ENZIM

Afidatul Muadifah, M.Si

Biokimia, STIKes KPB Tulungagung
Selasa, 5/12 September 2017
Enzim adalah protein yang dapat mempercepat reaksi
metabolisme. Kerja enzim ini mirip dengan katalis, zat
kimia yang mempercepat reaksi yang pada akhir
reaksi akan diperoleh kembali dalam bentuk semula.
Oleh karena itu, enzim disebut juga biokatalisator.
Enzim mempercepat reaksi dengan cara menurunkan
energi (energi aktivasi) yang diperlukan untuk
berlangsungnya reaksi tersebut. Tanpa adanya enzim,
reaksi metabolisme yang terjadi dalam tubuh akan
berlangsung sangat lama.

Pendahuluan
Zat yang akan dikatalis oleh enzim disebut
substrat. Substrat akan berikatan dengan enzim
pada daerah yang disebut sisi aktif. Zat baru
yang terbentuk dari hasil katalisasi enzim disebut
produk.
Sisi aktif pada enzim hanya dapat berikatan
dengan substrat tertentu. Oleh karena itu, enzim
bekerja secara spesifik dan satu jenis enzim
hanya akan terlibat dalam satu jenis reaksi saja.
Berikut ini contoh reaksi yang dibantu enzim.
Fungsi utama enzim adalah sebagai katalisator yang
mempercepat proses laju reaksi luar biasa yang ada di dalam
tubuh makhluk .
Enzim merupakan suatu katalis berupa senyawa protein yang
dapat mengkatalisis semua reaksi kimia dalam sistem biologis.
Enzim memiliki kemampuan untuk mempercepat berbagai
reaksi biologis, dari reaksi yang sederhana hingga reaksi yang
rumit.
Dengan kehadiran enzim, molekul awal yang disebut dengan
substrat akan dipercepat proses perubahannya menjadi molekul
lain sebagai produk.
Satu molekul enzim dapat mengkatalisis ribuan hingga puluhan
ribu reaksi biokimia setiap detiknya.

FUNGSI ENZIM
STRUKTUR ENZIM
Enzim terdiri dari bagian protein dan
bagian non protein.
Apoenzim                   
 Bagian dari enzim yang berupa protein
 Apoenzim sangat menentukan fungsi biokatalisator dari
enzim. Bagian ini akan rusak pada suhu terlampau panas
atau bersifat termolabil. Apoenzim memiliki sisi yang
berhubungan langsung dengan substrat, merupakan:
Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat
(zat yang akan dijadikan produk). Bagian ini mengikat
molekul substrat dan terjadilah proses katalis. Sisi ini dapat
diganggu oleh inhibitor kompetetif.
Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan
kofaktor. Sisi ini dapat dipengaruhi oleh inhibitor
nonkompetetif yang berstruktur sama dengan kofaktor.
Kofaktor
Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Kofaktor dapat
mengubah-ubah bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat
tertentu. Kofaktor berbentuk ion logam  seperti Na, K dan Ca. Kofaktor
memiliki dua komponen yaitu :
Koenzim berupa senyawa organic (vitamin) yang berikatan secara non-
kovalen dengan enzim. Dapat merupakan ion logam atau metal, atau
molekul organik yang dinamakan koenzim.
Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organic (mineral) yang
berikatan secara kovalen dengan enzim. Gugus prostetik ini berukuran
kecil, tahan  panas (termostabil), dan diperlukan enzim untuk aktivitas
katalitiknya. Gabungan kedua bagian ini membentuk haloenzim,
merupakan bentuk enzim yang sempurna dan aktif. Enzim yang
memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion
logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat
untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
MEKANISME KERJA ENZIM
Terdapat dua teori yang dapat
menjelaskan secara keseluruhan cara
kerja enzim, yaitu :
1. Lock and Key analogy (Teori Kunci-
Gembok) yang dikemukakan oleh Emil
Fischer
2. Induced Fit theory (Teori Kecocokan
Induksi ) yang dikemukakan oleh Daniel
Kashland.
Lock and Key analogy

 Menurut teori ini, cara kerja

enzim mirip dengan
mekanisme kunci dan anak
kunci.
 Enzim diibaratkan sebagai
kunci gembok yang memiliki
sisi aktif. Substrat diibaratkan
sebagai anak kuncinya.
 Substrat memasuki sisi aktif
enzim seperti anak kunci
memasuki kunci gembok.
 Substrat tersebut, kemudian
diubah menjadi produk.
 Produk ini kemudian dilepaskan
dari sisi aktif dan enzim siap
menerima substrat baru.
Induced Fit theory
Teori ini mempertimbangkan fleksibilitas
protein, sehingga pengikatan suatu substrat
pada enzim menyebabkan sisi aktif
mengubah konformasinya sehingga cocok
dgn substratnya.
Teori ini dapat menerangkan fase transisi
kompleks.
Lokasi aktif beberapa enzim mempunyai
konfigurasi yang tidak kaku.
Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri
dengan bentuk substrat setelah terjadi
pengikatan.
Jika biasanya enzim mencari substrat yang
cocok, maka teori ini menjelaskan ketika
enzimlah yang menyesuaikan diri dengan
bentuk substrat ketika telah terkait.
Jadi tautan yang cocok pada keduanya
dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks
enzim substrat.
Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Five Variables
 Enzyme activity

Enzyme Concentration
Substrate Concentration
Four Variables
pH
Temperature

Inhibitor dan Aktivator

Pada reaksi dengan konsentrasi enzim yang jauh
lebih sedikit daripada substrat, penambahan
enzim akan meningkatkan laju reaksi.
Peningkatan laju reaksi ini terjadi secara linier.
Akan tetapi, jika konsentrasi enzim dan substrat
sudah seimbang, laju reaksi akan relatif konstan.

1. Pengaruh konsentrasi enzim

V= kecepatan (jumlah
substrat yang diubah
persatuan waktu)
E= Konsentrasi Enzim
 Penambahan konsentrsi substrat pada reaksi
yang dikatalisis oleh enzim awalnya akan
meningkatkan laju reaksi. Akan tetapi, setelah
konsentrasi substrat dinaikkan lebih lanjut, laju
reaksi akan mencapai titik jenuh dan tidak
bertambah lagi. Setelah mencapai titik jenuh,
penambahan kembali konsentrasi substrat tidak
berpengaruh terhadap laju reaksi.

2. Pengaruh konsentrasi substrat

 Active sites full- maximum turnover

• V sebanding S.
Penggandaan S maka v
dua kali lebih cepat.
• Kecepatan tidak
dipengaruhi S.
Penggandaan S tidak
mempengaruhi V
 Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasi
substrat tertentu, Brown (1902) menduga bahwa
enzim di dalam mengikat molekul substrat
mempunyai kemampuan terbatas yaitu menjadi
jenuh. Michaelis menten mengusulkan suatu
persamaan yang didasarkan kepada asumsi sehingga
memungkinkan diadakannya pengujian hipotesis.
Salah satu asumsinya yaitu:
E + S ↔ ES → E + P
enzim + substrat ↔ Enzim substrat → Enzim + Produk

Kompleks enzim substrat

• Namun tidak semua reaksi enzim dapat
dirumuskan seperti di atas. Pada beberapa
peristiwa sering terdapat lebih dari satu
kompleks ES (Enzim Substrat). Skema yang
paling umum dituliskan sebagai berikut:
E + S ↔ ES ↔ ES ‘↔ EP ↔ E + P
Dimana ES adalah bahan antara yang tidak
stabil, ES’ merupakan kompleks substrat
yang diaktivasi dan EP merupakan kompleks
Enzim Produk (hasil).
Derajat keasaman optimal bagi kerja enzim umumnya
mendekati pH netral, sekitar 6–8.
Di luar rentang tersebut, kerja enzim dapat terganggu
bahkan dapat terdenaturasi.
Perubahan pH mempengaruhi kecepatan reaksi enzim,
karena berubahnya derajat ionisasi gugus asam dan
basa dari enzim
Perubahan pH yang tidak ekstrim mempengaruhi
enzim secara temporer.
Setiap enzim mempunyai pH tertentu dimana enzim
memiliki aktivitas maksimum pH tersebut disebut pH’
optimum untuk enzim tersebut

3. Pengaruh pH
 Rate of Reaction

1
2
3
4
5
pH

6
7
8
9
 pH
Narrow pH optima
Rate of Reaction

Disrupt Ionic bonds - Structure

Effect charged residues at active

site

1 2 3 4 5 6 7 8 9
Enzim terbuat dari protein sehingga enzim dipengaruhi
oleh suhu.
Suhu memengaruhi gerak molekul. Pada suhu optimal,
tumbukan antara enzim dan substrat terjadi pada
kecepatan yang paling tinggi.
Pada suhu jauh di atas suhu optimal menyebabkan enzim
terdenaturasi, mengubah bentuk, struktur, dan fungsinya.
Pada suhu jauh di bawah suhu optimal, misalnya pada
0°C, enzim tidak aktif.

Enzim pada manusia bekerja optimal pada 35–40°C.

Mendekati suhu normal tubuh. Adapun bakteri yang hidup
di air panas memiliki enzim yang bekerja optimal pada
70°C.

4. SUHU
 Temperature

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60
 5- 40oC 4. Temperature
Increase in Activity

40oC - denatures

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60

<5oC - inactive
Inhibitor
adalah bahan kimia yang
mengurangi rata-rata reaksi enzim

Terdapat dua jenis inhibitor, yaitu

inhibitor kompetitif dan inhibitor
nonkompetitif.

Obat dan racun dapat bertindak sebagai

inhibitor.

Inhibitors
Apakah yang membedakan inhibitor kompetitif dengan inhibitor nonkompetitif?
Inhibitor Kompetitif
 Inhibitorkompetitif
menghambat kerja enzim
dengan cara berikatan dengan
enzim pada sisi aktifnya. Oleh
karena itu, inhibitor ini bersaing
dengan substrat menempati sisi
aktif enzim. Hal ini terjadi
karena inhibitor memiliki
struktur yang mirip dengan
substrat. Enzim yang telah
berikatan dengan inhibitor tidak
dapat menjalankan fungsinya
sebagai biokatalisator
Inhibitor Nonkompetitif
 Berbeda dengan inhibitor
kompetitif, inhibitor nonkompetitif
tidak bersaing dengan substrat
untuk berikatan dengan enzim.
Inhibitor jenis ini akan berikatan
dengan enzim pada sisi yang
berbeda (bukan sisi aktif). Jika
telah terjadi ikatan enzim-
inhibitor, sisi aktif enzim akan
berubah sehingga substrat tidak
dapat berikatan dengan enzim.
Banyak ion logam berat bekerja
sebagai inhibitor nonkompetitif,
misalnya Ag+, Hg2+, dan Pb2+.
1. Reaksi Biologis yang dikatalisis oleh
enzim
2. Obat yang bekerja pada enzim
◦ A. Inhibitor kompetitif
◦ B. Substrat Palsu
◦ C. Pro-drug

BAHAN DISKUSI
(Selasa, 12 September 2017)