ENZIM

Afidatul Muadifah, M.Si

Biokimia, STIKes KPB Tulungagung
Selasa, 5/12 September 2017
 Enzim adalah protein yang dapat mempercepat
reaksi metabolisme. Kerja enzim ini mirip dengan
katalis, zat kimia yang mempercepat reaksi yang
pada akhir reaksi akan diperoleh kembali dalam
bentuk semula. Oleh karena itu, enzim disebut juga
biokatalisator.
 Enzim mempercepat reaksi dengan cara menurunkan
energi (energi aktivasi) yang diperlukan untuk
berlangsungnya reaksi tersebut. Tanpa adanya enzim,
reaksi metabolisme yang terjadi dalam tubuh akan
berlangsung sangat lama.

Pendahuluan
 Zat yang akan dikatalis oleh enzim disebut
substrat. Substrat akan berikatan dengan
enzim pada daerah yang disebut sisi aktif.
Zat baru yang terbentuk dari hasil katalisasi
enzim disebut produk.
 Sisi aktif pada enzim hanya dapat berikatan
dengan substrat tertentu. Oleh karena itu,
enzim bekerja secara spesifik dan satu jenis
enzim hanya akan terlibat dalam satu jenis
reaksi saja.
 Berikut ini contoh reaksi yang dibantu enzim.
 Fungsi utama enzim adalah sebagai katalisator yang
mempercepat proses laju reaksi luar biasa yang ada di dalam
tubuh makhluk .
 Enzim merupakan suatu katalis berupa senyawa protein yang
dapat mengkatalisis semua reaksi kimia dalam sistem biologis.
 Enzim memiliki kemampuan untuk mempercepat berbagai
reaksi biologis, dari reaksi yang sederhana hingga reaksi yang
rumit.
 Dengan kehadiran enzim, molekul awal yang disebut dengan
substrat akan dipercepat proses perubahannya menjadi
molekul lain sebagai produk.
 Satu molekul enzim dapat mengkatalisis ribuan hingga
puluhan ribu reaksi biokimia setiap detiknya.

FUNGSI ENZIM
STRUKTUR ENZIM
 Enzim terdiri dari bagian protein dan
bagian non protein.
Apoenzim
 Bagian dari enzim yang berupa protein
 Apoenzim sangat menentukan fungsi biokatalisator dari
enzim. Bagian ini akan rusak pada suhu terlampau panas atau
bersifat termolabil. Apoenzim memiliki sisi yang berhubungan
langsung dengan substrat, merupakan:
Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat (zat
yang akan dijadikan produk). Bagian ini mengikat molekul
substrat dan terjadilah proses katalis. Sisi ini dapat diganggu
oleh inhibitor kompetetif.
Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan kofaktor.
Sisi ini dapat dipengaruhi oleh inhibitor nonkompetetif yang
berstruktur sama dengan kofaktor.
Kofaktor
 Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Kofaktor
dapat mengubah-ubah bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli
substrat tertentu. Kofaktor berbentuk ion logam seperti Na, K dan
Ca. Kofaktor memiliki dua komponen yaitu :
 Koenzim berupa senyawa organic (vitamin) yang berikatan secara
non-kovalen dengan enzim. Dapat merupakan ion logam atau metal,
atau molekul organik yang dinamakan koenzim.
 Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organic (mineral)
yang berikatan secara kovalen dengan enzim. Gugus prostetik ini
berukuran kecil, tahan panas (termostabil), dan diperlukan enzim
untuk aktivitas katalitiknya. Gabungan kedua bagian ini membentuk
haloenzim, merupakan bentuk enzim yang sempurna dan aktif.
Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan
metaloenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis
primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai
stabilisator supaya enzim tetap aktif.
MEKANISME KERJA ENZIM
 Terdapat dua teori yang dapat
menjelaskan secara keseluruhan cara
kerja enzim, yaitu :
 1. Lock and Key analogy (Teori Kunci-
Gembok) yang dikemukakan oleh Emil
Fischer
 2. Induced Fit theory (Teori Kecocokan
Induksi ) yang dikemukakan oleh Daniel
Kashland.
Lock and Key analogy

 Menurut teori ini, cara kerja

enzim mirip dengan
mekanisme kunci dan anak
kunci.
 Enzim diibaratkan sebagai
kunci gembok yang memiliki
sisi aktif. Substrat diibaratkan
sebagai anak kuncinya.
 Substrat memasuki sisi aktif
enzim seperti anak kunci
memasuki kunci gembok.
 Substrat tersebut, kemudian
diubah menjadi produk.
 Produk ini kemudian
dilepaskan dari sisi aktif dan
enzim siap menerima substrat
baru.
Induced Fit theory
 Teori ini mempertimbangkan fleksibilitas
protein, sehingga pengikatan suatu
substrat pada enzim menyebabkan sisi
aktif mengubah konformasinya sehingga
cocok dgn substratnya.
 Teori ini dapat menerangkan fase transisi
kompleks.
 Lokasi aktif beberapa enzim mempunyai
konfigurasi yang tidak kaku.
 Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri
dengan bentuk substrat setelah terjadi
pengikatan.
 Jika biasanya enzim mencari substrat yang
cocok, maka teori ini menjelaskan ketika
enzimlah yang menyesuaikan diri dengan
bentuk substrat ketika telah terkait.
 Jadi tautan yang cocok pada keduanya
dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks
enzim substrat.
Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas
Enzim

Five Variables
 Enzyme activity

Enzyme Concentration
Substrate Concentration
Four Variables
pH
Temperature

Inhibitor dan Aktivator

Pada reaksi dengan konsentrasi enzim yang jauh
lebih sedikit daripada substrat, penambahan
enzim akan meningkatkan laju reaksi.
Peningkatan laju reaksi ini terjadi secara linier.
Akan tetapi, jika konsentrasi enzim dan substrat
sudah seimbang, laju reaksi akan relatif konstan.

1. Pengaruh konsentrasi enzim

V= kecepatan (jumlah
substrat yang diubah
persatuan waktu)
E= Konsentrasi Enzim
 Penambahan konsentrsi substrat pada reaksi
yang dikatalisis oleh enzim awalnya akan
meningkatkan laju reaksi. Akan tetapi,
setelah konsentrasi substrat dinaikkan lebih
lanjut, laju reaksi akan mencapai titik jenuh
dan tidak bertambah lagi. Setelah mencapai
titik jenuh, penambahan kembali konsentrasi
substrat tidak berpengaruh terhadap laju
reaksi.

2. Pengaruh konsentrasi substrat

 Active sites full- maximum turnover

•V sebanding S.
Penggandaan S maka v dua
kali lebih cepat.
•Kecepatan tidak
dipengaruhi S. Penggandaan
S tidak mempengaruhi V
 Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada
konsentrasi substrat tertentu, Brown (1902)
menduga bahwa enzim di dalam mengikat
molekul substrat mempunyai kemampuan
terbatas yaitu menjadi jenuh. Michaelis menten
mengusulkan suatu persamaan yang didasarkan
kepada asumsi sehingga memungkinkan
diadakannya pengujian hipotesis. Salah satu
asumsinya yaitu:
E + S ↔ ES → E + P
enzim + substrat ↔ Enzim substrat → Enzim +
Produk

Kompleks enzim substrat

• Namun tidak semua reaksi enzim dapat
dirumuskan seperti di atas. Pada beberapa
peristiwa sering terdapat lebih dari satu
kompleks ES (Enzim Substrat). Skema yang
paling umum dituliskan sebagai berikut:
E + S ↔ ES ↔ ES ‘↔ EP ↔ E + P
Dimana ES adalah bahan antara yang tidak
stabil, ES’ merupakan kompleks substrat
yang diaktivasi dan EP merupakan kompleks
Enzim Produk (hasil).
 Derajat keasaman optimal bagi kerja enzim
umumnya mendekati pH netral, sekitar 6–8.
 Di luar rentang tersebut, kerja enzim dapat
terganggu bahkan dapat terdenaturasi.
 Perubahan pH mempengaruhi kecepatan reaksi
enzim, karena berubahnya derajat ionisasi gugus
asam dan basa dari enzim
 Perubahan pH yang tidak ekstrim mempengaruhi
enzim secara temporer.
 Setiap enzim mempunyai pH tertentu dimana
enzim memiliki aktivitas maksimum pH tersebut
disebut pH’ optimum untuk enzim tersebut

3. Pengaruh pH
 Rate of Reaction

1
2
3
4
5
pH

6
7
8
9
 pH
Narrow pH optima
Rate of Reaction

Disrupt Ionic bonds - Structure

Effect charged residues at active

site

1 2 3 4 5 6 7 8 9
 Enzim terbuat dari protein sehingga enzim
dipengaruhi oleh suhu.
 Suhu memengaruhi gerak molekul. Pada suhu
optimal, tumbukan antara enzim dan substrat
terjadi pada kecepatan yang paling tinggi.
 Pada suhu jauh di atas suhu optimal
menyebabkan enzim terdenaturasi, mengubah
bentuk, struktur, dan fungsinya.
 Pada suhu jauh di bawah suhu optimal, misalnya
pada 0°C, enzim tidak aktif.
Enzim pada manusia bekerja optimal pada 35–
40°C. Mendekati suhu normal tubuh. Adapun
bakteri yang hidup di air panas memiliki enzim
yang bekerja optimal pada 70°C.

4. SUHU
 Temperature

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60
 5- 40oC 4. Temperature
Increase in Activity

40oC - denatures

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60

<5oC - inactive
 Inhibitor adalah bahan kimia yang
mengurangi rata-rata reaksi enzim

 Terdapat dua jenis inhibitor, yaitu inhibitor

kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.

 Obat dan racun dapat bertindak sebagai

inhibitor.

Inhibitors
Apakah yang membedakan inhibitor
kompetitif dengan inhibitor nonkompetitif?
Inhibitor Kompetitif
 Inhibitor kompetitif
menghambat kerja enzim
dengan cara berikatan dengan
enzim pada sisi aktifnya. Oleh
karena itu, inhibitor ini
bersaing dengan substrat
menempati sisi aktif enzim.
Hal ini terjadi karena inhibitor
memiliki struktur yang mirip
dengan substrat. Enzim yang
telah berikatan dengan
inhibitor tidak dapat
menjalankan fungsinya
sebagai biokatalisator
Inhibitor Nonkompetitif
 Berbeda dengan inhibitor
kompetitif, inhibitor
nonkompetitif tidak bersaing
dengan substrat untuk
berikatan dengan enzim.
Inhibitor jenis ini akan
berikatan dengan enzim pada
sisi yang berbeda (bukan sisi
aktif). Jika telah terjadi ikatan
enzim-inhibitor, sisi aktif enzim
akan berubah sehingga
substrat tidak dapat berikatan
dengan enzim. Banyak ion
logam berat bekerja sebagai
inhibitor nonkompetitif,
misalnya Ag+, Hg2+, dan Pb2+.
 1. Reaksi Biologis yang dikatalisis oleh
enzim
 2. Obat yang bekerja pada enzim
◦ A. Inhibitor kompetitif
◦ B. Substrat Palsu
◦ C. Pro-drug

BAHAN DISKUSI
(Selasa, 12 September 2017)