Enzim

Yuliati Widiastuti, S. Gz., RD., M.Gz., AIFO

Mata Kuliah Metabolisme Zat Gizi Makro

Prodi S1 Ilmu Gizi STIKes Imanuel Bandung
Sub Materi

 Pengertian
 Struktur
 Sifat, Fungsi & Karakteristik
 Bagaimana enzim bekerja
 Hubungan enzim dng substrat
 Hubungan enzim dng inhibitor
 Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja
enzim
 Kinetika enzim
PENDAHULUAN

REAKSI KIMIA dalam Laboratorium

Mempercepat reaksi

SUHU TINGGI
pH
KATALISATOR
LOGAM AKTIF
SENYAWA LAIN
PENDAHULUAN

Mahluk Hidup Metabolisme (katabolisme & anabolisme)

Sistem Biologi Suhu tubuh relatif konstan

Membutuhkan katalisator
Reaksi Kimia
utk mempercepat reaksi

ENZIM BIokatalisator
LOKASI ENZIM DALAM SEL
Sel Eukariot Endoplasmik retikulum

ribosom
cytoskeleton

inti mitochondrion

Golgi app.

sitosol lisosom

peroxisom
 LOKASI ENZIM DALAM SEL
Berkaitan dg FUNGSI ORGANEL SEL yg bersangkutan

ENZIM MITOKONDRIAL :
Reaksi produksi energi / reaksi oksidasi yg menghasilkan energi
ENZIM RIBOSOMAL :
Reaksi biosintesis protein
ENZIM NUKLEUS :
Berkaitan dengan perangkat genetika, sintesis DNA/RNA
ENZIM LISOSOM :
Berkaitan dengan proses digestif intrasellular
Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel
ENZIM MIKROSOMAL :
Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid
Metabolisme dan inaktivasi obat
 
PENGERTIAN ENZIM

• dibentuk dari protein

(asam amino)
• sbg katalis
• mempercepat reaksi
• tidak ikut bereaksi
• sangat spesifik.
ENZIM

 satu atau beberapa gugus polipeptida (protein)

yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis
bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.
 bekerja dg cara menempel pd permukaan
molekul zat-zat yang bereaksi  mempercepat
proses reaksi.
 Percepatan terjadi  enzim menurunkan
energi pengaktifan yang dg sendirinya akan
mempermudah terjadinya reaksi. 
KATALISATOR
Tanpa enzim  suatu reaksi sangat sukar terjadi
Dengan adanya enzim  kecepatan reaksi meningkat
107 kali.
Contoh :
enzim katalase (ion Fe) mampu menguraikan 5 juta
molekul hidrogen peroksida (H2O2) permenit pada 0 0C.
Sejumlah molekul H2O2
 diuraikan oleh satu atom besi dlm waktu 300 tahun
 diuraikan oleh satu molekul katalase (mengandung
satu atom besi ) dalam waktu satu detik.

10
11
Struktur Enzim

“Magnified” section of
protein (unfolded)
This is the enzyme
“catalase”, the
enzyme found in liver
 BAGIAN ENZIM

 Active site (celah aktif)

 Substrat
 Enzim (inaktif)
SUBSTRAT

 Reaktan yg membuat enzim

menjadi aktif
 Memberikan sifat spesifik pd enzim
 spesifitas enzim dipengaruhi oleh
asam amino yg menyusun celah
aktif suatu enzim
 Substrat akan melekat pd enzim
(inaktif ) membentuk kompleks
enzim-substrat
Active Site (celah aktif)
 Bagian pd enzim Substat

berupa celah yg
merupakan tempat
substrat melekat Celah aktif

 berisi asam amino

yg penting untuk
terjadinya suatu
reaksi kimia Enzim

(a)
Celah Aktif

 mempunyai 2 bagian yg penting:

 Bagian yang mengenal substrat dan
kemudian mengikatnya
 Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah
substrat diikat oleh enzim
Enzim Inaktif

Enzim

Celah
Aktif
 Kompleks Enzim-Substrat
 Melekatnya substrat
pd celah aktif (active
site)  mengaktifkan
enzim  me
kemampuan
mengkatalis reaksi
kimia
Enzyme- substrate complex
ENZIM

Enzim Inaktif Enzim Aktif

Enzim-Substrat
Enzim-Substrat
 Protein Enzim protein
sederhana

Enzim
Enzim
Konjugasi

Protein +
Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim Gugus prostetik

Organik = Anorganik = kofaktor

Koenzim
STRUKTUR ENZIM
 Enzim berupa protein
 Gugus prostetik berupa nonprotein.
 koenzim 
o berupa gugus organik  berupa vitamin : B1,
B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide)
 kofaktor
o berupa gugus anorganik  berupa ion-ion
logam : Cu2+, Mg2+, Fe2+, Na2+, Zn2+
Komponen Enzim

apoenzim

+ koenzim / kofaktor

holoenzim
Contoh Koenzim

1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, piridoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi,
mengandung 3 gugus P dan adenin ribose
SIFAT ENZIM

 Kemampuan katalitik
 Spesifisitas
 Kemampuan untuk diatur (regulasi)
 Energi Aktivasi rendah
 Tidak tahan suhu tinggi (> suhu tubuh)
 Rusak oleh asam (inaktif dlm pH asam)
 Rusak oleh basa (inaktif dlm pH basa)
SIFAT ENZIM

Spesifisitas stereoisomer
 Enzim –enzim pada umumnya bekerja pada
senyawa organik, hanya sebagian kecil saja
senyawa anorganik,
 Senyawa organik seperti KH, enzim yang
bekerja terutama pada konfigurasi D, pada
asam amino bekerja pada konfigurasi L
Spesifitas stereoisomer, enzim pada umumnya
bekerja pada senyawa organik
SIFAT ENZIM
Spesifitas ikatan kimia
 enzim yang berfungsi untuk pemecahan molekul
dengan memutuskan ikatan kovalen
 Memecah ikatan kovalen  hidrolisis
Contohnya Hidrolase, glikosidase, amilase, esterase,
fosfatase.

Spesifitas Gugus,
 enzim hanya bekerja pada substrat yang
mempunyai gugus tertentu, contoh, enzim
pemecah protein akan memecahkan ikatan peptida
Tingkat Spesifitas

 Spesifitas rendah, hanya memecah ikatan

kimia saja, sperti enzim esterase, fosfatase
 Spesifitas tinggi, enzim yang mengolah
hanya satu saja substrat,
contoh : enzim-enzim metabolisme
karbohidrat
Peran dan fungsi enzim dalam tubuh

 Enzim terutama berperan penting dalam

proses pencernaan
 Enzim berperan dalam metabolisme antara
(sistem reproduksi)
 Berperan dalam percepatan reaksi dan
merombak molekul yang lebih besar menjadi
molekul yang lebih kecil atau sebaliknya
 KARAKTERISTIK ENZIM

 Enzim dibentuk dalam protoplasma sel

 Aktifitas Enzim dalam sel tempat sintesisnya
 endoenzim
 Aktifitas enzim di tempat yang lain diluar
tempat sintesisnya  eksoenzim
 Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
 KARAKTERISTIK ENZIM
 Bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat
hidrofil
 Dapat bereaksi dg senyawa asam maupun
basa
 Dapat bereaksi dg kation maupun anion
 sangat peka thd faktor2 yg menyebabkan
denaturasi protein  suhu, pH
 dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
 merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah
keseimbangan reaksi
 KARAKTERISTIK ENZIM

 Enzim adalah protein  bersifat termolabil,

membutuhkan pH dan suhu yang tepat. 
 Enzim bekerja secara spesifik  satu enzim hanya
bekerja pada satu substrat.
 Enzim berfungsi sbg katalis  mempercepat
terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah
kesetimbangan reaksi. 
 Enzim hanya diperlukan dlm jumlah sedikit. 
 Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
 Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan  suhu,
pH, konsentrasi, dll
 KARAKTERISTIK ENZIM

 Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau

produknya  struktur enzim tetap baik sebelum
maupun setelah reaksi berlangsung
 Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan
kebutuhan organisme itu sendiri
 Beberapa enzim disintesis dlm bentuk tidak
aktif  diaktifkan oleh kondisi & waktu yg
sesuai (enzim allosterik)
 Prekursor yg tidak aktif disebut  zymogen
 KARAKTERISTIK ENZIM

 BM enzim 12,000 – 1 juta

 Beberapa enzim tidak membutuhkan
molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya,
beberapa membutuhkan  kofaktor /
koenzim
 Katalis yg paling efisien  mampu
mempercepat reaksi 1020 kali lebih cepat
 Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis
reaksi maupun substratnya
Klasifikasi dan Tata nama Enzim

Berdasarkan Substrat
 Laktase  Laktat
 Maltase  Maltat
 Protease  Protein
 Oksigenase  Oksigen
 Nukleotidase  Nukleotida
Klasifikasi dan Tata nama Enzim

Berdasarkan Ikatan
 Ikatan peptida → peptidase
(aminopeptidase, karbopeptidase)
 Ikatan ester → esterase
 Ikatan nukleotida → nukleotidase
 Klasifikasi dan Tata nama Enzim

Berdasarkan Jenis reaksi

 glukosa oksidase  oksidasi
 glukosa dehidrogenase  dehidrogenasi
 Aminotransferase  transferasi
 Klasifikasi Tipe reaksi
Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan elektron atau
(nitrat reduktase) hidrogen
Transferase
memindahkan gugus senyawa kimia
(Kinase)
Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan
(protease, lipase, penambahan air
amilase)
Liase membentuk ikatan rangkap dengan
(fumarase) melepaskan satu gugus kimia
Isomerase
mengkatalisir perubahan isomer
(epimerase)
Ligase/sintetase menggabungkan dua molekul yang disertai
(tiokinase) dengan hidrolisis ATP
Polimerase menggabungkan monomer-monomer
(tiokinase) sehingga terbentuk polimer
 Mekanisme Aktifitas Enzim

 Reaksi tanpa enzim:

 Lambat
 Membutuhkan suhu yang tinggi
 Tekanan yang tinggi

 Reaksi enzimatis
 Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik
di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara
energetik dapat lebih mudah terjadi
Mekanisme Aktifitas Enzim
 Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
 Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu
reaksi  kemampuan enzim membawa
substrat bersama-sama pd saat yang tepat
untuk terjadinya suatu reaksi
 Substrat terikat pd  celah aktif  enzim
aktif
Mekanisme Aktifitas Enzim

CELAH AKTIF

E
+ S
+
P
KOMPLEKS [ES] E

45
 Siklus Katalisis Enzim (The catalytic cycle of an enzyme)
Substrat memasuki celah aktif,
1 Substrat melekat pd celah
enzim berubah bentuk menjadi aktif
saat substrat melekat pd celah aktif 2 aktif dg ikatan (lemah) pd,
(induced fit). ikatan hidrogen & ikatan ionik

Substrat Celah aktif (dan gugus R

pd asam amino) dpt
3 menurunkan EA
Kompleks Enzim-substrat & meningkatkan kec
reaksi dg :
• berperan sbg tempat
Celah aktif reaksi utk substrat
6 siap dilekatkan • menekan substrat &
kembali oleh menstabilkan reaksi
substrat yg transisi,
baru • menyediakan
Enzyme lingkungan yg sesuai
utk reaksi substrat,
• berperan langsung dlm
reaksi katalisis enzim

5 Produk
dilepaskan. Substrat dikonversikan
4
Figure 8.17 menjadi Produk.
Produk
Mekanisme Aktifitas Enzim
Mekanisme Aktifitas Enzim
Mekanisme Aktifitas Enzim

Gambar sisi aktif enzim dan

asam amino yang terlibat
Teori Aktifitas Enzim

 Lock and Key Analogy

Enzim memiliki struktur celah/sisi spesifik
yang cocok dengan substrat.

 Induced Fit Theory

enzim memiliki kemampuan mengubah
konformasi celah/sisi aktif sehingga cocok dg
substrat  fase transisi Komplek Enzim-
Substrat
Lock and Key Analogy
Induced Fit Theory
 Lock and key model

Induced Fit model

Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja
enzim

 pH  setiap enzim mempunyai pH optimum

utk bekerja.
contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 6,8- 7.0
 Temperatur  setiap kenaikan suhu 10˚C
(sampai 40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x
lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti
pada 60˚C.
 [S] dan atau [E]
Temperatur
 Setiap enzim memiliki temperatur
optimal utk aktif
Optimal temperature for Optimal temperature for
typical human enzyme enzyme of thermophilic
(heat-tolerant)
bacteria
Rate of reaction

0 20 40 80 100
Temperature (Cº)
(a) Optimal temperature for two enzymes
pH

 Setiap enzim memiliki pH yg optimal

utk aktif
Optimal pH for pepsin Optimal pH
(stomach enzyme) for trypsin
(intestinal
Rate of reaction

enzyme)

0 1 2 3 4 5 6 7 8 9
(b) Optimal pH for two enzymes
 Penghambatan Reaksi Enzimatis

 Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau

irreversible
 Irreversible  pembentukan atau pemecahan
ikatan kovalen dalam enzim
 Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan
kemudian dpt lepas kembali

Reversible inhibitor dpt dibagi :

 competitive
 non-competitive
 un-competitive
Penghambatan Kompetitif
(competitive inhibition)
 inhibitor bersaing dg substrat utk terikat pd
celah aktif
 Biasanya inhibitor berupa senyawa yg
menyerupai substrat & mengikat enzim
membentuk komplek Enzim Inaktif
 Karena terikat secara reversible 
penghambatan bersifat bias  ketika
ditambah substrat  penghambatan
berkurang
Penghambatan Kompetitif
(competitive inhibition)
Penghambatan Non Kompetitif
(non-competitive inhibition)

 inhibitor terikat pada sisi / celah lain dari

enzim (yg bukan celah aktif)  tidak
memblok pembentukan komplek enzim-
substrat
 Enzim menjadi tidak aktif ketika inhibitor
terikat walau enzim mengikat substrat
 Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg
aktif  mempengaruhi kecepatan reaksi
Penghambatan Non Kompetitif
(non-competitive inhibition)
Penghambatan in-kompetitif
(un-competitive inhibition)

 Terikat pd selain celah aktif enzim

 Inhibitor hanya terikat pd komplek Enzim-
Substrat  tidak terikat pd enzim bebas
Penghambatan in-kompetitif
(un-competitive inhibition)
 Inhibitor Enzim
A substrate can
bind normally to the Substrate
active site of an
enzyme. Active site

 Competitive inhibitor
 Terikat pd celah Enzyme

aktif enzim, (a) Normal binding

bersaing dg substrat
A competitive
inhibitor mimics the Competitive
substrate, competing inhibitor
for the active site.

(b) Competitive inhibition

Enzyme Inhibitors

 Noncompetitive
A noncompetitive
inhibitors inhibitor binds to the
enzyme away from
 Terikat pd the active site, altering
the conformation of
sisi/celah lain the enzyme so that its
active site no longer
enzim, functions.

mempengaruhi /
Noncompetitive inhibitor
merubah fungsi (c) Noncompetitive inhibition
 Enzim dan Pengobatan

 Pada awalnya digunakan pada penyakit-

penyakit gangguan pencernaan, seperti
enzim pepsin, tripsin, amilase, lipase
 Pengobatan akibat kurangnya enzim
disebabkan oleh gangguan pada gen
penderita Hemofilia
Diagnosa penyakit
 SGOT (jantung, hepatitis)
 Alanin Aminotransferase ,ALT,SGPT
(hepatitis)
 Amilase (pankreatitis Akut)
 Seruloplasmin (Degenerasi
hepatolentikularis)
 Kreatin Kinase (Kelainan Otot)
 Fosfatase asam (kanker prostat metastase)
 Fosfatase,alkali (isozim)  Kelainan Tulang,
penyakit obstruksi hepar.
 ISTILAH DALAM ENZIM

 Active Site (Celah / Sisi Aktif)

bagian berupa cekukan pada enzim yg
mengandung asam amino, tempat terjadinya
katalisis/reaksi

 Substrat
suatu molekul yg digunakan atau dimodifikasi
oleh enzim, yg menempel pada bagian sisi aktif
ISTILAH DALAM ENZIM
 Kofaktor
ion-ion anorganik yg dibutuhkan enzim
untuk melakukan fungsinya
 Koenzim
molekul organik yg dibutuhkan enzim untuk
melakukan fungsinya
 Holoenzim
Enzim aktif lengkap dg semua komponennya
 Apoenzim / Apoprotein
Bagian yg terdiri dari protein saja pd suatu
enzim
ISTILAH DALAM ENZIM

 Gugus prostetik
Koenzim atau kofaktor yg terikat sangat kuat
(ikatan kovalen) dg enzim
 Fungsi koenzim adalah sebagai karier
sementara dari gugus fungsional yg
berperan dalam reaksi enzimatis tersebut.
 REFERENSI

Murray, R.K; D.K. Granner; P.A; Mayes. V.W.

Rodwell. 2003. Harper’s Illustrated Biochemistry.
27th International Edition. Mcgraw-Hill Companies
inc. Lange Medical Publication

72