BAB I PENDAHULUAN

1. PENGERTIAN
Asam nukleat suatu polimer nukleotida yang berperan dalam penyimpanan serta pemindahan informasi genetik (Yuwono, 2005). Asam nukleat

adalah makromolekul biokimia yang kompleks, berbobot molekul tinggi, dan tersusun atas rantai nukleotida yang mengandung informasi genetik. Asam nukleat yang paling umum adalah Asam deoksiribonukleat (DNA) and Asam ribonukleat (RNA). Asam nukleat ditemukan pada semua sel hidup serta pada virus (Wikipedia, 2012) Asam nukleat dinamai demikian karena keberadaan umumnya di dalam inti (nukleus) sel. Asam nukleat merupakan biopolimer, dan monomer penyusunnya adalah nukleotida. Setiap nukleotida terdiri dari tiga komponen, yaitu 1. Basa nitrogen heterosiklik (purin atau pirimidin), yaitu basa nitrogen yang terikat pada atom C nomor 1 suatu molekul gula (ribose atau deoksiribosa) melalui ikatan N-glukosidik. Ada dua macam basa nitrogen penyusun asam nukleat yaitu: basa purin yang terdiri dari adenine (A) dan guanin (G), dan basa pirimidin yang terdiri dari thymin (T), cytosin (C) dan urasil (U) (Yuwono, 2005). Gambar untuk masing-masing basa nitrogen adalah sebagai berikut:

2. Gula pentosa. Pada RNA ribose dan pada DNA deoksiribosa.

3. Gugus fosfat yang terikat pada atom C nomor 5 melalui ikatan fosfoester. Gugus fosfat inilah yang menyebabkan asam nukleat bermuatan negative kuat. (Yuwono, 2005)

Jenis asam nukleat dibedakan oleh jenis gula yang terdapat pada rantai asam nukleat tersebut yaitu: DNA atau asam deoksiribonukleat mengandung 2-deoksiribosa dan RNA atau asam ribonukleat. Selain itu, basa nitrogen yang ditemukan pada kedua jenis asam nukleat tersebut memiliki perbedaan: adenina, sitosina, dan guanina dapat ditemukan pada RNA maupun DNA, sedangkan timina dapat ditemukan hanya pada DNA dan urasil dapat ditemukan hanya pada RNA (Yuwono, 2005) Berdasarkan fungsinya, asam nukleat dibagi menjadi 4 kelompok yaitu : 1. Sebagai komponen materi genetik, contohnya : DNA, RNA 2. Sebagai energi kimia, contohnya: ATP, GTP, UTP 3. Sebagai kofaktor, contohnya : NAD, FAD, Koenzim A 4. Sebagai komponen regulator, contohnya : cAMP, cGMP 2. PERUMUSAN MASALAH a. Apa yang dimaksud dari asam nukleat sebagai kofaktor ? b. Apa saja contoh kofaktor dari asam nukleat dan pengertiannya? (Wikipedia, 2012)

c. Apa fungsi dari masing-masing kofaktor? d. Bagaimana proses biosintesisnya?

BAB II ISI
1. PENGERTIAN KOFAKTOR Kofaktor adalah komponen enzim yang besifat non protein yang berfungsi mengaktifkan enzim dan. Sifatnya stabil terhadap perubahan suhu dan terhadap suatu reaksi. Kofaktor dibedakan menjadi tiga tipe yaitu: activator, gugus prostetik dan koenzim (Anonim,2009). Penjelasan untuk masing-masing tipe yaitu:

a. Ion-ion anorganik (aktivator), Berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Ion klorida, ion kalsium merupakan contoh ion anorganik yang membantu enzim amilase mencerna karbohidrat (amilum). b. Gugus prostetik, Berupa senyawa organik yang berikatan kuat dengan enzim, FAD (Flavin Adenin Dinucleotide), biotin, dan heme merupakan gugus prostetik yang mengandung zat besi berperan memberi kekuatan ekstra pada enzim terutama katalase, peroksidae, sitokrom oksidase.

c. Koenzim Berupa molekul organik non protein kompleks, seperti NAD (Nicotineamide Adenine Dinucleotide), koenzim-A, ATP, dan vitamin yang berperan dalam memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim lain. Enzim yang terikat dengan kofaktor disebut holoenzim. Enzim diproduksi oleh sel-sel yang hidup, sebagian besar enzim bekerja di dalam sel dan disebut enzim intraseluler, contohnya enzim katalase yang berfungsi menguraikan senyawa peroksida (H2O2) yang bersifat racun menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Enzim-enzim yang bekerja di luar sel (ekstraseluler) contohnya : amilase, lipase, protease dan sebagainya. (anonym, 2009)

Banyak enzim dalam melaksanakan fungsi katalitiknya membutuhkan senyawa lain yang bukan protein. Senyawa lain tersebut disebut kofaktor. Kofaktor tersebut harus terikat terlebihdulu dengan enzim sebelum melaksanakan fungsi katalitiknya. Kofaktor dapat berupa senyawa inorganik atupun organik. Kofaktor yang berupa senyawa inorganik, yaitu logam disebut

kofaktor logam, sedangkan kofaktor yang berupa senyawa organik nonprotein disebut koenzim (Hairrudin, 2008).

Kofaktor Logam Logam berperananan baik membantu proses katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yang penting. Sebagian enzim yang dikenal mengandung atau memerlukan logam yang berikatan secara kovalen atau nonkovalen untuk aktivitasnya. Jika terikat secara kovalen, pada pemurnian enzim, logam tidak dapat dilepaskan. Enzim yang seperti itu disebut metaloenzim, sedangkan yang terikat secara nonkovalen, biasanya logam berupa ion logam yang diperlukan untuk mengaktifkan enzim. Perbedaan antara metaloenzim dan enzim yang diaktifkan logam, juga dapat dilihat pada afinitas enzim terhadap logamnya(Hairrudin, 2008). Pada beberapa metalo enzim, logam yang terikat secara kovalen, sering mempunyai aktivitas katalitik sendiri. Sebagai contoh misalnya enzim katalse mengandung besi (katalase merupakan porfirin besi). Katalase mengkatalisis perubahan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen. Besi sendiri dapat mengkatalisis reaksi diatas dengan kecepatan yang lebih lambat. Antara active site enzim (Enz), logam (M), dan substratnya (S), membentuk kompleks (Hairrudin, 2008). Sebagian enzim membutuhkan senyawa organik nonprotein yang spesifik dalam melaksanakan fungsinya/ mengkatalis reaksi-reaksi. Senyawa organik itu disebut koenzim. Koenzim mempunyai bobot molekul rendah dan lebih stabil terhadap panas, Bila ada komplek/ ikatan enzim dan koenzim dapat terjadi katalisis. Sistem komplek enzim dan koenzim itu disebut holoenzim. Apabila koenzim terlepas, enzim menjadi inaktif dan dinamakan apoenzim. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga jauh melebihi kemampuannya sendiri. Jenis reaksi yang sering memerlukan koenzim adalah oksidasi reduksi, reaksi-reaksi pemindahan gugus dan isomerasi yang menghasilkan pembentukan ikatan kovalen (klas1, 2, 5, dan 6) sebaliknya yaitu reaksi lisis, termasuk reaksi hidrolisis seperti yang dikatalis oleh enzimenzim saluran pencernaan umumnya tidak memerlukan koenzim (Hairrudin, 2008). katan antara koenzim dengan enzim dapat berupa ikatan kovalen maupun nonkovalen. Jika ikatan berupa ikatan kovalen, maka koenzimnya yang membentuk ikatan dengan enzim dinamakan gugus prostetik. Jika ikatan berupa ikatan nonkovalen yang lebih lemah koenzim sering disebut dengan kosubstrat. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya dapat didaur ulang dan berfungsi sebagai unsur pembawa hidrogen (FADH, NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) dan gugus metil (folat) (Hairrudin, 2008).

Koenzim yang terikat dengan ikatan nonkovalen dianggap sebagai kosubstrat atau substrat sekunder karena dua alasan, yaitu : 1) Perubahan kimia pada koenzim tepat mengimbangi perubahan kimia yang terjadi di dalam substrat. 2) Perubahan kimia pada koenzim sering mempunyai makna fisologis mendasar yang lebih penting. Banyak dari koenzim-koenzim tersebut merupakan derivat ataupun mengandung vitamin B komplek, serta derivat adenosin monofosfat (AMP). Hal ini dikarenakan vitamin B (nikotinamida, tiamin, riboflavin dan asam pantotenat) merupakan unsur esensial yang membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biologik. Misalnya untuk metabolisme asamasam amino diperlukan vitamin B6. Untuk oksidasi biologi diperlukan nikotinamida, tiamin, riboflavin, asam pantotenat dan asam lipoat. Untuk metabolisme zat dengan satu atom C diperlukan asam folat dan vitamin B12.Demikian juga AMP seperti ; adenin, ribosa, serta fosfat (Hairrudin, 2008).

Isozim (Isomerik Enzim) Isozim merupakan sekolompok enzim yang mempunyai aktivitas yang sama. Bentukbentuk enzim tersebut berbeda secara fisik, kimia dan imunologik dan dapat dipisahkan. Isozim lazim ditemukan di dalam serum dan jaringan semua vertebrata, insekta, tumbuhan, dan organisme uniseluler. Jaringan yang berbeda dapat mengandung isozim yang berbeda pula, dan semua isozim ini mempunyai afinitas berbeda-beda terhadap substrat (Hairrudin, 2008).

Proenzim atau zimogen merupakan enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif. Ada dua tujuan utama pembentukan proenzim ini, yaitu: (1) Melindungi tubuh dari proses autodigesti; (2) Melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat. Sebagai contoh misalnya pepsinogen, tripsiogen dan kemotripsinogen (Hairrudin, 2008).

2.

JENIS KOFAKTOR Asam nukleat mempunyai fungsi sebagai kofaktor, yang termasuk kedalamnya yaitu: A. Flavin adenina dinukleotida

Rumus kimianya yaitu: C27H33N9O15P2 BM: 785.55

Flavin adenina dinukleotida adalah kofaktor redoks yang berperan dalam beberapa lintasan metabolisme yang vital. Molekul FAD terdiri dari riboflavin yang berikat dengan gugus fosfat molekul ADP. Gugus flavin berikat dengan ribitol, sejenisgula alkohol, dengan ikatan karbon nitrogen, bukan dengan ikatan glikosidik. Oleh karena itu, riboflavin secara teknis bukan merupakan sebuah nukleotida dan sebutan flavin adenina dinukleotida adalah bentuk salah kaprah (Wikipedia, 2012).

B. Koenzim A

Rumus kimianya : C21H36N7O16P3S BM: 767.535

Koenzim A, KoA (bahasa Inggris: coenzyme A, CoA, CoASH, HSCoA) adalah sebuah kofaktor yang dikenal karena berperan dalam sintesis dan oksidasi asam lemak, serta oksidasi asam piruvat dalam siklus asam sitrat. Semua lintasan biologis yang melibatkan enzim, ternyata juga memerlukan koenzim A sebagai substrat. Sebagai contoh: substrat tioester seperti asetilKoApada sintesis sisteamina, asam pantotenat, dan adenosin trifosfat (ATP) (Wikipedia, 2012). C. Nikotinamida adenina dinukleotida

Rumus kimianya: C21H27N7O14P2 MASSA MOLAR 663,43 g/mol

Nikotinamida adenina dinukleotida, disingkat NAD+, adalah koenzim yang ditemukan di semua sel hidup. Senyawa ini berupa dinukleotida, yakni mengandung dua nukleotida yang dihubungkan melalui gugus fosfat, dengan satu nukleotida mengandung basa adenina dan yang lainnya mengandung nikotinamida. Dalam metabolisme, NAD+ terlibat dalam reaksi redoks, dengan membawa elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. Koenzim ini oleh karenanya ditemukan dalam dua bentuk yang berbeda: NAD+ sebagai oksidator, dan NADH sebagai reduktor. NAD+ menerima elektron dari molekul lain dan menjadi tereduksi (NADH), dan begitu pula sebaliknya. Reaksi transfer elektron ini merupakan salah satu fungsi NAD+. Namun ia juga memiliki fungsi lain pada proses selular lainnya, utamanya adalah sebagai substrat enzim yang menambah maupun mengurangi gugus

fungsi pada protein dalammodifikasi pascatranslasional. Karena fungsinya yang penting ini, enzim-enzim yang terlibat dalam metabolisme sering menjadi target pengembangan obat-obatan. Dalam organisme, NAD+ dapat disintesis secara de novo (dari blok-blok molekul kecil) dari asam amino triptofan ataupun asam aspartat. Selain itu, NAD+ dapat juga diperoleh dari sumber makanan yang mengandung vitamin niasin.

Sifat-sifat fisika dan kimia Nikotinamida adeninan dinukleotida, sama seperti senyawa dinukleotida pada umumnya, mengandung nukleotida yang dihubungkan oleh satu pasang gugus fosfat yang menjembatani keduanya. Nukleotida ini tersusun atas cincin ribosa dengan adenina yang melekat pada atom karbon pertama 1' cincin tersebut. Gugus nikotinamida dapat dilekatkan ke dalam dua orientasi pada satu atom karbon anomerik. Karena terdapat dua struktur yang dimungkinkan, senyawa ini berupa diastereomer. Diastereomer -nikotinamida dari NAD+ adalah bentuk yang

ditemukanpada organisme. Kedua nukleotida ini dihubungkan bersama oleh dua gugus fosfat melalui karbon 5'.

Reaksi redoks nikotinamida adenina dinukleotida. Dalam metabolisme, senyawa ini menerima ataupun mendonorkan elektronnya dalam reaksi redoks. Reaksi ini (diringkaskan oleh persamaan di bawah) melibatkan pelepasan dua atom hidrogen dari reaktan (R), dalam bentuk ion hidrida (H) dan proton (H+). Proton dilepaskan ke dalam larutan, manakala reduktan RH2 dioksidasi dan NAD+ direduksi menjadi NADH melalui transfer hidrida menuju cincin nikotinamida. RH2 + NAD+ NADH + H+ + R Dari pasangan elektron hidrida, satu elektron ditransfer ke nitrogen cincin nikotinamida yang bermuatan positif, dan atom hidrogen kedua di transfer ke atom karbn C4 yang berseberangan dengan nitrogen ini. Potensial titik tengah pasangan redoks NAD+/NADH adalah

0,32 volt, membuat NADH sebagai reduktor kuat. Reaksi ini sangat mudah berbalik arah, ketika NADH direduksi menjadi molekul lain dan dioksidasi kembali menjadi NAD+. Hal ini berarti koenzim ini dapat secara terus menerus berada dalam siklus NAD+ dan NADH tanpa sendirinya dikonsumsi. Secara fisik, koenzim ini berbentuk bubuk amorf yang higroskopik dan sangat larut dalam air. Padatan ini stabil jika disimpan dalam keadaan gelap dan kering. Larutan NAD + tidak berwarna dan stabil selama satu pada temperatur 4 C dan pH netral. Ia akan terurai dengan cepat apabila terkena asam ataupun basa. Seketika terurai, produk dekomposisi ini merupakan inhibitor enzim.

Absorpsi spektrum UV NAD+ dan NADH. Baik NAD+ dan NADH menyerap ultraviolet dengan sangat kuat oleh karena keberadaan basa adeninanya. Sebagai contoh, puncak absorpsi NAD+berada
1 1

pada panjang

gelombang 259 nanometer (nm), dengan koefisien pemunahan 16.900 M cm . NADH juga menyerap panjanga gelombang yang lebih tinggi, dengan puncak kedua dalam absorpsi UV-nya adalah 339 nm dengan koefisien pemunahan 6.220 M1cm1. Perbedaanspektrum

absorpsi ultraviolet antara bentuk koenzim yang teroksidasi dengan yang tereduksi ini membuat zat ini sangat mudah diukur pada asai enzim. NAD+ dan NADH juga memiliki spektrum fluoresens yang berbeda. NADH dalam larutan memiliki puncak emisi pada 460 nm dan paruh waktu fluoresens sepanjang 0,4 nanosekon, manakala pada koenzim yang teroksidasi tidak memiliki emisi fluoresens. Ciriciri sinyal fluoresens berubah ketika NADH mengikat kepada protein, sehingga perubahan ini dapat digunakan untuk mengukur tetapan disosiasi, yang sangat berguna dalam kajian kinetika

enzim. Perubahan dalam sinyal fluoresens ini juga digunakan untuk mengukur perubahan dalam keadaan redoks sel hidup, melalui mikroskopi fluoresens.

Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel Dalam hati tikus, kandungan total NAD+ dan NADH adalah kira-kira 1 mol per gram berat basah hewan, sekitar 10 kali lipat konsentrasi NADP+dan NADPH dalam sel yang sama.[ Konsentrasi sebenarnya NAD+ dalam sitosol sel sulit diukur, dengan perkiraan terbaru dalam sel hewan berkisar antara 0,3 M[11][12] sampai dengan 1,0 sampai 2,0 mM dalam ragi.[2] Namun, sekitar 80% zat ini terikat pada protein, sehingga konsentrasinya dalam larutan haruslah lebih rendah. Data konsentrasi zat ini pada bagian sel lainnya sangat terbatas, walaupun dalam mitokondria konsentrasi sitosol.
[12] +

NAD+ sama

dengan

konsentrasi

zat

ini

dalam

NAD dibawa ke dalam mitokondria melalui protein transpor membran yang khusus

oleh karena koenzim ini tidak dapat berdifusi melewati membran. Keseimbangan antara bentuk yang teroksidasi dengan bentuk yang tereduksi disebut sebagai rasio NAD+/NADH. Rasio ini adalah komponen penting yang disebut sebagai keadaan redoks sel. Keadaan redoks sel adalah pengukuran yang mencerminkan baik aktivitas metabolisme sel maupun kesehatan sel. Efek rasio NAD+/NADH terhadap sel sangatlah kompleks. Ia mengontrol aktivitas beberapa enzim kunci, meliputi gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan piruvat dehidrogenase. Dalam jaringan sel mamalia yang sehat, perkiraan rasio NAD+/NADH umumnya berkisar sekitar 700; rasio ini oleh karenanya sangat memfavoritkan reaksi oksidasi. Sebaliknya, rasio NADP+/NADPH umumnya sekitar 0,005. 3. Biosintesis a. Biosintesis FAD BIOSINTESIS FAD

a. Riboflasin dengan bantuan riboflavin kinase dan melepas satu fosfat menjadi riboflavin-5-fosfat (FlavinMonoNucleotide,FMN) b. FMN diubah menjadi FAD dengan bantuan FAD pyrophosphorylase

b. Biosintesis koenzim A Biosintesis Koenzim A disintesis dari pantotenat melalui lima langkah 1. Pantotenat difosforilasi menjadi 4'-fosfopantotenat oleh enzim pantotenat kinase 2. Sebuah sistein ditambahkan pada 4'-fosfopantotenat oleh enzim fosfopantotenoilsistein

sintetase membentuk 4'-fosfo-N-pantotenoilsistein (PPC) 3. PPC di-dekarboksilasi menjadi 4'-fosfopantetein oleh enzim fosfopantotenoilsistein

dekarboksilase 4. 4'-fosfopantetein di adenililasi membentuk defosfo-CoA oleh enzim fosfopantetein adenilil transerase 5. Akhirnya, defosfo-CoA di-fosforilasi dengan ATP menjadi koenzim A melalui defosfokoenzim A kinase

c. Biosintesis NAD

NAD+ disintesis melalui dua lintasan metabolisme. Ia diproduksi baik melalui lintasan de novo yang menggunakan asam amino maupun melalui lintasan daur ulang dengan mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti nikotinamida menjadi NAD+, lintasan yang lain disebut lintasan kinurenina yang dilalui oleh TRP.[19] Lintasan kinurenina terbagi dua, yang pertama NAD+. adalah lintasan asam kinurenat, yang kedua adalah lintasan asam

kuinolinat dan hidroksikynurenina-3. Ketiga senyawa organik tersebut merupakan prekursor dari

Produksi De novo

Beberapa lintasan metabolisme sintesis dan konsumsi NAD+ dalam vertebrata. Dalam hal ini, "Na" merupakan singkatan dari Asam nikotinat. Untuk kepanjangan singkatan lainnya, lihat artikel di samping. Kebanyakan organisme mensintesis NAD+ dari komponen-komponen yang sederhana. Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme yang satu ke organisme lain. Namun terdapat kesamaan dalam penghasilan QA dari asam amino tertentu seperti TRP pada hewan dan beberapa bakteri, ataupun asam aspartat pada beberapa bakteri dan tumbuhan.[ Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa. Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat adenina dinukleotida (NaAD). Pada akhirnya, gugus asam nikotinat pada NaAD diamidasimenjadi gugus nikotinamida (Nam), membentuk nikotinamida adenina dinukleotida. Pada langkah yang lebih lanjut, beberapa NAD+ diubah menjadi NADP+ oleh NAD+ kinase, yang memfosforilasi NAD+. Pada kebanyakan organisme, enzim ini menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat, walaupun pada bakteri sepertiMycobacterium tuberculosis dan

archaea seperti Pyrococcus horikoshii menggunakan polifosfat anorganik sebagai donor fosfat alternatif.

Lintasan daur ulang menggunakan tiga prekursor NAD+. Lintasan daur ulang Selain perakitan NAD+ secara de novo menggunakan asam amino sederhana, sel juga mendaur ulang senyawa-senyawa yang mengandung nikotinamida untuk menghasilkan NAD+. Walaupun terdapat banyak prekursor-prekursor yang diketahui, terdapat tiga senyawa alamiah mengandung cincin nikotinamida yang digunakan dalam lintasan daur ulang ini, yakni asam nikotinat (Na), nikotinamida (Nam), dan nikotinamida ribosida (NR).[25] Prekursor-prekursor ini kemudian dimasukkan ke dalam lintasan biosintesis NAD(P)+ melalui reaksi adenilasi dan fosforibosilasi seperti yang ditunjukkan pada ilustrasi di atas.[2] Senyawaan-senyawaan ini dapat berasal dari makanan, di mana campuran asam nikotinat dan nikotinamida disebut sebagai vitamin B3 ataupun niasin. Namun, senyawasenyawa ini juga dapat diproduksi dalam sel sendiri, yaitu melalui pelepasan gugus nikotinamida dari NAD+ dalam reaksi transfer ADP-ribosa. Enzim-enzim yang terlibat dalam lintasan daur ulang ini tampaknya terkonsentrasi dalam inti sel, yang mengompensasikan laju konsumsi NAD+yang tinggi dalam organel ini.[26] Sel juga dapat mendapatkan NAD+ secara ekstraseluler (luar sel) dari sekelilingnya.[27] Walaupun terdapat lintasan de novo, lintasan daur ulang ini merupakan lintasan yang esensial pada manusia. Kekurangan
[28]

niasin
+

pada

makanan

mengakibatkan

penyakit defisiensi

vitaminpelagra.

Kebutuhan NAD yang tinggi ini disebabkan oleh konsumsinya yang tinggi pada

reaksi modifikasi pascatranslasi.[2] Lintasan daur ulang yang digunakan oleh mikroorganisme berbeda dengan lintasan yang digunakan oleh mamalia.[29] Beberapa patogen seperti ragi Candida glabrata dan bakteri Haemophilus NAD+ dan influenzae adalah auksotrof NAD+ (yakni tidak dapat mensintesis NAD+). Namun mereka memiliki lintasan daur ulang, sehingga sangat bergantung pada sumber luar

prekursornya.[30][31] Bahkan pada patogen seperti Chlamydia trachomatis, ia tidak memiliki gen untuk biosintesis maupun daur ulang NAD+ dan NADP+, sehingga harus menerima asupan koenzim ini dari sel inangnya.

4.

Fungsi Fungsi fad

mengkatalisis pelepasan hidrogen dari substrat yang menggunakan oksigen sebagai akseptor hidrogennya ) contohnya adalah Flavin Adenin Dinukleotida ( FAD ),

Fungsi KOENZIM A Secara kimia, koenzim A merupakan sebuah tiol, sehingga ia mampu bereaksi dengan asam karboksilat membentuk tioester. Hal ini berarti koenzim A dapat berfungsi sebagai pembawa gugus asil. Molekul koenzim A yang membawa gugus asetil disebut asetil-KoA. Jika tidak terikat pada gugus asil apapun, ia biasa disebut 'CoASH' or 'HSCoA'. FUNGSI NAD

Lipatan Rossman pada laktat dehidrogenasedari Cryptosporidium parvum. NAD+ ditandai dengan warna merah, lempengan beta ditandai dengan warna kuning, dan heliks alfa ditandai dengan warna ungu.[33] Nikotinamida adenina dinukleotida memiliki beberapa peranan esensial dalam metabolisme. Ia berperan sebagai koenzim pada reaksi redoks, sebagai donor gugus ADP-ribosa pada reaksi ADPribosilasi, sebagai prekursor molekul penghantara kedua ADP-ribosa siklik, dan juga sebagai substrat bagi enzim DNA ligase bakteri dan enzim sirtuin yang menggunakan NAD+ untuk melepaskan gugus asetil dari protein. BAB III KESIMPULAN Kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat non-protein yang berfungsi mengaktifkan enzim. Sifatnya stabil terhadap perubahan suhu atau suatu reaksi. Kofaktor dibedakan menjadi tiga tipe yaitu: activator, gugus prostetik, dank o-enzim. Asam nukleat mempunyai fungsi sebagai kofaktor, yang tergolong kedalam kofaktor asam nukleat yaitu NAD, FAD, dan koenzim-A.

5. SUMBER BAHAN KOFAKTOR A. FAD terdapat di berbagai sumber makanan = susu, keju, daging, telur dan sereal

B. KOENZIM A Sumber : pada biji-bijian Beras = sedikit mengandung thiamin

C. NAD

Belenky P (2007). "NAD+ metabolism in health and disease" (PDF). Trends Biochem. Sci. 32 (1): 129. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. PMID 17161604. Diakses pada 10 Oktober 2012. Windholz, Martha (1983). The Merck Index: an encyclopedia of chemicals, drugs, and biologicals (edisi ke-10th). Rahway NJ, US: Merck.

Biellmann JF, Lapinte C, Haid E, Weimann G (1979). "Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme". Biochemistry Dawson, R. Ben (1985). Data for biochemical research (edisi ke-3rd). Oxford: Clarendon Press. Lakowicz JR, Szmacinski H, Nowaczyk K, Johnson ML (1992). "Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. Yuwono, Tribuwono, 2005, Biologi Molekular, Erlangga, Jakarta.

Wikipedia, 2012, Asam Nukleat, http://www.wikipedia.org,

Wikipedia, 2012, Flavin Adenin Dinukleotida, http://www.wikipedia.org, Wikipedia, 2012, Koenzim-A, http://www.wikipedia.org, Wikipedia, 2012, Nikotinamida Adenina Dinukleotida, http://www.wikipedia.org, Anonim, 2009, Pengertian Kofaktor dan Enzim, http://www.zonabawah.blogspot.com, diakses tanggal 9 Oktober 2012 Hairrudin, 2008, Kofaktor, http://www.hairrudindr.wordpress.com,