Tugas Makalah

ASAM AMINO

KELOMPOK III :

1. WIWIK PRATIWI R
2. UTARI M
3. MUH ANSHARI NUR
4. FITRIANTI INDASARI
5. FERA YUNIAR

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2017
 BAB I
PENDAHULUAN

I.1 Latar belakang

Dalam tubuh mahluk hidup pasti dijumpai asam amino,asam-asam amino
terdiri atas pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh,
digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen
dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi
energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil
sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-
asam amino. Asam amino juga mengalami katabolisme,yang terjadi dalam 2
tahapan yaitu : Transaminasi dan Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion
ammonium.Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino
non esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon
non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung
nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino
dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka
karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau
menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini,
asam amino dikelompokkan menjadi 2 kategori yaitu:
1. Asam Amino Esensial
Merupakan asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus
ada di dalam makanan yang kita makan.
2. Asam Amino Non-Esensial
Merupakan asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain.
Setiap jenis asam amino tersebut dapat mengalami biosintesis.Dalam
makalah ini akan dibahas lebih lanjut tentang macam-macam dan biosintesis pada
asam amino.
 BAB II
PEMBAHASAN

Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional

karboksil (COOH) dan amina (NH2). Asam amino merupakan molekul yang
digunakan untuk membangun protein. Dalam biokimia seringkali pengertiannya
dipersempit, keduanya terikat pada satu atom karbon yang sama yang disebut
atom C alfa. Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina
memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik,
cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadibasa pada larutan asam.
Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter ion. Asam amino
termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu
fungsinnya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein .
Prolin (disingkat Pro atau P) adalah α- asam amino , salah satu dari dua puluh
DNA dikodekan-asam amino. bukan asam amino esensial, yang berarti bahwa
tubuh manusia dapat mensintesisnya (Montgomery, 2011).

Struktur Kimia

fenilalanin (phe) Prolin (pro)

Sifat asam amino

Adapun sifat dari asam amino itu sendiri (Rediatnin, 2012):

1. Berwujud padat pada suhu kamar. Titik leleh di atas 200OC
2. Asam amino larut dalam air dan pelarut organik
3. Bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam dan basa), karena mengandung
gugus karboksil yang bersifat asam dan gugus amina yang bersifat basa dalam
jumlah yang sama
4. Asam amino dapat bergabung dengan asam amino lain membentuk suatu
polimer yang disebut peptide.

Asam amino prolin adalah salah satu yang unik di antara 20 pembentuk
asam amino-protein dalam kelompok α-amino yang sekunder. Prolin Memiliki
rumus kimia C5H9NO2, titik leburnya 221 derajat selsius, titik iso
elektrik 6,30 nama sistematiknya adalah Asam S-pirolidin-2-karboksilat.

Struktur asam amino prolin

Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus
karboksil di sebelah kanan. Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C
yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom
hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau
rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya ,
Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik). Fenilalanin (Phenylalanine) merupakan
salah satu asam amino esensial yang memiliki fungsi membantu tubuh dalam
memproduksi DNA serta molekul otak seperti dopamin, norepinefrin
(noradrenalin), dan epinefrin (adrenalin), dan melanin. Fenilalanin juga dapat
digunakan oleh tubuh untuk membuat asam amino tirosin. Fenilalanin
terdapat hampir di semua protein, ia tidak dapat diproduksi oleh tubuh manusia,
dan hanya bisa diperoleh dengan cara mengkonsumsi berbagai jenis makanan
yang mengandungnya. Bersama dengan zat lain, Fenilalanin berkontribusi dalam
pembentukan senyawa neurotransmitter yaitu senyawa kimia otak yang dapat
mengirimkan impuls saraf (Muhammad, 2011).
Reaksi Asam Amino
Reaksi asam amino yaitu (Fauziah, 2012) :
1. Phenylalanine

Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah

dari fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin,
hal ini akan mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%. Fenilalanin
hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen digabungkan ke
air dan lainnya ke gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang dihasilkan adalah
tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan dalam status
tereduksi oleh NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase (DHPR).
2. Proline
Prolin merupakan asam amino yang dibutuhkan untuk produksi koladen.
Amina primer pada karbon α dari semialdehid glutamat membentuk dasar
Schiff dengan aldehida yang kemudian dikurangi, menghasilkan prolin.
Ketika prolin berada dalam ikatan peptida, tidak memiliki hidrogen pada
gugus amino α, sehingga tidak bisa menyumbangkan ikatan hidrogen untuk
menstabilkan suatu heliks α β atau lembaran. Hal ini sering dikatakan, tidak
akurat, yang prolin tidak bisa eksis dalam α helix. Ketika prolin ditemukan
dalam α helix, helix akan memiliki sedikit membungkuk karena kurangnya
ikatan hidrogen.
Prolin sering ditemukan pada akhir heliks α atau secara bergiliran. Tidak
seperti asam amino lain yang ada hampir secara eksklusif di trans - formulir di
polipeptida, prolin dapat eksis dalam konfigurasi-cis di
peptida. Cis dan trans bentuk hampir isoenergetic. Cis isomerisasi trans dapat
memainkan peran penting dalam pelipatan protein dan akan dibahas lebih dalam
konteks itu. Asam glutamat mudah dikonversi menjadi prolin. Pertama,
kelompok γcarboxyl direduksi menjadi aldehida, menghasilkan semialdehid
glutamat. aldehida kemudian bereaksi dengan kelompok α-amino, menghilangkan
air karena membentuk dasar Schiff. Dalam langkah pengurangan kedua, basis
Schiff berkurang, menghasilkan prolin.
Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat
semialdehid menjadi intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau
lainnya. Ornitin bukan salah satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk
sintesis protein. Ornitin memainkan peran signifikan sebagai akseptor karbamoil
fosfat dalam siklus urea. Ornitin memiliki peran penting tambahan sebagai
prekursor untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting ketika
diet arginin sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas. Penggunaan glutamat
semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi ornitin dari semialdehid
melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. ketika konsentrasi arginin
meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari glutamat semialdehid
yang menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi
semialdehid. Semialdehid didaur secara spontan menjadi Δ1pyrroline-5-
carboxylate yang kemudian direduksi menjadi prolin oleh NADPH-dependent
reductase.

Teknik Analisis
Teknik Analisisnya yaitu (Novenda dkk, 2016) :
1. Phenylalanine
Analisis Fenilalanin Menggunakan Kromatografi Kertas Penelitian ini
menggunakan kertas saring ukuran 20cm x 25cm sebagai media, fasa gerak
campuran larutan butanol/asam asetat/akuades dengan komposisi 60:15:25. Pe
laksanaan pemisahan dengan metode kromatografi kertas terbagi dalam tiga tahap
yaitu tahap penotolan cuplikan, tahap pengembangan dan tahap identifikasi atau
penampakan noda. Pada tahap penotolan cuplikan, mula – mula siapkan kertas
kromatografi dengan ukuran 20cm x 25cm. Garis awal dibuat dengan jarak 3 cm
dengan salah satu ujung kertas. Sampel yang digunakan adalah larutan fenilalanin
dengan konsentrasi 1 ppm, 3 ppm, 5 ppm, 10 ppm, 25 ppm dan 50 ppm. Masing
masing sampel dipipet menggunakan mikropipet sebanyak 200 mikroliter dan
ditotolkan atau pipa kapiler pada garis awal tadi kemudian keringkan. Identifikasi
senyawa asam amino dalam kromatografi kertas dilakukan menggunakan pereaksi
ninhidrin. Ninhidrin merupakan hidrat dari triketon siklik, dan bila bereaksi
dengan asam amino menghasilkan zat berwarna ungu. Ninhidrin merupakan suatu
oksidator sangat kuat yang dapat menyebabkan terjadinya dekarboksilasi oksidatif
asam α-amino untuk menghasilkan CO¬¬2.NH3 dan suatu aldehid dengan satu
atom karbon kurang daripada asam amino induknya. Reaksi gugus amino dengan
ninhidrin menghasilkan senyawa jingga. Noda berwarna jingga ditentukan harga
Rf-nya. Besarnya Rf ini menyatakan derajat retensi suatu komponen dalam fasa
diam. Harga Rf dihitung sebagai jarak yang ditempuh oleh komponen dibagi
dengan jarak yang ditempuh oleh eluen (fasa gerak).
2. Proline
Analisis prolin dilakukan dengan metode modifikasi Bates (1973) dengan
menggunakan spektrofotometer dengan prolin murni sebagai standar. Diawali
dengan menyiapkan asam ninhydrin sebagai pereaksi dengan melarutkan 1 gram
ninhydrin dalam 30 ml asam asetat glasial dan 20 ml 6 mol asam asetat. Larutan
tersebut didinginkan dan disimpan selama 24 jam hingga pereaksi siap digunakan.
Sementara itu benih yang telah dikecambahkan selama 5 hari dalam germinator
dikeluarkan dan kecambah tersebut di gerus (ekstraksi) dengan mortar dengan
tambahan 10 ml asam sulfosalisik 3% dan di sentrifuse dengan kecepatan 6.000
rpm selama 5 menit dan diambil supernatannya.
Hasil supernatannya ditera sebanyak 10 ml, 2 ml cairan sampel diambil
dan direaksikan dengan 2 ml asam ninhidrin dan 2 ml asam asetat glasial.
Selanjutnya tabung di panaskan selama 1 jam pada suhu 100oC, kemudian
dinginkan. Cairan tersebuut selanjutnya diekstraksi kembali dengan 4 ml toulen
kemudian di kocok selama 15-20 detik dengan test tube strirer kemudian larutan
dipisahkan dari endapan yang terebntuk dan ukur absorbansinya dengan
spektrofotometer pada panjang gelombang 520 nm dengan blanko larutan toulen.

Akibat Kekurangan dan Kelebihan Asam Amino

Adapun akibat dari kekurangan dan kelebihan asam amino yaitu sebagai berikut
(Novenda dkk, 2016) :
Prolin (pro)

a. Akibat Kelebihan Prolin

Jika Asupan prolin berlebih, maka tubuh akan menunjukkan berbagai gejala
buruk, seperti ;
1. Tekanan darah rendah dan juga infeksi pada darah
2. Gangguan saraf
3. Gangguan pada lambung
4. Reaksi alergi
5. Siklus asam nitrat tidak seimbang sehingga memperberat kerja hati dan ginjal
b. Akibat Kekurangan Prolin ;
1. Kandungan kolagen di dalam tubuh tidak stabil
2. Kulit kering
3. Luka tak kunjung sembuh

Fenilalanin (phe)

a. Akibat kelebihan fenilalanin :

1. Kelebihan Fenilalanin jenis DL-fenilalanin pada anak-anak bisa
menyebabkan reaksi berlebihan seperti rasa cemas, mudah gelisah, rewel
dan menjadi hiperaktif.
2. Kelebihan fenilalanin pada anak-anak yang mengalami kondisi tertentu
seperti fenilketonuria bisa mengalami ganguan metabolism dan
kekurangan enzimfenilalanin hidroksilase. Kondisi ini bisa menyebabkan
tubuh tidak bisa memecah fenilalanin menjadi senyawa lain yang keluar
dari tubuh bersama dengan urin.
3. Kelebihan fenilalanin terutama dari jenis makanan atau obat bisa
menyebabkan kerusakan syaraf dengan beberapa reaksi gangguan
pencernaan. Kondisi ini bisa menyebabkan sakit kepala, mual, diare dan
perut yang tidak nyaman.
b. Akibat Kekurangan Fenilalanin
1. Kekurangan Fenilalanin bisa menyebabkan masalah fungsi
neutrotransmiter yang bisa mempengaruhi hormone tiroid dalam tubuh.
2. Kekurangan Fenilalanin bisa menyebabkan pengaruh untuk system
metabolism tubuh dan membuat suasana hati tidak stabil.
3. Orang yang kekurangan fenilalanin bisa mengalami gangguan pigmentasi
atau warna kulit terutama jika sering terkena sinr matahari.
 4. Kurang Fenilalanin pada anak-anak hingga orang dewasa bisa
menyebabkan nafsu makan yang sangat buruk, dan badan terlihat kurus
dan jika parah bisa menyebabkan kekurangan nutrisa.
5. Kekurangan fenilalanin juga dikaitkan dengan masalah depresi, gelisah
berlebihan dan tubuh kurang energi.

Sumber Asam Amino

Sumber asam amino itu sendiri adalah (Montgomery, 2013) :

Prolin (pro)

Pada manusia Prolin ditemukan pada kolagen dalam kadar tinggi. Tidak ada dari
asam amino ini yang secara normal ditemukan dalam urin dalam bentuk bebas kecuali
pada awal masa bayi.

Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Pada

tumbuhan misalnya, sel tumbuhh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan
yang kurang cocok (misalnya kekeringan ) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmotic sel. Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan precursor suatu
asam amino, prolina bukan merupakan asam emino esensial bagi manusia.

(Isyulukhi, A, 20112. Bahan Makanan dan Zat Makanan)

Fenilalanin (phe)

Fenilalanin diperlukan oleh tubuh kita untuk memproduksi epinefrin, dopamine

dan norepinefrin. Fenilalanin (phe) merupakan suatu asam amino esensial yang terdapat
hampir disemua protein, asam amino ini tidak dapat diproduksi oleh tubuh manusia, dan
hanya bisa diperoleh dengan cara mengkonsumsi berbagai jenis makanan yang
mengandungnya. Fenilalanin berkontribusi dalam pembentukan senyawa
neutrotransmitter yaitu senyawa kimia otak yang dapat mengirimkan impuls saraf.

Beberapa jenis makanan yang mengandung fenilalanin yang tinggi diantaranya

termasuk kedelai, keju, kacang-kacangan, biji-bijian, daging sapi, domba, ayam, ikan,
telur, susu dan kacang-kacangan.

Sintesis asam amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non

esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non
asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen.
Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi
surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui
transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah
menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak
melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, asam amino
dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino glukogenik, ketogenik serta
glukogenik dan ketogenik. Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino
yang dapat masuk ke jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat
seperti α-ketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan
prekursor untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam amino
kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah
asam amino yang semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat
asetil KoA atau asetoasetil KoA (Montgomery, 2013).

Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin,

triptofan, dan tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita
kenal bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan
kelaparan pengurangan rangka karbon digunakan untuk menghasilkan energi,
dengan proses oksidasi menjadi CO2 dan H2O.Dari 20 jenis asam amino, ada yang
tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus ada di dalam makanan yang
kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah
asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini
dinamakan asam amino non-esensial (Montgomery, 2013).

Asam Alanine, Asparagine, Aspartate, Cysteine, Glutamate, Glutamine,

amino non- Glycine, Proline, Serine, Tyrosine
esensial

Asam Arginine*, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine*,

amino Phenylalanine*, Threonine, Tyrptophan, Valine
esensial
 BAB III

KESIMPULAN

1. Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino dan
gugus asam (biasanya asam karboksilat). Berdasarkan jenisnya asam amino
terbagi menjadi 2, yaitu asam amino essensial dan asam amino non essensial.
Asam amino essensial adalah asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi
tidak dapat dihasilkan oleh tubuh. Asam amino non essensial adalah asam
amino yang tidak dibutuhkan oleh tubuh, tetapi dapat dihasilkan oleh tubuh.
Untuk mengidentifikasi adanya protein dapat dilakukan melalui analisis
protein. Analisis protein dibedaan menjadi ujia kualitatif dan uji kuantitatif.
Uji kualitatif dibedakan menjadi 9 cara, sedangkan uji kuantitatif dibedakan
menjadi 3 cara.
2. Sifat asam amino adalah tidak menyerap cahaya tampak/visible.
Dengan pengecualian asam amino aromatik triptofan, tyrosin, fenil alanin
dan histidin, yang tidak menyerap sinar UV yang mempunyai panjang
gelombang 240nm.
 DAFTAR PUSTAKA

Fuziah, Beguni., 2012. Saintis. Analisis Kualitatif Fenilalanin Secara

Chromatography Kertas dan Chromatography Lapis Tipis. 1(2): 10-18.

Lehninger. 2011. Dasar_dasar Biokimia Jilid 1. Jakarta. Erlangga

Novenda, Ika Lia dan Setyo, Andi Nugroho., 2016. Pancaran. Analisis
Kandungan Prolin Tanaman Kangkung (Ipomoe reptana Poir), Bayam
(Amaranthus spinosus) dan Ketimun (Cucumis sativus L.). 5(4): 223-234.

Rediatnin, Ivayan., dkk. 1987. Analisis Asam Amino Dengan Kromatografi

Cairan Kinerja Tinggi Secara Derivatisasi Prakolom Dan Pascakolom.
Vol 2 (7). Hal 2-9.

Said, Muhammad Irfandi., dkk. 2011. Profil Asam Amino, Gugus Fungsional Dan
Distribusi Berat Molekul Gelatin Kulit Kambing Yang Diproduksi
Melalui Proses Asam. Vol 6 (1). Hal 18-27.

Montgomery,rex,et al. 2013. BIOKIMIA Suatu pendekatan berorientasi kasus

Jilid 1 Edisi 4. Yogyakarta. Gajah Mada University Press