Mata Kuliah Dosen Pengampu

Biokimia Dr., Tahrir Aulawi, S.Pt.,M.Si

PROTEIN

Disusun oleh kelompok 1:

1. Desi (11980322561)
2. Elvina Atika (11980322565)
3. Ika Nurhabibah Lubis (11980322573)
4. Jumiati Rahil (11980322577)
5. Mei Datul Hasanah (11980322584)
6. Meutya Artala (11980325284)
7. Muthia Hana Nabila (11980322596)
8. Nahda Alfiah (11980322599)
9. Nofreza (11980312602)
10. Tia Leony Devi (11980322625)
11. Zubaidah rusli (11980320695)
PROGRAM STUDI GIZI
FAKULTAS PERTANIAN DAN PETERNAKAN
UNIVERSITAS ISLAM NEGERI SULTAN SYARIF KASIM RIAU
2020
 PROTEIN

A. Sejarah Protein
Protein ditemukan oleh Jons Jakob Berzelius pada tahun 1838. Protein
berasal dari bahasa Yunani yaitu protos yang artinya yang paling utama.
Protein merupakan senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monemer asam amino yang dihubungkan satu sama
lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Protein terlibat dalam sistem imun sebagai antibodi, sistem kendali
dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan dan juga dalam
transportasi darah. Protein berperan sebagai asam amino bagi organisme yang
tidak mampu membentuk asam amino sendiri. Protein adalah salah satu dari
biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid dan polinukleotida, yang
merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan
salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia.
Dalam biokimia protein merupakan molekul yang sangat besar atau
makrobiopolimer yang tersusun dari moneter yang tersusun dari monomer
yang disebut asam amino. Ada 20 asam amino standar, yang masing-masing
teridiri dari sebuah gugus karboksil, sebuah gugus amino, dan rantai samping
(disebut sebagai grup R). Grup R ini yang menjadikan setiap asam amino
berbeda, dan ciri-ciri dari rantai samping ini akan berpengaruh keseluruhan
terhadap suatu protein. Ketika asam amino bergabung, mereka membentuk
ikatan khusus yang disebut ikatan peptida melalui sintesis dehidrasi, dan
menjadi polipeptida atau protein.

B. Pengertian Protein
Istilah kata protein berasal dari bahasa Yunani proteos, yang berarti
yang utama atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli
 kimia Belanda, Gerardus Mulder (1802-1880), Karena ia berpendapat bahwa
protein adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian
terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separonya
ada di dalam otot, seperlima di dalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh
di dalam kulit, dan selebihnya di dalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua
enzim, berbagai hormone, pengangkut zat-zat gizi dan darah, matriks
intraseluler dan sebagainya adalah protein. Disamping itu asam amino yang
membentuk protein bertindak sebagai prekursor sebagian besar koenzim,
hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul yang esensial untuk kehidupan.
Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan olehzat
gizi lain,yaitu membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan tubuh.
Protein terbentuk dari polimerisasi peptida-peptida. Peptida merupakan
polimerisasi dari asam amino-asam amino yang berbeda. Jadi, protein dapat
dikatakan sebagai suatu kopolimer. Ikatan yang terjadi antar protein selain
ikatan peptida antara asam amino dan penyusunnya, juga terjadi ikatan-ikatan
yang lain. Misalnya, ikatan hidrogen yang terjadi pada gugus –NH dan gugus
–OH, serta ikatan disulfida -S-S- yang menyokong terjadinya ikatan yang
kompleks pada protein. Ikatan ion pada protein juga terjadi jika di dalamnya
terdapat gugus ion logam dan ikatan koordinasi, misalnya ikatan koordinasi
antara ion Fe3+ dengan hemoglobin pada darah.

C. Klasifikasi Protein
Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut :
1. Protein bentuk serabut (fibrous)
Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang
terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku.
Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut,
mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim
pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti
 terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis
lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan
protein utama serat otot.
2. Protein Globuler
`Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini
larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh
suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam
telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot,
serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam
jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan
dengan asam nukleat.
3. Protein Konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-
asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan
bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein
dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam
plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat
sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat
dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana
mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
Menurut kelarutannya protein globuler dibagi menjadi:
1. Almbumin, larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas.
Contoh, albumin terlu, dan albumin serum
2. Glubolin, tidak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam
larutan garam, mengendap dalam larutan garam, konsentrasi
meningkat. Contoh, Ixiosinogen dalam otot.
3. Telin, tidak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam
atau basa encer. Contoh, Histo dalam Hb.
4. Plolamin/Gliadin,  larut dalam alcohol 70-80% dan tidak larut
dalam air maupun alkohol absolut. Contoh, prolaamin dalam
gandum.
5. Histon, Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer.
Contoh, Hisron dalam Hb.
6. Protamin, protein paling sederhana dibanding protein-protein
lain, larut dalam air dan tak terkoagulasi oleh panas. Contoh,
salmin dalam ikatan salmon.
Berdasarkan senyawa pembentuk, terbagi sebagai berikut:
1. Protein Kojugasi dan
2. Senyawa Non Protein
Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein
disebut protein konjugasi, sedang protein yang mengandung
senyawa non protein disebut protein sederhana. Contoh : 9
Glikoprotein terdapat pada hati.
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-
bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel
dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein
adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah
besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat
melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam
susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral
seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana
mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.
Berdasarkan keberadaan asam amino esensial.
Dikelompokkan kedelapan asam amino esensial yang harus
disediakan dalam bentuk jadi dalam menu makanan yang
dikonsumsi sehari-hari:
 1. Isoleusin
2. Leussin
3. Lisin
4. Methionin (asam amino esensial), fungsinya dapat digantikan sistin
(semi esensial) secara tidak sempurna.
5. Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan tirosin (semi esensial)
tidak secara sempurna, akan tetapi paling tidak dapat
menghematnya.
6. Threonin
7. Triptopan
8. Valin
Klasifikasi protein pada biokimia didasarkan atas fungsi biologinya:
1. Enzim
Merupakan golongan protein yang terbesar dan paling
penting. Kira-kira seribu macam enzim telah diketahui, yang
masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam
jasad hidup. pada jasad hidup yang berbeda terdapat macam jenis
enzim yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat
(globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan
sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.
Contoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang
mengkatalisa hidrolisa RNA (asam poliribonukleat); sitokrom,
berperan dalam proses pemindahan electron; tripsin; katalisator
pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.
2. Protein Pembangun
Protein pembangun berfungsi sebagai unsure pembentuk
struktur. Beberapa contoh misalnya: protein pembukus virus,
merupakan selubung pada kromosom; glikoprotein, merupakan
penunjang struktur dinding sel; struktur membrane, merupakan
protein komponen membrane sel; α-Keratin, terdapat dalam kulit,
 bulu ayam, dan kuku; sklerotin, terdapat dalam rangka luar insekta;
fibroin, terdapat dalam kokon ulat sutra; kolagen, merupakan
serabut dalam jaringan penyambung; elastin, terdapat pada jaringan
penyambung yang elastis (ikat sendi); mukroprotein, terdapat
dalam sekresi mukosa (lendir).
3. Protein Kontrakti
Protein kontraktil merupakan golongan protein yang
berperan dalam proses gerak. Sebagai contoh misalnya; miosin,
merupakan unsure filamen tak bergerak dalam myofibril; dinei,
terdapat dalam rambut getar dan flagel (bulu cambuk).
4. Protein Pengankut
Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat
molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat
melalui aliran darah. Sebagai contoh misalnya: hemoglobin, terdiri
atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada
protein globin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam
darah vertebrata; hemosianin, befungsi sebagai alat pengangkut
oksigen dalam darah beberapa macam invertebrate; mioglobin,
sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot; serum
albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah; β-
lipoprotein, sebagai alat pengangkut lipid dalam darah;
seruloplasmin, sebagai alat pengangkut ion tembaga dalam darah.
5. Protein Hormon
Seperti enzim, hormone juga termasuk protein yang aktif.
Sebagai contoh misalnya: insulin, berfungsi mengatur metabolisme
glukosa, hormone adrenokortikotrop, berperan pengatur sintesis
kortikosteroid; hormone pertumbuhan, berperan menstimulasi
pertumbuhan tulang.
6. Protein Bersifat Racun
 Beberapa protein yang bersifat racun terhadap hewan kelas
tinggi yaitu misalnya: racun dari Clostridium botulimum,
menyebabkan keracunan bahan makanan; racun ular, suatu protein
enzim yang dapat menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida
yang terdapat dalam membrane sel; risin, protein racun dari beras.
7. Protein Pelindung
Golongan protein pelindung umumnya terdapat dalam
darah vertebrata. Sebagai contoh misalnya: antibody merupakan
protein yang hanya dibentuk jika ada antigen dan dengan antigen
yang merupakan protein asing, dapat membentuk senyawa
kompleks; fibrinogen, merupakan sumber pembentuk fibrin dalam
proses pembekuan darah; trombin, merupakan komponen dalam
mekanisme pembekuan darah.
8. Protein Cadangan
Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses
metabolisme dalam tubuh. Sebagai contoh, misalnya: ovalbumin,
merupakan protein yangterdapat dalam putih telur; kasein,
merupakan protein dalam biji jagung.

D. Isolasi dan Pemisahan Protein

Lebih dari 50% berat kering sel terdiri atas protein. Protein
berkontraksi melakukan gerak, menjalankan berbagai proses metabolisme
dalam bentuk enzim. Protein dapat pula berperan membawa informasi dari
luar kedalam sel di dalam bagian-bagian sel sendiri. Protein dapat
mengendalikan dapat tidaknya, seta waktu yang tepat untuk penangkapan
informasi yang terkandung dalam DNA, yang diperlukan untuk sintesis
protein itu sendiri. Jadi, secara tidak langsung protein mengatur perbanyakan
diri sendiri dengan mengatur DNA, yang merupakan alat perekam informasi
untuk protein,sehingga dengan demikian operasinya di bawah kendali protein.
 Secara kimia, protein adalah heteropolimer dari asam-asam amino,
yang terikat satu sama lain dengan ikatan peptida. Perbedaan protein yang
satu dengan lain disebabkan oleh jumlah dan kedudukan asam-asam amino
tersebut tiap-tiap molekul. Kedua puluh asam amino memiliki ciri umum
sebagai berikut. Pertama, semua mempunyai konfigurasi L. Kedua, sama-
sama mempunyai 1 gugus COOh dan 1 gugus NH2 yang terikat ke atom Cα
perbedaan individual dari asam-asam amino ini disebabkan oleh perbedaan
rantai samping. Yang menyebabkan perbedaan kimia antara asam-asam
amino tersebut, pada gilirannya menyebabkan perbedaan kimia dan biologs
dari molekul protein yang disusunnya. Rantai samping R ini tidak ikut
membentuk ikatan peptida. Muatan suatu protein dalam suatu larutan
ditentukan oleh gugus NH2 bebas di suatu ujung dan gugus COOH bebas di
ujung yang lain serta jumlah rantai yang bermuatan.
Molekul protein, melalui ikatan hidrogen, berinteraksi dengan
molekul air membentuk mantel air. Kerena molekulnya besar, di dalam air
protein membentuk larutan koloid. Adanya sejumlah elektrolit dengan
konsentrasi encer sangat meningkatkan kelarutan protein (Salting In). Sifat
ini, yaitu kelarutan dalam bentuk larutan koloid yang dipermudah oleh mantel
air dan elektrolit encer, dimanfaatkan untuk pemisahan protein. Selain itu,
sifat lain, yaitu ukuran molekul yang berbeda sebagai akibat dari jumlah
asam amino yang menyusun dan muatan yang tidak sama antar protein yang
satu dengan yang lain karena perbedaan jenis asam amino yang
menyusunnya.

E. Pemisahan Protein Berdasarkan Berat Molekul

Molekul protein merupakan molekul dengan tingkat kompleksitas
atau kerumitan yang tinggi. Selain berbeda satu sam lain kerena perbedaan
muatanlistriknya, protein mungkin pula berbeda karena berat molekul atau
muatan listriknya, protein mungkin pula berbeda karena berat molekul atau
ukuran molekulnya. Ini berarti, perbedaan tersebut disebabkan oleh jumlah
asam amino yang menyusun protein.
Berdasarkan perbedaan berat atau ukuran melekul ini, protein dapat
dipisahkan satu sama lain dengan 2 cara. Pertama ialah dengan teknik
elektroforesis menggunakan gel poliakrilamid sebagai medium pemisah.
Dalam cara ini, mula-mula protein didenaturasi dengan pemanasan dalam
larutan dapar yang mengandung sodium dodesil sulfat (SDS). Denaturasi
dalal SDS panas ini akan memberikan muatan negatif pada seluruh protein
dalam larutan, karena terjadi interaksi hidrofobik antara molekul protein dan
molekul SDS. Interaksi ini sebanding dengan ukuran molekul protein. Jadi,
makin besar ukuran molekul protein, makin banyak muatan negatif hasil
interaksi protein dengan SDS. Selanjutnya bila diberi medan listrik,
kompleks protein terdenaturasi-SDS di dalam gek poliakrilamid akan
berjalan ke satu arah, yaitu kutub positif (anoda). Jarak yang ditempuh
ditentukan oleh ukuran molekul menembus pori-pori gel. Makin kecil
molekul tersebut, makin jauh jarak yang ditempuh. Dengan demikian
terjadilah pemisahan protein berdasarkan dengan berat molekul. Pada
umumnya, teknik pemisahan protein dengan elektoforesis ini digunakan
untuk tujuan analisis.
Selain itu, protein juga dapat dipisahkan satu sama lain dengan cara
kedua, yaitu berdasarkan gaya berat. Pada cara ini larutan yang mengandung
campuran protein dibiarkan mengalir melewati suatu penyaringan
molekuler. Penyaring ini berkerja dengan cara berlawan dengan penyaringan
biasa. Bila penyaring biasa melewatkan partikel lebih yang lebih kecil dari
ukuran pori-pori penyaringannya dan menahan partikel yang lebih besar,
maka penyaring molekuler meloloskan molekul ukuran besar dan secara
relatif menahan atau memperlambat keluarnya partikel yang lebih kecil dari
pori-pori anyaman gel penyaring. Biasanya penyaring yang digunakan
adalah gel dekstran atau poliakrilamid yang tersusun dari butiran-butiran
mikroskopis, yang dituangkan kedalam suatu kolom kaca.
 Karena gel pemisah ini merupakan suatu fasa tidak bergerak
(stasioner), yang dilewati oleh suatu fasa bergerak cair, yaitu larutan protein
yang akan dipisahkan, maka teknik ini dinamai juga teknik kromatografi gel
penyaring molekul. Teknik ini dapat digunakan, baik untuk tujuan analisis
maupun untuk tujuan prepatif.

F. Pemisahan Protein Dengan Kromatografi Pertukaran Anion

Kromatografi pertukaran anion, bila molekul spesifik yang diinginkan
bermuatan negatif dan kolom kromatografi yang digunakan bermuatan
positif. Kolom yang digunakan biasanya berupa matriks dekstran yang
mengandung gugus -N+(CH3)3, -N+(C2H5)2H, dan –N+(CH3)3. Larutan
penyangga (buffer) yang digunakan dalam sistem ini adalah N-metil
piperazin, bis-Tris, Tris, dan etanolamin.    
Metode ini banyak digunakan dalam memisahkan
molekulprotein (terutama enzim). Molekul lain yang umumnya dapat
dimurnikan dengan menggunakan kromatografi pertukaran ion ini antara lain
senyawa alkohol, alkaloid, asam amino, dan nikotin.Kromatografi penukar
ion dilakukan dengan fasa diam yang mempunyai gugus fungsi bermuatan.
Pada kromatografi penukar anion ion cuplikan X- bersaing dengan ion
fasa gerak Y- terhadap bagian ionik pada penukar ion R. Pemisahan ion
sederhana berdasarkan pada perbedaan kekuatan interaksi ion terlarut dengan
resina. Jika senyawa terlarut berinteraksi lemah dengan adanya ion fasa
gerak, ion terlarut keluar awal pada kromatogram, sedangkan senyawa
terlarut yang berinteraksi kuat dengan resina, berarti lebih kuat terikat dan
keluar belakangan.

G. Mutu Protein dan Peningkatannya

Mutu Protein dinilai dari perbandingan asam – asam amino yang
terkandung dalam protein tersebut.Pada prinsipnya suatu protein yang dapat
menyediakan asam amino esensial dalam suatu perbandingan yang menyamai
kebutuhan manusia,mempunyai mutu yang tinggi.Sebaliknya,protein
kekurangan satu atau lebih asam- asam amino esensial mempunyai mutu
yang lebih rendah.Jumlah asam amino yang tidak esensial tidak dapat
digunakan sebagai pedoman karena asam-asam amino tersebut dapat
disintesis didalam tubuh.
Asam-asam amino yng biasanya sangat kurang dalam bahan makanan
disebut asam amino pembatas.Dalam serealia asam amino pembatasnya
adalah lisis,sedang pada liguminosae (kacang- kacangan) biasanya asam
amino metionin.kedua protein tersebut tergolong bermutu rendah,sedangkan
protein yang berasal dari hewani seperti daging,telur,dan susu dapat
menyediakan asam asam amino esensial dan karenanya disebut protein
dengan mutu tinggi.Kalau protein dengan mutu rendah terlalu banyak
dikonsumsi dan menunya tidak beraneka ragam,akan berakibat kurangnya
asam amino pembatas dan orang akan menderita gejala-gejala yang tidak
dikehendaki.
Bila dua atau lebih sumber jenis protein yang memiliki asam
amino esensial pembatas yang berbeda dikonsumsi bersama-sama,maka
kekurangan asam amino dari satu protein dapat ditutupi oleh asam amino
sejenis yang berlebihan pada protein lain.Dua atau lebih sumber protein
tersebut saling mendukung(complementary) sehingga mutu gizi dari
campuran menjadi lebih tinggi dari pada salah satu protein itu.Tepung
gandum kekurangan asam amino lisin,tetapi asam amino belerangnya
berlebihan,sebaliknya kacang-kacangan kekurangan asam amino belerang
tetapi kelebihan asam amino lisin.
Percampuran 1:1 antara tepung gandum dan kacang-kacangan
akan membentuk bahan makanan dengan komposisi asam amino walaupun
tidak sama dengan komposisi asam amino protein model,tetapi sudah
mendekati protein model.Dengan penjelasan yang sama sejumlah protein
hewani dapat meningkatkan mutu protein nabati dalam jumlah yang
besar.Program penganekaragaman menu sangat penting sebab dengan cara
ini mutu protein bahan makanan saling mendukung dan meningkat.
Nilai biologik makanan kita dapat pula dapat meningkat bila
dibuat campuran yang tepat.hal tersebut terjadi setiap hari tanpa kita
sadari.Oleh karena itu,susu dengan serealia,nasi dengan tempe,kacang-
kacangan dengan daging atau roti,merupakan kombinasi menu yang dapat
meningkatkan mutu protein.
Kebutuhan manusia akan protein dapat diketahui dengan jumlah
nitrogen yang hilang(obligatory nitrogen).Bila seseorang mengonsumsi
ransum tanpa protein,maka protein yang hilang tersebut pasti pasti berasal
dari protein tubuh yang dipecah memenuhi kebutuhan metabolisme.Nitrogen
yang dikeluarkan dari tubuh merupakan bahan buangan hasil metabolisme
protein,karena itu jumlah nitrogen yang terbuang mewakili jumlah protein
yang harus diganti.
Setiap harinya nitrogen yang keluar bersama urine rata rata 37
mg/kg berat badan,dan dalam feses 12 mg/kg berat badan.Nitrogen yang
lepas bersama 3mg/kg serta melalui jalur lain seperti keringat meliputi 2
mg?kg sehingga jumlah sekitar 54 mg/kg berat badan per hari.Karena itu
nitrogen yang dibuat oleh tubu dapat digunakan sebagai pedoman untuk
menentukan kebutuhan minimal protein yang diperlukam badan.
Pada waktu mengandung,menyusui,serta waktu pertumbuhan
anak,protein yang diperlakukan harus juga diperhitungkan bersama
kebutuhan protein untuk pertumbuhan jaringan janin,produksi susu, dan
produksi jaringan baru pada masa pertembuhan anak.
Nitrogen yang hilang atau terbuang sekitar 54 mg/kg berat badan per
hari.Angka tersebut dapat dikalikan dengan 6,25 (konversi protein dari
nitrogen) menjadi jumlah kebutuhan protein per kg berat badan
perhari.Angka ini biasanya masih ditambah 30% untuk memberi
peningkatkan terbuangnya nitrogen kelak kalau protein sudah
dikonsumsi.Terbuangnya protein juga bervariasi,tergantung individu,ukuran
 badan,jenis kelamin,dan umur,untuk itu pengamanan angka terakhir masi
harus ditambah lagi dengan 30%.
Hasil akhir kebutuhan protein menjadi 0,57g?kg berat badan per hari
(laki-laki dewasa) atau 0,54 g/kg berat badan per hari (wanita
dewasa).Jumlah tersebut sudah cukup untuk memenuhi keperluan menjaga
keseimbangan nitrogen dalam tubuh, dengan syarat protein yang dikonsumsi
mempunyai mutu yang tinggi.walaupun demikian,untuk perhitungan
keperluan protein angka tersebut masih ditambah 20% serta masih harus
dikalikan dengan factor 10/7 sebgai angka koreksi karena asumsi protein
yang digunakan mempunyai nilai NPU tujuh puluh.Hasil akhir yang didapat
biasanya mencapai 1 g protein/kg berat badan per hari.untuk ibu-ibu
mengandung atau sedang meneteki serta anak anak yang sedang tumbuh
masih ditambah sejumlah protein ekstra.
H. Penilaian Mutu Protein
1. Mutu Protein
Protein yang dikonsumsi dalam diet harus dikonversi menjadi jenis
protein yang secara khas terdapat dalam tubuh manusia, agar dapat
memenuhi kebutuhan fisiologis. Mutu protein dapat didefenisikan sebagai
efisiensi penggunaan protein oleh tubuh. Berdasarkan definisi ini, ada
banyak cara untuk mengevaluasi mutu protein dalam memenuhi kebutuhan
ini. Tidak ada metode yang dapat menilai mutu protein secara sangat
memuaskan, sehingga metode baru terus dikembangkan.
Mutu protein dapat diukur dengan berbagai cara: (1) nilai biologik
(NB); (2) Net Protein Utilization/NPU; (3) Protein efficiency ratio/PER;
(4)skor kimia/skor asam amino. Mutu protein beberapa bahan makanan
berdasarkan keempat tolok ukur ini dapat dilihat pada tabel 5.3.
 Tabel ini menunjukkan mutu protein bahan makanan hewani lebih
tinggi dari makanan nabati, dengan telur paling tinggi.

Kadar protein menentukan kepadatan protein pangan, tetapi tidak dapat

menunjukkan komposisi jenis asam amino esensialnya. Kelengkapan
komposisi asam amino esensial sangat penting karena sel memerlukan
semua asama amino yang diperlukan secara serentak untuk sintesis
protein. protein lengkapadalah protein yang mengandung semua asam
amino esensial dalam jumlah yang sesuai kebutuhan manusia, walau tidak
mengandung asam amino lainnya .

Protein bermutu tinggi, selain lengkap, memiliki komposisi asam

amino esensial mendekati protein acuan ( telur, atau pola acuan
FAO/WHO), dan mudah dicerna sehingga asam amino tersebut dapat
mencapai sel sesuai jumlah yang dibutuhkan tubuh. Jika jumlah asupan
asam amino pangan lebih kecil dari kebutuhannya, jumlah protein yang
dibentuk oleh asam amino yang lain menjadi terbatas.

Asam amino dalam jumlah terkecil relative terhadap jumlah yang

diperlukan tubuh untuk sintesis protein dalam tubuh disebut sebagai asam
amino pembatas. Sedangkan nilai kimia adalah suatu penilaian mutu
protein yang dicapai oleh perbandingan pola asam amino protein uji
dengan protein acuan.komposisi asam amino dapat dibandingkan dengan
telur atau pola protein acuan FAO/WHO, dan diperoleh nilai kimia yang
menunjukkan.nilai teoritis protein uji. Nilai kimia protein uji sebesar 60,
berisi asam amino pembatas, yang berada hanya 60 % dari jumlah pada
pola asam amino ideal. Sejumlah sisanya 40 % asam amino tidak ditahan
tubuh melainkan 40% asam amino dibuang ke urin.

Berikut gambar tabel dibawah ini memuat komposisi asam amino

esensial berbagai jenis pangan sumber protein hewani dan nabati, disertai
nilai kimia dan asam amino pembatasnya.
 Umumnya, mutu protein kacang –kacangan dibatasi oleh asam amino
pmbatas meteonin san sistein, sedangkan pada ikan, oleh asam amino
valin. Penganekaragaman pangan sumber protein nabati dan hewani dapat
meningkatkan mutu protein karena asam amino saling melengkapi
sehingga tidak ada asam amino pembatasnya.

Dalam tubuh, asam amino protein bermutu rendah akan banyak

terbuang. Enzim tubuh melucuti asam gugus amino berisi nitrogen dari
protein tersebut dan memasangnya kesenyawa urea, yang kemudian,
dikeluarkan keurin. Oleh karena itu, jumlah senyawa urea yang
dikeluarkan keurin menunjukkan jumlah asam amino yang tidak ditahan
dalam protein tubuh. Ramtai karbon yang tersisa digunakan untuk
membentuk glukosa atau lemak, atau dioksidasi menghasilkan energy.
 Protein bermutu tinggi memiliki daya cerna yang tinggi pula. Daya
cerna protein adalah ukuran jumlah asam amino yang diserap dari asupan
protein tertentu. Daya cerna protein menjukkan tingkat kemudahan protein
untuk dipecah menjadi asam amino atau komponen pembentunya sehingga
mudah diserap tubuh. Nilai kimia tidak menjelaskan secara tepat cara
tubuh memanfaatkan protein, karena protein memiliki daya cerana
berbeda. Jika protein tidak dicerna menjadi bagian lebih kecil seperti asam
amino, dipeptida, dan tripeptida maka asam amino tidak bisa melewati
dinding usu halus kedarah, melainkan dibuang kefases . sebaliknya, nilai
hayati (biologica value,BV) adalah jumlah senyawa nitrogen protein yang
ditahan dari sejumlah tertentu nitrogen protein pangan yang dicerna dan
diserap.

Nilai hayati dan daya cerna beberapa pangan sumber protein disajikan
pada tabel berikut:

Pangan sumber protein Daya cerna Nilai hayati

Telur ayam 100 100
Daging sapi 100 76
Hati sapi 97 77
Susu sapi 95 90
Albumin telur 100 82
Kasein 99 73
Ikan 96 75-90
Jagung 94 60
Beras 78 86
Terigu 100 52
Kacang tanah 97 58
Biji bunga matahari 94 65
 PER adalah ukuran mutu protein yang diperoleh dari pemberian
protein uji kepada lawan hewan hidup dan penentuan pertambahan
beratnya.PER menunjukkan tingkat kemanfaatan protein pangan yang
dikomsumsi oleh hewan uji. Protein pangan dengan nilai PER lebih tinggi
dari PER kasein (PER=2,5) sudah cukup baik. Umunya protein hewani
lebih tinggi mutnya dari pada protein nabati.

Tabel berikut memuat nilai kimia dan PER beberapa pangan sumber
protein.

Pangan sumber Nilai kimia PER

protein
Telur utuh 100 3,50
Terigu utuh 31 1,17
Tepung ikan 86 3,04
Kasein 69 2,50
Keju 68 2,32
Susu bubuk 65 2,56
Tepung kedele 42 2,04

NPU (Net Protein Utilization) menunjukkan tingkat kemanfaatan

protein bersih yang dikomsumsi. Sama halnya dengan nilai hayati, NPU
menggunakan konsep keseimbangan nitrogen. Nilai NPU merupakan
 nisbah anatara jumlah nitrogen yang ditahan atau dipergunakan oleh tubuh
dengan jumlah nitrogen yang diserap. Nilai tersebut tidak menggambarkan
komposisi asam amino dan daya cerna asam protein.

2. Nilai Biologik
Nilai biologik (NB) makanan adalah jumlah nitrogen yang ditahan
tubuh guna pertumbuhan dan pemeliharaan tubuh yang berasal dari jumlah
nitrogen yang diabsorpsi. Pengukuran ini didasarkan pada asumsi bahwa
nitrogen akan lebih banyak ditahan tubuh bila asam amino esensial hadir
dalam jumlah cukup untuk memenuhi kebutuhan pertumbuhan. Nilai NB
diperoleh bila hewan diberi makanan yang mengandung protein yang ingin
diuji dan diet bebas-protein, kemudian mengukur jumlah nitrogen yang
dikeluarkan melalui urine dan feses. Nilai biologik dinyatakan sebagai
prosen nitrogen yang diabsorpsi yang ditahan tubuh.
NB = Nitrogen ditahan/Nitrogen diabsorpsi = N makanan – (N urin – N
feses)/N makanan – N fesesMakanan yang mempunyai nilai NB 70 atau
lebih dianggap mampu memberi pertumbuhan bila dimakan dalam jumlah
cukup dan konsumsi energi mencukupi. Perlu diingat bahwa yang penting
adalah mutu campuran protein yang dimakan sehari.
3. Net Protein Utilization/NPU
NPU adalah indeks mutu yang tidak saja memperhatikan jumlah
protein yang ditahan, akan tetapi jumlah yang dicerna.
NPU = NB × koefesien kecernaan
NPU merupakan perbandingan antara nitrogen yang ditahan dan
nitrogen yang dikonsumsi.
NPU kacang kedelai adalah 61, susu 82, dan telur 94.
4. Protein Efficiency Ratio/PER
pengukuran mutu protein makanan yang ditetapkan oleh kemampuan
protein bersangkutan untuk menghasilkan pertumbuhan pada tikus muda.
 PER mengukur penambahan berat badan hewan muda per gram protein
yang dikonsumsi
PER = Penambahan berat badan (gram)/Konsumsi protein (gram)
PER digunakan sebagai kriteria mutu protein yang digunakan dalam
memberi label makanan jadi.
5. Skor Kimia/Skor Asam Amino
Skor asam amino adalah cara menetapkan mutu protein dengan
membandingkankan kandungan asam amino esensial dalam bahan
makanan dengan kandungan asam amino esensial yang sama dalam
protein ideal/patokan, misalnya protein telur. Perbandingan antara asam
amino esensial yang terdapat paling rendah dalam bahan makanana yang
dinilai dengan asam amino yang sama dalam protein patokan merupakan
skor asam amino bahan makanan tersebut.
Sintesis protein baru manapun hanya dapat berlangsung sampai batas
asam amino esensial yang jumlahnya paling sedikit jika dibandingkan
dengan kebutuhannya. Asam amino ini disebut asam amino pembatas.
Untuk semua asam amino esensial yang ada dalam protein, skor asam
amino dapat dihitung, dan skor terendah menyatakan asam amino
pembatas.
Skor asam amino yang dikoreksi dengan ketercernaan protein
(protein-digestibility-corrected amino acid score, PDCAAS) yang
dikembangkan oleh FAO, memberikan hasil perhitungan yang paling
akurat.
6. Penilaian Berdasarkan Mutu Protein
Protesin diperlukan untuk memelihara struktur dan fungsi tubuh setiap
saat. Protein ekstra mungkin diperlukan selama masa pertumbuhan, dalam
kehamilan, dan masa pemulihan setelah cedera.

7. Metode untuk menilai mutu protein

1. Ketercernaan (digestibilitas, dinyatakan sebagai N)
 Parameter ini menyatakan proporsi nitrogen yang diabsorpsi
dari makanan yang dicerna, dan dinyatakan sebagai jumlah N
(nitrogen) yang diabsorpsi sesuai proporsi asupan N. Jumlah yang
diabsropsi diperboleh dengan mengurangi jumlah yang dimakan
dengan jumlah yang diekskeresi melalui feses.
(Catatan: jumlah yang diekskresi juga termasuk nitrogen dari
sekresi usus (intestin), sel usus, dan bakteri; agar hasilnya akurat,
faktor-faktor ini harus diperhitungkan. Pengukuran menggunakan
nitrogen berlabel radioaktif menunjukkan bahwa sampai dengan 50%
nitrogen dalam feses mungkin berasal dari dalam tubuh sendiri
(endogen).
a. Ketercernaan protein dari sumber hewani jauh lebih besar
dibandingkan dari sumber nabati. Ketercernaan untuk telur
adalah 97%.
b. Ketercernaan yang buruk, 60-80%, dijumpai pada legume
(polong-polongan) dan serealia berdinding sel kuat, khususnya
jika tidak dimasak, dan sering dimasukkan dalam diet yang
rendah protein.
2. Pemanfaatan protein netto (net protein utillisation, NPU)
Parameter ini mengukur retensi nitrogen dalam tubuh (jumlah
nitrogen yang tetap tinggal dalam tubuh) dalam kaitannya dengan
asupan nitrogen, dan oleh karena itu meliputi pengukuran besarnya
kehilangan nitrogen melalui urin maupun feses. NPU dapat diukur
pada sukarelawan yang diberi makan sumber protein tertentu selama
jangka waktu pengujian. Selanjutnya NPU dapat dinyatakan
sebagai:NPU = retensi nitrogen/asupan nitrogen × 100 (retensi
nitrogen = asupan N – N urin – N feses (disesuaikan dengan
memperhitungkan kehilangan endogen).
Masing-masing protein memberikan rentang nilai NPU berikut
ini ketika diuji secara terpisah:
 Jagung 36
Gandum 49
Nasi 63
Kedelai 67
Susu sapi 81
Telur 87

Akan tetapi, dalam praktik, kecuali jika makanan ini

merupakan satu-satunya sumber protein dalam diet, kombinasi
berbagai sumber protein dapat meningkatkan retensi N (lihat di
bawah).
Nilai biologis (biological value, BV)
Nilai ini mengukur: Retensi N/Absorpsi N × 100
Kalkulasi ini memperhitungkan ketercernaan protein, dan
merupakan ukuran efektivitas protein yang lebih baik dalam
memenuhi kebutuhan tubuh.
BV protein telur adalah 100, BV daging sapi dan ikan adalah
75; nilai di atas 70 dianggap mencerminkan kualitas protein yang
cukup tinggi untuk mempertahankan pertumbuhan.

I. Pencernaan, Absorpsi, Transportasi, dan Metabolisme Protein

1. Pencernaan
 Sebagian besar protein dicernakan menjadi asam amino, selebihnya
menjadi tripeptida dan dipeptide.
a. Lambung
 Pencernaan atau hidrolisis protein dimulai di dalam lambung.
Asam klorida lambung membuka gulungan protein (proses
denaturasi), sehingga enzim pencernaan dapat memecah ikatan
peptida. Asam klorida mengubah enzim pepsinogen tidak aktif yang
dikeluarkan oleh lambung menjadi bentuk aktif pepsin. Karena
makanan hanya sebentar tinggal di dalam lambung,pencernaan
protein hanya terjadi hingga dibentuknya campuran polipeptida
proteose dan pepton.
b. Usus Halus

Pencernaan protein dilanjutkan di dalam usus halus oleh

campuran enzim protease. Pankreas mengeluarkan cairan yang
bersifat sedikit basa dan mengandung berbagai precursor protease,
seperti tripsinogen, kimotripsinogen, prokarboksipeptidase, dan
proelastate. Enzim-enzim ini menghidrolisis ikatan peptide tertentu.
Sentuhan kimus terhadap mukosa usus halus merangsang
dikeluarkannya enzim enterokinase yang mengubah tripsinogen tidak
aktif yang berasal dari pancreas menjadi tripsin aktif. Perubahan ini
juga di lakukan oleh tripsin sendiri secara otokatalitik. Disamping itu
tripsin dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik lain berasal dari
pancreas. Kimotripsinogen diubah menjadi beberapa jenis
kimotripsin aktif; prokarboksipeptidase dan proelastase diubah
menjadi karboksipeptidase dan elasrase aktif. Enzim-enzim pancreas
ini memecahkan protein dari polipeptida menjadi peptide lebih
pendek, yaitu tripeptida, dipeptida, dan sebagaian menjadi asam
amino. Mukosa usus halus juga mengeluarkan enzim-enzim protease
yang menghidrolisis ikatan peptida. Sebagian besar enzim mukosa
usus halus ini bekerja di dalam sel.
Hidrolisis produk-produk lebih kecil hasil pencernaan protein
dapat terjadi setelah el-sel mukosa atau pada saat diangkut melalui
dinding epitel. Mukosa usus halus mengeluarkan enzim amino
peptidase yang memecah polipeptida menjadi asam amino bebas.
Enzim ini membutuhkan mineral Mn++ atau Mg++ untuk
pekerjaannya. Mukosa usus halus juga mengandung enzim
dipeptidase yang memecah dipeptide tertentu dan membutuhkan
mineral co++ atau Mn++ untuk pekerjaannya.
Enzim-enzim proteolitik yang ada dalam lambung dan usus
halus pada akhirnya dapat mencernakan sebagian besar protein
makanan menjadi asam amino bebas. Tripsin dan kimotripsin dapat
lebih cepat dan sempurna bekerja bila didahului oleh tindakan
pepsin. Tetapi, kedua jenis enzim ini tanpa didahului oleh pepsin
dapat juga membebaskan asam amino dari protein.
2. Absorpsi dan Transportasi

Hasil akhir pencernaan protein terutama berupa asam

amino dan ini segera diabsorpsi dalam elas menit setelah makan.
Absorpsi terutama terjadi dalam usus halus berupa empat system
absorpsi aktif yang membutuhkan energy, yaitu masing-masing untuk
asam amino netral, asam amino asam dan basa, serta untuk prolin dan
hidroksiprolin. Absorpsi ini menggunakan mekanisme transport natrium
seperti halnya pada absorpsi glukosa. Asam amino yang diabsorpsi
memasuki sirkulasi darah melalui vena porta dan dibawa kehati.
Sebagian asam amino oleh hati, dan sebagian lagi melalui sirkulasi
darah dibawa ke sel-sel jaringan. Kadang-kadang protein yang belum
dicerna dapat memasuki mukosa usus halus dan muncul dalam darah.
Hal ini sering terjadi pada protein susu dan protein telur yang dapat
menimbulkan gejala alergi.
 Sebagian besar asam amino telah di absorpsi pada saat asam amino
sampai di ujung usus halus. Hanya 1% protein yang dimakan ditemukan
dalam fases. Protein endogen yang berasal dari sekresi saluran cerna
dan sel-sel yang rusak juga dicerna dan diabropsi.
3. Sekresi
Oleh sesuatu sebab, absorpsi protein mungkin tidak terjadi
secara komplit. Beberapa jenis protein,karna struktur fisiki atau
kimianya tidak dapat dicerna dan dikeluaarkan melalui usus halus
tanpa perubahan. Disamping itu absopsi asam amino bebas dan peptide
mungkin tidak terjadi 100%,terutama bila fungsi usus halus
terganggu,seperti pada infeksi saluran cerna atau kehadiran faktor-
faktor anti gizi seperti lesitin atau protein yg mencegah terbentuknya
tripsin dalam makanan. Protein atau asam amino yg tidak diabsopsi ini
masuk kedalam usus besar. Dalam usus besar terjadi metabolism
mikroflora kolon dan produknya dikeluarkkan melalui fases,terutama
dalam bentuk protein bakteri.
4. Metabolisme Protein
a. Penggunaan Protein untuk Membentuk Protein atau Asam Amino
Tidak Esensial.
Bila sel membutuhkan protein tertentu, sel tersebut akan
membentuknya dari asam amino yang tersedia. Bila sel
membutuhkan asam amino tidak esensial tertentu untuk
pembentukan protein, sel akan membuatnya dengan cara memecah
asam amino lain yang tersedia dan menggabungkan gugus
aminonya dengan unit-unit karbon-karbon fragmen yang berasal
dari glukosa.
b. Penggunaan Asam Amino untuk Membentuk Ikatan-ikatan Lain
Sel juga dapat membentuk ikatan-ikatan lain dari asam amino.
Misalnya, asam amino tirosin merupakan precursor pengantar saraf
norepinerfin dan epinefrin yang mengantarkan pesan-pesan sarafke
seluruh tubuh. Tirosin juga dapat diubah menjadi melanin, yaitu
pigmen tubuh, atau menjadi tiroksin, hormon yang mengatur laju
metabolism. Triptofan merupakan precursor pengantar saraf
serotonin dan vitamin niasin.
c. Penggunaan Asam Amino sebagai Energi
Walaupun fungsi utama protein adalah untuk pertumbuhan,
bilamana tubuh kekurangan zat energy fungsi protein untuk
menghasilkan energy atau membentuk glukosa akan didahulukan.
Bila glukosa atau asam lemak didalam tubuh terbatas, sel terpaksa
menggunakan protein untuk membentuk glukosa dan energy.
Glukosa dibutuhkan sebagai sember energi sel-sel otak dan system
syaraf. Pemecahan protein tubuh guna memenuhi kebutuhan
energy dan glukosa pada akhirnya akan menyebabkan melemahnya
otot-otot. Oleh karena itu, dibutuhkan konsumsi karbohidrat dan
lemak yang cukup tiap hari sehingga protein dapat digunakan
sesuai fungsi utamanya, yaitu untuk pe,bentukan sel-sel tubuh.
Kelebihan asam amino dalam tubuh, setelah terlebih dahulu
 melepas gugus NH2- nya melalui proses deaminasi, akan memasuki
jalur metabolism yang sama dengan yang digunakan oleh
karbohidrat dan lipida.
d. Penggunaan Asam Amino sebagai Energi
Walaupun fungsi utama protein adalah untuk pertumbuhan,
bilamana tubuh kekurangan zat energy fungsi protein untuk
menghasilkan energy atau membentuk glukosa akan didahulukan.
Bila glukosa atau asam lemak didalam tubuh terbatas, sel terpaksa
menggunakan protein untuk membentuk glukosa dan energy.
Glukosa dibutuhkan sebagai sember energi sel-sel otak dan system
syaraf. Pemecahan protein tubuh guna memenuhi kebutuhan
energy dan glukosa pada akhirnya akan menyebabkan melemahnya
otot-otot. Oleh karena itu, dibutuhkan konsumsi karbohidrat dan
lemak yang cukup tiap hari sehingga protein dapat digunakan
sesuai fungsi utamanya, yaitu untuk pe,bentukan sel-sel tubuh.
Kelebihan asam amino dalam tubuh, setelah terlebih dahulu
melepas gugus NH2- nya melalui proses deaminasi, akan memasuki
jalur metabolism yang sama dengan yang digunakan oleh
karbohidrat dan lipida.
e. Deaminase Asam Amino
Deaminase atau melepaskan gugus amino (NH2) dari asam amino
akan menghasilkan sisa berupa ammonia dalam sel. Amonia yang
bersifat racun akan masuk kedalam peredaran darah dan dibawa
kehati. Hati akan mengubah ammonia menjadi ureum yang sifat
racunnya lebih rendah, dan mengembalikannya ke peredaran darah.
Ureum diproduksi dari asam amino bebas di dalam tubuh yang
tidak digunakan dan dari pemecahan protein jaringan tubuh.
f. Penggunaan Kelebihan Protein untuk Pembentukan Lemak
Dalam keadaan berlebihan, protein akan mengalami deaminase.
Nitrogen dikeluarkan dari tubuh dan sisa-sisa ikatan karbon akan di
 ubah menjadi lemak dan disimpan didalam tubuh. Dengan
demikian, maka protein secara berlebihan dapat menyebabkan
kegemukan.
g. Persediaan Metabolik Asam Amino
Di dalam tubuh tidak ada persediaan besar asam amino. Kelebihan
asam amino untuk keperluan sintesis protein dan berbagai ikatan
nitrogen bukan ikatan protein akan dimetabolisme. Akan tetapi
didalam protein sel-selada persediaan metabolik asam amino yang
berada dalam keseikbangan dinamis yang dapat setiap waktu
digunakan. Perubahan protein secara terus-meneruspad orang
dewasa diperlukan untuk memelihara persediaan asam amino
untuk memenuhi kebutuhan segera asam amino oleh berbagai sel
dan jaringan guna pembentukan potein. Jaringan yang paling
efektif dalam perubahan protein adalah protein plasma, mukosa
saluran cerna, pancreas, hati, ginjal. Jaringan otot dan kulit
biasanya tdak terlalu aktif.
5. Siklus Protein Dalam Tubuh
Didalam tubuh manusia terjadi suatu siklus protein, artinya protein
dipecah menjadi komponen-komponen yang lebih kecil yaitu asam
amino dan atau prptida. Terjadi juga sintesis protein baru untuk
mengganti yang lama. Praktis tidak ada sebuah molekul protein pun
yang disintesis untuk dipakai seumur hidup. Semuanya akan dipecah
dan diganti dengan yang baru dengan laju yang berbeda-beda
tergantung jenis dan keperluan dalam tubuh, waktu yang diperlukan
untuk mengganti separuh dari jumlah kelompok protein tertentu
dengan protein baru disebut half life atau waktu paruh jangka hidup
protein.
Waktu paruh dan enzim-enim interseluler hanyalah beberapa jam
sampai beberapa hari. Sendangkan protein-protein lain lebih stabil,
seperti misalnya hemoglobin mempunyai waktu paruh 120 hari, dan
 kolagen sampai kira-kira satu tahun. Siklus pssrotein dapat terjadi
dalam sel, dalam jaringan, atau dalam badan dan melibatkan saluran
pencernaan
Enzim pencernaan dalam lambung dan prankreas bila sudah tidak
berfungsi lagi setiap harinya dapat menyumbangkan sekitar 30 g
protein, ditambah lagi 30 g protein dari selaput vili (bulu-bulu) dalam
lambung. Musin protein serum dalam jumlah yang kecil juka masauk
kedalam saluran pencernaan sehingga menyumbangkan beberapa gram
protein lagi setiap harinya.
Diperkirakam senayak 70 g protein dari bahan masauk kedalam
saluran pencernaan bersama 30-80 g protein yang masuk melalui
bahan makanan yang dikonsumsi setiap harinya. Dipihak lain, dalam
jumlah protein yang sedikit protein juga keluar bersama feses; di
perkirakan protein yang keluar bersama fases tidak lebih dari 10 g per
hari.

J. Fungsi Protein

Fungsi utama protein atau zat pembangun yaitu dalam pertumbuhan

jaringan. Pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan dimungkinkan bila tersedia
susunan asam amino tertentu yang sesuai. Misalnya, jaringan pada rambut,
kuku dan kulit memerlukan banyak asam amino bersulfur, sedangkan urat otot
dan jaringan ikat memerlukan protein kolagen. Protein fibrin dan miosin
diperlukan dalam pembentukan otot.

Protein, khususnya enzim, hormon dan antibodi, berfungsi dalam

pengaturan proses biokimia, seperti pencernaan, anabolisme dan katabolisme
zat gizi, pengaturan gula darah, tekanan darah, ekskresi, reaksi pertahanan
tubuh, pembekuan darah, penglihatan dan lain-lain. Contoh enzim, amilase
berperan dalam perencanaan karbohidrat, kinase dalam fosforilasi. Hormon
tiroid (iodine) mengatur laju reaksi kimia yang menghasilkan energi,
sedangkan insulin (Zn) dan glukagon mengatur mobilisasi gula darah dan
pemindahannya ke dalam sel, yang merupakan titik kritis fungsi sel otak dan
sistem syaraf pusat. Hormon angiotensin dan aldosteron berperan dalam
pengaturan tekanan darah, sedangkan angiotensin dalam ekskresi berlebihan
elektrolit cairan tubuh melalui ginjal. Anti bodi bertindak sebagai agen
penyerang penyakit. Antibodi, protein bermolekul besar, melawan virus,
bakteria dan benda asing yang masuk ke dalam tubuh dengan cara memori
molekuler sel pembuat antibodi. Dalam proses pembekuan darah,
prothrombim (protein sirkulasi) dikonversi menjadi trombin, yang kemudian
mempercepat pengubahan fibrinogen menjadi fibrin yang menutup luka.
Opsin, zat warna peka cahaya, suatu protein dalam sel retina, berperan dalam
proses penglihatan dengan cara mengubah bentuknya agar bisa menyampaikan
rangsangan syaraf ke pusat penglihatan lalu ke otak.

Protein berfungsi juga sebagai sumber energi, namun jika penyediaan

energi dari karbohidrat dan lemak tidak mencukupi. Selain itu, protein
bersama mineral, berperan dalam pemeliharaan keseimbangan air dengan
cara menjaga jumlah cairan yang cuku di setiap ruangan bagian cairan tubuh,
yaitu cairan dalam pembuluh darah, ruang antar sel dan di dalam sel. Protein
bermolekul besar, oleh karenanya tidak bebas melewati dinding atau
membran. Yang memisahkan bagian cairan, sehingga protein terjerat. Namun
sifat hidrofiliknya menyebabkan air terikat disekitar protein tersebut. Oleh
karena itu, dengan mengatur jumlah protein dan mineral di setiap ruang
bagian cairan tubuh, tubuh secara tidak langsung mengatur penyebaran air.
Selain itu, keseimbangan cairan (netralitas tubuh) dapat terpelihara melalui
kemampuan buffer protein. Protein memberikan ion H-nya ke daerah sekitar
yang kurang, sebaliknya menarik ion H jika di sekitarnya asam.

Fungsi protein lainnya adalah sebagai pengangkut zat gizi dan molekul
lain. Contoh protein transpor, protein yang terletak dalam membran sel
bertindak sebagai pompa glukosa, kalium dan natrium. Pompa glukosa dan
 kalium memindahkan gula dan kalium ke dalam sel, lebih cepat dari
pengeluarannya, sedangkan pompa kalium memindahkan natrium keluar sel
lebih cepat dari jalur masuknya. Pompa protein pada membran sel mengatur
konsentrasi glukosan dan kalium tinggi, sebaliknya konsentrasi natrium
rendah di dalam sel daripada media di sekitarnya. Penyebaran natrium dan
kalium melalui membran sel syaraf memungkinkan rangsangan syaraf
berpindah untuk berpikir atau organ gerak lainnya.

Contoh protein pengangkut lainnya yaitu calcium binding protein di

dalam saluran usus, yang memindahkan mineral kalsium ke dalam sel.
Protein mengangkut lainnya yaitu lipoprotein yang memindahkan lipid dari
darah ke jaringan yang memerlukannya. Kalmodulin adalah protein yang
membawa pesan kalsium. Pada proses pemindahan zat besi ke dalam sel,
protein usus, yaitu feritin menangkap Fe dan akan di lepas jika diperlukan.
Transferin, protein dalam saluran darah, yang membawa zat gizi ke tempat
penyimpanannya, sum-sum tulang atau lainnya. Jika diperlukan, zat besi akan
bergabung kembali dengan protein sel darah merah (hemoglobin), membantu
pemindahan oksigen , atau ke protein otot (mioglobin) membantu oksidasi sel
otot untuk mendapatkan energi.

K. Sumber Protein
Bahan makanan hewani merupakan sumber protein yang baik, dalam
jumlah maupun mutu, seperti telur,susu,daging,ungags,ikan,dan kerang.
Sumber protein nabati adalah kacang kedelai dan hasilnya, seperti temped an
tahu, serta kacang-kacangan lain. Kacang kedelai merupakan sumber protein
nabati yang mempunyai mutu atau nilai biologi tertinggi. Seperti telah
dijelaskan semula protein kacang-kacangan terbatas dalam asam amino
metionin.
Padi-padian dan hasilnya relative rendah dalam protein, tetapi karena
dimakan dalam jumlah banyak, memberi sumbangan berar terhadap
konsumsi protein sehari. Seperti telah dijelaskan terlebih dahulu protein
padi-padian tidak komplit, dengan asam amino pembatas lisin. Menurut
catatan biro pusat statistic tahun 1999, rata-rata 51,4% konsumsi protein
penduduk sehari berasal dari padi-padian.
Bahan makanan hewani kaya dalam protein bermutu tinggi, tetapi
hanya merupakan 18,4% konsumsi protein rata-rata penduduk Indonesia.
Bahan makanan nabati yang kaya dalam protein adalah kacang-kacangan.
Kontribusinya rata-rata terhadap konsumsi protein adalah 5,3%.
Gula,sirup,lemak dan minyak murni tidak mengandung protein.
Dalam merencanakan diet, di samping memperhatikan jumlah protein
perlu diperhatiakan pula mutunya. Protein hewani pada umumnya
mempunyai suasana asam amino yang paling sesuai untuk kebutuhan
manusia. Akan tetapi harganya relative mahal. Untuk menjamin mutu
protein dalam makanan sehari-hari, dianjurkan n sepertiga bagian protein
yang dibutuhkan berasal dari protein hewani.
Catatan biro pusat statistic pada tahun 1999, menunjukkan secara
nasional konsumsi protein sehari rata-rata penduduk Indonesia adalah 48,7
gram sehari. Ini telah melebihi ratrata standar kecukupan protein sehari (45
gram). Kandungan protein beberapa bahan makanan dapat dilihat pada tabel
5.9.
Tabel 5.9 nilai protein berbagai bahan makanan (gram/100 gram)
Bahan makanan Nilai protein Bahan Nilai protein
makanan
Kacang kedelai 34,9 Keju 22,8
Kacang merah 29,1 Kerupuk udang 17,2
Kacang tanah 25,3 Jagung 9,2
terkelupas kuning,pipil
Kacang hujau 22,2 Beras setengah 7,6
giling
Biji jambu monyet 21,2 Kentang 2,0
(mente)
 Tempe kacang 18,3 Gaplek 1,5
kedelai murni
Tahu 7,8 Ketela 1,2
pohon(singkon
g)
Daging sapi 18,8 Daun singkong 6,8
Ayam 18,2 Bayam 3,5
Telur bebek 13,1 Kangkung 3,0
Telur ayam 12,0 Wortel 1,2
Udang segar 21,0 Tomat masak 1,0
Ikan segar 16,0 Mangga harum 0,4
manis
Tepung susu skim 35,6 Roti putih 8,0
Tepung susu 24,6 Mie kering 7,9
Sumber: daftar komposisi makanan,depkes 1978.

L. Akibat Kekurangan dsn Kelebihan Protein

1. Akibat Kekurangan
Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat social
ekonomi rendah. Kekurangan protein pada stadium berat menyebabkan
kwashiorkor pada anak-anak dibawah lima tahun (balita). Istilah
kwasihiorkor pertama diperkenalkan oleh Dr.cecily Williams pada tahun
1933 ketika ia menemukan keadaan ini di Ghana,afrika. Dalam bahasa
Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang diperoleh anak pertama, bila
anak kedua sedang ditunggu kelahirannya. Kekurangan protein sering
ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energy yang
menyebabkan kondisi yang dinamakan marasmus. Sindroma gabung
antara dua jenis kekurangan ini dinamakan energy-
proteinmalnutrition/EPM atau kurang energy-protein/KEP atau kurang
kalori-protein/ KKP. Sindroma ini merupakan salah satu masalah
gizi di Indonesia.
a. Kwashiorkor.
Kekurangan protein menunjukkan oedema pada muda dan
perut. Kwashiorkor lebih banyak terdapat pada usia dua hingga
tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang terlambat
menyapih sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang
terutama dalam hal protein. Kwashiorkor dapat terjadi pada
konsumsi energy yang cukup atau lebih. Gejalanya adalah
pertumbuhan terhambat, otot-otot berkurang dan
melemah,edema,muka bulat seperti bulan(moonface) dan
gangguan psikomotor. Edema terutama pada perut,kaki,dan
tangan merupakan ciri khas kwashiorkor dan kehadirannya erat
berkaitan dengan albumin dalam serum. Anak apatis, tdiak ada
nafsu makan, tidak gembira dan suka merengek. Kulit
mengalami depigmentasi,kering,bersisik,pecah-pecah,dan
dermatosis. Lika sukar sembuh. Rambut mengalami
dipigmentasi, menjadi lurus,kusam,halus,dan mudah
rontok(rambut jagung). Hati membesar dan berlemak; sering
disertai anemia dan xeroftalmia. Kwashiorkor pada orang
dewasa jarang ditemukan.
b. Marasmus
Kekurangan energy dan semua zat-zat gizi. Menunjukkan
berkurangnya lemak di bawah kulit dan melemahnya otot-otot.
Marasmus berasal dari kata yunani berarti
wasting/merusak. Marasmus pada umamnya merupakan penyakit
pada bayi (dua belas bulan pertama), karena terlambat diberi
makanan tambahan. Penyakit ini dapat terjadi karena penyapihan
mendadak, formula pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis
atau sering kena infeksi terutama gastroenteritis. Marasmus
berpengaruh jangka panjang terhadap mental dan fisik yang sukar
diperbaiki.

Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat banyak

di antara kelompok social ekonomi rendah di sebagian besar
Negara sedang berkembang dan lebih banyak daripada
kwashiorkor. Gejalanya adalah pertumbuhan terhambat, lemak
dibawah kulit berkurang serta otot-otot berkurang dan melemah.
Berat badan lebih banyak terpengaruh daripada ukuran kerangka,
seperti panjang, lingkar kepala dan lingkar dada. Berkurangnya
otot dan lemak dapat diketahui dari pengukuran lingkar
lengan,lipatan kulit daerah bisep, trisep,skapila, dan umbilical.
Anak apatis dan terlihat seperti sudah tua. Tidak ada edema, tetapi
seperti pada kwashiorkor kadang-kadang terjadi perubahan pada
kulit, rambut dan pembesaran hati. Anak sering kelihatan waspada
dan lapar. Sering terjadi gastroenteritis yang diikuti oleh dehidrasi,
infeksi saluran pernafasan, tuberculosis, cacingan berat dan
penyakit kronis lain. Marasmus sering disertai defesiensi vitamin
terutama vitamin D dan vitamin A. Diagram alur pathogenesis
marasmus, kwashiorkor dapat dilihat pada gambar 5.10.

Sindroma KEP dapat dihindarkan bila anak-anak balita

diperhatikan susunan makanannya.

Berdasarkanlaporanorganisasikesehatandunia(WHO/worldh
ealthorganization) menunjukkan kesehatan masyarakat Indonesia
terendah di Asean yaitu peringSkat ke142 banding 170 negara. Di
Amerika latin, Negara maju, Asia, Negara berkembang dan Afrika,
persentase anak yang mengalami kurang gizi usia 0-4 tahun.

Pada tahun 2005 yaitu;

1. Amerika latin dan Negara berkembang (5%)

2. Afrika dan Negara berkembang (15-30%)

3. Sedangkan Asia hampir sama dengan Afrika.

Di indonesia berdasarkan susenat prevalensi balita kurang gizi

periode 1990-2000 mengalami penurunan, periode 2001-2005
mengalami peningkatan.

berikut dilampirkan prevalensi gizi kurang dan gizi buruk :

PRESENTASI GIZI KURANG DAN BURUK

29.00%

28.00%

27.00%

26.00%

25.00%

24.00%

23.00%
2000 2003 2005

Presentasi gizi kurang tertinggi berdasarkan kelompok umur adalah

usia 37-40 tahunpaling tinggi mengalami gizi kurang 48%.

Berdasarkan laporan depertemen kesehatan RI data status

gizi buruk dan mengalami perubahan yang signifikan dari tahun
ketahun. Angka kejadian prevalensi gizi kurang, di 53 kabupaten
kota diindonesia masih diatas 40% dari populasi balita yang
hampir merata terjadi di semua provinsi kecuali DKT.
 Sebaran KEP(kekurangan energi & protein) pada balita.
Menurut susenat (2005) provinsi di indonesia mempunyai
prevalensi terendah (gizi buruk & kurang) yaitu :

a. Yogyakarta(15,1%)

b. Bali(16 ,8%)

c. Gorontalo(46,11%)

Kasus Gizi Kurang Dan Gizi Buruk Disumatra Barat(padang).

Berikut Prevalensi gizi kurang dan gizi dan gizi buruk (30,4%)kota
padang tahun 2007:

Hasil pemantauan status gizi

90.00%
80.00%
70.00%
60.00%
50.00%
40.00% Hasil
30.00%
pemantauan
20.00%
10.00% status gizi
0.00%
ba t ku al

al
or s
an no k
i k ruk
an iz ang
ba t pe aik
ba ba a p dek

ba ita k us
a n ru
a s ta de
ga rm

m
l r
ga i b

lit u
gi i bu
ur

lit n
lit li en
z

g
gi
z
as
lit
ba

Masalah gizi makro terutama KEP (kurang energi &

protein)Mendomonasi perhatian pakar gizi selama 10
tahun.Kekurangan gizi dapat berdampak pada meningkatnya angka
kematian, terutama pada belita sangat berpengaruh terhadap
proses pertumbuhan dan perkembangan anak.
 Anak akan mengalami keterlambatan pada perkembangan
fungsi rti dapat dapat mengurangi motivasi dan keingin tahuan
serta dapat menurunkan aktivitas dan kemampuan eksplorasi anak.

Toddler nutrition status is the important fact that should be

concerned by each parents. Malnutrition in this golden periode are
irreversible (cannot be recovered). The malnutrition can affect the
toddler’s brain development. The malnutrition on toddlers in
Indonesia increase every year.

Faktor - Faktor yang Berhubungan dengan Status Gizi Balita di

Pedesaan dan Perkotaan).

Berikut beberapa penelitian status gizi:

a. Menurut Unicef(1998) kurang gizi pada anak dapat

menyebabkan menurunnya perkembangan fisik,kecerdasan,
mental, kemampuan interaksi anak dengan lingkungan
pengasuhnya.

b. Sesuai dengan hasil penelitian husaini (2003) bahwa anak

dengan status gizi buruk cendrung lebih banyak terhamat
perkembangan motorik kasarnya (25%)

c. Dan 8 kali lebih besar kemungkinan terlambat perkembangan

motorik kasarnya dibandingkan dgn anak yang berstatus gizi
normal.

d. Hal diatas sama juga dengan hasil penelitian fardiana(2003)

semakin rendah status gizi anak maka semakin tinggi
keterlambatan perkembangnnya.

Kurang gizi pada anak disebabkan oleh kurangnya

konsumsi energi dan protein. Protein adalah zat gizi yang sangat
 penting dalam setiap organisme & juga merupakan bagian terbesar
tubuh setelah air.

2. Akibat Kelebihan Protein

Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Makanan
yang tinggi protein biasanya tinggi lemak sehingga dapat
menyebabkan obesitas. Diet protein tinggi yang sering dianjurkan
untuk menurunkan berat badan kurang beralasan. Kelebihan protein
dapat menimbulkan masalah lain, terutama pada bayi. Kelebihan
asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme
dan mengeluarkan kelebihan nitrogem. Kelebihan protein akan
menimbulkan asidosis,dehidrasi,diare,kenaikan amoniak darah,
kenaikan ureum darah, dan demam. Ini diliat pada bayi yang diberi
susu skim atau formula dengan konsemtrasi tinggi, sehingga
konsumsi protein mencapai 6g/kg berat badan. Batas yang dianjurkan
untuk konsumsi protein adalah dua kali angka kecukupan gizi (AKG)
untuk protein.
M. Angka Kecupan Gizi Protein
Kebutuhan protein menurut FAO/WHO/UNU (1985) adalah “
konsumsi yang diperlukan untuk mencegah kehilangan protein tunuh dan
memungkinkan produksi protein yang diperlukan dalam masa pertumbuhan,
kehamilan dan menyusui.
Angka Kecukupan Protein ( AKP) orang dewasa menurut hasil-hasil
penelitian keseimbangan nitrogen adalah 0,75 gram/kg berat badan, berupa
protein patakon tinggi yaitu protein telur (mutu cerna digestibility dan daya
manfaat utility telur adalah 100). Angka ini dinakan safe level of intake atau
taraf suapan terjamin. Angka kecukupan
protein yang dianjurkan dalam taraf suapan terjamin menurut
kelompok umur dapat dilihat pada table berikut.
 Angka kecukupan protein menurut kelompok umur dalam taraf suapan
terjamin
AKP (nilai PTS)gram/kg berat
Kelompok umur badan
Laki-lai prempuan
(tahun)
0-0,5 1,86 (85% dari asi) 1,86 (85% dari
asi)
0,2-2,0 1,39 (80% daru asi) 1,39 (80% dari
asi)
4-5 1,08 1,08
5-10 1,00 1,00
10-18 1,96 0,90
18-60 0,75 0,75
60+ 0,75 0,75
Ibu hamil + 12 gram/hari
Ibu menyusui enam + 16 gram/hari
bulan pertama
Ibu menyusui enam + 12 gram/hari
bulan kedua
Ibu menyusui tahun + 11gram/hari
kedua

Sumber: FAO/WHO/UNO, 1985.

PST: Protein Senilai Telur
N. Sifat-sifat Fisiokimia Asam Amino dan Protein
1. Sifat- sifat fisikokimia asam amino dan protein
a. Asam amino dan protein merupakan zat organik yang mempunyai
gugus asam amino, karboksil dan kadang gugus sulfhidril, indole,
imidosole yang berbeda.
b. Gugus asam amino bersifat basa dan gugus karboksil bersifat asam.
 c. Tiap-tiap gugus tersebut dapat bereaksi dengan zat-zat disekitar
protein atau dengan gugus-gugus lain dalam satu polimer
polipeptida.
2. Komposisi kimia dan klasifikasi
Protein adalah molekul makroyang mempunyai berat molekul antara
lima ribu hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang
asam amino, yang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida. Asam
amino terdira atas unsur-unsur karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen;
beberapa asam amino di samping itu mengandung unsur-unsur fasfor,
besi, iodium, dan kobalt. Unsur nitrogen adalah unsur utama protein,
karena terdapat di dalam semua protein akan tetapi tidak terdapat di
dalam karbohidrat dan lemak. Unsur nitrogen merupakan 16% dari berat
protein.
Molekul protein lebih komplek dari pada karbohidrat dan lemak
dalam hal berat molekul keanekaragaman unit-unit asam amino yang
membentuknya. Berat molekul protein bisa mencapai empat puluh juta;
bandingkan dengan berat molekul glukosa yang besarnya 180. Jenis
protein sangat banyak. Ini dapat dibayangkan bila diketahui bahwa
protein terdiri atas sekian kombinasi berbagai jenis dan jumlah asam
amino. Ada dua puluh jenis asam amino yang diketahui sampai
sekarang yang terdiri atas sembilan asam amino esensial (asam amino
yang tidak dapat dibuat tubuh dan harus didatangkan dari makanan) dan
sebelas asam amino non esensial.
3. Karakteristik Protein
a. Protein ikan bersifat tidak stabil dan mempunyai sifat dapat
berubah (denaturasi) dengan berubahnya kondisi lingkungan.
b. Apabila larutan protein tersebut diasamkan hingga mencapai pH
4,5 – 5 maka akan terjadi pengendapan atau salting out.
c. Sebaliknya apabila dipanaskan seperti dalam pemasakan atau
penggorengan , protein ikan menggumpal atau terkoagulasi.
 d. Protein juga dapat mengalami denaturasi apabila dilakukan
pengurangan kandungan air, baik selama pengeringan maupun
pembekuan.
e. Protein otot sebagaian besar dalam bentuk koloid, baik berupa sol
maupun gel. Kemampuan untuk mengektraksi protein miosoin
lewbih besar pda pH yang aghak tinggi, tetapi kekutan gel daging
ikan pada produk akhir lebih redah meskipun jumlah myosin yang
diekstrak lebih banyak.
O. Analisis Protein
Protein merupakan senyawa organik kompleks yang memiliki bobot
molekul tinggi yang tersusun dari monomer-monomer asam amino dimana
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Dalam struktur molekulnya,
protein terdiri dari atom karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen, terkadang ada
beberapa yang berikatan dengan sulfur dan fosfor. Protein dalam tubuh mahluk
hidup berfungsi sebagai unit penyusun struktur dan fungsi sel.
Analisa protein kebanyakan dilakukan pada industri makanan, baik
makanan untuk manusia maupun makanan untuk keperluan ternak. Analisa
protein penting sekali karena bertujuan untuk mengetahui  jumlah kandungan
protein dalam suatu makanan. Selain itu, untuk memenuhi standard baku mutu
makanan dari setiap negara.

Analisis protein dapat dilakukan dengan dua metode, yaitu :

a. Secara kualitatif terdiri atas : reaksi Xantoprotein, reaksi Hopkins-Cole,

reaksi Millon, reaksi Nitroprusida, dan reaksi Sakaguchi.
b. Secara kuantitatif terdiri dari : metode Kjeldahl, metode titrasi formol,
metode Lowry, metode spektrofotometri visible (Biuret), dan metode
spektrofotometri UV.

1. Analisis Kandungan protein pangan

a. Analisa kuantitatif
1.) Metode Kjeldahl
Sejak abad ke-19, metode kjeldahl telah dikenal dan
diterima secara universal sebagai metode untuk analisis
protein dalam berbagai variasi produk makanan dan produk
jadi. Penetapan kadar protein dengan metode kjeldahl
merupakan metode tidak langsung yaitu melalui penetapan
kadar N dalam bahan yang disebut protein kasar. Prinsip
metode kjeldahl ini adalah senyawa-senyawa yang
mengandung nitrogen tersebut mengalami oksidasi dan
dikonversi menjadi ammonia dan bereaksi dengan asam pekat
membentuk garam amonium. Kemudian ditambahkan basa
untuk menetralisasi suasana reaksi dan kemudian didestilasi
dengan asam dan dititrasi untuk mengatahui jumlah N yang
dikonversi.
Faktor konversi kadar protein beberapa jenis pangan
sumber protein
No Jenis pangan Faktor Konversi

1. Bir, sirup, bebijian, ragi, pakan, 6,25

bebuahan, anggur, teh, tepung
jagung
2. Beras 5,95
3. Gandum, roti, makaroni, bakmi 5,70
4. Kacang tanah 5,46
5. Kedelai 5,71
6. Kenari 5,18
7. Susu dan produk susu 6,38
Prosedur penentuan kandungan protein kasar pangan, yaitu :
a. Sampel sejumlah kecil sampel (untuk 3-10 ml HCL 0,01
N atau 0,02 N), masukkan kedalam labu kjeldahl 30 ml).
 b. Tambahkan 1,9 ± 0,1 g K2SO4, 40 ± 10 mg HgO, dan 2,0
± 0,1 ml H2SO4. Jika sampel lebih dari 15 mg,
tambahkan 0,1 ml H2SO4 untuk setiap 10 mg bahan
organik diatas 15 mg.
c. Tambahkan beberapa butir batu didih, dan didihkan
sampel selama 1,5 jam hingga cairan jernih.
d. Dinginkan dan tambahkan sedikit air secara perlahan lalu
dinginkan.
e. Tuangkan isi labu kedalam alat destilasi, bilas dengan 1-2
ml air sampai 5-6 kali.
f. Siapkan erlenmeyer 125 ml isi dengan 5ml larutan
H2BO3 dan 2-4 tetes indikator (campuran 2 bagian metil
nerah 0,2% dalam alkohol dan 1 bagian metilan blue
0,2% dalam alkohol) di bawah kondensor (ujung tabung
kondensor terendam dibawah larutan H2BO3).
g. Tambah 8-10ml larutan NaOH-Na2S2O3, lalu destilasi
hingga diperoleh sekitar 15 ml destilat dalam erlenmeyer,
dan bilas kondensor dengan air.
h. Lakukan pengenceran hingga menjadi 50 ml, lalu titrasi
dengan HCL 0,02 N hingga terjadi perubahan warna
menjadi abu-abu, lakukan juga terhadap blanko.
i. Tentukan % nitrogen dan % protein dengan rumus :
% N = ( ml HCL – ml Blanko ) x normalitas x
14.007 x 100
mg sampel

Metode kjeldahl dibagi tiga yaitu:

1. Tahap Destruksi
Pada tahapan ini sampel dipanaskan dalam asam sulfat
pekat sehingga terjadi destruksi menjadi unsur-unsurnya.
Elemen karbon, hidrogen teroksidasi menjadi CO, CO2, dan
H2O. Sedangkan nitrogennya (N) akan berubah menjadi
(NH4)SO4. Untuk mempercepat proses destruksi sering
ditambahkan katalisator berupa campuran Na2SO4 dan HgO.
Ammonium sulfat yang terbentuk dapat bereaksi dengan
merkuri oksida membetuk senyawa kompleks, maka sebelum
proses destilasi Hg harus diendapkan lebih dahulu dengan
K2S atau dengan tiosulfat agar senyawa kompleks merkuri-
ammonia pecah menjadi ammonium sulfat, menggunakan
K2SO4 atau CuSO4. Dengan penambahan katalisator tersebut
titik didih asam sulfat akan dipertinggi sehingga dekstruksi
berjalan lebih cepat. Tiap 1 gram K2SO4 dapat menaikkan 24
titik didih 3°C. Selain katalisator yang telah disebutkan tadi,
kadang-kadang juga diberikan selenium. Selenium dapat
mempercepat proses oksidasi karena zat tersebut selain
menaikkan titik didih. Penggunaan selenium lebih reaktif
dibandingkan merkuri dan kupri sulfat tetapi selenium
mempunyai kelemahan yaitu karena sangat cepatnya oksidasi
maka nitrogennya justru mungkin ikut hilang, reaksi yang
terjadi pada tahap dekstruksi adalah: (CHON) + H2SO4 CO2
+ H2O + (NH4)2SO4.
2. Tahap Destilasi
Pada tahap destilasi ammonium sulfat dipecah menjadi
ammonia (NH3) dengan penambahan NaOH sampai alkalis
dan dipanaskan. Agar selama destilasi tidak terjadi
superheating ataupun pemercikan cairan atau timbulnya
gelembung gas yang besar maka dapat ditambahkan logam
 zink (Zn). Ammonia yang dibebaskan selanjutnya akan
ditangkap oleh larutan asam standar yang dipakai dalam
jumlah berlebihan. Agar kontak antara asam dan ammonia
lebih baik maka diusahakan ujung tabung destilasi tercelup
sedalam mungkin dalam asam. Reaksi yang terjadi
padtatahapan hap destilasi adalah: (NH4)2SO4 + 2NaOH
2NH3 + Na2SO4 +2H2O 2NH3 + H2SO4 (NH4)2SO4.
3. Tahap Titrasi
Larutan asam pada penampung destilat yang dapat
digunakan adalah larutan standar asam kuat seperti asam
sulfat atau larutan asam borat. Jika dipakai larutan asam kuat
standar maka titrasi yang dilakukan disebut titrasi kembali
sedangkan jika dipakai larutan asam borat maka disebut
titrasi tidak langsung. Pada metode titrasi kembali, larutan
asam standar yang berlebihan setelah bereaksi dengan
ammonia dititrasi dengan larutan standar NaOH. Titrasi ini
disebut titrasi kembali karena jumlah asam yang bereaksi
dengan ammonia tersedia dalam keadaan berlebih sehingga
melewati titik ekuivalen reaksi. Oleh karena itu, analis harus
mengembalikan titik ekuivalen reaksi dengan titrasi
menggunakan NaOH. Reaksi yang terjadi pada tahap titrasi
adalah sebagai berikut:
H2SO4 + 2NaOH Na2SO4 + 2H2O
Kadar nitrogen dalam sampel dapat dihitung dengan
rumus :
26 % N = ml NaOH (blanko – sampel) berat sampel
(g) x 1000 x N NaOH x 14,008 x 100%
Pada metode titrasi tidak langsung menggunakan asam
borat, ammonia bereaksi dengan asam borat menghasilkan
garam asam borat yang bersifat netral parsial. Garam tersebut
dapat dititrasi dengan larutan asam standar. Jumlah larutan
asam yang diperlukan adalah proporsional dengan jumlah
ammonia yang bereaksi dengan asam borat. Titrasi ini disebut
titrasi tidak langsung karena ammonia ditentukan, bukan
dititrasi. Ammonia ditentukan secara tidak langsung dengan
titrasi dari garam asam borat. Jika pada titrasi langsung, analit
akan langsung bereaksi dengan pentiter. Konsentrasi asam
borat pada penampung destilat tidak dimasukkan dalam
perhitungan dan tidak perlu diketahui. Reaksi yang terjadi
adalah sebagai berikut :
NH3 + H3BO3 H2BO3 - + NH4 + H2BO3 - + H+
H3BO3
kadar nitrogen dalam sampel dapat dihitung dengan rumus :
% N = ml HCl (sampel –blanko) berat sampel (g) x 1000
x N NaOH x 14,008 x100%
Setelah diperoleh %N, selanjutnya dihitung kadar
protein dengan mengalikan suatu faktor. Besarnya faktor
perkalian N menjadi protein ini tergantung pada persentase N
yang menyusun protein dalam suatu bahan. Keuntungan
menggunakan metode kjeldahl ini adalah dapat diaplikasikan
untuk semua jenis bahan pangan, tidak memerlukan biaya
yang mahal untuk pengerjaannya, akurat dan merupakan
metode umum untuk penentuan kandungan protein kasar,
dapat dimodifikasi sesuai kuantitas protein yang dianalisis.
Adapun kelemahan menggunakan metode kjeldahl ini adalah
jumlah total nitrogen yang terdapat didalamnya bukan hanya
nitrogen dari protein, waktu yang diperlukan relatif lebih
lama (minimal 2 jam untuk menyelesaikannya), presisi yang
lemah, pereaksi yang digunakan korosif.
2) Metode Titrasi Formol
Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu
ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Dengan
terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah
 terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam
dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan
tepat. Indikator yang digunakan adalah akhir titrasi bila tepat
terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang
dalam 30 detik.

3) Metode Lowry
prosedur :
1. Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam
fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1)
2. Pembuatan reagen Lowry B : Campurkan 2% natrium karbonat
dalam 100 ml natrium hidroksida 0,1N. Tambahkan ke dalam
larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium
natrium tartrat 2%.
Penetapan Kadar :
1. Pembuatan kurva baku
Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi
300 µg/ml (Li). Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi,
Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen
Lowry B dan biarkan selama 10 menit, kemudian tambahkan 1
 ml reagen Lowry A. Kocok dan biarkan selama 20 menit. Baca
absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap
blanko.
2. Penyiapan Sampel
Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal
albumin, endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat
kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya, kalau perlu
sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan).
Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.000 rpm
selama 10 menit, pisahkan supernatannya. Presipitat yang
merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan
dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10,0 ml. Ambil volume
tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva
baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai
seterusnya.
4) Metode Spektrofotometri Visible (Biuret)
Prosedur :
Pembuatan reagen Biuret : Larutkan 150 mg tembaga (II)
sulfat (CuSO) natrium tartrat (KNaC4H4O6. 4H24. 5H2O) dan
kalium dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml.
Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil
dikocok-kocok, selanjutnya tambahkan aquades sampai garis
tanda.
Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA):
Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam
aquades sampai 10,0 ml sehingga kadar larutan induk 5,0%
(Li).
Penetapan kadar (Metode Biuret) :
1. Pembuatan kurva baku :
Dalam kuvet dimasukkan larutan induk, reagen Biuret
dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut :
 Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada λ 550 nm
terhadap blanko yang terdiri dari 800 µL reagen Biuret dan
200 µL aquades.
2. Cara mempersiapkan sampel :
Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut
misal albumin, endapkan dahulu dengan penambahan
amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis
proteinnya, kalau perlu sampai mendekati kejenuhan
amonium sulfat dalam larutan). Pisahkan protein yang
mengendap dengan sentrifus 11.000 rpm selama 10 menit,
pisahkan supernatannya. Presipitat yang merupakan
proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar
asam asetat pH 5 misal sampai 10,0 ml. Ambil sejumlah µL
larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan
reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH
5 untuk pengukuran kuantitatif. Setelah 10 menit dari
penambahan reagen Biuret, baca absorbansinya pada
panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi
reagen Biuret dan dapar asetat pH 5. Perhatikan adanya
faktor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin
harus masuk dalam kisaran absorban kurva baku
5) Metode Spektrofotometri UV
Asam amino penyusun protein diantaranya
adalah triptofan, tirosin dan fenilalanin yang
mempunyai gugus aromatik. Triptofan mempunyai
absorbsi maksimum pada 280 nm, sedang untuk tirosin
mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm.
Fenilalanin menyerap sinar kurang kuat dan pada
panjang gelombang lebih pendek. Absorpsi sinar pada
280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi
protein dalam larutan. Supaya hasilnya lebih teliti perlu
dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan
pengukuran absorpsi pada 260 nm. Pengukuran pada
260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh
asam nukleat. Rasio
absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi
yang ada dalam suatu tabel.
Kadar protein mg/ml = A
Alat Spektrofotometer
b. Analisa kualitatif
1. Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-
hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi
endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila
dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti
benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini
positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin
dan triptofan.
2. Reaksi Hopkins-Cole
Larutan protein yang mengandung triptofan dapat
direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang
mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam
oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah
dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat
dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di
bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi
cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut.
3. Reaksi Millon
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri
nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan
 pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih
yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada
dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena
terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil
yang berwarna.
4. Reaksi Natriumnitroprusida
Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan
menghasilkan warna merah dengan protein yang
mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang
mengandung sistein dapat memberikan hasil positif.
5. Reaksi Sakaguchi
Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan
natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan
hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau
protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan
warna merah.
6. Metode Biuret
Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH
kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji ini untuk
menunjukkan adanya senyawa-senyawa yang mengandung
gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang
lain. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai
dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet.

P. Tingkat Degradasi Protein

Protein dapat dibedakan menurut tingkat degradasinya. Degradasi
biasanya merupakan tingkat permulaan denaturant.
1. Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel
2. Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat
permulaan denaturant. Dapat dibedadakan sebagai:
a. Protein turunan primer (protean, metaprotein)
Protein turunan merupakan hasil hidrolisis yang ringan, proteon
adalah hasil hidrolisis oleh air, asam encer, atau enzim yang bersifat
taidak larut. Contoh: miosan dan edestan.
Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan
alkali dan larut dalam asam dan alkali encer, tetapi tak larut dalam
larutan garam netral. Contoh: asam albuminat dan alkali albuminat.

b. Protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan peptide)

Protein terkoagulasi yaitu basil denaturant protein oleh panas
atau alcohol. Proteosa, bersifat larut dalam air, tak terkoagulasikan
oleh panas, diendapkan oleh larutan (NH4)2SO4 jenuh.
Pepton juga larut dalam air, tak terkogulasikan oleh panas, dan
tidak mengalami salting out dengan ammonium sulfat, tetapi
mengendap oleh pereaksi alkaloid seperti asam fosfo tungstat.
Peptide, yaitu gabungan dua atau lebih asam amino esensial,
protein dikelompokan sebagai berikut:
a. Isoleosin
b. Leussin
c. Lisin
d. Methionin, fungsi methionin (asam amino esensial) dapat
digantikan sistin (semi esensial) secara tidak sempurna, akan
tetapi paling tidak dapat menghematnya.
e. Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan torosin(semi
esensial) tidak sempurna, akan tetapi paling tidak dapat
menghematnya.
f. Threonin
g. Triptopan
 h. Valin

Keenam asam amino semiesensial adalah arginin, histidin,

titrosin, sistin, glisin, dan serin. Sedangkan ke enam asam amino
non esensial adalah asam glutamate, glutamine, asam aspartat,
asparagin, alanin, dan prolin.

Q. Sintesis Protein
Tumbuh-tumbuhan dan hewan dapat mensintesis protein, yaitu
tumbuh-tumbuhan dari nitrogen yang tersedia di tanah, sedangkan hewan dari
asam amino yang diperoleh dari makanan yang berasal dari tumbuh-tumbuhan
dan hewan. Hewan dapat mensintesis beberapa macam asam amino dari
nitrogen yang berasal dari makanan. Metabolisme pada hewan, aksresi dan
kematian akhirnya mengembalikan nitrogen ke tanah secara berkelanjutan
beberapa siklus nitrogen.
Sintesis protein disebut juga biosintesis protein. Sintesis protein adalah
proses pembentukan partikel protein dalam bahasan biologi molekuler yang
didalamnya melibatkan sintesis RNA yang dipengaruhi oleh DNA. Dalam
proses sintesis protein, molekul DNA adalah sumber pengkodean asam amino
yang menyusun protein tetapi tidak telibat secara langsung prosesnya.
Molekul DNA pada suatu sel ditranskripsi menjadi molekul RNA.
Molekul RNA inilah yang ditranslasi menjadi asam amino dalam proses
pembentukan protein dikenal dengan istilah Dogma Sentral Biolgi yang
dijabarkan dengan rangkaian proes DNA membuat DNA dan RNA, RNA
membuat protein, yang dinyatakan dalam persamaan DNA → RNA →
Protein. Sperti kabanyakan dogma, terdapat pengecualian pada proses
pembentukan protein berdasarkan bukti-bukti yang ditemukan setelahnya,
sehingga dogma ini akhirnya disebut srbagai aturan.
 Sintesis protein meliputi pembentukan rantai panjang asam amino
yang dinamakan rantai peptida. Ikatan kimia yang mengaitkan dua asam
amino satu sama lain dinamakan ikatan peptida. Ikatan ini terjadi karena satu
hidrogen (H) dari gugus asam amino bersatu dengan hidroksil (OH) dari
gugus karboksil asam amino lain. Proses ini menghasilkan satu molekul air,
sedangkan CO dan NH yang tersisa akan membentuk ikatan peptida.
Sebaliknya, ikatan peptida ini dapat dipecah menjadi asam amino oleh asam
atau enzim pencernaan dengan pembahasan satu molekul air. Proses ini
dinamakan hidrolisis

Gambar. Sintesis dan hidrolisis suatu dipeptida

Bila dua asam amino saling terikat dalam bentuk ikatan peptida
dinamakan dipeptida, bila tiga asam amino tripeptida, dan bila lebih banyak
lagi asam amino dinamakan polipeptida. Suatu molekul protein terdiri atas
satu atau lebih rantai polipeptida, tiap polipeptida terdiri atas kurang lebih dua
puluh hingga beberapa ratus asam amino.

Karakteristik suatu protein ditentukan oleh jenis asam amino yang

membentuknya, berapa kali muncuknya, dan urutan-urutannya dalam ikatan
protein tersebut. Karena tiap asam amino dapat digunakan beberapa kali saja
dengan ururtan yang berbeda-beda, dapat bayangkan berapa banyak jenis
protein dapat dibentuk. Urut-urutan asam amino menentukan struktru primer
protein tersebut. Struktur sekunder ditentukan oleh bentuk rantai asam amino:
lipatan atau gulungan, yang mempengaruhi sifat dan kemungkinan jumlah
protein yang dapat dibentuk. Struktur tersier dapat ditentukan oleh ikatan
tambahan antara gugus R pada asam-asam amino yang memberi bentuk tiga
dimensi sehingga membentuk struktur kompak dan padat suatu protein.

Gambar. Struktur Protein

Ketiga tingkat struktur inilah yang memberikan bentuk khas

kepada suatu molekul protein yang menentukan sifat dan fungsi khasnya.
Variasi protein yang dikemungkinkan oleh jenis, susunan asam amino dan
bentuk strukturnya ini menghasilkan jutaan jenis protein dengan berbagai
karakteristik dan fungsi. Pada gambar dibawah ini menunjukan struktur
hormon insulin dengan urut-urutan asam amino yang membentuknya.
Insulinnya merupakan protein kecil yang terdiri atas lima puluh satu asam
amoni yang tersusun dalam dua rantai peptida pendek. Kedua rantai ini
dihubungkan satu sama lain oleh dua rantai polipetida pendek. Kedua rantai
ini dihubungkan satu sama lain oleh dua jembatan. Jembatan ketiga terbentang
didalam salah satu rantai.

Gambar. Struktur Molekul Insulin

Struktur protein pada umumnya labil, sehingga dalam larutan

mudah berubah bila mengalami perubahan pH, radiasi, cahaya, suhu tinggi,
dan sebagainya. Protein yang berubah ini dinamakan protein denaturasi,
yang mempunyai sifat-sifat fisik dan faali yang berbeda dengan protein
semula. Sebagai contoh adalah telur yang dimasak. Dalam bentuk mentah
protein pada telur merupakan cairan transparan, setelah dimasak berubah
bentuk menjadi bentuk padat buram akibat koagulasi karena dipanaskan.
Protein yang telah mengalami denaturasi lebih mudah dicerna. Protein tubuh
yang mengalami denaturasi tidak dapat melakukan fungsinya semula.

Tiga aspek penting dalam mekanisme sintesis protein adalah:

 1. Lokasi berlangsungnya sintesis protein pada sel
2. Hasil transformasi dari DNA ke tempat terjadinya sintesis protein
3. Mekanisme asam amino penyusun protein pada suatu sel spesifik.

Sintesis proetein berlangsung di dalam ribosom dan juga nukleus dengan

menghasilkan protein yang non-spesifik atau sesuai dari mRNA yang di
translasi. Adapun tahap-tahapan sintesis Protein adalah sebagai berikut:

1. Replika DNA

Sebagaimana kita ketahui bahwa makhluk hidup dalam melakukan

pertumbuhan dan berkembangbiakan, tiap sel tubuh makhluk hidup
akan melakukan pembelahan sel, baik secara mitosis ataupun miosis.
Replikasi merupakan sebuah proses yang terjadi didalam nukleus
sel dimana DNA baru telah dihasilkan dari DNA induk dan proses
replikasi ini dibantu oleh enzim helikase
Enzim helikasi pada proses replikasi DNA berperan untuk
melepaskan basa dan juga ikatan hidrogen yang terdapat pada
rangkaian ikatan DNA didalam nukleus sel.
Dengan bantuan enzim helikase dalam proses replikasi DNA maka
induk DNA akan melakukan penggandaan menghasilkan DNA baru
yang bentuknya sama dengan induknya. Selain enzim helikase ada
juga yang membantu proses replikasi DNA yang terjadi pada beberapa
virus yaitu enzim polimerase
2. Transkripsi

Tahap selanjutnya adalah transkripsi. Pada tahap ini terjadi

penguraian kode genetik DNA yang terjadi di sitoplasma dengan
bantuan enzim RNA polimerase. Dengan bantuan enzim tersebut,
proses transkripsi ini diawali dengan proses pembukaan rantai ganda
pada DNA dan menghasilkan rantai tungal yang mempunyai peran
sebagai rantai sense dan rantai yang lain yang berasal dari pasangan
DNA berperan sebagai rantai anti sense
Tahap transkripsi terbagi agi menjadi 3:
a. Tahap Permulaan (Inisiasi)
Pada proses replikasi kita mengenal terdapat daerah
pangkal replikasi, pada transkripsi ini kita akan mengenal
promoter. Promoter merupakan daerah DNA tempat
melekatnya RNA polimerase sehingga dapat melakukan proses
transkripsi.
Setelah RNA melekat pada promoter, kemudian promoter
melakukan pengikatan terhadap sekumpulan protein. Proses
 inilah yang disebut sebagai faktor transkripsi.Ketiga komponen
yaitu promoter, RNA polimerase dan faktor transkripsi dalam
proses transkripsi disebut sebagai kompoleks inisiasi
transkripsi, yang mana RNA polimerase mempunyai peran
sebagai pembuka rantai ganda pada DNA.
b.  Tahap Pemanjangan ( Elongasi )
Selanjutnya setelah terjadi pembukaan rantai ganda DNA
oleh RNA plomerase, akan terjadi penyusunan untaian
nukleotida-nukleotida RNA oleh RNA dengan ketentuan arah
5’ ke arah 3’. Kemudian pada tahap ini akan terjadi
pemanjangan RNA yang sejalan dengan proses terbentuknya
pasangan DNA dengan basa nitrogen.
Kemudian karena RNA tidak mempunyai basa pirimidin
(T) tapi mempunyai urasil (T), selanjutnya RNA akan
membentuk pasangan urasil (U) dengan dibantu oleh adenin
(basa yang terdapat dalam rantai DNA). Sehingga pada rantai
RNA terdapat tiga jenis basa antara lain sitosin, guanin dan
adenin yang akan berpasangan dengan basa komplemen. Sesuai
dengan aturan pasangan basa antara lain adenin berpasangan
dengan urasil dan guanin berpasangan dengan sitosin.
c. Tahap Akhir ( Terminasi )
Pada tahap ini akan terjadi penyatuan kembali rantai DNA
seperti semula. Kemudian RNA polimerase akan terlepas dari
rantai DNA dan akan membentuk RNA m yang baru. Untuk
Sel prokariotik yaitu sel yang tidak mempunyai nukleus (inti
sel terbungkus oleh membran), RNA hasil dari proses
transkripsi akan aktif berperan menjadi RNA m setelah melalui
tahap tertentu. Akhirnya RNA m akan mempunyai tiga jenis
 urutan basa nitrogen yaitu pada nukleotida RNA m dari hasil
transkripsi yang disebut sebagai kodon (triplet)
3. Translasi

Pada tahap ini terjadi proses translasi, yaitu proses penerjemahan.

Kode kodon yang berasal dari RNA m diterjemahkan sehingga
menjadi asam amino yang akan membentuk protein. Kode-kode yang
berbeda dari masing-masing urutan pada basa nitrogen akan
diterjemahkan menjadi asam-asam amino yang berbeda pula. Sebagai
contoh penerjemahan yang terjadi pada asam amino fenilalanin yang
merupakan hasil penerjemahan dari kodon tiga basil urasil (UUU).
Asam amino glisin merupakan hasil penerjemahan dari kode CGC,
asam amino serin merupakan hasil penerjemahan dari kode UCA, dan
asam amino triptofan merupakan hasil penerjemahan dari kode UGG.
Pada tahap ini setidaknya untuk menghasilkan protein yang berasal
dari penerjemahan kodon mRNA membutuhkan 20 macam jenis asam
amino. Selanjutnya akan dihasilkan rantai polipeptida yang spesifik
dari beberapa asam amino sehingga pada tahap ini akan terbentuk
protein yang spesifik pula. Dalam proses translasi terdapat tiga tahap
sebagai berikut :
a. Tahap Permulaan ( Inisiasi )
Pada tahap ini terjadi pengikatan oleh bagian terkecil
ribosom pembawa kode genetik asam amino yang kemudian
akan dibuat dan mengikat pada mRNA dan pada inisiator
tRNA. Kemudian terjadi pembentukan komplek inisiasi dari
molekul ribosom yang mengikat secara bersama tiga molekul
tersebut. Kemudian molekul tRNA akan melakukan pengikatan
dan pemindahan asam amino yang dari sitoplasma ke bagian
ribosom tentunya dengan bantuan enzim dan juga energi GTP
(guanosin trifosfat). Dalam pemindahan ini pada ujung masing-
masing tRNA membawa satu antikodon dan satu asam amino.
Terakhir pada tahap ini terjadi pengaktifan asam amino oleh
tRNA dan pada mRNA akan dihubungkan antara kodon dan
antikodon.
b.  Tahap Pemanjangan ( Elongasi )
Tahap selanjutnya setelah asam amino sudah aktif, terjadi
penghubungan oleh ikatan peptida yang akan terbentuk ikatan
polipeptida pada ujung tRNA pembawa asam amino. Sebagai
contoh asam amino fenilalanin akan dibawa oleh tRNA yang
antikodonnya adalah AAA sehingga kemudian berhubungan
pada kodon mRNA UUU. Selanjutnya rantai ikatan polipetida
akan mengalami pemanjangan dikarenakan adanya
penambahan asam amino.
c. Tahap Akhir ( Terminasi )
Selanjutnya pada tahap terminasi, setelah tRNA membawa
antikodon dan kemudian antikodon tersebut bertemu dengan
kodon UGA, UAA dan juga UAG. Setelah itu akan terjadi
pelepasan rantai ikatan polipeptida yang sudah terbentuk,
kemudian setelah terlepas dari ribosom maka akan diolah
menjadi protein yang bersifat fiungsional.
 DAFTAR PUSTAKA

Pedoman gizi seimbang

Dasar-dasar ilmu gizi dr H aguskrisno, M. Kes

Gizi dan kesehatan masyarakat, edisi revisi universitas Indonesia

Nilai- gizi pangan tejasari penerbit graham ilmu2012 jakarta

Nutrisi dan keperawatan