ENZIM

Kelompok 2
Anindya Hana
Didit Darmawan
Dina Salamah
Dwika
Yudhistira
Fitri Rahma Sari
Fitria
Ramadhani
Good Will

Innet Maysyarah
Izzatu Rizqiyah
Kholid Abdul Hafidz
Nurul Isti Amirtha
Michael Prajanto
Putri Lestari
Zahra Adiyati

Outline
KLASIFIKASI ENZIM

KOMPONEN ENZIM

REAKSI KATALIS FAKTOR

YANG MEMENGARUHI
KINETIKA ENZIM

Klasifikasi Enzim

Klasifikasi Enzim
Berdasarkan Fungsi & Reaksi
GOLONGAN
ENZIM

KETERANGAN

oxidoreduktase

Mengkatalisis reaksi reduksi-oksidasi

transferase

Memindahkan gugus fungsional

hydrolase

Menyebabkan reaksi hidrolisis

lyase

Pengurangan gugus untuk membentuk ikatan

rangkap, ikatan C-O, C-C, atau C-N

isomerase

Penyusunan kembali gugus fungsional, isomerasi

ligase

Pembentukan ikatan yang berpasangan dengan

hidrolisis ATP, penggabungan 2 molekul

Subgolongan Utama Enzim

Oxidoreductase
Dehidrogenase
oksidase
reductase
peroksidase
katalase
oksigenase
hidroksilase

Transferase
Transaldolase dan
transketolase
Asil, metil, glukosil,
dan
fosforiltransferase
Kinase
fosfomutase

Hidrolase
Estesase
Glikosidase
Peptidase
Fosfatase
Tiolase
Fosfolipase
Aminase
Deaminase
Ribonuklease

Liase
Dekarboksilase
Aldolase
Hidratase
Dehidratase
Sintase

Ligase
Sintetase
karboksilase

Isomerase
Rasemase
Epimerase
Isomerase
Mutase

Oxireduktase
Mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi
Contoh:
- alkohol+NAD+oksidoreduktase
(dehidrogenase,alkohol dehidrogenase)
- mengkatalisis oksidasi alkohol menjadi
aldehid
Selain gugus fungsional alkohol dan aldehid,
dehidrogenase juga bekerja pada gugus
fungsional berikut sebagai donor elektron:
-CH-CH-,CH-NH dan CH=NH, sebaik
koenzim NADH,NADPH,FADH, dan FMNH.

Transferase
Berfungsi untuk memindahkan gugus
fungsional antara donor dan akseptor
Gugus amino, asil, fosfat, satu karbon
dan glikosil merupakan sebagian
gugus yang dapat dipindahkan
Secara umum, gugus yang
dipindahkan harus diaktifkan, sehingga
secara kimiawi akan menjadi labil
sebelum pemindahan dapat terjadi

Hidrolase
Kelompok enzim ini dapat dianggap
sebagai kelompok khusus dari
transferase dimana gugus donor
dipindahkan ke air.
Reaksi secara umum termasuk
pemutusan hidrolitik ikatan C-O, C-N,
O-P, dan C-S.
Pemutusan ikatan peptida merupakan
contoh yang bagus untuk reaksi ini.

Liase
Liase menambahkan atau memindahkan
unsur-unsur air,amonia, atau
karbondioksida.
Dekarboksilase memindahkan unsur CO
dari asam keto atau atau asam amino.
Dehidratase memindahkan HO pada
reaksi dehidrasi.
Contoh: Fumarase merubah fumarat
menjadi malat.

Isomerase
Terdapat berbagai macam enzim
yang mengkatalisis isomerisasi dari
berbagai tipe, termasuk interkonversi
cis-trans dan aldosa-ketosa.
Isomerase yang mengkatalisis inversi
pada atom karbon asimetri adalah
epimerase atau rasemase.

Ligase
Enzim ligase berperan dalam reaksi sintesis
dimana 2 molekul digabungkan dengan energi
dari ikatan fosfat berenergi tinggi dari ATP.
Istilah sintetase digunakan untuk untuk sebagian
anggota kelompok enzim ini.
Pembentukan aminoasil tRNA, asil koenzim A,
dan glutamin serta penambahan CO, pada
piruvat merupakan reaksi-reaksi yang dikatalisis
oleh ligase.

Komponen Enzim

Protein

Enzim

Enzim protein
sederhana

Enzim
Konjugasi

Protein +
Bukan Protein

Protein =
apoenzim

Organik =
Koenzim

Bukan protein =
Gugus prostetik

Anorganik =
kofaktor

Gugus Prostetik
Pengertian

Suatu komponen kimia pada protein yang bukan

asam amino atau peptida yang terikat secara kuat
dan stabil ke dalam struktur proteinnya melalui
gaya-gaya kovalen atau nonkovalen.

Contoh

Piridoksal fosfat
Flavin mononukleotida (FMN)
Flavin adenin dinukleotida

Tiamin pirofosfat
Biotin
Ion logam

Metaloenzim
Metaloenzim yaitu enzim yang mengandung ion-ion
logam yang terikat kuat.

Logam mempermudah pengikatan dan orientasi

substrat, pembentukkan ikatan kovalen dengan zat-zat
antara reaksi, atau berinteraksi dengan substrat untuk
menyebabkannya lebih elektrofilik.

Kofaktor
Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain
agar dapat berfungsi sebagai katalis. Komponen ini secara
umum disebut kofaktor.
Kofaktor melayani fungsi yang sama dengan kelompok
prostetik tetapi hanya sementara terikat dan tidak sesuai
dengan enzim atau ke substrat seperti ATP.
Berbeda dengan kelompok prostetik stabil terkait, kofaktor
harus hadir dalam medium sekitar enzim agar katalisis
terjadi.
Kofaktor yang paling umum merupakan ion logam. Enzim
yang memerlukan kofaktor ion logam ini disebut juga logamdiaktifkan enzim untuk membedakan mereka dari
mealloenzymes yang ion logamnya berfungsi sebagai
kelompok prostetik.

Koenzim
Kofaktor berupa molekul organik kecil
yang mengtranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim
lainnya
Substrat yang mengaktifkan kerja
enzim
Koenzim memperbesar kemampuan
katalitik enzim

 Sebagian besar dari koenzim adalah turunan dari

keluarga vitamin B
Keluarga vit B yang langsung bekerja sebagai koenzim
asam lipoat dan biotin
Sebagian lain baru berfungsi bila mengalami sedikit
perubahan asam folat, B12 , B1 dan B6
Sebagian lain berfungsi bila terjadi perubahan yang
besar menjadi turunannya niasin, riboflavin dan asam
pantotenat
Koenzim lainnya bukan keluarga vit B tapi masih
golongan vitamin vit C dan Vit K
Koenzim yang bukan dari golongan vitamin Koenzim Q
(KoQ atau Q) berperan dalam pemindahan elektron dan
sintesis ATP dalam mitokondria

Koenzim sebagai kosubstrat

Terjadi proses kebalikan dari proses kimia
substrat jika substrat mengalami oksidasi
maka koenzim mengalami reduksi
Hasil pencapaian koenzim yang
sebenarnya ingin dicapai pada reaksi
bukan substratnya, pada glikolisis akan
terbentuk asam laktat dan piruvat
namum yang ingin dipertahankan adalah
koenzim NAD

Reaksi yang memerlukan koenzim

Reaksi Oksidoreduksi
Pemindahan gugus serta isomerasi
Reaksi yang membentuk ikatan
kovalen

Reaksi Oksidoreduksi

Reaksi Pemindahan Gugus

Koenzim yang diperlukan untuk reaksi
oksidasi reduksi( pemindahan H atau
elektron) adalah asam lipoat,
FAD,FMN,glutation, Hem, KoQ NAD,
NADP dan vit C
Koenzim yang diperlukan oleh enzim
untuk pemindah gugus yang bukan H
adalah asam lipoat, ATP, Biotin, folat,
piridoksal fosfat

Mekanisme Kerja Enzim Sebegai

Katalisator
Enzim memakai kombinasi dr
mekanisme umum berikut untuk
mempercepat laju reaksi:
1. Katalisis karena kedekatan
Enzim meningkatkan konsentrasi
setempat shg jarak molekul
substrat berdekatan & orientasi yg
ideal utk berinteraksi.

2. Katalisis asam-basa
Gugus fungsional & gugus prostetik
berfungsi sbg asam atau basa. Pd katalisis
H3O+ atau OH- (asam-basa spesifik), laju
reaksi dipengaruhi perubahan konsentrasi
H+ tapi tidak tergantung konsentrasi
asam-basa lain di larutan atau bagian
aktif.
Contoh: pepsin, katepsin lisosom, protease
HIV

3. Katalisis dgn paksaan

Terjadi pd enzim yg mengkatalisis reaksi
lisis (pemutusan ikatan kovalen).
Konformasi akan merenggangkan,
mendistorsi, melemahkan ikatan sasaran
shg ikatan jd lebih mudah putus.

4. Katalisis kovalen
Terjadi pd enzim yg mengkatalisis reaksi
pemindahan gugus. Enzim & substrat akan
berikatan scr kovalen menjadi suatu
reaktan, menyebabkan energi aktivasi
reaksi menurun shg reaksi berlangsung
lebih cepat. Setelah selesai, enzim kembali
lagi.
Contoh: Kimotripsin, Fruktosa-2,6Bifosfatase

Reaksi Patalis & Faktor yang

Mempengaruhinya

 Enzim menggunakan banyak

mekanisme untuk mempermudah
katalisdan menggunakan empat
mekanisme umum untuk
mempercepat laju reaksi

1.
2.
3.
4.

Katalis
Katalis
Katalis
Katalis

karena kedekatan
Asam-Basa
dengan Paksaan
Kovalen

Katalis karena kedekatan

Agar dapat bereaksi molekul harus
berdekatan.
Membentuk ikatan
Ketika mengikat substrat dibagian
aktif akan membentuk sebuah area
Mengatur arah molekul substrat
Terjadi posisi ideal untuk berinteraksi

Katalis asam basa

Dipengaruhi oleh jumlah proton.
Proton asam atau basa
Asam basa akan mempengaruhi
donor atau akseptor proton.
Rekasi yang responsif terhadap asam
atau basa kita sebut sebagai katalis
basa atau asam umum

Katalis dengan Paksaan

Enzim yang mengkatalis reaksi lisis
menyebabkan putusnya ikatan
kovalen.
Kurang menguntungkan bagi ikatan
tersebut.
Melemahkan ikatan.
Rentan putus (bereaksi)

Katalis Kovalen
Melibatkan pembentukan ikatan
kovalen antara enzim dan substrat.
Enzim yang mengalami modifikasi
disebut dengan reaktan.
Katalis kovalen katalis dengan
jalur reaksi dengan reaktan dengan
energi aktivasi yang rendah
Reaksi berjalan lebih cepat

Faktor umum memengaruhi

katalis
sifat fisika dan kimia
kondisi operasi seperti temperatur,
tekanan, laju alir, waktu kontak; jenis
umpan yang digunakan
jenis padatan pendukung yang
digunakan

Kinetika Enzim

Kinetika Enzim

Merupakan Ekspresi dari reaksi

enzimatik.
Reaksi enzimatik:

E + S ES E
+P

Keterangan :
E = Enzim
S = Substrat
ES = Kompleks enzim substrat
P = Produk akhir

Kinetika Michealis Menten

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang
menunjukkan relasi antara konsentrasi
substrat (S) dengan kelajuan (v).

Kurva kejenuhan suatu enzim.

V max = terjadi ketika semua enzim
aktif akan berikatan dengan substrat,
dan jumlah kompleks ES adalah
sama dengan jumlah total enzim
yang ada.
Km ( Konsentrasi Michealis ) =
Merupakan konsentrasi substrat yang
diperlukan oleh suatu enzim untuk
mencapai setengah kelajuan
maksimumnya.

Persamaan MichaelisMenten
memperlihatkan secara matematis
hubungan antara kecepatan awal
reaksi vi dan konsentrasi substrat [S]

vi = Vmax[S]
Km + [S]

Konstanta
Michaelis
Km
adalah
konsentrasi
substrat
dengan
vi
adalah separuh dari kecepatan
maksimal (Vmax/2) yang dapat dicapai
pada konsentrasi tertentu enzim

Ketergantungan kecepatan reaksi

awal pada [S] dan Km dapat
diilustrasikan dengan mengevaluasi
persamaan Michaelis-Menten dalam
tiga kondisi:

1. Jika [S] < Km, maka pada hakikatnya

Km + [S] = Km

vi = Vmax[S]vi = Vmax[S]
Km + [S]
Km

2.

Jika [S] > Km, maka pada hakikatnya

Km + [S] = [S]

vi = Vmax[S]vi = Vmax[S] = Vmax

Km + [S]
[S]

3.

Jika [S] = Km
vi = Vmax[S]vi = Vmax[S] = Vmax
Km + [S]
2[S]
2

Bentuk Linier Persamaan MichaelisMenten

vi = Vmax[S]
Km + [S]
dibalik
1 = Km + [S]
vi Vmax[S]
faktor
1
vi

K=
m
Vmax[S]

+ [S]
Vmax[S]

dan disederhanakan
1 = (Km )
1 + 1
vi
(Vmax) [S]
Vmax

1 = (Km )
1
vi
(Vmax)
Vmax

1 +
[S]

Persamaan untuk garis lurus

y = ax + b
Keterangan:
1/vi = y
1/[S] = x
1/Vmax = titik potong sumbu y
Km/Vmax = kecuraman

1 = (Km )
1
vi
(Vmax)
Vmax

1 +
[S]

Jika y = 0
0 = ax + b; maka, x = -b = -1
a
Km

Km Mungkin Mendekati Konstanta Pengikatan

Afinitas suatu enzim terhadap substratnya adalah
kebalikan dari konstanta disosiasi K d untuk penguraian
kompleks subtrat ES

E+S
ES
Kd = k-1
k1
Kecenderungan enzim << dan subtrat terurai, afinuitas
enzim terhadap subtrat >>
Km sering mendekati Kd, namun hal ini tidak selalu
terjadi

 Untuk reaksi tipikal yang dikatalisis oleh

enzim,
E+S
ES
E+P
nilai [S] yang menghasilkan v i = Vmax/2 adalah
[S] = k-1 + k2 = Km
k2
Jika k-1 >> k2, maka
k-1 + k2 Km
dan
[S]
k1
Kd
k-1

Persamaan Hill

 Enzim-enzim tertentu dan protein

pengikat-ligand lainnya seperti
hemoglobin tidak memperlihatkan
kinetika saturasi Michealis-Menten
yang klasik. Kalau [S] ditempatkan
dalam grafik terhadal Vi, maka kurva
sarutasinya akan berbentuk sigmoid.

Gambaran ini
menunjukkan
pengikatan-bersama
substrat pada
berbagai tempat.
Pengikatan pada satu
tempat
mempengaruhi
pengikatan pada
tempat lainnya.

 Untuk kinetika saturasi substrat berbentuk sigmoid ,

metode pengevaluasian grafik terhadap konservasi
substrat yang menghasilkan separuh kecepatan maksimal
tidak menghasilkan garis lurus. Untuk mengevaluasi
kinetika saturasi sigmoid, kita memakai gambaran grafik
persamaan Hill, yaitu suatu persamaan yang pada mulanya
diturunkan (derivatisasi) untuk menjelaskan pengikatan
kooperatif oksigen pada hemoglobin. Dengan penulisan
dalam bentuk garis lurus, persamaan Hill adalah:

Dimana K merupakan konstante kompleks. Penamaan

tersebut menyatakan: kalau nilai [S] adalah rendah bila
dibandingkan K , maka kecepatan reaksi akan meningkat
sebesar [S] pangkat n.

- Gambar tersebut
melakukan penempatan
Hill (Hill plot) data kinetic
untuk suatu enzim dengan
kinetika pengiktankooperatif.
- Penempatan (plot)
Vi/Vmax Vi log [S]
menghasilkan suatu garis
lurus dengan lereng atau
slope = n, di mana n
adalah parameter empiris
yang nilainya tergantung
pada jumlah tempat
pengikatan-substrat dan
jumlah serta tipe interaksi
antar-tempat pengikatan
ini.

- Kalau n=1 tempat-tempat

pengikatan akan bekerja tanpa saling
bergantung satu sama lain.
- Jika n>1, tempat-tempat tersebut
bersifat kooperatif, dan semakinn
besar nilai n, semakin kuat
kooperatifnya dan dengan demikian
kinetika saturasi semakin berbentuk
sigmoid.
- Jika n<1, tempat-tempat tersebut
memperlihatkan kooperativitas

 Pada kecepatan separuh kecepatan

maksimal (Vi=Vmax/2) maka Vi(VmaxVi)=1, dan dengan demikian log Vi/
(Vmax-Vi)=0. Jadi, untuk menentukan
S50 (konsentrasi substrat yang
menghasilkan separuh kecepatan
maksimal), tarik ke bawah garis
tegak lurus terhadap sumbu x dari
titik dimana log Vi(Vmax-Vi)=0.