BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar belakang

Protein ditemukan oleh Jons Jakob Berzelius pada tahun 1838. Namun

yang memperkenalkan istilah protein adalah Mulder pada tahun 1830. Kata

protein berasal dari bahasa Yunani, proteios, berarti pertama atau utama.

Protein merupakan suatu polimer yang dibangun oleh asam amino. Dalam tubuh

manusia terkandung sekitar 100.000 jenis protein, meskipun dibangun oleh

asam-asam amino yang memiliki struktur dasar sama, setiap jenis protein

memiliki fungsi yang berbeda-beda. Molekul protein mengandung karbon (C),

hidrogen (H), oksigen (O), nitrogen (N), dan kadang kala sulfur (S) serta fosfor

(P).

Protein berfungsi sebagai zat utama pembentuk dan pertumbuhan tubuh.

Sebagai zat utama pembentuk maksudnya protein merupakan zat utama

pembentuk sel-sel tubuh dan digunakan sebagai sumber energi jika berkurang

karbohidrat dan lemak didalam tubuh. Kebanyakan protein merupakan enzim

atau subunit enzim. Sama halnya dengan proses metabolisme pada komponen

lain, pada metabolisme protein dan asam amino juga terdapat katabolisme dan

anabolisme dengan membutuhkan peranan enzim. Maka dari makalah ini

memaparkan dan menjelaskan bagaimana proses metabolisme protein dan asam

amino.

1
B. Rumusan Masalah

Adapun yang menjadi rumusan masalah dalam makalah ini adalah:

1. Apa pengertian dari protein ?

2. Apa penggolongan, jenis dan struktur protein?

3. Bagaimana metabolisme protein dan asam amino?

C. Tujuan Penulisan

1. Untuk mengetahui pengertian dari protein.

2. Untuk mengetahui penggolongan, jenis dan struktur protein.

3. Untuk mengetahui metabolisme protein dan asam amino.

D. Manfaat Penulisan

1. Sebagai tambahan pengetahuan tentang metabolisme protein bagi penulis.

2. Sebagai tambahan pengetahuan tentang metabolisme proteinbagi pembaca

2
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

A. Pengertian Protein

Protein adalah senyawa terpenting penyusun sel hidup, protein merupakan

polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain

dengan ikatan peptida. Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki

gugus fungsional karbosilat (COOH) dan amina (NH2), keduanya terikat pada

suatu atom karbon (C) yang sama disebut atom C alfa atau α. Dalam bentuk

larutan asam amino bersifat amfoterik yaitu cenderung menjadi asam pada

larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena

asam amino mampu menjadi zwitter ion. Zwitter ion adalah molekul yang tidak

bermigrasi dalam medan listrik karena jumlah muatan negatif pada masing-

masing molekul setara dengan jumlah muatan positif.

R R

H2N C COOH H3N+ C COO-

H H
Asam Amino Ion Zwitter

Sebagaimana diketahui, gugus karboksilat -COOH adalah gugus yang

bersifat asam (dapat melepas H+), sedangkan gugus -NH2 adalah gugus yang

bersifat basa (dapat menyerap H+).

H H

H3N+ C COO- H2N C COO-+H+

R R

3
 Asam Amino Sebagai Asam

H H

H3N+ C COO-+H+ H3N+ C COOH

R R

Asam Amino Sebagai Basa

B. Penggolongan Protein

1. Penggolongan Protein Berdasarkan Bentuknya

a. Protein Serat

Protein serat merupakan susunan rantai polipeptida dalam suatu

lembaran yang panjang. Protein serat menjalankan fungsi pertahanan

luar karena merupakan komponen utama dari lapisan kulit luar, rambut,

bulu, kuku dan tanduk.

b. Protein Globular

Protein globular merupakan rantai polipeptida yang berlipat dengan

rapat sehingga menjadi bentuk bulat atau globular yang kompak. Protein

globular dapat berupa enzim, protein dalam darah, antibodi, hormon,

komponen membran dan ribosom.

2. Penggolongan Protein Berdasarkan Fungsinya

a. Enzim.

Enzim merupakan protein globular yang memiliki aktivitas katalik.

Contohnya : amylase aktif pada substrat amilum dan lipase aktif pada

substrat lemak.

4
 b. Protein Transpor.

Protein transpor dalam plasma darah akan mengikat dan membawa

molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain. Contohnya :

hemoglobin dalam sel darah merah akan mengikat oksigen dan

membawa oksigen ke jaringan periferi.

c. Protein Nutrisi dan Penyimpanan Makanan.

Beberapa protein berguna sebagai penyimpan makanan. Contohnya :

albumin, kasein, ferritin.

d. Protein Kontraktil.

Beberapa protein memberikan kemampuan pada sel dan organisme

untuk berkontraksi, berubah bentuk, atau bergerak. Contohnya : aktin,

myosin, tubulin.

e. Protein Struktural.

Banyak protein berperan sebagai filamen atau lembaran penyangga

untuk memberikan kekuatan dan perlindungan. Contohnya: kolagen,

elastin, keratin dan fibroin.

f. Protein Pertahanan.

Banyak protein berperan melindungi organisme dari luka atau dari

spesies lain. Contohnya : immunoglobulin, fibrinogen, dan thrombin.

g. Protein Pengatur.

Beberapa protein berperan mengatur aktivitas seluler atau

fisiologi.Contohnya : hormon insulin dan hormone paratiroid

3. Penggolongan Protein Berdasarkan Asalnya

a. Protein Susu

5
 b. Protein Daging

c. Protein Ikan

d. Protein Telur

e. Kolagen

f. Protein Gandum

g. Protein Kedelai

C. Jenis-Jenis Asam Amino

Protein terbentuk dari sekitar 20 jenis asam amino. Asam-asam amino

yang tidak dapat disintesis dalam tubuh disebut asam amino essensial dan

didapat dari makanan. Asam-asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh dari

senyawa lain disebut asam amino non essensial.

Asam Amino Essensial

Nama Rantai Sisi

Fenilalanin Aromatik non-polar PHE F

Isoleusin Rantai bercabang ILE I

Leusin Rantai bercabang LEU L

Lisin Positif basa LYS K

Metionin Polar tak bermuatan MET M

Treonin Polar tak bermuatan THR T

Triptofan Aromatik polar TRP W

Valin Rantai bercabang VAL V

Arginin (separuh ess.) Positif basa ARG R

Histidin (separuh ess.) Positif basa HIS H

6
 Asam Amino Non Essensial

Nama Rantai Sisi

Alanin Non-polar alifatik ALA A

Asparagin Polar tak bermuatan ASN N

Aspartat Negatif asam ASP D

Glisin Non-polaralifatik GLY G

Glutamat Negatif asam GLU E

Glutamin Polar tak bermuatan GLN Q

Prolin Non-polar siklik PRO P

Serin Polar tak bermuatan SER S

Sistein Polar tak bermuatan CYS C

Tirosin Aromatik polar TYR Y

D. Struktur Asam Amino

1. Struktur Primer

Adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida. Tidak

terjadi percabangan rantai pada struktur ini. Struktur primer menentukan

konformasi tiga dimensi suatu protein.

2. Struktur Sekunder

Struktur yang terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan

peptida. Mencakup heliks-α dan lembar-. Ikatan hydrogen dapat terbentuk

antara dua rantai polipeptida dan dua daerah pada sebuah rantai tunggal

yang melipat sendiri.Sering melibatkan empat asam aminoyang dikenal

sebagai belokan-.

7
3. Struktur Tersier

Adalah konformasi tiga dimensi keseluruhan. Interaksi antara rantai sisi

residu asam amino dalam protein yaitu interaksi elektrostatik, ikatan

hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan disulfida. Ranah tertentu yang terdiri

dari campuran struktur α dan serta urutan lengkung yang lebih acak dari

struktur sekunder.Berbentuk protein globuler dan fibrosa.

4. Struktur Kuarterner

Struktur yang terdiri dari berbagai subunit. Subunit disatukan oleh interaksi

elektrostatik, interaksi hidrofobik danikatan hydrogen.Contoh :Hemoglobin

yang mengandung empat subunit (α1, α2, 1, 2) yang masing-masing

mengandung hem dan mengikat oksigen.

Denaturasi Protein

Terjadi bila suatu protein berada dalam bentuk aslinya ; dipanaskan, berada

dalam pH ekstrim atau diberi bahan kimia misalnya urea. Denaturasi

menyebabkan struktur tersier hilang. Bila protein tersebut dikembalikan

pada kondisi faali, maka akan melipat kembali secara spontan kekonformasi

aslinya, serta kembali berfungsi (renaturasi).

8
9
E. Metabolisme Protein dan Asam Amino

Proses metabolisme protein dimulai dari proses pencernaan di lambung

dengan bantuan enzim pepsin. Pencernaan protein lebih lanjut terjadi diusus

halus dengan bantuan enzim tripsin, chemotripsin, karboksipeptidase,

aminopeptidase dan dipepsida. Asam amino yang terbentuk diusus akan

diabsorpsi dan dibawa oleh peredaran darah kedalam sel-sel tubuh.

Metabolisme asam amino dalam sel yaitu:

1. Katabolisme (Pemecahan Protein menjadi Asam-Asam Amino)

a. Katabolisme Nitrogen Asam Amino Menjadi Urea.

Keseimbangan Nitrogen

Asupan protein harian yang cukup diperlukan untuk menggantikan

kehilangan protein dan asam amino. Keperluan ini bukan untuk

kepentingan protein itu sendiri, melainkan keperluan akan kandungan

asam aminonya, dan keperluan ini dicapai dengan asam-asam amino

murni. Kehilangan protein dan derivat-derivat di dalam tinja normalnya

sangat kecil. Akibatnya, jumlah nitrogen dalam urin merupakan

indikator yang dapat dijadikan patokan tentang pemecahan protein dan

asam amino yang ireversibel. Kalau jumlah nitrogen urin sama dengan

kandungan nitrogen protein dalam diet, maka orang tersebut dapat

dikatakan dalam keadaan keseimbangan nitrogen. Jika asupan protein

meningkat pada seseorang yang normal, asam amino ekstra dideaminasi

dan eksresi urea meningkat, sehingga hal ini dapat mempertahankan

keseimbangan nitrogen. Pada kondisi di mana sekresi hormon katabolik

korteks adrenal meningkat dan sekresi insulinnya menurun, dan pada

10
keadaan kelaparan dan imobilisasi paksa, kehilangan nitrogennya lebih

besar dari masukan sehingga keseimbangan nitrogennya berada dalam

keadaan keseimbangan nitrogen negatif. Selama masa pertumbuhan

atau penyembuhan dari penyakit berat atau setelah diberi steroid

anabolik testosteron, masukan nitrogen lebih besar daripada eksresi

sehingga keseimbangan nitrogennya positif.

Nasib Nitrogen Asam Amino

Sintesis protein intrasel menggunakan bahan baku asam amino yang

diperoleh dari makanan. Setiap hari proses sintesis protein diimbangi

dengan degradasi protein selular menjadi asam amino oleh protease dan

peptidase. Sekitar 1-2% dari total protein tubuh, terutama protein otot

rangka, mengalami turn-over. Degradasi protein dengan kelajuan yang

tinggi terutama terjadi di jaringan yang mengalami penyusun ulangan

struktural. Asam amino hasil degradasi protein endogen dapat

digunakan ulang untuk sintesis protein, ada juga yang mengalami

pemecahan lebih lanjut menjadi residu karbon dan nitrogennya. Gugus

karboksil yang tersisa dapat mengalami oksidasi langsung untuk diubah

menjadi ATP, atau mengalami penyusunan ulang menjadi glukosa

(glukoneogenesis) atau lipid (lipogenesis). Sedangkan gugus aminonya

akan diubah menjadi urea untuk dikeluarkan dari tubuh melalui urin

pada akhirnya.

1). Transaminasi.

”Asam Amino + asam alfa-keto  alfa-ketoglutarat + L-glutamat”

11
 Transaminasi adalah proses utama untuk mengeluarkan nitrogen

dari asam amino. Umumnya, nitrogen dipindahkan sebagai gugus

amino dari asam amino asal ke alfa-ketoglutarat sehingga terbentuk

glutamat, sedangkan asam amino semula berubah menjadi asam

alfa-keto padanannya. Misalnya asam amino aspartat dapat

mengalami transaminasi membentuk asam alfa-keto oksaloasetat.

Dalam proses ini, gugus amino dipindahkan ke alfa-ketoglutarat,

yang berubah menjadi asam amino glutamate.

Semua asam amino, kecuali lisin dan treonin dapat mengalami

reaksi transaminasi. Enzim yang mengkatalisis reaksi ini dikenal

sebagai transaminase atau aminotransferase. Untuk sebagian besar

reaksi ini, alfa-ketoglutarat dan glutamat berfungsi sebagai salah

satu pasangan asam alfa-keto-asam amino. Kofaktornya adalah

piridoksal fosfat.

Secara keseluruhan pada reaksi transaminasi, gugus amino dari salah

satu asam amino menjadi gugus amino pada asam amino kedua.

Karean bersifat reversibel, reaksi ini dapat digunkan untuk

mengeluarkan nitrogen dari asam amino atau untuk memindahkan

nitrogen ke asam alfa-keto untuk membentuk asam amino. Dengan

demikian, reaksi tersebut berperan pada penguraian maupun

pembentukan asam amino.

2). Deaminasi Oksidatif.

“L-glutamat NH3 + asam alfa-keto”

12
Deaminasi Oksidatif adalah pengeluaran nitrogen asam amino

sebagai amonia. Sel dalam tubuh dan bakteri di dalam usus

membebaskan nitrogen dari asam amino tertentu sebagai amonia

atau ion amonium yang bentuknya dapat bertukar. Ion amonium

melepaskan sebuah proton untuk membentuk amonia melalui reaksi

yang memiliki pH 9,3. Dengan demikian, pada pH faal,

keseimbangan condong ke ammonium dengan factor sekitar 100/1.

Namun, penting untuk dicatat bahwa amonia juga terdapat di dalam

tubuh karena bentuk inilah yang dapat menembus membran sel.

Misalnya, ammonia masuk ke dalam urin dari sel tubulus ginjal dan

menurunkan keasaman urin dengan mengikat proton membentuk

ion amonium.

Glutamat dapat mengalami deaminasi oksidatif melalui reaksi yang

dikatalisis oleh glutamat dehidrogenase yang menghasilkan ion

amonium dan alfa-ketoglutarat. NAD+ atau NADP+ berfungsi

sebagai kofaktor. Reaksi ini, yang berlangsung di mitokondria

sebagian besar sel dan bersifat reversibel. Akibat reaksi

transaminasi, glutamat dapat memperoleh nitrogen dari asam amino

lain dan melepaskan ammonia melalui reaksi glutamat

dehidrogenase. Proses ini merupakan salah satu sumber ammonia

yang masuk ke siklus urea.

Selain glutamat, sejumlah asam amino membebaskan nitrogennya

sebagai ion amonium. Histidin dapat secara langsung mengalami

deaminasi membentuk ion amonium dan urokanat. Deaminasi serin

13
dan treonin adalah reaksi dehidrasi yang dikatalisis oleh serin

dehidratase. Serin membentuk piruvat, dan treonin membentuk alfa-

ketoglutarat. Pada kedua reaksi tersebut, terjadi pembebasan ion

amonium.

Glutamin dan asparagin memiliki gugus amida yang dapat

dibebaskan sebagai ion amonium melalui reaksi deamidasi.

Asparagin mengalami deamidasi oleh asparaginase dan

menghasilkan aspartat dan ion ammonium. Glutaminase bekerja

pada glutamin, membentuk glutamat dan ion amonium. Reaksi

glutaminase sangat penting di ginjal; reaksi tersebut menghasilkan

ammonia yang menjadi penyangga bagi urin. Di otot dan otak, tetapi

tidak di hati, siklus nukleotida purin memungkinkan ion amonium

dibebaskan dari asam amino.

Nitrogen diperoleh oleh glutamat dari asam amino lain melalui

reaksi transaminasi, kemudian glutamat memindahkan gugus

aminonya kepada oksaloasetat untuk membentuk aspartat yang

memberikan nitrogen ke siklus nukleotida purin. Reaksi pada siklus

ini membebaskan fumarat dan ion ammonium. Secara ringkas, ion

amonium yang masuk ke dalam siklus urea di bentuk di dalam tubuh

melalui deaminasi atau deamidasi asam amino. Ion amonium dalam

jumlah cukup besar juga dihasilkan oleh bakteri yang hidup di dalam

lumen saluran cerna. Amonia ini masuk ke dalam vena porta

hepatika dan mengalir ke hati.

14
 Perlu diingat amonia adalah senyawa toksik untuk sistem saraf. Bila

terjadi kegagalan fungsi hati, hati tidak dapat merubah amonia

menjadi urea, sehingga amonia akan menumpuk dan bisa

menyebabkan kematian. Di otak amonia akan berikatan dengan alfa

ketoglutarat, akibatnya otak kehabisan alfa-ketoglutarat yang

penting pada siklus Krebs. Hal ini menyebabkan kegagalan siklus

Krebs yang penting untuk memproduksi ekivalen pereduksi (NADH

dan FADH2) yang dapat menghasilkan ATP di rantai respirasi

mitokondria sehingga otak mengalami kekurangan produksi energi.

3). Siklus Urea.

“NH3 + aspartat + CO2  urea + fumarat”

Masih di hepar, setelah amonia dihasilkan, ia akan memasuki siklus

urea. Di mitokondria sel hepar, ion amonium akan bereaksi dengan

CO2 menghasilkan karbamoyl fosfat. Siklus urea kemudian dimulai

melalui ikatan dengan ornitin. Dari sana terjadilah kaskade reaksi di

sitosol hingga pada akhirnya arginin akan dikatalis oleh arginase

menjadi ornitin kembali dan menghasilkan urea. Dari sana dapat

ditemukan bahwa sintesis 1 molekul urea membutuhkan 3 molekul

ATP, 1 molekul ion amonium, dan gugus amino dari aspartat.

Setelah pembentukannya, urea akan berdifusi keluar dari sel hati

menuju cairan tubuh, dan akhirnya dieksresi oleh ginjal.

Reaksi pada siklus urea :

a). Pembentukan Karbamoil Fosfat.

15
 Dalam langkah pertama siklus urea, NH4+, CO2, dan ATP

bereaksi untuk membentuk karbamoil fosfat.Diperlukan

pemutusan 2 ATP untuk membentuk ikatan fosfat berenergi

tinggi pada karbomoil fosfat.Karbamoil fosfat sintetaseI (CPSI),

enzim yang mengkatalisis reaksi pertama siklus urea, terutama

dijumpai di mitokondria hati.

b). Pembentukan Arginin oleh Siklus Urea.

Karbamoil fosfat bereaksi dengan ornitin untuk membentuk

sitrulin.Ikatan fosfat berenergi tinggi pada karbamoil fosfat

menyediakan energi yang diperlukan oleh reaksi yang

berlangsung di mitokondria dan dikatalisis oleh ornitin

trankarbamoilase ini.Produk sitrulin dibawa melintasi membran

mitokondria dan masuk ke dalam sitosol.

Ornitin, yang memiliki peran serupa dengan sitrat dalam siklus

ATK adalah suatu asam amino. Namun, asam amino ini tidak

ikut membentuk protein selama proses sintesis protein karena

tidak terdapat kode genetik untuk asam amino ini. Di dalam

sitosol, sitrulin bereaksi dengan aspartat, sumber nitrogen kedua

bagi sintesis urea, untuk menghasilkan argininosuksinat.Reaksi

yang dikatalisis oleh argininosuksinat sintesa ini digerakan oleh

hidrolisis ATP menjadi AMP dan pirofosfat.Transaminasi

oksaloasetat menghasilkan aspartat.

Arginin suksinat diputus oleh arginino suksinase untuk

membentuk fumarat dan arginin.Dari karbon arginino suksinat

16
 yang disediakan oleh aspartat, dibentuk fumarat.Fumarat diubah

menjadi malat yang digunakan untuk membentuk glukosa

melalui jalur glukoneogenik atau untuk regenerasi oksalo asetat

oleh reaksi siklus ATK.Oksaloasetat mengalami transaminasi

untuk membentuk aspartat yang membawa nitrogen ke dalam

siklus urea.Dengan demikian karbon pada aspartat dapat di daur

ulang menjadi aspartat.

c). Pemutusan Arginin untuk Menghasilkan Urea.

Arginin, yang mengandung nitrogen yang berasal dari NH4+, dan

aspartat, mengalami pemutusan oleh arginase menghasilkan

urea dan membentuk kembali ornitin.Urea dibentuk dari gugus

guanino pada rantai sisi arginin.Bagian arginin yang semula

berasal dari ornitin diubah kembali menjadi ornitin.Reaksi

perubahan sitrulin menjadi arginin dan argini diputus menjadi

urea berlangsung di dalam sitosol. Ornitin, produk lain pada

reaksi arginase, dibawa ke dalam mitokondria, tempat zat ini

dapat bereaksi dengan karbamoil fosfat, sehingga tercetus siklus

baru.

b. Katabolisme Kerangka Karbon Asam Amino Menjadi Senyawa

Intermediet Amfibolik.

1). Asam amino yang membentuk senyawa intermediet amfibolik :

anggota siklus asam sitrat (aselo asetat, fumarat, suksinil KoA, alfa-

ketoglutarat) dapat dibentuk menjadi glukosa.

17
 2). Asam amino yang membentuk piruvat : akan membentuk oksalo

asetat yang bersifat glukogenik. Yang termasuk asam amino

glukogenik adalah aspartat, asparagin, arginin, fenilalanin, tirosin,

isoleusin, metionin, valin, glutamin, glutamat, prolin, histidin,

alanin, serin, sistein, glisin, treonin, triptofan.

3). Asam amino yang membentuk asetil KoA (tidak lewat piruvat,

bersifat ketogenik, yaitu dapat membentuk senyawa keton).Yang

termasuk asam amino ketogenik: fenilalanin, tirosin, isoleusin,

leusin, lisin, treonin, triptofan.

2. Anabolisme (Pembentukan Protein dari Asam-Asam Amino)

Sintesis Protein ada 20 macam asam amino dasar, 10 macam adalah asam

amino esensial.

F. Produk Khusus dari Asam Amino dan Peran Asam Amino Individual

Produk khusus dari asam amino berasal dari asam amino itu sendiri,

kerangka C atau bagian dari asam amino tersebut.

1. Asam Amino Kecil

a. Glisin (GLY)

Berkaitan dengan sintesis heme, purin, glutation (GLU-CYS-GLY),

asam glikokolat, kreatin, dan asam hipurat.

b. Alanin (ALA)

Merupakan asam amino glukogenik terpenting. Diekspor dari otot

selama puasa dan exercise.α-alanin adalah asam amino plasma yang

utama, bersama glisin membentuk fraksi nitrogen amino yang cukup

besar dalam plasma manusia. β- alanin terutama ditemukan dalam

18
 bentuk senyawa dipeptida otot rangka manusia (karnosin dan anserin).

Keduanya mengaktifkan aktivitas miosin ATP ase secara in vitro dan

juga mengikat tembaga dan meningkatkan ambilan tembaga.

2. Asam Amino Aromatik

a. Fenilalanin (PHE)

Merupakan prekursor tirosin.Pada penderita fenilketonuria enzim yang

mengkatalis reaksi tersebut yaitu fenilalanin hidroksilase

b. Tirosin (TYR)

• Bahan pembentuk melanin pada melanosit

• Bahan pembentuk hormon tiroid pada kelanjar tiroid

• Bahan pembentuk katekolamin : adrenalin, noradrenalin, dan

dopamin

c. Triptofan (TRP)

• Bahan pembentuk Serotonin

• Bahan pembentuk nicotinamide

d. Histidin (HIS)

• Bahan pembentuk unit karbon tunggal

• Dekarboksilasi, merangsang sekresi asam lambung dan kontraksi

otot polos

3. Asam Amino Bercabang

Meliputi valin, leusin, isoleusin.Semua asam amino bercabang

dikatabolisme oleh sistem BCKADH (branched-chain ketoacid

dehydrogenase). Pada Maple Syrup Urine Disease sistem ini mengalami

defek sehingga terjadi akumulasi asam keto dari leusin, isoleusin, dan valin

19
4. Asam Amino Basa

a. Arginin (ARG)

• Bahan pembentuk keratin

• Dibentuk pada daur urea dari ornitin

• Bahan pembentuk nitrit oxide

b. Lisin (LYS)

Gugus lisin berinteraksi dengan glutamin ketika faktor XIIIa mengubah

polimer fibrin menjadi bekuan fibrin yang stabil

5. Asam Amino yang Mengandung Sulfur

a. Sistein (CYS)

Menyediakan gugus SH bagi glutation, ptotein pengangkut asil dan

koenzim A serta taurin

b. Metionin (MET)

• S-adenosil-metionin (metionin aktif) merupakan donor metil pada

reaksi metilasi

• Menyediakan sulfur untuk biosintesis sistein

• Biosintsis spermin dan spermidin (penting untuk proliferasi dan

pertumbuhan sel)

6. Asam Amino Hidroksi

a. Serin (SER)

• Menyediakan C untuk sintesis sistein

• Bagian dari fosfatidil serin

• Diperluakn untuk sintesis sfingolipid

• Sumber utama unit 1 karbon dalam tubuh

20
 b. Treonin (THR)

Fosforilasi THR oleh protein kinase terjadi pada beberapa mekanisme

transduksi sinyal

7. Asam Amino Asam dan Amidanya

a. Glutamat (GLU)

• Berperan pada katabolisme asam amino (transaminasi)

• Komponen glutation dan tetrahidrofolat

• Dekarboksilasi pada neuron, GABA (Gamma Amino Butyric Acid)

b. Glutamin (GLN)

• Mengangkut amonia dari jaringan ekstrahepatik ke hati dan

sphlanchnic bed

• Terlibat dalam biosintesis nukleotida purin

• Terlibat dalam biosintesis GMP (Guanosin Monophospat)

• Terlibat dalam biosintesis nukleotida pirimidin

• Menghasilkan ion amonium melalui kerja glutaminase pada respon

renal terhadap asidosis

• Reaksi detoksifikasi di hati

• Bahan pembentuk glutamat dalam neuron

• Bahan bakar untuk enterosit (sel usus)

c. Aspartat

• Biosintesis urea

• Biosintesis nukleotida purin

• Biosintesis AMP

• Biosintesis nukleotida pirimidin

21
 • Berperan sebagai neurotransmiter

d. Asparagin

Sintesis n-linked diogosakarida

Metabolisme Karbon Tunggal (1-C)

a. Sumber dari Unit 1-C

• Yang dibawa oleh FH4 (tetrahidrofolat): serin, glisin, histidin

• Yang dibawa oleh SAM (S-adenosil metionin): Metil-FH4

b. Guna unit 1-C

• Yang dibawa oleh FH4 berfungsi untuk sintesis nukleotida purin dan

pirimidin

• Yang dibawa oleh SAM berfungsi untuk biosintesis Kreatin,

adrenalin, dan fosfatidilkolin

22
 BAB III
PENUTUP

A. Kesimpulan

Protein adalah komponen penting bagi sel hewan atau manusia.Protein

merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu

sama lain dengan ikatan peptida. Sedangkan asam amino yaitu senyawa organik

yang memiliki gugus fungsional karbosilat (-COOH) dan amina (NH2).

Pada metabolisme protein dan asam amino terdapat katabolisme dan

anabolisme :

1. Katabolisme

a. katabolisme nitrogen asam amino menjadi urea

 Transaminasi

 Deaminasi Oksidatif

 Siklus Urea

b. Katabolisme Kerangka Karbon Asam Amino

 Asam amino yang membentuk senyawa intermediet amfibolik :

anggota siklus asam sitrat dapat dibentuk menjadi glukosa.

 Asam amino yang membentuk piruvat, bersifat glukogenik.

 Asam amino yang membentuk asetil KoA, bersifat ketogenik

2. Anabolisme

Sintesis Protein ada 20 macam asam amino dasar, 10 macam adalah asam

amino esensial.

23
 DAFTAR PUSTAKA

Murray, Robert K, Dkk. Biokimia Harper Edisi 27. 2006. Jakarta: Penerbit Buku

Kedokteran

Yerizel Eti, 2011 : Biokimia, Lemak, Protein dan Karbohidrat : FK Universitas

Andalas, Padang

Marks, DB., Marks, AD., Smith CM. 1996. Basic medical biochemistry: a clinical

approach. Dalam: B.U. Pendit, penerjemah. Biokimia Kedokteran dasar:

Sebuah Pendekatan Klinis. Eds. J. Suyono., V. Sadikin., L.I. Mandera.

Jakarta: EGC, 2000.

Rodwell,V W., Kennelly PJ. 2003. Amino acids & peptides. Dalam Harper’s

Illustrated Biochemistry. 26th ed. Eds. R.K. Murray, D.K. Granner, P.A.

Mayes, V.W. Rodwell. McGraw-Hill Companies, New York.

Mayes, PA., Bender, DA., Botham, KM. 2003. Carbohydrates of physiologic

significance and Lipid of physiologic significance . Dalam Harper’s

Illustrated Biochemistry. 26th ed. Eds. R.K. Murray, D.K. Granner, P.A.

Mayes, V.W. Rodwell. McGraw-Hill Companies, New York.

Schumm, DE. 1992. Essentials of biochemistry. Dalam: Moch. Sadikin,

penerjemah. Intisari Biokimia. Jakarta: Bina Aksara, 1993

24