PROTEIN

• Berasal dari kata proteios : barisan

pertama (John J. Barzelius, 1938)
• Proteins merupakan kelompok biomolekul
yang paling beragam dan kompleks.
• Jika berat kalian 70 kg, 50 tersusun atas
air. 20 kg lainnya tersusun dari berbagai
macam komponen kimia (10 kg diantaranya
adalah protein).
• Protein tersusun oleh monomer Asam
Amino.
• Asam Amino tersusun dari 4 elemen
C H O dan Nitrogen.
• Struktur umum molekul Asam Amino :
– Atom karbon sentral (karbon alfa), yang
berikatan dengan 4 grup kimiawi:
- Atom hidrogen (H)
- gugus amin (NH2)
- gugus karboksil (COO-)
- Rantai samping (R)
Sifat dipolar (Zwiterion)

Larutan asam amino pada pH netral merupakan ion

dipolar (zwitterion). Dalam bentuk dipolar, gugus
amino berada dalam bentuk proton -NH3+ dan gugus
karboksil dalam bentuk terdisosiasi -COO- . Dalam
larutan asam, gugus karboksil dalam bentuk tak
terionisasi (-COOH) dan gugus amino dalam bentuk
terionisasi NH3+. Dalam larutan alkali gugus
karboksil dalam bentuk terionisasi (-COO- ) dan
gugus amino dalam bentuk tak terionisasi (-NH2).
• Terdapat 20 rantai samping yang berbeda,
sehingga menghasilkan 20 jenis asam amino.
• Perbedaan rantai samping menyebabkan
sifat asam amino yang berbeda , berberapa
ada yang hidrofobik, hydrophilik, dan ada
juga yang ionik.
• Antar rantai samping saling berinteraksi
dengan berbagai cara misal (ikatan
hidrogen, ikatan ionik, interaksi hidrofobik,
Jembatan sulfida, dll)
Interaksi
 Penggolongan Asam Amino

Asam Amino esensial :

Fenilalanin, Triptofan, Metionin, Lisin, Leusin, Valin,
Isoleusin, Threonin

Ditambah Arginin dan Histidin pada bayi

Asam Amino Non-esensial :

Alanin, Glisin, Serin, Sistein, Tirosin, Prolin,
Aspargin, Asam Aspartat, Glutamin, Asam Glutamat,
 Penggolongan Asam Amino

Asam Amino Non Polar :

-Alifatik : Metionin Valin Isoleusin Glisin Alanin Prolin
Leusin
-Aromatik : Triptofan, Fenilalanin, Tirosin

Asam Amino Polar :

Glutamin, Serin, Treonin, Aspargin, Sistein,

Asam Amino Bermuatan positif :

Histidin, Lisin, Arginini,
Asam Amino Bermuatan Negatif :
Asam Aspartat, Asam Glutamat
 Ikatan Peptida
• Asam amino bergabung dengan asam
amino lainnya melalui ikatan
peptida.
• Reaksi melibatkan pembentukan
H2O (Reaksi dehidrasi).
• Dua asam amino bergabung:
dipeptide.
• Banyak Asam amino: polypeptide.
S F Cys
 Uji Pemahaman Anda

1. Gambarlah struktur umum asam amino yang

dimasukan pada larutan bersifat a. Asam b.
Basa
2. Mengapa tubuh tidak dapat mensintesis aa
esensial?
3. Buatlah rantai peptida yang tersusun oleh 3
asam amino (silahkan pilih 3 jenis asam amino
pada slide 6 dan hubungkan dengan ikatan
peptida)
 Struktur Protein
• Fungsi suatu protein ditentukan oleh
strukturnya.
• Bentuk protein ditentukan oleh struktur
primernya (urutan asam amino).
• Urutan asam amino ditentukan oleh
urutan nukleotida pada gen yang
mengkode protein.
Struktur Primer:
• Merupakan urutan asam amino yang dikode oleh
gen
Struktur Sekunder:
• Merupakan tingkat pelipatan protein yang
paling dasar.
• Struktur sekunder disatukan oleh ikatan
hidrogen antara gugus karboksil dan gugus
amino pada rangka polipeptida.
• Terdapat dua jenis struktur sekunder yang
umum dijumpai yaitu a-helix dan b- pleated
sheet.
Bentuk a-helix.
• Rantai polipeptida di lilit untuk membentuk
sebuah helix.
• Bentuk ini disatukan oleh ikatan hidrogen
yang berjalan paralel sepanjang sumbu helix.
Banyak ikatan hidrogen yang terbentuk
sehingga struktur ini menjadi kuat dan stabil.
Bentuk b-sheet.
• Rantai polipeptida zig zag bolak balik
membentuk lembaran untai
antiparalel. Ikatan hidrogen berperan
pada bentuk ini.
Struktur Tersier
• Merupakan struktur globuler kompak
dengan melipat seluruh rantai.
• Setiap protein memiliki struktur
tersier yang unik yang bertanggung
jawab terhadap sifat dan fungsinya.

Contoh : Bentuk sisi aktif enzim karena

stuktur tersiernya.
• Struktur tersier disatukan oleh
ikatan antar rantai samping, sehingga
bergantung pada sekuens asam
aminonya. 3 jenis ikatan yang terlibat
yaitu:
– Ikatan hidrogen ; lemah
– Ikatan antar gugus R yang bermuatan
positif atau negatif yang cukup kuat.
– Jembatan sulfur : ikatan kovalen atom S-
S
Interaksi rantai
samping
membentuk
struktur 3
dimensi
(tersier)
Bentuk 3 dimensi protein
diklasifikasikan sebagai
struktur Globular dan Struktur
Fibrosa

Struktur Struktur Fibrosa

Globular

                
                                        
   
 Protein Globular
• Bentuk relatif sferis.
• Umumnya protein globular mencakup
albumin, insulin, dan berbagai enzim.
• Umumnya cukup larut dalam air
(bergantung pada susunan asam
aminonya)
• Mudah terdenaturasi
 Protein Fibrosa
• Protein fibrosa membentuk filamen
protein yang panjang dengan bentuk
seperti batang.
• Biasanya merupakan protein
struktural.
• Umumnya tidak larut dalam air dan
sulit terdenaturasi
• Biasanya menyusun jaringan konektif :
tendon, matrik tulang, serat otot.
Struktur quartener
• Struktur ini ditemukan pada protein yang
tersusun lebih dari 1 rantai polipeptida.
(beberapa polipeptida tersusun bersama)
contoh : Hemoglobin, protein pembawa
oksigen pada sel darah merah tersusun oleh
4 sub unit tersusun dalam bentruk struktur
tetrahedral..
• Immunoglobulins, the proteins that
make antibodies, comprise four
polypeptide chains arranged in a Y-
shape. The chains are held together
by sulphur bridges.
Fungsi Protein
• Protein dalam tubuh memiliki berbagai
macam fungsi seperti,
– Struktural: Kolagen (terdapat pada
tulang, kartilago, tendon), keratin
(rambut), aktin (otot)
– Enzym: amylase, pepsin, katalase,
(>10,000)
– Transport: Hemoglobin (oxygen)
– Pompa : Na+K+ pump in cell membranes
– Hormon: insulin, glucagon
– Pergerakan: myosin (muscle),
kinesin (silia)
– Reseptor: rhodopsin (reseptor
cahaya pada retina)
– Antibodi: immunoglobulin
– Pembekuan darah: thrombin, fibrin
 Denaturasi Protein
• Bentuk 3 dimensi protein globular Globular
proteins ditopang oleh berbagai ikatan
(hidrogen, ionik, kovalen) antar rantai
samping.
• Jika ikatan ini dirusak, bentuk protein akan
mengalami perubahan “falls apart”
• Protein tidak dapat lagi berfungsi
Faktor yang mempengaruhi denaturasi protein:
• Perubahan pH
• Perubahan konsentrasi garam
• Perubahan temperature (melemahkan ikatan
hidrogen)

Saat protein terdenaturasi, maka ia akan kehilangan

fungsinya.