TUGAS STUDY KASUS STRUKTUR BIOMOLEKUL DAN ENZIM

ENZIM AMILASE

OLEH :
KELOMPOK 20

1. NI MADE NONIK SAWITRI (2108511006/A)

2. BERNIKE PUTRI EMELYN (2108511047/B)
3. I MADE BAGUS KRISNA WAHYUDI (2108511059/B)

PROGRAM STUDI KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS UDAYANA
2022
 REVIEW STUDI KARAKTERISTIK ENZIM AMILASE

Ni Made Nonik Sawitri1 Bernike Putri Emelyn2 I Made Bagus Krisna Wahyudi3
1
Program Studi Kimia, Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
Email : noniksawitri65@gmail.com
2
Program Studi Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
Email : bernikeputri2002@gmail.com
3
Program Studi Kimia Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
Email : gusna01986@gmail.com

ABSTRAK
Enzim amilase memiliki nama asli diastase dan pertama kali ditemukan dan diisolasi oleh
Anselme Payen pada tahun 1833. Secara resmi enzim amilase dikenal sebagai 1,4–α-D-glukan
glukanohidrolase atau glukogenase. Sedangkan secara komersial enzim amilase dikenal
sebagai enzim ptialin. Amilase tersusun dari 512 asam amino dalam satu rantai oligosakarida
dengan berat molekul 57,6 kDa. Strukturnya terdiri atas 3 domain yaitu pertama sentral yang
merupakan bagian terbesar (A) terbentuk dari asam amino Gln 1 - Ile 88 dan Asn - 153, His-
134 dengan motif α-β-8 barrel. Sisi aktif katalitik enzim amilase berada pada ujung C terminal
β-barrel domain sentral (A), yaitu pada residu asam amino Asp - 179, Glu - 204, dan Asp -
289. Sedangkan subtrat terikat pada permukaan di sekitar residu Trp - 276 dan Trp - 277.
Amilase termasuk dalam kelompok sakaridase yang memotong polisakarida. Fungsi utama
dari enzim amilase adalah untuk memecah pati dalam makanan menjadi gula sederhana. Cara
kerja enzim α-amilase yaitu dengan mendegradasi amilosa menjadi maltosa dan maltotriosa
yang terjadi secara acak. Pada mekanisme katalitik enzim amilase secara rinci disebut sebagai
α – retaining double displacement yang akan melibatkan dua residu katalitik pada sisi aktif
enzim yaitu residu asam glutamat sebagai asam atau basa katalis dan residu asam aspartat
sebagai nukleofil.

Kata kunci : Biomolekul, enzim, amilase, α-amilase, β – amilase, γ - amilase

1. PENDAHULUAN
Enzim merupakan biomolekul yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh makhluk hidup tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi.
Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah
reaksi. Enzim bekerja pada substrat (reaktan) dan mengubahnya menjadi hasil (produk).
Daerah pada enzim yang mengikat suatu substrat disebut dengan sisi aktif (Lehninger,
2008). Tingkat selektivitas yang tinggi memungkinkan sel mengendalikan reaksi -
reaksi metabolisme dengan mengatur bentuk dan jumlah enzim yang dihasilkan . Enzim
yang berperan dalam mengubah karbohidrat kompleks adalah karbohidrase, amilase,
dan selulase. Amilase adalah enzim yang berfungsi memecah zat tepung dan
polisakarida lainnya menjadi monosakarida, bentuk gula yang dapat diserap tubuh.
Selain itu, kini amilase banyak digunakan pada proses industri (Scopes, 1982).
Amilase diklasifikasikan sebagai saccharidase (enzim yang memotong
polisakarida). Amilase merupakan enzim pencernaan, terutama dilakukan oleh
pankreas dan kelenjar ludah. Fungsi utama dari enzim amilase adalah untuk memecah
pati dalam makanan sehingga mereka dapat digunakan oleh tubuh. Amilase juga
disintesis dalam buah tanaman selama pematangan, menyebabkan buah menjadi lebih
manis. Enzim amilase banyak digunakan dalam industri. Hal ini digunakan
dalamindustri pembuatan dan fermentasi bir untuk konversi pati menjadi gula
terfermentasi. Pada industri tekstil, amilase digunakan untuk merancang tekstil,
kemudian pada industri deterjen, amilase tercampur dengan enzim protease dan lipase
sebagai pencuci noda pakaian dan dalam industri makanan digunakan untuk pembuatan
sirup manis, untuk meningkatkan konten diastase tepung, untuk modifikasi makanan
bayi, dan menghilangkan pati dalam produksi jelly (Sastrohamidjojo, 2005).

2. METODE PENELITIAN
Metode penelitian yang digunakan pada studi kasus enzim amilase ini adalah
melalui penelusuran literatur – literatur ilmiah pada situs terverifikasi seperti google
schoolar dengan kata kunci Enzim Amilase, Penamaan Enzim, Struktur 3D enzim,
Struktur dan Reaksi yang dikatalis dan Uji Aktivitas Optimum Enzim. Literatur –
literatur yang diperoleh akan dikaji serta diseleksi untuk memperoleh sumber – sumber
yang akurat dan terpercaya sebagai bahan dan data yang sesuai dengan materi enzim
amilase.
3. HASIL DAN PEMBAHASAN
3.1. Penamaan Enzim
Enzim amilase, memiliki nama asli diastase dan pertama kali ditemukan dan
diisolasi oleh Anselme Payen pada tahun 1833. Secara resmi enzim amilase dikenal
sebagai 1,4–α-D-glukan glukanohidrolase atau glukogenase. Sedangkan secara
komersial enzim amilase dikenal sebagai enzim ptialin. Penamaan enzim secara
umum didasarkan pada beberapa hal sebagai berikut:
a. Substrat yang dikatalisis (urease, lipase, arginase).
b. Jenis reaksi yang dikatalisis (dekarboksilase, hidrase, esterase).
c. Penomoran menurut ketentuan “International Enzyme Commision”
EC.a.b.c.d = Enzyme Comission
(a) nama golongan (b) nama subgolongan (c) sub sub golongan (d) urutan
ditemukannya untuk jenis enzim yang sama.

3.2. Struktur dan reaksi yang Dikatalis

Amilase termasuk dalam kelompok sakaridase yang memotong polisakarida.
Fungsi utama dari enzim amilase adalah untuk memecah pati dalam makanan
menjadi gula sederhana. Amilase dibedakan atas tiga kelompok yaitu:
➢ α-amilase (EC 3.2.1.1)
α-amilase termasuk enzim ekstaseluler yang menghidrolisis ikatan 1,4
– α – glikosida. Bersifat termostabil dan sebagian besar α - amilase adalah
metaloenzim yang memerlukan ion kalsium (Ca²⁺) untuk aktivitas, integritas
struktural dan stabilitas. α - amilase disebut juga endoamilase karena enzim
tersubstrat memecah pati secara acak dari tengah dan bagian dalam molekul.
➢ β - amilase (EC 3.2.1.2)
Enzim β – amilase adalah enzim eksoamilase yang memecahkan ujung
rantai granula bukan pereduksi pada molekul amilosa, amilopektin dan
glikogen. Enzim β - amilase tidak dapat menghidrolisis maltotriosa.
➢ γ - amilase atau Glukoamilase (EC 3.2.1.3)
γ - amilase bekerja dengan cara menghidrolisis unit glukosa tunggal
dari non - pereduksi ujung dari amilosa dan amilopektin secara bertahap. γ -
amilase dapat dibedakan dengan enzim amilase lainnya karena hasil
reaksinya hanya berupa glukosa.
 Cara kerja enzim α - amilase yaitu dengan mendegradasi amilosa menjadi
maltosa dan maltotriosa yang terjadi secara acak. Degradasi ini terjadi sangat cepat
dan diikuti dengan menurunnya viskositas dengan cepat. Selanjutnya pembentukan
glukosa dan maltosa sebagai produk dan tidak terjadi secara acak. Keduanya
merupakan kerja enzim α - amilase pada molekul amilosa. Pada molekul
amilopektin kerja α - amilase akan menghasilkan glukosa, maltosa dan satu seri α
- limit dekstrin, serta oligosakarida yang terdiri dari empat atau lebih glukosa yang
mengandung ikatan α - 1,6 - glikosidik.
Pati merupakan polimer glukosa dengan rumus molekul (C₆H₁₀O₅)n.
Pembentukan polimer pati diawali dengan terbentuknya ikatan glikosida yaitu
ikatan antara molekul glukosa melalui oksigen pada atom karbon pertama. Pati
dikelompokkan menjadi dua jenis yaitu amilosa dan amilopektin. Amilosa
merupakan polimer rantai lurus yang terdiri dari ribuan glukosa dengan ikatan α -
1,4 - glikosida. Jenis kedua yaitu amilopektin yang mengandung percabangan
rantai akibat adanya ikatan α - 1,6 - glukosida di beberapa bagiannya. Struktur
amilosa dan amilopektin digambarkan sebagai berikut:

Gambar 3.2.1. a) Struktur Amilosa b) Struktur Amilopektin

Pemecahan oleh α - amilase terhadap amilopektin akan menghasilkan

dekstrin dengan BM (berat molekul) rendah, maltosa dan oligosakarida yang lebih
besar. Setiap molekul α - amilase mengandung satu ion kalsium (Ca²⁺) yang
perannya tidak langsung untuk pembentukan enzim substrat, tetapi mendukung
molekul enzim membentuk keadaan optimum guna aktivitas dan stabil. α - amilase
disebut juga endo - amilase karena enzim tersubstrat memecah pati secara acak dari
 tengah dan bagian dalam molekul untuk menghasilkan dekstrin, oligosakarida,
maltosa, dan D - glukosa.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian
diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Amilase adalah salah satu
enzim yang memiliki kemampuan untuk mengkatalisis proses hidrolisis ikatan (α -
1,4) glikosida yang terdapat pada senyawa polimer karbohidrat atau secara
sederhana mampu menghidrolisis pati. Hasil hidrolisis senyawa polimer
karbohidrat ini berupa monomer - monomer yang lebih kecil seperti maltosa,
dekstrin dan terutama molekul glukosa sebagai unit terkecil. Produk akhir reaksi
amilase adalah oligosakarida dengan berbagai panjang dengan konfigurasi – α, α –
limit dekstrin yang merupakan campuran maltosa, maltoriosa, dan oligosakarida
bercabang yang terdiri dari 6 – 8 unit glukosa yang mengandung ikatan α - 1,4 dan
α - 1,6.
Secara molekuler, pemecahan amilase dibantu oleh residu asam amino pada
sisi aktif enzim. Pada enzim α - amilase yang berasal dari Pseudomonas stutzeri,
pemecahan dibantu oleh tiga residu asam amino yaitu asam glutamat 219, asam
aspartat 294, dan asam aspartat 193. Tahapan pertama merupakan pengikatan
substrat oleh asam aspartat 294. Tahap selanjutnya yaitu asam glutamat 219 dalam
bentuk asam akan mendonorkan proton ke oksigen pada ikatan glikosidik substrat.
Produk dari reaksi tersebut adalah sebuah ion oksokarbonium pada keadaan transisi
yang diikuti dengan pembentukan kovalen intermediet. Molekul H₂O kemudian
menyerang ikatan kovalen antara oksigen dan residu asam aspartat 193. Asam
glutamat kemudian menerima H dari molekul H2O dan residu asam aspartat 193
membentuk gugus hidroksil baru pada molekul glukosa.

Gambar 3. 2. 2 Mekanisme Pemecahan Pati oleh α-amilase dari Pseudomonas stutzeri

Pada mekanisme katalitik enzim amilase secara rinci disebut sebagai α –
retaining double displacement yang akan melibatkan dua residu katalitik pada sisi aktif
enzim yaitu residu asam glutamat sebagai asam atau basa katalis dan residu asam
aspartat sebagai nukleofil. Pada mekanismenya substrat akan terikat pada sisi aktif
enzim dan residu asam glutamat dalam bentuk asamnya akan mendonorkan sebuah
proton pada oksigen dengan ikatan glikosidik. Oksigen antara dua molekul glukosa
pada muatan -1 dan +1 dan nukleofilik dari residu asam aspartat akan menyerang C1
dari glukosa pada bagian muatan -1. Pada reaksi tersebut akan terbentuk sebuah ion
oksokarbonium pada keadaan transisi dan akan diikuti dengan pembentukan kovalen
intermediet. Kemudian, molekul glukosa yang terprotonasi akan meninggalkan sisi
aktif pada saat molekul air atau molekul glukosa dan pindah pada sisi aktif dan
menyerang ikatan kovalen diantara molekul glukosa pada bagian -1 dan residu asam
aspartat. Ion oksokarbonium akan terbentuk kembali. Basa katalis dari residu asam
glutamat menerima sebuah hidrogen dan air yang datang atau dari molekul glukosa baru
pada bagian +1 dan menggantikan ikatan oksokarbonium diantara molekul glukosa
pada bagian -1 dan residu asam aspartat membentuk gugus hidroksil baru pada posisi
C1 dari glukosa pada bagian -1 atau mengalami hidrolisis. Mekanisme pada reaksi ini
dapat dijabarkan sebagai berikut :

Gambar 3.2.3 Reaksi Hidrolisis Katalitik Enzim Amilase

3.3. Struktur Molekul Enzim
Amilase tersusun dari 512 asam amino dalam satu rantai oligosakarida
dengan berat molekul 57,6 kDa. Strukturnya terdiri atas 3 domain yaitu pertama
sentral yang merupakan bagian terbesar (A) terbentuk dari asam amino Gln – 1, Ile
- 88 dan Asn - 153, His - 134 dengan motif α - β - 8 barrel. Struktur domain ini
berbentuk miring yag menonjol. Domain kedua (B) disisipkan antara domain A
dan C dan melekat ke domain A dengan obligasi disulfida yang terbentuk dari asam
amino Val - 89, Leu - 152, dan domain ketiga C memiliki struktur β terkait dengan
domain A dengan rantai polipeptida sederhana dan tampaknya menjadi domain
independen dengan fungsi yang tidak diketahui. Terbentuk dari asam amino Lys -
 351, Ile - 403 dengan struktur berbentuk 5β - sheet anti parallel. Sisi aktif katalitik
enzim amilase berada pada ujung C terminal β - barrel domain sentral (A), yaitu
pada residu asam amino Asp - 179, Glu - 204, dan Asp - 289. Sedangkan subtrat
terikat pada permukaan di sekitar residu Trp - 276 dan Trp - 277. Warna merah,
biru dan kuning pada struktur α - amilase menggambarkan penyusun bagian dari
protein α-amilase. Warna hijau pada struktur α - amilase menggambarkan sisi aktif
α - amilase dalam mengikat substrat yang spesifik.

Gambar 3.1. Struktur 3D Enzim Amilase

Situs aktif (tempat mengikat substrat) dari α - amilase terletak di celah antara ujung
karboksil dari domain A dan B. Kalsium (Ca2+) Terletak di antara domain A dan B
dan dapat bertindak dalam stabilisasi struktur tiga dimensinoal dan sebagai
aktivator alosterik. Enzim amilase memiliki struktur tiga dimensi yang mampu
mengikat substrat oleh aksi yang sangat spesifik kelompok katalitik yang
menyebabkan kerusakan ikatan glikosidik.
3.4. Kondisi Optimum Kerja Enzim
Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti
protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar.
Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat,
dan pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim
terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya. Enzim
berfiingsi secara optimal pada suhu dan pH tertentu, sehingga penyimpangan -
penyimpangan dari keadaan optimum mengakibatkan berkurangnya aktivitas
enzim dengan nyata. Hal ini khas bagi semua enzim. Keragaman pH yang ekstrim
bahkan dapat merusak enzim, seperti juga suhu yang tinggi, pendidihan selama
beberapa menit akan mendenaturasikan (menghancurkan) kebanyakan enzim.
Enzim akan bekerja secara optimum apabila suhu, pH dan konsentrasi substrat
tersebut dalam kondisi optimum. Pengaruh suhu inkubasi terhadap aktivitas
enzimatik ditunjukkan oleh naiknya suhu hingga ke tingkat tertentu berpengaruh
terhadap peningkatan aktivitas enzim, karena suhu meningkatkan energi total dari
suatu sistem kimiawi. Di atas suhu optimal, laju reaksi enzimatik menurun tajam,
terutama karena terjadi denaturasi enzim oleh panas, dan sisi aktif enzim akan
terganggu sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim menjadi berkurang. Suhu di
mana enzim menunjukkan aktivitas maksimum dikenal sebagai suhu optimum
untuk aktivitas enzim, sehingga pengaruh suhu optimum sangat menentukan
terhadap aktivitas enzim (Adugna et al., 2004).

Gambar 3.4.1Grafik Pengaruh Suhu Terhadap Kerja Enzim

Suhu yang melebihi suhu optimum akan menyebabkan molekul protein
enzim mengalami denaturasi sehingga struktur tiga dimensi enzim berubah - ubah
secara bertahap. Hal tersebut menyebabkan substrat akan sulit berikatan dengan
sisi aktif enzim sehingga kompleks ES yang terbentuk semakin sedikit (Sadikin,
2002). Enzim α-amilase pada umumnya menjadi aktif pada kisaran suhu 25 - 95ºC
(Vaseekaran et al., 2012). Kemudian pada pH, aktivitas enzim akan optimum jika
terdapat kesetimbangan antara kedua muatannya dan enzim akan terdenaturasi jika
berada pada pH yang jauh dari pH optimumnya, karena adanya perubahan struktur
dari enzim yang akan mempengaruhi aktivitas enzim. Enzim amilase yang berasal
dari substrat pati akan bekerja secara optimum pada pH 5 - 7 (Winarno, 1988).
 Gambar 3.4.2 Grafik Pengaruh pH Terhadap Kerja Enzim
Pada umumnya terdapat hubungan optimum antara konsentrasi enzim dan
substrat bagi aktivitas maksimum. Konsentrasi substrat yang amat rendah,
kecepatan reaksi pun amat rendah, tetapi kecepatan ini akan meningkat dengan
meningkatnya konsentrasi substrat. Laju aktivitas enzim akan meningkat dengan
meningkatnya kadar substrat sampai suatu titik. Sekali enzim jenuh dengan
substrat, penambahan kadar substrat tidak akan berpengaruh pada kecepatan reaksi
(Volk, et al., 1988). Michaelis - Menten mendefinisikan suatu tetapan yang
sekarang dinyatakan sebagai Km, yang bermanfaat dalam menyatakan hubungan
yang tepat antara konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi enzimatik. Jika
diketahui Km dan Vmaks maka dapat dihitung kecepatan reaksi suatu enzim pada
setiap konsentrasi substrat. Unsur kunci di dalam persamaan Michaelis - Menten
adalah Km yang bersifat khas bagi enzim tertentu, dengan substrat spesifik pada
kondisi suhu dan pH tertentu. Sehingga berdasarkan beberapa penelitian,
konsentrasi substrat optimum enzim amilase pada nilai 6,5 mg/mL.

Gambar 3.4.3 Grafik Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Kerja Enzim

 Pada keadaan laju reaksi jenuh oleh konsentrasi substrat, penambahan
konsentrasi enzim dapat meningkatkan laju reaksi. Peningkatan laju reaksi oleh
peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan laju reaksi hingga terbentuk
titik jenuh baru. Pada konsentrasi enzim yang tetap peningkatan konsentrasi
substrat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan
maksimum yang tetap.
3.5. Metode Uji Aktivitas Enzim
Pengujian aktivitas enzim α - amilase dilakukan untuk mengetahui
kemampuan hidrolisis enzim α - amilase sebelum akhirnya digunakan dalam skala
besar di industri sehingga banyak diteliti dalam beberapa tahun belakangan
(Wirajana et al., 2018). Penentuan aktivitas enzim α - amilase dilakukan
berdasarkan kemampuan enzim tersebut dalam menghidrolisis substrat amilum
menjadi gula pereduksi. Metode yang paling sering digunakan dalam penentuan
gula pereduksi adalah metode Bailey (1992), dengan menggunakan reagen asam
3,5 - dinitrosalisilat (DNS). Prinsip dari metode DNS ini adalah gula pereduksi
hasil hidrolisis akan bereaksi dengan reagen DNS membentuk senyawa asam 3 -
amino - 5 - nitrosalisilat yang berwarna orange kemerahan dan absorbansi dari
warna ini dapat diukur menggunakan alat spoektrofotometer UV - Visibel pada
panjang gelombang 540 nm.
Metode lain yang digunakan dalam penetuan gula pereduksi adalah metode
klasik Nelson - Somogyi (NS) yang menggunakan senyawa arsenomolibdat.
Prinsip dari metode NS adalah gula pereduksi dalam sampel akan mereduksi ion
Cu2+ menjadi ion Cu+ ketika dipanaskan. Ion Cu+ yang terbentuk akan mereduksi
senyawa arseno molibdat membentuk kompleks berwarna biru kehijauan dan
intensitas warnanya diukur pada panjang gelombang 540 nm (Somogyi, 1952).
Cara lain untuk menentukan aktivitas α-amilase adalah dengan mengukur berapa
substrat amilum yang terhidrolisis dengan batuan indikator iodium. Absorbansi
warna biru dari amilum dikurangi dengan absorbansi warna biru setelah amilum
dihidrolisis oleh amilase dan intensitas warnanya ini diukur pada panjang
gelombang 540 nm (Ariandi, 2016).

4. SIMPULAN DAN SARAN

Enzim amilase merupakan enzim yang sering dikenal sebagai enzim ptialin.
Enzim ini memiliki jenis enzim yang terdiri dari α-amilase (EC 3.2.1.1), β - amilase
(EC 3.2.1.2) , γ - amilase atau Glukoamilase (EC 3.2.1.3). Amilase adalah salah satu
enzim yang memiliki kemampuan untuk mengkatalisis proses hidrolisis ikatan (α - 1,4)
glikosida pada yang terdapat pada senyawa polimer karbohidrat atau secara sederhana
mampu menghidrolisis pati. Hasil hidrolisis senyawa polimer karbohidrat ini berupa
monomer - monomer yang lebih kecil seperti maltosa, dekstrin dan terutama molekul
glukosa sebagai unit terkecil. Amilase tersusun dari 512 asam amino dalam satu rantai
oligosakarida dengan berat molekul 57,6 kDa. Strukturnya terdiri atas 3 domain, yaitu
A, B dan C. Secara molekuler, pemecahan amilase dibantu oleh residu asam amino
pada sisi aktif enzim.
Pada enzim α-amilase yang berasal dari Pseudomonas stutzeri, pemecahan
dibantu oleh tiga residu asam amino yaitu asam glutamat 219, asam aspartat 294, dan
asam aspartat 193. Tahapan pertama merupakan pengikatan substrat oleh asam aspartat
294. Tahap selanjutnya yaitu asam glutamat 219 dalam bentuk asam akan mendonorkan
proton ke oksigen pada ikatan glikosidik substrat. Dalam kondisi optimum enzim
amilase terdapat tiga keadaan optimum enzim tersebut yaitu : enzim α-amilase pada
umumnya menjadi aktif pada kisaran suhu 25 - 95ºC, enzim amilase yang berasal dari
substrat pati akan bekerja secara optimum pada pH 5 - 7, dan konsentrasi substrat
optimum enzim amilase pada nilai 6,5 mg/mL Pengujian aktivitas enzim amilase dapat
dilakukan dengan tiga metode yaitu : menggunakan reagen asam 3,5 - dinitrosalisilat
(DNS), metode klasik Nelson - Somogyi (NS) yang menggunakan senyawa
arsenomolibdat, dan metode klasik Nelson - Somogyi (NS) yang menggunakan
senyawa arsenomolibdat
 DAFTAR PUSTAKA

Adugna S, LAM Alemu, T Kelemu, H Tekola, B Kibret and S Genet. 2004. Medical
Biochemistry. Lecture Notes For Health Science Students. In collaboration with the
Ethiopia Public Health Training Initiative, The Carter Center, the Ethiopia Ministry of
Health, and the Ethiopia Ministry of Education

Ariandi. 2016. Pengenalan Enzim Amilase (Alpha-Amylase) dan Reaksi Enzimatisnya

Menghidrolisis Amilosa Pati Menjadi Glukosa. Jurnal Dinamika. 7(1): 74-82

Kadziola, A., and Haser, R. 2012. Criystal and Moleculer Structure of Barley α- amylase.
Journal Mol. Biol. 23(9): 104 – 122

Lehninger. 2008. Dasar - Dasar Biokimia. Erlangga. Jakarta

Nangin, dkk. 2015. Enzim Amilase Pemecah Pati dari Mikroba. Jurnal Pangan dan
Agroindustri. 3(3) :1032 – 1039

Sadikin, M. 2002. Biokimia enzim. Widya medika. Jakarta

Sastrohamidjojo, H. 2005. Kimia Organik, Sterokimia, Lemak, dan Protein. Gadjah Mada
University Press. Yogyakarta

Scopes. 1982. Protein purification. Spinger Verlag. New York

Soni, M. 2021. Artikel Review : Study α-amilase dari Mikroba Serta Pemanfaatannya Dalam
Pembuatan Maltodekstrin. Indonesia Natural Research Pharmaceutical Journal. 6(1) :
102 – 117

Vaseekaran, S., Balakumar, S & Arasatnam, V. 2012. Isolation and Identification of A

Bacterial Strain Producing Thermostable α-Amylase. Tropical Agricultural Research.
22(1): 1-11.
Volk, W., & F.Wheeler, M. 1988. Mikrobiologi Dasar (S. Adisoemarto, Ed.). Edisi 5. Erlangga.
Jakarta.

Winarno, F.G., 1988. Kimia Pangan dan Gizi. Cetakan ketiga. Penerbit PT. Gramedia. Jakarta.

Wirajana, I. N., Pratiwi, Y. H., Ratnayani, O. 2018. Perbandingan Metode Uji Gula Pereduksi
dalam Penentuan Aktivitas L-Arabinofuranosidase dengan Substrat Janur Kelapa (Cocos
nucifera). Jurnal Kimia. 1(1): 134-139.