1.

Biokimia Jaringan
Biokimia Jaringan terdiri atas jaringan epitel, jaringan ikat, jaringan otot
dan jaringan syaraf. Jaringan epitel meliputi :
 Epidermis kulit yaitu yang terdiri atas:
a. Kelenjar keringat (glandula sudorifera)
Kelenjar telah dibentuk sempurna pada 28 minggu
kehamilan dan baru berfungsi 40 minggu setelah kelahiran.
Saluran kelenjar ini berbentuk spiral dan langsung bermuara
di permukaan kulit. Terdapat diseluruh permukaan kulit dan
terbanyak di telapak tangan dan kaki, dahi serta aksila.
Sekresi tergantung pada beberapa faktor dan dipengaruhi
oleh saraf kolinergik, faktor panas dan stress emosional.
Kelenjar apokrin dipengaruhi oleh saraf adrenergic, terdapat
di aksila, areola, mamae, pubis, labia minora, dan saluran
telinga luar. Fungsi apokrin pada manusi belum jelas pada
waktu kecil. Namun pada masa pubertas, apokrin mulai
membesar dan mengeluarkan secret. Keringat mengandung
air, elektroli, asam laktat, dan glukosa, biasanya pH sekitar 4
- 6.8
b. Kelenjar palit (glandula sebasea)
Terletak diseluruh permukaan kulit manusia, kecuali di
telapak tangan dan kaki. Kelenjar ini disebut juga dengan
kelenjar holokrin tidak berlumen dan secret kelenjar ini berasal
dari dekomposisi sel-sel kelenjar. Kelenjar palit biasanya
terletak disamping akar rambut dan muaranya terdapat pada
lumen akar rambut (folikel rambut). Sekresi dipengaruhi oleh
hormone androgen. Pada anak-anak jumlah kelenjar palit
sedikit, dan saat pubertas menjadi lebih besar dan banyak
serta sudah mulai berfungsi secara aktif.

1
 Rambut
Rambut terdiri atas begian yang terbenam dalam kulit (akar
rambut) dan bagaian yang berada diluar kulit (batang rambut). Ada 2
macam tipe rambut, yaitu lanugo yang merupakan rambut halus,
tidak mengandung pigmen dan terdapat pada bayi dan rambut
terminal yaitu rambut yang lebih kasardengan banyak pigmen,
mempunya medulla, dan terdapat pada orang dewasa. Selain di
kepala, rambut juga terdapat di bulu mata, rambut ketiak, rambut
kemaluan, kumis dan janggut yang pertumbuhannya dipengaruhi
oleh hormone seks (androgen). Rambut halus di dahi dan badan lain
disebut rambut velus. Rambut tumbuh secara siklik, fase anagen
(pertumbuhan) berlangsung 2-6 tahun dengan kecepatan tumbuh
kira-kira 0.355 mm per hari. Fase telogen (istirahat) berlangsung
beberapa bulan. Diantara kedua fase tersebut terdapat fase katagen
(involusi temporer). Pada saat 85% seluruh rambut mengalami fase
anagen dan 15% sisanya dalam fase telogen. Rambut normal dan
sehat berkilat, elastis dan tidak mudah patah dan dapat menyerap
air. Komposis rambut terdiri atas karbon 50.60%, hidrogen 6.36%,
nitrogen 17.14%, sulfur 5.0% dan oksigen 20.80%. Rambut dapat
mudah dibentuk dengan mempengaruhi gugsan disulfida misalnya
dengan panas atau bahan kimia.
 Kuku
Kuku adalah bagian dari terminal lapisan tanduk (stratum
korneum) yang menebal. Bagain kuku yang terbenam dalam kulit jari
disebut akar kuku (nail root), bagain terbuka diatas dasar jaringan
lunak kulit pada ujung jari disebut badan kuku (nail plate), yang paling
ujung adalah bagian kuku yang bebas. Kuku tumbuh dari akar
kukukeluar dengan kecepatan tumbuh kira-kira 1 mm per minggu.
Sisi kuku agak mencekung membentuk alur kuku (nail groove). Kulit

2
 tipis yang menutupi kuku di bagaian proksimal disebut eponikium.
Kulit yang ditutupi bagian kuku bebas disebut hiponikium.
 Saluran pernafasan dan urinarius

1.1. Keratin
Keratin merupakan protein struktural terpenting (merupakan
intermediate filament) dari jaringan epitel yang memberi fungsi
struktural. Intermediate filament ini memiliki diameter sekitar 8-10
nm. Keratin banyak ditemukan di kulit bagian lapisan tanduk, kuku
dan rambut. Secara biokimia, keratin merupakan untaian -heliks
yang panjang diselingi oleh segmen non heliks pendek. -heliks
adalah asam amino yang memutar ke arah kanan yang disebut
heliks karena susunannya yang tidak menetap. Keratin memiliki dua
tipe, tipe yang pertama disebut keratin asam (tipe I, ± 310 aa),
sedangkan tipe yang kedua adalah keratin basa (tipe II, ± 310 aa)
yang memiliki ujung karboksil yang lebih panjang. Baik tipe I
maupun tipe II memiliki struktur yang sama, yaitu bagian –NH2 yang
membentuk kepala, dan bagian -COOH yang membentuk ekornya.
Keratin tipe I dan II yang masing-masing memiliki 15 varian ini
akan berpilin, berikatan membentuk coiled coil atau kumparan yang
disebut struktur heterodimer. Kontak antara kedua jenis -heliks
dibentuk oleh rantai samping asam amino yang hidrofobik pada satu
sisi dari tiap heliks. Dua struktur heterodimer tadi akan tersusun
secara antiparalel yang disebut protofilamen, Dua protofilamen
akan membentuk protofibril dimana empat protofibril akan
membentuk sebuah mikrofibril. Gambar 1 dapat memberi gambaran
utuk komponen pembentuk serat ini.

3
 Gambar 1.Struktur a-helks

1.2. Kolagen
Sintesis pada retikulum endoplasmik akan terjadi penterjemahan
dari mRNA atau rantai α-kolagen, prepro kolagen menjadi peptida
sinyal, pre peptida terdiri atas 150 residu pada N-terminal dan 250
residu pada c-terminal. Pemrosesan pasca penerjemahan di dalam
lumen reticulum endoplasmik dari polipeptida preprokolagen rantai α
membentik triple heliks. Pemindahan peptida sinyal dan hidroksilasi
residu lisin dan prolin. Ada enzim hidroksilase prokolagen (lisin
hidroksilase, prohidroksil lisin 4 hidroksilase dan prohidroksilisin 3
hidroksilase). Reaksi hidroksilase memerluakan ion Fe2+, asam
askorbat, O2 dan alfaketoglutamat.
Mekanisme sintesis kolagen, hidroksilasi prolin dan lisin, setelah
terdapat dalam rantai polipeptida selanjutnya berikatan dengan
gugus OH, hidroksiprolin dan hidroksilisin membutuhkan enzim
hidroksilase serta memerlukan Fe pada tempat aktif, dioksegenase
dengan bantuan O2, α- ketoglutarat (prolin hidroksilase) dan reduktor
askorbat. Penting agar aktif, OH menempel dirantai C4 pada
lisin/prolin setelah asam amino glisin. Pentingnya hidroksilasi
menstabilkan tropokolagen (tripel heliks) dan bila terjadi defisiensi
askorbat kolagen tidak normal, serat lemah menyebabkan mudah
luka pada dinding pembuluh darah rapuh.

4
 Pembentukan kolagen, fibroblast (prokolagen) membentuk
tropokolagen (dalam ekstrsel dengan bantuan protokolagen
peptidase). Kolagen distabilkan oleh ikatan silang secara kovalen
intramolekuler dan intermolekuler, semakin tua ikatan silang semakin
bertambah menyebabkan fleksibilitas berkurang. Ikatan silang terjadi
antara 2 lisin pada gugus amino dilepas, saling berikatan.
.
1.3. Elastin
Elastin, di dalam jaringan ikat elastin bersama-sama dengan
kolagen. Elastin berwarna kuning membentu protein flouresensi. Sub
unit dasar fibril elastin adalah tropoelastin dengan BM + 72.000 dan
mengandung + 800 residu asam amino. Kaya akan asam amino glisin
dan alanin. Elastin ditemukan ligamen, dinding pembuluh darah,
jumlahnya sedikit dalam kulit, tendon, dan jaringan ikat.
Tropoelastin berbeda dengan tropokolagen, mengandung banyak
residu lisin dan sedikit prolin. Tropoelastin membentuk heliks khusus
struktur lain dari pada α heliks kolagen. Beberapa heliks panjang
yang kaya akan residu glisin. Dipisahkan oleh daerah sempit yang
mengandung residu lisin dan alanin. Bagian sulurnya (heliks dapat
meregang jika diberi tekanan dan dapat kembali ke panjang semula.
Daerah yang mengandung residu lisin ikut dalam pembentukan
ikatan kovalen. Ada 4 gugus R lisin bersama-sama diubah oleh enzim
membentuk desmosin dan isodesmosin dimana senyawa ini
menyatukan rantai tropoelastin menjadi lapisan yang dapat diregang
ke segala arah (secara reversibel). Residu desmosin memiliki struktur
asam amino khusus hanya di jumpai pada elastin. Diturunkan dari
gugus R 4 molekul lisin dan menjembatani rantai polipeptida elastin.