Fosforilasi Oksidatif Dan Fotoposporilasi

Machine Translated by Google
bab 19
FOSFORILASI OKSIDATIF
DAN FOTOFOSFORILASI
Fosforilasi oksidatifmetabolisme
menghasilkan adalah puncak
padadari energi aerob.
organisme
19.1 Reaksi Transfer Elektron di Mitokondria 691
Semua langkah oksidatif dalam degradasi karbohidrat, lemak,
19.2 Sintesis ATP 704 19.3 dan asam amino bertemu pada tahap akhir respirasi seluler ini,
Regulasi Fosforilasi Oksidatif 716 19.4 Gen Mitokondria: di mana energi oksidasi menggerakkan sintesis ATP.
Fotofosforilasi adalah cara organisme fotosintetik menangkap
Asal dan Efeknya
energi sinar matahari—sumber energi utama dalam biosfer—
Mutasi 719
dan memanfaatkannya untuk membuat ATP. Bersama-sama,
19.5 Peran Mitokondria dalam Apoptosis dan Stres fosforilasi oksidatif dan fotofosforilasi bertanggung jawab atas
Oksidatif 721 sebagian besar ATP yang disintesis oleh sebagian besar
organisme sepanjang waktu.
FOTOSINTESIS: MEMANEN ENERGI CAHAYA
19.6 Ciri Umum Fotofosforilasi 723 19.7 Penyerapan Pada eukariota, fosforilasi oksidatif terjadi pada mitokondria,
fotofosforilasi pada kloroplas.
Cahaya 725 19.8 Peristiwa
Fosforilasi oksidatif melibatkan reduksi O2 menjadi H2O
Fotokimia Sentral: Aliran Elektron yang Didorong dengan elektron yang disumbangkan oleh NADH dan FADH2 ;
Cahaya 730 itu terjadi sama baiknya dalam terang atau gelap. Fotofosforilasi
19.9 Sintesis ATP dengan Fotofosforilasi 740 melibatkan oksidasi H2O menjadi O2, dengan NADP sebagai
akseptor elektron utama; itu benar-benar tergantung pada
energi cahaya. Terlepas dari perbedaannya, kedua proses
konversi energi yang sangat efisien ini memiliki mekanisme
yang pada dasarnya serupa.
Jika sebuah ide muncul dengan sendirinya kepada kita, kita Pemahaman kita saat ini tentang sintesis ATP di
tidak boleh menolaknya hanya karena tidak setuju dengan mitokondria dan kloroplas didasarkan pada hipotesis, yang
deduksi logis dari teori yang berkuasa. diperkenalkan oleh Peter Mitchell pada tahun 1961, bahwa
—Claude Bernard, Pengantar Studi tentang perbedaan transmembran dalam konsentrasi proton adalah
Pengobatan Eksperimental, 1813
cadangan energi untuk energi yang diekstraksi dari reaksi
oksidasi biologis. Teori kemiosmotik ini telah diterima
sebagai salah satu prinsip pemersatu besar biologi abad
Aspek dari posisi konsensus saat ini yang menurut saya ke-20. Ini memberikan wawasan tentang proses fosforilasi
oksidatif dan fotofosforilasi fotofos, dan transduksi energi yang
paling luar biasa dan mengagumkan, adalah altruisme dan
tampaknya berbeda seperti transpor aktif melintasi membran
kemurahan hati yang dengannya mantan dan gerakan flagela bakteri.
penentang hipotesis chemiosmotic tidak hanya menerimanya,
tetapi juga secara aktif mempromosikannya ke status teori. Fosforilasi oksidatif dan fotofosforilasi secara mekanis
—Peter Mitchell, Alamat Nobel, 1978 serupa dalam tiga hal. (1) Keduanya
690
melibatkan aliran elektron melalui rantai pembawa yang Membran luar

ATP sintase
terikat membran. (2) Energi bebas yang disediakan oleh (FoF1)
Bebas permeabel
aliran elektron "menurun" (eksergonik) ini digabungkan Kristus terhadap molekul dan ion kecil
dengan transpor proton "menanjak" melintasi membran
kedap proton, menghemat energi bebas oksidasi bahan
bakar sebagai potensial elektrokimia transmembran (hal.
Membran dalam
.391). (3) Aliran transmembran proton menuruni gradien
Kedap terhadap
konsentrasinya melalui saluran protein spesifik memberikan sebagian besar molekul dan
energi bebas untuk sintesis ATP, dikatalisis oleh kompleks ion kecil, termasuk H
protein membran (ATP sintase) yang menggabungkan Mengandung:
aliran proton dengan fosforilasi ADP. • Pembawa elektron

pernapasan (Kompleks I–IV)
Kita mulai bab ini dengan fosforilasi oksidatif. Kami • Translokase ADP-ATP
pertama-tama menjelaskan komponen rantai transfer • ATP sintase (FoF1)

elektron, organisasinya menjadi kompleks fungsional besar • Transporter
membran lainnya
di membran mitokondria bagian dalam, jalur aliran elektron
melaluinya, dan gerakan proton yang menyertai aliran ini.
Kami kemudian mempertimbangkan kompleks enzim yang Matriks
luar biasa yang, dengan "katalisis rotasi," menangkap Mengandung:
energi aliran proton dalam ATP, dan mekanisme
• Kompleks
pengaturan yang mengoordinasikan fosforilasi oksidatif piruvat
dengan banyak jalur katabolik dimana bahan bakar dehidrogenase
teroksidasi. Dengan pemahaman fosforilasi oksidatif • Enzim
mitokondria ini, kita beralih ke fotofosforilasi, pertama-tama siklus asam
melihat penyerapan cahaya oleh pigmen fotosintesis, sitrat •

Oksidasi asam lemak
kemudian pada aliran elektron yang didorong oleh cahaya enzim •
dari H2O ke NADP dan dasar molekuler untuk Oksidasi
menggabungkan aliran elektron dan proton. asam amino
Kami juga mempertimbangkan kesamaan struktur dan enzim
Ribosom • DNA, ribosom •
mekanisme antara ATP sintase kloroplas dan mitokondria,
Banyak enzim lainnya •
dan dasar evolusioner untuk pelestarian mekanisme ini. saluran Porin
ATP, ADP, Pi , Mg2, Ca2, K •
Banyak intermediet
metabolik yang dapat larut
GAMBAR 19–1 Anatomi biokimia mitokondria. Konvosi (krista)
19.1 Reaksi Transfer Elektron
membran dalam memberikan luas permukaan yang sangat besar.
di Mitokondria Membran dalam mitokondria hati tunggal mungkin memiliki lebih dari
10.000 set sistem transfer elektron (rantai pernapasan) dan molekul ATP
Penemuan pada tahun 1948 oleh Eugene Kennedy dan
sintase, yang didistribusikan di atas permukaan membran.
Albert Lehninger bahwa mitokondria adalah tempat
Mitokondria jantung, yang memiliki krista yang lebih banyak dan dengan
fosforilasi oksidatif pada eukariota menandai dimulainya
demikian area membran dalam yang jauh lebih besar, mengandung lebih
fase modern penelitian dalam dari tiga kali lebih banyak set sistem transfer elektron daripada mitokondria
transduksi energi biologis. hati. Kolam mitokondria dari koenzim dan intermediet secara fungsional
Mitokondria, seperti bakteri terpisah dari kolam sitosol. Mitokondria invertebrata, tumbuhan, dan
gram negatif, memiliki dua eukariota mikroba serupa dengan yang ditunjukkan di sini, tetapi dengan
membran (Gbr. 19–1). Membran banyak variasi dalam ukuran, bentuk, dan derajat belitan membran dalam.
luar mitokondria mudah ditembus
oleh molekul kecil (Mr 5.000) dan
ion, yang bergerak bebas melalui molekul dan ion, termasuk proton (H); satu-satunya spesies
saluran transmembran yang yang melintasi membran ini melakukannya melalui
dibentuk oleh keluarga protein pengangkut khusus. Membran bagian dalam mengandung
membran integral yang disebut komponen rantai pernapasan dan ATP sintase.
porin. Membran bagian dalam Matriks mitokondria, tertutup oleh membran dalam,
Albert L. Lehninger, tidak dapat ditembus oleh yang mengandung kompleks piruvat dehidrogenase dan enzim
1917–1986 paling kecil dari siklus asam sitrat, lemak
692 Bab 19 Fosforilasi Oksidatif dan Fotofosforilasi
jalur oksidasi asam, dan jalur oksidasi asam amino—semua jalur di sitosol, yang lain di mitokondria, dan yang lain lagi memiliki
oksidasi bahan bakar kecuali glikolisis, yang berlangsung di sitosol. isozim mitokondria dan sitosol.
Membran bagian dalam yang permeabel secara selektif memisahkan Dehidrogenase terkait-NAD menghilangkan dua atom hidrogen
zat antara dan enzim jalur metabolisme sitosol dari proses dari substratnya. Salah satunya ditransfer sebagai ion hidrida (: H)
metabolisme yang terjadi dalam matriks. Namun, pengangkut ke NAD; yang lainnya dilepaskan sebagai H dalam medium (lihat
khusus membawa piruvat, asam lemak, dan asam amino atau Gambar 13–15). NADH dan NADPH adalah pembawa elektron yang
turunan -ketonya ke dalam matriks untuk akses ke mesin siklus larut dalam air yang berasosiasi secara reversibel dengan
asam sitrat. ADP dan Pi secara khusus diangkut ke dalam matriks dehidrogenase. NADH membawa elektron dari reaksi katabolik ke
saat ATP yang baru disintesis diangkut keluar. titik masuknya ke rantai pernapasan, kompleks dehidrogenase
NADH yang dijelaskan di bawah ini. NADPH umumnya memasok
elektron untuk reaksi anabolik. Sel mempertahankan kumpulan
NADPH dan NADH yang terpisah, dengan potensial redoks yang
Elektron Disalurkan ke Universal berbeda. Hal ini dicapai dengan mempertahankan rasio [bentuk
tereduksi]/[bentuk teroksidasi] relatif tinggi untuk NADPH dan relatif
Akseptor Elektron
rendah untuk NADH. Baik NADH maupun NADPH tidak dapat
Fosforilasi oksidatif dimulai dengan masuknya elektron ke dalam melintasi membran dalam mitokondria, tetapi elektron yang
rantai pernapasan. Sebagian besar elektron ini muncul dari aksi dibawanya dapat dialirkan secara langsung, seperti yang akan kita
dehidrogenase yang mengumpulkan elektron dari jalur katabolik dan lihat.
menyalurkannya ke akseptor elektron universal—nukleotida
nikotinamida (NAD atau NADP) atau nukleotida flavin (FMN atau Flavoprotein mengandung nukleotida flavin yang sangat erat,
FAD). terkadang kovalen, terikat, baik FMN atau FAD (lihat Gambar 13–
Nikotinamida nukleotida-linked dehydroge nases 18). Nukleotida flavin yang teroksidasi dapat menerima satu
mengkatalisasi reaksi reversibel dari jenis umum berikut: elektron (menghasilkan bentuk semikuinon) atau dua (menghasilkan
FADH2 atau FMNH2). Transfer elektron terjadi karena flavoprotein
memiliki potensial reduksi yang lebih tinggi daripada senyawa yang
Mengurangi NAD substrat yz
dioksidasi. Potensi reduksi standar nukleotida flavin, tidak seperti
substrat teroksidasi NADH H
NAD atau NADP, bergantung pada protein yang terkait dengannya.
Pengurangan NADP substrat yz Interaksi lokal dengan gugus fungsi pada protein mendistorsi orbital
elektron pada cincin flavin, mengubah stabilitas relatif bentuk
substrat teroksidasi NADPH H
teroksidasi dan tereduksi. Pengurangan standar yang relevan
Sebagian besar dehidrogenase yang bekerja dalam katabolisme
spesifik untuk NAD sebagai akseptor elektron (Tabel 19-1). Beberapa
TABEL 19–1 Beberapa Reaksi Penting yang Dikatalisis oleh NAD(P)H-Linked Dehydrogenases
Reaksi* Lokasi†
terkait NAD
-Ketoglutarat KoA NAD yz suksinil-KoA CO2 NADH H M

L-Malat NAD yz oksaloasetat NADH H M dan C
Piruvat CoA NAD yz asetil-KoA CO2 NADH H M
Gliseraldehida 3-fosfat Pi NAD yz 1,3-bifosfogliserat NADH H C
NAD laktat yz piruvat NADH H C
-Hidroksiasil-KoA NAD yz -ketoasil-KoA NADH H M
terkait NADP
NADP glukosa 6-fosfat yz 6-fosfoglukonat NADPH H C
terkait NAD atau NADP
L-Glutamat H2O NAD(P) yz -ketoglutarat NH4 NAD(P)H M
Isositrat NAD(P) yz -ketoglutarat CO2 NAD(P)H H M dan C
*Reaksi ini dan enzimnya dibahas dalam Bab 14 sampai 18. † M

menandakan mitokondria; C. sitosol.
Oleh karena itu potensinya adalah dari flavoprotein tertentu, CH3

HAI
bukan dari FAD atau FMN yang diisolasi. Nukleotida flavin harus
CH3O (CH2 CH C CH2)10 H
dianggap sebagai bagian dari situs aktif flavoprotein daripada
Ubiquinone (Q)
reaktan atau produk dalam reaksi transfer elektron. Karena (teroksidasi penuh)
flavoprotein dapat berpartisipasi baik dalam transfer satu atau CH3O CH3
dua elektron, mereka dapat berfungsi sebagai perantara antara HAI
reaksi di mana dua elektron disumbangkan (seperti dalam

He
dehidrogenasi) dan reaksi di mana hanya satu elektron yang
diterima (seperti dalam reduksi kuinon). ke hydroquinone, HAI•
dijelaskan di bawah). CH3O R

Radikal semikuinon
( •QH)
Elektron Melewati Serangkaian
CH3O CH3
Pembawa yang Terikat-Membran
OH
Rantai pernapasan mitokondria terdiri dari serangkaian pembawa He
elektron yang bekerja secara berurutan, yang sebagian besar
merupakan protein integral dengan gugus prostetik yang mampu OH
menerima dan menyumbangkan satu atau dua elektron. CH3O R
Tiga jenis transfer elektron terjadi pada fosforilasi oksidatif: (1) Ubiquinol (QH2)
(tereduksi penuh)
transfer elektron secara langsung, seperti pada reduksi Fe3
CH3O CH3
menjadi Fe2; (2) transfer sebagai atom hidrogen (H e); dan (3)
OH
transfer sebagai ion hidrida (:H), yang mengandung dua elektron.
Istilah ekuivalen pereduksi digunakan untuk menunjukkan GAMBAR 19–2 Ubiquinon (Q, atau koenzim Q). Reduksi lengkap
ekuivalen elektron tunggal yang ditransfer dalam reaksi reduksi ubiquinone membutuhkan dua elektron dan dua proton, dan terjadi
oksidasi. dalam dua langkah melalui perantara radikal semiquinone.
Selain NAD dan flavoprotein, tiga jenis molekul pembawa
elektron lainnya berfungsi dalam rantai pernapasan: kuinon
hidrofobik (ubiquinon) dan dua jenis protein yang mengandung mendekati 560 nm pada tipe b, dan mendekati 550 nm pada tipe
besi (cytochromes dan protein besi-sulfur). Ubiquinone (juga c. Untuk membedakan antara sitokrom yang terkait erat dari satu
disebut koenzim Q, atau hanya Q) adalah ben zoquinone yang jenis, penyerapan maksimum yang tepat kadang-kadang
larut dalam lemak dengan rantai samping isoprenoid yang digunakan dalam nama, seperti pada sitokrom b562.
panjang (Gbr. 19-2). Kofaktor heme dari sitokrom a dan b terikat erat, tetapi tidak
Senyawa plastoquinone (dari kloroplas tumbuhan) dan secara kovalen, dengan protein yang terkait; heme sitokrom tipe-
menaquinone (bakteri) yang terkait erat memainkan peran yang c terikat secara kovalen melalui residu Cys (Gbr. 19–3). Seperti
analog dengan ubiquinone, membawa elektron dalam rantai flavoprotein, potensial reduksi standar atom besi heme sitokrom
transfer elektron yang terkait dengan membran. Ubiqui none bergantung pada interaksinya dengan rantai samping protein dan
dapat menerima satu elektron untuk menjadi radikal semi quinone karena itu berbeda untuk setiap sitokrom. Sitokrom tipe a dan b
(QH) atau dua elektron untuk membentuk ubiquinol (QH2) (Gbr. dan beberapa tipe c adalah protein integral dari membran dalam
19–2) dan, seperti pembawa flavoprotein, ia dapat bertindak di mitokondria. Satu pengecualian yang mencolok adalah sitokrom
persimpangan antara donor dua elektron dan akseptor satu c mitokondria, protein larut yang berasosiasi melalui interaksi
elektron. Karena ubiquinone kecil dan hidrofobik, ia dapat dengan elektrostatik dengan permukaan luar membran dalam. Kami
bebas berdifusi di dalam lapisan ganda lipid dari membran menjumpai sitokrom c dalam diskusi sebelumnya tentang struktur
mitokondria bagian dalam dan dapat memindahkan ekuivalen protein (lihat Gambar 4-18).
pereduksi antara pembawa elektron lain yang kurang bergerak di
membran. Dan karena membawa baik elektron maupun proton,
ia memainkan peran sentral dalam menggabungkan aliran
elektron dengan gerakan proton.
Sitokrom adalah protein dengan karakteristik penyerapan
cahaya tampak yang kuat, karena besinya mengandung gugus Pada protein besi-sulfur,
prostetik heme (Gbr. 19-3) . Mito chondria mengandung tiga yang pertama kali ditemukan oleh
kelas sitokrom, yang diberi nama a, b, dan c, yang dibedakan Helmut Beinert, besi tidak terdapat
berdasarkan perbedaan spektrum penyerapan cahayanya. Setiap dalam heme tetapi berasosiasi
jenis cytochrome dalam keadaan tereduksi (Fe2) memiliki tiga dengan atom sulfur anorganik atau
pita serapan dalam rentang yang terlihat (Gbr. 19–4). Pita dengan atom sulfur dari residu Cys
panjang gelombang terpanjang mendekati 600 nm pada sitokrom dalam protein, atau keduanya. Besi-
tipe a , sulfur (Fe-S) ini Helmut Beinert
S Cys
CH3 CH CH2 CH3 CH CH3
Cys S
CH2CH _
N CH3 CH3 CH N CH3
N Rawa N Rawa
N N
CH3 CH2 CH2 MENDEKUT CH3 CH2CH2 MENDEKUT
CH3 CH2CH2COO CH3 CH2CH2COO

Iron protoporphyrin IX (dalam Heme C
sitokrom tipe-b) (dalam sitokrom tipe-c)
CH3 CH CH2 GAMBAR 19–3 Gugus sitokrom prostetik.

OH Setiap kelompok terdiri dari empat cincin beranggota
lima yang mengandung nitrogen dalam struktur siklik
CH3 CH2 CH CH3
N yang disebut porfirin. Empat atom nitrogen dikoordinasikan
N Rawa dengan ion Fe pusat, baik Fe2 atau Fe3. Iron

CH3 CH3 CH3
protoporphyrin IX ditemukan dalam sitokrom tipe-b dan
N
CH3 CH2 CH2 MENDEKUT dalam hemoglobin dan mioglobin (lihat Gambar 4-17).
Heme c terikat secara kovalen dengan protein sitokrom
c melalui ikatan tioeter ke dua residu Cys. Heme a,
MEMBERI CH2CH2COO
ditemukan pada sitokrom tipe-a, memiliki ekor isoprenoid
Heme A
panjang yang melekat pada salah satu cincin
(dalam sitokrom tipe-a)
beranggota lima. Sistem ikatan rangkap terkonjugasi
(berarsir merah muda) dari cincin porfirin bertanggung
jawab atas penyerapan cahaya tampak oleh heme ini.
pusat berkisar dari struktur sederhana dengan satu atom Fe yang

100
terkoordinasi hingga empat gugus Cys OSH hingga pusat Fe-S
Mengurangi yang lebih kompleks dengan dua atau empat atom Fe (Gbr. 19–5).
cyt c Protein besi-sulfur Rieske (dinamai menurut penemunya, John
S. Rieske) adalah variasi dari tema ini, di mana satu atom Fe
Cyt terkoordinasi dengan dua residu-Nya daripada dua residu Cys.
teroksidasi c Semua protein besi-sulfur berpartisipasi dalam transfer satu
elektron di mana satu atom besi dari gugus besi-sulfur dioksidasi
Penyerapan
cahaya
relatif
(%)
50 atau direduksi.
Setidaknya delapan protein Fe-S berfungsi dalam transfer elektron
mitokondria. Potensi reduksi protein Fe-S bervariasi dari 0,65 V
hingga 0,45 V, tergantung pada lingkungan mikro besi di dalam
protein.
Dalam keseluruhan reaksi yang dikatalisis oleh rantai
pernapasan drial mitokondria, elektron bergerak dari NADH,
suksinat, atau donor elektron primer lainnya melalui flavoprotein,
0 300 400 500 600 ubiquinon, protein besi-sulfur, dan cy tochromes, dan akhirnya
ke O2 . Melihat metode yang digunakan untuk menentukan urutan
Panjang gelombang (nm)
di mana pembawa bertindak bersifat instruktif, karena pendekatan
GAMBAR 19–4 Spektrum serapan sitokrom c (cyt c) dalam bentuk teroksidasi umum yang sama telah digunakan untuk mempelajari rantai
(merah) dan tereduksi (biru). Juga diberi label karakter transfer elektron lainnya, seperti rantai kloroplas.
istik ,, dan band dari bentuk tereduksi.
(A) Protein (B) (C)
S Cys
Fe
S
S
Cys S Fe
Cys S S Cys Cys S Cys S S
S Cys S Fe
Fe Fe S Cys
Fe Fe S
Cys S S Cys Cys S S CS ys
(D)
GAMBAR 19–5 Pusat besi-sulfur. Pusat Fe-S dari protein besi-

sulfur mungkin sesederhana (a), dengan satu ion Fe yang dikelilingi
oleh atom S dari empat residu Cys. Pusat lainnya termasuk atom
anorganik dan Cys S, seperti pada pusat (b) 2Fe-2S atau (c)
4Fe-4S. (d) Feredoksin dari cyanobacterium Anabaena 7120 memiliki
satu pusat 2Fe-2S (PDB ID 1FRD); Fe berwarna merah, S2 anorganik
berwarna kuning, dan S dari Cys berwarna jingga. (Perhatikan
bahwa dalam penunjukan ini hanya atom S anorganik yang dihitung.
Misalnya, di pusat 2Fe-2S (b), setiap ion Fe sebenarnya dikelilingi
oleh empat atom S.) Potensi reduksi standar yang tepat dari besi di
pusat-pusat ini tergantung pada jenis pusat dan interaksinya dengan protein terkait.
Pertama, potensial reduksi standar dari masing-masing Q ÿ sitokrom b ÿ sitokrom c1 ÿ sitokrom c ÿ sitokrom a ÿ sitokrom a3
pembawa elektron telah ditentukan secara eksperimental (Tabel ÿ O2. Akan tetapi, perhatikan bahwa urutan potensial reduksi standar
19-2). Kami berharap pembawa berfungsi dalam urutan peningkatan tidak harus sama dengan urutan potensial reduksi aktual dalam
potensial reduksi, karena elektron cenderung mengalir secara spontan kondisi seluler, yang bergantung pada konsentrasi bentuk tereduksi
dari pembawa E lebih rendah ke pembawa E lebih tinggi. Urutan dan teroksidasi (hal. 510). Metode kedua untuk menentukan urutan
pembawa yang disimpulkan dengan metode ini adalah NADH ÿ
TABEL 19–2 Potensi Reduksi Standar Rantai Pernapasan dan Pembawa Elektron Terkait
Reaksi redoks (setengah reaksi) E (V)
2 jam 2e 8n H2 0,414
MEREKA H2e8nNADH 0,320
NADP H 2e 8n NADPH 0,324
NADH dehidrogenase (FMN) 2H 2e 8n NADH dehidrogenase (FMNH2) 0,30
Ubiquinon 2H 2e 8n ubiquinol 0,045
Sitokrom b (Fe3) e 8n sitokrom b (Fe2) 0,077
Sitokrom c1 (Fe3) e 8n sitokrom c1 (Fe2) 0,22
Sitokrom c (Fe3) e 8n sitokrom c (Fe2) 0,254
Sitokrom a (Fe3) e 8n sitokrom a (Fe2) 0,29
Sitokrom a3 (Fe3) e 8n sitokrom a3 (Fe2) 0,35
1
2 O2 2H 2e 8n H2O 0,8166
rotenone GAMBAR 19–6 Metode untuk menentukan

urutan pembawa elektron. Metode ini
NADH mengukur efek penghambat elektron
Q Cyt b Cyt c1 Cyt c Cyt ( a3) 2
transfer pada keadaan oksidasi masing-masing pembawa.
Dengan adanya donor elektron dan O2, masing-

masing inhibitor menyebabkan pola karakteristik
antimisin A
pembawa teroksidasi/tereduksi: sebelum
NADH Q Cyt b Cyt Cyt blok menjadi tereduksi (biru), dan yang setelah
Cyt c1 C sebuah a3 ( ) O2
blok menjadi teroksidasi (merah muda).
CN atau CO
NADH Q Cyt b Cyt c1 Cyt c Cyt ( a3) O2
pembawa elektron melibatkan pengurangan seluruh rantai pembawa kompleks yang dapat dipisahkan secara fisik. Perawatan lembut membran
secara eksperimental dengan menyediakan sumber elektron tetapi tidak mitokondria bagian dalam dengan deterjen memungkinkan resolusi empat
ada akseptor elektron (tidak ada O2). Ketika O2 tiba-tiba dimasukkan ke kompleks pembawa elektron yang unik, masing-masing mampu
dalam sistem, laju di mana setiap pembawa elektron teroksidasi (diukur mengkatalisasi transfer elektron melalui sebagian rantai (Tabel 19-3;
secara spektroskopi) mengungkapkan urutan fungsi pembawa. Pembawa Gambar.
O2 terdekat (di ujung rantai) melepaskan elektronnya terlebih dahulu, 19–7). Kompleks I dan II mengkatalisasi transfer elektron ke ubikuinon
pembawa kedua dari ujung dioksidasi berikutnya, dan seterusnya. dari dua donor elektron yang berbeda: NADH (Kompleks I) dan suksinat
Eksperimen semacam itu telah mengkonfirmasi urutan yang diturunkan (Kompleks II). Kompleks III membawa elektron dari ubikuinon tereduksi
dari potensial reduksi standar. ke sitokrom c, dan Kompleks IV melengkapi urutan dengan mentransfer
elektron dari sitokrom c ke O2.
Dalam konfirmasi akhir, agen yang menghambat aliran elektron Kami sekarang melihat lebih detail pada struktur dan
melalui rantai telah digunakan dalam kombinasi dengan pengukuran fungsi setiap kompleks rantai pernapasan mitokondria.
derajat oksidasi masing-masing pembawa. Dengan adanya O2 dan donor
elektron, pembawa yang berfungsi sebelum langkah yang dihambat
Kompleks I: NADH ke Ubiquinon Gambar 19–8 mengilustrasikan
menjadi tereduksi penuh, dan pembawa yang berfungsi setelah langkah
hubungan antara Kompleks I dan II dan ubiquinon.
ini teroksidasi sempurna (Gbr. 19–6). Dengan menggunakan beberapa
Kompleks I, juga disebut NADH: ubiquinone oxidore ductase atau
inhibitor yang memblokir langkah-langkah berbeda dalam rantai,
NADH dehydrogenase, adalah enzim besar yang terdiri dari 42 rantai
vestigator telah menentukan seluruh urutan; itu sama dengan yang
polipeptida yang berbeda, termasuk flavoprotein yang mengandung FMN
disimpulkan dalam dua pendekatan pertama.
dan setidaknya enam pusat belerang besi. Mikroskop elektron beresolusi
tinggi menunjukkan Kompleks I berbentuk L, dengan satu lengan L di
membran dan lengan lainnya memanjang ke matriks. Seperti yang
Fungsi Pembawa Elektron dalam Kompleks Multienzim
ditunjukkan pada Gambar 19–9, Kompleks I mengkatalisasi dua proses
Pembawa elektron dari rantai pernapasan digabungkan ke dalam simultan dan wajib digabungkan: (1)
supramolekul yang tertanam dalam membran
TABEL 19–3 Komponen Protein dari Rantai Transfer Elektron Mitokondria

Kompleks enzim/protein Massa (kDa) Jumlah subunit* Gugus prostetik
I NADH dehidrogenase 850 43 (14) FMN, Fe-S

II Suksinat dehidrogenase 140 FAD, Fe-S
III Ubiquinone sitokrom c oksidoreduktase 250 4 Hemes, Fe-S
† 13 Dia me
Sitokrom c
Sitokrom oksidase IV 160 11 1 13 (3–4) Hemes; CuA, CuB
*
Jumlah subunit dalam ekuivalen bakteri dalam tanda kurung.
†
Sitokrom c bukan bagian dari kompleks enzim; ia bergerak antara Kompleks III dan IV sebagai protein yang larut secara bebas.
Pengobatan dengan digitonin Antarmembran

Gliserol gliserol
ruang angkasa
3-fosfat 3-fosfat
dehidrogenase
(sitosol)
MODE
Fe-S Q
SAYA II
Fe-S
FMN
Fe-S
Ruptur osmotik MODE
(MODE)
ETF: Q
NADH NAD+ Suksinat oksidoreduktase
Fragmen
ETF
membran dalam
(MODE)
Matriks
Fragmen membran SAYA
asil-CoA
luar dibuang II dehidrogenase
IV AKU AKU AKU
ATP MODE
sintase
Lemak asil-CoA
GAMBAR 19–8 Jalur elektron dari NADH, suksinat, asil lemak-KoA,

dan gliserol 3-fosfat menjadi ubikuinon. Elektron dari NADH melewati
Pelarutan dengan deterjen diikuti
dengan kromatografi penukar ion flavoprotein ke serangkaian protein besi-sulfur (di Kompleks I) dan kemudian
ke Q. Elektron dari suksinat melewati flavoprotein dan beberapa pusat Fe-
S (di Kompleks II) dalam perjalanan ke Q. Gliserol 3-fosfat menyumbangkan
elektron ke flavoprotein (gliserol 3-fosfat dehidrogenase) pada permukaan
SAYA II AKU AKU AKU IV ATP
sintase luar membran mitochondrial bagian dalam, dari mana mereka lolos ke Q.
Asil-CoA dehydro genase (enzim oksidasi pertama) mentransfer elektron
ke transfer elektron flavoprotein (ETF), dari mana mereka lolos ke Q
melalui ETF: ubiquinone oksidoreduktase.
transfer eksergonik ke ubikuinon dari ion hidrida dari

NADH Q Suksinat QQ Cyt c Cyt c O2 ATP ADP NADH dan sebuah proton dari matriks, dinyatakan oleh
Pi Markas Besar NADH Di NAD QH2 (19–1)
Reaksi dikatalisis oleh fraksi
terisolasi in vitro dan (2) transfer endergonik empat proton dari matriks ke
ruang antarmembran. Kompleks I adalah pompa proton
GAMBAR 19–7 Pemisahan kompleks fungsional rantai pernapasan. yang didorong oleh energi transfer elektron, dan reaksi
Membran luar mitokondria pertama-tama dihilangkan dengan perlakuan yang dikatalisisnya bersifat vektor: ia menggerakkan
dengan deterjen digitonin. Fragmen-fragmen membran dalam kemudian proton ke arah tertentu dari satu lokasi (matriks, yang
diperoleh dengan pecahnya mitokondria secara osmotik, dan fragmen- menjadi bermuatan negatif dengan kepergian proton) ke
fragmen tersebut dilarutkan dengan lembut dalam detergen kedua. lokasi lain (ruang antarmembran, yang menjadi bermuatan
Campuran yang dihasilkan dari protein membran dalam diselesaikan positif). Untuk menekankan sifat vektor proses, reaksi
dengan kromatografi pertukaran ion menjadi kompleks yang berbeda (I keseluruhan sering ditulis dengan subskrip yang
sampai IV) dari rantai pernapasan, masing-masing dengan komposisi menunjukkan lokasi proton: P untuk sisi positif membran
proteinnya yang unik (lihat Tabel 19–3), dan enzim ATP sintase (kadang-
dalam (ruang antarmembran), N untuk sisi negatif (ruang
kadang disebut Kompleks V). Kompleks terisolasi I sampai IV mengkatalisasi
antarmembran). matriks):
transfer antara donor (NADH dan suksinat), pembawa perantara (Q dan
sitokrom c), dan O2, seperti yang ditunjukkan. Secara in vitro, ATP sintase
yang diisolasi hanya memiliki aktivitas hidrolisis ATP (ATPase), bukan sintesis ATP. NADH5H N Q Pada NAD QH2 4H P (19–2)
Amytal (obat barbiturat), rotenone (produk tanaman yang biasa digunakan

4H+
sebagai insektisida), dan piericidin A (antibiotik) menghambat aliran elektron
Kompleks I Ruang antarmembran dari pusat Fe-S Kompleks I ke ubiquinone (Tabel 19-4) dan karenanya
( sisi P) memblokir keseluruhan proses fosforilasi oksidatif.
Q
2e–
Ubiquinol (QH2, bentuk tereduksi penuh; Gambar 19-2) berdifusi di
N-2 QH2 dalam membran mitokondria bagian dalam dari Kompleks I ke Kompleks III,
Fe-S
di mana ia dioksidasi menjadi Q dalam proses yang juga melibatkan
pergerakan keluar H.
Matriks FMN
Matriks ( sisi N)
lengan Kompleks II: Suksinat menjadi Ubikuinon Kami menjumpai Kompleks II
2e–
2H+ di Bab 16 sebagai suksinat dehidroge nase, satu-satunya enzim yang
Selaput
lengan terikat membran dalam siklus asam sitrat (hal. 612). Meskipun lebih kecil dan
lebih sederhana daripada Kompleks I, ia mengandung lima gugus prostetik
NADH NAD+H+ dari dua jenis dan empat subunit protein yang berbeda (Gbr. 19-10).
GAMBAR 19–9 NADH: ubiquinone oksidoreduktase (Kompleks I). Kompleks I

Subunit C dan D adalah protein membran integral, masing-masing dengan
mengkatalisis transfer ion hidrida dari NADH ke FMN, dari mana dua elektron
tiga heliks transmembran. Mereka mengandung gugus heme, heme b, dan
melewati serangkaian pusat Fe-S ke protein sulfur besi N-2 di lengan matriks
tempat pengikatan untuk ubiquinone, akseptor elektron terakhir dalam reaksi
kompleks. Transfer elektron dari N-2 ke ubiquinone pada lengan membran
yang dikatalisis oleh Kompleks II. Subunit A dan B meluas ke matriks (atau
membentuk QH2, yang berdifusi ke dalam lapisan ganda lipid. Transfer elektron ini
sitosol bakteri); mereka berisi tiga pusat 2Fe-2S, FAD terikat, dan situs
juga mendorong ekspulsi dari matriks empat proton per pasang elektron. Mekanisme
pengikatan untuk substrat, suksinat. Jalur transfer elektron dari situs
detail yang menggabungkan transfer elektron dan proton dalam Kompleks I belum
pengikatan suksinat ke FAD, kemudian melalui pusat Fe-S ke situs pengikatan
diketahui, tetapi mungkin melibatkan siklus Q yang serupa dengan yang ada di
Q, panjangnya lebih dari 40 Å,
Kompleks III di mana QH2 berpartisipasi dua kali per pasangan elektron (lihat
Gambar 19–12). Fluks proton menghasilkan potensial elektrokimia melintasi membran
mitokondria bagian dalam (sisi N negatif, sisi P positif), yang menghemat sebagian
tetapi tidak ada jarak transfer elektron individu
energi yang dilepaskan oleh reaksi transfer elektron. Potensi elektrokimia ini
mendorong sintesis ATP. melebihi sekitar 11 Å—jarak yang masuk akal untuk transfer elektron cepat
(Gbr. 19–10).
TABEL 19–4 Agen yang Mengganggu Fosforilasi Oksidatif atau Fotofosforilasi

Jenis gangguan Menggabungkan* Target/modus aksi
Penghambatan transfer elektron Sianida ÿ ÿ
Menghambat sitokrom oksidase

Karbon monoksida ÿ
Antimisin A Memblokir transfer elektron dari sitokrom b ke sitokrom c1
Myxothiazol ÿ
Rotenon
ÿ Cegah transfer elektron dari pusat Fe-S ke ubiquinone
Amytal
Piericidin A ÿÿÿ
DCMU Bersaing dengan QB untuk mengikat situs di PSII

Penghambatan ATP sintase Aurovertin Menghambat F1
ÿ
Oligomisin
ÿ
Menghambat Fo dan CFo
Venturicidin ÿ
DCCD Memblokir aliran proton melalui Fo dan CFo

Pelepasan fosforilasi dari transfer FCCP ÿ
ÿ
Pembawa proton hidrofobik
elektron DNP ÿ
Valinomisin K ionofor
Termogenin Dalam lemak coklat, membentuk pori-pori penghantar proton di mitokondria bagian dalam
selaput
Penghambatan pertukaran ATP-ADP Atractyloside Menghambat adenine nucleotide translocase
* DCMU adalah 3-(3,4-diklorofenil)-1,1-dimetilurea; DCCD, disikloheksilkarbodiimida; FCCP, sianida-p-trifluoromethoxyphenylhydrazone;

DNP, 2,4-dinitrofenol.
GAMBAR 19–10 Struktur Kompleks II (suksinat dehidrogenase) dari E. coli

(PDB ID 1NEK). Enzim memiliki dua sub unit transmembran, C (hijau) dan D (biru);
ekstensi sitoplasma mengandung sub unit B (oranye) dan A (ungu). Tepat di
Situs
pengikatan belakang FAD di subunit A (emas) adalah situs pengikatan untuk suksinat (ditempati
substrat A
dalam struktur kristal ini oleh penghambat oksaloasetat, hijau). Subunit B memiliki
tiga set pusat Fe-S (kuning dan merah); ubiquinone (kuning) terikat pada subunit C;
dan heme b (ungu) terjepit di antara subunit C dan D. Molekul kardi olipin terikat
sangat erat dengan subunit C sehingga tampak dalam struktur kristal (pengisian
ruang abu-abu). Elektron bergerak (panah biru) dari suksinat ke FAD, kemudian
MODE
melalui tiga pusat Fe-S ke ubikuinon. Heme b tidak berada di jalur utama transfer
elektron tetapi melindungi terhadap pembentukan spesies oksigen reaktif (ROS) oleh
elektron yang tersesat.
pusat
Fe-S
Sitoplasma flavoprotein acyl-CoA dehydrogenase (lihat Gambar 17-8),

( sisi N) melibatkan transfer elektron dari substrat ke FAD
dehydrogenase, kemudian ke flavoprotein pemindah elektron
(ETF), yang pada gilirannya meneruskan elektronnya ke
ETF: ubiquinone oksidoreduktase ( Gambar 19–8). Enzim
Ubiquinon ini mentransfer elektron ke dalam rantai pernapasan dengan
mereduksi ubiquinone. Gliserol 3-fosfat, terbentuk baik dari
QH2 Heme b gliserol yang dilepaskan oleh penguraian triasilgliserol atau
dengan reduksi dihidroksiaseton fosfat dari glikolisis,
dioksidasi oleh gliserol 3-fosfat dehidrogenase (lihat
Gambar 17–4). Enzim ini adalah protein flavo yang terletak
di permukaan luar membran mitochondrial bagian dalam,
dan seperti suksinat dehidrogenase dan asil-CoA
dehidrogenase, enzim ini menyalurkan elektron ke dalam
D
Periplasma Kardiolipin
rantai pernapasan dengan mereduksi ubiquinon (Gbr. 1).
( sisi P) C 19–8). Peran penting gliserol 3-fosfat de hidrogenase dalam
bolak-balik mengurangi ekuivalen dari NADH sitosol ke
dalam matriks mitokondria dijelaskan dalam Bagian 19.2
(lihat Gambar 19-28). Efek dari masing-masing enzim
pemindah elektron ini adalah memberi kontribusi pada
Heme b Kompleks II tampaknya tidak berada di jalur kumpulan ubiquinone tereduksi. QH2 dari semua reaksi ini
langsung transfer elektron; itu mungkin berfungsi direoksidasi oleh Kompleks III.
sebagai gantinya untuk mengurangi frekuensi elektron
"bocor" keluar dari sistem, bergerak dari suksinat ke molekul Kompleks III: Ubiquinon ke Sitokrom c Kompleks
oksigen untuk menghasilkan spesies oksigen reaktif (ROS) pernapasan berikutnya, Kompleks III, juga disebut
hidrogen peroksida (H2O2) dan radikal superoksida (O2 ) kompleks sitokrom bc1 atau ubiquinon: sitokrom c
yang dijelaskan dalam Bagian 19.5. Manusia dengan mutasi oksidore duktase, memasangkan transfer elektron dari
titik pada subunit Kompleks II di dekat heme b atau tempat ubiquinol (QH2) ke sitokrom c dengan transpor vektor proton
pengikatan kuinon menderita para ganglioma herediter. dari matriks ke ruang bran intermem. Penentuan struktur
Kondisi yang diwariskan ini ditandai dengan tumor jinak di lengkap dari kompleks besar ini (Gbr. 19-11) dan Kompleks
kepala dan leher, umumnya di badan karotis, organ yang IV (di bawah) dengan kristalografi sinar-X, yang dicapai
mendeteksi kadar O2 dalam darah. antara tahun 1995 dan 1998, merupakan penanda dalam
Mutasi ini menghasilkan produksi ROS yang lebih besar dan studi transfer elektron mitokondrial, menyediakan kerangka
mungkin kerusakan jaringan yang lebih besar selama struktural untuk mengintegrasikan banyak pengamatan
oksidasi suksinat. ÿ biokimia pada fungsi kompleks pernapasan.
Substrat lain untuk dehidrogenase mitokondria
meneruskan elektron ke dalam rantai pernapasan pada Berdasarkan struktur Kompleks III dan studi biokimia
tingkat ubiquinone, tetapi tidak melalui Kompleks II. Langkah terperinci dari reaksi redoks, model yang masuk akal telah
pertama dalam oksidasi lemak asil-CoA, dikatalisis oleh diusulkan untuk lewatnya elektron
Sitokrom c1
Sitokrom c
2Fe-2S
Protein Protein
Sitokrom c1 belerang besi Rieske
Ruang belerang besi Rieske
antarmembran ( sisi P) Sitokrom b
( sisi P) QP
c1
pusat
bL 2Fe-2S
Dia me QN
bH
Matriks
( sisi N) Sitokrom b
( sisi N)
(A) (B)
GAMBAR 19–11 Kompleks sitokrom bc1 (Kompleks III). Kompleksnya QH2 ke protein besi-sulfur Rieske, berikatan di QP, dekat pusat 2Fe-2S
adalah dimer dari monomer identik, masing-masing dengan 11 sub unit dan heme bL di sisi P. Struktur dimer sangat penting untuk fungsi
berbeda. (a) Struktur monomer. Inti fungsional adalah tiga sub unit: Kompleks III. Antarmuka antara monomer membentuk dua kantong,
sitokrom b (hijau) dengan dua heme (bH dan bL, merah terang); protein masing-masing berisi situs QP dari satu monomer dan situs QN dari yang
besi-sulfur Rieske (ungu) dengan pusat 2Fe-2S (kuning); dan sitokrom c1 lain. Perantara ubiquinone bergerak di dalam kantong terlindung ini.
(biru) dengan heme (merah) (PDB ID 1BGY). (b) Unit fungsional dimerik.
Sitokrom c1 dan proyek protein besi-sulfur Rieske dari permukaan P dan Kompleks III mengkristal dalam dua konformasi berbeda (tidak diperlihatkan).
dapat berinteraksi dengan sitokrom c (bukan bagian dari kompleks Dalam satu, pusat Rieske Fe-S dekat dengan akseptor elektronnya, heme
fungsional) di ruang antarmembran. Kompleks ini memiliki dua tempat sitokrom c1, tetapi relatif jauh dari sitokrom b dan situs pengikatan QH2 di
pengikatan yang berbeda untuk ubiquinone, QN dan QP, yang berhubungan mana pusat Rieske Fe-S menerima elektron. Di sisi lain, pusat Fe-S telah
dengan tempat penghambatan oleh dua obat yang menghambat fosforilasi menjauh dari sitokrom c1 dan menuju sitokrom b. Protein Rieske
oksidatif. Antimisin A, yang menghalangi aliran elektron dari heme bH ke diperkirakan terombang-ambing di antara dua konformasi ini karena
Q, berikatan di QN, dekat dengan heme bH di sisi N (matriks) membran. tereduksi, kemudian teroksidasi.
Myxothiazol, yang mencegah aliran elektron dari
dan proton melalui kompleks. Persamaan bersih untuk reaksi Kompleks IV: Sitokrom c menjadi O2 Pada langkah terakhir
redoks siklus Q ini (Gbr. 19–12) adalah rantai pernapasan, Kompleks IV, juga disebut sitokrom
oksidase, membawa elektron dari sitokrom c ke molekul
QH2 2 cyt c1 (teroksidasi) 2H N Aktif
oksigen, mereduksinya menjadi H2O. Kompleks IV adalah enzim
Q 2 cyt c1 (dikurangi) 4H P (19–3)
besar (13 subunit; Mr 204.000) dari membran mitochondrial
Siklus Q mengakomodasi peralihan antara dua pembawa bagian dalam. Bakteri mengandung bentuk yang jauh lebih
elektron ubikuinon dan pembawa satu elektron—sitokrom b562, sederhana, dengan hanya tiga atau empat subunit, tetapi masih
b566, c1, dan c—dan menjelaskan stoikiometri terukur dari empat mampu mengkatalisasi transfer elektron dan pemompaan proton.
proton yang ditranslokasi per pasang elektron yang melewati Perbandingan kompleks mitokondria dan bakteri menunjukkan
Kompleks III ke sitokrom C. Meskipun jalur elektron melalui bahwa tiga subunit sangat penting untuk fungsi tersebut (Gbr.
segmen rantai pernapasan ini rumit, efek bersih dari transfernya 19-13).
sederhana: QH2 dioksidasi menjadi Q dan dua molekul sitokrom Subunit mitokondria II mengandung dua ion Cu yang
c direduksi. dikomplekskan dengan gugus OSH dari dua residu Cys di pusat
binuklir (CuA; Gambar 19–13b) yang menyerupai pusat 2Fe-2S
Sitokrom c (lihat Gambar 4-18) adalah protein terlarut dari dari protein besi-sulfur. Subunit I berisi dua gugus heme, yang
ruang antarmembran. Setelah heme tunggalnya menerima ditunjuk a dan a3, dan ion tembaga lainnya (CuB). Heme a3 dan
elektron dari Kompleks III, sitokrom c berpindah ke Kompleks IV CuB membentuk pusat binuklir kedua yang menerima elektron
untuk mendonorkan elektron ke polisi binuklir per pusat. dari heme a dan mentransfernya ke O2 yang terikat ke heme a3.
Oksidasi QH2 Oksidasi QH2

pertama kedua
Ruang antarmembran
Cyt c ( sisi P) Cyt c
2H+ 2H+
Cyt c1 Cyt c1
Fe-S Fe-S
bL bL
QH2 Q QH2 Q
bH bH
– –
Q •Q •Q QH2
2H+
Matriks ( sisi N)
QH2 cyt c1 (teroksidasi) QH2 •Q 2HN cyt c1 (teroksidasi)

•Q 2HP cyt c1 (dikurangi) QH2 2HP Q cyt c1 (berkurang)
Persamaan bersih:
QH2 2 cyt c1 (teroksidasi) 2HN Q 2 cyt c1 (berkurang) 4HP
GAMBAR 19–12 Siklus Q. Jalur elektron melalui Kompleks III ditunjukkan QH2 menyumbangkan satu elektron (melalui pusat Rieske Fe-S) ke sitokrom
oleh panah biru. Di sisi P membran, dua molekul QH2 dioksidasi menjadi Q c1, dan satu elektron (melalui sitokrom b) ke molekul Q dekat sisi N ,
di dekat sisi P , melepaskan dua proton per Q (semuanya empat proton) ke mereduksinya dalam dua langkah menjadi QH2. Reduksi ini juga menggunakan
dalam ruang antarmembran. Setiap dua proton per Q, yang diambil dari matriks.
Transfer elektron melalui Kompleks IV adalah dari terikat pada kompleks sampai benar-benar diubah menjadi
sitokrom c ke pusat CuA , ke heme a, ke pusat heme a3– air.
CuB , dan akhirnya ke O2 (Gbr. 19–14). Untuk setiap
empat elektron yang melewati kompleks ini, enzim Energi Transfer Elektron Efisien
mengkonsumsi empat "substrat" H dari matriks (sisi N) Disimpan dalam Gradien Proton
dalam mengubah O2 menjadi 2H2O. Ia juga menggunakan
energi dari reaksi redoks ini untuk memompa satu proton Transfer dua elektron dari NADH melalui rantai respirasi
keluar ke dalam ruang termembran (sisi P) untuk setiap ke molekul oksigen dapat ditulis sebagai
elektron yang melewatinya, menambah potensi elektrokimia NADH H 1
O2 Dia LEBIH DARI H2O (19–5)
2
yang dihasilkan oleh transpor proton yang digerakkan oleh
redoks melalui Kompleks I dan III. Reaksi keseluruhan Reaksi bersih ini sangat eksergonik. Untuk pasangan
yang dikatalisis oleh Kompleks IV adalah redoks NAD/NADH, E adalah 0,320 V, dan untuk pasangan
O2/H2O, E adalah 0,816 V. E untuk reaksi ini adalah 1,14
4 Cyt c (dikurangi) 8H N O2 Pada 4
V, dan perubahan energi bebas standar (lihat Persamaan
cyt c (teroksidasi) 4H P 2 H 2 O (19–4) 13–6, hal.510) adalah
Reduksi empat elektron O2 ini melibatkan pusat redoks G nE (19–6)
yang hanya membawa satu elektron pada satu waktu, dan
2(96,5 kJ/V mol)(1,14 V) 220
itu harus terjadi tanpa pelepasan intermediet tereduksi
kJ/mol (dari NADH)
tidak sempurna seperti hidrogen peroksida atau radikal
bebas hidroksil—spesies yang sangat reaktif yang akan Perubahan energi bebas standar ini didasarkan pada
merusak komponen seluler. Perantara tetap rapat penjumlahan konsentrasi yang sama (1 M) dari NADH dan
(A) (B)
GAMBAR 19–13 Subunit kritis sitokrom oksidase (Kompleks IV). situs pengikatan c terletak di domain subunit II yang menonjol dari sisi P
Kompleks sapi ditampilkan di sini (PDB ID 1OCC). (a) Inti Kompleks IV, membran dalam (ke ruang antarmembran).
dengan tiga subunit. Subunit I (kuning) memiliki dua gugus heme, a dan a3 Subunit III (hijau) tampaknya penting untuk fungsi Kompleks IV, tetapi
(merah), dan ion tembaga, CuB (bola hijau). Heme a3 dan CuB membentuk perannya belum dipahami dengan baik. (b) Pusat binuklir CuA. Ion Cu
pusat Fe-Cu binuklir. Subunit II (biru) mengandung dua ion Cu (bola hijau) (bola hijau) berbagi elektron secara merata. Ketika pusat dikurangi mereka
yang dikomplekskan dengan gugus OSH dari dua residu Cys di pusat memiliki muatan formal Cu1Cu1; ketika teroksidasi, Cu1.5Cu1.5. Ligan di
binuklir, CuA, yang menyerupai pusat 2Fe-2S dari protein besi-sulfur. sekitar ion Cu meliputi dua residu His (biru tua), dua Cys (kuning), satu
Pusat binuklir ini dan sitokrom Asp (merah), dan Met (oranye).
NAD. Dalam mitokondria yang secara aktif bernafas, aksi

dari banyak dehidrogenase menjaga rasio [NADH]/[NAD]
aktual jauh di atas satu, dan perubahan energi bebas nyata
untuk reaksi yang ditunjukkan pada Persamaan 19–5
secara substansial lebih besar (lebih negatif) daripada 220 kJ/mol.
Antarmembran 4H+ Perhitungan serupa untuk oksidasi suksinat menunjukkan
ruang angkasa bahwa transfer elektron dari suksinat (E untuk fumarat/
( sisi P) 4Cyt c suksinat 0,031 V) ke O2 memiliki perubahan energi bebas
4e–
standar yang lebih kecil, tetapi masih negatif, sekitar 150
kJ/mol.
CuA
A
GAMBAR 19–14 Jalur elektron melalui Kompleks IV. Tiga protein
a3 penting untuk aliran elektron adalah subunit I, II, dan III. Struktur hijau yang
O2
pusat lebih besar mencakup sepuluh protein lainnya di kompleks. Transfer
Anak Fe-Cu elektron melalui Kompleks IV dimulai ketika dua molekul cy tochrome c
Subunit Subunit tereduksi (atas) masing-masing mendonorkan satu elektron ke pusat binuklir CuA.
AKU AKU AKU
II
Dari sini elektron melewati heme a ke pusat Fe-Cu (cy tochrome a3 dan
Subunit CuB). Oksigen sekarang berikatan dengan heme a3 dan direduksi menjadi
SAYA
turunan peroksinya (O2 2) oleh dua elektron dari pusat Fe-Cu.

Pengiriman dua elektron lagi dari sitokrom c (membuat empat elektron
2
seluruhnya) mengubah O2 menjadi dua molekul air, dengan konsumsi
empat proton “substrat” dari matriks. Pada saat yang sama, empat proton
4H+ 4H+ 2H2O Matriks lagi dipompa dari matriks dengan mekanisme yang belum diketahui.
(substrat) (dipompa) ( sisi N)
Ruang
antarmembran ( sisi P) 2H+
4H+ 4H+
Cyt c
Q AKU AKU AKU IV

SAYA
II
1
Suksinat Fumarat –2 O2 + 2H + H2O
NADH+H+NAD+
Matriks ( sisi N)
GAMBAR 19–15 Ringkasan aliran elektron dan proton melalui empat kemudian mentransfer elektron dari sitokrom c tereduksi ke O2. Aliran
kompleks rantai pernapasan. Elektron mencapai Q melalui Kompleks I elektron melalui Kompleks I, III, dan IV disertai dengan aliran proton dari
dan II. QH2 berfungsi sebagai pembawa seluler elektron dan proton. Ini matriks ke ruang antarmembran. Ingatlah bahwa elektron dari oksidasi
melewati elektron ke Kompleks III, yang meneruskannya ke tautan asam lemak juga dapat memasuki rantai pernapasan melalui Q (lihat
penghubung seluler lainnya, sitokrom c. KompleksIV Gambar 19–8).
Sebagian besar energi ini digunakan untuk memompa proton satuan lebih basa daripada ruang antarmembran, sehingga
keluar dari matriks. Untuk setiap pasangan elektron yang ditransfer perubahan energi bebas terhitung untuk memompa proton ke luar
ke O2, empat proton dipompa keluar oleh Kompleks I, empat oleh adalah sekitar 20 kJ/mol (dari H), sebagian besar disumbangkan
Kompleks III, dan dua oleh Kompleks IV (Gbr. 19–15). Oleh karena oleh bagian listrik dari potensial elektrokimia. Karena transfer dua
itu, persamaan vektor untuk proses tersebut adalah elektron dari NADH ke O2 disertai dengan pemompaan keluar 10
1 H (Persamaan 19-7), kira-kira 200 kJ dari 220 kJ yang dilepaskan
NADH 11H N 2 O2 Di LEBIH DARI 10H P H2O (19–7)
oleh oksidasi satu mol NADH dilestarikan dalam gradien proton.
Energi elektrokimia yang melekat pada perbedaan konsentrasi
proton dan pemisahan muatan ini mewakili kekekalan sementara
sebagian besar energi transfer elektron. Energi yang disimpan Ketika proton mengalir secara spontan menuruni gradien
dalam gradien seperti itu, disebut gaya gerak proton, memiliki elektrokimianya, energi tersedia untuk melakukan kerja. Dalam
dua komponen: (1) energi potensial kimia karena perbedaan mitokondria, kloroplas, dan bakteri aerobik, energi elektrokimia
konsentrasi spesies kimia (H) di dua daerah yang dipisahkan oleh dalam gradien proton menggerakkan sintesis ATP dari ADP dan
membran, dan (2) energi potensial listrik yang dihasilkan dari Pi. Kita kembali ke energetika dan stoikiometri sintesis ATP yang
pemisahan muatan ketika proton bergerak melintasi membran didorong oleh potensi elektrokimia dari gradien proton di Bagian
tanpa counterion (Gbr. 19–16). 19.2.
Seperti yang kami tunjukkan di Bab 11, perubahan energi

bebas untuk pembentukan gradien elektrokimia oleh pompa ion
adalah sisi P sisi N
G RT ln DENGAN
(19–8) [H]P C2 [H]N C1
C2 C1 dimana C2 dan C1 adalah konsentrasi ion di dua wilayah, H OH

dan C2 C1; Z adalah nilai absolut dari muatan listriknya (1 untuk H OH
sebuah proton), dan merupakan perbedaan potensial listrik H OH
transmembran, diukur dalam volt. H H OH
Untuk proton pada 25 C, H OH
H Proton OH
C2 pompa
di 2.3(log [H]P log [H]N) H OH
C1
2.3(pHN- pHP) 2.3 pH G RT ln (C2/C1) Zÿ 2.3RT
dan Persamaan 19–8 direduksi menjadi pH ÿ ÿ
GAMBAR 19–16 Gaya gerak proton. Mem mitokondria bagian dalam

G 2.3RT pH (19–9)
bran memisahkan dua kompartemen [H] yang berbeda, menghasilkan
(5,70 kJ/mol)pH (96,5 kJ/V mol)ÿ perbedaan konsentrasi kimia (pH) dan distribusi muatan () melintasi
membran. Efek bersihnya adalah gaya gerak proton (G), yang dapat
Dalam mitokondria yang aktif bernapas, ÿ terukur adalah 0,15 dihitung seperti yang ditunjukkan di sini. Ini dijelaskan lebih lengkap dalam
hingga 0,20 V dan pH matriks sekitar 0,75 teks.
Mitokondria Tumbuhan Memiliki Mekanisme Alternatif Kompleks IV, sitokrom oksidase. Enzim yang
untuk pengoksidasi NADH mengandung tembaga ini, yang juga mengandung sitokrom
a dan a3, mengumpulkan elektron, kemudian meneruskannya
Mitokondria tanaman memasok sel dengan ATP selama periode ke O2, mereduksinya menjadi H2O.
penerangan rendah atau kegelapan dengan mekanisme yang
ÿ Beberapa elektron memasuki rantai pembawa ini
sepenuhnya analog dengan yang digunakan oleh organisme
melalui jalur alternatif. Suksinat dioksidasi oleh suksinat
nonfotosintetik. Dalam cahaya, sumber utama NADH mitochondrial
dehidrogenase (Kompleks II), yang mengandung
adalah reaksi di mana glisin, yang diproduksi oleh proses yang dikenal
flavoprotein yang melewatkan elektron melalui
sebagai fotorespirasi, diubah menjadi serin (lihat Gambar 20–21):
beberapa pusat Fe-S ke ubikuinon. Elektron yang
berasal dari oksidasi asam lemak berpindah ke
2 Glisin NAD 88n serin CO2 NH3 NADH H ubiquinone melalui flavoprotein pemindah elektron.
Untuk alasan yang dibahas di Bab 20, tumbuhan harus melakukan

reaksi ini bahkan ketika mereka tidak membutuhkan NADH untuk ÿ Tumbuhan juga memiliki alternatif, tahan sianida
produksi ATP. Untuk meregenerasi NAD dari NADH yang tidak jalur oksidasi NADH.
dibutuhkan, mitokondria tumbuhan mentransfer elektron dari NADH
langsung ke ubiquinone dan dari ubiquinone langsung ke O2, melewati
Kompleks III dan IV serta pompa protonnya. Dalam proses ini energi 19.2 Sintesis ATP
dalam NADH didisipasikan sebagai panas, yang kadang-kadang dapat
Bagaimana gradien konsentrasi proton diubah menjadi ATP? Kita telah
bermanfaat bagi tanaman (Kotak 19–1). Tidak seperti sitokrom
melihat bahwa pelepasan transfer elektron, dan gaya gerak proton
oksidase (Kompleks IV), oksidase QH2 alternatif tidak dihambat oleh
menghemat, lebih dari cukup energi bebas (sekitar 200 kJ) per "mol"
sianida.
pasangan elektron untuk mendorong pembentukan satu mol ATP,
Oleh karena itu, oksidasi NADH yang tahan sianida merupakan tanda
yang membutuhkan sekitar 50 kJ ( lihat
utama dari jalur transfer elektron tanaman yang unik ini.
Kotak 13–1). Oleh karena itu, fosforilasi
oksidatif mi tochondrial tidak
RINGKASAN 19.1 Reaksi Transfer Elektron menimbulkan masalah termodinamika.
di Mitokondria Tapi apa mekanisme kimiawi yang
menggabungkan fluks proton dengan
ÿ Teori kemiosmotik memberikan kerangka intelektual untuk fosforilasi?
memahami banyak transduksi energi biologis, termasuk
fosforilasi oksidatif dan fotofosforilasi.
Model chemiosmotic, yang
Mekanisme kopling energi serupa dalam kedua kasus: energi diusulkan oleh Peter Mitchell, adalah
aliran elektron dilestarikan oleh pemompaan proton paradigma dari mekanisme ini. Menurut
Peter Mitchell,
secara bersamaan melintasi membran, menghasilkan model (Gbr. 19-17), energi elektrokimia
1920–1992
gradien elektrokimia, gaya gerak proton. yang melekat pada perbedaan
konsentrasi proton dan pemisahan muatan melintasi membran
mitochondrial bagian dalam—gaya gerak proton—menggerakkan
sintesis ATP saat proton mengalir secara pasif kembali ke matriks
ÿ Dalam mitokondria, ion hidrida dihilangkan dari substrat
melalui pori proton yang terkait dengan ATP sintase. Untuk
oleh dehidrogenase terkait-NAD menyumbangkan
menekankan peran penting dari gaya gerak proton ini, persamaan
elektron ke rantai pernapasan (transfer
untuk sintesis ATP beberapa kali ditulis
elektron), yang mentransfer elektron ke molekul O2,
mereduksinya menjadi H2O.
ÿ Sistem antar-jemput membawa ekuivalen pereduksi dari
NADH sitosol menjadi NADH mitokondria. ADPPi nH _ P Pada ATP H2O nH N (19–10)
Mengurangi ekuivalen dari semua dehidrogenasi Mitchell menggunakan "chemiosmotic" untuk menggambarkan reaksi
terkait NAD ditransfer ke mito chondrial NADH enzimatik yang melibatkan, secara bersamaan, reaksi kimia dan proses
dehydrogenase (Complex I). ÿ Setara pereduksi kemudian transportasi. Definisi operasional "coupling" ditunjukkan pada Gambar
dilewatkan melalui serangkaian pusat Fe-S ke ubikuinon, yang 19–18. Ketika mi tochondria terisolasi ditangguhkan dalam buffer
mentransfer elektron ke sitokrom b, pembawa pertama di yang mengandung ADP, Pi dan substrat teroksidasi seperti suksinat,
Kompleks III. Dalam kompleks ini, elektron menempuh tiga, proses mudah diukur terjadi: (1) substrat teroksidasi (hasil suksinat
dua jalur terpisah melalui dua sitokrom tipe-b dan fumarat), (2) O2 dikonsumsi, dan (3 ) ATP disintesis. Konsumsi oksigen
sitokrom c1 ke pusat Fe-S. Pusat Fe-S melewati elektron, dan sintesis ATP bergantung pada keberadaan substrat yang dapat
satu per satu, melalui sitokrom c dan ke dalam teroksidasi (dalam hal ini suksinat) serta ADP dan Pi .
19.2 Sintesis ATP 705
GAMBAR 19–17 Model kemiosmotik. Di dalam
2H+ representasi sederhana dari teori kemiosmotik

4H+ yang diterapkan pada mitokondria, elektron dari NADH
4H+ Cyt c
Antarmembran dan substrat teroksidasi lainnya melewati rantai
++++ + pembawa yang tersusun secara asimetris di membran
+ ruang angkasa
+ IV +
+ dalam. Aliran elektron disertai dengan transfer proton
Q +
AKU AKU AKU
melintasi membran, menghasilkan gradien kimia
SAYA
– II – + + (pH) dan gradien listrik ().
– +
– H2 HAI
+
1 – +
Fumarat 2 O2 + 2H+ Membran mitokondria bagian dalam tidak dapat
Suksinat – +
+ ditembus oleh proton; proton dapat masuk kembali
ADP + Pi
NADH+ H+ NAD+ Fo – ke matriks hanya melalui saluran khusus proton (Fo).
+ –
Matriks Gaya gerak proton yang mendorong proton
F1
ATP – kembali ke dalam matriks menyediakan energi
H+ – untuk sintesis ATP, dikatalisis oleh kompleks F1
Potensi Potensial
– –
kimia ÿpÿ Sintesis listrik ÿw – yang berasosiasi dengan Fo.
– –
(di ATP (di
dalam digerakkan oleh dalam
basa) gaya gerak proton negatif)
Karena energi oksidasi substrat menggerakkan sintesis penghambat sintesis ATP dan transfer elektron melalui rantai
ATP di mitokondria, kita akan berharap pada penghambat pembawa ke O2 (Gbr. 19–18b).
aliran elektron ke O2 (seperti sianida, karbon monoksida, dan Karena oligomisin diketahui berinteraksi tidak secara langsung
antimisin A) untuk memblokir sintesis ATP (Gbr. 19–18a). dengan pembawa elektron tetapi dengan ATP sintase, maka
Yang lebih mengejutkan adalah temuan bahwa kebalikannya transfer elektron dan sintesis ATP wajib digabungkan; tidak
juga benar: penghambatan sintesis ATP memblokir transfer ada reaksi yang terjadi tanpa yang lain.
elektron dalam mitokondria utuh. Teori kemiosmotik dengan mudah menjelaskan
Kopling wajib ini dapat didemonstrasikan dalam mitokondria ketergantungan transfer elektron pada sintesis ATP dalam
terisolasi dengan menyediakan O2 dan substrat yang dapat mitokondria. Ketika aliran proton ke dalam matriks melalui
dioksidasi, tetapi tidak dengan ADP (Gbr. 19–18b). Pada saluran proton ATP sintase diblokir (dengan oligomisin,
kondisi ini, tidak ada sintesis ATP yang dapat terjadi dan misalnya), tidak ada jalur untuk kembalinya proton ke matriks,
transfer elektron ke O2 tidak berlangsung. Penggabungan dan ekstrusi proton yang terus berlanjut didorong oleh
oksidasi dan fosforilasi juga dapat ditunjukkan dengan aktivitas pernafasan. rantai menghasilkan gradien proton
menggunakan oligomisin atau venturicidin, antibiotik toksik yang besar. Gaya gerak proton menumpuk hingga biaya
yang berikatan dengan ATP syn thase di mitokondria. Senyawa ini ampuh
(energidalam
bebas) pemompaan
Menambahkan
Menambahkan
Tambahkan venturicidin DNP

CN
atau Terpisah
oligomisin
dikonsumsi
O2
dikonsumsi
O2
Menambahkan
disintesis
ATP
Tambahkan suksinat
disintesis
ATP
ADP Pi
Menambahkan
ADP Pi Tambahkan suksinat
(A) Waktu (B) Waktu
GAMBAR 19–18 Kopling transfer elektron dan sintesis ATP di mitokondria. ATP disintesis. Penambahan sianida (CN), yang menghalangi transfer elektron
Dalam percobaan untuk mendemonstrasikan kopling, mitokondria ditangguhkan antara sitokrom oksidase dan O2, menghambat respirasi dan sintesis ATP. (b)
dalam media buffer dan elektroda O2 memonitor konsumsi O2 . Pada interval Mitokondria yang dilengkapi dengan suksinat bernafas dan mensintesis ATP
tertentu, sampel dikeluarkan dan diuji keberadaan ATP. (a) Penambahan ADP hanya ketika ADP dan Pi ditambahkan. Penambahan venturicidin atau oligomisin
dan Pi saja menghasilkan sedikit atau tidak ada peningkatan respirasi ( konsumsi berikutnya, penghambat ATP sintase, menghambat sintesis ATP dan respirasi.
O2; hitam) atau sintesis ATP (merah). Ketika suksinat ditambahkan, respirasi Dinitrophenol (DNP) adalah un coupler, memungkinkan respirasi berlanjut tanpa
segera dimulai dan sintesis ATP.
KOTAK 19–1 DUNIA BIOKIMIA
Tanaman Panas, Bau, dan Jalur Pernapasan Alternatif

Banyak
tanaman berbunga menarik penyerbuk serangga dengan
melepaskan molekul bau yang meniru sumber makanan
alami serangga atau tempat bertelur yang potensial.
Tumbuhan yang diserbuki oleh lalat atau kumbang yang
biasanya memakan atau bertelur di kotoran atau bangkai
terkadang menggunakan senyawa berbau busuk untuk menarik serangga ini.
Salah satu famili tanaman yang berbau busuk adalah Araceae,
yang meliputi philodendron, arum lili, dan skunk cab bages. Tumbuhan
ini memiliki bunga-bunga kecil yang padat pada struktur tegak, spadix,
dikelilingi oleh daun yang dimodifikasi, spathe. Spadix mengeluarkan
bau daging atau kotoran yang membusuk. Sebelum penyerbukan,
GAMBAR 1 Kubis sigung Timur.
spadix juga memanas, pada beberapa spesies mencapai 20 hingga
40 C di atas suhu sekitar. Produksi panas (thermogenesis) membantu
menguapkan mol cules bau untuk penyebaran yang lebih baik, dan ATP malah dilepaskan sebagai panas. Mitokondria tanaman juga
karena daging dan kotoran yang membusuk biasanya hangat dari memiliki NADH dehidrogenase alternatif, tidak peka terhadap rotenon
metabolisme mikroba pemulung yang hiperaktif, panas itu sendiri inhibitor Kompleks I (lihat Tabel 19-4), yang mentransfer elektron dari
mungkin juga menarik serangga. Dalam kasus kubis sigung timur NADH dalam matriks langsung ke ubikuinon, melewati Kompleks I
(Gbr. 1), yang berbunga di akhir musim dingin atau awal musim semi dan pemompaan proton terkait. Dan mitokondria tanaman memiliki
ketika salju masih menutupi tanah, termogenesis memungkinkan dehidrogenase NADH lain, pada permukaan luar membran dalam,
gagang tumbuh melalui salju. yang mentransfer elektron dari NADPH atau NADH di ruang bran
antar ke ubikuinon, lagi-lagi melewati Kompleks I. Jadi ketika elektron
memasuki jalur pernapasan alternatif melalui rotenone-insensitive
Bagaimana kubis sigung memanaskan gagangnya? Mitokondria NADH dehydrogenase, NADH dehydrogenase eksternal, atau
tanaman, jamur, dan eukariota uniseluler memiliki sistem transfer succinate dehydrogenase (Complex II), dan berpindah ke O2 melalui
elektron yang pada dasarnya sama dengan yang ada pada hewan, oksidase alternatif yang tahan sianida, energi tidak dilestarikan sebagai
tetapi mereka juga memiliki jalur pernapasan alternatif. QH2 oksidase ATP tetapi dilepaskan sebagai panas.
yang tahan sianida mentransfer elektron dari kumpulan ubiquinone
langsung ke oksigen, melewati dua langkah translokasi proton dari
Kompleks III dan IV (Gbr. 2). Energi yang mungkin telah dilestarikan
sebagai Kubis sigung dapat menggunakan panasnya untuk mencairkan salju,
menghasilkan bau busuk, atau menarik kumbang atau lalat.
NAD(P)H Antarmembran
NAD(P)+ dehidrogenase eksternal ruang angkasa
NAD(P)H
Cyt c
SAYA
Q AKU AKU AKU IV
NADH NAD+
Alternatif
1 H2O
-2 O2
NADH oksidase Panas
dehidrogenase alternatif Matriks
GAMBAR 2 Pembawa elektron dari membran dalam mitokondria tumbuhan. Elektron dapat mengalir
melalui Kompleks I, III, dan IV, seperti pada mitokondria hewan, atau melalui pembawa alternatif khusus
tumbuhan melalui jalur yang ditunjukkan dengan panah biru.
proton keluar dari matriks terhadap gradien ini sama atau Prediksi teori kemiosmotik adalah bahwa, karena peran
melebihi energi yang dilepaskan oleh transfer elektron dari transfer elektron dalam sintesis ATP mitokondria hanyalah
NADH ke O2. Pada titik ini aliran elektron harus berhenti; untuk memompa proton untuk menciptakan potensi
energi bebas untuk keseluruhan proses aliran elektron yang elektrokimia dari gaya gerak proton, gradien proton yang
digabungkan dengan pemompaan proton menjadi nol, dan dibuat secara artifisial harus dapat menggantikannya.
sistem berada pada kesetimbangan. transfer elektron dalam mendorong sintesis ATP. Ini telah
Namun, kondisi dan reagen tertentu dapat melepaskan dikonfirmasi secara eksperimental (Gbr. 19–20). Mito
oksidasi dari fosforilasi. Ketika mitokondria utuh terganggu chondria dimanipulasi untuk memaksakan perbedaan
oleh perawatan dengan deterjen atau dengan pemotongan konsentrasi proton dan pemisahan muatan melintasi membran
fisik, fragmen membran yang dihasilkan masih dapat dalam mensintesis ATP tanpa adanya substrat yang dapat
mengkatalisis transfer elektron dari suksinat atau NADH ke dioksidasi; gaya gerak proton saja sudah cukup untuk
mendorong
O2, tetapi tidak ada sintesis ATP yang digabungkan dengan respirasi ini. sintesis ATP.
Senyawa kimia tertentu menyebabkan pelepasan tanpa
mengganggu struktur mitokondria. Pemisah kimia meliputi Matriks [H] 109 M
2,4-dinitrofenol (DNP) dan karbonilsianida-p
[K] [Cl] 0,1 M
trifluorometoksifenilhidrazon (FCCP) (Tabel 19–4; Gambar
19–19), asam lemah dengan sifat hidrofobik yang
memungkinkannya berdifusi dengan mudah melintasi
FoF1
membran mitokondria. Setelah memasuki matriks dalam
bentuk terprotonasi, mereka dapat melepaskan proton,
sehingga menghilangkan gradien proton. Ionofor seperti [H] 109 M
Antarmembran
valinomisin (lihat Gambar 11–45) memungkinkan ion
ruang angkasa
anorganik melewati membran dengan mudah. Ionofor
memisahkan transfer elektron dari fosforilasi oksidatif dengan
(A)
menghilangkan kontribusi listrik ke gradien elektrokimia
melintasi membran mitokondria.
pH diturunkan dari 9
menjadi 7; valinomisin hadir; tidak K
OH HAI
NO2 NO2
[H] 109 M
H [K] [Cl]
NO2 NO2 K ATP
2,4-Dinitrofenol
(DNP) ADP Pi
[H]
107 M
N N N N K
CC C C
C C
(B)
N N
NH N GAMBAR 19-20 Bukti peran gradien proton dalam tesis ATP.

Gradien elektrokimia yang dipaksakan secara artifisial dapat mendorong
sintesis ATP tanpa adanya substrat yang dapat teroksidasi sebagai donor elektron.
H
Dalam percobaan dua langkah ini, (a) mitokondria yang diisolasi pertama
kali diinkubasi dalam buffer pH 9 yang mengandung 0,1 M KCl. Kebocoran
HAI HAI
buffer dan KCl yang lambat ke dalam mitokondria akhirnya membawa
FCF FCF matriks ke dalam kesetimbangan dengan media sekitarnya. Tidak ada
substrat yang dapat teroksidasi. (b) Mitokondria sekarang dipisahkan dari
F F
buffer pH 9 dan disuspensikan kembali dalam buffer pH 7 yang mengandung
Carbonylcyanide-p
valinomisin tetapi tanpa KCl. Perubahan buffer menciptakan perbedaan
trifluoromethoxyphenylhydrazone
(FCCP) dua unit pH melintasi membran mitokondria bagian dalam. Aliran luar K,
dibawa (oleh vali nomisin) menuruni gradien konsentrasinya tanpa
GAMBAR 19–19 Dua pemutus kimia dari fosforilasi oksidatif. Baik counterion, menciptakan ketidakseimbangan muatan melintasi membran
DNP dan FCCP memiliki proton yang dapat dipisahkan dan sangat (matriks negatif). Jumlah potensial kimiawi yang diberikan oleh perbedaan
hidrofobik. Mereka membawa proton melintasi membran mitokondria pH dan potensial listrik yang diberikan oleh pemisahan muatan merupakan
bagian dalam, menghilangkan gradien proton. Keduanya juga gaya gerak proton yang cukup besar untuk mendukung sintesis ATP tanpa
melepaskan fosforilasi foto (lihat Gambar 19–57). adanya substrat yang dapat teroksidasi.
ATP Synthase Memiliki Dua Domain Fungsional, Fo dan F1 tetapi tidak dapat menghasilkan gradien proton: Fo memiliki pori
proton melalui mana proton bocor secepat mereka dipompa oleh
ATP sintase mitokondria adalah ATPase tipe-F (lihat Gambar 11–
transfer elektron, dan tanpa gra dien proton vesikel F1-depleted
39; Tabel 11–3) yang struktur dan mekanismenya mirip dengan
tidak dapat membuat ATP. F1 yang terisolasi mengkatalisis
ATP sintase kloroplas dan eubakteria. Kompleks enzim besar
hidrolisis ATP (pembalikan sintesis) dan karena itu awalnya
dari membran mitochondrial bagian dalam ini mengkatalisis
disebut F1ATPase.
pembentukan ATP disertai
Ketika F1 yang dimurnikan ditambahkan kembali ke vesikel yang
dari ADP dan Pi ,
habis, ia bergabung kembali dengan Fo, menyumbat pori
oleh aliran proton dari sisi P ke sisi
protonnya dan memulihkan kapasitas membran untuk
N membran (Persamaan 19-10).
menggabungkan transfer elektron dan sintesis ATP.
ATP syn thase, juga disebut
Kompleks V, memiliki dua komponen
ATP Distabilkan Relatif terhadap ADP pada
berbeda: F1, protein membran
periferal, dan Fo (o menunjukkan Permukaan F1
sensitif terhadap oligomisin), yang Eksperimen pertukaran isotop dengan F1 yang dimurnikan
merupakan bagian integral dari mengungkapkan fakta luar biasa tentang mekanisme katalitik
membran. F1, faktor pertama yang enzim: pada permukaan enzim, reaksi ADP Pi ATP H2O siap
diakui penting untuk fosforilasi yz dibalik—perubahan energi bebas untuk sintesis ATP
oksidatif, diidentifikasi dan mendekati nol! Ketika ATP dihidrolisis oleh F1 dengan adanya air
Efraim Racker,
1913-1991
dimurnikan oleh Efraim Racker dan berlabel 18O, Pi yang dilepaskan mengandung atom 18O .
rekan-rekannya pada awal 1960-an. Pengukuran yang hati-hati terhadap kandungan 18O Pi yang
terbentuk secara in vitro melalui hidrolisis ATP yang dikatalisis
Di laboratorium, vesikel membran kecil yang terbentuk dari oleh F1 menunjukkan bahwa Pi tidak hanya memiliki satu, tetapi
membran mitokondria bagian dalam melakukan sintesis ATP tiga atau empat atom 18O (Gbr. 19-21). Ini menunjukkan bahwa
yang digabungkan dengan transfer elektron. Ketika F1 diekstraksi ikatan pirofosfat terminal di ATP dibelah dan dibentuk kembali
dengan hati-hati, vesikel yang “dilucuti” masih mengandung berulang kali sebelum Pi meninggalkan permukaan enzim.
rantai pernapasan utuh dan bagian Fo dari ATP sintase. Vesikel Dengan Pi bebas jatuh di tempat pengikatannya, setiap hidrolisis
dapat mengkatalisis transfer elektron dari NADH ke O2 menyisipkan 18O secara acak di salah satu
(A) (B)
ATP H2 18O
Mg2+
b-Glu181
ADP
b-Lys155
18O ADP
PO 18
18O
18O
b-Arg182
a-Arg376
Enzim
(F1)
GAMBAR 19–21 Mekanisme katalitik F1. (a) percobaan 18O-exchange. sintase (berasal dari PDB ID 1BMF). Subunit ditampilkan dalam warna
F1 yang dilarutkan dari membran mitokondria diinkubasi dengan ATP hijau, abu-abu. Residu bermuatan positif -Arg182 dan -Arg376
dengan adanya air berlabel 18O. Pada interval tertentu, sampel larutan mengoordinasikan dua oksigen dari zat antara fosfat pentavalen; -
diambil dan dianalisis untuk penggabungan 18O ke dalam Pi yang Lys155 berinteraksi dengan oksigen ketiga, dan ion Mg2 (bola hijau)
dihasilkan dari hidrolisis ATP. Dalam beberapa menit, Pi mengandung selanjutnya menstabilkan zat antara. Bola biru mewakili kelompok pergi
tiga atau empat atom 18O , menunjukkan bahwa hidrolisis ATP dan (H2O). Interaksi ini menghasilkan kesetimbangan siap ATP dan ADP Pi
sintesis ATP telah terjadi beberapa kali selama inkubasi. (b) Kemungkinan di situs aktif.
kompleks keadaan transisi untuk hidrolisis dan sintesis ATP dalam ATP
80
GAMBAR 19–22 Diagram koordinat reaksi untuk ATP
ATP
sintase dan untuk enzim yang lebih umum. Dalam
(dalam larutan)
60 ‡ reaksi yang dikatalisis oleh enzim (kiri), mencapai
keadaan transisi (‡) antara substrat dan produk
P ADPPi adalah penghalang energi utama yang harus diatasi.

40 Dalam reaksi yang dikatalisis oleh ATP sintase (kanan),
mol)
(kJ/
G
ADALAH [E ATP]
pelepasan ATP dari enzim, bukan pembentukan ATP,
merupakan penghalang energi utama. Perubahan
20 DAN ADPPi
energi bebas untuk pembentukan ATP dari ADP dan Pi
dalam larutan berair adalah besar dan positif, tetapi
0 pada permukaan enzim, pengikatan ATP yang sangat
ADALAH ketat menyediakan energi pengikatan yang cukup untuk
mendekatkan energi bebas ATP yang terikat enzim.
dengan ADP Pi, sehingga reaksi mudah dibalik.
Koordinat reaksi
Konstanta kesetimbangan mendekati 1. Energi
Enzim yang khas ATP sintase
bebas yang dibutuhkan untuk pelepasan ATP disediakan
oleh gaya gerak proton.
empat posisi dalam molekul. Reaksi pertukaran ini terjadi Gradien protonlah yang menyebabkan enzim melepaskan
pada kompleks FoF1 yang tidak diberi energi (tanpa gradien ATP yang terbentuk pada permukaannya. Diagram koordinat
proton) dan dengan F1 yang terisolasi—pertukaran tidak reaksi dari proses (Gbr. 19-22) mengilustrasikan perbedaan
memerlukan masukan energi. antara mekanisme ATP sintase dan banyak enzim lain yang
Studi kinetik laju awal sintesis ATP dan hidrolisis mengkatalisis reaksi ender gonik.
mengkonfirmasi kesimpulan bahwa G untuk sintesis ATP
pada enzim mendekati nol. Dari laju terukur hidrolisis (k1 10 Untuk melanjutkan sintesis ATP, enzim harus berputar
s1 ) dan sintesis (k1 24 s1 ), konstanta kesetimbangan yang antara bentuk yang mengikat ATP dengan sangat erat dan
dihitung untuk reaksi bentuk yang melepaskan ATP. Studi kimia dan grafis kristal
dari ATP sintase telah mengungkapkan dasar struktural
untuk pergantian fungsi ini.
Enz-ATP yz Enz–(ADP Pi)
adalah
Setiap Subunit dari ATP Synthase Dapat Asumsikan Tiga
1 Konformasi yang berbeda
k1 24
Buruk 2.4
k1 detik 10 detik1 F1 mitokondria memiliki sembilan subunit dari lima jenis yang
berbeda, dengan komposisi 33. Masing-masing
Dari Keq ini, G semu yang dihitung mendekati nol. Ini jauh
dari tiga subunit memiliki satu situs katalitik untuk sintesis
berbeda dengan Keq sekitar 105 (G 30,5 kJ/mol) untuk
hidrolisis ATP bebas dalam larutan (bukan pada permukaan ATP. Penentuan kristalografi dari struktur F1 oleh John E.
enzim). Walker dan rekan mengungkapkan detail struktural sangat
Apa yang menyebabkan perbedaan besar itu? ATP syn membantu dalam menjelaskan mekanisme katalitik enzim.
thase menstabilkan ATP relatif terhadap ADP Pi dengan Bagian F1 yang mirip kenop adalah bola pipih, tinggi 8 nm
mengikat ATP lebih erat, melepaskan energi yang cukup dan lebar 10 nm, terdiri dari bolak-balik dan subunit yang
untuk mengimbangi biaya pembuatan ATP. Pengukuran disusun seperti bagian jeruk (Gbr. 19–23a–c). Polipeptida
konstanta pengikatan yang hati-hati menunjukkan bahwa yang membentuk tangkai dalam struktur kristal F1 tersusun
FoF1 mengikat ATP dengan afinitas yang sangat tinggi (Kd secara asimetris, dengan satu domain dari subunit tunggal
ÿ 1012 M) dan ADP dengan afinitas yang jauh lebih rendah membentuk poros pusat yang melewati F1, dan domain lain
(Kd ÿ 105 M). Perbedaan Kd sesuai dengan perbedaan yang terkait terutama dengan salah satu dari tiga subunit,
sekitar 40 kJ/mol energi ikat, dan energi ikat ini mendorong yang disebut -kosong. (Gbr. 19–23c).
kesetimbangan menuju pembentukan produk ATP.
Meskipun urutan asam amino dari tiga subunit identik,
Gradien Proton Mendorong Pelepasan ATP dari konformasinya berbeda, sebagian karena hubungan subunit
hanya dengan salah satu dari ketiganya. Struktur dan subunit
Permukaan Enzim tidak terungkap dalam studi kristalografi ini.
Meskipun ATP sintase menyeimbangkan ATP dengan
, dengan tidak adanya gradien proton, syn baru Perbedaan konformasi antara subunit meluas ke
ADP Pi , ATP berukuran Pi tidak meninggalkan permukaan enzim. perbedaan di situs pengikatan ATP/ADP mereka.
a-ADP
b-ADP
b-ATP
ADP
ATP
a-kosong
a-ATP
b-kosong
(B) (C)
GAMBAR 19–23 Kompleks ATP sintase mitokondria. (a) Struktur

kompleks F1 , disimpulkan dari studi kristalografi dan biokimia. Di F1,
tiga dan tiga subunit disusun seperti ruas-ruas jeruk, dengan subunit
bergantian (berwarna abu-abu) dan (berwarna ungu) di sekitar poros
pusat, subunit (hijau). (B)
Struktur kristal sapi F1 (PDB ID 1BMF), dilihat dari samping.
Dua subunit dan satu subunit telah dihilangkan untuk mengungkapkan
poros pusat (subunit) dan tempat pengikatan untuk ATP (merah) dan
ADP (kuning) pada subunit. Subunit dan tidak ditampilkan di sini. (c) F1
dilihat dari atas (yaitu, dari sisi N membran), memperlihatkan tiga dan
tiga subunit dan poros tengah ( subunit, hijau). Setiap subunit, dekat
antarmuka dengan subunit tetangga, memiliki situs pengikatan
nukleotida yang penting untuk aktivitas katalitik.
Subunit tunggal berasosiasi terutama dengan salah satu dari tiga
(A) John E. Walker pasangan, memaksa masing-masing dari tiga subunit menjadi formasi
yang sedikit berbeda, dengan situs pengikatan nukleotida yang berbeda.
Dalam enzim kristal, satu subunit (-ADP) memiliki ADP (kuning) di tempat
Ketika para peneliti mengkristalkan protein di hadapan pengikatannya, subunit berikutnya (-ATP) memiliki ATP (merah), dan
subunit ketiga (-kosong) tidak memiliki nu cleotide yang terikat. ( d )
ADP dan App(NH)p, analog struktural dekat ATP yang
Tampilan samping dari struktur FoF1 . Ini adalah komposit, di mana
tidak dapat dihidrolisis oleh aktivitas ATPase F1 , situs
koordinat kristalografi mitokondria sapi F1 (nuansa ungu dan abu-abu)
pengikatan salah satu dari tiga subunit diisi dengan
telah digabungkan dengan mitokondria ragi Fo (nuansa kuning dan
App( NH)p, yang kedua diisi dengan
oranye) (PDB ID 1QO1). Sub unit a, b, , dan bukan bagian dari struktur
kristal yang ditampilkan di sini. (e) Struktur FoF1 , dilihat dari ujung ke arah sisi P ke sisi N.
NH2 Struktur utama yang terlihat pada penampang ini adalah dua heliks
N membran trans dari masing-masing sepuluh subunit c yang disusun
N HAI HAI HAI
H dalam lingkaran konsentris. ( f ) Diagram kompleks FoF1 , disimpulkan

N N CH2O P ONP SETELAH dari studi biokimia dan kristalografi. Dua subunit b dari Fo berasosiasi
HAI kuat dengan subunit dan dari F1, menahannya tetap relatif terhadap
HAI HAI HAI
membran. Dalam Fo, silinder subunit c yang tertanam membran melekat
HH
pada poros yang terdiri dari subunit F1 dan . Saat proton mengalir melalui
H H Nonhydrolyzable -
ikatan membran dari sisi P ke sisi N melalui Fo, silinder dan poros berputar,
OH OH dan subunit F1 berubah konformasi saat subunit berasosiasi dengan
App(NH)p (,-imidoadenosine 5-trifosfat) masing-masing secara bergantian.
F1
(Dia)
(D)
ATP
Fo b2 ADP + Pi
sisi N
c10
sisi P
(F)
H+
ADP, dan yang ketiga kosong. Konformasi subunit yang lingkaran dalam terdiri dari heliks terminal amino dari setiap
sesuai diberi nama -ATP, -ADP, dan -kosong (Gbr. 19– subunit c; lingkaran luar, berdiameter sekitar 55 Å, terdiri
23c). Perbedaan pengikatan pasang nukleo di antara dari heliks terminal karboksil. Subunit dan dari F1
ketiga subunit ini sangat penting untuk mekanisme membentuk kaki-dan-kaki yang menonjol dari sisi bawah
kompleks. (membran) F1 dan berdiri kokoh di atas cincin subunit c.
Kompleks Fo yang membentuk pori proton terdiri dari Gambar skematik pada Gambar 19–23f menggabungkan
tiga subunit, a, b, dan c, dalam proporsi ab2c10–12. informasi struktural dari studi F1 sapi dan ragi FoF1.
Subunit c adalah polipeptida kecil (Mr 8.000), sangat
hidrofobik, hampir seluruhnya terdiri dari dua heliks
transmembran, dengan loop kecil memanjang dari sisi Katalisis Rotasi Adalah Kunci Perubahan-Pengikatan
matriks membran. Struktur kristal ragi FoF1, diselesaikan
Mekanisme Sintesis ATP
pada tahun 1999, menunjukkan susunan subunit c.
Kompleks ragi memiliki sepuluh c subunit, masing-masing Atas dasar studi kinetik dan pengikatan terperinci dari
dengan dua heliks transmembran kira-kira tegak lurus reaksi yang dikatalisis oleh FoF1, Paul Boyer mengusulkan
terhadap bidang membran dan tersusun dalam dua mekanisme katalisis rotasi di mana tiga situs aktif F1
lingkaran konsentris (Gbr. 19-23d, e). Itu bergiliran mengkatalisis sintesis ATP.
(Gbr. 19–24). Sub unit tertentu subunit ini kembali mengambil bentuk -ADP dan mengikat
dimulai pada konformasi -ADP, ADP dan Pi .
yang mengikat ADP dan Pi dari Perubahan konformasi yang menjadi pusat mekanisme
media sekitarnya. Subunit ini didorong oleh lewatnya proton melalui bagian Fo dari
sekarang mengubah konformasi, ATP sintase. Aliran proton melalui "pori" Fo menyebabkan
dengan asumsi bentuk -ATP silinder subunit c dan subunit yang terpasang berputar pada
yang mengikat erat dan sumbu panjang yang tegak lurus terhadap bidang membran.
menstabilkan ATP, menghasilkan , melewati pusat 33 spheroid, yang dipertahankan
Subunit
kesetimbangan ADP Pi dengan relatif diam terhadap permukaan membran oleh b2 dan
ATP pada permukaan enzim. subunit (Gbr. 19–23f). Dengan setiap rotasi 120,
bersentuhan dengan subunit yang berbeda, dan kontak
Paul Boyer
Akhirnya, subunit berubah memaksa subunit itu ke dalam konformasi -kosong.
menjadi konformasi -kosong, yang memiliki afinitas sangat
rendah terhadap ATP, dan ATP yang baru disintesis
Ketiga subunit berinteraksi sedemikian rupa sehingga
meninggalkan permukaan enzim. Putaran katalisis lainnya dimulai ketika
ketika salah satu menganggap konformasi -kosong,
tetangganya di satu sisi harus mengambil bentuk -ADP, dan
tetangga lainnya bentuk -ATP. Jadi satu putaran lengkap
subunit menyebabkan setiap subunit berputar melalui ketiga
ATP
kemungkinan konformasinya, dan untuk setiap putaran, tiga
ADP ATP disintesis dan dilepaskan dari permukaan enzim.
+ Pi
Salah satu prediksi kuat dari model binding-change ini

adalah bahwa subunit harus berputar ke satu arah saat
+
3 HP 3 HN
+ FoF1 mensintesis ATP dan ke arah yang berlawanan saat
enzim menghidrolisis ATP. Prediksi ini dikonfirmasi dalam
ATP eksperimen elegan di laboratorium Masasuke Yoshida dan
+
3 HN + Kazuhiko Kinosita, Jr. Rotasi molekul F1 tunggal diamati
3 HP
ATP secara mikroskopis dengan menempelkan polimer aktin
fluoresen yang panjang, tipis, dan melihatnya bergerak
ATP relatif terhadap mobilisasi. pada slide mikroskop, 33
dalam
ADP karena ATP dihidrolisis.

+ Pi Ketika seluruh kompleks FoF1 (bukan hanya F1) digunakan
ATP dalam eksperimen serupa, seluruh cincin subunit c dirotasi
dengan (Gbr. 19–25). "Poros" berputar ke arah yang
ADP
+ Pi ATP diprediksi melalui 360. Rotasinya tidak mulus, tetapi terjadi
dalam tiga langkah terpisah 120. Seperti yang dihitung dari
laju hidrolisis ATP yang diketahui oleh satu molekul F1 dan
+ +
3 HP 3 HN dari hambatan gesekan pada aktin panjang polimer, efisiensi
mekanisme ini dalam mengubah energi kimia menjadi
GAMBAR 19–24 Model perubahan ikatan untuk ATP sintase.
gerak mendekati 100%. Ini, dalam kata-kata Boyer, "mesin
Kompleks F1 memiliki tiga tempat pengikatan nukleotida adenin
molekuler yang luar biasa!"
nonekuivalen, satu untuk setiap pasangan dan subunit. Pada saat
tertentu, salah satu situs ini berada di konformasi -ATP (yang mengikat
Coupling Chemiosmotic Memungkinkan Nonintegral
ATP dengan erat), yang kedua di konformasi -ADP (pengikatan longgar),
dan yang ketiga di - kosong (pengikatan sangat longgar). ) konformasi.
Stoikiometri Konsumsi O2 dan ATP
Gaya gerak proton menyebabkan rotasi poros pusat—subunit, Perpaduan
ditunjukkan sebagai mata panah hijau—yang bersentuhan dengan
Sebelum model kemiosmotik untuk fosforilasi oksidatif
setiap pasangan subunit secara berurutan. Ini menghasilkan perubahan
diterima secara umum, asumsinya adalah bahwa persamaan
konformasi kooperatif di mana situs -ATP diubah menjadi konformasi
-kosong, dan ATP terdisosiasi; situs -ADP diubah menjadi konformasi
reaksi keseluruhan akan mengambil bentuk berikut:
-ATP, yang mempromosikan kondensasi ADP Pi yang terikat untuk
membentuk ATP; dan situs -kosong menjadi situs -ADP, yang secara 1
xADP xPi 2 O2 H NADH 88n xATP
longgar mengikat ADP Pi yang masuk dari pelarut. Model ini, H2O NAD (19–11)
berdasarkan temuan eksperimental, mensyaratkan setidaknya dua dari
tiga situs katalitik bergantian dalam aktivitas; ATP tidak dapat dilepaskan
dengan nilai x—kadang disebut rasio P/O atau rasio P/2e
dari satu tempat kecuali dan sampai ADP dan Pi terikat di tempat lain. —selalu bilangan bulat. Ketika mito utuh
GAMBAR 19–25 Rotasi Fo dan didemonstrasikan secara eksperimental.

F1 direkayasa secara genetis untuk menampung residu-residunya yang
melekat erat pada slide mikroskop yang dilapisi dengan kompleks Ni;
biotin secara kovalen melekat pada subunit ac dari Fo. Protein avidin,
Filamen aktin yang mengikat biotin dengan sangat erat, secara kovalen melekat pada
filamen panjang aktin label dengan probe fluoresen. Pengikatan biotin-
avidin sekarang menempelkan filamen aktin ke subunit c. Ketika ATP
Avidin disediakan sebagai substrat untuk aktivitas ATPase F1, filamen berlabel
A terlihat berputar terus menerus dalam satu arah, membuktikan bahwa
C
Fo silinder Fo subunit c berputar. Dalam percobaan lain, filamen aktin
fluoresen dipasang langsung ke subunit. Serangkaian mikrograf
fluoresensi menunjukkan posisi filamen aktin pada interval 133 ms.
B
Perhatikan bahwa saat filamen berputar, itu membuat lompatan diskrit
setiap frame kesebelas. Agaknya silinder dan poros bergerak sebagai
satu kesatuan.
F1
ADP + Pi
ATP
Residu-Nya Residu-Nya
Ini rumit
chondria tersuspensi dalam larutan dengan substrat yang dan 6 untuk suksinat. Nilai percobaan yang paling banyak
dapat teroksidasi seperti suksinat atau NADH dan diterima untuk jumlah proton yang dibutuhkan untuk
dilengkapi dengan O2, sintesis ATP mudah diukur, seperti mendorong sintesis molekul ATP adalah 4, dimana 1
penurunan O2. Pengukuran P/O, bagaimanapun, diperumit digunakan dalam mengangkut Pi , ATP, dan ADP melintasi
oleh fakta bahwa mitokondria utuh mengonsumsi ATP membran mitokondria drial (lihat di bawah). Jika 10 proton
dalam banyak reaksi yang berlangsung di matriks, dan dipompa keluar per NADH dan 4 harus mengalir masuk
mitokondria mengonsumsi O2 untuk tujuan selain fosforilasi untuk menghasilkan 1 ATP, rasio P/O berbasis proton
oksidatif. Sebagian besar percobaan telah menghasilkan adalah 2,5 untuk NADH sebagai donor elektron dan 1,5
rasio P/O 21(ATP ke O2) antara 2 dan 3 ketika NADH adalah (6/4) untuk suksinat. Kami menggunakan nilai P/O 2,5 dan
donor elektron, dan antara 1 dan 2 ketika suksinat adalah 1,5 di seluruh buku ini, tetapi nilai 3,0 dan 2,0 masih umum
donornya. Mengingat asumsi bahwa P/O harus memiliki dalam literatur biokimia. Kata terakhir tentang stoikiometri
nilai integral, sebagian besar peneliti setuju bahwa rasio P/ proton mungkin tidak akan ditulis sampai kita mengetahui
O harus 3 untuk NADH dan 2 untuk suksinat, dan selama rincian lengkap dari mekanisme reaksi FoF1 .
bertahun-tahun nilai tersebut telah muncul dalam makalah
penelitian dan buku teks.
Gaya Gerak Proton Menggerakkan Transpor Aktif
Dengan diperkenalkannya paradigma kemiosmotik
untuk menggabungkan sintesis ATP dengan transfer Meskipun peran utama gradien proton di mitokondria
elektron, tidak ada persyaratan teoretis agar P/O menjadi adalah menyediakan energi untuk sintesis ATP, gaya
integral. Pertanyaan yang relevan tentang stoikiometri gerak proton juga mendorong beberapa proses transpor
menjadi, berapa banyak proton yang dipompa keluar oleh yang penting untuk fosforilasi oksidatif. Membran
transfer elektron dari satu NADH ke O2, dan berapa banyak mitokondria bagian dalam umumnya impermeable untuk
proton yang harus mengalir ke dalam melalui kompleks spesies bermuatan, tetapi dua sistem spesifik
FoF1 untuk menggerakkan sintesis satu ATP? Pengukuran mentransportasi ADP dan Pi ke dalam matriks dan ATP
fluks proton secara teknis rumit; penyelidik harus keluar ke cy tosol (Gbr. 19-26).
mempertimbangkan kapasitas penyangga mitokondria, Translokase nukleotida adenin, integral dengan
kebocoran proton yang tidak produktif melintasi membran membran dalam, mengikat ADP3 di ruang antarmembran
dalam, dan penggunaan gradien proton untuk fungsi selain dan mengangkutnya ke dalam matriks untuk ditukar
sintesis ATP, seperti mendorong pengangkutan substrat dengan molekul ATP4 yang diangkut secara bersamaan
melintasi membran dalam mitokondria ( diuraikan di ke luar (lihat Gambar 13-1 untuk bentuk ion ATP dan
bawah). Nilai konsensus untuk jumlah proton yang ADP). Karena antiporter ini mengeluarkan empat muatan
dipompa keluar per pasang elektron adalah 10 untuk NADH negatif untuk setiap tiga muatan masuk, aktivitasnya didukung oleh
Antarmembran Matriks mitokondria dengan pembedahan lembut dengan deterjen,

ruang angkasa
menunjukkan bahwa fungsi ketiga protein ini terintegrasi
sangat erat.
Translokasi ATP4 ATP4 Sistem Antar-Jemput Secara Tidak Langsung Menyampaikan

nukleotida ADP3 NADH Sitosol ke Mitokondria untuk Oksidasi
adenin (antiporter) ADP3
NADH dehydrogenase dari membran mitokondria bagian
dalam sel hewan hanya dapat menerima elektron dari NADH
ATP dalam matriks. Mengingat bahwa membran dalam tidak
H H
sintase permeabel terhadap NADH, bagaimana NADH yang dihasilkan
oleh glikolisis dalam sitosol dapat direoksidasi menjadi NAD
oleh O2 melalui rantai pernapasan? Sistem antar-jemput
H2PO4 khusus membawa ekuivalen pereduksi dari NADH sitosol ke
Translokasi H2PO4 mitokondria melalui rute tidak langsung. Pesawat ulang-alik
fosfat NADH yang paling aktif, yang berfungsi di mitokondria hati,
H H
(symporter)
ginjal, dan jantung, adalah pesawat ulang-alik malat-
aspartat (Gbr. 19–27). Setara pereduksi dari NADH sitosol
pertama-tama ditransfer ke sitosol oksaloasetat untuk
menghasilkan malat, dikatalisis oleh malat dehidroge nase
sitosol. Malat yang terbentuk melewati membran dalam
GAMBAR 19–26 Nukleotida adenin dan translokase fosfat.
melalui transporter malat–ketoglutarat.
Sistem transpor membran mitokondria bagian dalam membawa ADP
Di dalam matriks, ekuivalen pereduksi diteruskan ke NAD
dan Pi ke dalam matriks dan ATP yang baru disintesis ke dalam sitosol.
Translokasi nukleotida adenin adalah antiporter; protein yang sama
melalui aksi matriks malat dehidrogenase, membentuk NADH;
memindahkan ADP ke dalam matriks dan ATP keluar. Efek penggantian NADH ini dapat melewatkan elektron langsung ke rantai
ATP4 dengan ADP3 adalah penghabisan bersih satu muatan negatif, pernapasan. Sekitar 2,5 molekul ATP dihasilkan saat
yang didukung oleh perbedaan muatan melintasi membran dalam (positif luar). pasangan elektron ini berpindah ke O2. Cy tosolic
Pada pH 7, Pi hadir sebagai HPO4 dan 2H2PO4 ; translokase fosfat oxaloacetate harus diregenerasi oleh reaksi transamination
spesifik untuk H2PO4 . Tidak ada aliran bersih muatan selama simport dan aktivitas transporter membran untuk memulai siklus
H2PO4 dan H, tetapi konsentrasi proton yang relatif rendah dalam ulang-alik lainnya.
matriks mendukung pergerakan H ke arah dalam. Otot rangka dan otak menggunakan antar-jemput NADH
gaya gerak proton bertanggung jawab baik untuk menyediakan energi yang berbeda, antar-jemput gliserol 3-fosfat (Gbr.
untuk sintesis ATP dan untuk mengangkut substrat (ADP dan Pi) ke 19–28). Ini berbeda dari antar-jemput malat-aspartat karena
dalam dan produk (ATP) keluar dari matriks mitokondria. Ketiga sistem ia mengantarkan ekuivalen pereduksi dari NADH ke ubikuinon
transportasi ini dapat diisolasi sebagai kompleks terikat membran tunggal dan dengan demikian ke Kompleks III, bukan Kompleks I
(ATP synthasome). (Gbr. 19–8), hanya menyediakan energi yang cukup untuk
mensintesis 1,5 molekul ATP per pasang elektron.
Mitokondria tanaman memiliki NADH dehydrogenase
gradien elektrokimia transmembran, yang memberikan yang berorientasi eksternal yang dapat mentransfer elektron
matriks muatan negatif bersih; gaya gerak proton mendorong langsung dari NADH sitosol ke dalam rantai pernapasan pada
pertukaran ATP-ADP. Translocase nukleotida adenin secara tingkat ubiquinone. Karena jalur ini melewati dehidrogenase
khusus dihambat oleh atractyloside, glikosida beracun yang NADH dari Kompleks I dan pergerakan proton yang terkait,
dibentuk oleh spesies thistle. Jika pengangkutan ADP ke hasil ATP dari NADH cy tosolic lebih sedikit daripada NADH
dalam dan ATP keluar dari mitokondria dihambat, ATP sitosol yang dihasilkan dalam matriks (Kotak 19-1).
tidak dapat diregenerasi dari ADP, menjelaskan toksisitas
atraktilosida.
Sistem transpor membran kedua yang penting untuk RINGKASAN 19.2 Sintesis ATP
fosforilasi oksidatif adalah kasus translo fosfat, yang
mempromosikan simport satu H2PO4 dan satu H ke dalam ÿ Aliran elektron melalui Kompleks I, III, dan IV
matriks. Proses transpor ini juga didukung oleh gradien menghasilkan pemompaan proton melintasi membran
proton transmembran (Gbr. mitokondria bagian dalam, membuat matriks
19–26). Perhatikan bahwa proses tersebut memerlukan bersifat basa relatif terhadap ruang antarmembran.
pergerakan satu proton dari sisi P ke sisi N dari membran Gradien proton ini menyediakan energi (dalam bentuk
dalam, menghabiskan sebagian energi transfer elektron. gaya gerak proton) untuk sintesis ATP dari ADP
Kompleks ATP sintase dan kedua kasus translo, ATP dan Pi oleh ATP sintase (kompleks FoF1 ) di
sintase, dapat diisolasi membran dalam.
Antarmembran OH
Matriks
ruang angkasa Pengangkut
OOC CH2 C COO malat– -ketoglutarat OH
H OOC CH2 C COO

2
NAD+ H NAD+
Malat Malat
1 3
malat malat
H+ + TIDAK dehidrogenase dehidrogenase NADH H ++
HAI
OOC CH2 C COO

Oksaloasetat HAI
NH3 NH3 Oksaloasetat
OOC CH2 C COO
OOC CH2 CH2 C COO OOC CH2 CH2 C COO
H H
Glutamat Glutamat
aspartat aspartat
aminotransferase 6 4 aminotransferase
-Ketoglutarat -Ketoglutarat
HAI HAI
OOC CH2 CH2 C COO OOC CH2 CH2 C COO
NH3
NH3 Aspartat Aspartat
OOC CH2 C COO
OOC CH2 C COO
H
H
5
Transporter glutamat-
aspartat
GAMBAR 19–27 Pesawat ulang-alik malate-aspartate. Pesawat ulang- dua ekuivalen pereduksi menjadi NAD, dan NADH yang dihasilkan
alik ini untuk mengangkut ekuivalen pereduksi dari NADH sitosolik ke dioksidasi oleh rantai pernapasan. Oksaloasetat yang terbentuk dari
dalam matriks mitokondria digunakan di hati, ginjal, dan jantung. 1 malat tidak dapat langsung masuk ke sitosol. 4 Ini pertama kali
NADH dalam sitosol (dalam ruang termembran) melewati dua ekuivalen ditransaminasi menjadi partat, yang 5 dapat keluar melalui transporter glutamat-asparta
pereduksi menjadi oksaloasetat, menghasilkan malat. 2 Malat melewati 6 Oksaloasetat diregenerasi dalam sitosol, menyelesaikan siklus.
membran dalam melalui transporter malat–ketoglutarat. 3 Dalam matriks, malat lolos
Glikolisis
NAD+ sitosol TIDAK + H+

gliserol 3-fosfat
dehidrogenase
CH2OH
C –– HAI
––
GAMBAR 19–28 Antar- jemput gliserol 3-fosfat. Cara alternatif Gliserol 3- Dihidroksiaseton – HAI – P
fosfat fosfat CH2
untuk memindahkan ekuivalen pereduksi dari sitosol ke matriks
mitokondria ini beroperasi di otot rangka dan otak. Di sitosol, CH2OH mitokondria
dihidroksiaseton fosfat menerima dua ekuivalen pereduksi CHOH
––
gliserol 3-fosfat
dehidrogenase
dari NADH dalam reaksi yang dikatalisis oleh gliserol 3-fosfat OP _
CH2
––
MODE
dehidrogenase sitosol. Isozim gliserol 3-fosfat dehidrogenase
FADH2
terikat pada permukaan luar membran dalam kemudian
mentransfer dua ekuivalen pereduksi dari gliserol 3-fosfat Q AKU AKU AKU
di ruang antarmembran ke ubikuinon. Perhatikan bahwa pesawat

ulang-alik ini tidak melibatkan sistem transportasi membran.
Matriks
ÿ ATP sintase melakukan "katalisis rotasi," di mana aliran proton CoA (lihat Tabel 17–1). Perhitungan serupa dapat dibuat untuk hasil ATP
melalui Fo menyebabkan masing-masing dari tiga situs pengikatan dari oksidasi masing-masing asam amino (Bab 18). Jalur oksidatif aerobik
nukleotida di F1 untuk siklus dari (ADP Pi )–terikat ke ATP- yang menghasilkan transfer elektron ke O2 disertai dengan fosforilasi
terikat ke konformasi kosong. oksidatif oleh karena itu bertanggung jawab atas sebagian besar ATP yang
diproduksi dalam katabolisme, sehingga pengaturan produksi ATP oleh
fosforilasi oksidatif agar sesuai dengan kebutuhan sel yang berfluktuasi
ÿ Pembentukan ATP pada enzim membutuhkan sedikit
akan ATP sangatlah penting. .
energi; peran gaya gerak proton adalah mendorong ATP dari
tempat pengikatannya pada sintase.
1
ÿ Rasio ATP yang disintesis per O2 berkurang
2 Fosforilasi Oksidatif Diatur oleh Seluler
terhadap H2O (rasio P/O) adalah sekitar 2,5 ketika elektron
Kebutuhan Energi
memasuki rantai respirasi pada Kompleks I, dan 1,5 ketika
elektron masuk pada CoQ. Laju respirasi ( konsumsi O2) dalam mitokondria diatur dengan ketat;
umumnya dibatasi oleh ketersediaan ADP sebagai substrat untuk fosforilasi.
ÿ Energi yang dilestarikan dalam kaleng gradien proton
mendorong transportasi zat terlarut menanjak melintasi membran.
Ketergantungan tingkat konsumsi O2 pada ketersediaan ADP akseptor Pi
ÿ Membran mitokondria bagian dalam adalah
(Gbr. 19-18b), kontrol akseptor respirasi, bisa jadi luar biasa. Pada
kedap terhadap NADH dan NAD, tetapi ekuivalen NADH
beberapa jaringan hewan, rasio kontrol akseptor, rasio laju maksimal
dipindahkan dari sitosol ke matriks dengan salah satu dari dua
konsumsi O2 terinduksi ADP terhadap laju basal tanpa adanya ADP, paling
angkutan. Setara NADH yang dipindahkan oleh shuttle
tidak sepuluh.
malate-aspartate memasuki rantai pernapasan di Kompleks I
dan menghasilkan rasio P/O 2,5; yang dipindahkan oleh antar-
jemput gliserol 3-fosfat masuk pada CoQ dan memberikan Konsentrasi ADP intraseluler adalah salah satu ukuran status energi
rasio P/O 1,5.
sel. Pengukuran lain yang terkait adalah rasio aksi massa dari sistem ATP-
ADP, [ATP]/([ADP][Pi ]). Biasanya rasio ini sangat tinggi, sehingga sistem
ATP-ADP hampir sepenuhnya terfosforilasi.
19.3 Regulasi Fosforilasi Ketika laju beberapa proses yang membutuhkan energi (sintesis protein,
misalnya) meningkat, laju penguraian ATP menjadi ADP dan Pi meningkat,
Oksidatif
menurunkan rasio massa-aksi. Dengan lebih banyak ADP yang tersedia
Fosforilasi oksidatif menghasilkan sebagian besar ATP yang dibuat dalam untuk fosforilasi oksidatif, laju respirasi meningkat, menyebabkan regenerasi
sel aerobik. Oksidasi sempurna molekul glukosa menjadi CO2 menghasilkan ATP. Ini berlanjut sampai rasio aksi massa kembali ke tingkat tinggi
30 atau 32 ATP (Tabel 19–5). normalnya, di mana pernapasan kembali melambat. Laju oksidasi bahan
Sebagai perbandingan, glikolisis dalam kondisi anaerobik (fermentasi laktat) bakar seluler diatur dengan sensitivitas dan presisi sedemikian rupa sehingga
hanya menghasilkan 2 ATP per glukosa. rasio [ATP]/([ADP][Pi ]) berfluktuasi hanya sedikit di sebagian besar
Jelas, evolusi fosforilasi oksidatif memberikan peningkatan luar biasa dalam jaringan, bahkan selama variasi permintaan energi yang ekstrem. Singkatnya,
efisiensi energi katabolisme. Oksidasi lengkap menjadi CO2 dari turunan ATP terbentuk hanya secepat digunakan dalam aktivitas seluler yang
koenzim A palmitat (16:0), yang juga terjadi dalam matriks mitokondria, membutuhkan energi.
menghasilkan 108 ATP per palmitoil
TABEL 19–5 Hasil ATP dari Oksidasi Lengkap Glukosa

Proses Produk langsung ATP akhir
Glikolisis 2 NADH (sitosol) 3 atau 5*

2 ATP 2
Oksidasi piruvat (dua per glukosa) 2 NADH (matriks mitokondria) 5
Oksidasi asetil-KoA dalam siklus asam sitrat 6 NADH (matriks mitokondria) 15
(dua per glukosa) 2FADH2 3
2 ATP atau 2 GTP 2
Hasil total per glukosa 30 atau 32
*Jumlahnya tergantung pada sistem antar-jemput mana yang mentransfer ekuivalen pereduksi ke dalam mitokondria.
19.3 Regulasi Fosforilasi Oksidatif 717
GAMBAR 19–29 Struktur bovine F1-ATPase dalam kompleks

dengan protein pengaturnya IF1. (Berasal dari PDB ID 1OHH)
Dua molekul F1 dilihat di sini seperti pada Gambar 19–23c. Inhibitor
IF1 (merah) berikatan dengan antarmuka subunit dalam konformasi
difosfat (ADP) (ADP dan ADP), membekukan dua kompleks F1
dan dengan demikian menghalangi hidrolisis (dan sintesis) ATP.
(Bagian-bagian IF1 yang gagal dipecah dalam kristal F1 diperlihatkan
dalam garis putih sebagaimana terjadi dalam kristal IF1 yang
diisolasi.) Kompleks ini stabil hanya pada karakteristik pH sitosolik
rendah dari sel yang memproduksi ATP melalui glikolisis; ketika
metabolisme aerobik berlanjut, pH sitosol meningkat, inhibitor menjadi
tidak stabil, dan ATP sintase menjadi aktif.
Protein Penghambat Mencegah Hidrolisis ATP sitokrom, yang kelompok heme-nya merupakan penyerap cahaya
selama Iskemia tampak yang kuat.
Mitokondria lemak coklat mirip dengan sel mamalia lain dalam
Kami telah menemukan ATP sintase sebagai pompa proton yang segala hal, kecuali bahwa mereka memiliki protein unik di membran
digerakkan oleh ATP (lihat Gambar 11–39; Tabel 11–3), kucing dalamnya. Thermo genin, juga disebut uncoupling protein
menganalisis kebalikan dari sintesis ATP. Ketika sebuah sel (Tabel 19-4), memberikan jalan bagi proton untuk kembali ke
adalah kimiawi (kekurangan oksigen), seperti pada serangan matriks tanpa melewati kompleks FoF1 (Gbr. 19-30).
jantung atau stroke, transfer elektron ke oksigen berhenti, begitu
pula pemompaan proton. Gaya gerak proton segera runtuh. Dalam
kondisi ini, ATP sintase dapat beroperasi secara terbalik,
menghidrolisis ATP untuk memompa proton ke luar dan
Antarmembran Matriks
menyebabkan penurunan tingkat ATP yang menghancurkan. Hal
ruang angkasa
ini dicegah oleh inhibitor protein kecil (84 asam amino), IF1, yang
secara bersamaan berikatan dengan dua molekul ATP sintase,
IV
menghambat aktivitas ATPase mereka (Gbr. 19-29). IF1 bersifat
hambat hanya dalam bentuk dimeriknya, yang disukai pada pH
lebih rendah dari 6,5. Dalam sel yang kekurangan oksigen, sumber Cyt c
utama ATP menjadi glikolisis, dan asam piruvat atau laktat yang
terbentuk menurunkan pH dalam sitosol dan matriks mitokondria.
AKU AKU AKU
Ini mendukung dimerisasi IF1, yang menyebabkan penghambatan

aktivitas ATPase dari ATP sintase, sehingga mencegah hidrolisis
ATP yang sia-sia. Ketika metabolisme aerobik berlanjut, produksi
asam piruvat melambat, pH sitosol meningkat, dimer IF1 menjadi
tidak stabil, dan penghambatan ATP sintase terangkat.
II
Mitokondria Terpisah dalam Lemak Coklat Menghasilkan Panas
Ada pengecualian yang luar biasa dan instruktif terhadap aturan

umum bahwa respirasi melambat ketika suplai ATP mencukupi.
Sebagian besar mamalia yang baru lahir, termasuk manusia, H+ SAYA H+
memiliki jenis jaringan adiposa yang disebut lemak coklat di mana ADP + Pi
oksidasi bahan bakar berfungsi bukan untuk menghasilkan ATP
ATP
tetapi untuk menghasilkan panas agar bayi yang baru lahir tetap
hangat. Jaringan adiposa khusus ini berwarna coklat karena H+
adanya sejumlah besar mitokondria dan dengan demikian jumlah yang besar Fo F1
GAMBAR 19–30 Pembangkitan panas oleh mitokondria yang tidak

digabungkan. Un coupling protein (thermogenin) dari mitokondria lemak Protein
pemutus
coklat, dengan menyediakan rute alternatif bagi proton untuk memasuki kembali
(thermogenin)
matriks mitokondria, menyebabkan energi yang dihemat oleh pemompaan
proton dihamburkan sebagai panas. Panas
Glukosa GAMBAR 19–31 Regulasi jalur penghasil ATP. Diagram ini

menunjukkan regulasi interlocking glikolisis, oksidasi piruvat, siklus
heksokinase Pi asam sitrat, dan fosforilasi oksidatif oleh konsentrasi relatif ATP, ADP,
dan AMP, dan oleh NADH. [ATP] yang tinggi (atau [ADP] dan [AMP]
Glukosa 6-fosfat yang rendah) menghasilkan laju glikolisis, oksidasi piruvat, oksidasi
asetat yang rendah melalui siklus asam sitrat, dan fosforilasi oksidatif.
Keempat jalur dipercepat ketika penggunaan ATP dan pembentukan
AMP, ADP
ADP, AMP, dan Pi meningkat. Interlocking glikolisis dan siklus asam
fosfofruktokinase-1
ATP, sitrat sitrat oleh sitrat, yang menghambat glikolisis, melengkapi aksi sistem
nukleotida adenin.
Fruktosa 1,6-bifosfat
Glikolisis Selain itu, peningkatan kadar NADH dan asetil-KoA juga menghambat
oksidasi piruvat menjadi asetil-KoA, dan rasio [NADH]/[NAD] yang
multi langkah tinggi menghambat reaksi dehidrogenase dari siklus asam sitrat (lihat
Gambar 16–18 ).
Phosphoenolpyruvate
ADP
piruvat kinase
ATP, NADH
Jalur Penghasil ATP Diatur Secara Terkoordinasi
Piruvat
kompleks
AMP, ADP, NAD Jalur katabolik utama memiliki mekanisme pengaturan
piruvat
dehidrogenase yang saling terkait dan terpadu yang memungkinkan
ATP, NADH
mereka berfungsi bersama secara ekonomis dan mengatur
Asetil-KoA
diri sendiri untuk menghasilkan ATP dan prekursor biosintetik.
ADP
sitrat sintase Konsentrasi relatif ATP dan ADP tidak hanya mengontrol
ATP, NADH laju transfer elektron dan fosforilasi oksidatif, tetapi juga
Garam sitrat
laju siklus asam sitrat, oksidasi piruvat, dan glikolisis (Gbr.
19-31). Ketika konsumsi ATP meningkat, laju transfer
elektron dan fosforilasi oksidatif meningkat. Secara
ADP
isositrat bersamaan, laju oksidasi piruvat melalui siklus asam sitrat
dehidrogenase ATP
meningkat, meningkatkan aliran elektron ke dalam rantai
-Ketoglutarat pernapasan. Peristiwa ini pada gilirannya dapat
Siklus
asam -ketoglutarat menimbulkan peningkatan laju glikolisis, meningkatkan laju
sitrat dehidrogenase ATP, NADH pembentukan piruvat. Ketika konversi ADP menjadi ATP
menurunkan konsentrasi ADP, kontrol akseptor
Suksinil-CoA
memperlambat transfer elektron dan dengan demikian
fosforilasi oksidatif. Glikolisis dan siklus asam sitrat juga
diperlambat, karena ATP adalah penghambat alosterik
multi langkah
enzim glikolitik fosfofruktokinase-1 (lihat Gambar 15–18)
dan piruvat dehidrogenase (lihat Gambar 16–18).
Oksaloasetat Fosfofruktokinase-1 juga dihambat oleh sitrat, perantara

pertama dari siklus asam sitrat. Saat siklus “diam”, sitrat
ADP, pi terakumulasi dalam mitokondria dria, lalu tumpah ke
Fosforilasi NADH 1 sitosol. Ketika konsentrasi ATP dan sitrat meningkat,
2 O2
oksidatif Rantai pernapasan mereka menghasilkan penghambatan alosterik
MEREKA
H2O fosfofruktokinase-1 yang lebih besar daripada jumlah efek
ADPPi ATP _ masing-masing, memperlambat glikolisis.
Akibat hubungan pendek proton ini, energi oksidasi tidak RINGKASAN 19.3 Regulasi Fosforilasi
dilestarikan oleh pembentukan ATP tetapi dihamburkan Oksidatif
sebagai panas, yang membantu menjaga suhu tubuh bayi
yang baru lahir. Hewan yang berhibernasi juga bergantung ÿ Fosforilasi oksidatif diatur oleh
pada mitokondria lemak coklat yang tidak digabungkan kebutuhan energi seluler. [ADP] intraseluler dan
untuk menghasilkan panas selama dormansinya yang lama rasio aksi massa [ATP]/([ADP][Pi ]) adalah ukuran
(lihat Kotak 17–1). status energi sel.
19.4 Gen Mitokondria: Asalnya dan Pengaruh Mutasi 719
ÿ Dalam sel iskemik (kekurangan oksigen), penghambat protein bryo mendapatkan semua mitokondrianya dari sel telur induknya.
memblokir hidrolisis ATP oleh ATP sintase yang Penyakit langka neuropati optik herediter Leber (LHON) memengaruhi
beroperasi secara terbalik, mencegah penurunan [ATP] sistem saraf pusat, termasuk saraf optik, menyebabkan hilangnya
yang drastis. penglihatan bilateral pada awal masa dewasa. Sebuah perubahan basa
tunggal pada gen mito chondrial ND4 (Gbr. 19–32a) mengubah residu
ÿ Dalam lemak coklat, yang dikhususkan untuk
Arg menjadi residu-Nya dalam polipeptida Kompleks I, dan hasilnya adalah
produksi panas metabolisme, transfer elektron dipisahkan dari
sebagian mitokondria rusak dalam transfer elektron dari NADH ke
sintesis ATP dan energi oksidasi asam lemak hilang
ubikuinon. Meskipun mitokondria ini dapat menghasilkan beberapa ATP
sebagai panas.
melalui transfer elektron dari suksinat, mereka tampaknya tidak dapat
memasok ATP yang cukup untuk mendukung metabolisme neuron yang
ÿ Konsentrasi ATP dan ADP mengatur laju
sangat aktif. Salah satu akibatnya adalah kerusakan saraf optik, yang
transfer elektron melalui rantai pernapasan melalui
menyebabkan kebutaan. Perubahan basa tunggal pada gen drial
serangkaian kontrol yang saling terkait pada respirasi,
mitokondria untuk sitokrom b, komponen Kompleks III, juga menghasilkan
glikolisis, dan siklus asam sitrat.
LHON, menunjukkan bahwa patologi dihasilkan dari pengurangan umum
fungsi mitokondria, tidak secara khusus dari defek pada transfer elektron
melalui Kompleks I.
19.4 Gen Mitokondria: Asalnya dan

Pengaruh Mutasi
Epilepsi mioklonik dan penyakit serat kasar-merah (MERRF)
Mitokondria mengandung genomnya sendiri, molekul DNA beruntai ganda
yang melingkar. Masing-masing dari ratusan atau ribuan mitokondria disebabkan oleh mutasi pada gen mito chondrial yang mengkode RNA
transfer spesifik untuk lycine (lysyl-tRNA). Penyakit ini, yang ditandai
dalam sel tipikal memiliki sekitar lima salinan genom ini. Kromosom
dengan sentakan otot yang tak terkendali, tampaknya diakibatkan oleh
mitokondria manusia (Gbr. 19–32) mengandung 37 gen (16.569 bp),
gangguan produksi beberapa protein yang sintesisnya melibatkan tRNA
termasuk 13 yang mengkodekan subunit protein rantai pernapasan (Tabel
mitokondria. Serabut otot rangka individu dengan MERRF memiliki
19–6); kode gen yang tersisa untuk molekul rRNA dan tRNA yang penting
mitokondria berbentuk abnormal yang terkadang mengandung struktur
untuk mesin sintesis protein mitokondria. Sekitar 900 protein mitokondria
yang berbeda dikodekan oleh gen nuclear, disintesis pada ribosom parakris talline (Gbr. 19–32b). Mutasi pada gen mito chondrial lysyl-tRNA
juga merupakan salah satu penyebab diabetes melitus onset dewasa
sitoplasma, kemudian diimpor dan dirakit di dalam mitokondria (Bab 27).
(tipe II). Mutasi lain pada gen mitokondria diyakini bertanggung jawab
atas kelemahan otot progresif yang menjadi ciri miopati mitokondria dan
untuk pembesaran dan kerusakan otot jantung pada miopati kardio
hipertrofik. Menurut satu hipotesis tentang perubahan progresif yang
menyertai penuaan, akumulasi mutasi pada DNA mitokondria selama
Mutasi pada Gen Mitokondria Penyebab paparan seumur hidup terhadap agen perusak DNA seperti O2 (lihat di
bawah) menghasilkan mitokondria yang tidak dapat memasok ATP yang
Penyakit Manusia
cukup untuk fungsi seluler normal. . Penyakit mitokondria juga dapat
Semakin banyak penyakit manusia dapat dikaitkan dengan terjadi akibat mutasi pada salah satu dari 900 gen inti yang menyandikan
mutasi pada gen mitokondria. protein mitokondria. ÿ
Banyak dari penyakit ini, yang dikenal sebagai ensefalomiopati
mitokondria drial, terutama memengaruhi otak dan otot rangka (keduanya
sangat bergantung pada pasokan ATP yang melimpah). Penyakit ini selalu
diwariskan dari ibu, karena em berkembang
TABEL 19–6 Protein Pernapasan yang Disandi oleh Gen Mitokondria pada Manusia
Jumlah Jumlah subunit yang dikodekan
Kompleks subunit oleh DNA mitokondria
I NADH dehidrogenase 43 7
II Suksinat dehidrogenase 4 0
III Ubiquinon: sitokrom c oksidoreduktase 11 1
Sitokrom oksidase IV 13 3
V ATP sintase 8 2
12S
rRNA
F Cyt b
PT
0/16.569
16S DI DALAM
rRNA ND6
LHON DAN
(15.257)
ND1 LHON Kompleks I

ND5
(3.460) Kompleks III
LHON KompleksIV
saya (4.160) ATP sintase
Q Mentransfer RNA L
M RNA ribosom S
H
(B)
Wilayah kontrol DNA
ND2 LHON
WA
(11.778) GAMBAR 19–32 Gen dan mutasi mitokondria. (a) Peta DNA
N
C ND4 mitokondria manusia, menunjukkan gen yang menyandikan
DAN
MERRF protein Kompleks I, NADH dehydroge nase (ND1 hingga ND6);
(8.344) sitokrom b Kompleks III (Cyt b); subunit sitokrom oksidase (Kompleks
R
ND4L IV) (COI ke COIII); dan dua subunit ATP sintase (ATPase6 dan
ATPase8 G
S D ATPase8).
JAM TANGAN
K ND3
Warna gen sesuai dengan kompleks yang ditunjukkan pada Gambar 19-7.
COIII Juga termasuk di sini adalah gen untuk RNA ribosom (rRNA) dan untuk
COII ATPase6
sejumlah RNA transfer khusus mitokondria; Spesifisitas tRNA ditunjukkan oleh
kode satu huruf untuk asam amino.
(A) Panah menunjukkan posisi mutasi yang menyebabkan neuropati optik
herediter Leber (LHON) dan epilepsi mioklonik dan penyakit serat merah kasar
(MERRF). Angka dalam tanda kurung menunjukkan posisi nukleotida yang
diubah (nukleotida 1 berada di bagian atas lingkaran dan penomoran
berlangsung berlawanan arah jarum jam). (b) Mikrograf elektron dari mitokondria
abnormal dari otot seseorang dengan
MERRF, menunjukkan inklusi protein paracrystalline kadang-kadang hadir
dalam mitokondria mutan.
Ruang
periplasma ( sisi P)
H+
HAI CH3
(CH2CH C CH2)n H
Cyt b
Q
CH3
Cyt o n 7–9
HAI
Dengan Menaquinon
4Fe-4S +
H O2 (B)
2Fe-2S
Membran dalam GAMBAR 19–33 Rantai pernapasan bakteri. (a) Ditampilkan di sini adalah
MODE
bakteri pembawa pernapasan dari membran dalam E. coli. Eubacteria mengandung
(plasma).
bentuk minimal Kompleks I, yang mengandung semua kelompok prostetik yang
NADH, suksinat, atau biasanya terkait dengan kompleks mitokondria tetapi hanya 14 polipeptida.
gliserol Kompleks membran plasma ini mentransfer elektron dari NADH ke ubiquinone
atau ke (b) menaquinone, bakteri yang setara dengan ubiquinone, sambil
Sitosol ( sisi N) memompa proton ke luar dan menciptakan potensi elektrokimia yang
(A) mendorong sintesis ATP.
19.5 Peran Mitokondria dalam Apoptosis dan Stres Oksidatif 721
Mitokondria Berevolusi dari Bakteri Endosimbiosis Ekstrusi proton yang terkait respirasi melintasi membran
plasma bakteri juga memberikan kekuatan pendorong untuk
Keberadaan DNA mitokondria, ribosom, dan tRNA mendukung
proses lainnya. Sistem transpor bakteri tertentu menghasilkan
hipotesis asal endosimbiotik mitokondria (lihat Gambar 1–36),
penyerapan nutrisi ekstraseluler (laktosa, misalnya) melawan
yang berpendapat bahwa organisme pertama yang mampu
gradien konsentrasi, sejalan dengan proton (lihat Gambar 11–
melakukan metabolisme aerobik, termasuk produksi ATP
42). Dan gerakan putar flagela bakteri disediakan oleh "turbin
terkait respirasi, adalah prokaryotes. . Eukariota primitif yang
proton", motor putar molekuler yang digerakkan bukan oleh
hidup secara anaerob (melalui fermentasi) memperoleh
ATP tetapi langsung oleh potensial elektrokimia transmembran
kemampuan untuk melakukan fosforilasi oksidatif ketika mereka
yang dihasilkan oleh pemompaan proton terkait respirasi (Gbr.
menjalin hubungan simbiosis dengan bakteri yang hidup dalam
19-34). Tampaknya mekanisme kemiosmotik berevolusi lebih
sitosolnya. Setelah banyak evolusi dan pergerakan banyak gen
awal, sebelum munculnya eukariota.
bakteri ke dalam inti eukariota “inang”, bakteri endosimbiotik
akhirnya menjadi mitokondria.
Hipotesis ini menganggap bahwa prokariota awal yang

hidup bebas memiliki mesin enzimatik untuk fosforilasi oksidatif RINGKASAN 19.4 Gen Mitokondria: Asal
dan memprediksi bahwa keturunan prokariotik modern mereka Mulanya dan Pengaruh Mutasi
harus memiliki rantai pernapasan yang sangat mirip dengan
eukariota modern. Mereka melakukannya. ÿ Sebagian kecil protein mitokondria manusia (13
Bakteri aerobik melakukan transfer elektron terkait NAD dari protein) dikodekan dalam genom mitokondria
substrat ke O2, digabungkan dengan fosforilasi ADP sitosol. dan disintesis di dalam mitokondria. Sekitar 900
Dehidrogenase terletak di sitosol bakteri dan rantai pernapasan protein mitokondria dikodekan dalam gen inti
di membran plasma. Pembawa elektron serupa dengan dan diimpor ke dalam mitokondria setelah
beberapa pembawa elektron mitokondria (Gbr. 19–33). Mereka sintesisnya.
mentranslokasi proton ke luar melintasi membran plasma saat
elektron ditransfer ke O2. Bakteri seperti Escherichia coli ÿ Mutasi pada gen yang menyandikan
memiliki kompleks FoF1 di membran plasmanya; bagian F1 komponen rantai pernapasan, baik pada gen
menonjol ke dalam sitosol dan mengkatalisis sintesis ATP dari mitokondria atau pada gen inti yang menyandikan
ADP dan Pi ketika proton mengalir kembali ke dalam sel melalui protein mitokondria, menyebabkan berbagai
saluran proton Fo. penyakit pada manusia, yang seringkali paling parah
memengaruhi otot dan otak.
ÿ Mitokondria kemungkinan besar muncul dari aerobik
prokariota yang masuk ke dalam hubungan
endosimbiotik dengan eukariota leluhur.
Flagellum 19.5 Peran Mitokondria dalam

Membran luar Apoptosis dan Stres Oksidatif
H Membran
dalam (plasma). Selain peran sentral mereka dalam sintesis ATP, mitokondria
juga berpartisipasi dalam proses yang berhubungan dengan
kerusakan sel dan kematian. Apoptosis adalah proses
terkontrol di mana sel mati demi kebaikan organisme, sedangkan
H motor putar
organisme melestarikan komponen molekuler (asam amino,
Peptidoglikan nukleotida, dan sebagainya) dari sel mati. Apoptosis dapat
Rantai transfer dan ruang dipicu oleh sinyal eksternal, bekerja pada reseptor di membran
elektron periplasma
plasma, atau oleh kejadian internal seperti infeksi virus. Ketika
sebuah sel menerima sinyal untuk apoptosis, salah satu
GAMBAR 19–34 Rotasi flagela bakteri dengan gaya gerak proton. konsekuensinya adalah peningkatan permeabilitas membran
Poros dan cincin di dasar flagel membentuk motor putar yang mitokondria luar, yang memungkinkan keluarnya sitokrom c
disebut "turbin proton". Proton yang dikeluarkan oleh transfer yang biasanya terkurung di ruang antarmembran (lihat Gambar.
elektron mengalir kembali ke sel melalui turbin, menyebabkan
rotasi poros flagel. Gerakan ini pada dasarnya berbeda dari gerakan 12–50). Sitokrom c yang dilepaskan mengaktifkan salah satu
otot dan flagela eukariotik dan silia, yang hidrolisis ATP adalah enzim proteolitik (caspase 9) yang bertanggung jawab untuk
sumber energi. degradasi protein selama apoptosis. Ini adalah kasus dramatis dari
Nikotinamida
nukleotida Membran
Cyt c
transhidrogenase mitokondria bagian dalam
Q AKU AKU AKU
SAYA
IV
. –
O2 O2 dismutase
NADH NAD+ superoksida
NAD+
NADP+ H2O2
GSSG
glutation glutation
reduktase peroksidase
NADPH 2 GSH
H2O
tidak aktif
S
dll. 2 GSH
stres S reduksi tiol
oksidatif protein
SH
GSSG
SH
aktif
GAMBAR 19–35 Produksi dan pembuangan super oksida mitokondria. (GSH; lihat Gambar 22–27) menyumbangkan elektron untuk reduksi hidrogen
,
Radikal superoksida, ?O2 terbentuk dalam reaksi samping pada Kompleks I peroksida (H2O2) dan residu Cys teroksidasi (OSOSO) dalam protein, dan
dan III, karena radikal ubikuinon tereduksi sebagian (?Q) mendonorkan sebuah GSH diregenerasi dari bentuk teroksidasi (GSSG) melalui reduksi dengan
elektron ke O2. Reaksi yang ditunjukkan dengan warna biru melindungi sel NADPH.
dari efek merusak dari superoksida. Mengurangi glutathione
satu protein (sitokrom c) memainkan dua peran yang sangat Hidrogen peroksida (H2O2) yang dihasilkan oleh reaksi ini
berbeda dalam sel. menjadi tidak berbahaya oleh aksi glutation peroksidase (Gbr.
Mitokondria juga terlibat dalam respons sel terhadap stres 19–35). Enzim ini luar biasa karena adanya residu selenosistein
oksidatif. Seperti yang telah kita lihat, beberapa langkah dalam (lihat Gambar 3-8a), di mana atom selenium menggantikan atom
jalur pengurangan oksigen di mitokondria berpotensi menghasilkan belerang yang biasanya ada di tiol rantai samping. Gugus se
radikal bebas yang sangat reaktif yang dapat merusak sel. lenol (OSeH) lebih asam daripada tiol (OSH); pKa-nya sekitar
Lintasan elektron dari QH2 ke sitokrom bL melalui Kompleks III, 5, jadi pada pH netral, rantai samping selenosistein pada
dan lintasan elektron dari Kompleks I ke QH2, melibatkan radikal dasarnya terionisasi penuh (OCH2Se). Gluta thione reduktase
Q sebagai perantara. Q dapat, dengan probabilitas rendah, mendaur ulang glutathione teroksidasi menjadi bentuk
melewatkan elektron ke O2 dalam reaksi tereduksinya, menggunakan elektron dari NADPH yang dibentuk
oleh nicotinamide nucleotide transhydrogenase atau melalui jalur
pentosa fosfat (lihat Gambar 14-20). Glutathione tereduksi juga
O2 Aktif O2 _
berfungsi menjaga gugus protein sulfhidril dalam keadaan
Radikal bebas superoksida yang dihasilkan, O2 reaktif , sangat tereduksi, mencegah beberapa efek merusak dari stres oksidatif
dan dapat merusak enzim, lipid membran, dan asam nukleat. (Gbr. 19–35).
Antimisin A, penghambat Kompleks III, dapat bekerja dengan
menempati situs QN (Gbr. 19-11), sehingga menghalangi siklus
Q dan memperpanjang pengikatan Q ke situs QP ; ini akan
meningkatkan kemungkinan pembentukan radikal su peroksida RINGKASAN 19.5 Peran Mitokondria dalam
dan kerusakan sel. Dari 0,1% sampai sebanyak 4% O2 yang Apoptosis dan Stres Oksidatif
digunakan oleh mitokondria yang aktif bernapas membentuk O2
— lebih dari cukup untuk memiliki efek mematikan pada sel ÿ Sitokrom c mitokondria, dilepaskan ke sitosol,
kecuali radikal bebasnya segera dibuang. berpartisipasi dalam aktivasi salah satu protease
(caspase 9) yang terlibat dalam apoptosis.
Untuk mencegah kerusakan oksidatif , sel memiliki sev
ÿ Spesies oksigen reaktif diproduksi di
oleh bentuk eral O2 dari enzim superoksida dismutase, yang
mitokondria dinonaktifkan oleh satu set enzim
mengkatalisis reaksi
pelindung, termasuk superoksida dismutase dan
2 O2 2H 88n H2O2 O2 glutathione peroksidase.
19.6 Fitur Umum Fotofosforilasi 723
FOTOSINTESIS: 19.6 Fitur Umum

MEMANEN ENERGI CAHAYA Fotofosforilasi
Kita sekarang beralih ke urutan reaksi lain di mana aliran Tidak seperti NADH (donor elektron utama dalam fosforilasi
elektron digabungkan dengan sintesis ATP: fosforilasi yang oksidatif), H2O adalah donor elektron yang buruk; potensi
digerakkan oleh cahaya. Penangkapan energi matahari reduksi standarnya adalah 0,816 V, dibandingkan dengan
oleh organisme fotosintetik dan pengubahannya menjadi 0,320 V untuk NADH. Fotofosforilasi berbeda dari
energi kimia dari senyawa organik tereduksi merupakan fosforilasi oksidatif dalam membutuhkan masukan energi
sumber utama dari hampir semua energi biologis. dalam bentuk cahaya untuk membuat donor elektron yang
Organisme fosintetik dan heterotrofik hidup dalam keadaan baik dan akseptor elektron yang baik. Dalam fotofosforilasi,
stabil yang seimbang di biosfer (Gbr. 19–36). Organisme elektron mengalir melalui serangkaian pembawa yang
fotosintetik menjebak energi matahari dan membentuk terikat membran termasuk sitokrom, kuinon, dan protein
ATP dan NADPH, yang mereka gunakan sebagai sumber besi-sulfur, sementara proton dipompa melintasi membran
energi untuk membuat karbohidrat dan senyawa organik untuk menciptakan potensi elektrokimia. Transfer elektron
lainnya dari CO2 dan H2O; secara bersamaan, mereka dan pemompaan proton dikatalisis oleh kompleks membran
melepaskan O2 ke atmosfer. Heterotrof aerobik (manusia, yang struktur dan fungsinya homolog dengan Kompleks III
misalnya, serta tanaman selama periode gelap) mitokondria. Potensi elektrokimia yang mereka hasilkan
menggunakan O2 yang terbentuk untuk menurunkan adalah kekuatan pendorong untuk sintesis ATP dari
produk organik fotosintesis yang kaya energi menjadi CO2 kompleks ADP dan Pi , dikatalisis oleh membran-terikat
dan H2O, menghasilkan ATP. CO2 kembali ke atmosfer, ATP sintase yang sangat mirip dengan fosforilasi oksidatif.
untuk digunakan kembali oleh organisme fotosintetik. Oleh
karena itu, energi matahari memberikan kekuatan Fotosintesis pada tumbuhan mencakup dua proses:
pendorong untuk siklus terus menerus CO2 dan O2 melalui reaksi bergantung cahaya, atau reaksi terang, yang
biosfer dan menyediakan substrat tereduksi—bahan terjadi hanya ketika tumbuhan diterangi, dan reaksi
bakar, seperti glukosa—yang menjadi tempat bergantung organisme nonfotosintesis.
asimilasi karbon (atau reaksi fiksasi karbon), kadang-
Fotosintesis terjadi pada berbagai bakteri dan eukariota kadang secara keliru disebut reaksi gelap, yang digerakkan
uniseluler (alga) serta tanaman vaskular. Meskipun proses produk sampingan dari reaksi terang (Gbr. 19–37). Dalam
dalam organisme ini berbeda secara detail, mekanisme reaksi terang, klorofil dan pigmen sel fotosintetik lainnya
yang mendasarinya sangat mirip, dan banyak pemahaman menyerap energi cahaya dan menyimpannya sebagai ATP
kita tentang fotosintesis pada tumbuhan vaskular berasal dan NADPH; secara bersamaan, O2 berevolusi. Dalam
dari studi tentang organisme yang lebih sederhana. reaksi asimilasi karbon, ATP dan NADPH digunakan untuk
Persamaan keseluruhan untuk fotosintesis pada tanaman mereduksi CO2 untuk membentuk triosa fosfat, pati, dan
vaskular menggambarkan reaksi oksidasi-reduksi di mana sukrosa, dan produk turunan lainnya. Dalam bab ini kita
H2O menyumbangkan elektron (sebagai hidrogen) untuk hanya akan membahas reaksi bergantung cahaya yang
reduksi CO2 menjadi karbohidrat (CH2O): mengarah pada sintesis ATP dan NADPH. Pengurangan
CO2 dijelaskan dalam Bab 20.
lampu
CO2 H2O 888n O2 (CH2O)
H2O O2
Reaksi
GAMBAR 19–36 Surya ringan
Sel fotosintesis GAMBAR 19–37 Reaksi terang
energi sebagai sumber fotosintesis menghasilkan
utama dari semua energi NADPH dan ATP yang kaya energi pada
NADP+ NADPH
biologis. Organisme ADP + Pi ATP biaya energi matahari. Produk-
fotosintesis menggunakan CO2 H2O produk ini digunakan dalam reaksi
Karbohidrat O2
energi sinar matahari untuk asimilasi karbon, yang terjadi dalam
Reaksi asimilasi karbon
memproduksi glukosa dan terang atau gelap, untuk mereduksi
produk organik lainnya, CO2 untuk membentuk triosa dan
Sel heterotrof
yang digunakan sel heterotrof senyawa yang lebih kompleks
sebagai sumber energi dan karbon. Karbohidrat CO2 (seperti glukosa) yang berasal dari triosa.
Membran luar Grana (tilakoid)

Membran dalam
Tilakoid
Stroma
(B)
GAMBAR 19–38 Kloroplas. (a) Diagram skematik. (b) Mikrograf

(A) elektron pada perbesaran tinggi menunjukkan grana, tumpukan
membran tilakoid.
Fotosintesis pada Tumbuhan Berlangsung di Kloroplas tidak diperlukan atau direduksi menjadi bentuk stabil di bawah
kondisi ini; Evolusi O2 dapat dipisahkan dari reduksi CO2.
Dalam sel eukariotik fotosintetik, reaksi bebas cahaya dan
Beberapa tahun kemudian Severo Ochoa menunjukkan bahwa
asimilasi karbon terjadi di kloroplas (Gbr. 19–38), organel
NADP adalah akseptor elektron biologis dalam kloroplas,
intraseluler yang dibatasi membran yang bentuknya bervariasi
menurut persamaan
dan umumnya berdiameter beberapa mikrometer. Seperti
mitokondria, mereka dikelilingi oleh dua membran, membran lampu
2H2O 2NADP 888n 2NADPH 2H O2
luar yang dapat ditembus oleh molekul dan ion kecil, dan
membran dalam yang membungkus kompartemen internal. Untuk memahami proses fotokimia ini, pertama-tama kita harus
Kompartemen ini berisi banyak vesikel atau kantung pipih yang mempertimbangkan topik yang lebih umum tentang efek
dikelilingi membran, tilakoid , biasanya tersusun dalam tumpukan penyerapan cahaya pada struktur molekul.
yang disebut grana (Gbr. 19–38b). Tertanam dalam membran
HAI OH
tilakoid (umumnya disebut lamellae) adalah pigmen fotosintesis
Kl Kl Kl Kl
dan kompleks enzim yang melakukan reaksi terang dan sintesis
ATP. Stroma (fase berair yang diselubungi oleh membran dalam)
mengandung sebagian besar enzim yang dibutuhkan untuk
reaksi asimilasi karbon . N NH
OH OH
Cahaya Menggerakkan Aliran Elektron dalam Kloroplas Bentuk teroksidasi Bentuk tereduksi
(biru) (tidak berwarna)
Pada tahun 1937 Robert Hill menemukan bahwa ketika ekstrak
Diklorofenolindofenol
daun yang mengandung kloroplas disinari, mereka (1) berevolusi
O2 dan (2) mereduksi akseptor elektron nonbiologis yang
ditambahkan ke medium, menurut reaksi Hill:
RINGKASAN 19.6 Fitur
lampu
2H2O 2A 888n 2AH2 O2 Umum Fotofosforilasi
di mana A adalah akseptor elektron buatan, atau reagen Hill.
ÿ Reaksi terang fotosintesis adalah reaksi langsung yang
Pereaksi One Hill, zat warna 2,6-diklorofenol indofenol, berwarna
bergantung pada penyerapan cahaya; fotokimia yang
biru ketika dioksidasi (A) dan tidak berwarna ketika direduksi
dihasilkan mengambil elektron dari H2O dan
(AH2), membuat reaksi mudah diikuti. Ketika ekstrak daun yang
dilengkapi dengan pewarna disinari, pewarna biru menjadi tidak mendorongnya melalui serangkaian pembawa yang
terikat membran, menghasilkan NADPH dan ATP.
berwarna dan O2 dilepaskan. Dalam kegelapan, baik evolusi O2
maupun reduksi zat warna tidak terjadi. Ini adalah bukti pertama
bahwa energi cahaya yang diserap menyebabkan elektron ÿ Reaksi asimilasi karbon dari
mengalir dari H2O ke akseptor elektron. Selain itu, Hill fotosintesis mereduksi CO2 dengan elektron dari
menemukan bahwa CO2 NADPH dan energi dari ATP.
19.7 Penyerapan Cahaya 725
19.7 Penyerapan Cahaya Klorofil Menyerap Energi Cahaya untuk Fotosintesis

Cahaya tampak adalah radiasi elektromagnetik dengan Pigmen penyerap cahaya yang paling penting dalam membran
panjang gelombang 400 hingga 700 nm, bagian kecil dari lakoid adalah klorofil, pigmen hijau dengan polisiklik, struktur
spektrum elektromagnetik (Gbr. 19–39), mulai dari ungu planar menyerupai proto porfirin hemoglobin (lihat Gambar
hingga merah. Energi foton tunggal (kuantum cahaya) lebih 5-1), kecuali Mg2, bukan Fe2, yang menempati posisi sentral
besar di ujung ungu spektrum daripada di ujung merah; ( Gambar 19–40). Empat atom nitrogen klorofil yang berorientasi
panjang gelombang yang lebih pendek (dan frekuensi yang ke dalam dikoordinasikan dengan Mg2 . Semua klorofil memiliki
lebih tinggi) sesuai dengan energi yang lebih tinggi. Energi, E, rantai samping fitol yang panjang , diesterifikasi menjadi
dalam "mol" foton (1 einstein, atau 6 1023 foton) cahaya substituen gugus karboksil dalam cincin IV, dan klorofil juga
memiliki
tampak adalah 170 hingga 300 kJ, seperti yang diberikan oleh persamaan lima cincin beranggota lima yang tidak terdapat
Planck:
dalam heme.
Eh
Sistem lima-cincin heterosiklik yang mengelilingi Mg2
di mana h adalah konstanta Planck (6,626 1034 J s) dan memiliki struktur poliena yang diperpanjang, dengan ikatan
adalah panjang gelombang. Jumlah energi ini hampir tunggal dan rangkap bolak-balik. Poliena semacam itu secara
merupakan urutan besarnya lebih besar dari 30 sampai 50 kJ karakteristik menunjukkan penyerapan yang kuat di wilayah
yang dibutuhkan untuk mensintesis satu mol ATP dari ADP dan Pi . spektrum yang terlihat (Gbr. 19–41); klorofil memiliki koefisien
Ketika sebuah foton diserap, sebuah elektron dalam kepunahan molar yang luar biasa tinggi (lihat Kotak 3–1) dan
molekul penyerap (kromofor) terangkat ke tingkat energi yang karenanya sangat sesuai untuk menyerap cahaya tampak
lebih tinggi. Ini adalah peristiwa semua atau tidak sama sekali; selama fotosintesis.
untuk diserap, foton harus mengandung sejumlah energi Kloroplas selalu mengandung klorofil a dan klorofil b (Gbr.
( kuantum) yang persis sama dengan energi transisi elektronik. 19–40a). Meskipun keduanya berwarna hijau, spektrum
Molekul yang telah menyerap foton berada dalam keadaan serapannya cukup berbeda (Gbr. 19–41) sehingga keduanya
tereksitasi, yang umumnya tidak stabil. Elektron yang diangkat saling melengkapi rentang serapan cahaya di wilayah tampak.
ke orbital berenergi lebih tinggi biasanya kembali dengan Sebagian besar tanaman mengandung klorofil a dua kali lebih
cepat ke orbital normal berenergi lebih rendah; molekul yang banyak daripada klorofil b. Pigmen dalam ganggang dan
dikutip sebelumnya meluruh ke keadaan dasar yang stabil, bakteri fotosintetik termasuk klorofil yang hanya sedikit berbeda
melepaskan kuantum yang diserap sebagai cahaya atau dari pigmen tumbuhan.
panas atau menggunakannya untuk melakukan pekerjaan
kimia. Emisi cahaya yang menyertai peluruhan molekul Klorofil selalu dikaitkan dengan protein pengikat spesifik,
tereksitasi (disebut fluoresensi) selalu pada panjang membentuk kompleks pemanenan cahaya (LHC) di mana
gelombang yang lebih panjang (energi lebih rendah) daripada molekul klorofil diperbaiki dalam hubungannya satu sama lain,
cahaya yang diserap (lihat Kotak 12–2). Modus peluruhan dengan kompleks protein lain, dan dengan membran. Struktur
alternatif yang penting dalam fotosintesis melibatkan transfer rinci dari satu kompleks pemanenan cahaya diketahui dari
langsung energi eksitasi dari molekul tereksitasi ke molekul kristalografi sinar-X (Gbr. 19–42). Ini mengandung tujuh
tetangga. Sama seperti foton adalah kuantum energi cahaya, molekul klorofil a, lima klorofil b, dan dua pigmen aksesori
sehingga exciton adalah kuantum energi yang diteruskan dari lutein (lihat di bawah).
molekul tereksitasi ke molekul lain dalam proses yang disebut transfer exciton.
Jenis Sinar gamma Sinar X UV Inframerah Gelombang mikro Gelombang radio

radiasi
1 nm 100 nm 1 milimeter 1 meter Ribuan meter
Panjang gelombang
Cahaya tampak
Kuning
Ungu Biru Cyan Hijau Oranye Merah
Panjang 380 430 500 560 600 650 750

gelombang (nm)
Energi 300 240 200 170

(kJ/einstein)
GAMBAR 19–39 Radiasi elektromagnetik. Spektrum radiasi elektromagnetik, dan energi foton dalam rentang spektrum
yang terlihat. Satu Einstein adalah 6 1023 foton.
CHO dalam klorofil b
CH3
A
CH2
C dalam bakterioklorofil B
JG Ikatan jenuh dalam
HAI
CH CH3
bakterioklorofil
CH3 SAYA II CH2 CH3

N N
G
(A)
Mg
G
rantai samping fitol CH3 ; NN
IV AKU AKU AKU
CH3
HAI
H
CH3 CH3 CH3 CH3 B;
CH3 C CH2 H
G
D GD H 0
HAI CH2 C HAI
D M
CH3 HAI HAI
Klorofil a
MENDEKUT MENDEKUT
CH3
A
CH3 CH2 CH2 CH2

B A dalam fikosianobilin
CH2
A
A A
CH3 CH CH3 CH2 CH2 CH3 CH3 CH
(B) HAI N N N N HAI
H H H
Ikatan tak jenuh dalam

phycocyanobilin
Fikoeritrobilin
CH3
CH3 CH3 CH3

CH3 H3C
(C)
CH3 CH3 CH3
CH3
b-Karoten
H C3 OH
CH3 CH3
H3C CH3
(D)
CH3 CH3 H C3 CH 3
KE CH3
Lutein (xantofil)
GAMBAR 19–40 Fotopigmen primer dan sekunder. (a) Klorofil a dan b dan Karoten (a karotenoid) dan (d) lutein (a xantofil) adalah pigmen aksesori pada
bakterioklorofil adalah pengumpul utama energi cahaya. (b) Phycoerythrobilin tumbuhan. Area yang diarsir merah muda adalah sistem terkonjugasi (ikatan
dan phycocyanobilin (phycobilins) adalah pigmen antena pada cyanobacteria tunggal dan ganda bergantian) yang sebagian besar bertanggung jawab atas
dan ganggang merah. (c) - penyerapan cahaya tampak.
Cyanobacteria dan alga merah menggunakan Mg2 pusat Phycobilin secara kovalen terkait dengan
phycobilin seperti phycoerythrobilin dan phycocyanobilin protein pengikat spesifik, membentuk phycobiliprotein,
(Gbr. 19–40b) sebagai pigmen pemanen cahayanya. yang berasosiasi dalam kompleks yang sangat teratur
Tetrapirol rantai terbuka ini memiliki sistem poliena yang yang disebut phy cobilisomes (Gbr. 19–43) yang merupakan
struktur
diperluas yang ditemukan dalam klorofil, tetapi bukan struktur siklik atau pemanenan cahaya utama dalam mikroorganisme ini.
Sinar
matahari
yang sampai ke bumi
Klorofil b
Fikoeritrin
-Karotin Phycocyanin
Penyerapan
Lutein
Klorofil a
300 400 500 600 700 800
GAMBAR 19–41 Penyerapan cahaya tampak oleh fotopigmen. Jumlah relatif klorofil dan pigmen aksesori adalah karakteristik dari
Tumbuhan berwarna hijau karena pigmennya menyerap cahaya dari spesies tumbuhan tertentu. Variasi dalam proporsi pigmen-pigmen ini
daerah spektrum merah dan biru, menyisakan cahaya hijau untuk bertanggung jawab atas kisaran warna organisme fotosintetik, dari biru
dipantulkan atau ditransmisikan. Bandingkan spektrum serapan pigmen kehijauan jarum cemara, ke hijau daun maple, ke warna merah, coklat,
dengan spektrum sinar matahari yang mencapai permukaan bumi; atau ungu dari beberapa spesies. ganggang multiseluler dan daun
kombinasi klorofil (a dan b) dan pigmen aksesori memungkinkan tanaman beberapa tanaman dedaunan disukai oleh tukang kebun.
memanen sebagian besar energi yang tersedia di bawah sinar matahari.
Cahaya 480–570 nm 550–650 nm
Pemindahan
rangsangan
PADA
PADA
PC
PC
AP
AP
Klorofil sebagai
pusat reaksi
membran
tilakoid
GAMBAR 19–42 Kompleks pemanen cahaya, LHCII. Unit fungsionalnya GAMBAR 19–43 Sebuah phycobilisome. Dalam kumpulan yang sangat
adalah trimer LHC, dengan 36 klorofil dan 6 molekul lutein. terstruktur ini ditemukan di cyanobacteria dan alga merah, pigmen
Ditampilkan di sini adalah monomer, dilihat pada bidang membran, dengan phycobilin yang terikat pada protein spesifik membentuk kompleks yang
tiga segmen heliks transmembrannya, tujuh molekul klorofil a (hijau), lima disebut phycoerythrin (PE), phycocyanin (PC), dan allophycocyanin (AP).
molekul klorofil b (merah), dan dua mol molekul pigmen aksesori lutein Energi foton yang diserap oleh PE atau PC disampaikan melalui AP
(kuning) , yang membentuk penahan silang internal. (protein pengikat phycocyanobilin) ke klorofil a dari pusat reaksi melalui
transfer exciton, sebuah proses yang dibahas dalam teks.
Pigmen Aksesori Memperpanjang Klorofil Menyalurkan Energi yang Diserap untuk Bereaksi
Jangkauan Penyerapan Cahaya Pusat oleh Exciton Transfer
Selain klorofil, membran tilakoid mengandung pigmen Pigmen penyerap cahaya dari tilakoid atau membran bakteri
penyerap cahaya sekunder, atau pigmen aksesori, yang disusun dalam susunan fungsional yang disebut sistem foto.
disebut karotenoid. Karotenoid mungkin kuning, merah, atau Dalam kloroplas bayam, misalnya, setiap fotosistem
ungu. Yang paling penting adalah -karoten, yang merupakan mengandung sekitar 200 klorofil dan 50 molekul karotenoid.
isoprenoid merah-oranye, dan lutein karotenoid kuning (Gbr. Semua molekul pigmen dalam fotosistem dapat menyerap
19–40c, d). Pigmen karotenoid menyerap cahaya pada foton, tetapi hanya beberapa molekul klorofil yang terkait
panjang gelombang yang tidak diserap oleh klorofil (Gbr. 19– dengan pusat reaksi fotokimia yang khusus mentransduksi
41) dan dengan demikian merupakan reseptor cahaya cahaya menjadi energi kimia. Molekul pigmen lain dalam
tambahan. sistem foto disebut molekul pemanen cahaya atau antena.
Penentuan eksperimental efektivitas cahaya warna yang Mereka menyerap energi cahaya dan mengirimkannya dengan
berbeda dalam mempromosikan fotosintesis menghasilkan cepat dan efisien ke pusat reaksi (Gbr. 19–45).
spektrum aksi (Gbr. 19-44), sering berguna dalam
mengidentifikasi pigmen terutama bertanggung jawab atas Molekul klorofil dalam kompleks pemanenan cahaya
efek biologis cahaya. Dengan menangkap cahaya di wilayah memiliki sifat penyerapan cahaya yang sedikit berbeda dari
spektrum yang tidak digunakan oleh organisme lain, klorofil bebas. Ketika molekul klorofil yang diisolasi secara in
organisme fotosintetik dapat mengklaim relung ekologis yang vitro dieksitasi oleh cahaya, energi yang diserap dengan cepat
unik. Sebagai contoh, phycobilin pada ganggang merah dan dilepaskan sebagai fluoresensi dan panas, tetapi ketika klorofil
cyanobacteria menyerap cahaya dalam kisaran 520 hingga dalam daun utuh dieksitasi oleh cahaya tampak (Gbr. 19–46,
630 nm (Gbr. 19–41), memungkinkan mereka menempati langkah 1), sangat sedikit fluoresensi yang teramati. . Alih-
relung di mana cahaya dengan panjang gelombang lebih alih, klorofil antena tereksitasi mentransfer energi langsung
rendah atau lebih tinggi telah disaring oleh pigmen organisme ke molekul klorofil tetangga, yang menjadi tereksitasi saat
lain. hidup di air di atasnya, atau di dekat air itu sendiri. molekul pertama kembali ke keadaan dasar (langkah 2).
Transfer energi ini, transfer exciton, meluas ke tetangga
ketiga, keempat, atau berikutnya, sampai salah satu dari
pasangan khusus molekul klorofil a di pusat reaksi fotokimia
tereksitasi (langkah 3). Dalam molekul klorofil yang tereksitasi
ini, sebuah elektron dipromosikan ke energi orbital yang lebih
tinggi. Elektron ini kemudian berpindah ke akseptor elektron
terdekat yang merupakan bagian dari rantai transfer elektron,
meninggalkan klorofil pusat reaksi dengan
GAMBAR 19–44 Dua cara untuk menentukan spektrum aksi untuk

fotosintesis. (a) Hasil eksperimen klasik yang dilakukan oleh TW En
(A)
glemann pada tahun 1882 untuk menentukan panjang gelombang
cahaya yang paling efektif dalam mendukung fotosintesis. Englemann
100 menempatkan sel-sel ganggang fotosintetik berfilamen pada slide
mikroskop dan menyinari mereka dengan cahaya dari prisma, sehingga
80 satu bagian dari filamen menerima cahaya biru, bagian lain kuning,
merah lainnya. Untuk menentukan sel alga mana yang paling aktif
60 melakukan fotosintesis, Englemann juga menempatkan bakteri pada
fotosintesis
relatif
Laju
slide mikroskop yang diketahui bermigrasi ke daerah dengan konsentrasi
40 O2 tinggi . Setelah periode penyinaran, distribusi bakteri menunjukkan
kadar O2 tertinggi (dihasilkan oleh foto sintesis) pada daerah yang disinari dengan lampu ung
(b) Hasil percobaan serupa yang menggunakan teknik modern
20
(elektroda oksigen) untuk pengukuran produksi O2 . Spektrum aksi
(seperti yang ditunjukkan di sini) menggambarkan laju relatif sintesis
0
400 500 600 700 foto untuk iluminasi dengan jumlah foton konstan dengan panjang
gelombang berbeda. Spektrum aksi berguna karena, dibandingkan
dengan spektra serapan (seperti pada Gambar 19-41), ini menunjukkan
(B) pigmen mana yang dapat menyalurkan energi ke dalam fotosintesis.
Molekul Klorofil pusat

antena reaksi
Lampu
Molekul-
molekul ini
menyerap
Klorofil antena, terikat energi Cahaya
pada protein cahaya, menggairahkan
molekul antena
Karotenoid, pigmen (klorofil atau pigmen 1
aksesori lainnya aksesori), menaikkan
Lampu mentransfernya elektron ke
antar tingkat energi yang lebih tinggi.
molekul hingga mencapai pusat reaksi.
*
Molekul antena yang

tereksitasi
meneruskan
2
energi ke
molekul klorofil tetangga
(transfer
energi resonansi),
menariknya.
Pusat reaksi Reaksi *
fotokimia di sini mengubah
energi foton menjadi pemisahan
muatan, memulai aliran elektron.
GAMBAR 19–45 Organisasi fotosistem di membran tilakoid. Energi ini

ditransfer ke
Fotosistem dikemas rapat dalam membran tilakoid, dengan beberapa ratus akseptor 3
klorofil pusat
klorofil antena dan pigmen aksesori yang mengelilingi pusat fotoreaksi. reaksi, elektron
Penyerapan foton oleh klorofil antena mana pun menyebabkan eksitasi menggairahkannya.
pusat reaksi melalui transfer eksiton (panah hitam). Juga tertanam dalam
membran tilakoid adalah kompleks sitokrom b6f dan ATP sintase (lihat
Gambar 19-52). *
Klorofil pusat reaksi

tereksitasi 4
elektron yang hilang ("lubang elektron", dilambangkan meneruskan elektron
ke akseptor elektron.
dengan pada Gambar 19–46) (langkah 4 ). Akseptor
elektron memperoleh muatan negatif dalam transaksi ini.
Elektron yang hilang oleh klorofil pusat reaksi digantikan –
oleh elektron dari molekul donor elektron tetangga (langkah
+
5), yang dengan demikian menjadi bermuatan positif.
Dengan cara ini, eksitasi oleh cahaya menyebabkan
pemisahan muatan listrik dan memulai rantai oksidasi- Lubang elektron di Donor
reduksi. pusat reaksi diisi oleh elektron 5
elektron dari donor
elektron.
GAMBAR 19–46 Exciton dan transfer elektron. Skema umum ini –

menunjukkan konversi energi foton yang diserap menjadi pemisahan
muatan di pusat reaksi. Langkah-langkahnya dijelaskan lebih lanjut dalam
teks. Perhatikan bahwa langkah 1 dapat berulang di antara molekul
antena yang berurutan hingga rangsangan mencapai pusat reaksi +
klorofil. Tanda bintang (*) mewakili keadaan tereksitasi dari molekul antena. Penyerapan foton telah menyebabkan
pemisahan muatan di pusat reaksi.
RINGKASAN 19.7 Penyerapan Cahaya studi telah mengungkapkan banyak detail molekuler dari pusat
reaksi bakteri, yang karenanya berfungsi sebagai prototipe
ÿ Fotofosforilasi dalam kloroplas tanaman hijau dan untuk sistem fototransduksi tanaman yang lebih kompleks.
cyanobacteria melibatkan aliran elektron melalui
serangkaian pembawa yang terikat
Pusat Reaksi Pheophytin-Quinone (Pusat Reaksi Tipe II)
membran.
Mesin fotosintesis pada bakteri ungu terdiri dari tiga modul
ÿ Dalam reaksi terang tanaman, penyerapan foton dasar (Gbr. 19–47a): pusat reaksi tunggal (P870), kompleks
membangkitkan molekul klorofil dan pigmen (aksesori) transfer elektron sitokrom bc1 mirip dengan Kompleks III dari
lainnya, yang menyalurkan energi ke pusat reaksi di rantai transfer elektron mito chondrial, dan sintase ATP, juga
membran tilakoid. Di pusat reaksi, eksitasi mirip dengan mitokondria. Penerangan menggerakkan elektron
foto menghasilkan pemisahan muatan yang melalui feofitin dan kuinon ke kompleks cy tochrome bc1 ;
menghasilkan donor elektron yang kuat (zat setelah melewati kompleks, elektron mengalir melalui sitokrom
pereduksi) dan akseptor elektron yang kuat. c2 kembali ke pusat reaksi, memulihkan keadaan
preiluminasinya. Aliran siklik elektron yang digerakkan oleh
cahaya ini menyediakan energi untuk pemompaan proton oleh
kompleks sitokrom bc1 .
19.8 Peristiwa Fotokimia Sentral: Aliran
Elektron yang Digerakkan Cahaya Didukung oleh gradien proton yang dihasilkan, ATP sintase
menghasilkan ATP, persis seperti di mitokondria.
Transfer elektron yang digerakkan oleh cahaya dalam kloroplas Struktur tiga dimensi dari pusat reaksi bakteri ungu
tanaman selama fotosintesis dilakukan oleh sistem multienzim
(Rhodopseudomonas viridis dan Rhodobacter sphaeroides),
dalam membran tilakoid. Gambaran kami saat ini tentang
disimpulkan dari kristalografi sinar-x, menjelaskan bagaimana
mekanisme fotosintesis adalah komposit, diambil dari studi
fototransduksi terjadi di pusat reaksi pheophytin-quinone.
kloroplas tanaman dan berbagai bakteri dan ganggang.
Penentuan struktur molekul kompleks fotosintesis bakteri
Pusat reaksi R. viridis (Gbr. 19–48a) adalah kompleks protein
(dengan kristalografi sinar-x) telah memberi kita pemahaman
besar yang mengandung empat subunit polipeptida dan 13
yang jauh lebih baik tentang peristiwa molekuler dalam
kofaktor: dua pasang klorofil bakteri, sepasang feofitin, dua
fotosintesis secara umum.
kuinon, besi nonheme, dan empat heme di lingkungan terkait.
sitokrom tipe-c.
Bakteri Memiliki Salah Satu dari Dua Jenis Tunggal Urutan transfer elektron yang sangat cepat ditunjukkan
Pusat Reaksi Fotokimia pada Gambar 19-48b telah disimpulkan dari studi fisik dari
Salah satu wawasan utama dari studi tentang bakteri pusat pheophytin-quinone bakteri, menggunakan kilatan cahaya
fotosintetik datang pada tahun 1952 ketika Louis Duysens singkat untuk memicu fototransduksi dan berbagai teknik
menemukan bahwa pencahayaan membran fotosintesis bakteri spektroskopi untuk mengikuti aliran elektron melalui beberapa
ungu Rhodospirillum rubrum dengan pulsa cahaya dengan operator. Sepasang bakterioklorofil—“pasangan khusus”,
panjang gelombang tertentu (870 nm) menyebabkan penurunan disebut (Chl)2—adalah tempat fotokimia awal di pusat reaksi
sementara dalam penyerapan cahaya pada panjang gelombang bakteri. Energi dari foton yang diserap oleh salah satu dari
itu; sebuah pigmen "diputihkan" oleh cahaya 870 nm. Studi banyak antena molekul klorofil mengelilingi pusat reaksi
selanjutnya oleh Bessel Kok dan Horst Witt menunjukkan mencapai (Chl)2 melalui transfer exciton. Ketika dua molekul
klorofil ini—begitu
pemutihan pigmen kloroplas tumbuhan yang serupa dengan cahaya 680 dan 700 nm. dekat sehingga orbital ikatannya tumpang
Selain itu, penambahan penerima elektron (nonbiologis) tindih—menyerap eksitasi, potensial redoks (Chl)2 bergeser,
3
[Fe(CN)6] (ferisianida) menyebabkan pemutihan pada panjang dengan jumlah yang setara dengan energi foton, mengubah
gelombang ini tanpa iluminasi. Temuan ini menunjukkan pasangan khusus menjadi sangat kuat. donor elektron.
bahwa pemutihan pigmen disebabkan oleh hilangnya elektron
dari pusat reaksi fotokimia. Pigmen diberi nama untuk panjang
gelombang pemutihan maksimum: P870, P680, dan P700. The (Chl) 2 menyumbangkan elektron yang melewati monomer
klorofil tetangga ke pheophytin (Pheo).
Bakteri fotosintetik memiliki mesin transduksi foto yang Ini menghasilkan dua radikal, satu bermuatan positif (pasangan
relatif sederhana, dengan salah satu dari dua tipe umum pusat klorofil khusus) dan satu bermuatan negatif (pheophytin):
reaksi. Satu jenis (ditemukan pada bakteri ungu) melewatkan
elektron melalui feofitin (klorofil yang kekurangan ion Mg2 *
(Chl)2 1 rangsangan 88n (Chl)2 (perangsangan)
pusat ) ke kuinon. Yang lainnya (dalam bakteri belerang hijau) *
(Chl)2 Pheo 88n (Chl)2 Pheo (pemisahan muatan)
melewati elektron melalui kuinon ke pusat belerang besi.
Cyanobacteria dan tumbuhan memiliki dua sistem foto (PSI, Radikal pheophytin sekarang melewati elektronnya ke molekul
PSII), satu dari setiap jenis, bekerja bersama-sama. Biokimia quinone (QA) yang terikat erat, mengubahnya menjadi radikal
dan biofisik semiquinone, yang segera menyumbangkannya
19.8 Peristiwa Fotokimia Sentral: Aliran Elektron yang Digerakkan Cahaya 731
–1.0 Dia-
P840* Fd
P870* MEREKA
reduktase
Dia- Fd-NAD
Dia-
NADH
Q
–0,5
Pheo Kegembiraan
(volt)
E
0 kompleks Cyt bc1

RC Cyt
Kegembiraan
P840 c553
kompleks Cyt bc1
Gradien
proton
Cyt Gradien
c2
proton
0,5 RC
P870
Bakteri ungu (tipe Bakteri belerang hijau

pheophytin-quinone) (a) (tipe Fe-S) (b)
GAMBAR 19–47 Modul fungsional mesin fotosintesis pada bakteri ungu dan potensi trokimia yang menggerakkan sintesis ATP. (b) Bakteri belerang hijau
bakteri belerang hijau. (a) Pada bakteri ungu, energi cahaya menggerakkan memiliki dua rute untuk elektron yang didorong oleh eksitasi P840: rute siklik
elektron dari pusat reaksi P870 melalui pheo phytin (Pheo), kuinon (Q), dan melewati kuinon ke kompleks sitokrom bc1 dan kembali ke pusat reaksi melalui
kompleks sitokrom bc1 , kemudian melalui sitokrom c2 kembali ke pusat reaksi. sitokrom c, dan rute nonsiklik dari pusat reaksi melalui besi-sulfur protein ferredoksin
Aliran elektron melalui kompleks sitokrom bc1 menyebabkan pemompaan proton, (Fd), kemudian menjadi NAD dalam reaksi yang dikatalisis oleh ferredoksin: NAD
menciptakan elektron reduktase.
elektron ekstra ke kuinon (QB) yang terikat longgar. akseptor elektron pada bakteri ungu adalah bentuk elektron
Dua transfer elektron tersebut mengubah QB menjadi bentuk terkuras dari P870, (Chl)2 (Gbr. 19–47a). Elektron bergerak dari
tereduksi penuhnya, QBH2, yang bebas berdifusi di bilayer kompleks sitokrom bc1 ke P870 melalui sitokrom tipe-c yang
membran, jauh dari pusat reaksi: larut, sitokrom c2. Proses transfer elektron menyelesaikan
siklus, mengembalikan pusat reaksi ke keadaan tidak diputihkan,
2 Pheo 2H QB 88n 2 Pheo QBH2
siap untuk menyerap rangsangan lain dari klorofil antena.
(pengurangan kuinon)
Hidrokuinon (QBH2), membawa dalam ikatan kimianya beberapa Fitur luar biasa dari sistem ini adalah bahwa semua kimia
energi foton yang awalnya membangkitkan P870, memasuki terjadi dalam keadaan padat, dengan spesies yang bereaksi
kumpulan kuinon tereduksi (QH2) yang terlarut dalam membran saling berdekatan dalam orientasi yang tepat untuk reaksi.
dan bergerak melalui fase lipid bilayer ke kompleks sitokrom Hasilnya adalah rangkaian reaksi yang sangat cepat dan efisien.
bc1 .
Seperti Kompleks III homolog di mitokondria, kompleks Pusat Reaksi Fe-S (Pusat Reaksi Tipe I) Sintesis foto pada
sitokrom bc1 bakteri ungu membawa elektron dari donor kuinol bakteri belerang hijau melibatkan tiga modul yang sama seperti
(QH2) ke penerima elektron, menggunakan energi transfer pada bakteri ungu, tetapi prosesnya berbeda dalam beberapa
elektron untuk memompa proton melintasi membran, hal dan melibatkan reaksi enzimatik tambahan (Gbr. 19–47b).
menghasilkan gaya penggerak proton. Jalur aliran elektron Eksitasi menyebabkan elektron berpindah dari pusat reaksi ke
melalui kompleks ini diyakini sangat mirip dengan yang melalui kompleks cy tochrome bc1 melalui pembawa kuinon. Transfer
Kompleks mitokondria III, melibatkan siklus Q (Gbr. 19-12) di elektron melalui kompleks ini menggerakkan transpor proton
mana proton dikonsumsi di satu sisi membran dan dilepaskan dan menciptakan gaya gerak proton yang digunakan untuk
di sisi lain. Yang terakhir sintesis ATP, seperti pada bakteri ungu dan mitokondria.
732
Heme dari
sitokrom tipe-c
Lampu
sisi P
4 (270 detik) Bakterioklorofil (2)

((Chl)2, pasangan spesial)
1 (3 ps)
Bakterioklorofil (2) (pigmen
aksesori)
Bakteriopheophytin (2)
2 (200 detik)
sisi N Fe
QA
QB (kuinon) (kuinon)
3
(A) (B) (6 detik)
GAMBAR 19–48 Pusat fotoreaksi bakteri ungu Rhodopseudomonas simetri lateral; dan Fe nonheme tunggal (merah) terletak kira-kira pada
viridis. (PDB ID 1PRC) (a) Sistem memiliki empat komponen: tiga subunit, sumbu simetri antara kuinon. Ditampilkan di bagian atas gambar adalah
H, M, dan L (coklat, biru, dan abu-abu, masing-masing), dengan total 11 empat gugus heme (merah) yang terkait dengan tokrom cy tipe-c dari
segmen heliks transmembran, dan protein keempat, sitokrom c (kuning), pusat reaksi. Pusat reaksi bakteri ungu lain, Rhodobacter sphaeroides,
terkait dengan kompleks pada permukaan membran. Subunit L dan M sangat mirip, hanya saja sitokrom c bukan bagian dari kompleks kristal.
adalah protein transmembran berpasangan yang bersama-sama (b) Urutan kejadian setelah eksitasi pasangan khusus
membentuk struktur silindris dengan simetri bilateral kira-kira pada sumbu bakterioklorofil (semua komponen berwarna seperti pada (a)), dengan
panjangnya. Ditampilkan sebagai model pengisi-ruang (dan dalam (b) skala waktu transfer elektron dalam tanda kurung. 1 Pasangan khusus
sebagai struktur bola-dan-tongkat) adalah kelompok prostetik yang yang tereksitasi melewati elektron ke pheophytin, 2 dari mana elektron
berpartisipasi dalam peristiwa fotokimia. Terikat pada rantai L dan M bergerak cepat ke menaquinone yang terikat erat, QA. 3 Kuinon ini
adalah dua pasang molekul bakterioklorofil (hijau); salah satu pasangan melewatkan elektron jauh lebih lambat ke ubikuinon yang dapat berdifusi,
("pasangan khusus", (Chl)2) adalah tempat perubahan fotokimia pertama QB, melalui Fe nonheme. Sementara itu, 4 "lubang elektron" pada
setelah penyerapan cahaya. Juga tergabung dalam sistem adalah pasangan khusus diisi oleh elektron dari heme sitokrom c.
sepasang molekul pheophytin a (Pheo a) (biru); dua kuinon, menaquinone
(QA) dan ubiquinone (QB) (oranye dan kuning), juga disusun dengan bi
Namun, berbeda dengan aliran siklik elektron pada bakteri diubah menjadi panas (gerakan molekuler). Pusat reaksi
ungu, beberapa elektron mengalir dari pusat reaksi ke dibangun untuk mencegah inefisiensi yang akan dihasilkan
protein besi-sulfur, ferredoksin, yang kemudian dari konversi internal. Protein dari pusat reaksi menahan
meneruskan elektron melalui ferredoksin: NAD reduktase bakterioklorofil, bakterio pheophytins, dan kuinon dalam
ke NAD, menghasilkan NADH. Elektron yang diambil dari orientasi tetap relatif satu sama lain, memungkinkan
pusat reaksi untuk mereduksi NAD diganti dengan reaksi fotokimia berlangsung dalam keadaan hampir
oksidasi H2S menjadi unsur S, kemudian menjadi SO4 padat. Ini menjelaskan efisiensi dan kecepatan reaksi
2, dalam reaksi yang mendefinisikan bakteri belerang yang tinggi; tidak ada yang tersisa untuk tabrakan
hijau. Oksidasi H2S oleh bakteri ini secara kimiawi analog kebetulan atau difusi acak. Pemindahan exci ton dari
dengan oksidasi H2O oleh tanaman oksigen. klorofil antena ke pasangan khusus pusat reaksi dicapai
dalam waktu kurang dari 100 ps dengan efisiensi 90%.
Faktor Kinetik dan Termodinamika Mencegah Dalam 3 ps dari eksitasi P870, pheophytin telah menerima
elektron dan menjadi radikal bermuatan negatif; kurang
Disipasi Energi oleh Konversi Internal
dari 200 ps kemudian, elektron telah mencapai kuinon QB
Konstruksi kompleks pusat reaksi adalah produk seleksi (Gbr. 19–48b).
evolusioner untuk efisiensi dalam proses fotosintesis. Reaksi transfer elektron tidak hanya cepat tetapi secara
*
Keadaan tereksitasi (Chl)2 pada prinsipnya dapat meluruh termodinamika “menurun”; pasangan khusus tereksitasi
ke keadaan dasarnya melalui konversi internal, proses (Chl)2* adalah donor elektron yang sangat baik (E 1 V),
yang sangat cepat (10 pikodetik; 1 ps 1012 s) di mana dan setiap transfer elektron berturut-turut adalah ke
energi foton yang diserap adalah akseptor E yang jauh lebih negatif. Energi bebas standar
perubahan untuk proses karena itu negatif dan besar; ingat dari Bab 13 memiliki dua jenis sistem foto yang berbeda, masing-masing dengan
bahwa G n E; Di Sini, jenis pusat reaksi fotokimia dan kumpulan molekul antenanya sendiri.
E adalah perbedaan antara reduksi standar Kedua sistem tersebut memiliki fungsi yang berbeda dan saling
potensial dari dua setengah reaksi melengkapi (Gbr. 19–49). Fotosistem II (PSII) adalah jenis sistem
* pheophytin-quinone (seperti fotosistem tunggal bakteri ungu) yang
(1) (Chl)2 88n (Chl)2 e E ÿ 1,0 V
mengandung klorofil a dan b dalam jumlah yang kira-kira sama. Eksitasi
(2) Q 2H 2e 88n QH2E 0,045 V pusat reaksinya P680 menggerakkan elektron melalui kompleks
Dengan demikian sitokrom b6 f dengan pergerakan proton secara bersamaan melintasi
membran tilakoid. Photosystem I (PSI) secara struktural dan
DAN
0,045 V (1,0 V) ÿ 0,95 V fungsional terkait dengan pusat reaksi tipe I bakteri belerang hijau. Ini
Dan memiliki pusat reaksi yang ditunjuk P700 dan rasio klorofil a hingga
klorofil b yang tinggi. P700 yang tereksitasi melewati elektron ke
G2 (96,5 kJ/Vmol)(0,95V) 180 kJ/mol protein ferredoksin Fe-S, kemudian ke NADP, menghasilkan NADPH.
Kombinasi kinetika cepat dan dinamika termo yang menguntungkan Selaput tilakoid dari kloroplas bayam tunggal memiliki ratusan jenis
membuat proses ini hampir tidak dapat diubah dan sangat efisien. Hasil fotosistem.
energi keseluruhan (persentase usia energi foton yang dilestarikan
dalam QH2) adalah 30%, dengan sisa energi yang hilang sebagai
panas.
Kedua pusat reaksi pada tumbuhan ini bertindak bersama-sama
untuk mengkatalisasi pergerakan elektron yang digerakkan oleh cahaya
Pada Tumbuhan, Dua Pusat Reaksi Bertindak Bersamaan
dari H2O ke NADP (Gbr. 19–49). Elektron dibawa antara dua
Aparat fotosintesis cyanobacteria modern, ganggang, dan tanaman fotosistem oleh protein larut plastosianin, pembawa satu elektron yang
vaskular lebih kompleks daripada sistem bakteri satu pusat, dan secara fungsional mirip dengan sitokrom c mitokondria. Untuk
tampaknya telah berevolusi melalui kombinasi dua pusat foto bakteri menggantikan elektron yang bergerak dari PSII melalui PSI ke NADP,
yang lebih sederhana. Membran tilakoid kloroplas cyanobacteria dan tanaman mengoksidasi H2O (sebagai belerang
hijau).
Fotosistem I
P700*
GAMBAR 19–49 Integrasi fotosistem I dan

A0
Fotosistem II II dalam kloroplas. "Skema Z" ini
menunjukkan jalur transfer elektron dari H2O
A1
–1.0 (kiri bawah) ke NADP (paling kanan) dalam
P680* fotosintesis nonsiklik. Posisi pada skala vertikal
Fe-S
setiap pembawa elektron mencerminkan
Pheo potensial reduksi standarnya. Untuk menaikkan
Fd
energi elektron yang diturunkan dari H2O
PQA ke tingkat energi yang diperlukan untuk
Fd: NADP+
oksidoreduktase mereduksi NADP menjadi NADPH,
PQB setiap elektron harus “diangkat” dua kali
(volt)
E
NADP+ (panah berat) oleh foton yang diserap dalam PSII

Lampu
dan PSI. Satu foton diperlukan per elektron di
Kompleks Cyt b6f NADPH setiap fotosistem. Setelah eksitasi, elektron

0
berenergi tinggi mengalir "menurun" melalui
rantai pembawa yang ditunjukkan. Proton
Plastosianin
bergerak melintasi membran tilakoid selama
reaksi pemisahan air dan selama transfer
Lampu
P700 elektron melalui kompleks sitokrom b6f ,
Gradien
menghasilkan gradien proton yang penting
proton
untuk pembentukan ATP. Yang putus-putus
PQA = plastokuinon
panah adalah jalur transfer elektron siklik
H2O Kompleks PQB = kuinon kedua
evolusi O2 (dibahas nanti dalam teks), yang hanya
P680 A0 = klorofil akseptor elektron
1.0 Dia- melibatkan PSI; elektron kembali melalui jalur
1 2O2
A1 = filokuinon
siklik ke PSI, alih-alih mereduksi NADP menjadi
NADPH.

2H2O 4H++ O2
bakteri mengoksidasi H2S), menghasilkan O2 (Gbr. 19– Lumen D2 D1 Mn4

49, kiri bawah). Proses ini disebut fotosintesis oksigenik ( sisi P)
4
untuk membedakannya dari fotosintesis anoksigenik dari
bakteri belerang ungu dan hijau. Semua sel fotosintetik TyrZ
TyrD 3
yang berevolusi O2—sel tanaman, alga, dan cyanobacteria
(Chl)2D2
—mengandung PSI dan PSII; organisme dengan hanya P680
satu sistem foto tidak mengevolusikan O2. Diagram pada 1 (Chl)2D1
Gambar 19–49, sering disebut skema Z karena bentuk Pheo Pheo

2
keseluruhannya, menguraikan jalur aliran elektron antara
dua fotosistem dan hubungan energi dalam reaksi terang. 5
Skema Z dengan demikian menggambarkan rute lengkap PQB PQA
Stroma Fe
dimana elektron mengalir dari H2O ke NADP, menurut ( sisi N)
persamaan
GAMBAR 19–50 Fotosistem II dari cyanobacterium Synechococcus
2H2O 2NADP 8 foton Pada O2 2NADPH 2H
memanjang. Bentuk monomer kompleks yang diperlihatkan di sini
Untuk setiap dua foton yang diserap (satu oleh setiap memiliki dua protein transmembran utama, D1 dan D2, masing-masing
sistem foto), satu elektron ditransfer dari H2O ke NADP. dengan seperangkat faktor konya. Meskipun dua subunit hampir simetris,
Untuk membentuk satu molekul O2, yang membutuhkan aliran elektron hanya terjadi melalui salah satu dari dua cabang kofaktor,
transfer empat elektron dari dua H2O ke dua NADP, total yaitu di sebelah kanan (di D1). Panah menunjukkan jalur aliran elektron
delapan foton harus diserap, empat oleh setiap fotosistem. dari kluster ion Mn (Mn4, ungu) enzim pemecah air ke kuinon PQB
(oranye). Peristiwa fotokimia terjadi dalam urutan yang ditunjukkan oleh
Rincian mekanistik dari reaksi fotokimia di PSII dan nomor langkah. Perhatikan kesamaan yang dekat antara posisi kofaktor
PSI pada dasarnya mirip dengan dua fotosistem bakteri, di sini dan posisi di pusat aksi fotore bakteri yang ditunjukkan pada
dengan beberapa tambahan penting. Dalam PSII, dua Gambar 19-48. Peran residu Tyr dibahas nanti dalam teks.
protein yang sangat mirip, D1 dan D2, membentuk dimer
yang hampir simetris, yang mengikat semua kofaktor
pembawa elektron (Gbr. 19-50). Eksitasi P680 dalam PSII di pusat reaksi fotokimia. P700 adalah zat pengoksidasi
menghasilkan P680*, sebuah donor elektron yang sangat kuat, yang dengan cepat memperoleh elektron dari
baik yang, dalam hitungan pikodetik, mentransfer sebuah plastosianin, protein transfer elektron yang mengandung
elektron ke pheophytin, memberinya muatan negatif Cu larut. A0 adalah agen pereduksi yang sangat kuat yang
(Pheo). Dengan hilangnya elektronnya, P680* berubah melewatkan elektronnya melalui rantai pembawa yang
menjadi kation radikal, P680. Pheo dengan sangat cepat mengarah ke NADP. Pertama, phylloquinone (A1)
melewatkan elektron ekstranya ke plasma toquinone menerima elektron dan meneruskannya ke protein besi-
yang terikat protein, PQA (atau QA), yang pada gilirannya sulfur (melalui tiga pusat Fe-S di PSI). Dari sini, elektron
meneruskan elektronnya ke plastoquinone lain yang terikat berpindah ke ferredoksin (Fd), protein besi-sulfur lain
lebih longgar, PQB (atau QB). Ketika PQB memperoleh yang secara longgar terkait dengan membran tilakoid.
dua elektron dalam dua transfer tersebut dari PQA dan Feredoksin bayam (Mr 10.700) mengandung pusat 2Fe-2S
dua proton dari air pelarut, itu dalam bentuk kuinol (Gbr. 19–5) yang mengalami reaksi oksidasi dan reduksi
tereduksi penuh, PQBH2. Reaksi keseluruhan yang diprakarsai oleh
satucahaya
elektron.di Pembawa
PSII adalah elektron keempat dalam rantai
4P680 4H 2PQB 4 foton Aktif adalah flavoprotein ferredoxin : NADP oxidoreduc tase,
4P680 2PQBH2 (19–12) yang mentransfer elektron dari ferredoxin tereduksi (Fdred)
ke NADP:
Akhirnya, elektron dalam PQBH2 melewati kompleks
sitokrom b6 f (Gbr. 19–49). Elektron yang awalnya 2Fdred 2H NADP Pada 2Fdox NADPH H
dilepaskan dari P680 diganti dengan elektron yang Enzim ini homolog dengan ferredoksin: NAD reduktase
diperoleh dari oksidasi air, seperti dijelaskan di bawah ini. dari bakteri belerang hijau (Gbr. 19–47b).
Situs pengikatan untuk plastoquinone adalah titik aksi dari
banyak herbisida komersial yang membunuh tanaman Antena Klorofil Terintegrasi Erat
dengan menghalangi transfer elektron melalui kompleks dengan Pembawa Elektron
sitokrom b6 f dan mencegah produksi ATP fotosintesis.
Peristiwa fotokimia yang mengikuti eksitasi PSI di Kofaktor pembawa elektron dari PSI dan kompleks
pusat reaksi P700 secara formal mirip dengan yang ada di pemanenan cahaya adalah bagian dari kompleks
PSII. Pusat reaksi tereksitasi P700* kehilangan elektron supramolekul (Gbr. 19–51a), strukturnya telah diselesaikan
ke akseptor, A0 (diyakini sebagai bentuk khusus klorofil, secara kristalografi. Protein terdiri dari tiga kompleks
secara fungsional homolog dengan pheophytin dari PSII), identik, masing-masing terdiri dari 11 protein berbeda
menghasilkan A0 dan P700 (Gbr. 19–49, sisi kanan); (Gbr. 19–51b). Dalam struktur yang luar biasa ini terdapat
sekali lagi, eksitasi menghasilkan pemisahan muatan banyak klorofil antena dan molekul karotenoid
Lampu
Lumen
Plastosianin
( sisi P)
Dia-
Subunit B Subunit A
(Chl)2
P700
Chl Chl
Pemindahan
rangsangan
(Chl)A0 (Chl)A0
Dia- Dia-
QK QK
PSI
FX
Subunit Stroma
TETAPI
C Dia- ( sisi N)
FB
Ferredoksin
(A)
(B) (C)
GAMBAR 19–51 Kompleks supramolekul PSI dan klorofil antena terkait. kemudian menyumbangkan elektron ke NADP (tidak diperlihatkan), mereduksinya
( a ) Gambar skematis dari protein esensial dan kofaktor dalam satu unit PSI. menjadi NADPH, salah satu bentuk di mana energi foton terperangkap dalam
Sejumlah besar klorofil antena mengelilingi pusat reaksi dan mengirimkannya kloroplas. (b) Struktur trimerik (berasal dari PDB ID 1JBO), dilihat dari lumen
(panah merah) energi foton yang telah mereka serap. Hasilnya adalah eksitasi tilakoid tegak lurus terhadap membran, menunjukkan semua subunit protein
pasangan molekul klorofil yang membentuk P700. Eksitasi P700 sangat (abu-abu) dan kofaktor (dijelaskan dalam ( c)). (c) Monomer PSI dengan semua
menurunkan potensi reduksinya, dan elektron melewati dua klorofil terdekat ke protein dihilangkan, memperlihatkan klorofil antena dan pusat reaksi (hijau
phylloquinone (QK; juga disebut A1). Reduksi phylloquinone direoksidasi saat dengan ion Mg2 hijau tua di tengah), karotenoid (kuning), dan pusat Fe-S dari
melewati dua elektron, satu per satu, ke protein Fe-S (FX) di dekat sisi N pusat reaksi (pengisi ruang struktur merah dan oranye). Protein dalam kompleks
membran. Dari FX, elektron bergerak melalui dua pusat Fe-S lagi (FA dan FB), menahan komponen secara kaku dalam orientasi yang memaksimalkan transfer
lalu ke protein Fe-S ferredoxin di stroma. Ferredoksin rangsangan yang efisien antara molekul antena yang tereksitasi dan
pusat reaksi.
disusun dengan tepat di sekitar pusat reaksi (Gbr. 19–51c). Oleh membran
karena itu, kofaktor pembawa elektron pusat reaksi terintegrasi erat tilakoid
protein LHCII
dengan klorofil antena. Pengaturan ini memungkinkan transfer kinase
rangsangan yang sangat cepat dan efisien dari klorofil antena ke LHCII ATP ADP –Thr– P
pusat reaksi. Berbeda dengan jalur tunggal elektron di PSII, aliran
elektron yang dimulai dengan penyerapan foton diyakini terjadi –Thr–OH
melalui kedua cabang pembawa di PSI. Pi
protein
fosfatase
Diapresiasi Tidak tertekan

Pemisahan Spasial Fotosistem I dan II Mencegah
GAMBAR 19–53 Persamaan aliran elektron dalam PSI dan PSII
Exciton Pencurian
dengan modulasi susunan granal. Sebuah domain hidrofobik LHCII
Energi yang dibutuhkan untuk membangkitkan PSI (P700) kurang dalam satu lamela tilakoid menyisipkan ke dalam lamela tetangga dan
dari yang dibutuhkan untuk membangkitkan PSII (P680) (panjang dengan erat menekan kedua membran. Akumulasi plastoquinol (tidak
gelombang yang lebih pendek sesuai dengan energi yang lebih ditampilkan) merangsang protein kinase yang memfosforilasi residu Thr
tinggi). Jika PSI dan PSII secara fisik bersebelahan, rangsangan dalam domain hidrofobik LHCII, yang mengurangi afinitasnya untuk
yang berasal dari sistem tenna PSII akan bermigrasi ke pusat reaksi membran tilakoid tetangga yang membosankan dan mengubah daerah
PSI, meninggalkan PSII secara kronis kurang bersemangat dan yang tertekan (lamella granal) menjadi daerah yang tidak tertekan
mengganggu pengoperasian sistem dua pusat. (lamella stroma). Suatu protein fosfatase spesifik membalikkan fosforilasi
“Pencurian exciton” ini dicegah dengan pemisahan PSI dan PSII pengaturan ini ketika rasio [PQ]/[PQH2] meningkat.
dalam membran tilakoid (Gbr. 19–52). PSII terletak hampir secara

eksklusif di tumpukan membran tilakoid grana (granal lamellae) yang daripada PSI dan menghasilkan plastoquinone tereduksi (plasto
terkompresi rapat; kompleks pemanenan cahaya yang terkait (LHCII) quinol, PQH2) lebih cepat daripada yang dapat dioksidasi oleh PSI.
memediasi hubungan erat membran yang berdekatan di grana. PSI Akumulasi PQH2 yang dihasilkan mengaktifkan protein kinase yang
dan kompleks ATP sintase terletak hampir secara eksklusif di memfosforilasi residu Thr pada LHCII (Gbr. 19–53).
membran tilakoid yang tidak diapresiasi (lamella stroma), di mana Fosforilasi melemahkan interaksi LHCII dengan PSII, dan beberapa
keduanya memiliki akses ke isi stroma, termasuk ADP dan NADP. LHCII berdisosiasi dan berpindah ke lamella stroma; di sini ia
Kompleks sitokrom b6 f terdapat di seluruh membran tilakoid. menangkap foton untuk PSI, mempercepat oksidasi PQH2 dan
membalikkan ketidakseimbangan antara aliran elektron di PSI dan
PSII. Dalam cahaya yang kurang intens (di tempat teduh, dengan
lebih banyak lampu merah), PSI mengoksidasi PQH2 lebih cepat
Asosiasi LHCII dengan PSII diatur oleh intensitas dan panjang daripada yang dapat dilakukan PSII, dan peningkatan konsentrasi
gelombang cahaya. Di bawah sinar matahari yang cerah (dengan PQ yang dihasilkan memicu defosforilasi LHCII, membalikkan efek
komponen cahaya biru yang besar), PSII menyerap lebih banyak cahaya fosforilasi.
Kompleks
sitokrom b6 f ATP sintase
Kompleks
Fotosistem I pemanenan cahaya II
GAMBAR 19–52 Lokalisasi PSI dan

PSII di membran tilakoid. Kompleks Stroma
pemanenan cahaya LHCII dan ATP Fotosistem II
sintase terletak di daerah membran
tilakoid yang diapit (lamela granal, di mana
Membran bertumpuk Lumen
beberapa membran bersentuhan)
dan di daerah yang tidak diapit (lamela granal)
(lamela stroma) dan memiliki akses siap

ke ADP dan NADP di stroma. Fotosistem II
hadir hampir secara eksklusif di daerah
yang tertekan, dan fotosistem I hampir
secara eksklusif di daerah yang tidak
tertekan yang terpapar stroma. LHCII
adalah "perekat" yang menyatukan Selaput
lamellae yang ditekan (lihat Gambar tidak tersusun
19–53). (lamela
stroma)
mitokondria, kompleks sitokrom b6 f (Gbr. 19–54)

Tautan Kompleks Sitokrom b6f
mengandung sitokrom tipe-b dengan dua gugus heme
Fotosistem II dan I (ditunjuk bH dan bL), protein besi-sulfur Rieske (Mr
Elektron yang disimpan sementara dalam plastoquinol 20.000), dan sitokrom f (untuk fron Latin , "daun"). Elektron
sebagai hasil dari eksitasi P680 di PSII dibawa ke P700 mengalir melalui kompleks sitokrom b6 f dari PQBH2 ke
PSI melalui kompleks sitokrom b6 f dan protein larut sitokrom f, lalu ke plastosianin, dan akhirnya ke P700,
plastocyanin (Gbr. 19–49, tengah). Seperti Kompleks III sehingga mereduksinya.
Plastosianin
Dia-
Heme ƒ
Dia- pusat Fe-S
2H+ Lumen
( sisi P)
Dia- Heme bL
PQH2
Dia-
b-karoten
Dia-
Heme bH
PQ
Hem x
H+ Stroma
( sisi N)
(A) (B)
GAMBAR 19–54 Elektron dan proton mengalir melalui

kompleks sitokrom b6f . (a) Struktur kristal kompleks (PDB
ID 1UM3) mengungkapkan posisi kofaktor yang terlibat dalam
transfer elektron. Selain heme
sitokrom b (heme bH dan bL; juga disebut heme bN dan bP,
4H+ masing-masing, karena kedekatannya dengan sisi N dan P dari
bilayer) dan sitokrom f (heme f ), ada yang keempat (heme
Protein x) dekat heme bH, dan ada -karoten yang fungsinya tidak
belerang besi Rieske diketahui. Dua situs mengikat plasto quinone: situs PQH2
di dekat sisi P dari bilayer, dan situs PQ di dekat sisi N. Pusat
Sianin
Cyt f Fe-S dari protein Rieske terletak tepat di luar bilayer di sisi P ,
plastik
Lumen tilakoid dan situs heme f berada pada domain protein yang meluas
Dengan
( sisi P) hingga ke lumen tilakoid. (b) Kompleksnya adalah homodimer
yang diatur untuk membuat gua yang menghubungkan
situs PQH2 dan PQ (bandingkan dengan struktur Kompleks
Cyt b6 dan– dan–
dan– dan–
siklus Q mitokondria III pada Gambar 19-12). Gua ini memungkinkan

pergerakan plastoquinone antara lokasi oksidasi dan
reduksinya.
bL PQ PQH2
(c) Plastoquinol (PQH2) yang terbentuk di PSII dioksidasi
oleh kompleks sitokrom b6f dalam serangkaian langkah seperti
siklus Q dalam kompleks sitokrom bc1 (Kompleks III)
mitokondria (lihat Gambar 19-11). Satu elektron dari PQH2
bH
lolos ke pusat Fe-S protein Rieske (ungu), yang lain ke
heme bL sitokrom b6 (hijau).
Subunit IV 2x2H + Stroma ( sisi N) Efek bersihnya adalah lewatnya elektron dari PQH2 ke
(C) protein larut plastocyanin, yang membawanya ke PSI.
Seperti Kompleks III mitokondria, sitokrom b6 f membawa elektron apa yang tersedia di relung ekologi tertentu. Sekitar 3 miliar tahun yang
dari kuinon tereduksi—pembawa dua elektron yang bergerak dan larut lalu, evolusi bakteri fotosintetik primitif (nenek moyang cyanobacteria
lemak (Q dalam mitokondria, PQB dalam kloroplas)—ke protein larut air modern) menghasilkan sistem foto yang mampu mengambil elektron
yang membawa satu elektron (sitokrom c dalam mitokondria, plastosianin dari donor yang selalu tersedia—air. Dua molekul air terbelah,
dalam kloroplas). Seperti pada mitokondria, fungsi kompleks ini menghasilkan empat elektron, empat proton, dan molekul oksigen:
melibatkan siklus Q (Gbr. 19-12) di mana elektron berpindah, satu per
satu, dari PQBH2 ke sitokrom b6. Siklus ini menghasilkan pemompaan
proton melintasi membran; dalam kloroplas, arah pergerakan proton
2H2O 88n 4H 4e O2
adalah dari kompartemen stroma ke lumen tilakoid, hingga empat
proton bergerak untuk setiap pasang elektron. Hasilnya adalah produksi Satu foton cahaya tampak tidak memiliki cukup energi untuk memutuskan
gradien proton melintasi membran tilakoid saat elektron berpindah dari ikatan dalam air; empat foton diperlukan dalam reaksi pembelahan
PSII ke PSI. Karena volume lumen tilakoid datar kecil, masuknya fotolitik ini.
sejumlah kecil proton memiliki efek yang relatif besar pada pH lumen. Empat elektron yang diabstraksikan dari air tidak
Perbedaan yang diukur dalam pH antara stroma (pH 8) dan lumen langsung ke P680, yang hanya dapat menerima satu elektron pada
tilakoid (pH 5) mewakili perbedaan 1.000 kali lipat dalam konsentrasi satu waktu. Sebaliknya, perangkat molekuler yang luar biasa, kompleks
proton — kekuatan pendorong yang kuat untuk sintesis ATP. yang berevolusi oksigen (juga disebut kompleks pemisahan air),
melewati empat elektron satu per satu.
H2O 12O2 NADH+ H+ NAD+
Lampu
Cyanobacteria Gunakan Kompleks Sitokrom b6f dan Dia Dia
NADH
Sitokrom c6 di Kedua Fosforilasi Oksidatif dan dehidrogenase
PSII
Fotofosforilasi Kompleks
Plasto SAYA
Cyanobacteria dapat mensintesis ATP dengan fosforilasi oksidatif atau kuinon

dengan fotofosforilasi, meskipun mereka tidak memiliki mitokondria
maupun kloroplas. Mesin enzimatik untuk kedua proses berada dalam
membran plasma yang sangat rumit (lihat Gambar 1–6). Dua komponen Cyt b6 f
protein berfungsi dalam kedua proses (Gbr. 19–55). Kompleks
AKU AKU AKU
Kompleks sitokrom b6 f pemompa proton membawa elektron dari

plastoquinone ke sitokrom c6 dalam fotosintesis, dan juga membawa Lampu
elektron dari ubiquinone ke sitokrom c6 dalam fosforilasi oksidatif—peran Cyt c6

Cyt a3 _
yang dimainkan oleh sitokrom bc1 dalam mitokondria. Sitokrom c6, PSI Kompleks
homolog dengan sitokrom c mitokondria, membawa elektron dari IV
Kompleks III ke Kompleks IV dalam cyanobacteria; itu juga dapat
membawa elektron dari kompleks sitokrom b6 f ke PSI — peran yang
dilakukan pada tumbuhan oleh plasma tocyanin. Oleh karena itu kami 1
2 Fdox 2 Fred H2O 2 O2
melihat homologi fungsional antara kompleks sitokrom b6 f
cyanobacterial dan kompleks sitokrom bc1 mitokondria , dan antara
sitokrom c6 cyanobacterial dan plastocyanin tanaman.
NADPH + H+ NADP+
Fosforilasi
Air Dipisahkan oleh Oksigen-Evolving Complex Fotofosforilasi oksidatif
Sumber utama elektron yang diteruskan ke NADPH dalam fotosintesis

tumbuhan (oksigenik) adalah air. Setelah melepaskan satu elektron ke (A) (B)
pheophytin, P680 (dari PSII) harus mendapatkan satu elektron untuk

GAMBAR 19–55 Peran ganda sitokrom b6f dan sitokrom c6 dalam
kembali ke keadaan dasar sebagai persiapan untuk menangkap foton
cyanobacteria. Cyanobacteria menggunakan sitokrom b6f, sitokrom c6, dan
lain. Pada prinsipnya, elektron yang dibutuhkan dapat berasal dari
plastokuinon untuk fosforilasi oksidatif dan fotofosforilasi. (a) Dalam
sejumlah senyawa organik atau anorganik. Bakteri fotosintetik fotofosforilasi, elektron mengalir (atas ke bawah) dari air ke NADP. (b) Dalam
menggunakan berbagai donor elektron untuk tujuan ini—asetat, fosforilasi oksidatif, elektron mengalir dari NADH ke O2. Kedua proses tersebut
suksinat, malat, atau sulfida—tergantung pada disertai dengan pergerakan proton melintasi membran, yang diselesaikan
dengan siklus Q.
Kegembiraan Kegembiraan Kegembiraan Kegembiraan
P680
Tir
Dia Dia Dia Dia
Mn 0 Mn 1 Mn 2 Mn 3 Mn 4
2H2O kompleks kompleks kompleks kompleks kompleks O2
Lumen H H H H
GAMBAR 19–56 Aktivitas pemisahan air dari kompleks evolusi oksigen. tron dari pusat Mn, menghasilkan zat pengoksidasi yang dapat melepaskan empat
Ditampilkan di sini adalah proses yang menghasilkan zat pengoksidasi empat elektron dari dua molekul air, menghasilkan O2. Elektron yang hilang dari pusat Mn
elektron—diyakini sebagai pusat multinuklir dengan beberapa ion Mn—di kompleks melewati satu per satu ke residu Tyr yang teroksidasi dalam protein PSII, kemudian
pemecah air PSII. Penyerapan berurutan dari empat foton (eksiton), setiap ke P680.
penyerapan menyebabkan hilangnya satu elektron
waktu ke P680 (Gbr. 19–56). Donor elektron langsung ke sisi lumenal membran tilakoid diyakini menstabilkan
P680 adalah residu Tyr (sering disebut Z atau Tyrz) dalam kompleks Mn. Dalam struktur kristal (PDB ID 1FE1; lihat
subunit protein D1 dari pusat reaksi PSII. Gambar 19-50), empat ion Mn dikelompokkan dengan
Residu Tyr kehilangan proton dan elektron, menghasilkan geometri yang tepat di dekat residu Tyr pada sub unit D1,
radikal bebas Tyr yang netral secara elektrik, Tyr: mungkin yang terlibat dalam oksidasi air.
Mangan dapat eksis dalam keadaan oksidasi stabil dari 2
4P680 4 Tyr 88n 4P680 4 Tyr (19–13) sampai 7, sehingga gugus empat ion Mn pasti dapat
Radikal Tyr mendapatkan kembali elektron dan protonnya mendonorkan atau menerima empat elektron. Mekanisme
yang hilang dengan mengoksidasi sekelompok empat ion yang ditunjukkan pada Gambar 19-56 konsisten dengan
mangan di kompleks pemisahan air. Dengan setiap transfer fakta eksperimental, tetapi sampai struktur kimia yang
elektron tunggal, gugus Mn menjadi lebih teroksidasi; empat tepat dari semua intermediet gugus Mn diketahui,
transfer elektron tunggal, masing-masing sesuai dengan mekanisme terperinci tetap sulit dipahami.
penyerapan satu foton, menghasilkan muatan 4 pada
kompleks Mn (Gbr. 19–56): RINGKASAN 19.8 Peristiwa Fotokimia Sentral: Aliran
Elektron yang Digerakkan Cahaya
4 Tyr [Mn kompleks]0 88n
4 Tyr [kompleks Mn]4 (19–14)
ÿ Bakteri memiliki pusat reaksi tunggal; pada bakteri ungu, itu dari jenis
Dalam keadaan ini, kompleks Mn dapat mengambil empat pheophytin-quinone, dan pada bakteri belerang hijau, itu adalah jenis
elektron dari sepasang molekul air, melepaskan 4 H dan O2: Fe-S.
[Mn kompleks]4 2H2O 88n ÿ Studi struktural dari pusat reaksi bakteri ungu
[Mn kompleks]0 4H O2 (19–15) telah memberikan informasi tentang aliran
Karena keempat proton yang dihasilkan dalam reaksi ini elektron yang digerakkan oleh cahaya dari
dilepaskan ke dalam lumen tilakoid, kompleks pengubah sepasang molekul klorofil khusus yang tereksitasi,
oksigen bertindak sebagai pompa proton, digerakkan oleh melalui feofitin, ke kuinon. Elektron kemudian
transfer elektron. Jumlah Persamaan 19–12 hingga 19–15 adalah berpindah dari kuinon melalui kompleks
sitokrom bc1 , dan kembali ke pusat fotoreaksi.
2H2O 2PQB 4 foton Pada O2 2PQBH2 (19–16)
Aktivitas pemisahan air yang terkait dengan pusat ÿ Jalur alternatif, pada bakteri belerang hijau, mengirimkan elektron dari
reaksi PSII terbukti sangat sulit untuk dimurnikan. Sebuah kuinon tereduksi ke NAD.
protein membran perifer (Mr 33.000) pada
ÿ Cyanobacteria dan tanaman memiliki dua pusat fotoreaksi energi ATP. Proses ini disebut lasi fotofosfor, untuk
yang berbeda, disusun bersama-sama. membedakannya dari fosforilasi oksidatif pada mitokondria yang
ÿ Tanaman fotosistem I melewatkan elektron darinya
berespirasi.
pusat reaksi tereksitasi, P700, melalui serangkaian
pembawa menjadi ferredoksin, yang kemudian Aliran Gradien Proton Pasangan
mereduksi NADP menjadi NADPH. Elektron dan Fosforilasi
ÿ Pusat reaksi fotosistem II tumbuhan, P680, meneruskan Beberapa sifat transfer elektron fotosintesis dan fotofosforilasi
elektron ke plastokuinon, dan elektron yang hilang dalam kloroplas menunjukkan bahwa gradien proton memainkan
dari P680 digantikan oleh elektron dari H2O (donor
peran yang sama seperti dalam fosforilasi oksidatif mitokondria
elektron selain H2O digunakan pada organisme lain). drial. (1) Pusat reaksi, pembawa elektron, dan enzim pembentuk
ATP terletak di membran kedap proton—membran lakoid Anda—
ÿ Pemisahan H2O yang digerakkan oleh cahaya dikatalisis yang harus utuh untuk mendukung fofofosforilasi. (2) Fotofosforilasi
oleh kompleks protein yang mengandung Mn; dapat dipisahkan dari aliran elektron oleh reagen yang mendorong
O2 diproduksi. Plastokuinon tereduksi membawa lewatnya proton melalui membran tilakoid.
elektron ke kompleks sitokrom b6 f ; dari sini mereka
berpindah ke plastosianin, dan kemudian ke P700
untuk menggantikan yang hilang selama (3) Fotofosforilasi dapat diblokir oleh cidin venturi dan agen
fotoeksitasinya. serupa yang menghambat pembentukan ATP dari ADP dan Pi
oleh sintase ATP mitokondria (Tabel 19-4). (4) Sintesis ATP
ÿ Aliran elektron melalui kompleks sitokrom b6 f
menggerakkan proton melintasi membran plasma, dikatalisis oleh kompleks FoF1 , terletak di permukaan luar
menciptakan gaya gerak proton yang menyediakan membran tilakoid, yang struktur dan fungsinya sangat mirip
energi untuk sintesis ATP oleh ATP sintase. dengan kompleks FoF1 di mitokondria.
Molekul-molekul pemindah elektron dalam rantai pembawa

yang menghubungkan PSII dan PSI diorientasikan secara
asimetris dalam membran tilakoid, sehingga aliran elektron yang
diinduksi foto menghasilkan pergerakan bersih proton melintasi
19.9 Sintesis ATP membran, dari sisi stroma ke lumen
lakoid Anda (Gbr. 19 –57). Pada
dengan Fotofosforilasi
tahun 1966 André Jagendorf
Aktivitas gabungan dari dua sistem foto tumbuhan memindahkan menunjukkan bahwa gradien pH
elektron dari air ke NADP, menghemat sebagian energi cahaya melintasi membran tilakoid (basa di
yang diserap sebagai NADPH (Gbr. 19–49). luar) dapat memberikan kekuatan
Secara bersamaan, proton dipompa melintasi membran lakoid pendorong untuk menghasilkan
Anda dan energi dilestarikan sebagai potensial elektrokimia. ATP.
Sekarang kita beralih ke proses di mana gradien proton ini Pengamatan awal memberikan
menggerakkan sintesis ATP, produk hemat energi lain dari reaksi beberapa bukti eksperimental yang
bergantung cahaya. paling penting dalam mendukung
hipotesis chemiosmotic Mitchell.
Andre Jagendorf
Pada tahun 1954 Daniel Arnon
dan rekan-rekannya menemukan Jagendorf menginkubasi kloroplas, dalam gelap, dalam buffer
bahwa ATP dihasilkan dari ADP pH 4; buffer perlahan-lahan menembus ke dalam kompartemen
dan Pi selama transfer elektron bagian dalam tilakoid, menurunkan pH internalnya. Dia
fotosintesis dalam kloroplas bayam menambahkan ADP dan Pi ke suspensi gelap kloroplas dan
yang diterangi. Dukungan untuk kemudian tiba-tiba menaikkan pH media luar menjadi 8, untuk
temuan ini berasal dari karya Albert sesaat menciptakan gradien pH besar melintasi membran. Saat
Frenkel, yang mendeteksi produksi proton keluar dari tilakoid ke dalam medium, ATP dihasilkan dari
ATP yang bergantung pada cahaya ADP dan Pi . Karena pembentukan ATP terjadi dalam gelap (tanpa
dalam pigmen yang mengandung masukan energi dari cahaya), percobaan ini menunjukkan bahwa
struktur membran yang disebut gradien pH melintasi membran adalah keadaan energi tinggi yang,
kromatofor, yang berasal dari seperti dalam fosforilasi oksidatif mitokondria drial, dapat
Daniel Arnon, 1910–1994
bakteri fotosintetik. Penyelidik memediasi transduksi. energi dari transfer elektron menjadi
menyimpulkan bahwa sebagian energi cahaya yang ditangkap energi kimia ATP.
oleh sistem fotosintesis organisme ini diubah menjadi ikatan fosfat
en
19.9 Sintesis ATP dengan Fotofosforilasi 741
GAMBAR 19–57 Sirkuit proton dan elektron dalam tilakoid. Elektron

(panah biru) bergerak dari H2O melalui PSII, melalui rantai perantara
pembawa, melalui PSI, dan akhirnya ke NADP. Proton (baris ar merah)
dipompa ke dalam lumen tilakoid oleh aliran elektron melalui pembawa
yang menghubungkan PSII dan PSI, dan masuk kembali ke stroma melalui
saluran proton yang dibentuk oleh Fo (CFO yang ditunjuk) dari ATP
sintase . Subunit F1 (CF1) mengkatalisasi sintesis ATP.
Lampu Lampu
2 jam
NADPH
NADPH
Stroma
( sisi N) PSII Fd
PQ Kompleks
PSI
Cyt b6f
MN PQH2
Sianin
2H2O O2 4H 2 jam
plastik
Lumen
( sisi P)
CFO
membran
CF1 tilakoid
ADP Pi ATP
Perkiraan Stoikiometri Setidaknya delapan foton harus diserap untuk

Fotofosforilasi Telah Ditetapkan menggerakkan empat elektron dari H2O ke NADPH (satu
foton per elektron di setiap pusat reaksi). Energi dalam
Saat elektron berpindah dari air ke NADP dalam kloroplas delapan foton cahaya tampak lebih dari cukup untuk sintesis
tumbuhan, sekitar 12 H berpindah dari stroma ke lumen tiga molekul ATP.
lakoid per empat elektron yang lewat (yaitu, per O2 Sintesis ATP bukan satu-satunya reaksi fotosintesis
terbentuk). Empat dari proton ini digerakkan oleh kompleks yang menghemat energi pada tumbuhan; NADPH yang
yang berevolusi oksigen, dan hingga delapan oleh kompleks terbentuk dalam transfer elektron terakhir (seperti NADH
cy tochrome b6 f . Hasil yang terukur adalah perbedaan analog dekatnya) juga kaya energi. Persamaan keseluruhan
1.000 kali lipat dalam konsentrasi proton melintasi membran untuk fotofosforilasi nonsiklik (istilah yang dijelaskan menjadi
tilakoid (pH 3). Ingatlah bahwa energi yang tersimpan dalam rendah) adalah
gradien proton (potensi elektrokimia) memiliki dua
komponen: perbedaan konsentrasi proton (pH) dan potensial 2H2O 8 foton 2NADP ~3ADP ~3Pi Aktif
listrik () akibat pemisahan muatan. Dalam kloroplas, pH O2 ~3ATP2NADPH (19–17)
merupakan komponen dominan; gerakan counterion
tampaknya menghilangkan sebagian besar potensi listrik. Aliran Elektron Siklik Menghasilkan ATP tetapi
Dalam kloroplas yang diterangi, energi yang tersimpan Bukan NADPH atau O2
dalam gradien proton per mol proton adalah
Dengan menggunakan jalur alternatif aliran elektron yang
17 kJ/mol
diinduksi oleh cahaya, tanaman dapat memvariasikan rasio
G 2.3RT pHZ
NADPH terhadap ATP yang terbentuk dalam cahaya; jalur
jadi pergerakan 12 mol proton melintasi membran tilakoid ini disebut aliran elektron siklik untuk membedakannya
mewakili kekekalan energi sekitar 200 kJ—energi yang dari aliran elektron searah atau non siklik dari H2O ke
cukup untuk menggerakkan sintesis beberapa mol ATP (G NADP, seperti yang telah dibahas sejauh ini. Aliran elektron
30,5 kJ/mol). Pengukuran eksperimental menghasilkan nilai siklik (Gbr. 19–49) hanya melibatkan PSI. Elektron yang
sekitar 3 ATP per O2 yang dihasilkan. lewat dari P700 ke ferredoksin tidak berlanjut ke NADP,
tetapi bergerak kembali melalui kompleks sitokrom b6 f ke plastosianin. J
elektron cocok dengan bakteri belerang hijau (Gbr. 19–47b). kompleks protein membran sangat mirip dalam posisi, struktur,
Plastocyanin menyumbangkan elektron ke P700, yang dan fungsi komposisi subunit dengan mitokondria F1.
mentransfernya ke ferredoxin saat tanaman disinari. Jadi, Mikroskop elektron dari potongan kloroplas menunjukkan
dalam cahaya, PSI dapat menyebabkan elektron bersiklus terus kompleks ATP sintase sebagai tonjolan seperti tonjolan pada
menerus keluar dan kembali ke pusat reaksi PSI, setiap elektron permukaan luar (stromal atau N) membran tilakoid; kompleks
didorong mengelilingi siklus oleh energi yang dihasilkan oleh ini sesuai dengan kompleks ATP syn thase yang terlihat
penyerapan satu foton. Aliran elektron siklik tidak disertai memproyeksikan di bagian dalam (matriks atau N) permukaan
dengan pembentukan bersih NADPH atau evolusi O2. Namun, membran mitokondria bagian dalam.
disertai dengan pemompaan proton oleh kompleks sitokrom b6 Dengan demikian hubungan antara orientasi ATP sintase dan
f dan dengan fosforilasi ADP menjadi ATP, disebut sebagai arah pemompaan proton adalah sama dalam kloroplas dan
fotofosforilasi siklik. Persamaan keseluruhan untuk aliran mitokondria. Dalam kedua kasus, bagian F1 dari ATP sintase
elektron siklik dan fotofosforilasi adalah sederhana terletak di sisi membran yang lebih basa (N) tempat proton
mengalir menuruni gradien konsentrasinya; arah aliran proton
relatif terhadap F1 sama dalam kedua kasus: P ke N (Gbr. 19–
lampu
ADP Pi 888n ATP H2O 58).
Dengan mengatur pembagian elektron antara reduksi NADP

Mekanisme kloroplas ATP sintase juga diyakini pada
dan fotofosforilasi siklik, tumbuhan menyesuaikan rasio ATP
dasarnya identik dengan analog mitokondrianya; ADP dan Pi
dengan NADPH yang dihasilkan dalam reaksi bergantung
mudah memadat untuk membentuk ATP pada permukaan
cahaya agar sesuai dengan kebutuhannya akan produk ini
enzim, dan pelepasan ATP yang terikat enzim ini membutuhkan
dalam reaksi asimilasi karbon dan proses biosintetik lainnya.
gaya gerak proton. Katalisis rotasi secara berurutan melibatkan
Seperti yang akan kita lihat di Bab 20, reaksi asimilasi karbon
masing-masing dari tiga subunit ATP sintase dalam sintesis
membutuhkan ATP dan NADPH dengan perbandingan 3:2.
ATP, ATP
pelepasan, dan pengikatan ADP Pi (Gambar 19–24, 19–25).
Sintase ATP dari Kloroplas Seperti Kloroplas Berevolusi dari Bakteri Endosimbiosis
Mitokondria
Seperti mitokondria, kloroplas mengandung DNA mereka sendiri
Enzim yang bertanggung jawab untuk sintesis ATP dalam dan mesin sintesis protein. Beberapa polipeptida protein
kloroplas adalah kompleks besar dengan dua komponen kloroplas dikodekan oleh gen kloroplas dan disintesis dalam
fungsional, CFo dan CF1 (C menunjukkan lokasinya di kloroplas; yang lain dikodekan oleh gen inti, disintesis di luar
kloroplas). CFo adalah pori proton transmembran yang terdiri kloroplas, dan diimpor (Bab 27). Ketika sel tumbuhan tumbuh
dari beberapa protein membran integral dan homolog dengan dan membelah, kloroplas memunculkan yang baru
Fo mitokondria. CF1 adalah periferal
Mitokondria Kloroplas bakteri (E.coli )
Matriks ( sisi N) Lumen Sitosol ( sisi N)

tilakoid ( sisi P)
ATP H ATP
H H
Ruang ATP Ruang

antarmembran ( sisi P) Stroma ( sisi N) antarmembran ( sisi P)
GAMBAR 19–58 Perbandingan topologi pergerakan proton dan orientasi ATP sintase pada membran
mitokondria, kloroplas, dan bakteri E. coli. Dalam setiap kasus, orientasi gradien proton relatif terhadap
aktivitas ATP sintase adalah sama.
19.9 Sintesis ATP dengan Fotofosforilasi 743
kloroplas dengan pembagian, di mana DNA mereka direplikasi ekstraksi energi yang sangat efisien dari fosforilasi fos oksidatif.
dan dibagi antara kloroplas anak. Mesin dan mekanisme untuk
menangkap cahaya, aliran elektron, dan sintesis ATP pada
bakteri fotosintetik dalam banyak hal serupa dengan kloroplas Pada Bakteri Halofilik, Protein Tunggal Menyerap Cahaya
tanaman. Pengamatan ini mengarah pada hipotesis yang dan Memompa Proton untuk Mendorong Sintesis ATP
sekarang diterima secara luas bahwa nenek moyang evolusi
sel tumbuhan modern adalah eukariota primitif yang menelan Bakteri halofilik (“pencinta garam”) Halobacterium salinarum,
bakteri fotosintetik dan membangun hubungan endosimbiotik archaebacterium yang berasal dari nenek moyang evolusi
yang stabil dengan mereka (lihat Gambar 1–36). yang sangat kuno, memerangkap energi sinar matahari dalam
proses yang sangat berbeda dari mekanisme fotosintesis yang
telah kami jelaskan sejauh ini. Bakteri ini hanya hidup di kolam
air asin dan danau garam (Great Salt Lake dan Laut Mati,
Beragam Organisme Fotosintetik Menggunakan Hidrogen
misalnya), di mana konsentrasi garam yang tinggi—yang bisa
Donor Selain Air melebihi 4 M—dihasilkan dari kehilangan air melalui penguapan;
Setidaknya setengah dari aktivitas fotosintesis di Bumi terjadi memang, halobakteri tidak dapat hidup dalam konsentrasi
NaCl lebih rendah dari 3 M. Ini atau ganisme bersifat aerob
pada mikroorganisme — ganggang, eukariota fotosintesis
lainnya, dan bakteri fotosintetik. Cyanobacteria memiliki PSII dan biasanya menggunakan O2 untuk mengoksidasi molekul
dan PSI bersama-sama, dan PSII memiliki aktivitas pemisahan bahan bakar organik. Namun, kelarutan O2 sangat rendah di
air yang mirip dengan tumbuhan. kolam air asin yang terkadang metabolisme oksidatif harus
Namun, kelompok lain dari bakteri fotosintetik memiliki pusat dilengkapi dengan sinar matahari sebagai sumber energi
reaksi tunggal dan tidak membagi H2O atau menghasilkan O2. alternatif.
Banyak yang bersifat anaerob obligat dan tidak dapat mentolerir Membran plasma H. salinarum mengandung bercak
O2; mereka harus menggunakan beberapa senyawa selain pigmen bacteriorho dopsin penyerap cahaya, yang
H2O sebagai donor elektron. Beberapa bakteri fotosintetik mengandung retinal (turunan aldehida dari vitamin A; lihat
menggunakan senyawa anorganik sebagai donor elektron Gambar 10-21) sebagai kelompok prostetik.
(dan hidrogen). Misalnya, bakteri belerang hijau menggunakan Ketika sel-sel diterangi, all-trans-retinal yang terikat pada
hidrogen sulfida: bacteriorhodopsin menyerap foton dan mengalami
fotoisomerisasi menjadi 13-cis-retinal. Pemulihan all-trans-
lampu
2H2S CO2 888n (CH2O) H2O 2S
retinal disertai dengan pergerakan keluar proton melalui
membran plasma.
Bakteri ini, bukannya menghasilkan O2 molekuler, membentuk Bacteriorhodopsin, dengan hanya 247 residu asam amino,
unsur belerang sebagai produk oksidasi H2S. (Mereka merupakan pompa proton paling sederhana yang dikenal
selanjutnya mengoksidasi S menjadi SO4 2.) Bakteri fotosintetik dengan penggerak cahaya. Perbedaan dalam struktur tiga
lainnya menggunakan senyawa organik seperti laktat sebagai dimensi bakteri orhodopsin dalam gelap dan setelah iluminasi
donor elektron: (Gbr. 19-59a) menunjukkan jalur di mana rangkaian proton
"hop" yang terpadu dapat secara efektif memindahkan proton
lampu
2 Laktat CO2 888n (CH2O) H2O 2 piruvat melintasi membran. Retina kromofor terikat melalui hubungan
Schiff-base ke gugus -amino dari residu Lys. Dalam kegelapan,
Kesamaan mendasar fotosintesis pada tumbuhan dan bakteri,
N dari basa Schiff ini terprotonasi; dalam cahaya,
terlepas dari perbedaan donor elektron yang mereka gunakan,
fotoisomerisasi retina menurunkan pKa kelompok ini dan
menjadi lebih jelas ketika persamaan fotosintesis ditulis dalam
melepaskan protonnya ke residu Asp terdekat, memicu
bentuk yang lebih umum.
serangkaian lompatan proton yang pada akhirnya menghasilkan
pelepasan proton pada permukaan luar membran (Gbr. 1). 19–
lampu 59b).
2H2D CO2 888n (CH2O) H2O 2D
Potensi elektrokimia melintasi membran mendorong
di mana H2D adalah donor elektron (dan hidrogen) dan D proton kembali ke dalam sel melalui kompleks ATP sintase
adalah bentuk teroksidasi. H2D dapat berupa air, hidrogen membran yang sangat mirip dengan mitokondria dria dan
sulfida, laktat, atau beberapa senyawa organik lainnya, kloroplas. Jadi, ketika O2 terbatas, halobacteria dapat
tergantung pada spesiesnya. Kemungkinan besar, bakteri menggunakan cahaya untuk melengkapi ATP yang disintesis
yang pertama kali mengembangkan kemampuan fotosintesis oleh fosforilasi oksidatif. Halobacteria tidak mengembangkan
menggunakan H2S sebagai sumber elektronnya, dan hanya O2, juga tidak melakukan fotoreduksi NADP; mesin
setelah perkembangan fotosintesis oksigenik selanjutnya phototransducing mereka karena itu jauh lebih sederhana
(sekitar 2,3 miliar tahun yang lalu), oksigen menjadi proporsi daripada cyanobacteria atau tanaman. Meskipun demikian,
yang signifikan dari atmosfer bumi. Dengan perkembangan mekanisme pemompaan proton yang digunakan oleh protein
tersebut, evolusi sistem transfer elektron yang menggunakan sederhana ini mungkin terbukti menjadi prototipe untuk banyak
O2 sebagai akseptor elektron utamanya menjadi mungkin, mengarahpompa
ke ion lain yang lebih kompleks.Bakteriohodopsin ÿ
H+
4
Sitosol
Asp96
3
1
Retina
Asp85
Arg82
5
Glu204
Glu194
2
Media
eksternal
(A)
H+
Gelap Lampu
Retina
Cahaya 216
Leu93 Val49
N Terprotonasi Perubahan
H Dasar schiff N konformasi menurunkan
Thr89 OH ( pKa tinggi) Cahaya 216 pKa dari basis Schiff
HAI HAI
Transfer
Asp85 C Asp85 C proton
pKa rendah HAI
pKa lebih tinggi OH
pKa kompleks
NH2 NH2 pelepasan proton
Arg82 NC Arg82 RINGKASAN diturunkan
H
NH2 NH2
Tyr83 OH OO OO
OO KEMBALI C C
Kompleks pelepasan proton C C Glu194 Glu204

(terprotonasi; pKa tinggi)
Glu194 Glu204
Pelepasan
(B) proton
GAMBAR 19–59 Pemompaan proton yang digerakkan oleh cahaya oleh perubahan nasional dalam protein yang mengubah jarak antara basa Schiff
bakteriorhodopsin. (a) Bacteriorhodopsin (Mr 26.000) memiliki tujuh heliks dan residu asam amino tetangganya. Interaksi dengan tetangga ini menurunkan
rentang membran (PDB ID 1C8R). Kromofor all-trans-retinal (ungu) terikat pKa basa Schiff terprotonasi, dan basa melepaskan protonnya ke gugus
secara kovalen melalui basa Schiff ke gugus -amino dari residu Lys jauh di karboksil terdekat pada Asp85 (langkah 1 dalam (a)). Ini memulai serangkaian
dalam interior membran. Berjalan melalui protein adalah serangkaian residu lompatan proton bersama antara molekul air (lihat Gambar 2–14) di bagian
Asp dan Glu dan serangkaian molekul air yang terkait erat yang bersama- dalam protein, yang diakhiri dengan 2 pelepasan proton yang digunakan
sama menyediakan jalur transmembran untuk proton (panah merah). Langkah bersama oleh Glu194 dan Glu204 di dekat permukaan ekstraseluler. 3 Basa
1 sampai 5 menunjukkan gerakan proton, dijelaskan di bawah ini. Schiff memperoleh kembali proton dari Asp96, yang 4 mengambil proton dari
sitosol. 5 Akhirnya, Asp85 menyerahkan protonnya, menyebabkan reprotonasi
(b) Dalam gelap (panel kiri), basa Schiff terprotonasi. Penerangan (panel pasangan Glu204-Glu194 .
kanan) memfotoisomerisasi retinal, memaksa penyesuaian halus Sistem sekarang siap untuk putaran pemompaan proton lainnya.
Bab 19 Bacaan Lebih Lanjut 745
RINGKASAN 19.9 Sintesis ÿ Lokalisasi PSI dan PSII antara
ATP dengan Fotofosforilasi lamella granal dan stroma dapat berubah dan secara
tidak langsung dikendalikan oleh intensitas
cahaya, mengoptimalkan distribusi rangsangan antara
ÿ Pada tumbuhan, reaksi pemisahan air dan aliran elektron
melalui kompleks sitokrom b6 f disertai dengan PSI dan PSII untuk penangkapan energi yang efisien.
pemompaan proton melintasi membran tilakoid. Gaya ÿ Kloroplas, seperti mitokondria, berevolusi dari bakteri yang
gerak proton yang tercipta mendorong hidup secara endosimbiotik dalam sel eukariotik awal. Sintase
sintesis ATP oleh kompleks CFoCF1 yang mirip ATP eubakteria, cyanobacteria, mitokondria, dan
dengan kompleks FoF1 mitokondria . kloroplas berbagi prekursor evolusi yang sama dan
mekanisme enzimatik yang sama.
ÿ Aliran elektron melalui sistem foto

menghasilkan NADPH dan ATP, dengan perbandingan
sekitar 2:3. Jenis aliran elektron kedua (aliran siklik) ÿ Banyak mikroorganisme fotosintetik diperoleh
hanya menghasilkan ATP dan memungkinkan variabilitas elektron untuk fotosintesis bukan dari air tetapi dari donor
dalam proporsi NADPH dan ATP yang terbentuk. seperti H2S.
Istilah Kunci
Istilah yang dicetak tebal didefinisikan dalam

glosarium. teori kemiosmotik 690 ATP sintase 704 nicotinamide kompleks pemanenan cahaya
nucleotide-linked F1ATPase 708 katalisis rotasi 711 Rasio P/O (LHCs) 725
dehydrogenases 692 712 Rasio P/2e 712 kontrol pigmen aksesori 728
flavoprotein 692 akseptor 716 fotosistem 728 pusat
mengurangi setara 693 rasio aksi massa reaksi fotokimia 728 molekul
ubiquinone (koenzim Q, Q) 693 716 reaksi bergantung pemanen
sitokrom 693 besi- cahaya 723 reaksi cahaya cahaya (antena) 728
sulfur protein 693 723 reaksi asimilasi karbon 723 fotosistem II (PSII)
Kompleks I 696 733 fotosistem I (PSI) 733
metabolisme vektorial 697 fotosintesis oksigenik 734
Kompleks II 698 kompleks evolusi oksigen (kompleks
Kompleks III 699 reaksi fiksasi karbon 723 tilakoid pemisahan air) 738 fotofosforilasi
sitokrom bc1 kompleks 699 724 stroma 724 740 elektron siklik aliran
Q siklus 700 exciton transfer 741 aliran elektron nonsiklik
Kompleks IV 700 725 klorofil 725 741 fotofosforilasi siklik 742
sitokrom oksidase 700 gaya
gerak proton 703
Bacaan lebih lanjut
Sejarah dan Latar Belakang Umum Tinjauan ringkas tentang hipotesis asal endosimbiotik dan bukti yang
Arnon, DI (1984) Penemuan fosforilasi fotosintesis. Tren Biokimia. mendukung dan menentangnya.
Sains. 9, 258–262. Harold, FM (1986) Kekuatan Vital: Sebuah Studi di Bioenergi, WH
Beinert, H. (1995) Inilah saat-saat ketika kita hidup! Dari tabung Freeman and Company, New York.
Thunberg dan manometri ke telepon, faks, dan FedEx. Dalam Sintesis yang sangat mudah dibaca dari prinsip-prinsip bioenergetika
Topik Terpilih dalam Sejarah Biokimia: Kenangan Pribadi, dan penerapannya pada transduksi energi.
Biokimia Komprehensif, Vol. 38, Elsevier Science Publishing Co., Heldt, H.-W. (1997) Biokimia Tumbuhan dan Biologi Molekuler, Oxford
Inc., New York. University Press, Oxford.
Akun pribadi yang menarik tentang periode menarik ketika biokimia Buku teks biokimia tanaman dengan diskusi yang sangat baik
transfer elektron pernapasan berhasil. tentang fotofosforilasi.
Blankenship, RE (2002) Molecular Mechanisms of photosynthesis, Keilin, D. (1966) Sejarah Respirasi Sel dan Cy tochrome,
Blackwell Science Inc., London. Cambridge University Press, London.
Pembahasan tingkat menengah tentang semua aspek fotosintesis. Catatan otoritatif dan menarik tentang penemuan cy tochromes dan
Gray, MW, Berger, G., & Lang, BF (1999) evolusi mitokondria. Sains perannya dalam respirasi, ditulis oleh orang yang menemukan
283, 1476–1481. sitokrom.
Mitchell, P. (1979) konsep rantai pernapasan Keilin dan konsekuensi Laporan mengungkap struktur kristalografi Kompleks III.
chemiosmotic nya. Sains 206, 1148–1159.
Yankovskaya, V., Horsefield, R., Törnroth, S., Luna-Chavez, C., Myoshi,
Kuliah Nobel Mitchell, menguraikan evolusi hipotesis chemios motic.
H., Léger, C., Byrne, B., Cecchini, G., & Iwata, S.
(2003) Arsitektur dehidrogenase suksinat dan generasi spesies oksigen
Nicholls, DG & Ferguson, SJ (2002) Bioenergetika 3, Acade mic Press, reaktif. Sains 299, 700–704.
Amsterdam.
Perawatan terkini, komprehensif, dan tergambar dengan baik dari Menggabungkan Sintesis ATP ke Aliran Elektron Pernafasan
semua aspek transduksi energi mitokondria dan kloroplas. Abrahams, JP, Leslie, AGW, Lutter, R., & Walker, JE
Sebuah risalah yang komprehensif dan maju. (1994) Struktur F1-ATPase dari mitokondria jantung sapi ditentukan pada
resolusi 2,8 Å. Alam 370, 621–628.
Scheffler, IE (1999) Mitokondria, Wiley-Liss, New York.
Survei yang sangat baik tentang struktur dan fungsi mitokondria. Bianchet, MA, Hullihen, J., Pedersen, PL, & Amzel, LM
(1998) Struktur 2,80 Å hati tikus F1-ATPase: konfigurasi perantara kritis
Slater, EC (1987) Mekanisme kekekalan energi oksidasi biologis. eur. J.
dalam hidrolisis sintesis ATP. Proses Natl.
Biochem. 166, 489–504.
Acad. Sains. AS 95, 11.065–11.070.
Penjelasan yang jelas dan kritis tentang evolusi
Makalah penelitian yang memberikan detail struktural penting untuk
model kemiosmotik.
mendukung mekanisme katalitik.
Boyer, PD (1997) ATP sintase—mesin molekuler yang luar biasa. Tahun.

FOSFORILASI OKSIDATIF Pendeta Biokimia. 66, 717–749.
Penjelasan tentang perkembangan sejarah dan keadaan terkini dari
Aliran Elektron Pernapasan
model binding-change, yang ditulis oleh arsitek utamanya.
Babcock, GT & Wickström, M. (1992) Aktivasi oksigen dan kekekalan
energi dalam respirasi sel. Alam 356, 301–309. Cabezón, E., Montgomery, MG, Leslie, AGW, & Walker, JE (2003)
Diskusi lanjutan tentang reduksi air dan pemompaan proton oleh Struktur bovine F1-ATPase dalam kompleks dengan protein pengaturnya IF1
sitokrom oksidase. Nat. Struktur. Biol. 10, 744–750.
Brandt, U. (1997) Translokasi proton oleh NADH yang terikat Hinkle, PC, Kumar, MA, Resetar, A., & Harris, DL (1991)
membran: ubiquinone-oksidoreduktase (kompleks I) melalui konduksi Stoikiometri mekanistik fosforilasi oksidatif mitokondria. Biokimia 30, 3576–
ligan berpagar redoks. Biochim. Biofisika. UU 1318, 79–91. 3582.
Pembahasan lanjutan tentang model pergerakan elektron melalui Analisis yang cermat terhadap hasil eksperimen dan pertimbangan
Kompleks I. teoretis pada pertanyaan tentang rasio P/O nonintegral.
Brandt, U. & Trumpower, B. (1994) Siklus Q protonmotive dalam Khan, S. (1997) Mesin kemiosmotik putar. Biochim. biofisik. UU 1322,
mitokondria dan bakteri. Kritik. Pendeta Biokimia. Mol. Biol. 29, 165–197. 86–105.
Tinjauan mendetail tentang struktur yang mendasari gerakan putar
yang digerakkan oleh proton dari ATP sintase dan flagela bakteri.
Crofts, AR & Berry, EA (1998) Struktur dan fungsi kompleks sitokrom bc1
mitokondria dan bakteri fotosintetik. Kur. Opin. Struktur. Biol. 8, 501–509. Sambongi, Y., Iko, Y., Tanabe, M., Omote, H., Iwamoto Kihara,
A., Ueda, I., Yanagida, T., Wada, Y., & Futai, M.
(1999) Rotasi mekanis oligomer subunit c dalam ATP sintase (FoF1):
Michel, H., Behr, J., Harrenga, A., & Kannt, A. (1998) Cy tochrome c
pengamatan langsung. Sains 286, 1722–1724.
oksidase: struktur dan spektroskopi. Tahun. Pendeta Bio phys. Biomol.
Bukti eksperimental rotasi seluruh silinder c subunit di FoF1.
Struktur. 27, 329–356.
Tinjauan lanjutan struktur dan fungsi Kompleks IV.
Stock, D., Leslie, AGW, & Walker, JE (1999) Arsitektur molekuler
Rottenberg, H. (1998) Generasi gradien potensial elektrokimia proton oleh
motor putar dalam ATP sintase. Sains 286, 1700–1705.
sitokrom c oksidase. Biochim. Biofisika.
UU 1364, 1–16.
Tampilan kristalografi pertama dari subunit Fo , dalam ragi FoF1.
Tilens, AGM, Rotte, C., van Hellemond, JJ, & Martin, W. Lihat juga komentar editorial RH Fillinggame di Science edisi yang sama .
(2002) Mitokondria karena kita tidak mengetahuinya. Tren Biokimia.
Sains. 27, 564–572.
Weber, J. & Senior, AE (1997) Mekanisme katalitik F1- ATPase.
Diskusi tingkat menengah dari banyak organisme di mana mitokondria
Biochim. Biofisika. UU 1319, 19–58.
tidak bergantung pada oksigen sebagai donor elektron terakhir.
Tinjauan lanjutan bukti kinetik, struktural, dan biokimia untuk mekanisme
ATP sintase.
Tsukihara, T., Aoyama, H., Yamashita, E., Tomizaki, T.,
Yasuda, R., Noji, H., Kinosita, K., Jr., & Yoshida, M. (1998)
Yamaguchi, H., Shinzawa-Itoh, K., Nakashima, R., Yaono, R., &
F1-ATPase adalah motor molekuler yang sangat efisien yang berputar
Yoshikawa, S. (1996 ) Seluruh struktur sitokrom c oksidase 13-subunit
dengan 120 langkah diskrit. Sel 93, 1117–1124.
teroksidasi pada 2,8 Å. Science 272, 1136–1144.
Demonstrasi grafis dari rotasi ATP sintase.
Solusinya dengan kristalografi sinar-X dari struktur protein membran
yang sangat besar ini.
Peraturan Fosforilasi Oksidatif Mitokondria Merek, MD & Murphy, MP
Xia, D., Yu, C.-A., Kim, H., Xia, J.-Z., Kachurin, AM, Zhang, L., Yu, L., & (1987) Kontrol fluks elektron melalui rantai pernapasan dalam
Deisenhofer, J. (1997) Struktur kristal kompleks cy tochrome bc1 dari mitokondria dan sel. Biol. Putaran.
mitokondria jantung sapi. Sains 277, 60–66. Camb. Filos. Soc. 62, 141–193.
Penjelasan lanjutan tentang kontrol pernapasan.
Bab 19 Bacaan Lebih Lanjut 747
Harris, DA & Das, AM (1991) Kontrol sintesis ATP mitokondria di jantung. Deisenhofer, J. & Michel, H. (1991) Struktur pusat reaksi fotosintetik
Biokimia. J. 280, 561–573. bakteri. Tahun. Pendeta Sel Biol. 7, 1–23.
Diskusi lanjutan tentang pengaturan ATP sintase oleh Ca2 Gambaran struktur pusat reaksi bakteri ungu dan implikasinya
dan faktor lainnya. terhadap fungsi pusat reaksi bakteri dan tumbuhan.
Klingenberg, M. & Huang, S.-G. (1999) Struktur dan fungsi protein

uncoupling dari jaringan adiposa coklat. Biochim. Heathcote, P., Fyfe, PK, & Jones, MR (2002) Pusat reaksi: struktur dan
Biofisika. UU 1415, 271–296. evolusi tenaga surya biologis. Tren.
Ilmu Biokimia. 27, 79–87.
Apoptosis dan Penyakit Mitokondria Kroemer, G.
Tinjauan tingkat menengah dari fotosistem I dan II.
(2003) Mitokondria kontrol apoptosis: pengantar. Biokimia. Biofisika. Res.
Komunal. 304, 433–435. Huber, R. (1990) Dasar struktural energi cahaya dan transfer elektron
Pengantar singkat untuk koleksi makalah yang sangat baik dalam edisi dalam biologi. eur. J. Biochem. 187, 283–305.
jurnal ini. Kuliah Nobel Huber, menjelaskan fisika dan kimia fototransduksi; diskusi
yang sangat jelas dan diilustrasikan dengan baik, berdasarkan studi
McCord, JM (2002) Superoksida dismutase pada penuaan dan penyakit:
kristalografi pusat reaksi.
gambaran umum. Met. Enzimol. 349, 331–341.
Jagendorf, AT (1967) Transisi asam-basa dan fosforilasi oleh kloroplas.
Newmeyer, DD & Ferguson-Miller, S. (2003) Mitokondria: melepaskan
Diberi makan. Proses 26, 1361–1369.
kekuatan hidup dan melepaskan mesin kematian. Sel 112, 481–490.
Laporan eksperimen klasik yang menetapkan kemampuan gradien
proton untuk mendorong sintesis ATP dalam gelap.
Tinjauan tingkat menengah tentang kemungkinan peran mitokondria
dalam apoptosis. Jordan, P., Fromme, P., Witt, HT, Klukas, O., Saenger, W., & Krauss, N.
( 2001) Struktur tiga dimensi fotosistem cyanobacterial I pada 2,5 Å. Alam
Schapira, AHV (2002) Cacat primer dan sekunder dari rantai pernapasan
411, 909–917.
mitokondria. J.Inher. Metab. Dis. 25, 207–214.
Kamiya , N. & Shen , J.-R. (2003) Struktur kristal oksigen berkembang
Wallace, DC (1999) Penyakit mitokondria pada manusia dan tikus.
fotosistem II dari Thermosynechococcus vulcanus pada resolusi 3,7 Å.
Sains 283, 1482–1487.
Proses Natl. Acad. Sains. AS 100, 98–103.
Kargul, J., Nield, J., & Barber, J. (2003) Konstruksi ulang tiga dimensi dari
FOTOSINTESIS kompleks pemanenan cahaya I–fotosistem I (LHCI-PSI)
superkompleks dari alga hijau Chlamydomonas reinhardtii: wawasan
Memanen Energi Cahaya
tentang pemanenan cahaya untuk PSI. J.Biol. kimia 278, 16.135–16.141.
Cogdell, RJ, Isaacs, NW, Howard, TD, McLuskey, K., Fraser, NJ,
& Prince, SM ( 1999) Bagaimana bakteri fotosintetik memanen energi
matahari. J.Bakteriol. 181, 3869–3879. Leister, D. (2003) Penelitian kloroplas pada zaman genomik.
Tinjauan singkat, tingkat menengah tentang struktur dan fungsi kompleks Tren Genet. 19, 47–56.
pemanenan cahaya dari bakteri ungu dan aliran ekskresi ke pusat reaksi. Zouni, A., Witt, H.-T., Kern, J., Fromme, P., Krauss, N., Saenger,
W., & Orth, P. ( 2001) Struktur kristal fotosistem II dari Synechococcus
Green, BR, Pichersky, E., & Kloppstech, K. (1991) Protein pengikat memanjang di resolusi 3,8 Å. alam 409,
739–743.
klorofil a/b: keluarga besar. Tren Biokimia.
Sains. 16, 181–186.
Kompleks Pemisahan Air
Deskripsi tingkat menengah dari protein yang mengorientasikan
molekul klorofil dalam kloroplas. Rögner, M., Boekema, EJ, & Barber, J. (1996) Bagaimana pho tosystem
2 memisahkan air? Dasar struktural konversi energi yang efisien. Tren
Kargul, J., Nield, J., & Barber, J. (2003) Konstruksi ulang tiga dimensi dari
Biokimia. Sains. 21, 44–49.
superkompleks Kompleks I–Fotosistem I (LHCI PSI) pemanenan cahaya
dari alga hijau Chlamydomonas rein hardtii. J.Biol. kimia 278, 16.135– Szalai, VA & Brudvig, GW (1998) Bagaimana tumbuhan menghasilkan
16.141. gen dioksi. Am Sains 86, 542–551.

Pengantar yang diilustrasikan dengan baik untuk kompleks tumbuhan yang berevolusi
Zuber, H. (1986) Struktur kompleks antena pemanen cahaya dari bakteri
dengan oksigen.
fotosintetik, cyanobacteria dan alga merah. Tren Biokimia. Sains. 11,
414–419. Bacteriorhodopsin
Luecke, H. (2000) Struktur resolusi atom perantara fotosiklus bacteriorhodopsin:
Light-Driven Electron Flow Barber, peran molekul air diskrit dalam fungsi pompa ion yang digerakkan oleh
J. (2002) Fotosistem II: protein membran multisubunit yang mengoksidasi
cahaya ini. Biochim. Biofisika. UU 1460, 133–156.
air. Kur. Opin. Struktur. Biol. 12, 523–530.
Ringkasan singkat tingkat menengah dari struktur PSII.
Tinjauan lanjutan dari pompa proton yang menggunakan rantai
Barber, J. & Anderson, JM (eds) (2002) Fotosistem II: struktur dan fungsi internal molekul air.
molekuler. Filos. Trans. R. Soc. (Biol. Sci.) 357, 1321–1512.
Luecke, H., Schobert, B., Richter, H.-T., Cartailler, J.-P., & Lanyi, JK
(1999) Perubahan struktural pada bakteriorhodopsin selama transpor ion
Kumpulan 16 makalah tentang fotosistem II.
pada resolusi 2 angstrom. Sains 286, 255–264.
Chitnis, PR (2001) Fotosistem I: fungsi dan fisiologi. Makalah ini, disertai dengan komentar editorial dalam edisi Science
Tahun. Pdt Physiol Tumbuhan. Tanam Mol. Biol. 52, 593–626. yang sama , menjelaskan model translokasi H dengan pro ton hopping.
Tinjauan lanjutan dan panjang.
Masalah
1. Reaksi Oksidasi-Reduksi NADH dehy drogenase complex dari rantai dengan permintaan ATP. Ketika tingkat penggunaan ATP rela
respirasi mitokondria memicu serangkaian reaksi oksidasi-reduksi berikut, di relatif rendah, laju transfer elektron rendah; ketika permintaan ATP meningkat,
mana Fe3 dan Fe2 mewakili besi di pusat besi-sulfur, Q adalah ubikuinon, QH2 laju transfer elektron meningkat. Di bawah kondisi kopling ketat ini, jumlah
adalah ubikuinol, dan E adalah enzim: molekul ATP yang dihasilkan per atom oksigen yang dikonsumsi ketika NADH
adalah donor elektron—rasio P/O—adalah sekitar 2,5.
(1) NADH H E-FMN 88n NAD E-FMNH2 (a) Memprediksi efek dari zat pemutus sambungan yang relatif rendah
(2) E-FMNH2 2Fe3 88n E-FMN 2Fe2 2H dan konsentrasi tinggi terhadap laju transfer elektron dan rasio P/O.
(3) 2Fe2 2H Q 88n 2Fe3 QH2
(b) Menelan uncouplers menyebabkan banyak berkeringat dan
Jumlahkan: NADH HQ 88n NAD QH2
peningkatan suhu tubuh. Jelaskan fenomena ini dalam istilah molekuler. Apa
Untuk masing-masing dari tiga reaksi yang dikatalisis oleh kompleks NADH de yang terjadi pada rasio P/O dengan adanya uncoupler? (c) Uncoupler 2,4-
hidrogenase, tentukan (a) donor elektron, (b) akseptor elektron, (c) pasangan dinitrophenol pernah
redoks konjugat, (d) zat pereduksi, dan (e) agen pengoksidasi. diresepkan sebagai obat penurun berat badan. Bagaimana agen ini, pada
prinsipnya, berfungsi sebagai bantuan penurun berat badan? Agen uncoupling
tidak lagi diresepkan, karena beberapa kematian terjadi setelah penggunaannya.
2. Semua Bagian Ubiquinon Berfungsi Dalam transfer elektron, hanya
Mengapa menelan uncoupler dapat menyebabkan kematian?
bagian kuinon dari ubiquinon yang mengalami oksidasi-reduksi; rantai samping
isoprenoid tetap tidak berubah. Apa fungsi rantai ini?
7. Efek Valinomisin pada Fosforilasi Oksidatif Ketika antibiotik valinomisin
ditambahkan ke mitokondria yang aktif berespirasi, beberapa hal terjadi: hasil
3. Penggunaan FAD daripada NAD di Suksinat Oxi
ATP menurun, laju konsumsi O2 meningkat, panas dilepaskan, dan gradien pH
dation Semua dehidrogenase glikolisis dan siklus asam sitrat menggunakan
melintasi mitokondria bagian dalam. membran meningkat. Apakah valinomycin
NAD (E untuk NAD/NADH adalah 0,32 V) sebagai akseptor elektron kecuali
bertindak sebagai uncopler atau penghambat fosforilasi oksidatif? Jelaskan
suksinat dehidrogenase, yang menggunakan FAD yang terikat secara kovalen
pengamatan eksperimental dalam kaitannya dengan kemampuan antibiotik
(E untuk FAD/FADH2 dalam enzim ini adalah 0,050 V). Sarankan mengapa
untuk mentransfer ion K melintasi membran dalam mitokondria.
FAD adalah akseptor elektron yang lebih tepat daripada NAD dalam
dehidrogenasi suksinat, berdasarkan nilai E dari fumarat/suksinat (E 0,031),
NAD/NADH, dan suksinat dehidrogenase FAD/FADH2.
8. Cara Kerja Disikloheksilkarbodiimida (DCCD) Ketika DCCD ditambahkan
ke dalam suspensi mitokondria yang aktif bernapas, laju transfer elektron (diukur
4. Tingkat Pengurangan Pembawa Elektron dalam Rantai Pernapasan
dengan konsumsi O2 ) dan laju produksi ATP menurun drastis. Jika larutan 2,4-
Tingkat pengurangan masing-masing pembawa dalam rantai pernafasan
dinitro fenol sekarang ditambahkan ke dalam sediaan, konsumsi O2 kembali
ditentukan oleh kondisi di mitokondria. Sebagai contoh, ketika NADH dan O2
normal tetapi produksi ATP tetap terhambat.
berlimpah, tingkat reduksi kondisi tunak dari pembawa berkurang ketika elektron
berpindah dari substrat ke O2. Ketika transfer elektron diblokir, pembawa
sebelum blok menjadi lebih tereduksi dan yang berada di luar blok menjadi lebih
(a) Proses apa dalam transfer elektron atau fosforilasi fosfor oksidatif
teroksidasi (lihat Gambar 19–6). Untuk setiap kondisi di bawah ini, prediksikan
yang dipengaruhi oleh DCCD? (b) Mengapa
keadaan oksidasi ubikuinon dan sitokrom b, c1, c, dan
DCCD mempengaruhi konsumsi O2 mi tochondria? Jelaskan efek 2,4-
dinitrofenol pada persiapan mitokondria yang terhambat.
sebuah
(c) Manakah dari inhibitor berikut yang paling mirip dengan DCCD dalam
a3. (a) NADH dan O2 berlimpah , tetapi ditambahkan sianida
aksinya: antimycin A, rotenone, atau oligomisin?
(b) NADH berlimpah, tetapi O2 habis (c) O2
berlimpah, tetapi NADH habis (d) NADH dan O2 9. Kompartementalisasi Komponen Siklus Asam Sitrat Isocitrate
berlimpah dehydrogenase hanya ditemukan di mitochondrion, tetapi malate dehydrogenase
ditemukan di sitosol dan mitokondria. Apa peran sitosolik malat dehidrogenase?
5. Pengaruh Rotenone dan Antimycin A pada Transfer Elektron Rotenone,
produk alami beracun dari tumbuhan, sangat menghambat NADH dehydrogenase
dari mi tochondria serangga dan ikan. Antimycin A, antibiotik toksik, sangat
menghambat oksidasi ubiquinol. (a) Jelaskan mengapa menelan rotenone 10. Sistem Transportasi Malat–-Ketoglutarat Sistem transportasi yang
mematikan bagi beberapa spesies membawa malat dan -ketoglu tarat melintasi membran dalam mitokondria (lihat
sekte dan ikan. (b) Jelaskan mengapa antimycin A adalah racun. (c) Gambar 19–27) dihambat oleh n-butylmalonate. Misalkan n-butyl malonate
Mengingat bahwa rotenone ditambahkan ke suspensi aerobik sel ginjal menggunakan glukosa secara
dan antimycin A sama-sama efektif dalam memblokir eksklusif sebagai bahan bakar. Prediksikan efek ini pada inhibitor pada (a)
situs masing-masing dalam rantai transfer elektron, manakah yang glikolisis, (b) konsumsi oksigen, (c) pembentukan laktat, dan (d) sintesis ATP.
merupakan racun yang lebih kuat? Menjelaskan.
6. Pemisah Fosforilasi Oksidatif Dalam mitokondria normal, laju transfer 11. Konsentrasi ADP Seluler Mengontrol ATP Forma
elektron berpasangan erat tion Meskipun baik ADP dan Pi diperlukan untuk syn
Bab 19 Masalah 749
tesis ATP, laju sintesis bergantung terutama pada konsentrasi ADP, mikromol per gram jaringan otot karena sebagian besar jaringannya
bukan Pi . Mengapa? adalah air.)
12. Efek Pasteur Ketika O2 ditambahkan ke dalam suspensi anaerob 16. Laju Pemecahan ATP pada Otot Terbang Produksi ATP pada
sel yang mengkonsumsi glukosa pada tingkat yang tinggi, tingkat otot terbang lalat Lucilia sericata dihasilkan hampir secara eksklusif
konsumsi glukosa sangat menurun karena O2 habis , dan akumulasi dari fosforilasi oksidatif. Selama terbang, 187 ml O2/jam berat badan
laktat berhenti. Efek ini, yang diamati pertama kali oleh Louis Pasteur diperlukan untuk mempertahankan konsentrasi ATP sebesar 7,0 mol/
pada tahun 1860-an, merupakan karakteristik sebagian besar sel yang g otot terbang.
mampu melakukan katabolisme glukosa aerobik dan anaerobik. (a) Asumsikan bahwa otot terbang merupakan 20% dari berat lalat, hitung
Mengapa akumulasi laktat berhenti setelah O2 ditambahkan? laju pergantian kumpulan ATP otot terbang. Berapa lama reservoir ATP
bertahan tanpa adanya fosforilasi oksidatif? Asumsikan bahwa ekuivalen
(b) Mengapa keberadaan O2 menurunkan laju konsumsi glukosa? pereduksi ditransfer oleh shuttle gliserol 3-fosfat dan O2 berada pada
(c) Bagaimana permulaan 25 C dan 101,3 kPa (1 atm).
konsumsi O2 memperlambat laju konsumsi glukosa? Jelaskan
secara spesifik
17. Gerakan Transmembran Pengurangan Ekuivalen Dalam kondisi
enzim.
aerobik, NADH ekstramitokondria harus dioksidasi oleh rantai transfer
13. Mutan Ragi yang Defisiensi Respirasi dan Produksi Etanol elektron mitokondria. Pertimbangkan persiapan hepatosit tikus yang
Mutan ragi yang defisiensi respirasi (p; “pe tites”) dapat diproduksi dari mengandung mitokondria dan semua enzim sitosol. Jika [4-3 H]NADH
tetua tipe liar melalui pengobatan dengan agen mutagenik. Mutan diperkenalkan, radioaktivitas segera muncul dalam matriks mitokondria.
kekurangan sitokrom oksidase, defisit yang secara nyata memengaruhi Namun, jika [7-14C]NADH dimasukkan, tidak ada radioaktivitas yang
perilaku metabolisme mereka. muncul dalam matriks. Apa yang diungkapkan pengamatan ini tentang
Salah satu efek yang mencolok adalah bahwa fermentasi tidak ditekan oksidasi NADH ekstramitokondria oleh rantai transfer elektron?
oleh O2—yaitu, mutan tidak memiliki efek Pasteur (lihat Soal 12).
Beberapa perusahaan sangat tertarik menggunakan mutan ini untuk
memfermentasi serpihan kayu menjadi etanol untuk penggunaan HAI HAI
energi. Jelaskan keuntungan menggunakan mutan ini daripada ragi 3 3
H H H H
tipe liar untuk produksi etanol skala besar. Mengapa tidak adanya C 14C
sitokrom oksidase menghilangkan efek Pasteur? NH2 NH2

14. Berapa Banyak Proton dalam Mitokondria? Transfer elektron N N
mentranslokasi proton dari matriks mitokondria ke media eksternal,
R R
membentuk gradien pH melintasi membran dalam (di luar lebih asam
[4-3 H]NADH [7-14C]NADH
daripada di dalam). Sepuluh kecenderungan proton untuk berdifusi
kembali ke dalam matriks adalah kekuatan pendorong untuk sintesis
18. Kolam NAD dan Aktivitas Dehidrogenase Meskipun piruvat
ATP oleh ATP sintase. Selama fosforilasi oksidatif oleh suspensi
dehidrogenase dan gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase menggunakan
mitokondria dalam media pH 7,4, pH matriks telah diukur sebagai 7,7.
NAD sebagai akseptor elektronnya, kedua enzim tidak bersaing untuk
(a) Hitung [H] dalam medium luar dan dalam
kolam NAD seluler yang sama. Mengapa?
matriks dalam kondisi ini. 19. Efisiensi Fotokimia Cahaya pada Panjang Gelombang Berbeda
(b) Berapa rasio luar-ke-dalam dari [H]? Komentari energi yang Laju fotosintesis, yang diukur dengan produksi O2 , lebih tinggi ketika
melekat dalam perbedaan konsentrasi ini. (Petunjuk: Lihat Persamaan tumbuhan hijau disinari dengan cahaya dengan panjang gelombang
11–3, hal. 398.) (c) Hitung 680 nm dibandingkan dengan cahaya 700 nm. Akan tetapi, iluminasi
jumlah proton dalam mitokondria hati yang bernapas, anggaplah dengan kombinasi cahaya 680 nm dan 700 nm memberikan laju
kompartemen matriks bagian dalamnya berbentuk bola berdiameter 1,5 fotosintesis yang lebih tinggi daripada cahaya dengan salah satu
m. panjang gelombang saja. Menjelaskan.
(d) Dari data ini, apakah gradien pH saja sudah cukup untuk
20. Neraca Fotosintesis Pada tahun 1804 Theodore de Saussure
menghasilkan ATP?
mengamati bahwa berat total oksigen dan bahan organik kering yang
(e) Jika tidak, usulkan bagaimana energi yang diperlukan untuk
dihasilkan tanaman lebih besar daripada berat karbon dioksida yang
sintesis ATP muncul.
dikonsumsi selama fotosintesis.
15. Tingkat Perputaran ATP pada Otot Jantung Tikus Tikus Dari mana datangnya bobot ekstra?
otot jantung yang beroperasi secara aerobik memenuhi lebih dari 90%
21. Peran H2S dalam Beberapa Bakteri Fotosintetik Bakteri
kebutuhan ATP-nya melalui fosforilasi oksidatif. Setiap gram jaringan
belerang ungu bercahaya melakukan fotosintesis dengan adanya H2O
mengkonsumsi O2 dengan laju 10,0 mol/menit, dengan glukosa
dan 14CO2, tetapi hanya jika H2S ditambahkan dan O2 tidak ada.
sebagai sumber bahan bakar.
Selama berlangsungnya fotosintesis, diukur dengan pembentukan
(a) Hitung laju kontraksi otot jantung
[14C]karbohidrat, H2S diubah menjadi unsur belerang, tetapi tidak ada
menjumlahkan glukosa dan menghasilkan
O2 yang dilepaskan. Apa peran konversi H2S menjadi belerang?
ATP. (b) Untuk konsentrasi ATP yang stabil sebesar 5,0 mol/g
Mengapa tidak ada O2 yang berevolusi?
jaringan otot jantung, hitung waktu yang diperlukan (dalam detik) untuk
sepenuhnya menyerahkan kumpulan seluler ATP. Apa yang ditunjukkan 22. Meningkatkan Daya Reduksi Fotosistem I dengan Penyerapan
oleh hasil ini tentang perlunya pengaturan produksi ATP yang ketat? Cahaya Ketika fotosistem I menyerap cahaya merah pada 700 nm,
(Catatan: Konsentrasi dinyatakan sebagai potensial reduksi standar P700 berubah
dari 0,40 V menjadi sekitar 1,2 V. Berapa fraksi cahaya yang diserap antara K eq dan G dibahas pada hal. 492.) Bagaimana bisa
yang terperangkap dalam bentuk daya pereduksi? kloroplas mengatasi kesetimbangan yang tidak menguntungkan ini?
23. Sintesis ATP Terbatas dalam Gelap Dalam percobaan 28. Energi Fototransduksi Selama fotosintesis, delapan foton harus
laboratorium, kloroplas bayam diterangi tanpa adanya ADP dan Pi diserap (empat oleh setiap sistem foto) untuk setiap molekul O2
dan Pi ditambahkan. , kemudian lampu dimatikan dan ADP yang dihasilkan:
ATP disintesis untuk waktu yang singkat dalam gelap. Jelaskan
temuan ini. 2H2O 2NADP 8 foton 88n 2NADPH 2H O2
24. Cara Aksi Herbisida DCMU Ketika kloroplas diperlakukan dengan Asumsikan bahwa foton ini memiliki panjang gelombang 700 nm
(merah) dan penyerapan dan penggunaan energi cahaya 100%
3-(3,4-diklorofenil)-1,1-dimethylurea (DCMU, atau diuron), herbisida
efisien, hitung perubahan energi bebas untuk proses tersebut.
kuat, evolusi O2 dan fotofosforilasi berhenti. Evolusi oksigen, tetapi
bukan fotofosforilasi, dapat dipulihkan dengan penambahan akseptor 29. Perpindahan Elektron ke Pereaksi Hill Putaran terisolasi setiap
elektron eksternal, atau reagen Hill. Bagaimana DCMU bertindak kloroplas menghasilkan O2 ketika disinari dengan adanya kalium
sebagai pembunuh gulma? Sarankan lokasi untuk aksi penghambatan ferisianida (reagen Hill), menurut persamaan
herbisida ini dalam skema yang ditunjukkan pada Gambar 19–49.
Menjelaskan. 2H2O 4Fe3 88n O2 4H 4Fe2

25. Bioenergi Fotofosforilasi Konsentrasi tunak ATP, ADP, dan Pi di mana Fe3 mewakili ferisianida dan Fe2, ferosianida.
dalam kloroplas bayam terisolasi di bawah pencahayaan penuh pada Apakah NADPH diproduksi dalam proses ini? Menjelaskan.
pH 7,0 masing-masing adalah 120,0, 6,0, dan 700,0 m.
30. Seberapa Sering Molekul Klorofil Menyerap Foton? Jumlah
klorofil a (Mr 892) pada daun bayam adalah sekitar 20 g/cm2 daun.
(a) Berapa kebutuhan energi bebas untuk syn
Pada siang hari sinar matahari (energi rata-rata 5,4 J/cm2 jmin), daun
tesis 1 mol ATP di bawah kondisi ini?
menyerap sekitar 50% dari radiasi. Seberapa sering satu molekul
(b) Energi untuk sintesis ATP disediakan oleh transfer elektron
klorofil menyerap foton? Diketahui bahwa masa hidup rata-rata
yang diinduksi oleh cahaya dalam kloroplas. Berapa penurunan
molekul klorofil in vivo yang tereksitasi adalah 1 ns, berapa fraksi
tegangan minimum yang diperlukan (selama transfer sepasang
molekul klorofil yang tereksitasi pada satu waktu?
elektron) untuk mensintesis ATP pada kondisi ini? (Anda mungkin
perlu merujuk ke Persamaan 13–6, hal. 510.)
31. Pengaruh Cahaya Monokromatik pada Aliran Elektron Sejauh
26. Energi Cahaya untuk Reaksi Redoks Misalkan Anda telah mana pembawa elektron dioksidasi atau direduksi
mengisolasi mikroorganisme fotosintetik baru yang mengoksidasi
selama transfer elektron fotosintesis kadang-kadang dapat diamati
H2S dan meneruskan elektron ke NAD. Berapa panjang gelombang
langsung dengan spektrofotometer. Ketika kloroplas disinari dengan
cahaya yang akan memberikan energi yang cukup bagi H2S untuk
cahaya 700 nm, sitokrom f, plastosianin, dan plastokuinon teroksidasi.
mereduksi NAD dalam kondisi standar? Asumsikan efisiensi 100%
Namun, ketika kloroplas disinari dengan cahaya 680 nm, pembawa
dalam peristiwa fotokimia, dan gunakan E sebesar 243 mV untuk H2S
elektron ini berkurang. Menjelaskan.
dan 320 mV untuk NAD. Lihat Gambar 19–39 untuk energi yang
setara dengan panjang gelombang cahaya.
32. Fungsi Fotofosforilasi Siklik Ketika rasio [NADPH]/[NADP]
27. Konstanta Kesetimbangan untuk Reaksi Pemisahan Air
dalam kloroplas tinggi, fotofosforilasi didominasi oleh siklik (lihat
Koenzim NADP adalah penerima elektron terminal dalam kloroplas,
Gambar 19–49). Apakah O2 berevolusi selama fotofosforilasi siklik?
menurut reaksi
Apakah NADPH diproduksi? Menjelaskan. Apa fungsi utama fosforilasi
foto siklik?
2H2O 2NADP Pada 2NADPH 2H O2
Gunakan informasi pada Tabel 19–2 untuk menghitung tetapan
kesetimbangan untuk reaksi ini pada 25 C. (Hubungan

Fosforilasi Oksidatif Dan Fotoposporilasi

Diunggah oleh

Informasi Dokumen

Judul Asli

Hak Cipta

Format Tersedia

Bagikan dokumen Ini

Bagikan atau Tanam Dokumen

Opsi Berbagi

Apakah menurut Anda dokumen ini bermanfaat?

Apakah konten ini tidak pantas?

Hak Cipta:

Format Tersedia

Fosforilasi Oksidatif Dan Fotoposporilasi

Diunggah oleh

Hak Cipta:

Format Tersedia

Machine Translated by Google

19.1 Reaksi Transfer Elektron di Mitokondria 691

melibatkan aliran elektron melalui rantai pembawa yang Membran luar

aliran proton dengan fosforilasi ADP. • Pembawa elektron

pertama-tama menjelaskan komponen rantai transfer • ATP sintase (FoF1)

melihat penyerapan cahaya oleh pigmen fotosintesis, sitrat •

692 Bab 19 Fosforilasi Oksidatif dan Fotofosforilasi

-Ketoglutarat KoA NAD yz suksinil-KoA CO2 NADH H M

Piruvat CoA NAD yz asetil-KoA CO2 NADH H M

Gliseraldehida 3-fosfat Pi NAD yz 1,3-bifosfogliserat NADH H C

NAD laktat yz piruvat NADH H C

-Hidroksiasil-KoA NAD yz -ketoasil-KoA NADH H M

NADP glukosa 6-fosfat yz 6-fosfoglukonat NADPH H C

terkait NAD atau NADP

L-Glutamat H2O NAD(P) yz -ketoglutarat NH4 NAD(P)H M

Isositrat NAD(P) yz -ketoglutarat CO2 NAD(P)H H M dan C

*Reaksi ini dan enzimnya dibahas dalam Bab 14 sampai 18. † M

19.1 Reaksi Transfer Elektron di Mitokondria 693

Oleh karena itu potensinya adalah dari flavoprotein tertentu, CH3

reaksi di mana dua elektron disumbangkan (seperti dalam

dijelaskan di bawah). CH3O R

694 Bab 19 Fosforilasi Oksidatif dan Fotofosforilasi

CH3 CH2CH2COO CH3 CH2CH2COO

CH3 CH CH2 GAMBAR 19–3 Gugus sitokrom prostetik.

N Rawa dengan ion Fe pusat, baik Fe2 atau Fe3. Iron

pusat berkisar dari struktur sederhana dengan satu atom Fe yang

19.1 Reaksi Transfer Elektron di Mitokondria 695

(A) Protein (B) (C)

GAMBAR 19–5 Pusat besi-sulfur. Pusat Fe-S dari protein besi-

Reaksi redoks (setengah reaksi) E (V)

696 Bab 19 Fosforilasi Oksidatif dan Fotofosforilasi

rotenone GAMBAR 19–6 Metode untuk menentukan

Dengan adanya donor elektron dan O2, masing-

NADH Q Cyt b Cyt c1 Cyt c Cyt ( a3) O2

TABEL 19–3 Komponen Protein dari Rantai Transfer Elektron Mitokondria

I NADH dehidrogenase 850 43 (14) FMN, Fe-S

19.1 Reaksi Transfer Elektron di Mitokondria 697

Pengobatan dengan digitonin Antarmembran

GAMBAR 19–8 Jalur elektron dari NADH, suksinat, asil lemak-KoA,

transfer eksergonik ke ubikuinon dari ion hidrida dari

698 Bab 19 Fosforilasi Oksidatif dan Fotofosforilasi

Amytal (obat barbiturat), rotenone (produk tanaman yang biasa digunakan

GAMBAR 19–9 NADH: ubiquinone oksidoreduktase (Kompleks I). Kompleks I

TABEL 19–4 Agen yang Mengganggu Fosforilasi Oksidatif atau Fotofosforilasi

Penghambatan transfer elektron Sianida ÿ ÿ

Menghambat sitokrom oksidase

DCMU Bersaing dengan QB untuk mengikat situs di PSII

DCCD Memblokir aliran proton melalui Fo dan CFo

* DCMU adalah 3-(3,4-diklorofenil)-1,1-dimetilurea; DCCD, disikloheksilkarbodiimida; FCCP, sianida-p-trifluoromethoxyphenylhydrazone;

19.1 Reaksi Transfer Elektron di Mitokondria 699

GAMBAR 19–10 Struktur Kompleks II (suksinat dehidrogenase) dari E. coli

Sitoplasma flavoprotein acyl-CoA dehydrogenase (lihat Gambar 17-8),

700 Bab 19 Fosforilasi Oksidatif dan Fotofosforilasi

19.1 Reaksi Transfer Elektron di Mitokondria 701

Oksidasi QH2 Oksidasi QH2

QH2 cyt c1 (teroksidasi) QH2 •Q 2HN cyt c1 (teroksidasi)

QH2 2 cyt c1 (teroksidasi) 2HN Q 2 cyt c1 (berkurang) 4HP

702 Bab 19 Fosforilasi Oksidatif dan Fotofosforilasi

NAD. Dalam mitokondria yang secara aktif bernafas, aksi

turunan peroksinya (O2 2) oleh dua elektron dari pusat Fe-Cu.

19.1 Reaksi Transfer Elektron di Mitokondria 703

Q AKU AKU AKU IV

Seperti yang kami tunjukkan di Bab 11, perubahan energi