BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Protein berasal dari bahasa Yunani yaitu Protos yang berati yang paling
utama. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer darimonomer-monomer Asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatanpeptida.
Protein berfungsi sebagai zat utama pembentuk dan pertumbuhan tubuh.
Sebagai zat utama pembentuk maksudnya Protein merupakan zat utama
pembentuk sel-sel tubuh dan digunakan sebagai sumber energi jika berkurang
karbohidrat dan lemak di dalam tubuh. Kebanyakan Protein merupakanenzim atau
subunit enzim.
Asam amino merupakan unit pembangun Protein yang dihubungkan
melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O,
dan N, serta kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan Asam amino yang terdapat
di alam hanya 20 Asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein. Tidak
semua Asam amino terdapat di dalam molekul Protein, karena memiliki tugas lain
Sama halnya dengan proses metabolisme pada komponen lain, pada
metabolisme Protein dan Asam amino juga terjadi anabolisme dan katabolisme
yang juga membutuhkan peranan enzim. Sehingga kita harus tahu bagaimana
proses metabolisme dari Protein dan Asam amino
Di dalam tubuh manusia memiliki 4 makro molekul yang penting dalam
proses kehidupan. Keempat makro molekul tersebut berperan penting dalam
setiap reaksi yang terjadi di dalam tubuh. Keempat makro molekul tersebut adalah
karbohidrat, lipid, protein dan nukleutida. Dalam proses metabolisme keempat
makro molekul tersebut akan menghasilkan energi dalam bentuk ATP serta CO2.
Metabolisme adalah segala proses reaksi kimia yang terjadi di dalam
mahluk hidup, mulai dari mahluk bersel satu yang sangat sederhana seperti
bakteri, protozoa, jamur, tumbuhan, hewan ; sampai kepada manusia, mahluk

1
yang susunan tubuhnya sangat kompleks. Di dalam proses ini mahluk hidup
mendapat, mengubah, dan memakai senyawa kimia dari sekitarnya untuk
mempertahankan kelangsungan hidupnya (Wirahadikusumah, 1985).
Protein merupakan suatu zat makanan yang amat penting bagi tubuh,
karena zat ini disamping berfungsi sebagai bahan bakar dalam tubuh juga
berfungsi sebagai zat pembangun dan pengatur. Protein adalah sumber asam-asam
amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak dimiliki oleh
lemak atau karbohidrat. Molekul protein mengandung fosfor, belerang, dan ada
jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga (Winarno,
2008).
Tahapan-tahapan metabolisme protein dan asam amino perlu untuk
dipelajari. Sebagai mahasiswa sudah sewajarnya kita mengetahui proses
metabolisme yang terjadi di dalam tubuh. Dengan dituliskannya makalah ini
diharapkan dapat membantu mahasiswa dalam memahami proses yang terjadi
selama metabolisme protein dan asam amino hingga menghasilkan energi dan
CO2.

1.2 Rumusan Masalah

Adapun rumusan masalah yang kami angkat untuk di bahas pada makalah kami
ini adalah sebagai berikut :
1. Apa pengertian, fungsi serta sumber Protein dan Asam amino ?
2. Apa pengertian metabolisme ?
3. Bagaimana proses metabolisme Protein?
4. Bagaimana proses metabolisme asam amino?
5. Bagaimana keadaan Asam amino dalam darah ?
6. Bagaimana proses pembentukan Asetil Ko-A?
7. Bagaimana proses atau siklus Urea terjadi?
8. Apa saja penyakit yang disebabkan kelainan metabolisme protein?

2
1.3 Tujuan Penulisan
Adapun tujuan yang ingin dicapai dari penyusunan makalah kami ini antara lain
sebagai berikut :
1. Menjelaskan pengertian, fungsi dan sumber Protein dan Asam amino.
2. Menjelaskan pengertian metabolisme.
3. Menjelaskan proses metabolisme Protein.
4. Menjelaskan proses metabolisne asam amino.
5. Mengetahui bagaimana keadaan Asam amino dalam darah.
6 Mengetahui proses pembentukan Asetil Ko-A.
7. Mengetahui siklus Urea.
8. Mengetahui kelainan metabolik protein.

3
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1. Pengertian, fungsi dan sumber protein & Asam Amino

1. Protein
Protein adalah komponen penting atau utama bagi sel hewan atau manusia.
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer darimonomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang
kala sulfurserta fosfor.

Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa,

selain polisakarida, lipid, danpolinukleotida, yang merupakan penyusun
utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang
paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jns Jakob
Berzelius pada tahun 1838.

Daging
Ikan
Telur
Susu, dan produk sejenis Quark
Tumbuhan berbji
Suku polong-polongan
Kentang
Manfaat Protein; protein memiliki peran yang penting bagi tubuh
manusia antara lain sebagai berikut :
Sumber energi
Pembentukan dan perbaikan sel dan jaringan
Sebagai sintesis hormon,enzim, dan antibodi
Pengatur keseimbangan kadar asam basa dalam sel

4
 Tabel Fungsi dari protein secara terperinci adalah sebagai berikut :
Fungsi Jenis Contoh
Katalitik Enzim Katalase pepsin
Struktural Protein struktural Kolagen, elastin,
keratin
Motil (mekanik) Protein kontraktil Aktin, Myosin
Penyimpanan Protein angkutan Kasein (susu),
ovalbumin (telur),
feritin (penyimpan
besi)
Pengangkutan Protein angkutan Albumin serum
(asam lemak)
hemoglobin (oksigen)
Pengatur Protein hormon Insulin
enzim pengatur Fosfofruktokinasa
Perlindungan Antibodi Imun globulin
Protein Trombin,
penggumpal fibrinogen
Tanggap toksik Protein toksin Toksin bisa ular,
toksin bakteri
(bortulisme, difteri)

Protein menyusun zat padat tubuh yaitu otot, enzim, protein plasma,
antibodi, hormon. Protein merupakan rangkaian asam amino dengan ikatan
peptide. Banyak protein terdiri ikatan komplek dengan fibril protein
fibrosa. Macam protein fibrosa: kolagen (tendon, kartilago, tulang); elastin
(arteri); keratin (rambut, kuku); dan aktin-miosin. Macam protein yaitu :

Peptide: 2 10 asam amino

Polipeptide: 10 100 asam amino
Protein: > 100 asam amino

5
 Antara asam amino saling berikatan dengan ikatan peptide
Glikoprotein: gabungan glukose dengan protein
Lipoprotein: gabungan lipid dan protein.

Rantai polipeptida melipat sedemikian rupa memben-tuk suatu struktur

yang khas (konformasi) di dalam protein. Konformasi tersebut merupakan
bentuk tiga dimensi suatu protein yang membentuk struktur protein. Terdapat
empat struktur pada protein: struktur pri-mer, sekunder, tersier, dan ada
yang berbentuk quar-terner.
Struktur protein primer adalah suatu urutan linier asam amino yang
bergabung melaluiikatan peptida. Struktur sekunder dari suatu protein
meliputi suatu pelipatan pada rantai polipeptida. Secara umum ada dua bentuk
umum dari struktur sekunder yaitu -helix dan -pleated sheet (konformasi
). Bentuk -helix adalah silindris, terjadi karena adanya ikatan
hidrogen yang parallel sepanjang sumbu helixnya. Pada tipe konformasi ,
ikatan hidrogen terbentuk diantara rantai polipeptida yang berdekatan atau
berdampingan secara parallel atau anti parallel.

6
 Gambar 1. Struktur Protein (a) Primer (b) sekunder ( helix ).

Struktur tersier protein adalah bentuk atau susunan tiga dimensi dari semua
asam amino di dalam polipeptida. Bentuk protein secara alamiah atau bentuk
protein aktif berada dalam bentuk struktur tersier yang ditentukan oleh
banyak ikatan non kovalen. Jika suatu protein terdiri dari dua atau lebih
polipeptida dinamakan struktur quarterner. Hemoglobin pada sel darah merah
manusia terdiri atas 4 rantai polipeptida maka dinama-kan sebagai struktur
quarterner. Masing-masing subunit poli-peptida dapat dihubungkan dengan
ikatan kovalen (misalnya ikatan disulfide) atau ikatan non kovalen (interaksi
elektro-statik, ikatan hidrogen, atau interaksi hidrofobi

7
 Gambar 2. a. Struktur Tersier Protein, b. Struktur Quarterner Protein
Hemoglobin

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Suatu protein

merupakan untaian dari asam amino yang saling berikatan melalui suatu
ikatan peptida. Ikatan peptida merupakan suatu ikatan kovalen antara gugus
-amino dari suatu asam amino dengan gugus -karboksilat dari asam amino
lainnya. Ketika dua asam amino bergabung dengan satu ikatan peptida maka
dinamakandipeptida. Penambahan sejumlah asam amino menghasilkan
rantai yang panjang dari gabungan asam-asam amino yang dinamakan
oligopeptida (mengandung sampai 25 residu asam amino) dan polipeptida
(mengandung > 25 residu asam amino).
Protein dalam bahan biologis biasanya terdapat dalam bentuk ikatan fisis
yang renggang maupun ikatan kimiawi yang lebih erat dengan lemak atau
karbohidrat. Ikatan-ikatan ini mempengaruhi penentuan sifat-sifat fisis bahan,
misalnya dalam system emulsi makanan. Pemanasan yang perlu dilakukan
untuk mempersiapkan bahan yang sesuai selera akan berpengaruh terhadap

8
protein yangterkandung didalamnya, serta pemanasan yang berlebihan akan
merusak nilai protein dipandang dari sudut nilai gizi (Morion, 1980).
Di sistem pencernaan protein akan diuraikan menjadi peptida-peptida yang
strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini dilakukan dengan
bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino. Darah membawa
asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak esensial
dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNA transkripsi. Kemudian
mRNA hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulum
endoplasma, disebut sebagai translasi (Fardiaz, 1992).
Protein dalam bahan makanan yang dikonsumsi manusia akan diserap oleh
usus dalam bentuk asam amino. Kadang-kadang beberapa asam amino yang
nerupakan peptida dan merupakan molekul-molekul protein kecil dapat juga
diserap melalui dinding usus, masuk ke dalam pembuluh darah. Hal semacam
inilah yang akan menimbulkan reaksi-reaksi alergik dalam tubuh yang sering
kali timbul pada orang yang makan bahan makanan yang mengandung
protein seperti susu, ikan laut, udang, telur, dan sebagainya (Winarno, 2008).
Metabolisme meliputi proses sintesis dan proses penguraian senyawa atau
komponen dalam sel hidup. Proses sintesis itu disebut anabolisme dan proses
penguraian disebut katabolisme. Semua reaksi metablisme dikatalisis oleh
enzim, termasuk reaksi yang sederhana seperti penguraian asam karbonat
menjadi H2O dan CO2. Hal lain yang penting dari metabolisme adalah
peranannya dalam proses penawar racun atau detoksifikasi, yaitu mekanisme
reaksi pengubahan zat yang beracun menjadi senyawa tak beracun yang dapat
dikeluarkan dari tubuh (Wirahadikusumah, 1985).

2. Asam Amino
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Berdasarkan biosintesis Asam amino tebagi dua jenis Asam amino yaitu :

- Essential : Histidin, Isoleusin, Leusin, Lysin, Metionin, Fenilalanin,

Treonin, Triftofan, Valin.

9
 - Nonessential : Alanin, Arginin, Asparagin, Asam aspartat,
Cysteine, Asam glutamat, Glutamine, Glycine, Proline, Serine, Tyrosine,
Hydroxylysine, Hydroxyproline.
Asam amino essential adalah asam amino yang tidak dapat di sintesis oleh
tubuh dan berasal dari makanan yang kita makan.
Sedangkan asam amino non essential adalah asam amino yang dapat
disintesis oleh tubuh dan yang berasal dari tubuh.

Sumber asam amino :

1. Protein dalam makanan
2. Proses synthesa asam amino nonessential
(transaminasi terhadap metabolite)
3. Degradasi protein tubuh.

Kegunaan asam amino :

1. Membentuk protein yang dibutuhkan
2. Membentuk glukosa
3. Membentuk badan-badan keton, dll
4. Menghasilkan energy
5. Membentuk molekul nonprotein (derivat asam amino).

2.2 Pengertian Metabolisme

Matabolisme adalah segala proses kimia yang terjadi di dalam tubuh
makhluk hidup. Proses metabolisme terbagi menjadi dua yaitu Anabolisme dan
Katabolisme. Anabolisme adalah proses sintesis molekul kimia kecil menjadi
besar yang mebutuhkan energi (ATP), katabolisme adalah proses penguraian
molekul besar menjadi molekul kecil yang melepaskan energi (ATP).

10
2.3.Metabolisme Protein

Katabolisme Protein
Proses Katalisis protein menjadi asam amino terjadi pada saluran pencernaan di
dalam tubuh. Proses pencernaan ini terjadi di mulut, lambung, dan usus halus
hingga asam amino di angkut ke dalam darah. Di dalam mulut terjadi pencernaan
protein secara mekanik dan enzimatis oleh enzim saliva (cairan air ludah) menjadi
polipeptida protein, selanjutnya polipeptida protein di dalam lambung dikatalisis
oleh enzim kelenjar lambung (pepsin, renin) dan asam lambung (HCL) menjadi
oligopeptida, proteosa, dan pepton yang selanjutnya dikatalisis oleh cairan
pankreas (tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase) cairan empedu/hati, enzim
kelenjar usus halus (aminopeptidase, dipeptidase), dan bakteri usus halus hingga
menjadi asam amino di dalam darah dan limfa.

11
Tahapan Katalisis Protein menjadi Asam Amino di dalam saluran
Pencernaan

Peptidase, tripeptidase dan dipeptidase. Setelah protein diubah menjadi asam-

asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui dinding usus, asam amino
tersebut sampai ke dalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah proses
transpor aktif yang memerlukan energi. Asam-asam amino dikarboksilat atau
asam diamino diabsorpsi lebih lambat daripada asam amino netral.

Degradasi protein (katabolisme) terjadi dalam dua tahap.

a. Protein mengalami modifikasi oksidatif untuk menghilangkan aktivitas

enzimatis.

12
b. Penyerangan protease yaitu enzim yang berfungsi untuk
mengkatalis degradasi protein
Protein yang terdapat di dalam sel dan makanan didegradasi menjadi monomer
penyusunnya (asam amino) oleh enzim protease yang khas. Protease tersebut
dapat berada di dalam lisosom maupun dalam lambung dan usus.
Katabolisme protein makanan pertama kali berlangsung di dalam lambung. Di
tempat ini protease khas (pepsin) mendegradasi protein dengan memutuskan
ikatan peptida yang ada di sisi NH2 bebas dari asam amino aromatik, hidrofobik,
atau dikarboksilat.
---phe---met---val---lis---leu---tir---trp---arg---gli---ala---ile-asp-
Kemudian di dalam usus protein juga didegradasi oleh protease khas seperti
tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase dan elastase. Hasil pemecahan ini adalah
bagian-bagian kecil polipeptida. Selanjutnya senyawa ini dipecah kembali oleh
aktivitas aminopeptidase menjadi asam-asam amino bebas. Produk ini kemudian
melalui dinding usus halus masuk ke dalam aliran darah menuju ke berbagai
organ termasuk ke dalam sel. Pepsin, kimotripsin, tripsin termasuk golongan
enzim protease endopeptidase. Golongan enzim ini menyerang protein dari tengah
molekul dan sering juga disebut sebagai enzim proteinase karena menyerang
polipeptida tinggi atau protein. Tripsin menyerang ikatan lisil dan ikatan arginil
sehingga peptida yang dihasilkan mempunyai ujung lisin atau arginin pada
terminal karboksil. Pepsin bersifat kurang khas namun lebih mengutamakan
serangan pada titik asam amino aromatik atau asam amino asam. Hasil degradasi
golongan enzim endopeptidase ini adalah oligopeptida atau fragmen kecil protein.
Sedangkan enzim karboksilase clan aminopeptidase merupakan golongan enzim
protease eksopeptidase yang menyerang ujung dan pangkal oligopeptida atau
fragmen kecil protein. Golongan enzim ini hanya membebaskan asam-asam
amino pada ujung oligopeptida. Karboksipeptidase membebaskan asam amino
pada ujung COOH fragmen kecil protein sedangkan aminopeptidase
membebaskan ujung amino pada oligopeptida. Degradasi golongan enzim ini
menghasilkan berbagai asam amino penyusun protein.

13
Mekanisme degradasi pada jasad hidup tingkat rendah kebanyakan juga dilakukan
dengan cara yang sama. Dan enzim- enzim yang digunakan juga serupa.
Walaupun demikian masing- masing enzim mempunyai spesifitas yang berbeda.
protein. Golongan enzim ini hanya membebaskan asam-asam amino pada ujung
oligopeptida. Karboksipeptidase membebaskan asam amino pada ujung COOH
fragmen kecil protein sedangkan aminopeptidase membebaskan ujung amino pada
oligopeptida. Degradasi golongan enzim ini menghasilkan berbagai asam amino
penyusun protein.
Dalam proses katabolisme protein maka akan dihasilkan amonia sebagai hasil
deaminasi oksidatif, zat ini merupakan bahan yang bersifat racun dan harus
dikeluarkan dari tubuh. Pada makhluk hidup, sebagian besar dikeluarkan melalui
dua jalan kecil dalam tubuhnya yaitu :
(1) Amonia dengan asam glutamat dalam hati, untuk membentuk glutamin
membutuhkan ATP, ditransfer ke ginjal dan kemudian dipisahkan kembali
menjadi glutamat dan amonia. Akhirnya dieksresikan ke urine sebagai garam
amonium (NH4+.)

(2) Amonia dengan karbondioksida untuk membentuk carbamil, yang kemudian

difosforilasi menjadi karbokmoil fosfat, sebuah reaksi yang membutuhkan dua
ATP. Karbamoil fosfat kemudian masuk ke dalam siklus ornithin urea.

Anabolisme Protein
Sintesis protein melibatkan DNA sebagai pembuat rantai polipeptida. Meskipun
begitu, DNA tidak dapat secara langsung menyusun rantai polipeptida karena
harus melalui RNA. Seperti yang telah kita ketahui bahwa DNA merupakan bahan
informasi genetik yang dapat diwariskan dari generasi ke generasi. Informasi yang
dikode di dalam gen diterjemahkan menjadi urutan asam amino selama sintesis
protein. Informasi ditransfer secara akurat dari DNA melalui RNA untuk
menghasilkan polipeptida dari urutan asam amino yang spesifik.
Suatu konsep dasar hereditas yang mampu menentukan ciri spesifik suatu jenis
makhluk menunjukkan adanya aliran informasi bahan genetik dari DNA ke asam

14
amino (protein). Konsep tersebut dikenal dengan dogma genetik. Tahap pertama
dogma genetik dikenal sebagai proses transkripsi DNA menjadi mRNA. Tahap
kedua dogma genetik adalah proses translasi atau penerjemahan kode genetik
pada RNA menjadi urutan asam amino.
Translasi adalah proses penerjemahan kode genetik oleh tRNA ke dalam urutan
asam amino. Translasi terdiri dari tiga tahap yaitu inisiasi, elongasi, dan
terminasi. Semua tahapan ini memerlukan faktor-faktor protein yang membantu
mRNA, tRNA, dan ribosom selama proses translasi. Inisiasi dan elongasi rantai
polipeptida juga membutuhkan sejumlah energi. Energi ini disediakan oleh GTP
(guanosin triphosphat), suatu molekul yang mirip dengan ATP.
a. Inisiasi

Tahap inisiasi terjadi karena adanya tiga komponen yaitu mRNA, sebuah tRNA
yang memuat asam amino pertama dari polipeptida, dan dua sub unit ribosom.
mRNA yang keluar dari nukleus menuju sitoplasma didatangi oleh ribosom,
kemudian mRNA masuk ke dalam celah ribosom. Ketika mRNA masuk ke
ribosom, ribosom membaca kodon yang masuk. Pembacaan dilakukan untuk
setiap 3 urutan basa hingga selesai seluruhnya. Sebagai catatan ribosom yang
datang untuk mebaca kodon biasanya tidak hanya satu, melainkan beberapa
ribosom yang dikenal sebagai polisom membentuk rangkaian mirip tusuk satu, di
mana tusuknya adalah mRNA dan daging adalah ribosomnya. Dengan
demikian, proses pembacaan kodon dapat berlangsung secara berurutan. Ketika
kodon I terbaca ribosom (misal kodonnya AUG), tRNA yang membawa
antikodon UAC dan asam amino metionin datang. tRNA masuk ke celah ribosom.
Ribosom di sini berfungsi untuk memudahkan perlekatan yang spesifik antara
antikodon tRNA dengan kodon mRNA selama sintesis protein. Sub unit ribosom
dibangun oleh protein-protein dan molekul-molekul RNA ribosomal.
b. Elongasi

Pada tahap elongasi dari translasi, asam amino-asam amino ditambahkan satu per
satu pada asam amino pertama (metionin). Ribosom terus bergeser agar mRNA

15
lebih masuk, guna membaca kodon II. Misalnya kodon II UCA, yang segera
diterjemahkan oleh tRNA berarti kodon AGU sambil membawa asam amino
serine. Di dalam ribosom, metionin yang pertama kali masuk dirangkaikan dengan
serine membentuk dipeptida.
Ribosom terus bergeser, membaca kodon III. Misalkan kodon III GAG, segera
diterjemahkan oleh antikodon CUC sambil membawa asam amino glisin. tRNA
tersebut masuk ke ribosom. Asam amino glisin dirangkaikan dengan dipeptida
yang telah terbentuk sehingga membentuk tripeptida. Demikian seterusnya proses
pembacaan kode genetika itu berlangsung di dalam ribobom, yang diterjemahkan
ke dalam bentuk asam amino guna dirangkai menjadi polipeptida.
Kodon mRNA pada ribosom membentuk ikatan hidrogen dengan antikodon
molekul tRNA yang baru masuk yang membawa asam amino yang tepat. Molekul
mRNA yang telah melepaskan asam amino akan kembali ke sitoplasma untuk
mengulangi kembali pengangkutan asam amino. Molekul rRNA dari sub unit
ribosom besar berfungsi sebagai enzim, yaitu mengkatalisis pembentukan ikatan
peptida yang menggabungkan polipeptida yang memanjang ke asam amino yang
baru tiba.
c. Terminasi

Tahap akhir translasi adalah terminasi. Elongasi berlanjut hingga kodon stop
mencapai ribosom. Triplet basa kodon stop adalah UAA, UAG, dan UGA. Kodon
stop tidak mengkode suatu asam amino melainkan bertindak sinyal untuk
menghentikan translasi. Polipeptida yang dibentuk kemudian diproses menjadi
protein.

Berikut gambar dari proses biosintesa Protein.

16
2.4 Metabolisme Asam Amino
Katabolisme Asam Amino

Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino
berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein),
tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti
karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus
amin ini kemudian dibuang karena bersifat toksik bagi tubuh.
Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:
1. Transaminasi
Proses Transaminasi adalah proses yang mana suatu gugus amino dipindahkan
biasanya dari Glu menjadi suatu -keto acid dan reaksi ini menghasilkan asam
amino yang terkait plus -ketoglutarat.
Reaksi Transaminasi dikatalis oleh enzim transaminase
(aminotransferase).

17
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada -ketoglutarat menghasilkan
glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat.
2. Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium

Contoh reaksi transaminasi. Perhatikan alanin mengalami transaminasi menjadi

glutamat. Pada reaksi ini dibutuhkan enzim alanin aminotransferase.

18
Glutamat juga dapat memindahkan amin ke rantai karbon lainnya,
menghasilkan asam amino baru.
Contoh reaksi deaminasi oksidatif. Perhatikan glutamat mengalami deaminasi
menghasilkan amonium (NH4+). Selanjutnya ion amonium masuk ke dalam siklus
urea.

Ringkasan skematik mengenai reaksi transaminasi dan deaminasi oksidatif

19
Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat memasuki
siklus asam sitrat melalui jalur yang beraneka ragam.

Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH4+) yang selanjutnya

masuk ke dalam siklus urea di hati. Dalam siklus ini dihasilkan urea yang
selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa urin. Proses yang terjadi di dalam siklus
urea digambarkan terdiri atas beberapa tahap yaitu:
a. Dengan peran enzim karbamoil fosfat sintase I, ion amonium bereaksi dengan
CO2 menghasilkan karbamoil fosfat. Dalam raksi ini diperlukan energi dari ATP
b. Dengan peran enzim ornitin transkarbamoilase, karbamoil fosfat bereaksi
dengan L-ornitin menghasilkan L-sitrulin dan gugus fosfat dilepaskan
c. Dengan peran enzim argininosuksinat sintase, L-sitrulin bereaksi dengan L-
aspartat menghasilkan L-argininosuksinat. Reaksi ini membutuhkan energi dari
ATP.
d. Dengan peran enzim argininosuksinat liase, L-argininosuksinat dipecah
menjadi fumarat dan L-arginin

20
e. Dengan peran enzim arginase, penambahan H2O terhadap L-arginin akan
menghasilkan L-ornitin dan urea.

Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus urea

NH3 merupakan racun bagi tubuh, tetapi tidak dapat dibuang oleh ginjal. NH3
terlebih dahulu harus diubah menjadi urea di dalam hati sehingga ginjal dapat
mengeluarkannya dalam bentuk urine.

Anabolisme Asam Amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non
esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non
asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen.
Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi
surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui
transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah
menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak
melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, asam amino

21
dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino glukogenik, ketogenik serta
glukogenik dan ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur
produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti -ketoglutarat atau
oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui
jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung
sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang semata-mata
ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil
KoA.
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan
tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal bahwa
ada 3 kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan
pengurangan rangka karbon digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses
oksidasi menjadi CO2 dan H2O.
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga
harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam
amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam
amino lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-esensial.

Asam amino non-esensial Alanine, Asparagine, Aspartate,

Cysteine, Glutamate, Glutamine,
Glycine, Proline, Serine, Tyrosine
Asam amino esensial Arginine*, Histidine, Isoleucine,
Leucine, Lysine, Methionine*,
Phenylalanine*, Threonine,
Tyrptophan, Valine

a. Biosintesis glutamat dan aspartat

Glutamat dan aspartat disintesis dari asam -keto dengan reaksi tranaminasi
sederhana. Katalisator reaksi ini adalah enzim glutamat dehidrogenase dan
selanjutnya oleh aspartat aminotransferase, AST.

22
Reaksi biosintesis glutamat

Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan asparaginase. Peran

penting glutamat adalah sebagai donor amino intraseluler utama untuk reaksi
transaminasi. Sedangkan aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus
urea.

b. Biosintesis alanin
Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh otot.
Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma, kebalikan
transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi
urea. Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa
dari hati kembali ke otot. Proses ini dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci
dari siklus ini adalah bahwa dalam 1 molekul, alanin, jaringan perifer mengekspor
piruvat dan amonia ke hati, di mana rangka karbon didaur ulang dan mayoritas
nitrogen dieliminir.
Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:
(1) Secara langsung melalui degradasi protein
(2) Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase, ALT
(juga dikenal sebagai serum glutamat-piruvat transaminase, SGPT).
Glutamat + piruvat -ketoglutarat + alanin

23
Siklus glukosa-alanin

c. Biosintesis sistein

Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan
metionin dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-
adenosilmetionin (SAM).

24
Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM)

SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya

konversi norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat dari tranfer metil adalah
perubahan SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein
selanjutnya berubah menjadi homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim
adenosilhomosisteinase. Homosistein dapat diubah kembali menjadi metionin
oleh metionin sintase.
Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini
peran S-adenosilmetionin dalam transmetilasi adalah sekunder untuk produksi
homosistein (secara esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase). Dalam
produksi SAM, semua fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi.
Adenosin diubah menjadi metionin bukan AMP.
Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin menghasilkan
sistationin dengan bantuan enzim sistationase. Selanjutnya dengan bantuan enzim
sistationin liase sistationin diubah menjadi sistein dan -ketobutirat. Gabungan
dari 2 reaksi terakhir ini dikenal sebagai trans-sulfurasi.

Peran metionin dalam sintesis sistein

25
d. Biosintesis tirosin

Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari

fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal
ini akan mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%.
Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen
digabungkan ke air dan lainnya ke gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang
dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan
dalam status tereduksi oleh NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase
(DHPR).

Biosintesis tirosin dari fenilalanin

e. Biosintesis ornitin dan prolin

Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid

menjadi intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin

26
bukan salah satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein.
Ornitin memainkan peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam
siklus urea. Ornitin memiliki peran penting tambahan sebagai prekursor untuk
sintesis poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting ketika diet arginin
sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas.
Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi
ornitin dari semialdehid melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. ketika
konsentrasi arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari
glutamat semialdehid yang menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah
akumulasi semialdehid. Semialdehid didaur secara spontan menjadi 1pyrroline-
5-carboxylate yang kemudian direduksi menjadi prolin oleh NADPH-dependent
reductase.

f. Biosintesis serin

Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADH-
linked dehidrogenase mengubah 3-fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu
3-fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas aminotransferase
dengan glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi
serin oleh fosfoserin fosfatase.

g. Biosintesis glisin

Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin
hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan transfer gugus hidroksimetil dari
serin untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N5, N10-
metilen-THF.

h. Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin

27
Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif -ketoglutarat yang dikatalisis oleh
glutamat dehidrogenase yang merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga
dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino
diberikan oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor
umum nitrogen amino.
Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat
transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan analog asam -keto aspartat,
oksaloasetat, dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat dibentuk
dengan deaminasi asparagin yang dikatalisis oleh asparaginase.
Asparagin sintetase dan glutamin sintetase mengkatalisis produksi asparagin dan
glutamin dari asam -amino yang sesuai. Glutamin dihasilkan dari glutamat
dengan inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi fixing nitrogen
lain. Tetapi asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferase.

2.5 Asam Amino dalam Darah

Banyaknya asam amino dalam darah tergantung pada keseimbangan antara
pembentukan asam amino dan pengunaannya. Pada proses pencernaan makanan,
protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzim
yang bersangkutan. Enzim-enzim tersebut adalah pepsin, tripsin, kimotripsin,
karboksi peptidase, amino peptidase, dipeptidase, dan tripeptidase.
Dalam keadaan puasa [asam amino] dalam darah biasanya sekitar 3,5 5
mg / 100 ml darah. Dan akan meningkat segera setelah buka puasa sekitar 5-10
mg/ 100 ml darah. Kemudian turun kembali setelah 4-6 jam. Jumlah [asam amino]
dalam jaringan kira-kira 5-10 kali lebih besar daripada dalam darah.
umlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah
yang digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam
amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzim enzim yang bersangkutan.
Enzim-enzim yang bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain ialah pepsin,
tripsin, kimotripsin, karboksi peptidase, amino peptidase, tripeptidase dan
dipeptidase. Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan
proses absorpsi melalui dinding usus, asam amino tersebut sampai kedalam

28
pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah proses transpor aktif yang memerlukan
energi. Asam-asam amino dikarboksilat atau asam diamino diabsorbsi lebih
lambat daripada asam amino netral. Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam
amino dalam darah biasanya sekitar 3,5 sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera
setelah makan makanan sumber protein, konsentrasi asam amino dalam darah
akan meningkat sekitar 5 mg sampai 10 mg per 100 mg darah. Perpindahan asam
amino dari dalam darah kedalam sel-sel jaringan juga proses tranpor aktif yang
membutuhkan energi.

2.6 Pembentukan Asetil Koenzim A

Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam
amino dengan siklus asam sitrat. ada dua jalur metabolic yang menuju kepada
pembentukan asetil koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan melalui asam
asetoasetat Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolic melalui asam
piruvat ialah alanin, sistein, serin dan treonin. alanin menghasilkan asam piruvat
dengan langsung pada reaksi transaminasi dengan asam a ketoglutarat. Treonin
diubah menjadi gllisin dan asetaldehida oleh enzim treonin aldolase. glisin
kemudian diubah menjadi asetil koenzim A melalui pembentukan serin dengan
jalan penambahan satu atom karbon, seperti metal, hidroksi metal dan formil.
koenzim yang bekerja disini ialah tetrahidrofolat.

2.7 Siklus Urea

Hans Krebs dan Kurt Heneseleit pada tahun 1932 mengemukakan serangkaian
reaksi kimia tentang pembentukan urea. Mereka berpendapat bahwa urea
terbentuk dari ammonia dan karbondioksidamelalui serangkaian reaksi kimia yang
berupa siklus, yang mereka namakan siklus urea. Pembentukan urea ini terutama
berlangsung didalam hati. Urea adalah suatu senyawa yang mudah larut dalam air,
bersifat netral, terdapat dalam urine yang dikeluarkan dari dalam tubuh. Dalam
reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia bereaksi dengan satu

29
mol karbondioksida dengan bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini
membutuhkan energi, karenanya reaksi ini melibatkan dua mol ATP yang diubah
menjadi ADP. Disamping itu sebagai kofaktor dibutuhkan mg++ dan N-asetil-
glutamat. Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk
sitrulin. Dalam reaksi ini bagian karbomil bergabung dengan ornitin dan
memisahkan gugus fosfat. Sebagai katalis pada pembentukan sitrulin adalah
ornitin transkarbamilase yang terdapat pada bagian mitokondria sel hati.
Selanjutnya sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam
argininosuksinat. Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinat
sintetase. Dalam reaksi tersebut ATP merupakan sumber energi dengan jalan
melepaskan gugus fosfat dan berubah menjadi AMP. Dalam reaksi ini asam
argininosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam fumarat. Reaksi ini
berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinase, suatu enzim yang terdapat
dalam hati dan ginjal. Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada siklus
urea. Dalam reaksi ini arginin diuraikan menjadi urea dan ornitin. Enzim yang
bekerja sebagai katalis dalam reaksi penguraian ini ialah arginase yang terdapat
dalam hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi hidrolisis ini bereaksi dengan
karbamilfosfat untuk membentuk sitrulin.

2.8 Kelainan Metabolisme Protein

Metabolisme adalah proses pengolahan (pembentukan dan penguraian) zat
-zat yang diperlukan oleh tubuh agar tubuh dapat menjalankan fungsinya.
Gangguan metabolisme protein menyebabkan ketidakseimbangan zat-zat dalam
tubuh.protein merupakan sumber energi bagi tubuh.
Salah satu penyakit akibat gangguan metabolisme protein dijelaskan
dengan ditemukannya penyakit yang terjadi karena kekurangan protein.
Kekurangan protein hampir selalu disertai dengan kekurangan energi. Hubungan
antara kekurangan protein dan energi dapat tejadi karena protein merupakan salah
satu sumber utama pengahasil energi. Jika dalam makanan yang kita makan
kurang mengandung kurang mengandung energi maka tubuh akan mengambil
protein lebih banyak untuk menjadi energi. Ini berarti protein dalam tubuh akan

30
semakin berkurang. Penyakit yang terjadi karena kekurangan energy dan protein
ini biasa disebut dengan penyakit Kurang Energi Protein (KEP).
Penyakit ini ditemukan pada anak-anak atau ibu hamil. Penyakit KEP ini
juga dapat menyerang rang dewasa. Misalnya pada orang yang mengalami
kelaparan dalam waktu yang lama atau menderita penyakit kronis. Namun pada
umumnya penyakit terjadi pada anak-anak antara usia 2-5 tahun, ketika mereka
berhenti minum ASI dan menerima makanan tambahan. Yang kurang
mengandung protein atau tidak sama sekali.Ketika penyakit KEP ini menyerang
seorang anak, maka akan mucul gejala-gejala seperti kekurangan energi
( Marasmus ) dan kekurangan protein ( Kwashiorkor ).
Pada penderita Marasmus pertumbuhan penderita/anak yaitu berat badan
dan tinggi badan terganggu, penderita sangat kurus, adanya perbesaran hati, kulit
tampak keriput, pada bagian muka terdapat kulit yang berlipat-lipat sehingga
muka anak seperti muka orang tua yang sudah keriput, mudah terserang diare,
infeksi saluran pernapasan dan batuk rejan. Pada penderita Kwashiorkor ciri-ciri
yang terjadi adalah adanya gangguan pada pertumbuhan berat badan dan tinggi
badan, lemah, kurus, apatis, kulit tampak kering, rambut tipis atau jarang,
kehilangan nafsu makan, diare, adanya perbesaran pada hati, dan anemia.
Defisiensi protein terjadi pada pemasukan protein kurang kekurangan
kalori, asam amino, mineral, dan faktor lipotropik. Akibatnya :
Pertumbuhan tubuh
Pemeliharaan jaringan tubuh
Pembentukkan zat anti dan serum protein akan terganggu.
Penderita mudah terserang penyakit infeksi, perjalanan infeksi berat, luka
sukar sembuh dan mudah terserang penyakit hati akibat kekurangan faktor
lipotropik.

Ada lagi 2 penyakit akibat gangguan metabolism protein yaitu

1. Hipoproteinemia. Disebabkan karena beberapa hal tersebut :
Exkresi protein darah berlebihan melalui air kemih
Pembentukan albumin terganggu spt pada penyakit hati

31
 Absorpsi albumin berkurang akibat kelaparan atau penyakit usus, juga
pada penyakit ginjal

2. Hipo dan Agammaglubulinemia

Ada 3 jenis :
a. Hipoagammaglobulinemia kongenital
Penyakit herediter, terutama anak laki-laki antara 9 12 thn
Mudah terserang infeksi. Kematian sering terjadi akibat infeksi
Plasma darah tidak mengandung gamma protein
Dapat terjadi penyakit hipersensitivas (ex: penyakit artritis) karena tubuh
tidak dapat membentuk Ig.

b. Hipo/ (a) gammaglobulinemia didapat Pada pria dan wanita pada semua
usia ditandai dengan:
Penderita mudah terkena infeksi
Terjadi hiperplasi konpensatorik sel retikulum mengakibatkan
limfadenopathi dan splenomegali

c. Hipoagammaglobulinemia sementara
Hanya ditemukan pada bayi
Merupakan peralihan pada waktu gamma globulin yang didapat dari ibu
habis dan anak harus membentuk gamma globulin sendiri

Penyakit karena kelebihan metabolisme protein tidak ditemukan secara langsung

tapi kelbihan produksi protein dapat disebaban karena gangguan kerja insulin.
Seperti misalnya diabetes mellitus, dan diabetes insipidus.

32
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Adapun kesimpulan yang dapat diambil dari pembahasan tentang metabolisme
protein pada makalah ini, antara lain :
(1) Metabolisme terdiri dari proses katabolisme (penguraian) dan proses
anabolisme (pembentukan);
(2) Proses katabolisme protein menjadi asam amino terjadi pada tahap
pencernaan, meliputi mulut, lambung dan usus halus;
(3) Proses anabolisme protein melibatkan rRNA, mRNA dan tRNA sehingga
menghasilkansebuah protein;
(4) Terdapat 2 tahap pelepasan gugus amino dari asam amino, yaitu
transaminasi dan deaminasi oksidatif;
(5) NH3 hasil katabolisme asam amino diubah menjadi urea di dalam hati
sehingga ginjal dapat mengeluarkannya dalam bentuk urine;
(6) Asam amino terdiri dari asam amino esensial dan asam amino non
esensial;
(7) Asam amino esensial terdiri dari : Arginine, Histidine, Isoleucine,
Leucine, Lysine, Methionine, Phenylalanine, Threonine, Tyrptophan, dan
Valin;
(8) Asam amino Non-Esensial terdiri dari : Alanine, Asparagine, Aspartate,
Cysteine, Glutamate, Glutamine, Glycine, Proline, Serine, dan Tyrosine;
serta
(9) Asam amino yang dapat disintesis di dalam tubuh adalah asam amino non-
esensial.

3.2 Saran

(1) Protein sebagai salah satu zat penting dalam tubuh harus dijaga
asupannya. Agar sel kita tidak mengalami kelainan metabolik protein.

33
(2) Mahasiswa keperawatan sebagai kaum intelegen seyogyanya mengetahui
proses metabolisme protein yang terjadi di dalam tubuh.
(3) Pembaca sebaiknya memberi saran dan kritik berdasarkan kekurangan
makalah ini, dan tidak hanya mengambil satu refrensi saja melainkan
harus dijadikan perbandingan dengan refrensi lain. Karena makalah ini
tidak luput dari kesalahan.

34
 DAFTAR PUSTAKA

Fardiaz, S. 1992. Mikrobiologi Pangan 1. Gramedia Pustaka Utama, Jakarta.

Morion. 1980. KIMIA DAN TEKNOLOGI PROTEIN. PAU dan Gizi UGM,
Yogyakarta.
Winarno, F. G. 2008. KIMIA PANGAN DAN GIZI. M- BRIO PRESS, Bogor.
Wirahadikusumah, M. 1985. BIOKIMIA METABOLISME ENERGI,
KARBOHIDRAT, DAN LIPID. ITB, Bandung.

https://rochem.wordpress.com/2011/03/30/metabolisme-protein-dan-asam-amino/

Adi, Nur. 2011. Penuntun Praktikum Biokimia. Makassar: Poltekkes Kemenkes

RI Makassar Jurusan Analis Kesehatan.
Colby. 1992. Ringkasan Biokimia Harper, Alih Bahasa: Adji Dharma. Jakarta:
EGC
Harjasasmita. 1996. Ikhtisar Biokimia dasar B. Jakarta: FKUI
Harper, et al. 1980. Biokimia (Review of Physiological Chemistry). Edisi 17.
Jakarta: EGC.
Hart, Harold. 1983. Kimia Organik. Jakarta: Erlangga.

35