PROTEIN

A N A N DA B AGU S 1606887812
DA M A I K A S I H L . 1606890126
CLARISSA FIDELIA 1606879161
DHEA PUTRIANI 1606906300
HASNA APRILIA 1606829913
L I N AT R I P U R W AT I 1606906332
STRUKTUR
PROTEIN
ASAM
AMINO
PROTEIN

Protein adalah molekul yang sangat vital untuk organisme  terdapat di

semua sel
Polimer  disusun oleh 20 macam asam amino standar
Rantai asam amino dihubungkan dengan ikatan kovalen yang spesifik
Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam
amino
Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya
ASAM Amino

Asam amino adalah molekul organik yang menyusun protein.

Asam karboksilat yang mempunyai gugus amina yaitu H2N pada atom karbon α dari posisi
gugus –COOH sebagai komponen penyusun protein”
Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa
bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh
karena gugus amina juga terikat pada atom C α ini, senyawa tersebut merupakan asam α-
amino.
ASAM AMINO
satu
atom C

gugus amina (N
H2)

Asam gugus karboksil

Amino (COOH)

atom hidroge
n (H)
Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda
pada setiap jenis asam amino
Gugus R (variant)
Gugus R yang berbeda-beda tersebut
menentukan:
• Gugus karbokasil memberikan sifat asam. • Struktur
• Gugus amina memberikan sifat basa.
• Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat • Ukuran
amfoter, yaitu cenderung menjadi asam pada • Muatan elektrik
larutan basa dan menjadi basa pada larutan • Sifat kelarutan di dalam air
asam.
STRUKTUR DAN IKATAN
ASAM AMINO
• Keempat gugus asam amino (gugus karboksil, amina, atom
hidrogen dan gugus R) terikat pada atom C pusat atau
atom Cα (C-alfa). Atom C berikatan langsung dengan gugus
karboksil dan gugus amina, sehingga senyawa tersebut
dinamakan juga asam α-amino. Gugus R merupakan rantai
samping yang membedakan antara satu asam amino dengan
asam amino lainnya.

Gambar struktur umum asam amino

(Lehninger et al., 2004).
ISOMERISME ASAM AMINO
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka
asam amino (kecuali glisina) memiliki isomer optik L dan D. Cara
sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua
dimensi adalah dengan mendorong atom H ke belakang pembaca
(menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke
kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah
tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan
jarum jam, maka merupakan tipe L.
Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN,
dari singkatan COOH - R - NH2. Umumnya, asam amino alami
yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L. sedangkan dinding
sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D.
 Asam Amino Standar

• Asam amino yang menyusun protein organisme

ada 20 macam disebut sebagai asam amino
standar
• Diketahui asam amino ke 21 disebut
selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di
beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase
• Selenosistein mempunyai kode genetik: UGA 
biasa untuk stop kodon  terjadi pada mRNA
dengan struktur 2nd yg banyak.
 20 Asam Amino Dasar

• Glisin • Glutamin
• Alanin • Arginin
• Valin • Histidin
• Lisin
• Leusin
• Sistein
• Isoleusin
• Metionin
• Serin • Prolin
• Treonin • Fenilalanin
• Asam Aspartat • Tirosin
• Asam Glutamat • Triptofan
• Asparagin
SIFAT FISIKA
– Sifat fisis adalah sifat yang dapat diukur dan diteliti tanpa mengubah komposisi atau susunan
dari zat tersebut.
– Salah satu ciri dari perubahan fisika adalah bersifat reversibel artinya dapat kembali ke bentuk
semula.
– Sifat materi yang dapat dilihat secara langsung dengan indra manusia, antara lain:

wujud zat warna zat bau zat

titik leleh titik didih massa jenis
daya hantar listrik kelarutan ukuran
viskositas spektrum infra- paramagnetik
merah
diamagnetik kepadatan opacity
SIFAT FISIKA ASAM AMINO
Asam amino mempunyai beberapa sifat, antara lain:
1. Larut dalam air dan pelarut polar lain.
2. Tidak larut dalam pelarut nonpolar, seperti benzena dan dietil eter.
3. Masing-masing asam amino memiliki titik lebur yang tinggi dan berbeda-beda
(umumnya diatas 200ºC). Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih
tinggi bila dibandingkaan dengan asam karboksilat atau amina.
4. Masing-masing asam amino memiliki struktur, massa molekul, dan massa jenis
yang berbeda-beda pula. Massa molekul biasanya diantara range 75,07-
204,23 g mol-1 dan massa jenis biasanya diantara 1,10 – 1,607 g cm-3.
5. Asam amino bersifat elektrolit
6. Asam amino mempunyai polaritas tinggi
7. Asam amino mempunyai struktur yang bermuatan.
SIFAT KIMIA ASAM AMINO
• Asam amino dapat bereaksi dengan senyawa tertentu yang memberikan warna spesifik.
• Reaksi pewarnaan digunakan untuk mendeteksi kadar asam amino secara kualitatif dan
kuantitatif.
• Asam amino memiliki sifat mengion (ionic properties).
• Asam amino dapat bertindak sebagai akseptor proton pada gugus amino maupun donor proton
pada gugus karboksil.
Zwitterion
Asam amino dapat bertindak sebagai asam dan basa bila dilarutkan dalam air

o Sebagai Asam (donor proton) o Sebagai Basa (akseptor proton)

ACID-BASIC PROPERTIES OF AMINO
ACID
• Reaksi asam basa dapat dikenakan pada asam amino. Seperti yang telah diketahui bahwa asam
amino dalam bentuk zwitterion mempunyai dua gugus fungsi yang paling utama yaitu -NH3+
(asam) dan COO- (basa). (zwitter = hybrid). Dengan peristiwa ini dapat menjadikan asam amino
tidak dalam bentuk zwitterion, melainkan asam atau basa saja.
REAKSI ASAM AMINO TERHADAP BASA
• Jika meningkatkan pH larutan asam amino dengan menambahkan ion hidroksida, ion
hidrogen dihilangkan dari gugus -NH3+
REAKSI ASAM AMINO TERHADAP ASAM
• Jika pH diturunkan dengan menambahkan asam ke dalam larutan asam amino, gugus -
COO- dari zwitterion mengambil ion hidrogen.
REAKSI ASAM AMINO TERHADAP AIR
Jika gugus NH3+ adalah asam lemah maka gugus NH3+ akan melepas
memberikan ion hidrogen pada air. Sehingga asam amino bersifat basa.
Basa

Jika gugus COO- adalah basa lemah maka gugus COO- akan mengambil
ion hidrogen dari air. Sehingga asam amino bersifat asam
Asam
KLASIFIKASI ASAM AMINO (1)

Asam
amino Berdasarkan Asam
pembentuk- amino
non- nya
esensial esensial
ASAM AMINO ESENSIAL

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat dibentuk oleh tubuh
manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan.

Fungsi: Pertumbuhan tubuh.

Histidine Isoleucine Leucine

Lysine Methionine Phenylalanine

Threonine Tryptophan
Valine
ASAM AMINO NON ESENSIAL

• Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat dibentuk oleh tubuh
manusia, tidak harus memperoleh asupan dari makanan.
Alanine
Arginine Aspargine

Aspartic Acid Cysteine

Glutamic Acid

Glutamine Glycine
Proline
Selenocysteine Serine Taurine

Ornithine
Tyrosine
KLASIFIKASI ASAM AMINO (2)

Aromatik

Non-
Polar
Berdasarkan polar
gugus fungsi
R (rantai
samping)

Basa Asam
ASAM AMINO POLAR

• Memiliki gugus R yang tidak bermuatan

• Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
• Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
• Cenderung terdapat di bagian luar protein
• Sistein berbeda dengan yang lain, karena gugus R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga
dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide.
• (-S-S-)  sistin (tidak termasuk dalam asam amino standar karena selalu terjadi dari 2 buah
molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)
Asam Amino Polar
ASAM AMINO NON-POLAR

• Memiliki gugus R alifatik

• Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
• Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu asam amino seperti Ile (I)  biasa terdapat di
bagian dalam protein.
• Prolin berbeda dgn asam amino  siklis. Tapi mempunyai banyak kesamaan sifat dengan
kelompok alifatis ini.
• Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid
Asam Amino Nonpolar
ASAM AMINO DENGAN GUGUS R AROMATIK
• Fenilalanin, tirosin dan triptofan
• Bersifat relatif non polar  hidrofobik
• Fenilalanin bersama dengan V, L & I  asam amino paling hidrofobik
• Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
• Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen  penting untuk menentukan
struktur ensim
• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm  sering
digunakan utk menentukan kadar protein
 Asam Amino
dengan gugus R Aromatik
ASAM AMINO DENGAN GUGUS BASA
• Lisin, arginin, dan histidin
• Mempunyai gugus yang bersifat basa pada
rantai sampingnya
• Bersifat polar  terletak di permukaan
protein dapat mengikat air.
• Gugus R = amina (biasanya -NH2)
• Bermuatan positif
• Mengionisasi pada pH 6,0 artinya mempunyai
daya buffer pada pH 7
• Fungsi: efektif untuk mencegah HSV (Herpes
Simplex Syndrome), karena lisina bersifat
antivirus, biasanya juga bekerja dalam
sistem saraf
ASAM AMINO DENGAN GUGUS ASAM
• Aspartat dan glutamat
• Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya  bermuatan (-) / acid pada
pH 7

• Gugus R = asam karboksilat.

• gugus fungsional karboksil (-COOH)

• kegunaannya oleh sistem saraf

adalah untuk menjaga kesetimbangan
dan dalam transformasi asam amino.
PEPTIDA
PEPTIDA
Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih amino.
Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika
lebih dari 50 molekul disebut dengan protein.
Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida.
IKATAN PEPTIDA

• Ikatan peptida dibentuk dengan cara menghilangkan air

dari gugus α-karboksil pada salah satu asam amino dan
gugus α-amino pada asam amino lainnya
• Asam amino yang sudah kehilangan gugus H atau OH
disebut asam amino residu
• Istilah peptida digunakan untuk gabungan dari 2 hingga
50 asam amino
• Gabungan antara sedikit asam amino (2-20 buah)
disebut oligopeptida
• Gabungan antara banyak asam amino disebut
polipeptida (berat molekul < 10.000)
PENAMAAN
P E P T I DA
Menurut konvensi, penamaan
peptida dimulai dari ujung terminal
amino yang merupakan gugus
amina yang bebas, baru ke ujung
terminal karboksil. Ujung terminal
amino juga selalu ditempatkan di
bagian paling kiri dalam
penggambaran struktur peptida

Contoh penamaan peptida:

Serylglycyltyrocylalanylleucine
(SGYAL)
KESTABILAN IKATAN PEPTIDA

• Ikatan peptida relatif stabil karena membutuhkan energi aktivasi yang tinggi untuk
menghidrolisisnya
• Rata-rata peptida memiliki waktu paruh 7 tahun di dalam sel
SIFAT ASAM-BASA PEPTIDA
• Sifat asam-basa suatu senyawa tergantung pada nilai pKa senyawa tersebut
• Pada peptida, nilai pKa tergantung pada ujung α-amino dan α-karboksil serta gugus R-nya.
• Ujung α-amino dan α-karboksil memiliki konstanta ionisasi yang berbeda dibandingkan saat
mereka belum menjadi residu karena sudah tidak berikatan dengan α-karbon
• Ada beberapa gugus R yang dapat terionisasi sehingga berpengaruh terhadap nilai pKa
peptida
 PROTEIN
Protein dapat terdiri dari satu atau lebih
rantai polipeptida

Protein yang disusun oleh lebih dari dua

rantai polipeptida disebut multisubunit
protein

Multisubunit protein yang terdiri dari dua

atau lebih rantai yang identik disebut
oligomerik

Bagian multisubunit protein yang identik

disebut protomer
• Protein yang tidak berikatan dengan senyawa kimia
selain asam amino disebut protein sederhana
• Protein yang berikatan dengan senyawa kimia selain
asam amino disebut protein terkonjugasi
• Bagian protein yang bukan senyawa asam amino
disebut gugus prostetik
PROTEIN TERKONJUGASI DAN GUGUS PROSTETIKNYA
Jenis protein Gugus Prostetik Contoh
Lipoprotein β-1 pada
Lipoprotein Lipid
darah
Glikoprotein Karbohidrat Immunoglobulin G
Fosfoprotein Gugus fosfat Kasein
Hemoprotein Heme (iron porphyrin) Hemoglobin

Flavoprotein Nukleotida flavin Succinate dehydrogenase

•Besi •Ferritin
•Kalsium •Calmodulin
Metalloprotein •Seng •Alcohol dehydrogenase
•Molibdenum •Dinitrogenase
•Tembaga •Plastocyanin
KOMPOSISI ASAM AMINO DALAM
PROTEIN
• Jumlah asam amino dalam protein dapat diperkirakan dengan persamaan:

110 didapatkan dari berat rata-rata molekul asam amino dalam molekul (128) dikurangi
oleh berat air (18) yang dikeluarkan dari asam amino saat membentuk ikatan peptida
STRUKTUR
PRIMER
STRUKTUR PRIMER
Struktur primer merupakan struktur yang sederhana
dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun
secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam
sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai.
AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti
ini:

Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala

Atau

GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA

Cara penulisan yang terakhir (kode 1 huruf) lebih banyak digunakan karena lebih praktis.
Struktur primer terbentuk melalui
ikatan antara gugus α–amino dengan
gugus α–karboksil. Ikatan tersebut
dinamakan ikatan peptida atau ikatan
amida. S truktur ini dapat menentukan
urutan suatu asam amino dari suatu
polipeptida.
STRUKTUR
SEKUNDER
STRUKTUR SEKUNDER

• Pada beberapa bagian protein, terdapat asam amino yang membentuk suatu struktur reguler
dengan sudut-sudut geometri tertentu.
• Hal ini dikarenakan adanya kekuatan tarik menarik di antara asam amino dalam rangkaian
protein.
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
Satu kali putaran
membutuhkan 3,6 asam
amino. Helix dapat berupa
right handed atau left
handed . Biasanya, alpha
helix yang ditemukan dalam
protein semuanya berupa
right handed. Tidak semua
protein mempunyai
struktur helix.
BETA-PLEATED SHEET

Lembaran-lembaran dalam Beta Pleated Sheet ini dapat

diketahui bahwa struktur amida ialah planar, sementara bend
(belokan) terjadi pada karbon yang mengandung rantai sisi
lainnya. Rantai ini dapat terjadi paralel atau anti paralel.
Beta Pleated Sheet banyak
ditemukan bersamaan
dengan alpha helix dalam
beberapa protein.
STRUKTUR
TERSIER
STRUKTUR TERSIER
• Struktur tersier terjadi karena pelipatan struktur sekunder
akibat adanya interaksi antar gugus alkil (R) satu sama lain, yaitu
interaksi hidrofobik, ionik, ikatan hidrogen, gaya dispersi van der
waals dan jembatan disulfida. Sehingga, membentuk struktur
tiga dimensi.
• Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein.
• Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian
dalam protein yang tidak berikatan dengan air, sementara asam
amino yang bersifat hidrofilik akan berada di permukaan luar yang
berikatan dengan air
• Jenis struktur tersier : protein globular dan protein fiber
P ROT E I N
G L O BU L A R
Protein Globular merupakan
protein yang larut dalam
pelarut air dan dapat berdsifusi
dengan cepat, dan bersifat
dinamis.

Contoh : Myoglobin
P ROT E I N
FIBER
Protein serabut bersifat tidak
larut dalam air merupakan
molekul serabut panjang
dengan rantai polipeptida yang
memanjang pada satu sumbu
dan tidak berlipat menjadi
bentuk globular.

Jenis protein ini memiliki peran

sebagai penyangga dan sebagai
pelindung.
STRUKTUR
KUARTENER
STRUKTUR KUARTENER
• Struktur tiga dimensi yang terdiri dari
satu atau lebih subunit (multisubunit)
dengan struktur tersier yang saling
berikatan membentuk struktur dan
fungsi yang lebih kompleks.
• Ikatan yang berperan dalam
pembentukan struktur kuartener,
– Ikatan Elektrostatik
– Ikatan Hidrofobik
– Ikatan Hidrogen
DENATURASI PROTEIN

• Suatu keadaan dimana protein mengalami perubahan atau kerusakan struktur sekunder, tersier,
dan kuartenernya seperti ikatan hidrogen, jembatan garam, terganggu oleh faktor-faktor
eksternal seperti panas, penambahan asam basa, alkohol,dll..
• Dapat menghambat kerja dari beberapa jenis protein, seperti enzim atau hormon.
• Pada kondisi yang sesuai, protein yang telah terdenaturasi dapat mengalami renaturasi menjadi
struktur semula.
D E N AT U R A S I
Denaturasi oleh alkohol
yang menggangu ikatan
hidrogen dalam protein.
DENATURASI PROTEIN
• Untuk memecahkan
struktur lipatan protein
maka yg perlu dilakukan
adalah dengan cara
mendenaturasikannya
• Agen denaturasi
diantaranya adalah suhu
tinggi, pH ekstrim,
konsentrasi tinggi (urea,
guanidin hidroklorida dan
Ikatan yang dipengaruhi oleh proses
deterjen)
denaturasi
Ikatan hidrogen
Ikatan hidrofobik
Ikatan ionik
Ikatan intramolekul
FAKTOR-FAKTOR PENYEBAB DENATURASI
– Pemanasan
• Pemutusan ikatan hidrogen
• Menyebabkan terjadinya koagulasi
– Suasana asam dan basa
• Merusak interaksi ionik yang terbentuk antar gugus
R polar dari asam amino penyusun protein
– Kation logam berat
• Memutuskan ikatan disulfida (S-S) yang menstabilkan
lekukan yang dibentuk oleh polipeptida dalam
membangun struktur protein
– Penambahan garam
• Berdampak pada tingkat kelarutan protein dalam air
RENATURASI
• Dalam beberapa kasus, denaturasi bersifat reversibel, proses ini disebut renaturasi.
PELIPATAN PROTEIN

Sekuens asam amino pada protein menentukan proses pelipatannya. Banyak

protein yang butuh bantuan untuk:
1. Mencegah salah pelipatan (misfolding) sebelum sintesis selesai
2.Terlipat secara tepat

Protein folding dimediasi oleh protein lain; yaitu protein chaperone

P E L I PATA N
P R OT E I N
Chaperone membantu
pelipatan protein
melalui “kinetic
partition”
FUNGSI
PROTEIN
 Struktual

Fungsi
Fungsional
 FUNGSI STRUKTURAL
• Keratin
Merupakan peran protein sebagai komponen • Kolagen
pembangun (filamen, kabel, penyanggah) dalam • Elastin
tubuh untuk memberikan kekuatan atau • Tubulin
proteksi • Sklerotin
• Fibroin
• Sensin
1. KERATIN
• Merupakan materi dasar penyusun lapisan
kulit manusia, rambut, dan kuku.
• Berfungsi untuk melindungi jaringan epitel
dari kerusakan dan tegangan yang
mengganggu.
• Tergolong dalam skleroprotein.
• Kaya akan cis, -S-S- cross-links (ikatan
disulfida) diantara rantai polipeptida yang
berdekatan, sehingga sifatnya tidak larut
dalam air dan tidak bisa meregang.
• Strukturnya terdiri atas berkas fibril
mengandung 3 rantai polipeptida: kepala
amino-terminal, domain batang pusat, dan
karboksil terminal ekor.

Fungsi Struktural
2. KOLAGEN
• Strukturnya primernya
Glycin-X-Hydroxyproline
atau Glycin-Proline-X.
Struktur tersiernya adalah
triple helix. (X=asam amino)
• Jumlahnya sangat banyak
dalam tubuh (kurang lebih
30%)
• Struktur organik
pembangun tulang, gigi,
sendi, otot, dan kulit.
• Daya tahan kuat terhadap
tekanan.

Fungsi Struktural
3. ELASTIN
• Dapat ditemukan pada paru-paru, dinding
pembuluh darah, dan ligamen yang elastis.
• Dapat meregang sampai beberapa kali panjang
aslinya, tetapi ketika relaksasi akan menyusut
kembali.
• Strukturnya terdiri atas 2 segmen sepanjang
rantai polipeptidanya:
 Segmen hidrofobik, responsible sebagai sifat elastis molekul
 Segmen alfa-helical yang kaya akan alanin dan lisin, yang
membentuk cross-links diantara molekul yang berdampingan

• Fungsi dalam jaringan ikat bekerja sama dengan

kolagen. Kolagen memberi kesan kaku, elastin
memberi kesan lentur.

Fungsi Struktural
4. TUBULIN

• Bertanggung jawab dalam penyusunan

mikrotubulus dalam sel.
• Sifatnya kaku dan mempertahankan
bentuk tubuh.
• Tubulin merupakan dimer yang terdiri
atas:
o α-tubulin + GTP, terdapat pada subunit
antarmuka, tidak dapat ditukar, tidak
terhidrolisasi
o β-tubulin + GDP, merupakan pelarut terbuka
sampai dimer tubulin melakukan polimerisasi

Fungsi Struktural
5. SKLEROTIN

• Merupakan komponen protein yang

diubah menjadi zat tanduk
(eksosklereton pada artropoda).
• Proses terbentuknya sklerotin disebut
sebagai sklerotisasi, lewat persilangan
molekul protein.
• Tergolong dalam cuticular protein.
Menyerap dan mengeraskan kitin pada
kutikula.
• Sifatnya keras, kuat, kaku, tidak larut
dalam air.

Fungsi Struktural
6. FIBROIN

• Merupakan serat berbentuk filamen,

protein tidak larut, fleksibel namun sulit
meregang.
• Dapat ditemukan sebagai serat pada ulat
sutera dan jaring laba-laba.
• Fibroin terutama tersusun oleh asam-asam
amino sebagai berikut:
▪ Glisin + Gugus samping-
H……………………43,8%
▪ Alanin + Gugus samping-CH3……….........26,4%
▪ Serin + Gugus samping-
CH2OH……………12,6%
▪ Tirosin + Gugus samping-CH2C6H4OH….10,6%

Fungsi Struktural
7. SERISIN
• Dalam kepompong ulat sutera, fibroin
merupakan serat penyusun, maka serisin
merupakan perekatnya.
• Persentase komposisi: fibroin 66,5%-
73,5% dan serisin 26,5-33,5%.
• Pada sutera sifatnya kasar dan kaku.
• Menurut kelarutannya dibagi menjadi:
▪ Serisin A: lapisan terluar, tidak larut pada air
panas, mengandung 17,2% nitrogen, asam amino
serin, teorinin, glisin, dan asam aspartate
▪ Serisin B: lapisan tengah, dalam hidrolisis asam
menghasilkan asam amino seperti serisin A
dengan penambahan triptofan. Megandung 16,8%
nitrogen.
▪ Serisin C: lapisan paling dalam (berdampingan
dengan fibroin), tidak larut pada air panas, dan
dapat dipisahkan dari fibroin lewat treatment
menggunakan pelarut panas asam/alkali.
Komposisi asam amino sama dengan serisin A
dan B.

Fungsi Struktural
PROTEIN FUNGSIONAL
• Antibodi
• Pergerakan
Merupakan peran protein untuk melakukan • Enzim
fungsi tertentu dalam tubuh. • Hormon
• Komunikasi (Pensinyalan
intraseluler)
• Transpor molekul
• Nutrien (penyimpanan)
1. ANTIBODI

• Adalah protein yang diproduksi oleh sistem

kekebalan tubuh untuk membantu
menghentikan bahaya yang akan terjadi
(immunoglobulin).
• Berbentuk Y
• Menghancurkan antigen (virus, bakteri,
pathogen lain) untuk melindungi tubuh
lewat:
1. Netralisasi (berikatan dgn patogen)
2. Oponisasi (melapisi patogen)
3. Jalur komplemen
 2. PERGERAKAN
• Aktin & Miosin
Aktin merupakan protein
structural utama penyusun filamen tipis
yang terdiri dari dua untai helix. Miosin
bersama dengan aktin menjadi protein otot
yang memberi kemampuan sel untuk
berkontraksi.
Miosin memiliki bentuk yang
panjang, ekor berserat, dan kepala
berbentuk bulat yang mengikat aktin yang
memiliki tempat aktif untuk berikatan
dengan jembatan silang miosin. Kepala
myosin juga mengikat ATP yang merupakan
sumber energi bagi pergerakan otot.
2. PERGERAKAN
• Dyenin & Kinesin
Merupakan protein motor di
dalam sel yang mengubah energi kimia
yang terkandung dalam ATP menjadi
energi mekanis gerakan.
Dienin mengangkut berbagai
muatan sel melalui mikrotubulus
sitoskeleton menuju ujung negatif
mikrotubulus yang mengarah ke inti
sel, berkebalikan dengan arah gerakan
kinesin (menuju ujung positif
mikrotubulus, dari pusat ke tepi sel).
 2. PERGERAKAN
• Troponin & Tropomiosin
Troponin adalah protein
berbentuk benang yang terletak di
sepanjang untai heliks aktin dan
menutupi tempat-tempat aktif aktin
yang berikatan dengan jembatan silang.
Tropomiosin akan berikatan dengan
troponin ketika konsentrasi kalsium
intrasel meningkat, sehingga
mengakibatkan pergeseran terhadap
molekul aktin. Hal ini pada akhirnya
mengakibatkan otot berkontraksi.
 3. ENZIM
Enzim disebut juga sebai biokatalisator, berfungsi untuk
mempercepat reaksi dengan menurunkan energi aktivasi
dalam reaksi tanpa terlibat dalam reaksi tersebut.

1. Oksidoreduksitase 2. Transferase
• Memiliki fungsi sebagai katalis • Memiliki fungsi sebagai katalis
dalam reaksi redoks. dalam pemindahan gugusan
• Tipe reaksi yang direaksi=transfer molekul.
elektron. • Tipe reaksi yang direaksi=transfer
• Contoh: oksidase, oksigenase, gugus fungsi.
hidroksilase, dehidrogenase, dan • Contoh: transfosforilase, transilase,
hidrogen peroksidase. transglikosidase, dan transasetilasi.
 3. ENZIM

3. Hidrolase 4. Liase 5. Ligase

• Memiliki fungsi sebagai • Memiliki fungsi sebagai • Memiliki fungsi sebagai
katalis dalam reaksi katalis dalam reaksi katalis dalam
hidrolisis (pemecahan pemecahan ikatan C-C pembentukan ikatan C-
substrat dengan molekul dan C-O tanpa O, C-C, C-S dalam
air). menggunakan air. biosintesis ko-enzim, dan
• Contoh: lipase, karbonil • Contoh: enzim C-N dalam sintesis
esterase, selulase, dsb. dekarboksilase. glutamin.
 3. ENZIM
7. Isomerase 8. Polimerase
• Enzim ini mengkatalis reaksi • Enzim ini digunakan untuk
perubahan konfigurasi molekul mengkatalis reaksi
substrat, sehingga dihasilkan polimerisasi.
molekul baru yang adalah • Contohnya dalam reaksi
isomer substrat tersebut. polimerisasi nukeotida pada
• Contoh: fosfomanosa isomerase DNA/RNA.
dan rasemase.
 4. HORMON
Nama Hormon Fungsi
• Mengatur kadar glukosa darah, mengabsorpsi
Insulin
glukosa dari darah
• Meningkatkan kadar gula dalam darah (antagonis
Glukagon
dari insulin)
Growth Hormone • Berperan dalam pertumbuhan dan metabolisme
• Merangsang kelenjar tiroid untuk memproduksi
Thyroid-stimulating Hormone
hormone tiroid yang mengatur aktivitas tubuh
Oksitosin • Membuat rahim berkontraksi (induksi persalinan)
• Mengurangi jumlah air yang keluar dari ginjal dengan
Vasopresin
mengatur kembali penyerapan molekul
 5 . KO M U N I K A S I

Dalam pensinyalan sel, protein

berfungsi sebagai reseptor.

Kerjanya mengikat molekul

sinyal dari luar sel kemudian
mengubahnya menjadi urutan 
internal signaling pathways.
 MACAM-MACAM RESEPTOR SINYAL
• Reseptor Terkait-Protein G (GCPR)
Makna G-protein pada reseptor ini adalah sebagai molekul
intermediet. Ketika ligan berikatan dengan reseptor akan terbentuk
reseptor kompleks. G-protein kemudian diaktifkan dan selanjutnya
berikatan dengan efektor (enzim).
• Reseptor Tirosin Kinase
Merupakan reseptor untuk faktor pertumbuhan. Selain itu
juga merupakan reseptor membran yang melekatkan fosfat ke
tirosin protein.
• Reseptor Saluran Ion
Membuka atau menutup secara singkat sebagai jawaban atas
pengikatan suatu neurotransmitter.
 6. TRANSPOR MOLEKUL
• Protein memiliki kemampuan mengikat
molekul tertentu dan melakukan
pengangkutan berbagai jenis zat lewat
aliran darah.
• Contoh: hemoglobin dan hemosianin
 7. NUTRIEN (PENYIMPANAN CADANGAN
MAKANAN)
Protein cadangan berfungsi sebagai penyimpan ion logam dan asam amino yang belum terpakai.

• Ovalbumin
Ditemui pada putih telur dan darah manusia. Sebagai penyimpanan asam amino. memiliki
struktur spherical dan membentuk koloid apabila bercampur dengan air.
• Ferritrin
Protein penyimpan zat besi dalam tubuh manusia tepatnya di limfa. Selain itu berfungsi
untuk melepaskan ion besi dan juga membantu tubuh untuk meregulasi efek buruk dari kelebihan
ion besi.
• Kasein
Ditemukan dalam susu dan dapat mengikat cadangan makanan yang lain.
SINTESIS
PROTEIN
 Prokariotik

Sintesis Protein

Eukariotik

Post Translasi

Pre-Translasi • Protein Folding

• Inisiasi • Inisiasi • Cleavage
Proteolitik
• Elongasi • Capping • Elongasi • Modifikasi Kimia
• Terminasi • Poliadenilasi • Terminasi • Intein Splicing
• Fosforilasi
• Splicing • Asetilasi
Transkripsi Translasi • Metilasi
• Hidroksilasi
SINTESIS PROTEIN

Sintesis protein adalah proses pembentukan proteindari monemer peptida yang

diatur susunannya oleh kode genetik serta RNA, DNA, dan enzim.

Sintesis protein akan berjalan apbila memenuhi syarat sebagai berikut:

❖ Terdapat 20 asam amino di sitoplasma
❖ Terdapat DNA sebagai template pada proses transkripsi
❖ Terdapat Mrna, TRNA, dan RRNA sebagai pelaksana dari sintesis protein
❖ Sumber energi berupa ATP dan enzim
TRANSKRIPSI

Transkripsi adalah proses penyalinan kode-kode

genetik yang terdapat pada urutan DNA menjadi
molekul RNA. Transkripsi dapat dikatakan sebagai
proses sintesis RNA dengan template salah satu rantai
DNA.
TAHAP TRANSKRIPSI
Inisiasi
• Promoter → Daerah tempat dimulainya proses transkripsi mRNA pada suatu rantai
ganda DNA
• Terjadi penempelan RNA polimerase pada promoter dalam rantai DNA

Elongasi
• RNA polimerase membuka rantai ganda DNA
• Lalu RNA polimerase bergerak sepanjang rantai DNA dan mencetak nukleotida baru
yang akan membentuk molekul mRNA
• Proses mebentukan rantai mRNA dari ujung 5’ ke ujung 3’

Terminasi
• Transkripsi berlangsung hingga mencapai urutan kode genetik (terminator) sebagai
kodon stop
• RNA polimerase dan mRNA akan terlepas dari rantai DNA dan rantai ganda DNA
akan kembali berikatan
TAHAP TRANSKRIPSI (2)
PERBEDAAN TRANSKRIPSI PADA SEL
PROKARIOTIK DAN EUKARIOTIK
Prokariotik Eukariotik

Gen prokariotik: promoter, struktural, Gen eukariotik: gen kelas 1, gen kelas 2,
terminator dan gen kelas 3

Gen prokariotik diorganisasikan dalam 1 Tidak terdapat sistem operon (bersifat

sistem operon ( 1 promoter untuk spesifik)
mengendalikan seluruh gen struktural)

Sistem ekspresi gen mRNA: polisistronik Sifat ekspresi gen: monosistronik ( 1

(1 transkrip terkandung >1 rangkaian transkrip hanya mengkode 1 macam
kodon yang berbeda produk ekspresi gen. I mRNA membawa 1
rangkaian kodon untuk 1 polipeptida)
PRA TRANSLASI
Molekul Mrna akan mengalami beberapa perlakuan sebelum menjadi Mrna
fungsional.

Capping
• Proses penambahan nukleotida Guanin (G) pada tudung ujung 5’ mRNA
• Fungsi → melindungi dari degradasi enzim hidrolisis, mempermudah translasi karena
ribosom dapat mengakses mRNA melalui protein yang menempel pada tudung

Poliadanilasi
• Proses penambahan gugus poliA pada ujung 3’ mRNA
• Fungsi → meningkatkan stabilitas mRNA, meingkatkan efisiensi pada translasi,
mempermudah ekspor mRNA dari nukleus ke sitoplasma
PRA TRANSLASI
Splicing
• Proses pembuangan intron dan penyambungan exon. Intron akan dipotong oleh
snRNA dan exon aka n disambung dengan menggunakan enzim ligase.
• Intron → urutan basa nitrogen yang tidak ditranslasi menjadi protein. Exon → bagian
yang ditranslasi menjadi protein.
PRA TRANSLASI

Capping

Poliadenilasi Spilcing
TRANSLASI

Translasi adalah proses sintesis polipeptida

dengan menerjemahkan dari mRNA (informasi genetik)
ke dalam bentuk RNA.
TAHAP TRANSLASI
Inisiasi
• Dimulai dari menempelnya ribosom subunit kecil ke mRNA
• Membentuk kompleks inisiasi → terdiri dari mRNA, ribosom subunit kecil , dan tRNA

Elongasi
• Terjadi saat ribosom bergerak sepanjang urutan molekul mRNA, molekul tRNA
terikat di lokasi P (peptidil) dilepaskan dan Trna di lokasi A (aminoasil) akan translokasi
ke P pada ribosom tersebut.
• Proses ini merupakan pola yang terus menerus dengan molekul tRNA dilepaskan dari
tRNA kompleks dan molekul baru mengikat ribosom dan rantai asam amino tumbuh

Terminasi
• Translasi pada ribosom dengan menerjemahkan mrna hingga mencapai kodon terminasi
pada molekul mRNA
• Ribosom kembali menjadi 2 yaitu subunit kecil dan besar.
TAHAP TRANSLASI (2)
PERBEDAAN TRANSKRIPSI PADA SEL
PROKAROTIK DAN EUKARIOTIK
Prokariotik Eukariotik
RNA polimerase menempel langsung pada Terdapat transkrip faktor berupa protein
promoter tanpa ada ikatan dengan protein sebagai tempat menempelnya RNA
tertentu polimerase

Subunit ribosomal: 70 s, terdiri dari 50 s dan Subunit ribosomal: 80 s, terdiri dari 60 s dan
30 s 40 s

Inisiator: IF1, IF2, IF3, GTP Inisiator: eIF4A, eIF4E, eIF4G

Faktor Release: RF1, RF2, RF3 Faktor Release: eRF1, eRF3
Tidak tejadi capping, poliadenilasi, dan Terjadi pra translasi
splicing

Translasi terjadi sebelum transkripsi selesai Translasi terjadi setelah transkripsi selesai
sempurna, terlaksana hampir bersamaan
POST TRANSLASI

Setelah tahap translasi selesai, rantai polipeptida tidak langsung aktif

melainkan harus melewati post translational modification terlebih dahulu
sebelum menjadi produk protein yang matang. Hal ini bertujuan untuk
membuat protein menjadi aktif atau fungsional dalam sel.
 TIPE POST TRANSLASI

Protein Folding
• Protein yang terdiri dari rangkaian asam amino
harus mengalami pelipatan (folding) untuk
mencapai stuktur aslinya
• Hal tersebut karena protein hanya dapat
berfungsi jika mempunyai struktur asli tersebut
• Molekul protein yang membantu proses protein
folding:
✓ Chaperon molekuler → mengikat dan
menstabilkan protein yang belum dilipat agar
tidak beragregat dengan protein lain
✓ Chaperonin → membantu dalam proses
pelipatan protein
 TIPE POST TRANSLASI

Cleavage Proteolitik
• Membuang segmen-segmen dari satu/dua ujung polipeptida, membentuk suatu fragmen
prtotein aktif yang lebih pendek
• Pemotongan dilakukan oleh enzim yang disebut protoasome. Protoasome memotong
protain menjadi segmen-segmen yang nantinya akan didegradasi oleh enzim-enzim di
sitosol
TIPE POST TRANSLASI

Modifikasi Kimia
• Modifikasi kimia dilakukan dengan penambahan gula, lipid, gugus fosfat ataupun
penambahan lainnya pada polipeptida hasil sintesis
• Berfungsi untuk mengaktifkan beberapa fungsi dari protein atau memberikan sifat
tertentu pada protein
TIPE POST TRANSLASI
Intein Splicing
• Intein → urutan penyela pada beberapa protein, mirip dengan intron pada mRNA
• Intein harus dibuang/dipotong (splicing) dan kemudian disambung (extains) menjadi
protein aktif
 TIPE POST TRANSLASI
Fosforilasi
• Proses penambahan gugus fosfat
• Penting untuk interaksi protein dan degradasi protein
• Membuat protein menjadi lebih hidrofilik

Asetilasi
• Proses penambahan gugus asetil dengan bantuan enzin HAT
• Fungsi → meningkatkan aktivasi transkripsi dan gen tertentu

Metilasi
• Proses penambahan gugus metil pada residu asam amino dengan bantuan enzim
metilase
• Fungsi → untuk regulasi ekspresi gen, fungsi protein

Hidroksilasi
• Proses penambahan gugus hidroksil
• Residu protein dan lisin pada rantai alfa kolagen dihidroksilasi di rektikulum
endoplasma
UJI PROTEIN
 LC-MS Spektroskopi NMR CD Spektroskopi
Kualitatif
Kristalisasi X-Ray Mikroskopi Elektron
Uji Protein
Metode Biuret Metode Braford
Kuantitatif
Metode Lowry Metode Kjeldahl
Ninhidrin

Uji Asam Amino Xanthoprotein

Pauly’s Diazo
 UJI KUALITATIF :
1. LIQUID CHROMATOGRAPHY MASS
SPECTROMETRY
• LC-MS merupakan teknik analisis yang
menggabungkan kemampuan pemisahan fisik
dari kromatografi cair dengan spesifitas
deteksi spektrometri massa.

• LC-MS dapat digunakan untuk memberikan

informasi tentang berat molekul, struktur,
identitas dan kuantitas komponen sampel
tertentu.
Detektor dari kolom LC dihapus dan memasang
kolom untuk antarmuka dengan MS
(antar muka yang digunakan pada LC-MS adalah sumber
ion)
UJI KUALITATIF :
1. LIQUID CHROMATOGRAPHY MASS
SPECTROMETRY
• Prinsip Kerja :
Senyawa dipisahkan atas dasar interaksi
relatif dengan lapisan kimia partikel-partikel
(fase diam) dan elusi pelarut melalui kolom
(fase gerak).
Komponen elusi dari kolom kromatografi
kemudian diteruskan ke spektrometer massa
melalui antarmuka khusus untuk kemudian
diidentifikasi oleh spektrometer massa.
UJI KUALITATIF :
2. KRISTALISASI X-RAY
• Kristalografi sinar-X adalah metode atau alat yang digunakan untuk menentukan struktur
atom dan molekul sebuah kristal dengan cara mendifraksikan seberkas sinar-X ke segala arah.
• Pancaran gelombang sinar-X yang mengenai struktur kristal protein kemudian akan terhambur.
Hamburan sinar-X yang muncul kemudian dibaca dan struktur kristal protein dapat diketahui.
UJI KUALITATIF :
3. SPEKTROSKOPI NMR
• Metode ini digunakan untuk menganalisis protein yang memiliki
asam amino hidrofobik yang sulit untuk dikristalkan sehingga tidak
dapat dianalisis dengan metode x-ray crystallography. (Contohnya :
membrane protein yang memiliki banyak asam amino hidrofobik
akan sulit untuk mengkristalisasi.)
• NMR bekerja berdasarkan prinsip jika nuclei dari beberapa elemen
atom. Seperti hydrogen, akan beresonansi saat sebuah molekul,
seperti protein, ditempatkan pada medan magnet kuat. NMR
mengukur perubahan kimia pada nuclei atom pada protein, yang
bergantung pada atom di sekitarnya dan jarak dengan atom di
sekitarnya .
• NMR akan menghasilkan data berupa kemungkinan struktur yang
terjadi, bukan sebuah struktur. Untuk protein kecil, NMR dapat
secara akurat memprediksi strukturnya secara tiga dimensi.
UJI KUALITATIF :
4. MIKROSKOPI ELEKTRON

• Mikroskop elektron adalah sebuah mikroskop yang

mampu untuk melakukan pembesaran objek sampai 2
juta kali, yang
menggunakan elektrostatik dan elektromagnetik untuk
mengontrol pencahayaan dan tampilan gambar serta
memiliki kemampuan pembesaran objek serta resolusi
yang jauh lebih bagus daripada mikroskop cahaya.
• Mikroskop electron dapat digunakan untuk melihat
struktur protein.
• Jenis mikroskop : TEM, SEM, STEM, ESEM, REM, dll.
UJI KUALITATIF :
5. CD SPEKTROSKOPI
• Metode Circular Dichroism Spectroscopy (CDS) ini digunakan untuk menganalisis struktur
sekunder dan struktur tersier, juga untuk menunjukkan perbandingan konformasi dan
menentukan apakah interaksi protein-protein atau protein-ligan mengubah konformasi protein.
• Prinsip : mengukur perbedaan penyerapan left-handed polarized light right-handed polarized
light. Spektrum-spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negative pada
panjang gelombang 208 nm dan 220 nm, lempeng beta menujukkan satu puncak negative sekitar
210-216 nm. Dengan membangun database protein berstruktur serupa, melalui analisa
computer, dapat dipisahkan elemen dari masing-masing struktur.
UJI KUALITATIF :
6. WESTERN BLOTTING
• Western blotting atau immunoblotting adalah istilah yang dipakai untuk proses transfer dan
imunodeteksi protein pada gel yang bertujuan untuk : (1) mengetahui keberadaan dan berat
molekul protein sampel dalam suatu campuran, (2) membandingkan reaksi silang antar protein,
(3) mempelajari modifikasi protein selama sintesis.
• Prinsip : mendeteksi protein spesifik pada sampel jaringan yang homogen ataupun dari suatu
ekstraksi berdasarkan kemampuan protein tersebut berikatan dengan antibodi.
• Dilakukan melalui 3 tahap : elektroforesis, elektrotransfer, deteksi.
 UJI KUANTITATIF :
1. METODE BIURET
• Uji biuret digunakan untuk menunjukkan adanya ikatan
peptida dalam suatu zat yang diuji. Adanya ikatan peptida
mengindikasikan adanya protein, karena asam
amino berikatan dengan asam amino yang lain melalui
ikatan peptida membentuk protein.
• Prinsip : Ikatan peptida tersebut yang akan bereaksi
dengan reagen biuret menghasilkan perubahan warna.
– Reaksi positif uji biuret ditunjukkan dengan
munculnya warna ungu atau merah muda akibat
adanya persenyawaan antara Cu++ dari reagen biuret
dengan NH dari ikatan peptida dan O dari air.
– Semakin panjang ikatan peptida (banyak asam amino
yang berikatan) akan memunculkan warna ungu,
semakin pendek ikatan peptida (sedikit asam amino
yang berikatan) akan memunculkan warna merah
muda.
UJI KUANTITATIF :
2. METODE LOWRY
• Metode Lowry mengkombinasikan pereaksi biuret dengan
pereaksi lain (Folin-Ciocalteauphenol) yang bereaksi dengan
residu tyrosine dan tryptophan dalam protein.
• Reaksi ini menghasilkan warna kebiruan yang bisa dibaca di
antara 500 – 750 nm, tergantung sensitivitas yang
dibutuhkan. Akan muncul puncak kecil di sekitar 500 nm
yang dapat digunakan untuk menentukan protein dengan
konsentrasi tinggi dan sebuah puncak besar disekitar 750 nm
yang dapat digunakan untuk menentukan kadar protein
dengan konsentrasi rendah.
• Metode ini lebih sensitif untuk protein konsentrasi rendah
dibanding metode biuret.
UJI KUANTITATIF :
3. METODE BRADFORD
• Metode Bradford ialah suatu metode yang dapat digunakan untuk
menganalisis kandungan protein di dalam suatu larutan dengan
menggunakan zat warna Coomassie Blue G-250 sebagai
pengikat protein.
• Prinsip : Zat warna tersebut akan mengikat protein dan mengubah
warna pada larutan yang mengandung protein tersebut dari warna
kemerahan menjadi warna kebiruan.
• Kandungan protein yang berikatan dengan zat warna tersebut
dapat diukur dengan menggunakan instrument spektrofotometer
untuk mengukur nilai absorbansnya pada panjang gelombang
kisaran 465-595 nm. Selanjutnya, nilai absorbans tersebut dapat
digunakan untuk membuat kurva standar yang menjadi dasar
penentuan konsentrasi dan kadar protein di dalam larutan.
 UJI KUANTITATIF :
4. METODE KJELDAHL
• Metode Kjeldahl merupakan metode yang sederhana untuk
penetapan nitrogen total pada asam amino, protein dan
senyawa yang mengandung nitrogen.
• Prinsip : protein dan komponen organik dalam sampel
didestruksi dengan menggunakan asam sulfat dan katalis,
dimana hasil destruksi dinetralkan dengan menggunakan
larutan alkali melalui destilasi. Destilat ditampung dalam
larutan asam borat. Selanjutnya ion- ion borat yang
terbentuk dititrasi dengan menggunakan larutan HCl.
UJI KUANTITATIF :
4. METODE KJELDAHL
UJI ASAM AMINO :
1. UJI NINHIDRIN
• Prinsip : asam amino yang terdapat pada sampel akan bereaksi dengan ninhidrin dan kemudian
membentuk senyawa kompleks berwarna ungu.
UJI ASAM AMINO :
1. UJI NINHIDRIN

• Uji ninhidrin digunakan oleh

kepolisian untuk
menunjukkan sidik jari yang
tertinggal di tempat kejadian
perkara.
• Dilakukan dengan cara
menyemprotkan larutan
ninhidrin pada benda yang
disentuh pelaku sehingga
akan muncul bercak
berwarna keunguan yang
merupakan sidik jari pelaku.
 UJI ASAM AMINO :
2. UJI XANTHOPROTEIN
• Uji xanthoprotein digunakan untuk menunjukkan
adanya asam amino tirosin, fenilalanin, dan triptofan
dalam protein.
• Prinsip : Inti benzen yang terdapat di dalam molekul
tirosin, fenilalanin, dan triptofan akan ter-nitrasi
dengan penambahan HNO3 dan senyawa nitro yang
terbentuk berwarna kuning (dalam lingkungan alkalis akan
terionisasi dengan bebas dan warnanya menjadi lebih tua atau
berubah menjadi jingga.)
UJI ASAM AMINO :
3. UJI PAULY’S DIAZO
• Uji Pauly atau tes Pauly adalah uji kimia untuk mendeteksi asam amino histidin dan tirosin.
• Prinsip : diazotisasi, yaitu reaksi antara amina aromatik dengan sodium nitrit dengan sodium
karbonat membentuk komponen diazonium (komponen diazonium hanya terbentuk
dalam kondisi dingin)
1. Asam sulfanilat akan terdiazotisasi dengan penambahan sodium nitrit dan sodium karbonat.
2. Asam sulfanilat yang telah terdiazotisasi akan membentuk komponen diazonium.
3. Komponen diazonium akan bereaksi dengan cincin imidazole dari histidin dan gugus fenol dari
tirosin membentuk senyawa berwarna merah gelap.
APLIK ASI
PROTEIN
 OUTLINE
Sebagai Bahan Baku Sebagai Katalis
– Kolagen – Produksi asam glukonat dari glukosa
– Senjata Biologis – Hidrolisis pektin dan Selulosa
– Pestisida
– Dalam bidang kedokteran Dalam bentuk Peptida
• Vaksin – Peptida Kaderin
• Eritropoetin – Peptida Angiotensis
• Interferon
• Interleukin
 S E B AG A I B A H A N
BAKU

Kolagen
Kolagen merupakan 75% penyusun
kulit manusia
Kolagen menjaga elastisias kulit dan
mampu meregenerasikan sel kulit
yang baru
Produk turunan kolagen yang umum
ialah gelatin
Kolagen banyak digunakan untuk obat
konsumsi dan krim wajah
Gelatin banyak digunakan untuk
berbagai hal seperti es krim,
pembungkus kapsul, kosmetik, lem,
dsb.
S E N J ATA B I O L O G I S
( P R OT E I N R I C I N
DARI RICINUS
COMMUNIS)

Ricin adalah protein yang

bersifat toksik dan
merupakan jenis toksik A-B
Bersifat toksik karena ricin
membunuh dengan
menginaktivasi ribosom sel
Rantai A pada protein
bersifat racun
Rantai B berfungsi mengikat
protein pada permukaan sel
P E S T I S I DA
Pestisida berbahan dasar protein
disebut biopestisida

Biopestisida yang umum digunakan

saat ini adalah pestisida dari strain
bakteri Bacillus thuringiensis

Bakteri Bacillus thuringiensis

mengandung protein cry yang
bersifat menolak serangga dan
invertebrata seperti nematoda

Protein cry membunuh dengan

melisiskan sel epitel saluran
pencernaan dan membentuk pori
DA L A M B I DA N G
KEDOKTERAN –

VA K S I N

Vaksin umumnya dibuat dari

virus yang dilemahkan namun
masih terdapat kemungkinan
bahwa ada virus yang belum
cukup lemah

Vaksin dari protein atau vaksin

subunit merupakan salah satu
solusi

Menggunakan protein dari

permukaan virus
 DA L A M B I DA N G
KEDOKTERAN -
ERITROPOETIN

Eritropoetin atau Epo adalah hormon

untuk meningkatkan produksi eritrosit
sebagai respon terhadap penurunan
oksigenasi jaringan.
Epo diproduksi terutama di ginjal
Epo akan diproduksi ketika kadar
oksigen rendah dan menuju sumsum
tulang merah untuk menstimulasi
pembentukan sel darah merah
Efek Epo diperantarai oleh EpoR
(reseptor eritropoetin) yang
mengaktivasi jalur persinyalan yang
meningkatkan proliferasi sel dan
penurunan apoptosis
DA L A M B I DA N G
KEDOKTERAN -
INTERFERON

Interferon adalah
sekelompok protein yang
berfungsi menghambat
infeksi dan menstimulasi
sistem imun
Interferon Tipe I
diproduksi hampir di
seluruh sel tubuh dan
memiliki kemampuan
membuat sel resistan
terhadap infeksi
 SEBAGAI KATALIS

Produksi Asam Glukonat dari Glukosa

• Menggunakan enzim glukosa oksidase yang berasal dari Aspergilus niger
• Glukosa mengalami reaksi dehidrogenase sederhana
• Reaksinya sebagai berikut:
Glukosa  Asam glukonat + enzim peroksida
Hidrolisis Pektin dan Selulosa
Hidrolisis selulosa oleh enzim selulase
• Selulase merupakan kumpulan dari beberapa enzim yang bekerja sama dalam menghidrolisis
selulosa
• Setidaknya ada 3 enzim yang terlibat yaitu: endo-b-glukanase, ekso-b-glukanase, dan b-glucosidase
• Reaksi:
Selulosa  Selobiosa  Glukosa

Hidrolisis pektin oleh enzim pektinase

• Sering terjadi dalam pengolahan sari buah
– Reaksi:

Pektin + nH20  Asam Pektat + n MeOH

 DALAM BENTUK PEPTIDA

Peptida Kaderin
• Peptida kaderin merupakan peptide sintetik yang diturunkan dari sekuens kaderin
• Berfungsi sebagai antitumor, menghambat reagregasi sel, dan membantu penghantaran obat
mencapai jaringan target tempat obat bekerja
Peptida Angiotensin
• Peptida angiotensin merupakan hormon yang diciptakan di hati
• Dalam bentuk hormone tidak diketahui fungsinya
• Saat melewati aliran darah di paru-paru dan ginjal diubah oleh enzim menjadi angiotensin II
• Secara keseluruhan, angiotensin II meningkatkan tekanan darah, cairan tubuh, dan kadar natrium.
DAFTAR PUSTAKA

• http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0734975014001876
• https://www.researchgate.net/figure/307466598_fig17_Figure-1-Cry-protein-mode-of-action-
adapted-from-50
• https://explorecuriocity.org/Explore/ArticleId/2797/immunity-and-vaccination-2797.aspx
• http://media.muskuli.com
• http://slideplayer.com/slide/10854132/
• https://www.britannica.com/science/renin-angiotensin-system
• http://www.biologi-sel.com/2012/06/sintesis-protein-dan-kode-genetik.html
• Campbell, N.A., Reece, J.B., Mitchell, L.G. 2002. Biologi. Alih bahasa lestari, R. et al.safitri, A.,
Simarmata, L., Hardani, H.W. (eds). Erlangga, Jakarta.