KATA PENGANTAR

Puji syukur yang dalam kami sampaikan ke hadiran Tuhan Yang Maha Esa, karena
limpahan Rahmat-Nya penulis dapat menyelesaikan makalah sesuai yang diharapkan. Dalam
makalah ini kami membahas “Dasar-Dasar Protein dan Metabolisme Protein”.

Makalah ini dibuat dalam rangka memenuhi tugas Biokimia yang diberikan oleh
sekolah sebagai sarana mempermudah pemahaman tentang protein.

Kami menyadari bahwa masih banyak kesalahan yang ada dalam penyusunan dan
pembuatan makalah ini, kami mohon kritin dan sarannya dalam pembuatan makalah ini.
Sekian terima kasih.

Gresik, 01 Oktober 2019

Penulis

i
 DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................................... i

DAFTAR ISI.............................................................................................................................ii

BAB I PENDAHULUAN ...................................................................................................... 1

1.1 Latar Belakang................................................................................................................... 1

1.2 Rumusan Masalah ............................................................................................................. 2

1.3 Tujuan ................................................................................................................................ 2

BAB II ASAM AMINO ........................................................................................................... 3

2.1 Definisi Asam Amino ........................................................................................................ 3

2.2 Klasifikasi Asam amino .................................................................................................... 4

2.2.1 Asam Amino Non Esensial ........................................................................................ 4

2.2.2 Asam Amino Esensial ................................................................................................ 4

2.3 Penggolongan Asam Amino .............................................................................................. 5

2.3.1 Asam Amino Polar Bermuatan .................................................................................. 5

2.3.2. Asam Amino Polar Tidak Bermuatan ....................................................................... 5

2.3.3 Asam amino nonpolar ................................................................................................ 5

2.4 Sifat-Sifat Asam Amino .................................................................................................... 6

2.5 Metabolisme Asam Amino ................................................................................................ 6

2.5.1 Transminasi ................................................................................................................ 7

2.5.2 Deaminasi Oksidatif .................................................................................................. 8

2.5.3 Pembentukan Asetil Koenzim A ............................................................................... 9

2.5.6 Siklus Sitrat ................................................................................................................ 9

2.5.7 Siklus Urea............................................................................................................... 12

ii
 2.5.8 Siklus Nitrogen ........................................................................................................ 13

BAB III PROTEIN ............................................................................................................... 16

3.1 Definisi Protein ................................................................................................................ 16

3.2 Fungsi Protein .................................................................................................................. 16

3.3 Struktur Protein ............................................................................................................... 18

3.3.4 Struktur Primer ........................................................................................................ 18

3.3.5 Struktur Sekunder .................................................................................................... 18

3.3.6 Struktur tersier ......................................................................................................... 19

3.3.7 Struktur kuartener .................................................................................................... 19

3.4 Klasifikasi Protein ........................................................................................................... 19

3.4.1 Protein Bentuk Serabut ............................................................................................ 19

3.4.2 Protein Bentuk Globular .......................................................................................... 20

3.4.3 Protein Konjungsi .................................................................................................... 20

BAB IV ARTRISTIS GOUT AKIBAT DISFUNGSI METABOLISME PROTEIN ...... 22

4.1 Pendahuluan .................................................................................................................... 22

4.2 Pembahasan ..................................................................................................................... 22

BAB V PENUTUP.................................................................................................................. 25

5.1 Kesimpulan ...................................................................................................................... 25

iii
iv
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Biokimia adalah ilmu yang mempelajari struktur dan fungsi komponen selular seperti
karbohidrat, protein, asam lemak dan biomolekul lainnya. Asam amino yang merupakan
monomer (satuan pembentuk) protein adalah sjuatu senyawa yang mempunyai dua gugus
fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Keduanya terikat pada satu atom karbon
(C) yang sama gugus karboksil merupakan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat
basa.
Istilah protein berasal dari kata Yunani Proteos, yang berarti yang utama atau yang
didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia belanda, Gerardus Mulder
(1802-1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam
setiap organisme. Protein adalah senywa organik yang molekulnya sangat besar dan
susunannya sangat kompleks serta merupakan polimer dari alfa asam-asam amino. Jadi,
sebenarnya protein bukan merupakan zat tunggal, serta molekulnya sederhana, tetapi
masih merupakan asam amino. Oleh karena protein tersusun atas asam-asam amino, maka
susunan kimia mengandung unsur-unsur seperti terdapat pada asam-asam amino
penyusunnya yaitu C, H, O, N dan kadang-kadang mengandung unsur-unsur lain, seperti
misalnya S, P, Fe, atau Mg.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh
sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separuhnya ada didalam otot,
seperlima didalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh didalam kulit, dan selebihnya
didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim, berbagai hormon, pengangkut zat-
zat gizi dan darah, matriks interseluler dan sebagainya protein. Disamping itu asam amino
yang membentuk protein bertindak sebagai prekursor sebagian besar koenzim, hormon,
asam nukleat, dan molekul-molekul yang esensial untuk kehidupan.
Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu
membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan tubuh. Protein adalah salah satu bio-
makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Fungsi dari protein itu
sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan
struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular.

1
1.2 Rumusan Masalah
1. Jelaskan definisi dan sifat dari asam amino?

2. Jelaskan penggolongan asam amino?

3. Jelaskan metabolisme dari asam amino?

4. Jalskan definsi dan sifat dari protein?

5. Jelaskan klasifikasi protein?

6. Jelaskan tentang penyakit asam urat?

1.3 Tujuan

1. Agar mahasiswa mengetahui definisi dan sifat dari asam amino.

2. Agar mahasiswa mengetahui kalsifikasi asam amino.

3. Agar mahasiswa mengetahui metabolisme dari asam amino.

4. Agar mahasiswa mengetahui definisi dan sifat dari protein.

5. Agar mahasiswa mengetahui klasifikasi protein.

6. Agar mahasiswa mengetahui tentang penyakit asam urat

2
 BAB II

ASAM AMINO
2.1 Definisi Asam Amino

Asam amino adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu
gugus amino dan gugus karboksil. Keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang
sama. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena
menjadi salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme yaitu sebagai penyusun
protein. Secara ilmiah hanya ada 20 jenis asam amino yang merupakan penyusun
protein pada manusia. Setiap protein memiliki jumlah asam amino yang khas dimana
berfungsi untuk menentukan struktur tiga dimensi dan fungsi protein.
Struktur asam amino yang secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus yaitu gugus amina (NH₂), gugus karboksil (COOH), hidrogen (H) dan
gugus residue (R).

Gambar 2.1.1 Struktur Asam Amino

Fungsi dari asam amino selain menyusun protein atau polipeptida di dalam
tubuh juga mendukung reaksi metabolisme sel-sel tubuh, membantu metabolisme
karbohidrat dan metabolisme protein, membentuk dan meningkatkan masa otot
(Glutamin), membantu sintesis sistein dan membakar lemak (Metionin), menjaga
kesehatan sendi (Histidin), meningkatkan imunitasntubuh dan mempercepat
pemulihan kesehatan (Lisin dan Arganin), mengurangi stres atu depresi dan
detoksifikasi obat tirosin.

3
2.2 Klasifikasi Asam amino

Jenis asam amino ada 300 lebih yang terdapat di alam. Namun hanya ada 20
jenis asam amino penyusun protein pada tubuh manusia. pembagian jenis asam amino
yang paling terkenal adalah berdasarkan fungsi biologisnya yaitu asam esensial dan
asam amino nonesensial.

2.2.1 Asam Amino Non Esensial

Asam amino nonesensial adalah jenis asam amino yang bisa disintesis
di dalam tubuh melalui proses transaminasi. Beberapa makanan tertentu juga
mengandung asam amino nonesensial.
2.2.2 Asam Amino Esensial

Asam amino esensial adalah jenis asam amino yang tidak bisa
disintesis di dalam tubuh dan hanya terdapat di dalammakanan saja. Asam
amino esensial tidak dapat di produksi sendiri di dalam tubuh.

Tabel 2.2.2 asam amino esensial dan asam amino nonesensial.

NO NON ESESENSIL ESENSIAL

1. Glisin (Gly) Valin (Val)

2. Alanin (Ala) Lisin (Lys)

3. Serin (Ser) Leusin (Leu)

4. Tirosin (Tyr) Isoleusin (Ile)

5. Sistein (Cys) Treonin (Thr)

6. Sistin Triotifan (Trp)

7. Prolin (Pro) Fenilalanin (Phe)

8. Hidroksiprolin Metionin (Met)

9. Asam Aspartat (Asp) Arganin (Arg)

10. Asam Glutamat (Glu) Histidin (His)

4
2.3 Penggolongan Asam Amino

20 jenis asam amino yang merupakan penyusun protein dibedakan gugus R

yang dimilikinya, gugus R yang terdapat pada ke-20 berbeda dalam ukuran , bentuk,
muatan, kapasitas pengikat hidrogen dan reaktifitas kimia. Bedasarkan polaritas gugus
R asam amino dapat di kelompokan menjadi tiga kelompok besar yaitu :

2.3.1 Asam Amino Polar Bermuatan

Asam amino polar bermuatan dibedakan menjadi asam amino yang

bersifat asam dan bersifat basa. Asam amino bersifat asam apabila gugus R
nya bermuatan negatif pada pH netral. Contoh asam amino bersifat asam
adalah Asam Aspartat(Asp) dan Asam Glutamat(Glu). Asam amino bersifat
basa apabila gugus R nya bermuatan positif pada pH netral. Contoh asam
amino bersifat basa adalah Histidina(His), Arginina(Arg), dan Lisina(Lys).
2.3.2 Asam Amino Polar Tidak Bermuatan
Yang termasuk asam amino yang memiliki gugus R tidak bermuatan
adalah Glutamina(Gln), Teonina(Thr), Serina(Ser), dan Glisina(Gly). Glisina
memiliki gugus R paling kecil, sehingga letaknya dalam pelipatan protein
sangat fleksibel. asam amino ini kecuali glisina cukup polar, sehingga dapat
membentuk ikatan hydrogen dengan air. Sifat ini menyebabkan asam amino
tersebut dapat dijumpai di bagian luar protein.
2.3.3 Asam amino nonpolar
Asam amino nonpolar bersifat hidrofilik, yaitu menolak air dan
cenderung membentuk kelompok. Umumnya asam amino tersebut terdapat
pada bagian dalam protein. Yang termasuk asam amino kelompok ini adalah:
1. Asam amino yang memiliki gugus R alifatik, Seperti alanina (Ala),
leusina(Leu), dan isoleusina(Ile).
2. Asam amino yang memiliki gugus R aromatik ,Seperti fenilalanina (Phe)
dan triptofan (Trp)
3. Contoh lain dari asam amino adalah, Metionina (Met) dan prolina(Pro)

5
2.4 Sifat-Sifat Asam Amino
Ada beberapa sifat asam amino yang perlu diketahui, yaitu diantaranya :

1. Polar dan Non polar

2. Asam amino memiliki titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan
sam karboksilat dan amina (lebih dari 200ºC)

3. Bersifat sebagai elektrolit. Bila ditambahkan dengan basa, maka asam

amino akan menjadi bentuk :

Gambar 2.4 asam amino dalam suasana basa.

Dan bila ditambahkan kedalam larutan asam maka asam amino akan
menjadi bentuk :

Gambar 2.4 di asam amino dalam suasana asam.

2.5 Metabolisme Asam Amino

Jalur metabolis utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi
asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam
amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga
adalah katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea
sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah
sintesis protein dari asam-asam amino.

6
 Gambar 2.5 jalur-jalur metabolik utama asam amino

2.5.1 Transminasi

Adalah proses katabolisme asam amino yang melibatkan

pemindahan gugus amino dari satu amino kepada asam amino lain.
Dalam reaksi transmisi ini gugus amino dari suatu asam amino
dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto yaitu, asam
piruvat ,asam ketoglutarat atau oksaloasetat, sehigga senyawa keto ini
diubah menjadi asam amino.

Sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua
jenis enzim penting dalam reaksi transmisi yaitu alanin dan transaminase
dan glutamat transminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi
berikut :

Gambar 2.5.1 transminasi

Reaksi transminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam

cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh
piridoksalfosfat sebagai koenzim.

7
 Contoh reaksi transminasi alanin menjadi glutamat

Gambar 2.5.1 struktur reaksi traminasi

2.5.2 Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi
asam glutamat. misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami
proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase
sebagai katalis.

Asam glutamat + NAD → a ketoglutarat + NH₄⁺ + NADH + H⁺

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam

bentuk NH₄⁺. Selain NAD⁺ glutamat dehidrogenase dapat pula
menggunakan NADP⁺ sebagai aseptor elektron. Oleh karena asam
glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat
dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam
amino oksidase dan D-asam oksidase. Glutamat juga dapat
memindahkan amin ke rantai karbon lainnya, menghasilkan asam amino
baru.

Gambar 2.5.2 reaksi deaminasi oksidatif asam glutamat

8
 Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat
memasuki siklus asam sitrat melalui jalur yang beraneka ragam.

2.5.3 Pembentukan Asetil Koenzim A

Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara

metabolisme asam amino dengan siklus asam sitrat. ada dua jalur
metabolic yang menuju kepada pembentukan asetil koenzim A, yaitu
melalui asam piruvat dan melalui asam asetoasetat Asam-asam amino
yang menjalani jalur metabolic melalui asam piruvat ialah alanin,
sistein, serin dan treonin. alanin menghasilkan asam piruvat dengan
langsung pada reaksi transaminasi dengan asam a ketoglutarat.
Treonin diubah menjadi gllisin dan asetaldehida oleh enzim
treonin aldolase. glisin kemudian diubah menjadi asetil koenzim A
melalui pembentukan serin dengan jalan penambahan satu atom
karbon, seperti metal, hidroksi metal dan formil. koenzim yang bekerja
disini ialah tetrahidrofolat.
2.5.4 Siklus Sitrat
Pada sel eukariota, siklus asam sitrat terjadi pada mitokondria,
sedangkan pada organisme aerob, siklus ini merupakan bagian dari
lintasan metabolisme yang berperan dalam konversi kimiawi terhadap
karbohidrat, lemak dan protein - menjadi karbon dioksida, air, dalam
rangka menghasilkan suatu bentuk energi yang dapat digunakan.
Reaksi lain pada lintasan katabolisme yang sama, antara lain glikolisis,
oksidasi asam piruvat dan fosforilasi oksidatif.
Produk dari siklus asam sitrat adalah prekursor bagi berbagai
jenis senyawa organik. Asam sitrat merupakan prekursor dari kolesterol
dan asam lemak, asam ketoglutarat-alfa merupakan prekursor dari asam
glutamat, purina dan beberapa asam amino, suksinil-KoA merupakan
prekursor dari heme dan klorofil, asam oksaloasetat merupakan
prekursor dari asam aspartat, purina, pirimidina dan beberapa asam
amino. siklus asam sitrat

9
 Dalam siklus asam sitrat, gugus asetil dari asetil CoA melekat
molekul oksaloasetat empat-karbon untuk membentuk molekul sitrat
enam-karbon. Melalui serangkaian langkah, sitrat dioksidasi, merilis
dua molekul karbon dioksida untuk setiap kelompok asetil dimasukkan
ke siklus. Dalam prosesnya, tiga NAD + molekul direduksi menjadi
NADH, satu molekul FAD direduksi menjadi FADH2, dan satu ATP
atau GTP (tergantung pada jenis sel) diproduksi (oleh fosforilasi
tingkat-substrat). Karena produk akhir dari siklus asam sitrat juga
reaktan pertama, siklus berjalan terus menerus di hadapan reaktan
cukup.

Gambar 2.5.4 siklus sitrat

Langkah pertama adalah langkah kondensasi, menggabungkan

gugus asetil dua-karbon (dari asetil CoA) dengan molekul oksaloasetat
empat-karbon untuk membentuk molekul sitrat enam-karbon. CoA
terikat dengan gugus sulfhidril (-SH) dan berdifusi menjauh pada
akhirnya bergabung dengan gugus asetil lain. Langkah ini tidak dapat

10
diubah karena sangat eksergonik. Laju reaksi ini dikendalikan oleh
umpan balik negatif dan jumlah ATP yang tersedia. Jika tingkat ATP
meningkat, laju reaksi ini menurun. Jika ATP amat terbatas, tingkat
meningkat. Langkah kedua Sitrat kehilangan satu molekul air dan
memperoleh lain saat sitrat diubah menjadi isomer nya, isositrat.
Langkah Pada langkah ketiga, isositrat teroksidasi, menghasilkan
molekul lima karbon, α-ketoglutarat, bersama-sama dengan molekul
CO2 dan dua elektron, yang mengurangi NAD + menjadi NADH.
Langkah ini juga diatur oleh umpan balik negatif dari ATP dan NADH
dan dengan efek positif dari ADP. Langkah tiga dan empat keduanya
langkah oksidasi dan dekarboksilasi, yang melepaskan elektron yang
mengurangi NAD + menjadi NADH dan melepaskan gugus karboksil
yang membentuk molekul CO2. α-ketoglutarat adalah produk dari
langkah ketiga, dan kelompok suksinil adalah produk dari langkah
empat. CoA mengikat gugus suksinil untuk membentuk suksinil CoA.
Enzim yang mengkatalisis langkah empat diatur oleh inhibisi umpan
balik dari ATP, suksinil CoA, dan NADH. Langkah 5 Gugus fosfat
digantikan dengan koenzim A, dan ikatan energi tinggi terbentuk.
Energi ini digunakan dalam fosforilasi tingkat-substrat (selama
konversi dari kelompok suksinil menjadi suksinat) untuk membentuk
salah satu guanin trifosfat (GTP) atau ATP. Ada dua bentuk enzim,
yang disebut isoenzim, untuk langkah ini, tergantung pada jenis
jaringan hewan di mana mereka ditemukan. Salah satu bentuk yang
ditemukan dalam jaringan yang menggunakan sejumlah besar ATP,
seperti jantung dan otot rangka. Bentuk ini menghasilkan ATP. Bentuk
enzim kedua ditemukan dalam jaringan yang memiliki sejumlah besar
jalur anabolik, seperti hati. Bentuk ini menghasilkan GTP. GTP secara
energetik setara dengan ATP; Namun, penggunaannya lebih terbatas.
Secara khusus, sintesis protein terutama menggunakan GTP.Langkah
keenam adalah proses dehidrasi yang mengubah suksinat menjadi
fumarat. Dua atom hidrogen akan ditransfer ke FAD, menghasilkan
FADH2.

11
 Energi yang terkandung dalam elektron dari atom-atom ini tidak
cukup untuk mengurangi NAD + tapi cukup untuk mengurangi FAD.
Tidak seperti NADH, pengangkut ini tetap melekat pada enzim dan
mentransfer elektron ke rantai transpor elektron langsung. Proses ini
dimungkinkan oleh lokalisasi enzim yang mengkatalis langkah ini
dalam membran dalam mitokondria.Langkah ke tujuh Air ditambahkan
ke fumarat selama langkah tujuh, dan malat diproduksi. Langkah
terakhir dalam siklus asam sitrat meregenerasi oksaloasetat dengan
mengoksidasi malat. Molekul lain dari NADH yang dihasilkan.

2.5.5 Siklus Urea

Hans Krebs dan Kurt Heneseleit pada tahun 1932 mengemukakan

serangkaian reaksi kimia tentang pembentukan urea. Mereka
berpendapat bahwa urea terbentuk dari ammonia dan karbondioksida
melalui serangkaian reaksi kimia yang berupa siklus, yang mereka
namakan dengan siklus urea. Urea adalah suatu senyawa yang mudah
larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urine yang dikeluarkan
dalam tubuh.
Berikut tahapan dalam siklus urea :

Gambar 2.5.5 siklus urea

Dalam siklus ini dihasilakn urea yang selanjutnya dibuang

melalui ginjal berupa urine. Proses yang terjadi di dalam siklus
urea digambarkan terdiri atas beberapa tahap yaitu :

12
 1. Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion amonium
bereaksi dengan CO₂ menghasilkan karbomoil fosfat. Dalam
reaksi ini diperlukan energi ATP, dikatalis oleh carbamoly
phosphate synthetase 1 tempat terjadinya reaksi du mitokondria.
2. Dengan peran enzim ornitin transkarbamiase, karbomail fosfat
bereaksi dengan L-ornitin menghasilakn L-sitrulin dan gugus
fosfat dilepaskan. Terjadi dimitokondria.
3. Dengan peran enzim argininosuksilat sintase,L-sitrulin dengan L-
aspartat menghasilkan L-argininosuksinat ditambah AMP+PPi.
Reaksi ini membutuhkan energi dari ATP terjadi di sitoplasma.
4. Dengan peran enzim argininosuksinat liase, L-arginosuksinat
dipecah menjadi dan L-arginin menghasilkan arginin+fumarat
terjadi di sitoplasma.
5. Dengan peran enzim arginase, menambahkan H₂O terhadap L-
argininakan menghasilkan L-ornitin dan urea, terjadi
disitoplasma .

2.5.6 Siklus Nitrogen

Nitrogen adalah elemen yang esensial untuk biomolekul seperti

asam amino. Semua organisme mampu mengubah amonia (NH₃)
menjadi substansi atau senuawa organik yang mengandung N. Reduksi
N₂ menjadi NH₃ hanya dapat dilakukan oleh mikroorganisme baik
bebas atau yang memerlukan simbiose dengan tumbuhan maka proses
ini disebut fiksasi nitrogen secara biologis. Reduksi ini banyak ini
banyak ditemukan pasa mikroorganisme pada tumbuhan. Di biosfer
harus selalu dipelihara keseimbangan antara N inorganik dan N
organik. Nitrosomonas mengoksidasi amonia menjadi nitrit.
Nitrobacter mengoksidani nitrit menjadi nitrat.

13
 Gambar 2.5.6 Siklus nitrogen
Tahapan dari siklus nitrogen :
1. Fiksasi Nitrogen

Fiksasi atau pengikatan nitrogen hanya bisa dilakukan oleh

bakteri dan alga (prokariota) tertentu. Mereka bisa mengikat senyawa
nitrogen berbentuk N2 atau anorganik menjadi organik, lalu
mengubahnya menjadi penyusun protein, yaitu asam amino.

Keberadaan prokariota itu sangat penting karena nitrogen adalah

senyawa protein yang menjalankan banyak fungsi di tubuh manusia.
Nitrogen nantinya akan diikat oleh bakteri yang bersimbiosis dengan
Rhizobium Leguminosa. Sementara itu di ekosistem akuatik ada
Sianobakteria yang bisa mengikat nitrogen sebagai nutrisi
pertumbuhan. Hasil dari fiksasi tersebut adalah senyawa amonia yang
berguna sebagai prekursor nitrogen organik.

2. Nitrifikasi

Tahap kedua adalah reaksi kimia Amonium oleh bakteri nitrit

yang terdiri dari Nitrosomonas dan Nitrosococus yang nantinya akan
membentuk senyawa Nitrit. Amonia hasil fiksasi tadi akan bereaksi
dengan ion Hidrogen dan membentuk senyawa amonium yang sifatnya
asam. Senyawa itu bisa langsung dipakai oleh tumbuhan.

14
 Sementara itu Amonia yang membentuk amonium tadi akan ikut
terbawa oleh hujan. Kandungan amonium itulah yang bisa
mempengaruhi pH tanah.

Amonium yang ada di tanah akan dimanfaatkan bakteri Nitrit

sebagai penghasil energi dan senyawa buangan NO2. Senyawa nitrit
nantinya akan dipakai oleh Nitrobacter yang hasilnya adalah senyawa
Nitrat. Senyawa itu bisa dipakai secara langsung bagi tumbuhan untuk
nantinya diasimilasi menjadi asam amino penyusun protein.

3. Denitrifikasi

Tahap skema daur nitrogen selanjutnya bernama denitrifikasi.

Denitrifikasi merupakan suatu reaksi kimia yang memungkinkan
terjadinya perombakan senyawa nitrat menjadi senyawa N2.
Perombakan tersebut menuju ke atmosfer. Proses ini diselesaikan oleh
bakteri denitrifikans yang berguna untuk mengembalikan senyawa
nitrogen menuju atmosfer.

4. Amonifikasi

Tahap yang terakhir adalah tahap penguraian nitrat yang berubah

menjadi amonium dengan sejumlah proses penguraian tertentu. Proses
penguraian itu dibantu oleh dekomposer yang berupa jamur dan
bakteri. Pembebasan akumulasi nitrogen di organisme yang sudah mati
bisa jadi sangat lama siklusnya apabila tidak mendapat bantuan dari
dekomposer. Pengurai nantinya akan memakai senyawa nitrogen
organik kompleks sebagai pemenuhan nutrisi. Reaksi ini bisa
mengembalikan senyawa amonium yang sudah dipakai tumbuhan
maupun mikroorganisme.

15
 BAB III

PROTEIN

3.1 Definisi Protein

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang paling utama”)
adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer
dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida.

Gambar 3.1 Molekul protein

Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang
kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel
makhluk hidup dan virus.Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim.
Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya
protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem
kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai
komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah
satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang
tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
3.2 Fungsi Protein
1. Sebagai biokatalisator (enzim). Protein yang paling bervariasi dan mempunyai
kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalis, yakni enzim.
Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik didalam sel dikatalis oleh enzim.
Lebih dari 2000 jenis enzim , masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia
yang berbeda, telah ditemukan dalam berbagai bentuk kehidupan.

16
2. Sebagai protein transport contohnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam
eritrosit, mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion besi diangkut dalam
plasma darah oleh transferin dan disimpan dalam hati sebagai kompleks dengan feritin.

3. Protein transport didalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion
spesifik dari satu organ ke organ lain. Hemoglobin pada sel darah merah
mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru, dan membawa oksigen ke
jaringan periferi. Plasma darah mengandung lipo protein. Yang membawa lipid
dari hati ke organ lain. Protein transport lain terdapat didalam membran sel dan
menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa, asam amino
dan nutrien lain melalui membran menuju kedalam sel.

4. Sebagai pengatur pergerakan. Protein merupakan komponen utama daging.

Gerakan otot terjadi karena ada dua molekul (aktin dan miosin) protein yang
saling bergeseran.

5. Sebagai penunjang mekanis. Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang
disebabkan adanya kolagen. Pada persendian ada elastin. Pada kuku, bulu rambut
ada protein keratin.

6. Pertahanan tubuh dalam bentuk antibodi. Suatu protein khusus yang mengikat
benda asing yang masuk kedalam tubuh seperti virus, bakteri dan lain lain.

7. Sebagai media perambatan impuls saraf. Protein ini biasanya berbentuk reseptor
misalnya rodopsin suatu protein yang bertindak sebagai reseptor atau penerima
warna atau cahaya pada sel-sel mata.

8. Protein Nutrien dan Penyimpan. Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein

nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman, terutama protein
biji dari gandum, jagung dan beras.

9. Protein Pengatur. Beberapa protein membantu mengatur aktivitas seluler atau

fisiologi. Terdapat sejumlah hormon, seperti insulin, yang mengatur metabolisme
gula dan kekurangannya, hormon pertumbuhan dari pituitary dan hormon
paratiroid, yang mengatur transport Ca⁺⁺ dan fosfat juga.

17
3.3 Struktur Protein

Ada 4 struktur protein antara lain:

3.3.1 Struktur Primer

Struktur primer adalah rantai polipeptida. Struktur primer protein di

tentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan yang
membentuk ikatan peptida. Struktur primer dapat di gambarkan sebagai rumus
bangun yang biasa di tulis untuk senyawa organik.

Gambar 3.3.1 struktur primer

3.3.2 Struktur Sekunder
Struktur sekunder ditentukan oleh bentuk rantai asam amino : lurus,
lipatan, atau gulungan yang mempengaruhi sifat dan kemungkinan jumlah
protein yang dapat dibentuk. Struktur ini terjadi karena ikatan hydrogen antara
atom O dari gugus karbonil ( C=O) dengan atom H dari gugus amino ( N-H )
dalam satu rantai peptida, memungkinkan terbentuknya konfirasi spiral yang
disebut struktur helix.

Gambar 3.3.2 struktur sekunder

18
 3.3.3 Struktur tersier
Struktur tersier ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugus R pada
asam-asam amino yang memberi bentuk tiga dimensi sehingga membentuk
struktur kompak dan padat suatu protein.

Gambar 3.3.3 struktur tersier

3.3.4 Struktur kuartener
Struktur kuartener adaalah susunan kompleks yang terdiri dari dua rantai
polipeptida atau lebih, yang setiap rantainya bersama dengan struktur primer,
sekunder, tersier membentuk satu molekul protein yang besar dan aktif secara
biologis.

Gambar 3.3.4 struktur kuartener

3.4 Klasifikasi Protein
3.4.1 Protein Bentuk Serabut
Protein bentuk serabut terdiri dari beberapa rantai peptida berbentuk
spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku.
Karakteristik protein berbentuk serabut adalah rendahnya daya larut,
mempunyai kekuatan mekanisme yang tinggi dan tahan terhadap enzim
pencernaan. Yang termasuk dalam protein bentuk serabut adalah kolagen,
elastin, keratin dan myosin.

19
 Gambar 3.4.1 protein bentuk serabut
3.4.2 Protein Bentuk Globular
Protein globular ini berbentuk bola, terdapat dalam cairan jaringan tubuh.
Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer, mudah berubah dibawah
pengaruh suhu konsentrasi garam, dan mudah mengalami danaturasi. Yang
termasuk dalam protein globular adalah albumin, globulin, histon dan
protamin.

gambar 3.4.2 protein bentuk globular

3.4.3 Protein Konjungsi
Protein konjungsin adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan –
bahan non asam amino. Gugus non asam amino ini disebut disebut gugus
prostetik. Yang termasuk dalam protein konjungsi yaitu: nukleoprotein,
lipoprotein, fosfoprotein, dan metaloprotein.

20
Gambar 3.4.3 contoh protein konjugasi

21
 BAB IV

ARTRISTIS GOUT AKIBAT

DISFUNGSI METABOLISME PROTEIN

4.1 Pendahuluan

Artritis gout merupakan salah satu penyakit metabolik (metabolic syndrom) yang
terkait dengan pola makan doet tinggi purin dan minuman beralkohol. Penimbunan
kristal monosidium urat (MSU) pada sendi dan jaringan lunak merupakan pemicu
utama terjadinya keradangan atau inflamasi pada gout artritis (Nuki dan
Simkin,2006).
Artritis gout adalah jenis artritis terbanyak ketiga setelah osteoartritis dan
kelompok rematik luar sendi (gangguan pada komponen penunjang sendi,
peradangan, penggunaan berlebihan. (Nainggolan,2009).
Penyakit ini mengganggu kualitas hidup penderitanya. Peningkatan kadar asam
urat dalam darah (hiperurisemia) merupakan faktor utama terjadinya artritis gout
(Roddy dan Doherty, 2010)
Masalah akan timbul jika terbentuk kristal-kristal monosodium urat (MSU) pada
sendi-sendi dan jaringan sekitarnya. Kristal-kristal terbentuk seperti jarum ini
mengakibatkan reaksi peradangan yang jika berlanjut akan menimbulkan nyeri hebat
yang sering menyertai serangan artritis gout (Carter, 2006).
Perubahan gaya hidup tradisional ke gaya hidup modern merupakan pemicu
utama artritis gout (Saag dan Choi, 2006). Sebagian besar kasus artristis gout
mempunyai latar belakang penyebab primer, sehingga memerlukan pengendalian
kadar asam urat jangka panjang. Perlu komunikasi yang baik dengan penderita untuk
mencapai tujuan terapi. Hal itu dapat diperoleh dengan edukasi dan diet rendah purin
yang baik. Pencegahan lainnya berupa penurunan konsumsi alkohol dan penurunan
berat badan (Hidayat, 2009)
4.2 Pembahasan
Artritis gout adalah penyakit heterogen akibat deposisi kristal monosodium urat
pada jaringan, atau akibat supernaturasi asam urat di dalam cairan ekstraseluler.
Gangagguan metabolisme yang mendasarkan artritis gout adalah hiperurisemia lebih
dari 7,0 ml/dl untuk pria dan 6,0 ml/dl untuk wanita (Tchupciory,2006).

22
 Pria memiliki tingkat serum asam urat lebih tinggi dari pada wanita, yang
meningkatkan resiko mereka terserang artritis gout. Sedangkan wanita mengalami
resiko setelah menopous karena penurunan kadar esterogen yang memiliki efek
urikosurik. Penggunaan obat-obatan juga mempengaruhi hiperurisemia seperti obat
dierutik, pyrazinamid, ethambutol dan niasin. Kadar insulin tinggi juga di duga
meningkatkan reabsosbsi asam urat pada ginjal melaui urate anion exchangger
transporter-1 (URATI) atau melalui sodium dependent anion cotransporter pada
brush border yang terletak pada membran ginjal bagian tubulus proksimal. Dengan
adanya resistensi insulin akan mengakibatkan gangguan pada proses fosforisasi
oksidatif sehingga kadar endosin tubuh meningkat. Peningkatan konsentrasi endosin
mengakibatkan terjadinya retensi sodium asam urat dan air oleh ginjal(Choi et al,
2005). Konsumsi alkohol tinggi juga berhubungan dengan meningkatnya kadar asam
urat. Alkohol dapat mempercepat prosees pemecahan adenosin trifosfat dan produksi
asam urat (Zan,.2006).
Meatabolisme etanol menjadi acetyl CoA menjadi adenin nukleutida
meningkatkan terbentuknya adenosin monofosfat yang merupakan prekusor
pembentuk asam urat. Alkohol juga dapat meningkatkan asam laktat pada darah yang
menghambat ekskresi asam urat (Doherrty,2009). Alasan lain yang menjelaskan
hubungan alkohol dengan artristis gout adalah alkohol memiliki kandungan purin
yang tinggi yang mengakibatka over produksi asam urat. Asam urat merupakan
produk akhir dari metabolisme purin. Dalam keadaan normal, 90% dari hasil
metabolisme nukleotida adenine, guanine, dan hipoxantin akan digunakan kembali
sehingga akan ternemtuk kembali masing-masin menjadi adenosin monophosphat
(AMP), inosin monophospat (IMP), dan guaninin monophosphat (GMP) oleh adenine
phosphoribosyl transferase (APRT) dan hipoxantin guanine phosphoribosyl
transferase (HGPRT). Hanya sisanya yang akan menjadi xantin dan selanjutnya akan
diubah menjadi asam urat oleh enzim xantin oksidase (Zang, 2006).
Peradangan merupakan reaksi alami tubuh non spesifik untuk menetralisir dan
menhancurkan agen penyebab serta mencegah perluasan agen penyebab ke jaringan
yang lebih luas. Hal ini mengakibatkan keluhan berupa nyeri, terasa hangat, merah
dan gejala sistemis berupa demam menggigil dan merasa lelah.

23
 Bentuk dari asam urat adalah krsital berbentuk jarum baik di cairan eksterseluler
maupun internaseluler, hal ini bila tidak mendapatkan penanganan segera akan
mengakibatkan kerusakan pada jaringan.Tujuan pengobatan pada penderita artritis
adalah untuk mengurangi rasa nyeri, mempertahankan fungsi sendi dan mencegah
terjadinya kelumpuhan. Hal ini dilakukan dengan penurunan kadar asam urat melaui
diet purin (pengaturan pola makan) dan menggunakan obat-obatan bila perlu. Obat
golongan xantin oksidase inhibitor seperti allopurinol direkomendasikan sebagai lini
pertama untuk pengobatan pada ertritis gout sedangkan penggunaan golongan NSAID
adalah sebagi antiradang dan mengurangi rasa nyeri yang timbul. Menurut Rotschild
(2013), komplikasi dari artriris gout adalah severe degeneratif arthritis, infeksi
sekunder, batu ginjal dan fraktur pada sendi.

24
 BAB V

PENUTUP

5.1 Kesimpulan

1. Asam amino adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu
gugus amino dan gugus karboksil. Keduanya terikat pada satu atom karbon (C)
yang sama.
2. pembagian jenis asam amino yang paling terkenal adalah berdasarkan fungsi
biologisnya yaitu Asam amino nonesensial adalah jenis asam amino yang bisa
disintesis di dalam tubuh melalui proses transaminasi dan asam amino esensial
adalah jenis asam amino yang tidak bisa disintesis di dalam tubuh dan hanya
terdapat di dalammakanan saja. Asam amino esensial tidak dapat di produksi
sendiri di dalam tubuh.
3. Jalur metabolisme utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi
asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis
asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan
ketiga adalah katabolisme asam amino yang terdiri dari transiminasi dan
deaminasi oksidatif menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai
proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah
sintesis protein dari asam-asam amino.

4. Definisi Protein
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang paling utama”)
adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida.
5. Klasifikasi protein terdiri dari protein serabut, protein globular, protein konjugasi.

6. Artritis gout merupakan salah satu penyakit metabolik (metabolic syndrom) yang
terkait dengan pola makan doet tinggi purin dan minuman beralkohol.
Penimbunan kristal monosidium urat (MSU) pada sendi dan jaringan lunak
merupakan pemicu utama terjadinya keradangan atau inflamasi pada gout artritis
(Nuki dan Simkin,2006).

25
7. Artritis gout adalah jenis artritis terbanyak ketiga setelah osteoartritis dan
kelompok rematik luar sendi (gangguan pada komponen penunjang sendi,
peradangan, penggunaan berlebihan. (Nainggolan,2009).

26