Anda di halaman 1dari 87

PROTEIN DAN ASAM NUKLEAT

Blok 3
Learning outcome
Mahasiswa mampu memahami
• Struktur Protein dan asam Nukleat
• Sifat Protein dan asam Nukleat
• Fungsi Protein dan asam Nukleat
• Asam amino penyusun protein
• Penggolongan protein
• Denaturasi protein
• DNA dan RNA sebagai kode genetik
Cα yang mengikat COOH dan NH2
Protein : suatu poliamida
 Ikatan amida (-CONH-) disebut ikatan peptida,
menghubungkan dua unit Aa
 Gugus aktif
 Sebelah kiri: gugus amino
 Sebelah kanan: gugus karboksil
 Gugus ini dapat membentuk ikatan lagi dgn Aa,
ikatan peptida terus sampai ribuan unit menjadi
polimer protein
Peptida yang disusun oleh
Lebih 10 Aa disebut polipeptida
2 Aa disebut dipeptida
3 Aa disebut tripeptida
Glycilphenylalanine (dipeptida)

O
H O
H3N C C N NH
H2 H2
O
CH2
Protein

 Komponen dari semua bagian tubuh


 Zat makanan yang penting
 Fungsi sebagai zat pembangun, pengatur, dan bahan
bakar
 Sebagai bahan membran sel, pembentuk jaringan
pengikat, bagian inert pada rambut dan kuku
 Sebagai enzim katalisa; hormon, antibodi
 Terdiri dari C, H, O, N, juga S, P, dan logam dalam
jumlah kecil
Protein
• Molekul yg sangat vital untuk
organisme  terdapat di semua sel
• Polimer  disusun oleh 20 macam
asam amino standar
• Rantai asam amino dihubungkan dg
ikatan kovalen yang spesifik
• Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam
amino
• Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi
oleh asam amino penyusunnya
Komponen penyusun protein
• Unit dasar penyusun struktur protein adalah
asam amino
• Dengan kata lain protein tersusun atas asam-
asam amino yang saling berikatan
• Hampir semua enzim adlh protein
Fungsi protein
Protein penting dalam berbagai proses biologi:
1. Katalisis enzimatik. Hampir semua r/ kimia dlm
sistem biologi dikatalisis oleh enzim dan hampir
semua enzim adlh protein
2. Transportasi dan penyimpanan
Bbg mol. kecil dan ion-ion ditansport oleh protein
spesifik. Misalnya transportasi oksigen di dlm
eritrosit oleh Hb dan transportasi oksigen di dlm
otot oleh mioglobin
Fungsi Protein
3. Koordinasi gerak
Kontraksi otot dapat terjadi krn pergeseran dua
filamen protein. Contoh lainnya adalah
pergerakan kromosom saat proses mitosis dan
pergerakan sperma oleh flagela
4. Penunjang mekanis
Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh
kolagen yg merupakan protein fibrosa
Fungsi protein
5. Proteksi imun
Antibodi mrpkan protein yg sangat spesifik dan
dpt mengenal serta berkombinasi dgn benda asing
seperti virus, bakteri dan sel dari organisma lain
6. Membangkitkan dan menghantarkan impuls saraf
Respon sel saraf thdap rangsang spesifik
diperantarai oleh oleh protein reseptor. Misalnya
rodopsin adlh protein yg sensitif terhadap cahaya
ditemukan pada sel batang retina. Contoh lainnya
adlh protein reseptor pada sinapsis
Fungsi protein
7. Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi
Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan
dan diferensiasi diatur oleh protein faktor
pertumbuhan Misalnya faktor pertumbuhan
saraf mengendalikan pertumbuhan jaringan
saraf. Selain itu, banyak hormon merupakan
protein
CIRI MOLEKUL PROTEIN
1. BM BESAR
2. UMUMNYA TERDIRI ATAS 20
MACAM ASAM AMINO
3. TERDAPAT IKATAN KIMIA LAIN
4. STRUKTUR TAK STABIL TERHADAP
BEBERAPA FAKTOR
5. UMUMNYA REAKTIF DAN
SANGAT SPESIFIK
IKATAN YANG MUNGKIN TERJADI

1. IKATAN DISULFIDA
- CH2 – S – S – CH2 -

2. IKATAN HIDROFOBIK (Vander Walls)


- CH3 ……CH3 -

3. IKATAN IONIK
- COO- +NH -
3

4. IKATAN HIDROGEN
- C = O ……. H – N =
SIFAT-SIFAT PROTEIN

1. SIFAT KOLOID HIDROFIL


a. KOAGULASI REVERSIBEL PRESIPITASI
JIKA : - GARAM NETRAL PEKAT
- ALKOHOL ATAU ASETON
b. KOAGULASI IRREVERSIBEL DENATURASI (tdk alamiah)
JIKA : - DIDIDIHKAN SAMPAI 100 0C
- ASAM MINERAL
- GARAM NETRAL LOGAM BERAT

2. HIDROLISIS pecah menjadi asam-asam amino


JIKA : - ASAM ATAU BASA
- ENZIM-ENZIM
3. SIFAT AMFOTER (asam/basa) PROTEIN
R – CH – COOH + H+ R – CH – COOH

NH2 NH3+

R – CH – COOH + OH- R – CH – COO- + H2O

NH2 NH2

H2O
R – CH – COOH R – CH – COO-

NH2 NH3+
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
STRUKTUR PROTEIN

1. Ikatan peptida yang terletak pada satu bidang


datar

2. Rotasi sumbu Ca – NH2 dan rotasi Ca – COOH

3. Gugus rantai samping


DENATURASI PROTEIN
• BILA SUSUNAN RANTAI POLIPEPTIDA
SUATU PROTEIN BERUBAH
• MODIFIKASI TERHADAP STRUKTUR
SEKUNDER, TERSIER DAN KUARTENER
PROTEIN TANPA TERJADINYA
PEMECAHAN IKATAN2 KOVALEN
PENYEBAB DENATURASI

1. Temperatur (sekitar 55 – 750C) kecuali untuk kasein


dan gelatin
2. pH  hidrolisis
3. Garam
4. Pengaruh permukaan (misal penggocokan putih
telur)
PERUBAHAN KARENA
DENATURASI
1. BERKURANGNYA DAYA LARUT
PROTEIN
2. VISKOSITAS AKAN BERTAMBAH
3. SUDUT PUTARAN OPTIK AKAN
MENINGKAT
4. HILANGNYA AKTIFITAS ENZIM
ATAU HORMON
5. BERUBAH ATAU HILANGNYA SIFAT
ANTIGEN
IKATAN YANG DIPENGARUHI OLEH
PROSES DENATURASI

1. IKATAN HIDROGEN
2. IKATAN HIDROFOBIK
3. IKATAN IONIK ANTARA GUGUS + DAN –
4. IKATAN INTRAMOLEKULER (GUGUS
DISULFIDA)
Struktur Protein
• Struktur primer
Struktur primer adalah urutan asam-asam
amino yang membentuk rantai polipeptida
Helix lurus
Struktur Protein
• Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler,
pola lipatan berulang dari rangka protein. Dua
pola terbanyak adlh alpha helix dan beta sheet
• Atap seng karena ada ikatan hidrogen
Kromosom dan DNA
Struktur Protein
• Struktur tersier
Struktur tersier protein adlh lipatan secara
keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga
membentuk struktur 3 dimensi tertentu.
Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering
padat, berbentuk globuler
• Ada gabungan alpha helix dgn beta pleated
sheet membentuk gumpalan
Struktur Protein
• Struktur kuartener
Bbrp protein tersusun atas lebih dari satu
rantai polipeptida. Struktur kuartener
menggambarkan subunit-subunit yg berbeda
dipak bersama-sama membtk struktur protein
• Gabungan ikatan tersier (4 ikatan tersier jadi
satu membentuk haemoglobin)
PENGGOLONGAN PROTEIN
PROTEIN SEDERHANA jika dihidrolisis
hanya menghasilkan asam amino saja
1. Albumin
2. Globulin
3. Glutelin
4. Prolamin
5. Skleroprotein
6. Histon
7. Protamin
PROTEIN KONJUGASI
1. Fosfoprotein
2. Lipoprotein
3. Nukleoprotein
4. Glikoprotein
5. Kromoprotein
JENIS TERSUSUN OLEH TERDAPAT PADA
NUKLEOPROTEIN PROTEIN + AS. NUKLEAT - INTI SEL
- KECAMBAH BIJIAN

GLIKOPROTEIN PROT + KARBOHIDRAT - MUSIN PD KLJR


LUDAH
- TENDOMUSIN PD
FOSFOPROTEIN PROTEIN + FOSFAT TENDON
YANG MENGANDUNG - KASEIN SUSU
LESITIN - VITELIN PAD
KUNING TELUR

KROMOPROTEIN PROTEIN + PIGMEN (ION


LOGAM) - HAEMOGLOBIN

PROTEIN + LEMAK - SERUM DARAH


LIPOPROTEIN
- KUNING TELUR
- SUSU
- DARAH
KEKURANGAN KONSUMSI PROTEIN

1. KUASHIORKOR ANAK BERHENTI TUMBUH

CIRI : - APATIS
- NAFSU MAKAN KURANG
- REWEL
- WAJAH BENGKAK SEPERTI BULAN
- KAKI BENGKAK
- KULIT MERAH MENGELUPAS
- GEJALA SPESIPIK : OEDEM
2. KKP (MARASMUS)
ANAK BATITA & IBU ANDUNG-TEKI

CIRI : - TUBUH KURUS SEKALI


- MUKA SEPERTI ORTU

3. BUSUNG LAPAR
CIRI : TERDAPAT OEDEM POSITIF PADA
ANGGOTA BADAN, KHUSUSNYA KAKI
BAGIAN BAWAH
Asam Amino
• merupakan unit penyusun
protein
• Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
– gugus amino,
– gugus karboksil,
– satu atom H dan
– rantai samping (gugus R)
• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada setiap
jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
SIFAT ASAM AMINO
1. TITIK LELEH > 200 0C
2. LARUT DALAM AIR DAN PELARUT POLAR
3. MEMPUNYAI MOMEN DIPOL YANG BESAR
4. SEMUA ASAM AMINO, KECUALI GLISIN
MEMPUNYAI ATOM C ASIMETRIS SHG ADA
KEAKTIFAN OPTIS
5. SEMUA ASAM AMINO BERSIFAT AMFOTER
6. PADA pH ISOELEKTRIK MUATAN + DAN –
SAMA BESAR SHG TDK BERGERAK DLM
MEDAN LISTRIK
7. KURANG ASAM DIBANDING SEBAGIAN
BESAR ASAM KARBOKSILAT
8. KURANG BASA DIBANDING SEBAGIAN
BESAR AMINO
Sumber-sumber Aa

 Protein tanaman: biasanya kekurangan 1 atau lebih Aa


 Protein jagung: sedikit lisin & triptofan
 Protein padi: sedikit lisin& treonin
 Protein kedele: protein nabati terbaik, sedikit metionin
 Aa terdiri dari dua gugus fungsional: gugus amina
(-NH2) bersifat basa dan gugus karboksil (-COOH),
asam dan melepas P
O

H2N C C OH

 Produk yg dihasilkan  zwitterion = senyawa dg


kation dan anion merupakan bgn dari mol yg sama
R O

H3N C C O

H
AMINO ACIDS
Some contain minerals such as iron, copper,
zink, iodine, sulphur and phosphate.
Amino acids devided into two categories
essential and non- essential
Essential amino acids cannot be synthesised in
the body, therefore they must be included in
the diet.
Non-essential amino acids are those wich can be
synthesised in the body.
The nutritional value of a protein depends on
the amino acids of which it is composed.
Essential and non-essential
amino acids
Essential amino acids non-essential amino acids
Isoleucine Alanin
Leucine Arginine
Lysine Asparagine
Methionine Aspartic acids
Phenylalanin Cysteine
Threonine Cystine
Tryptophan Glutamic acids
Valine Glutamine
Histidine Glycine
Hydroxyproline
Proline
Serine
Tyrosine
Asam amino standar
• Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20 macam
disebut sebagai asam amino
standar
• Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein (jarang
ditemukan) Terdapat di beberapa
enzim seperti gluthatione
peroxidase (dalam dinding sel
darah merah)
Asam amino non standar
• Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
• Terjadi karena modifikasi
setelah suatu asam amino
standar menjadi protein
(sudah bereaksi dgn seny.
lain)
• Kurang lebih 300 asam modifikasi serin yang
amino non standar mengalami fosforilasi
dijumpai pada sel oleh protein kinase
• modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen untuk


menstabilkan struktur

•Dari modifikasi Glu oleh vit K.


•  karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
•Ditemukan pd protein protombin
•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi
pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida
•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara metabolisme
(biosintesis arginin dan urea)
Klasifikasi Asam amino
• Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
• Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK
NON
POLAR POLAR
Asam amino

BASIC (+) ACIDIC (-)


Asam amino non polar
• Memiliki gugus R alifatik
• Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
• Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile
(I)  biasa terdapat di bagian dlm protein.
• Prolin berbeda dgn a.a  siklis. Tapi mempunyai byk
kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
• Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan
lipid
Asam amino polar
• Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
• Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
• Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
• Cenderung terdapat di bagian luar protein
• Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada
pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi
dengan sistein membentuk ikatan disulfide
• (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu
tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh
DNA)
Asam amino dengan gugus R aromatik
• Fenilalanin, tirosin dan triptofan
• Bersifat relatif non polar  hidrofobik
• Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg hidrofobik
• Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
• Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen  penting
untuk menentukan struktur ensim
• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280
nm  sering digunakan utk menentukan kadar protein
Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
• Lisin, arginin, dan histidin
• Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya
• Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
• Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus
imidazol) dibanding
– lisin  gugus amino
– arginin  gugus guanidino
• Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH
fisioligis  sering berperan dlm reaksi enzimatis yg
melibatkan pertukaran proton
Asam amino dgn gugus R bermuatan negatif

• Aspartat dan glutamat


• Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya 
bermuatan (-) / acid pada pH 7
ASAM NUKLEAT
1879, Albrecht Kossel menemukan asam
nukleat yang tersusun oleh suatu gugus gula,
gugus fosfat, dan gugus basa
GULA RIBOSA
• Gula pada asam nukleat adalah
ribosa.

• Ribosa (b-D-furanosa) adalah


gula pentosa (jumlah karbon
5). 5

4 1
• Perhatikan penomoran.

• Dalam penulisan diberi tanda 3 2


prime(') untuk membedakan
penomoran pada basa nitrogen
PERHATIKAN

• Ikatan gula ribosa dengan basa nitrogen (pada atom karbon nomor 1).
• Ikatan gula ribosa dengan gugus fosfat (pada atom karbon nomor 5).
• Gugus hidroksil pada atom karbon nomor 2
BASA NITROGEN
• Basa nitrogen berikatan dengan ikatan-b pada atom karbon nomor1' dari
gula ribosa atau deoksiribosa.
• Pirimidin berikatan ke gula ribosa pada atom N-1 dari struktur cincinnya.
• Purin berikatan ke gula ribosa pada atom N-9 dari struktur cincinnya.
BASA PIRIMIDIN DAN PURIN

Perhatikan struktur cincinnya


BASA-BASA DALAM ASAM NUKLEAT
GUGUS FOSFAT

Nukleosida (Gula Ribosa yang berikatan dengan basa


nitrogen) + satu atau lebih gugus fosforil disebut
nukleotida
Struktur asam nukleat
◙ Pada manusia dan organisme2 lain, asam nukleat merupakan
pembawa
informasi genetik
◙ 2 macam asam nukleat : DNA (deoxyribonucleic acid) dan
RNA (ribonucleic acid), keduanya tersusun atas :
• Adenin (A)
• Basa nitrogen : purin
• Guanin (G)
• Thymin (T)
• pyrimidin Cytosin (C)
• Uracil (U)
• Sugar
• Phosphat
DNA
Tulang punggung :
NAA
Fosfat-gula
Basa dalam untai
Antiparalel

Polaritas :
5’3’ vs 3’5’

Komplemen :
Pasangan basa
(C=O dan N-H basa
antar polinukleotida)
Ikatan fosfodiester
(antar nukleotida)
DNA RNA
• Gula: deoksiribosa Gula: ribosa
• Basa: AGCT Basa: AGCU
• Untai ganda Untai tunggal
• Pada atom C no 2 Pada atom C no 2
tidak ada oksigen ada oksigen
• Prokariot: sitolasama sitoplasma
• Eukariot: inti inti dan sitoplasma
• Penyimpan informasi Hasil transkripsi
DNA
♦ Basa nitrogen : A, G, T, C
♦ Sugar : deoxyribose
♦ Phosphat
♦ Tiap unit basa dengan sugar
dan phosphat disebut 1 nukleotida
DNA

• Molekul DNA tdd 2 rantai nukleotida yg


membentuk double helix, dg arah berlawanan
• Ke dua rantai berikatan dg ikatan hidrogen antara
A-T (2 ) dan G-C (3)
• Bila satu pita 5’-ATGC-3’ , maka pasangan
komplementernya adl. 5’-GCAT-3’ dan bukan 5’-
TACG-3’
• Chargaff’s rule : A:T = 1:1
G:C = 1:1
RNA
• Single stranded
• Type :
1. mRNA : nukleus dan sitoplasma
2. tRNA : sitoplasma
3. rRNA : ribosom dan nukleolus
4. hnRNA : nukleus
5. smRNA : nukleus
RIBONUKLEOTIDA
• Gula ribosa yang berikatan dengan
basa nitrogen (dalam contoh di
samping adalah suatu pirimidin,
urasil dan sitosin) pada atom
karbon nomor 1‘nya disebut
ribonukleosida (dalam contoh di
samping adalah uridin dan sitidin).
• Ribonukleosida yang terfosforilasi
pada atom karbon nomor 5‘nya
disebut ribonukleotida (dalam
contoh di samping adalah uridilat
atau sitidilat) • Penyampaian ribonukleotida
biasanya dalam bentuk singkatan
(misalnya) U, atau UMP (uridin
monofosfat)
ASAM NUKLEAT
Monomer nukleotida dapat berikatan satu
sama lain melalui ikatan fosfodiester antara -OH
di atom C nomor 3‘nya dengan gugus fosfat dari
nukleotida berikutnya.
Kedua ujung poli- atau oligonukleotida yang dihasilkan
menyisakan gugus fosfat di atom karbon nomor 5'
nukleotida pertama dan gugus hidroksil di atom
karbon nomor 3' nukleotida terakhir.
NUKLEOTIDA DAN ASAM NUKLEAT

Ribonukleotida adalah penyusun


RNA

Ribonukleotida
RNA
HASIL PENELITIAN CHARGAFF
1. Asam nukleat yang diisolasi dari berbagai jaringan
organisme yang sama memiliki komposisi basa yang
sama
2. Komposisi basa Asam nukleat beragam pada
organisme yang berbeda
3. Komposisi basa Asam nukleat suatu spesies tidak
berubah oleh umur, nutrisi, dan lingkungan
4. Jumlah residu adenin selalu setara dengan jumlah
residu timin, sedangkan jumlah residu guaninn selalu
setara dengan jumlah residu sitosin
KESIMPULAN PENELITIAN CHARGAFF

• Asam nukleat merupakan bahan penentu sifat


mahluk hidup
• Asam nukleat diturunkan/ditransfer dari induk
ke keturunannya
RIBOSA vs DEOKSIRIBOSA
• Turunan penting dari ribosa adalah 2'-
deoksiribosa, sering hanya disebut
deoksiribosa, yang pada karbon nomor
2‘nya OH digantikan oleh H.
• Deoksiribosa ditemukan di DNA
(deoxyribonucleic acid)
• Ribosa ditemukan di RNA (ribonucleic
acid).
• Penggantian –OH oleh H di atom C
nomor 2 mempengaruhi struktur!

DNA RNA
STRUKTUR DNA
• DNA terdiri atas dua rangkaian
heliks anti-paralel (paralel
berlawanan arah) yang melilit ke
kanan suatu poros.
• Ukuran lilitan adalah 36 Å, yang
mengandung 10.5 pasangan
basa per putaran.
• Kerangka yang berselang-seling
antara gugus deoksiribosa dan
fosfat terletak di bagian luar.
• Ikatan hidrogen antara basa
purin dan pirimidin terletak d
bagian dalam.
RANGKAIAN BENANG DNA
• Basa penyusun suatu benang DNA yang antiparallel
tidak sama melainkan bersifat komplemen terhadap
benang pasangannya.

• Basa C berpasangan dengan G, sedangkan A dengan


T. Hal ini sangat bemanfaat dalam kaitan untuk
penyimpanan dan pemindahan.
Fungsi asam nukleat
2 fungsi utama :
• sintesa protein
• transmisi informasi dari 1 generasi ke generasi
lain
Protein : terdiri dari asam-amino asam-amino
contoh : enzim, hormon, reseptor
DIMANA ASAM NUKLEAT BERPERAN?
• DNA mengandung gen, informasi yang mengatur sintesis protein dan RNA.
• DNA mengandung bagian-bagian yang menentukan pengaturan ekspresi gen
(promoter, operator, dll.)
• Ribosomal RNA (rRNA) merupakan komponen dari ribosom, mesin biologis
pembuat protein
• Messenger RNAs (mRNA) merupakan bahan pembawa informasi genetik dari
gen ke ribosom
• Transfer RNAs (tRNAs) merupakan bahan yang menterjemahkan informasi dalam
mRNA menjadi urutan asam amino
• RNAs memiliki fungsi-fungsi yang lain, di antaranya fungsi-fungsi katalis
Asam nukleat vs protein
• Nukleotida Asam amino
• Polaritas 5’ – 3’ Polaritas N – C
• Ikatan Ikatan peptida
fosfodiester
• Penyimpan Hasil ekspresi DNA
informasi
Terima Kasih

Anda mungkin juga menyukai