BIOKIMIA 1

KINETIKA ENZIM

MIRAT
F1C1 18 027
 Jawaban
1 [S] (M) V (M/menit)

3 10,5
5 14,5
10 22,5
30 34
90 40,5

Harga Km dan Vmax (data tabel di atas)

a. Secara Michaelis Menten
 b. Secara Liniewer Burk
Grafik Hubungan 1/S dengan 1/V
0.12

0.1
f(x) = 0.22 x + 0.02
R² = 1
0.08

0.06
Linear ()
Linear ()
0.04

0.02

0
0 0.05 0.1 0.15 0.2 0.25 0.3 0.35

(Persamaan Liniewer Burk)

Harga persamaan garis :
 Percobaan enzimatis dilakukan pada 2 kondisi yang berbeda menggunakan
2 substrat (S). Hasil yang diperoleh:
[S] (M) V (M/menit)
Kondisi A Kondisi B
1,5 0,21 0,08
2,0 0,25 0,1
3,0 0,28 0,12
4,0 0,33 0,13
8,0 0,44 0,16
16,0 0,40 0,18

a. Plot menggunakan Linewear-Burk

14

12
f(x) = 11.11 x + 4.8
R² = 0.99
10

8
Linear ()
6
Linear ()
4 f(x) = 4.05 x + 2.05
R² = 0.97
2

0
0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.7 0.8
b . Nilai KM dan Vmax pada kondisi A & B

Kondisi A KondisiB B
Kondisi
 GRAFIK PERBANDINGAN

Grafik Inhibitor Kompetitif

Grafik Inhibitor Unkompetitif

Grafik Inhibitor Non-Kompetitif

c. Penyebab Kondisi A & B berbeda

Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai

jutaan reaksi per detik.Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan
konsentrasi substrat.. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu
reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju, seiring
dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas
yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang
maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan
substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim
yang ada. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan
reaksi tertentu jugalah penting. Setiap enzim memiliki nilai Km yang
berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa
kuatnya pengikatan substrat ke enzim.
 Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing
dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. ...
Jika inhibitor menempel pada enzim, maka struktur sisi aktif enzim
akan berubah namun substrat masih bisa menempel pada sisi aktif,
tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.

Inhibitor non-kompetitif adalah penghambat yang dapat berikatan

dengan enzim maupun dengan kompleks enzim-substrat.
Jika inhibitor menempel pada enzim, maka struktur sisi aktif enzim
akan berubah namun substrat masih bisa menempel pada sisi aktif,
tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.
14

12
f(x) = 11.11 x + 4.8
R² = 0.99
10

8
Linear ()
6
Linear ()
4 f(x) = 4.05 x + 2.05
R² = 0.97
2

0
0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.7 0.8

ada faktor inhibisi. Setelah di tinjau dari plot Liniewer Burk dari kedua
kondisi, diperoleh informasih bawah akan terjadi perpotongan antara garis
A dan garis B, dan titik potong terjadi pada sisi negative pada sumbu 1/[S].
Berdasarkan informasih tersebut maka dapat disimpulkan inhisi yang
berperan yaitu inhibisi non competitive.
TERIMA KASIH