TUGAS 2 - Protein Antimikroba PDF
TUGAS 2 - Protein Antimikroba PDF
“PROTEIN ANTIMIKROBA”
Oleh :
EMIL ARIYO SUNARTI
RIZKA RIYANA
YUNDA ASTIRA
Puji syukur atas kehadirat Allah SWT, atas berkat dan karunia-Nya sehingga
makalah ini dapat diselesaikan dengan baik. Makalah ini bertujuan untuk memenuhi tugas
mata kuliah “Imunoserologi “.
Dalam pembuatan makalah, kami berharap setelah mendengarkan presentasi
kami, teman-teman dapat memahami dan menambah pengetahuan yang lebih baik,
sehingga dapat bermanfaat bagi kita semua.
Kami menyadari bahwa kami masih banyak kekurangan dan juga kesalahan dalam
penulisan makalah ini. Maka dari itu, kami mengharap kritik dan saran yang membangun
demi menyempurnakan makalah ini.
Demikian makalah kami, kami mengucapkan terima kasih.
PENYUSUN
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Peptida antimikrobial adalah komponen yang telah berevolusi dan terdapat secara
permanen pada sistem imun bawaan dan ditemukan di seluruh kelas kehidupan.
Perbedaan mendasar terdapat pada sel prokariot dan eukariot, yaitu yang merupakan
target dari peptida antimikrobial. Peptida ini merupakan spektrum antibiotik yang luas.
Peptida antimikrobial terbukti mampu membunuh bakteri gram positif dan bakteri gram
negatif, termasuk strain yang yang resisten terhadap antibiotik
konvensional, mycobacteria, virus yang terbungkus kapsul, jamur, dan bahkan sel
kanker. Tidak seperti kebanyakan antibiotik konvensional, peptida antimikrobial dapat
meningkatkan kekebalan dengan berfungsi sebagai immunomodulator.
Peptida antimikrobial unik dan terbagi dalam beberapa kelompok molekul yang
terbagi lagi menjadi beberapa subkelompok berdasarkan komposisi dan struktur asam
aminonya. Peptida antimikrobial umumnya terdiri dari 12 hingga 50 asam amino. Peptida
ini termasuk dua atau lebih residu bermuatan positif dari arginin, lisin, histidin, dan
residu hidrofobik. Struktur sekunder dari molekul ini terdiri dari 4 macam, yaitu alpha
helical, beta stranded, beta hairpin, dan extended. Banyak peptida ini tidak terstruktur
pada larutan bebas, dan terlipat menjadi konfigurasi akhirnya sepanjang penempatannya
pada membran biologis. Peptida ini mengandung residu asam amino hidrofilik terbentang
pada satu sisi sedangkan asam amino hidrofobik terbentang pada sisi yang berlawanan.
Sifat ini memudahkan penempatan pada dua lapis membran lipid. Kemampuan untuk
berasosiasi dengan membran adalah sifat asli dari peptida antimikrobial, meski
permeabilisasi membran tidak diperlukan. Peptida ini memiliki berbagai aktivitas
antimikrobial berkisar pada membran sel hingga sitoplasma.
BAB II
PEMBAHASAN
Protein antimikroba adalah komponen evolusioner dari respon imun bawaan dan
ditemukan di antara semua kelas kehidupan. Perbedaan mendasar ada di antara sel-sel
prokariotik dan eukariotik yang bisa mewakili target peptida antimikroba. Protein ini
ampuh, antibiotik spektrum luas yang menunjukkan potensi sebagai agen terapi baru.
Peptida antimikroba telah dibuktikan untuk membunuh bakteri, mycobacteria,
menyelimuti virus, jamur, dan bahkan mengubah kanker sel. Beberapa protein
antimikroba juga memiliki kemampuan untuk meningkatkan kekebalan dengan berfungsi
sebagai imunomodulator.
1. Menghasilkan opsonin, yaitu suatu zat yang dapat melekatkan mikroba dengan
leukosit sehingga memudahkan fagositosis.
2. Menyebabkan pelepasan histamin oleh mastosit. Histamin menimbulkan vasodilatasi
(pelebaran pembuluh darah) dan meningkatkan permeabilitas kapiler terhadap protein.
3. Menimbulkan suatu reaksi pada membran sel mikroba berupa munculnya lubang pada
membran. Peristiwa ini dapat mematikan bagi mikroba.
Peptida antimikroba adalah kelompok molekul yang unik dan beragam, yang
dibagi menjadi beberapa subkelompok berdasarkan komposisi dan struktur asam amino
mereka. Peptida antimikroba umumnya antara 12 dan 50 asam amino. Peptida ini
termasuk dua atau lebih residu bermuatan positif yang disediakan oleh arginin , lisin atau,
dalam lingkungan asam, histidin , dan sebagian besar (umumnya> 50%) residu
hidrofobik. Struktur sekunder dari molekul-molekul ini mengikuti 4 tema, termasuk i) α-
heliks , ii) β-terdampar karena adanya 2 atau lebih ikatan disulfida , iii) β-jepit rambut
atau loop karena dengan adanya ikatan disulfida tunggal dan / atau siklisasi rantai peptida,
dan iv) diperpanjang. Banyak dari peptida ini tidak terstruktur dalam larutan bebas, dan
lipat ke dalam konfigurasi terakhirnya setelah dipartisi menjadi membran biologis. Ini
mengandung residu asam amino hidrofilik yang disejajarkan di satu sisi dan residu asam
amino hidrofob yang disejajarkan di sepanjang sisi berlawanan dari molekul
heliks. Amfifitas peptida antimikroba ini memungkinkan mereka untuk dipartisi ke
dalam lapisan ganda lipid membran. Kemampuan untuk berasosiasi dengan membran
adalah fitur definitif peptida antimikroba meskipun permeabilisasi membran tidak
diperlukan. Peptida ini memiliki beragam aktivitas antimikroba mulai dari permeabilisasi
membran hingga aksi pada berbagai target sitoplasma.
Aktivitas
Imunomodulasi
Mekanisme tindakan
Peptida antimikroba yang memiliki muatan positif bersih tertarik dan dimasukkan
ke dalam membran bakteri yang bermuatan negatif. Begitu masuk ke dalam membran,
mereka diyakini menyebabkan gangguan melalui tiga mekanisme yang mungkin:
• pembentukan pori toroidal
• pembentukan karpet
• formasi paranada batang
Selektivitas
Dalam persaingan sel bakteri dan sel inang dengan peptida antimikroba, peptida
antimikroba akan lebih disukai berinteraksi dengan sel bakteri ke sel mamalia, yang
memungkinkan mereka untuk membunuh mikroorganisme tanpa secara signifikan toksik
pada sel mamalia. Selektivitas adalah fitur yang sangat penting dari peptida antimikroba
dan dapat menjamin fungsinya sebagai antibiotik dalam sistem pertahanan inang.
Berkenaan dengan sel - sel kanker , mereka sendiri juga mengeluarkan peptida
antimikroba manusia termasuk defensin , dan dalam beberapa kasus, mereka dilaporkan
lebih tahan daripada sel-sel normal di sekitarnya. Oleh karena itu, kita tidak dapat
menyimpulkan bahwa selektivitas selalu tinggi terhadap sel kanker.
Mekanisme
Resistensi bakteri
Hunter HN, Fulton DB, Ganz T, Vogel HJ (October 2002). "The solution structure
of human hepcidin, a peptide hormone with antimicrobial activity that is involved in iron
uptake and hereditary hemochromatosis". The Journal of Biological Chemistry. 277 (40)