ASAM AMINO DAN PENGUJIANNYA

Protein merupakan polimer panjang yang tersusun atas asam-asam amino yang terikat
secara kovalen oleh ikatan-ikatan peptida. Ikatan peptida yang menggabungkan dua asam
amino yang bersebelahan saat sintesis protein adalah sebuah ikatan kovalen yang kuat,
dimana atom-atom berpasangan melalui penggunaan bersama sebuah elektron. Masing-
masing jenis asam amino berbeda dalam hal sifat rantai samping atau radikal yang melekat ke
karbon α-nya. Misalnya, glisin memiliki rantai samping yang paling sederhana, terdiri dari
sebuah atom hidrogen (Whyranti, 2013).
Asam amino adalah molekul organik dengan massa molekul rendah (antara 100-200
Da) yang mengandung setidak-tidaknya satu gugus karboksil (-COOH) dan satu gugus amino
(-NH2). Gugus karboksil dalam asam amino memberikan sifat asam dan gugus amina
memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan asam amino bersifat amfoterik yaitu cenderung
bersifat asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Prilaku ini terjadi karena
asam amino mampu membentuk zwitter-ion.
Struktur asam amino: H

H2N C COOH

R
Salah satu fungsi asam amino yaitu sebagai penyusun protein dalam suatu organisme.
Asam amino tersebut terdapat sebanyak 20 jenis, semua asam amino tersebut merupakan
asam α-amino kecuali prolin. Berdasarkan strukturnya, asam amino dikelompokkan menjadi
tujuh. Klasifikasi ini didasarkan pada sifat kimia gugus R-nya, diantaranya yaitu:
Klasifikasi Asam Amino
Sifat Gugus R Contoh Asam Amino
Alifatik Glisin, Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin
Aromatik Fenilalanin, Tirosin, Triptofan
Hidrosiklik Serin, Threonin
Karbosiklik Asam aspartat, Asam glutamat
Mengandung Sistein, Metionin
sulfur
Imino Prolin, Hidroksiprolin
Amino Lisin, Arginin
Amida Asparagin, Glutamin
(Tika, 2010)

1
Asam amino dibagi dalam :
1. Asam Amino Esensial
Terdapat delapan asam amino esensial bagi manusia yang tidak dapat dihasilkan oleh
tubuh manusia sendiri, dan harus didapatkan secara eksternal. Asam amino tersebut
adalah: isoleusin, leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan dan
valin.
2. Asam Amino Semi-Esensial
Arginin dan histidin membentuk kelompok yang disebut asam amino semi-esensial.
Mereka harus dikonsumsi dalam makanan dalam keadaan tertentu.
3. Asam Amino Non-Esensial
Sepuluh asam amino non-esensial dapat diproduksi di dalam tubuh. Asam amino
berikut termasuk dalam kategori ini: alanin, asparagin, asam aspartat,
sistein, glutamin, asam glutamat, glisin, prolin, serin dan tirosin.
Analisis suatu identifikasi asam amino dapat dilakukan dengan metode
kualitatif dan kuantitatif. Metode kualitatif dilakukan untuk mengetahui
keberadaan asam amino dalam suatu protein sedangkan lebih lanjut digunakan
analisis kuantitatif untuk mengetahui jumlah suatu asam amino dalam suatu
protein. Analisis asam amino dengan cara metode kualitatif dapat dilakukan
dengan cara melakukan uji-uji suatu reaksi yaitu:
Uji Millon
Uji Millon digunakan untuk mengidentifikasi protein yang mengandung
tirosin dalam suatu sampel yang ditandai dengan terbentuknya kompleks
berwarna merah. Pada uji ini, larutan albumin telur menghasilkan cairan berwarna
merah setelah dipanaskan. Hasil percobaan menunjukkan bahwa albumin telur
mengandung gugus tirosin. Hal ini dibuktikan ketika melakukan uji Millon pada
larutan tirosin juga menghasilkan larutan berwarna merah
Uji Hopkins-Cole
Uji Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukan inti indol asam amino
triptofan yang ditandai dengan terbentuknya cincin berwarna ungu pada sampel
percobaan. Pereaksi Hopkins-Cole mengandung asam glioksilat. Prinsip uji
Hopkins-Cole adalah kondensasi inti indol dengan aldehid jika terdapat asam kuat
yang menyebabkan terbentuknya cincin ungu pada bidang batas. Reaksi tersebut

2
hanya akan berhasil jika ada oksidator kuat, seperti senyawa H2SO4 yang
digunakan pada percobaan ini.
Uji Ninhidrin
Apabila ninhidrin (triketohidrin hidrat) dipanaskan bersama asam amino,
maka akan terbentuk kompleks berwarna. Kompleks warna yang terbentuk
mengandung dua molekul ninhidrin yang bereaksi dengan amonia yang
dilepaskan pada oksidasi asam amino. Hasil uji positif pada uji ninhidrin terlihat
pada asam amino yang mengandung asam α-amino dan peptida yang memiliki
asam-amino bebas.
Uji PbS
Uji PbS dilakukan untuk mengidentifikasi unsur belerang yang terdapat
dalam senyawa asam amino. Protein memiliki ikatan disulfida yang merupakan
jenis ikatan kovalen lain yang dimiliki oleh peptida dan asam amino
didalamnya.Sistein merupakan asam amino yang mengandung atom S pada
molekulnya. Belerang terdapat dalam asam amino sistein dibebaskan sebagai ion
sulfida dengan kehadiran NaOH. Ion sulfida selanjutnya bereaksi dengan ion Pb2+
membentuk endapan berwarna hitam.
Uji Nitroprusida
Protein yang mengandung –SH bebas (sisteina) memberikan warna
kemerah-merahan jika direaksikan dengan natrium prusida, Na2Fe(CN)5NO.2H2O
dalam larutan amoniak. Beberapa protein yang memberikan hasil negatif terhadap
reaksi ini menjadi positif setelah dipanaskan sampai mengalami koagulasi atau
denaturassi. Pada asam amino lain dapat bereaksi dengan dengan natrium
nitropusida dalam amonia berlebih menghasilkan kompleks berwarna merah.

3
 DAFTAR PUSTAKA
I Wayan Muderawan, dkk. 2012. Buku Ajar Kimia Organik II. Singaraja. Universitas
Pendidikan Ganesha
Redhana, I Wayan. 2004. Biokimia Jilid 2. Jakarta: Erlangga.
Tika, I Nyoman. 2010. Penuntun praktikum Biokimia. Singaraja: Universitas
Pendidikan Ganesha