ENZIM

1
 2

Enzim
 Klasifikasi
enzim
 Komponen dan struktur enzim
 Kerja enzim sebagai katalisator
 3

Enzim
 Enzim merupakan
 Polimer biologis yang mengkatalisis reaksi
kimia
 Protein yang dapat berfungsi sebagai
katalis yaitu komponen yang dapat
meningkatkan kecepatan reaksi kimia
 4

Penamaan Enzim
 Penamaan enzim biasanya berasal dari
karakteristik masing-masing enzim  kemampuan
enzim untuk mengkatalisis reaksi kimia
 Penambahan …-ase
 Penamaan enzim berasal dari tipe reaksi yang
dikatalisis oleh enzim tsb
 Misal :
 Dehidrogenase  menghilangkan atom hidrogen
 Protease  hidrolisis protein
 Isomerase  mengkatalisis pentaanulang
(rearrangement) konfigurasi molekul
 5

Enzim
 Klasifikasi
enzim
 Komponen dan struktur enzim
 Kerja enzim sebagai katalisator
 6

Klasifikasi enzim berdasarkan

International Union of Biochemists
(IUB)
 7

Enzim
 Klasifikasi
enzim
 Komponen dan struktur enzim
 Kerja enzim sebagai katalisator
 8

Situs Aktif
 Enzim  protein  fungsi ditentukan oleh kompleks struktur
 Reaksi enzim terjadi pada bagian kecil enzim yang disebut
situs aktif (active site)
 Bagian lainnya disebut sebagai "scaffolding“
 Asam amino pada situs aktif berikatan dengan molekul
substrat dan menjaga posisi tersebut selam reaksi terjadi 
enzim spesifik hanya untuk satu reaksi  molekul lain tidak
cocok (fit) untuk situs aktif tsb; bentuknya tidak sesuai
9
 10

Situs Ikatan Substrat

 Ada dua macam model yang dapat
menggambarakan ikatan enzim dengan
substrat :
 Gembok – kunci (Lock-and-key model)
 “Induced fit” model
 11

LOCK-AND-KEY MODEL
 Bagian enzim yang berikatan dengan
substrat, permukaannya mengandung residu
asam amino yang ditata sedemikian rupa
dalam bentuk 3D nya sehingga mengenali
substrat
 Berikatan melalui berbagai interaksi seperti
interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik, atau
ikatan hidrogen
 Sama seperti ikatan kunci dengan
gemboknya
12
 13

“INDUCED FIT” MODEL

 Enzim yang mengikat substrat akan
mengalami perubahan konformasional
(“induced fit”)  reposisi (perubahan posisi)
sisi samping asam amino pada situs aktif dan
peningkatan jumlah ikatan

 Tidak seperti pada model kunci-gembok

yang kaku, model ini lebih dinamis sehingga
bisa menciptakan strukrur 3D yang lebih
fleksibel pada permukaan
14
 15

Bagian-bagian enzim
 Banyak enzim yang mengandung molekul
non protein dan ion metal yang berfungsi
dalam pengikatan substrat atau proses
katalisis.
 Misalnya : gugus prostetik, ko faktor, dan
ko enzim
 16

Gugus Prostetik
 Merupakan molekul non polipeptida yang
terikat pada protein spt enzim dan diperlukan
untuk fungsi biologisnya
 Misalnya : pyridoxal phosphate, flavin
mononucleotide (FMN), flavin dinucleotide
(FAD), thiamin pyrophosphate, biotin, and
the metal ions of Co, Cu, Mg, Mn, Se, and Zn.
 Metal merupakan gugus prostetik paling
umum  metalloenzymes
 Co2+ pada koenzim B12  pembentukan
ikatan kovalen dengan intermediet reaksi
 17

Contoh gugus prostetik  Fe- Heme pada hemoglobin

 18

Kofaktor
 Kofaktor adalah komponen non protein yang
terlibat dalam proses katalisis.
 Berbeda dengan gugus prostetik yang terikat,
kofaktor harus berada pada media dimana
terjadi proses katalisis oleh enzim
 Misal : metal
 Enzim yang memerlukan ion metal sebagi
kofaktor disebut  metal-activated enzymes
(enzim yang diaktifkan metal); berbeda
dengan metalloenzymes (metal sebagai
gugus prostetik)
19
 20

Coenzymes
 Merupakan molekul organik non protein yang
berikatan dengan molekul protein
(apoenzim) untuk membentuk enzim yang
aktif (holooenzim).

 Contohnya :
 NAD  Nicotinamide adenine dinucleotid)
 CoA  Coenzyme A
 FAD  Flavin adenine dinucleotid)

 Koenzim dapat berfungsi juga sebagai

molekul transpor.
21
 22

Enzim
 Klasifikasi
enzim
 Komponen dan struktur enzim
 Kerja enzim sebagai katalisator
 23

Bagaimana kerja enzim

sebagai katalis?
 Efisien enzim tidak mengkonsumsi
energi dan tidak berubah secara
permanen dalam mengkatalisis reaksi
 Katalis yang selektif
 Katalis yang stereospesifik
 24

Kerja enzim sebagai

katalisator
 Reaksikatalis oleh enzim terbagi menjadi
tiga bagian :
25
 26

Perubahan Energi
 Untuk membentuk produk, subtrat pada umumnya
memerlukan energi yang disebut activation energy
(energi aktivasi)  karena produk yang terbentuk
energinya lebih rendah daripada substrat
 Semakin besar energi aktivasi yang dibutuhkan,
makin lama reaksi terjadi  hanya beberapa
substrat yang memiliki energi yang cukup.
 Sebagian besar reaksi biologi memerlukan energi
yang besar  tanpa enzim, reaksi akan berlangsung
sangat lama
 Enzim dapat mengurangi energi aktivasi sehingga
banyak molekul (substrat) yang memiliki energi yang
cukup dan banyak reaksi dapat berlangsung
27
 28

Faktor yang mempengaruhi

kecepatan reaksi enzim
 Temperature
 pH
 Enzyme concentration
 Substrate concentration
 Covalent modification
 Inhibitors
 Feedback Inhibition (Allosteric Effectors)
 29

Temperatur
 Enzim memiliki temperatur optimum untuk bekerja.
 Sampai pada temperatur optimum kecepatan
enzim meningkat  enzim & molekul substrat
memiliki energi kinetik yang cukup untuk
mencapai energi aktivasi.
 T >>  Di atas energi aktivasi, kecepatan reaksi
akan turun karena molekul enzim terdenaturasi.
 Energi panas memecah ikatan hidrogen yang
berperan dalam pembentukan struktur sekunder
dan tertier enzim  enzim kehilangan bentuknya
 substrat tak lagi cocok (fit) dengan situs
aktifnya  bersifat irreversible.
 30

Temperatur
 31

pH
 Enzim memiliki pH optimum
untuk bekerja paling
cepat.
 Kebanyakan enzim bekerja
pada pH 7-8 (pH tubuh
normal)
 Beberapa enzim dapat
bekerja pada pH ekstrim
seperti protease lambung
(pepsin)  pH optimum 1
 32

Konsentrasi Enzim
 Konsentrasienzim yang
meningkat  kecepatan
enzim juga akan
meningkat  enzim >> situs
aktif >>  terbentuk
kompleks enzim substrat
lebih banyak.
 33

Konsentrasi Substrat
 Konsentrasi substrat meningkat  meningkatkan kecepatan
reaksi  banyak substrat yang akan berikatan dengan situs
aktif enzim  kompleks substrat-enzim >>
 Titik jenuh
 Pada konsentrasi substrat yang lebih tinggi  molekul enzim
akan jenuh dengan substrat  sedikit situs aktif 
penambahan substrat tidak akan berefek
 Kecepatan maksimum pada konsentrasi substrat tak
terbatas disebut vmaks
 Konsentrasi substrat yang memberikan kecepatan reaksi
setengan v maks disebut Km.
 V maks dan Km dapat digunakan untuk mengkarakterisasi
suatu enzim.
 Enzim yang baik memiliki Vmkas yang tinggi dan Km yang
rendah.
34
 35

Modifikasi kovalen
 Aktivitas enzim dapat dikontrol oleh enzim lain 
yaitu dengan memodifikasi rantai samping 
memotong, penambahan gugus fosfat atau metil
 Modifikasi ini dapat mengaktivasi atau inaktivasi
enzim  digunakan untuk mengontrol enzim
metabolik dan untuk mengganti enzim dalam
saluran pencernaan.
 Misalnya : pada lambung : HCl  mengaktinasi
pepsin
 36

Reaksi fosforilasi
 37

Inhibitor
 Inhibitor
dapat menghambat enzim
sehingga mengurangi kecepatan
reaksinya.
 Dapat ditemukan secara alami atau
dapat dibuat.
 Ada dua macam inhibitor : kompetitif &
non kompetitif.
 38

Inhibitor Kompetitif
 Merupakan molekul
yang memiliki struktur
yang mirip dengan
molekul substrat 
cocok (fit) dengan situs
aktif enzim
 Dapat berkompetisi
dengan substrat untuk
menduduki situs aktif 
kecepatn reaksi akan
berkurang
 Penghambatan
biasanya bersifat
sementara dan
reversibel (dapat balik).
 39

Inhibitor non kompetitif

 Memiliki molekul yang
berbeda dengan
molekul substrat  tidak
cocok dengan situs aktif
 Mengikat bagian lain
dari enzim 
mengakibatkan
perubahan bentuk dari
keseluruhan enzim,
termasuk pada situs
aktifnya  substrat tak
dapat berikatan;
mengurangi jumlah
enzim yang aktif.
 40

Feedback Inhibition (Allosteric

Effectors)
 Aktivitas pada beberapa enzim dikontrol oleh
molekul tertentu yang berikatan dengan situs
regulator spesifik (atau alosterik) pada enzim
yang berbeda dengan situs aktif.
 Molekul yang berbeda dapat menghambat
atau mengaktivasi enzim  mekanisme
kontrol yang rumit
 Misalnya : aktivasi oleh substrat dan diinhibisi
oleh produk  jalur metabolik dibalik 
feedback inhibition
41
42