Zusfahair

Prodi kimia
jurusan mipa
fakultas sains

Asam Amino
merupakan unit penyusun

protein
Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
gugus amino,
gugus karboksil,
satu atom H dan
rantai samping (gugus R)

 Gugus R rantai samping yang berbeda-beda

pada setiap jenis asam amino
Gugus R yang berbeda-beda tersebut
menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air

Asam amino standar

Asam amino yang menyusun

protein organisme ada 20

macam disebut sebagai
asam amino standar
Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein
(jarang ditemukan) Terdapat
di beberapa enzim seperti
gluthatione peroxidase.

Klasifikasi Asam
amino
Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai

samping)
Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik,
polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
NON
POLAR

Asam amino

BASIC (+)

ACIDIC (-)

POLAR

Asam amino non polar

Memiliki gugus R alifatik (bahasa Yunani:
aleiphar, berarti minyak atau lemak) adalah
senyawa organik yang tidak mempunyai
gugus fenil (bahasa Inggris: aromatic ring).
[1] Senyawa alifatik dapat berupa:
siklik (bahasa Inggris: cyclic), seperti
sikloheksana
asiklik, seperti heksana
atau:
jenuh, seperti heksana
tak jenuh, seperti heksena

Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan

prolin
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu
a.a spt Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm
protein.
Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi
mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok
alifatis ini.
Umum terdapat pada protein yang
berinteraksi dengan lipid

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino polar

Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,

glutamin
Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga
dapat mengalami oksidasi dengan sistein
membentuk ikatan disulfide
(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar
karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein
dan tidak dikode oleh DNA)

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino dengan gugus R

aromatik
Fenilalanin, tirosin dan triptofan
Bersifat relatif non polar hidrofobik
Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg

hidrofobik
Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol
Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen
penting untuk menentukan struktur ensim
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV
280 nm sering digunakan utk menentukan
kadar protein

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino dengan gugus R

bermuatan positif
Lisin, arginin, dan histidin
Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai

sampingnya
Bersifat polar terletak di permukaan protein
dapat mengikat air.
Histidin mempunyai muatan mendekati netral
(pd gugus imidazol) dibanding
lisin gugus amino
arginin gugus guanidino

Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati

pH fisioligis sering berperan dlm reaksi

ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino dengan gugus R

bermuatan negatif
Aspartat dan glutamat
Mempunyai gugus karboksil pada rantai

sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

Amino Acids Can Be Classified by R Group

Asam amino non

standar
Merupakan asam
amino diluar 20 mcm
as. Amino standar
Terjadi karena
modifikasi yang terjadi
setelah suatu asam
amino standar menjadi
protein.
Kurang lebih 300 asam
amino non standar
dijumpai pada sel

modifikasi serin
yang mengalami
fosforilasi oleh
protein kinase

Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin

(protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi
terikatnya polisakarida
Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang
tidak menyusun protein merupakan senyawa
antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

 modifikasi prolin dlm proses

modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.
Ditemukan pada kolagen untuk
menstabilkan struktur

Dari modifikasi Glu oleh vit

K.
karboksi glutamat mampu
mengikat Ca penting utk
penjendalan darah.
Ditemukan pd protein
protombin

Peptides and Proteins

Two amino acid molecules can be covalently joined through a substituted amide
linkage, termed a peptide bond, to yield a dipeptide
Such a linkage is formed by removal of the elements of water (dehydration)
from the -carboxyl group of one amino acid and the amino group of another

Formation of a peptide bond by condensation

oligopeptide : When a few amino acids are joined by peptide bond

polypeptide: When many amino acids are joined by peptide bond (molecular
weights below 10,000)
Proteins may have thousands of amino acid residues

 In a peptide, the amino acid residue at the end with a free -amino group
is the amino-terminal (or N-terminal) residue
the residue at the other end, which has a free carboxyl group, is the
carboxyl-terminal (C-terminal) residue.

PROTEIN
makromolekul paling berlimpah di
dalam sel
komponen utama dalam semua sel
hidup,
( lebih 50 % dari berat kering sel )
ditemui dalam setiap bagian sel
Monomer pembangunnya: 20 asam
amino
adalah
genetik

ekspresi

dari

informasi

fungsi bervariasi
klasifikasi: fungsi, bentuk, struktur

FUNGSI PROTEIN
1. ENZIM

protein yang mempunyai aktivitas katalisis

Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik
di dalam sel dikatalisis oleh enzim
Contoh:
a. heksokinase : fosforilasi glukosa
b. cytokrom c : transpor elektron
c. DNA polimerase : replikasi dan repaire DNA

2. PROTEIN TRANSPORT

Protein transpor dalam plasma darah mengikat dan

membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke
organ yang lain

Contoh:
a. Hemoglobin : mengikat oksigen ketika
darah melalui paruparu, dan membawa
oksigen ini ke jaringan periferi
b. mioglobin :transpor oksigen dalam sel otot
c. serum albumin :transpor asam lemak
dalam
darah
d. 1-lipoprotein :transpor lipid dalam darah

3. PROTEIN NUTRIEN DAN PENYIMPAN

Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien
yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman :
gliadin (biji gandum)
Ovalbumin : protein utama putih telur
kasein : protein utama susu
Ferritin jaringan hewan : protein penyimpan besi
4. PROTEIN KONTRAKTIL ATAU MOTIL
Yaitu protein yang memberi kemampuan utk
berkontraksi, mengubah bentuk atau bergerak pada sel
dan organisme
Contoh
a. Aktin,miosin: protein filamen
b. tubulin : protein pembentuk mikrotubul

5. PROTEIN STRUKTURAL
Fungsi memberikan struktur biologi kekuatan dan proteksi
beberapa contoh:
a. kolagen: komponen utama urat,tulang rawan,& kulit
b. elastin: protein sendi yg mampu meregang ke dua
dimensi
c. keratin: protein rambut, kuku dan bulu burung
d. Fibroin: protein serat sutra & jaring laba-laba

6. PROTEIN PERTAHANAN
Fs: mempertahankan organisme dari serangan spesies lain
Contoh:
a. Imunoglobulin/antibodi:protein limfosit utk
pertahanan diri
b. fibrinogen&trombin: protein penggumpal darah
c. bisa ular
d. toksin bakteri

7. PROTEIN PENGATUR
Fs: membantu mengatur aktivitas seluler atau fisiologi
Contoh:
a. Hormon insulin: mengatur metabolisme gula
b. Hormon pertumbuhan
c. Hormon paratiroid
d. Represor: mengatur biosintesis enzim pada
bakteri

PROTEIN BERDASAR BENTUK

1. PROTEIN GLOBULAR
rantai polipeptida berlipat berlipat menjadi bentuk
globular
larut dalam air
fungsi: gerak
Contoh: enzim, protein transport, antibodi

2. PROTEIN SERABUT
rantai polipeptida memanjang pd satu sumbu, tdk
berlipat
tidak larut dlm air
fungsi: struktural
contoh: keratin, fibroin, kolagen, aktin, miosin

PROTEIN BERDASAR STRUKTUR

1. STRUKTUR PRIMER
struktur rantai polipeptida linear: ikatan peptida antara satu
residu asam amino dengan residu asam amino lainnya
urutan asam amino dalam suatu molekul protein

R1
H2N CH

C OH + H
O

R2

N CH

H2O
COO
H

R1

R2

H2N CH C N CH
O

COO
H

2. STRUKTUR SEKUNDER
adalah tatanan ruang struktur primer sepanjang satu dimensi
Ada dua jenis struktur sekunder : struktur heliks dan struktur pleat
atau konformasi .
Struktur heliks: terjadi karena adanya ikatan hidrogen antara atom O
dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus amino (N-H)
dalam satu rantai polipeptida
Struktur :
a. ikatan hidrogen terjadi antara dua rantai polipeptida
b. Rantai polipeptida dengan konformasi- ini dihubung silangkan
(cross-linked) oleh ikatan hidrogen sehingga membentuk suatu
struktur yang disebut lembaran berlipat-lipat (pleated sheets)

THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF

PROTEINS
Native proteins : Proteins in any of their functional, folded
conformations
Protein Secondary Structure : spatial arrangement of
amino acid residues that are adjacent in the primary structure
The -Helix Is a Common Protein Secondary
Structure
an -helix
makes optimal use
of internal
hydrogen bonds.
The structure is stabilized
by a hydrogen bond
between the hydrogen
atom attached to the
electronegative nitrogen
atom of a peptide linkage
and the electronegative
carbonyl oxygen atom of
the fourth amino acid on the
amino-terminal side of that

 The -Conformation Organizes Polypeptide

Chains into Sheets
In the -conformation, the backbone of
the polypeptide chain is extended into a
zigzag rather than helical structure

In this arrangement, called a - sheet,

hydrogen bonds are formed between
adjacent segments of polypeptide chain.

3. STRUKTUR TERSIER
struktur sekunder yang membelok-belok dan melipat-lipat ke dalam tiga
dimensi membentuk protein globular yang kompak
Kemantapan struktur tersier suatu molekul protein, selain disebabkan oleh
ikatan kovalen seperti ikatan peptida dan ikatan sulfida, dan ikatan non kovalen
yang menunjangnya
Kemantapan struktur distabilkan oleh:
a. ikatan hydrogen antar peptida
b.ikatan hydrogen rantai samping
c. ikatan elektrostatik
d. interaksi hidrofob
e. gaya van der walls.
4. STRUKTUR KUARTERNER
Bila suatu protein tersusun atas 2 atau lebih subunit polipeptida

There Are Several Levels of Protein Structure

Four levels of protein structure are commonly defined

Primary structure: description of all covalent bonds (mainly peptide bonds and
disulfide bonds) linking amino acid residues in a polypeptide
Secondary structure: particularly stable arrangements of amino acid residues
giving
to recurring
structural
patterns folding of a polypeptide
rise
Tertiary
structure:
three-dimensional
Quaternary structure: the arrangement of a protein in space which has two or more
polypeptide subunits

How long are the polypeptide chains in

proteins?

Polypeptides Have Characteristic

Amino Acid Compositions
Hydrolysis of peptides or
proteins with acid yields a
mixture of free -amino acids
When completely
hydrolyzed, each type of
protein yields a characteristic
proportion or mixture of the
different amino acids
The 20 common amino
acids almost never occur in
equal amounts in a protein

Some Proteins Contain Chemical

Groups
Other Than Amino Acids

Simple proteins: proteins

that contain only amino
acid residues and no other
chemical constituents

Conjugated proteins: proteins

that contain permanently
associated chemical
components (prosthetic group)
in addition to amino acids
A number of proteins contain
more than one prosthetic
group
Usually the prosthetic group
plays an important role in the
proteins biological function.