lemak dan
gliserol
 Fosfatase
• Memecah ikatan fosfat suatu senyawa
seperti glukosa 6 fosfat dipecah menjadi
glukosa dan asam fosfat

Amilase
• Memecah ikatan-ikatan pada amilum
menjadi maltosa
• Kelas Liase,
• katalisis reaksi yang mengeluarkan suatu
gugus dari substrat bukan dengan cara
hidrolisis atau sebaliknya
A B

C–C C=C + A – B

Contohnya , aldolase, dekarboksilase

 Kelas Isomerase,
• Katalis reaksi pembentukan isomer ( optik,
geometri dan posisi yang bekerja dengan
mengadakan perubahan intramolekuler.
• Perubahan glukosa menjadi fruktosa,
Senyawa dengan optik L menjadi D
• contohnya ribulosa fosfat epimerase,
rasemase, mutase
 Kelas ligase atau Sintetase
Katalis yang menyebabkan hasil produk substrat
lebih besar dari substrat awal

Pusat Aktif Enzim

• Enzim Mitokondria , menghasilkan energi

• Enzim Ribosom, sintesis protein
• Enzim mikrosom, biosintesis protein
• Enzim Lisosom, pemecahan berbagai bahan yang
tidak diperlukan oleh tubuh

• Enzim mempunyai situs katalitik aktif yang merupakan

residu asam amino
• Asam amino ini akan berinteraksi satu sama lain dalam
suatu cara sehingga peristiwa katalisis dapat berlangsung
(aktif site)
Faktor-faktor yang mempengaruhi
kerja Enzim

• Konsentrasi Enzim
• Konsentrasi substrat
• Pengaruh Suhu
• Pengaruh pH
• Pengaruh inhibitor
 Energi yang diberikan terhadap bahan yang stabil untuk memulai reaksi disebut
reaksi aktivasi

1. Pengaruh kadar enzim Vs substrat *. Kecepatan reaksi bergantung pada

konsentrasi enzim
*. Bila [enzim ] tetap,
[substrat]dinaikkan=➔ penambahan
pertama kecepatan reaksi naik
dengan cepat , selanjutnya
kecepatan mulai <<<> tidak terjadi
penambahan kecepatamn reaksi.
 2. Pengaruh [Substrat] Vs kecepatan reaksi

Michaelis dkk =➔ reaksi yang dikatalisis oleh enzim pada berbagai

[Substrat] =➔ 2 fase
Fase 1, jika [substrat] masih rendah , daerah aktif tidak semua terikat
dengan substrat
Fase 2. jika jumlah mol subsrat meningkat =➔ daerah aktip terikat
seluruhnya pada substrat =➔ enzim bekerja dengan kapasitas penuh
SECARA MATEMATIK ==➔
 Persamaan Michaelis- Menten

V maks[S]

V = ----------------

Km + [S}

V = kecepatan reaksi enzim dengan kadar substrat S

Km = Tetapan Michaelis –Menten (mol/liter)
V maks = kecepatan maksimum enzim
[S] = kadar substrat

Persamaan =➔
k1 k3
E + S =➔ ES < ==➔ E + P
k2 k4
Dari Persamaan
Vmaks [S]
V= -------------------
Km + [S]

Menghitung Km dengan persamaan linier ==➔ diubah menjadi

1  Km  1 1
= +
V Vmaks  S  Vmaks

Atau Y = aX + b ===➔ digambarkan sbb dan

disebut persamaan (lineweaver-Burk)

Intersep
 Dapat diterapkan untuk mikroba dengan persamaan sbb

KINETIKA MIKROBA

Kecepatan reaksi enzimnya Qm.[S ]

q=
Ks + [ S ]
Bila q = U/2 dan qm= Um/Y

Persamaan Monod ==➔

m.[S ]
=
Ks + [ S ]
 Pengaruh PH
• Perubahan pH lingkungan akan
berpengaruh pada efektivitas
bagian aktif enzim (active site)

• Peubahan pH yang cukup

drastis dapat menyebabkan
denaturasi sehingga
menurunkan efektivitas enzim
Efek ph terhadap enzim

Pepsin

Tripsin

2 4 6 8 10
 Mekanisme Kerja Enzim

- Induced-fit-model: The enzyme has a

flexible active site that changes shape to
accommodate the substrate and facilitate the
reaction.
Penghambatan enzim kompetitif
• Apa yang dipersaingkan
• Ruang dan waktu yang sama
• Persamaan dengan kompetitor
lain
• Pebedaan dengan kompetitor
lain
• Kekerapan yang dipersaingkan
 Pengaruh Hambatan
• Hambatan terbentuknya kompleks substrat
enzim merupakan hasil yang tidak
diinginkan dalam reaksi yang dikatalisis
oleh enzim
• Hambatan tidak reversibel
• Hambatan reversibel
–Hambatan bersaing
–Hambatan tidak bersaing
 Hambatan tidak reversibel
• Inhibitor tidak bereaksi
reversibel dengan bagian
tertentu dari enzim sehingga
enzim berubah
• Substart tidak dapat memasuki
bagian aktif dari enzim
• Enzim tidak dapat berfungsi
sebagai katalitik
Penghambatan Reversible thd
kerja enzim
KESIMPULAN
 ENZIM

Merupakan biokatalisator/katalisator organik yang dihasilkan

oleh sel dan sifatnya khas.
Struktur enzim terdiri dari :
1. Apoenzim , yaitu bagian enzim yang tersusun dari protein,
yang akan rusak bila suhu terlampau panas (termolabil}
2. Gugus prostetik ( Kofaktor), yaitu bagian enzim yang
tidak tersusun dari protein, tetapi dari ion-ion logam atau
molekul-molekul organik yamg disebut KOENZIM
Enzim keseluruhan disebut holoenzim
Molekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas
(termostabil), ion-ion logam yang menjadi kofaktor berperan
sebagai stbilisator agar enzim tetap aktif.
Koenzim yang terkenal pada rantai pengangkutan elektron
(respirasi sel, yaitu NAD (Nikotinamid Adenin Dinukleotida),
FAD (Flavin Adenin Dinukleotida), sitokrom.
Bagian protein(tak aktif) + non protein ==holoenzim (aktif)
(apoenzim) (gugus prostetik)
 Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan
ribuan reaksi kimia yang berlangsung di dalam
sel. Walaupun enzim dibuat di dalam sel,
tetapi unuk bertindak sebagai katalis tidak
harus berada dalam sel reaksi yang
dikendalikan oleh enzim antara lain ialah
respirasi, pertumbuhan dan perembangan,
kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi, nitrogen
dan pencernaan.
SIFAT-SIFAT ENZIM (8)
1. Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi
tanpa ikut bereaksi
2. Thermolabil, mudah rusak, bila dipanasilebih
dari sushu 60oC, karena enzim tersusun dari
protein yang mempunyai sifat thermolabil
3. Merupakan senyawa protein sehingga sifat
protein tetap melekat pada enzim
4. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai
biokatalisator, rekasinya sangat cepat dan
dapat digunakan berulang-ulang.
 5. Bekerjanya ada yang didalam sel(endoenzim) dan luar sel (ektoenzim), contoh
ektoenzim, amilase , maltase
6. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga
yang mengkatalisis reaksi dua arah seperti lipase, mengkatalisis pembentukan dan
penguraian lemak ===➔ lemak + H2O ----→ asam lemak + gliserol
7. Bekerjanya spesifik, enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif
(permukaan tempat melekatnya substrat ) hanya setangkup dengan permukaan
subtrat tertentu
8.Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan
yang disebut kofaktor.
Pada reaksi enzimatis terdapat zat yang
mempengaruhi reaksi , yakni aktivator dan
inhibitor. Aktivator dapat mempercepat
reaksi enzim seperti ion Mg++, Ca++, zat
organik seperti koenzim A. Inhibitor akan
menghambat jalannya reaksi seperti CO,
Arsen, Hg, Sianida
2. ATP ( ADENOSIN TRI PHOSPAT)
Molekul berenergi tinggi, dengan ikatan tiga
molekul fosfat dengan senyawa adenosin.
Peristiwa ADP menjadi ATP reversible
 Komplek enzim-substrat

E + S =====➔ ES----------→ E + P
Enzim =➔ * khas=➔ hanya bekerja
terhadap suatu zat dan substrat ,
dan ada hubungan antara E-S
* terjadi pada bagian tertentu
saja (bagian aktif= active side)

Leonor Michaelis dan Maude Menten 1913

Reaksi enzim =➔ mula-mula reaksi
kompleks ES=➔ hasil reaksi + enzim
kembali
k1 k3
E+S=➔ ES---→ E+ P
k2
 Penggolongan enzim
1. Oksido reduktase, 2. Transferase, 3. Hidrolase,
4. Liase, 5. Isomerase, 6. ligase

I. Oksidoreduktase➔ berperan dalam reaksi oksidasi –reduksi

* dehidrogenase ( donor =pengambilan atom hidrogen )
Contoh: dehidrogenase =➔ alhohol + NAD+ =====➔ aldehide + NADH + H+
Alkohol
dehidrogenase

Asam glutamat + NAD+ + H2O ==➔NH3 + As.Ketoglutarat + NADH + H+

Glutamat
dehidrogenase

* oksidase (akseptor ) = hidrogen ditrima oleh senyawa lain= enzim redoks yang
oksigen bertindak sebagai elektron aseptor.
Contoh: + NH2+
NH3
I
I + Enzim ---→ R-C-COO- + Enzim (tereduksi)
R-CH-COO- Asam
Asam L-Amino
amino
 Glukosa + O2 ====➔asam glukonat + H2O2
Glukosa
oksidase

•Xantin oksidase ===➔ Xantin < ====➔asam urat

• A.amino Oksidase
• glisin oksidase ==➔ glisin ==➔ asam glioksilat

II. Transferase=➔ berperan di dalam reaksi pemindahan ugus tertentu, digolongkan

berdasarkan sifat gugus yang dipindahkan
* metil transferase
* Amino transferase = enzim transaminase yang mengkatalis pemindahan
reversible dari suatu asam amino kesuatu asam keto
CH3 COOH CH3
I I I
C=O ====➔ CH2 H-C-NH2
+ I +
I I
COOH CH2 COOH
I
Asam glutamat Asam Piruvat C=O alanin
I
COOH
As. Keto glutarat
III. HIDROLASE = sebagai katalis pada reaksi hidrolisis
* hidrolase =➔ -memecah ikatan ester
- memecah glukosida
- memecah ikatan peptida
•Esterase ==➔ ikatan ester
•Lipase ===➔ ester pada lemak
•Fosfatase===➔ ikatan fosfat
•Amilase =➔ ikatan amilum
• amino peptidase ==➔ asam amino
• karboksi peptidase ==➔ HOOC-CH-NH-CO--------NH-CO-CH-NH2
I I
R R
Karboksi Amino
peptidase peptidase

IV. LIASE ==➔ pemisahan suatu gugus dari suatu senyawa/substrat

•Dekarboksilase O
• aldolase CH3 –C-C ======➔ CH3-C-H + CO2
II OH II
• hidratase O O
A. Piruvat aldehid

Fruktosa 1.6 difosfat

Dehidroksi aseton fosfat =======➔ D Gliseraldehida-3-fosfat
 H2O H OH
H2 I
======➔ C-C
COOH COOH
hidratase
As. fumarat As. malat

V. ISOMERASE ==➔mengkatalisis reaksi isomerisasi

Contoh: isomerisasi = reaksi yang dikatalisir oleh Alanin
rasemase (dalam bakteri) Alanin rasemase
L-alanin =========➔ D- Alanin
VI. LIGASE =➔ mengkataliser reaksi pembentukan ikatan dengan
bantuan pemecahan ikatan dalam ATP= bekerja pada penggabungan
2 molekul.
enzim ini mengkatalisir reaksi yang membentuk
ikatan kimia =➔
disebut Sintase =➔ membentuk ikatan C-O; C-S; C-
N ; C-C
Contoh: Glutamin Sintase
1. Glutamat +ATP + NH4 + =====➔ Glutamin +ADP Panor.
Piruvat
karboksilase
2. Asam Piruvat + ATP + CO2 = ========➔ asam oksaloasetat + ADP + P anor.
asetilKoa piruvat karboksilase
Spesifitas dari enzim
1. Spesifitas optik
Tiap-tiap enzym hanya dapat bereaksi dengan gugus yang mempunyai
keaktipan optik tertentu.
Contoh : alpka maltase hanya dapat mengkatalisa alpha maltosa
enzim yang bekerja pada asam amino hanya dapat bekerja pada L
asam amino dan tidak pada d-asam amino.

2. Spesifitas group (gugus)

beberapa enzim hanya bekerja pada gugus-gugus tertentu yang spesifik.
Contoh : enzym alkohol dehydrogenase, hanya bekerja pada alkohol primer,
pepsin dan tripsin pada ikatan peptida.
carboxypeptidase hanya bekerja memecahkan asam amino dari peptida
hanya pada gugusan caboxyl yang akhir dari gugusan peptida tersebut.
 Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

I. Konsentrasi Enzim
[substrat] tertentu
V reaksi >>>> dengan

Aktivitas enzim
bertambahnya [enzim]

Pengaruh [enzim] vs kecepatan/aktivitas enzim

II. Konsentrasi substrat

Pengaruh [substrat]
pada enzim.
Konsentrasi substrat S+E <<=====➔ ES ==➔ E + P 3 dan 4 ➔ jumlah
hasil reaksinya sama
=➔ V sama
** <<<< + ==➔ =➔ + (Machaelis Menten)

** Hampir Jenuh + ==➔ =➔ +

** jenuh + < ==➔ ===➔ +

** Berlebih + ==➔ ==== ➔ +

 V maks[S]

V = ---------------- [S] >>>>=➔ Km <<<< diabaikan

Km + [S]

Vmaks.(S )
V= === V = Vmaks =➔ V sama
S
III. Suhu
* suhu rendah ===➔ reaksi kimia lambat
* suhu tinggi ====➔ reaksi kimia cepat
Enzim = protein =➔ suhu >>> denaturasi
Akibatnya bagian aktif enzim terganggu=➔ [e fektif enzim]<<<< =➔ kecepatan reaksi menurun
titikO =➔ suatu optimum =➔ terjadinya reaksi kimia
Kecepatan reaksi

dengan kecepatan paling >>>

Khewan suhu optimum = 40 s.d 50 o C
tumbuhan suhu optimum = 50 s.d 60o C
Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diataas
60o C
Suhu optimum suhu
Hubungan antara suhu dengan kecepatan reaksi Sebelum terjadi proses denaturasi=➔ dapoat
Reaksi menggunakan enzim ==➔ Q10 berkisar menaikkan kecepatan reaksi .o Kenaikan kecepatan
1.1 s.d 3.0 ; setiap > 10o C =➔ V reaksi= >>> reaksi akibat kenaikan suhu 10 C ➔ Q10 ( koefisien
1.1 s.d 3.0 kali. suhu reaksi)
 positip (+)
IV. Pengaruh pH =➔ enzim Negatip (-)
zwitterion

Enzim berpengaruh terhadap effektivitas bagiasn aktif enzim ==➔

membentuk E-S
Proses denaturasi ==➔ aktivitas enzim <<<<<➔ disebabkan :
* struktur ion pada enzim
* pH <<<
* pH >>>>
Sukrase pada usus halus =➔ substrat sukrosa ➔ pH optimim 6.2
Amilase (saliva) ==➔ amilum =➔ 5.6 s.d 7.2
Lipase (pankreas) etil butirat =➔ 7.0

Pengaruh inhibitor
•Hambatan riversibel : hambatan tidak reversible
• hambatan tidak reversibel
• hambatan alosterik
 1. Percobaan
1.2.1 Uji spesifikasi Enzim
Tujuan dari percobaan Spesifikasi Enzim adalah untuk
mengetahui karakteristik enzim terhadap substrat.
1.2.2 Uji konsentrasi Substrat
Tujuan dari percobaan Konsentrasi Substrat adalah untuk
mengetahui seberapa aktif enzim tersebut didalam
jumlah konsentrasi substrat tertentu.
1.2.3 Uji Konsentrasi Enzim
Tujuan dari percobaan Konsentrasi Enzim adalah untuk
mengetahui konsentrasi enzim terhadap kecepatan
reaksi.
 III METODE PERCOBAAN
3.1 Uji Spesifikasi Enzim
Prinsip percobaan dari Spesifikasi Enzim adalah berdasarkan
oksidasi dehidrogenasi dari senyawa polifenol oksidasi yang ada
didalam ekstrak kentang yang menghasilkan senyawa keton dan
karbonil yang dapat diamati dengan warna coklat akibat kondensasi
dari zat tersebut.
Metode Percobaan Uji Spesifikasi Enzim

1 ml katekol
1 ml urea
1 2 3 1 ml fenol 0,01 m

Simpan di suhu kamar

Masing-masing 1 ml

C
B
A

Segera tuangkan A A A

Lakuakan Untuk urea

bersamaan 1 2 3 tambahkan PP 1 tts

Setelah 5 menit bandingkan

warna tiap tabung

Gambar 36. Metode Percobaan Spesifikasi Enzim

 3.2 Uji Konsentrasi Subtrat
Prinsip percobaan dari Konsentrasi Substrat adalah semakin
besar konsentrasi substrat, maka enzim akan semakin aktif.
Metode Percobaan Uji Konsentrasi Subtrat

5 tts 20 tts
15 tts 10 tts

25 tts Aquadest

B C
A

substrat

Simpa di suhu kamar

Masing- masing 1 ml

ekstrak C
B
A

Segera tuangkan A A A

Lakuakan Untuk urea

bersamaan 1 2 3 tambahkan pp
1 tts
Amati warna tiap
tabung

Gambar 37. Metode Percobaan Uji Konsentrasi Substrat

 3.3 Uji Konsentrasi Enzim
Prinsip percobaan dari Konsentrasi Enzim adalah berdasarkan
perbedaan reaksi enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan
reaksi.
Metode Percobaan Uji Konsentrasi Enzim

1 tts 14 tts
5 tts 10 tts

15 tts Aquadest

1 2 3

ekstrak

Simpa di suhu kamar

Masing- masing 1 ml

C
substrat
B
A

Segera tuangkan A A A

Lakuakan Untuk urea

bersamaan 1 2 3 tambahkan pp
1 tts
Amati warna tiap
tabung

Gambar 38. Metode Percobaan Uji Konsentrasi Enzim