Enzim dan koenzim

Dr. Nanik

I. Definisi Enzim
Enzim adalah katalisator protein untuk reaksi-reaksi kimia pasa sistem biologi. sebagian
besar reaksi tersebut tidak dikatalis oleh enzim. Enzim dapat kembali kebentuk asli setelah
mengalami suatu reaksi. Selain menjadi biokatalisator, enzim juga mengatur kecepata reaksi.
Enzim mempunyai aktivasi enzimatik dalam bentuk Haloenzim. Haloenzim tersusun atas
apoenzim dan kofactor. Apoenzim adalah protein atau zat organik dan koenzim adalah bukan
protein atau zat anorganik. Contoh dari kofaktor yaiti koenzim berupa NAD,ATP/ADP,
gugusprostetik berupa FAD, dan aktivator, contoh dari apoenzim yaitu protein enzim.
Apoenzim merupakan tempat melekatnya substrat, bagian ini disebur ssi aktif enzim. Substrat
merupakan bahan atau molekul yang dikatalis oleh suatu enzim, dapat berupa karbohidrat,
protein dan lemak.
II. Sifat Enzim
Enzim bekerja sangat spesifik dan hanya bekerja pada satu substrat. Misalnya enzim
esterase hanya dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak, enzim urease hanya bekerja
terhadap urea. Daya katalik enzim lebih cepat 108 – 1011 dibandingkan tanpa enzim. Enzim
memerlukan molekul sekunder untuk dapat aktif yg disebut koenzim (gugus non-protein).
Sebagai katalisator, dalam hal ini enzim berfungsi mempercepat reaksi kimia, tetapi tidak
ikut berubah setelah proses selesai. Enzim merupakan suatu protein, karena bahan penyusun
utama enzim adalah protein. Enzim mudah dipengaruhi oleh perubahan lingkungan, faktor
lingkungan antara lain pH, suhu, dan inhibitor.
III. Mekanisme Kerja Enzim
Reaksi enzimatis akan berlangsung apabila substrat tersedia dan bagian sisi aktif enzim
dalam keadaan kosong. Pada kondisi demikian substrat akan memasiki sisi aktif enzim.
Bagian sisi aktif enzim akan mengalami perubahan bentuk dengan mengelilingi substrat
kemudian membentuk ikatan lemah berupa kompleks enzim-substrat. Substrat akan diubah
menjadi suatu bentuk akhir yang disebut produk.

E + S = ES -> E+P
E : enzim , S: substrat, ES : kompleks enzim-substrat, P : produk
Ada dua hipotesis yang menjelaskan tentang mekanisme kerja enzim:
- Hipotesis gembok dan kunci (lock and key). Bagian sisi aktif enzim mempunyai
bentuk spesifik dan tidak fleksibel. Suatu enzim hanya dapat ditempati oleh substrat
tertentu saja. (Emil Fischer)
- Hipotesis induced fit. Bagian sisi aktif enzim bersifat fleksibel terhadap substrat yang
masuk. Apabila ada substrat yang masuk ke bagian sisi aktif, maka bagian ini akan
mengalami perubahan bentuk mengikuti bentuk substrat.

IV. Faktor- Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Beberapa faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim adalah :
a. Suhu
Peningkatan suhu menyebabkan molekul lebih bergerak cepat. Setiap kenaikan suhu
10 0 C, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai batas suhu tertentu. Pada
kondisi yang demikian suatu reaksi dapat berlangsung cepat atau tidak berjalan sama
sekali (berhenti). Hal demikian dimungkinkan karena setiap enzim mempunyai suhu
optimum tertentu sehingga dapat melangsungkan reaksi secara maksimal.Enzim pada
manusia bekerja paling efisien pada suhu 37 0C. Suhu yang terlalu tinggi atau
melampaui batas optimum akan menyebabkan enzim mengalami Denaturasi, adalah
perubahan struktur kimiawi enzim yang mengakibatkan enzim tersebut rusak dan
tidak dapat melakukan fungsinya.
b. pH (derajat keasaman)
pH optimum enzim berkisar 6-8. Namun, beberapa pengecualian dapat terjadi.
Contohnya pada lambung manusia, pepsin akan bekerja optimum pada pH 2.
Perubahan pH yang cukup tajam juga dapat menyebabkan enzim mengalami
denaturasi.
c. Inhibitor
Inhibitor merupakan senyawa kimia yang bersifat menghambat kerja enzim.
Memblok kerja enzim tetapi biasanya tidak merusak enzim, mis. ion Cu, Hg, Ag dg
gugus –SH pd sistein dalam enzim. Ada dua jenis inhibitor :
- Inhibitor kompetitif : senyawa kimia yang menyerupai substrat yang dapat bereaksi
dengan sisi aktif enzim. Jika sisi aktif enzim sudah terisi oleh inhibitor kompetitif,
maka substrat ttidak dapat berikatan dengan enzim
- Inhibitor non-kompetitif : senyawa kimia yang mneghambat kerja enzim dengan cara
melekat pada bagian selain sisi aktif, yang disebut sisi alosterik. Akibatnya, bagian
 sisi aktif enzim sulit berikatan dengan substrat dan enzim tidak dapat mengubah
substrat menjadi produk.
d. Konsentrasi Substrat
Jumlah substrat yang berlebihan dapat menyebabkan penurunan kerja enzim. Untuk
mengatasi hal demikian biasanya sel akan menghambat jumlah enzim dengan cara
menyintesis enzim. Jumlah substrat 2 kali lipat maka kecepatannya 2 kali lipat
sampai waktu tertentu dengan catatan konsentrasi enzim tetap konstan.
- Teori Kinetika Enzim-Michaelis menten: Kecepatan reaksi tergantung pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat [E S].
V=Vmax[S]/Km+[S]

V. Klasifikasi Enzim
Klasifikasi enzim terutama didasarkan atas jenis reaksi yang dikatalis. Klasifikasi
menurut versi Komisi Enzim dari Uni Biokimia International (Commision on Enzymes of the
International Union of Biochemistry) tahun 1961: Setiap enzim terdiri atas kode yang
terdiri atas empat angka.
 Angka pertama menunjukkan kelas utama dari enzim yaitu ada 6 kelompok utama.
 Angka kedua menunjukkan sub kelompok yaitu gugus kimia yang diubah.
 Angka ketiga menunjukkan sub-sub kelompoknya.
 Angka keempat menunjukkan enzim.
Berdasarkan tempat kerjanya, enzim dapat dibedakan menjadi dua yaitu endoenzim
(enzim yang bekerja didalam sel/enzim intraselular) dan eksoenzim (enzim yang bekerja
diluar sel/enzim ekstraselular). Berdasarkan cara kerjanya, enzim dikelompokan menjadi 6
golongan utama :
1. Oksidoreduktase, mengkatalisis reaksi reduksi oksidasi. Donor hidrogen atau donor
elektron adalah salah satu substratnya.
2. Transferase, mengkatalisis reaksi transfer (pemindahan) gugus. Dengan bentuk
umum A - X + B, A + B –X. misalnya amino transferase (transaminase)
memindahkan gugus NH2.
3. Hidrolase, mengkatalisis reaksi hidrolisis pada C-C, C-N, C-O, dan ikatan lainnya.
4. Lyase, pemisahan suatu gugus (bukan hidrolitik). Contohnya piruvat dekarboksilase
yg bekerja pd reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan menghasilkan aldehida.
 5. Isomerase, perubahan susunan geometris (spasial) pada suatu molekul. Misalnya
perubahan glukosa menjadi fruktosa, senyawa cis menjadi trans, dll.
6. Lygase atau sintetase, mengkatalisis reaksi penggabungan dua molekul : C-O, C-S,
C-N atau C-C. Contoh enzim piruvat karboksilase (asam piruvatoksaloasetat) pd
metab. karbohidrat.

A. Enzim Oksidoreduktase
Adalah sekelompok enzim yang terlibat dalam reaksi reduksi-oksidasi.Terdiri dari :
- Oksidase
- Dehidrogenase
- Hidroperoksida
- Oksigenase

1. Oksidase
Mengkatalisis pengeluaran hidrogen dari substrat dgn menggunakan oksigen sebagai
akseptor hidrogen. Enzim-enzim tsb membentuk;
- air (H2O)
- hidrogenperoksida (H2O2)
Enzim oksidase dibagi lagi menjadi:
- Sitokrom oksidase : Adalah hemoprotein dengan gugus prostetik heme. Enzim ini
dapat dirusak oleh: karbonmonoksida, sianida, hidrogen sulfida .
- Flavoprotein : Kelompok enzim ini memiliki gugus prostetik flavin mononukleotida
(FMN) atau flavin adenin dinukleotida (FAD).Gugus prostetik tsb dibentuk dari
riboflavin (vitamin B2).
2. Dehidrogenase
Memiliki 2 fungsi utama: Memindahkan H dlm reaksi redoks. Sering memakai koenzim
NAD+/NADP+ yang membutuhkan niasin. Sebagai komponen rantai respirasi.
3. Hidroperoksidase
Kelompok enzim ini melindungi tubuh terhadap peroksida, karena akumulasi peroksida
dapat mencetuskan radikal bebas yg merusak membran sel. Terdiri dari 2 macam enzim:
a) Peroksidase
Banyak terdapat dalam susu, leukosit, platelet, dan jaringan lain yg terlibat dalam
metabolisme eikosanoid. Hidrogen peroksida direduksi dengan mengorbankan substansi
seperti; askorbat, kuinon, & sitokrom C. Glutation peroksidase dgn gugus prostetik selenium
bekerjasama dengan glutation tereduksi melindungi membran lipid & hemoglobin terhadap
oksidasi oleh senyawa peroksida.
b) Katalase
Enzim ini banyak terdapat dalam darah, sumsum tulang, membran mukosa, ginjal dan
hepar. Berfungsi menghancurkan H2O2 yang terbentuk oleh kerja oksidase. Katalase &
oksidase terdapat di dalam peroksisom.
4. Oksiganase
Enzim dalam kelompok ini mengkatalisis pemindahan & inkorporasi (penyatuan)
oksigen ke dalam molekul substrat. Terdiri dari:
a. Dioksigenase : Penyatuan molekul O2 ke substrat. Terdiri dari:
1. Enzim yg mengandung Fe, seperti; - homogentisat dioksigenase
2. Enzim yg menggunakan heme, seperti; L-triptofan dioksigenase (triptofan pirolase)
dalam hepar .
b. Monooksigenase : Penyatuan hanya satu atom molekul O ke dalam substrat. Atom O
lainnya direduksi menjadi air. Monooksigenase pada sitokrom P450 : Membutuhkan NADH
& NADPH untuk dioksidasi dalam reaksi yang disebut siklus hidroksilase. Penting untuk
hidroksilasi obat-obatan.
VI. Penamaan Enzim
Nama sistematik menunjukkan kelompok dan sub kelompok enzim. Contoh laktat :
NAD oksidoreduktase, mempunyai nomor sistematik 1. 1. 1. 27. Angka pertama
menunjukkan bahwa enzim itu termasuk kelompok 1 yaitu oksidoreduktase. Angka kedua
menunjukkan sub kelompok yaitu gugus kimia yang diubah –CHOH. Angka ketiga
menunjukkan sub-sub kelompoknya yang menunjukkan bahwa NAD atau NADP sebagai
hidrogen akseptor. Angka keempat menunjukkan enzim.
Selain nama sistematik, juga dikenal nama trivial yang lebih pendek dan lebih mudah
dibanding nama sistematik, biasanya nama substrat ditambah akhiran –ase. Contoh : urease,
maltase, ATPase.
 I. Definisi koenzim
Koenzim adalah suatu senyawa organik tahan panas dan mudah terdisosiasi, dapat
dipisahkan dari enzimnya dg cara dialisis Mentranspor gugus kimia/elektron dari satu enzim
ke enzim lainnya. Contoh : NAD, NADP, ATP,dll. Koenzim dapat memperbesar kemampuan
katalitik sebuah enzim besar dari kemampuannya sendiri. Jenis reaksi yg sering memerlukan
koenzim;
- oksidasi reduksi
- reaksi pemindahan gugus
- isomerasi
Koenzim biasanya berikatan secara kovalen dengan enzim. Fungsi : Membantu proses
katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yg penting  untuk memantapkan ikatan
antara substrat pada enzim atau menstransfer elektron yg timbul selama katalisa.
II. Peranan Enzim Dan Koenzim Dalam Metabolisme Tubuh
- Mempercepat reaksi kimia tanpa ikut bereaksi. Metabolisme yang melibatkan enzim
akan lebih cepat selesai dibanding reaksi metabolisme tanpa enzim, sehingga enzim
sangat berperan dalam metabolisme karena dapat menghemat waktu serta energi.
- Menurunkan energi aktivasi. Enzim menurunkan energi aktivasi yang dibutuhkan
untuk memulai suatu metabolisme maka akan mempercepat suatu metabolisme /
membantu tubuh “menghemat” energi.
- Enzim hanya mengikat substrat yang sesuai dengan sisi aktifnya. Enzim mampu
membedakan ribuan senyawa kimia di dalam tubuh. Hanya substrat yang memiliki
titik spesifik dengan sisi aktif enzim yang akan diikat. Suatu reaksi kimia hanya akan
dibantu oleh enzim tertentu tanpa terganggu oleh adanya enzim lainnya. Contoh
metabolisme amilum akan dikatalisis oleh enzim amilase. Meskipun terdapat lipase
(enzim pemecah lemak), amilum hanya akan dapat diikat oleh amilase. Sehingga
metabolisme amilum tetap dapat berlangsung tanpa gangguan dari enzim lain.
- Enzim dapat digunakan berkali – kali. Setelah terbentuk produk pada akhir
metabolism, enzim akan melepaskan diri dan kembali ke strukturnya (sebelum
berikatan dengan substrat). Enzim yang telah terlibat dalam metabolisme ini masih
dapat digunakan untuk mengkatalisis reaksi yang sama. Enzim dapat digunakan
berkali – kali untuk reaksi yang sama.
- Mendapatkan produk yang diinginkan Enzim berperan dalam menghasilkan produk
yang diinginkan dalam waktu yang cepat. Enzim bersifat spesifik, hanya akan
mengikat substrat yang sesuai dan menghasilkan produk yang diinginkan dari substrat
tersebut. Misalnya dalam suatu reaksi pemecahan amilum akan mendapatkan produk
berupa glukosa.