B I O L O G I

Mekanisme dan Faktor

yang Mempengaruhi Aksi
Enzim
Created by:
Dayang masmauwati
Lusia kuras
Martinus budi
Nayau antonius
Utin nova noviana
Wiro riwansyah
 Mekanisme
Aksi Enzim

Enzim berperan sebagai biokatalisator dalam suatu rekasi kimia. Dalam

rekasi tersebut, enzim akan membentuk kompleks enzim substrat dan
kemudian enzim akan mengubah substrat menjadi produk. Setelah
mengubah substrat menjadi produk, enzim akan kembali ke strukturnya
dan mengubah subtrat yang lain dalam reaksi yang sama. Aktivitas kerja
enzim yang mampu mempercepat suatu reaksi kimia tanpa ikut bereaksi
bekerja dengan berikatan dengan substrat terlebih dahulu. Enzim bersifat
spesifik yang mampu mengenali jenis substrat yang dapat berikatan
dengan enzim. Enzim mampu menseleksi substatnya dengan kecocokan
titik ikatan yang dimiliki oleh substrat dengan sisi aktif yang dimiliki
oleh enzim.
 Terdapat duan teori yang menggambarkan
mekanisme kerja enzim

Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja

enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis :
Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-
molekul yang bereaksi saling bertemu dengan
permukaan yang saling berorientasi. Hal ini
terjadi sebab enzim mempunyai suatu afinitas
yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai
kemampuan mengikatnya walaupun bersifat
sementara. Penyatuan antara substrat dengan
enzim tidak seenaknya melainkan substrat
terikat dengan enzim sedemikian rupa
sehingga setiap substrat terorientasi secara
tepat untuk terjadi reaksi.

.
Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non
kovalen) antara substrat dengan enzim menimbulkan
penyabaran elektron dalam molekul substrat, sehingga
ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Para
ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi
renggangan ikatan molekul substrat setelah berinteraksi
dengan enzim disebut pengaktifan substrat
 Enzim
EnzimAlosterik
Alosterikdan
danKendali
KendaliUmpan
Umpan
Balik
Balik
Istilah alosterik diturunkan dari bahasa Yunani "allo" yang
berarti yang lain, dan "stereos" yang berarti ruang atau sisi.
Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi
katalitik. Enzim alosterik mempunyai dua bagian aktif, yaitu
bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang
menangkap penghambat. Apabila ada senyawa yang dapat
memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim
menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut merupakan
penghambat alosterik. Struktur senyawa penghambat alosterik
tidak mirip dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat
alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif, sehingga
substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk.
Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak
dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat aktif mereaksikan
substrat menjadi produk.
 
Di dalam metabolisme sel, sekumpulan enzim bekerja bersama-sama
dalam rangkaian atau sistem yang berurutan, untuk menjalankan
proses metabolik tertentu seperti penggubahan glukosa menjadi asam
laktat di dalam otot kerangka atau sintesis asam amino dari prekursor
yang lebih sederhana. Di dalam sistem enzim seperti itu, produk
reaksi enzim pertama menjadi substrat bagi enzim selanjutnya, dan
seterusnya. Sistem multi enzim dapat memiliki sampai 15 atau lebih
enzim yang bekerja pada urutan spesifik. Di dalam tiap sistem enzim,
terdapat sekurang-kurangnya satu enzim, ''pemacu" yang menentukan
kecepatan keseluruhan urutan reaksi, karena enzim ini mengkatalisa
tahap yang paling lambat, atau tahap penentu kecepatan. Enzim
pemacu seperti ini bukan hanya memiliki fungsi katalitik, tetapi juga
mampu meningkatkan atau menurunkan aktivitas katalitik sebagai
respons lerhadap isyarat tertentu. Melalui kerja enzim pemacu
tersebut, kecepatan masing-masing urutan metabolik diatur secara
tetap, pada setiap menit, untuk mengubah, menyesuaikan diri, dengan
kebutuhan sel akan energi dan molekul unit pembangun yang
diperlukan dalam pertumbuhan dan perbaikan sel.
Sifat-sifat enzim alosterik berbeda nyata dari enzim-enzim bukan
pengatur (biasa). Perbedaannya antara lain:
1. Pertama, seperti semua enzim, enzim alosterik memiliki sisi
katalitik yang berikatan dengan substrat dan mengubahnya,
tetapi enzim ini juga memiliki satu atau lebih sisi pengatur
atau alosterik untuk mengikat metabolit pengatur, yang
disebut modulator (pengatur) atau efektor. Sama seperti sisi
katalitik enzim yang bersifat spesifik bagi substiarnya, sisi
alosterik bersifat spesifik bagi modulator (pengatur)-nya.
2. Kedua, molekul enzim alosterik umumnya lebih besar dan
lebih kompleks dibandingkan dengan molekul enzim biasa.
Kebanyakan enzim-enzim alosterik memiliki dua atau lebih
rantai atau subunit polipeptida.
3. Ketiga, enzim alosterik biasanya memperlihatkan
penyimpangan yang nyata dari tingkah laku klasik Michaelis-
Menten. Hal ini salah satu ciri yang pertama-tama
membedakannya dari enzim-enzim biasa.
PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT DAN
KONSENTRASI ENZIM
Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu
kompleks. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin
mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding
lurus dengan kecepatan reaksi.Jika sudah mencapai titik jenuhnya,
maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan
reaksi. Untuk suatu konsentrasi enzim, tingkat reaksi meningkat
dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai satu titik, yang di
atas lebih lanjut dalam meningkatkan konsentrasi substrat tidak
menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. Hal ini
disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu
waktu yang hampir jenuh dengan substrat. Enzim / substrat
kompleks harus memisahkan sebelum aktif situs gratis untuk
mengakomodasi lebih substrat. Asalkan substrat konsentrasi yang
tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan, tingkat reaksi yang
proporsional terhadap konsentrasi enzim. 
Contoh dari penghambatan balik alosterik seperti ini;
salah satu yang pertama kali ditemukan, adalah sistem
enam bakteri yang mengkatalisa pengubahan L-treonin
menjadi L-isoleusin. Pada urutan lima enzim ini, yang
pertama yaitu dehidratase treonin dihambat oleh
isoleusin, produk enzim terakhir dari rangkaian ini.
Isoleusin bersifat spesifik sebagai penghambat. Tidak
ada senyawa antara lain pada rangkaian reaksi ini yang
bersifat menghambat terhadap dehidratase treonin,
demikian pula tidak ada enzim lain di dalam rangkaian
ini yang dihambat oleh isoleusin. Penghambatan balik
adalah satu di antara berbagai jenis pengaturan alosterik.
 Pengaruh Ph

Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan

"tempat kerja"-nya.  Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami
denaturasi. Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat
mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas
enzim. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi
bermuatan negatif (Enz-) dan substratnya bermuatan positif (SH+) :  Enz-
+ SH+ EnzSH. Pada pH rendah Enz- akan bereaksi dengan H+ menjadi
enzim yang tidak bermuatan.  Enz- + H+ Enz-H  Demikian pula pada pH
tinggi, SH+ yang dapat bereaksi dengan Enz-, maka pada pH yang extrem
rendah atau tiggi konsentrasi efektif SH+ dan enz akan berkurang, karena
itu kecepatan reaksinya juga berkurang.
Pengaruh Produksi
Reaksi

Laju menyatakan seberapa cepat atau seberapa

lambat suatu proses berlangsung. Laju juga
menyatakan besarnya perubahan yang terjadi
dalam satu satua waktu.
Reaksi kimia adalah proses perubahan zat
pereaksi menjadi produk. Seiring dengan
bertambahnya waktu reaksi, maka jumlah zat
peraksi semakin sedikit, sedangkan produk
semakin banyak. Laju reaksi dinyatakan sebagai
laju berkurangnya pereaksi atau laju
terbentuknya produk. Laju reaksi dipengaruhi
oleh beberapa faktor, antara lain adalah
konsentrasi, luas permukaan, temperatur, dan
katalis.
 PENGARUH UNSUR ATAU
SENYAWA PENGHAMBAT
ENZIM

Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi

enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme.
Pada keadaan tertentu suatu  reaksi enzimatik dapat membentuk dua
atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada
suatu produk, sedangkan pembentukan produk yang lain tidak
dipengarihi atau malah di tingkatkan. Inhibitor adalah zat yang dapat
menghambat kerja enzim. Berdasarkan tempat kerjanya, inhibitor
terbagi atas :

Reaksi inhibitor dengan apoenzim

Reaksi inhibitor dengan substrat
Reaksi inhibitor dengan koenzim
Reaksi inhibitor dengan kofaktor
Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim 
 Kinetika hambatan enzim, ada 3 macam
yaitu :

Inhibitor kompetitif, adalah inhibitor yang bersaing aktif

Inhibitor kompetitif, adalah inhibitor yang bersaing aktif
dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif
dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif
enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat
enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat
mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat.
mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat.
Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat
Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat
berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif
berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif
enzim , jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi
enzim , jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi
aktif enzim , maka substratnya tidak dapat lagi berikatan
aktif enzim , maka substratnya tidak dapat lagi berikatan
dengan sisi aktif enzim.Perlu diketahui bahwa inhibitor
dengan sisi aktif enzim.Perlu diketahui bahwa inhibitor
tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim, seperti
tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim, seperti
substrat. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut
substrat. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut
dapat dikemukakan  Ki = konstanta inhibitor.
dapat dikemukakan  Ki = konstanta inhibitor.
Inhibisi non kompetitif, adalah hambatan
dimana inhibitor bereaksi dengan suatu
tempat diluar tempat aktif, sehingga
kombinasi substrat dengan enzim tidak
dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim
substrat di cegah. Dalam hal ini tingkat
inhibisi tidak akan bergantung pada substrat
tetapi pada konsentrasi inhibitor dan
konstantadisosiasi inhibitor.
 Inhibisi uncompetitive

Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat,

tetapi menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi
pembentukan produk. Pada inhibisi uncompetitive, inhibitor hanya
dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks enzim substrat. Pada
inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada
enzim yang bebas, tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. EIS-
COMPLEX begitu dibentuk enzymatically non-aktif. Inhibitor
jenis ini adalah jarang, tetapi dapat terjadi pada enzim multimeric