PROTEIN

Diajukan Untuk Memenuhi Salah Satu Mata Kuliah Ilmu Gizi Dasar

Di susun oleh :

Agnis Vaniasari (184102044)

Dhea arofatunnisa(184102040)

Marina Anggraeni(184102020)

Via Febriyani (184102006)

JURUSAN GIZI

FAKULTAS ILMU KESEHATAN

UNIVERSITAS SILIWANGI

TASIKMALAYA

2019
 Daftar Isi

DAFTAR ISI ………………..……………………………………………………………………………………...………..………..……….i

1. Pendahuluan…......……………………………………………………………………………..…………………………………...1
2. Karakteristik Protein………..……………………………………………..……………………………….……………….….…2
3. Fungsi Protein…………..…………………………………………………………………………….……………………….….. 17
4. Kecukupan Protein………………………………………………………………………………………………….………….…19
5. Akibat Defisiensi dan Kelebihan Protein…………………………………………………………….……………….…22
6. Pangan Sumber Protein……………………………………………………………………………………….……….….……25

DAFTAR PUSTAKA

i
1. PENDAHULUAN
Protein merupakan konsituen penting pada semua sel. Jenis nutrien ini berupa struktur
kompleks yang terbuat dari asam-asam amino. Semua makanan yang berasal dari hewan
maupun tanaman mengandung protein. Protein akan dihidrolisis oleh enzim-enzim proteolitik
untuk melepaskan asam-asam amino yang kemudian diserap lewat usus. Masukan segala jenis
asam amino dalam jumlah yang memadai diperlukan bagi pertumbuhan dan perbaikan
jaringan tubuh. Sebagian asam amino sebenarnya dapat dibuat sendiri oleh tubuh harus
tersedia dalam makanan. Jenis asam amino ini disebut asam amino esensial.
Tubuh manusia memerlukan asam amino untuk membuat berbagai protein khusus yang
dibutuhkan oleh berbagai jaringan dengan fungsi yang spesifik sebagian asam amino dapat
terbentuk sendiri melalui reaksi konversi satu sama lain. Proses ini terjadi di dalam hati dan
dikenal sengan nama transaminasi. Protein seperti halnya karbohidrat dan lemak di bangun
oleh unsur karbon (C), hidrogen (H), dan oksigen (O), tetapi juga mengandung nitrogen (N).
Protein mengandung 16% Nitrogen. Beberapa elemen yang terkandung dalam protein selain
Nitrogen ialah Sulfur, phospor, besi, dalam jumlah yang sangat kecil, dan Yodium.
Protein di definisikan pertama kali oleh GERRARD JOHANES MULDER (ahli kimia Belanda)
pada tahun 1838 sebagi komponen penting setiap sel hidup. Protein bersama dari bahasa
Yunani "PROTEOS" yang berarti komponen utama. Protein merupakan komponen fungsional
dan struktural utama dalam sel sel tubuh. Semua enzim, zat pembawa (Carrier) dalam darah,
matriks intraseluler, dan sebagian Hormon tersusun atas protein. Protein menyusun sekitar
20% dari berat badan normal orang dewasa, dan komponen terbesar setelah air yang
menyusun 63% dalam tubuh. Sedangkan unsur lainnya terdiri atas lemak 13%, vitamin dan
mineral 6%, dan komponen mikro lain terdiri 1%. Disamping itu, protein dari makanan dapat
mengkontribusi pembentukan energi tubuh sekitar 10-15%. Berdasarkan analisis berat kering,
sekitar 50% berat tubuh orang dewasa terdiri atas protein, yaitu : 1/3 bagian terdapat pada
otot, 1/5 bagian terdapat pada dalam tulang dan tulang rawan, 1/10 tersimpan dalam kulit,
sisanya terdapat dalam cairan dan jaringan- jaringan.
Pada penduduk negara maju, protein di konsumsi lebih besar dari kebutuhan tubuh,
sedangkan di penduduk negara negara berkembang, konsumsi pada umumnya masih lebih
rendah dari yang di butuhkan oleh tubuh.Unit pembangunan dalam semua jenis protein adalah
asam amino (AA).

Berbagai jenis asam amino membangun sel dan jaringan tubuh akan sangat spesifik, seperti :
1. Kolagen terletak dalam jaringan ikat tubuh
2. Miosin dalam jaringan otot
1
 3. Hemoglobin dalam sel darah merah
4. Sel enzim
5. dan insulin

Terdapat tiga gugus penting dalam struktur protein, yaitu:

1. Gugus basa yaitu amine

2. Gugus asam atau gugus karboksil
3. Rantai samping (R=Radikal) pada AA

Gugus basa dalam bentuk ionik bermuatan positif, sedangkan gugus asam bermuatan negatif,
AA yang paling sederhana dan tidak memiliki rantai samping (R) adalah glisin dan alanin.

Klasifikasi protein : beberapa AA dalam protein di butuhkan untuk hidup serta tumbuh. Asam
amino tersebut adalah Asam amino esensial dan tidak dapat di sistensis oleh tubuh.

Asam amino yang dapat di sintesis oleh tubuh di sebut Asam Amino tidak esensial. Terdapat 9
Asam amino esensial yang di butuhkan oleh manusia, yaitu histidin, metionin, treonin,
triptophan, isoleusin, leusin, lisin, valin, dan plenil alanin. Protein yang mengandung semua
Asam Amino esensial di sebut protein lengkap. Berdasarkan status gizi protein, lengkap sangat
penting, tentu saja sumber Asam amino nonesensial juga di perlukan. Protein hewani sangat
baik karena mengandung protein lengkap, kecuali, gelatin.

2. KARAKTERISTIK PROTEIN
2.1. Struktur
Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen. Kandungan nitrogen
pada protein adalah 16% atau rasio berat protein dengan nitrogen adalah 6,25. Struktur
dasar protein adalah asam amino yang bergabung dalam ikatan peptida. Ada 20 jenis asam
amino yang membentuk protein. Struktur asam amino dari protein mamalia adalah alfa
asam amino kecuali prolin, dengan gugus dasar amino dan asam karboksil melekat pada
karbon yang sama yang membedakan hanya gugus sisanya (R).

Gambar 4-1 Struktur Asam Amino

2
Berikut ini contoh jenis asam amino dengan gugus R yang berbeda :

Gambar 19. berbagai jenis asam amino dengan Gugus R yang berbeda

Asam – asam amino berikatan satu sama lain dan membentuk protein dengan suatu
“ikatan peptida”, yaitu ikatan yang terbentuk dari gabungan antara gugus karboksilat pada
suatu asam amino dan gugus amina pada asam amino lain yang berdekatan, dengan
melpaskan satu molekul air H2O. Dalam sistem makhluk hidup, rantai asam amino bisa
terdirio atas dua (dipeptida) hingga ribuan unit asam amino (polipeptida) dan menyusun
protein rantai panjang. Satu molekul prpteoin pada umumnya terdiri atas 12-18 asam
amino. Terdapat kurang lebih 20 jenis asam amino dengan 10 diantaranya bersifat esensial.
Rantai polipeptida bukan merupakan rantai dengan bentuk lurus ataupun bentuk acak yang
3
tidak beraturan, tetapi merupakan struktur tiga dimensi tertentu. Beberapa jenis protein
berbentuk bola (globular), tetapi beberapa jenis lainnya bisa berbentuk batang (fibrilar).

Larutan asam amino pada pH netral merupakan ion dipolar (zwitterion), bukan molekul
tak terionisasi. Dalam bentuk dipolar, gugus amino berada dalam bentuk proton (NH 3+) dan
gugus karboksil dalam bentuk terdisosiasi (COO). Status ionisasi suatu asam amino
bervariasi tergantung pada pH. Dalam larutan asam (misalnya pH 11), gugus karboksil
dalam bentuk tak terionisasi (-COOH) dan gugus amino dalam bentuk terionisasi (NH 3+ ).
Glisin mempunyi pK gugus karboksil sebesar 2,3 dan pK gugus amino sebesar 9,6. Jadi, titik
tengah ionisasi pertama adalah pada pH 2,3 dan untuk ionisasi kedua pada pH 9,6.

Gambar 2.3. Status ionisasi asam amino tergantung pada pH.

Susunan tetrahedral dari empat gugus yang berbeda terhadap atom karbon α
menyebabkan asam amino mempunyai aktivitas optik. Dua bentuk bayangan cermin
disebut isomer L dan isomer D.

Protein hanya terdiri dari asam amino L, sehingga tanda isomer optik dapat diabaikan saja
dan dalam pembahasan protein selanjutnya asam amino yang dimaksud ialah isomer L.

Gambar 2.4. Konfigurasi absolute asam amino isomer L dan D. R menggambarkan rantai
samping. Isomer L dan D merupakan bayangan cermin.

Asam amino yang paling sederhana adalah glisin, yang hanya mempunyai satu atom
hidrogen sebagai rantai samping (Gambar 2.4). Alamin dengan gugus metil sebagai rantai
samping, rantai samping hidrokarbon yang lebih besar (tiga dan empat karbon) ditemukan
pada valin, leusin dan isoleusin. Rantai samping alifatik yang lebih besar ini bersifat

4
hidrofobik, menolak air dan cenderung membentuk kelompok. Struktur tiga dimensi
protein yang larut dalam air akan menjadi stabil oleh rantai samping hidrofobik yang
berkelompok untuk menghindari kontak dengan air. Perbedaan ukuran dan bentuk rantai
samping hidrokarbon memungkinkan protein untuk membentuk struktur yang ringkas dan
kompak yang berlubang-lubang.

Gambar 2.5. Asam amino dengan rantai samping alifatik.

Berikut Model struktur Protein

 Struktur Primer
Struktur Primer adalah rantai pendek dari asam amino dan dianggap lurus.Pada
tahun 1953, Frederick Sanger menentukan urutan asam amino insulin, suatu
hormon protein. Hal ini merupakan peristiwa penting karena pertama kali
memperlihatkan dengan tegas bahwa protein mempunyai urutan asam amino yang
tertentu yang tepat. Urutan asam amino inilah yang kemudian dikenal sebagai
struktur primer. Selain itu juga diperlihatkan bahwa insulin terdiri dari hanya asam
amino L yang saling berhubungan melalui ikatan peptida antara gugus amino- α dan
5
gugus karboksil- α prestasi ini merangsang peneliti lain untuk mempelajari urutan
asam amino berbagai protein. Saat ini telah diketahui urutan asam amino yang
lengkap lebih dari 10.000 protein. Fakta yang menyolok menyatakan bahwa tiap
protein mempunyai urutan asam amino yang khas dengan urutan yang sangat tepat.
Pada protein, gugus karboksil- α asam amino terikat pada gugus aminoα asam
amino lain dengan ikatan peptida (disebut juga ikatan amida). Pada pembentukan
suatu dipeptida dari dua asam amino terjadi pengeluaran satu molekul air yang
dapat dilihat pada Gambar 2.5. Keseimbangan reaksi ini adalah ke arah hidrolisis
tidak pada sintesis. Oleh sebab itu, biosintesis ikatan peptida memerlukan energi
bebas, sebaliknya hidrolisis ikatan peptida secara termodinamika bersifat
eksergonik.

Gambar 2.6.
Pembentukan ikatan peptide. Banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan
peptida membentuk rantai polipeptida yang tidak bercabang (Gambar 2.7).Satu unit
asam amino dalam rantai polipeptida disebut residu. Rantai polipeptida mempunyai
arah sebab unit penyusun mempunyai ujung yang berbeda, yaitu gugus amino- α
dan gugus karboksil- α . Berdasarkan kesepakatan, ujung amino diletakkan pada
awal rantai polipeptida; berarti urutan asam amino dalam rantai polipeptida ditulis
dengan diawali oleh residu aminoterminal. Pada suatu tripeptida Ala-Gly-Trp (AGW),
alanin merupakan residu aminoterminal dan Triptofan merupakan residu karboksil-
terminal. Harus diperhatikan bahwa Trp-Gly-Ala (WGA) merupakan tripeptida yang
berbeda.

Gambar 2.7.
Residu asam amino terdapat dalam kotak, rantai dimulai pada ujung amino. Rantai
polipeptida terdiri dari bagian yang berulang secara beraturan yang disebut rantai
utama, dan bagian yang bervariabel yang membentuk rantai samping. Rantai utama

6
kadang-kadang disebut tulang punggung. Kebanyakan rantai polipeptida di alam
mengandung antara 50 sampai 2000 residu asam amino. Berat molekul rata-rata
residu asam amino adalah 110, berarti berat molekul rantai polipeptida adalah
antara 5.500 dan 220.000. Massa protein dapat juga dinyatakan dalam dalton; satu
dalton sama dengan satu unit massa atom. Suatu protein dengan berat molekul
50.000 mempunyai massa 50 kd (kilodalton).

Gambar 2.8.
Rantai polipeptida dibentuk dari rantai utama yang berulangulang secara teratur
(tulang punggung) dan rantai samping tertentu (R1, R2, R3 yang berwarna kuning).
Sejumlah protein mempunyai ikatan disulfida. Ikatan disulfida antarrantai maupun
di dalam rantai terbentuk oleh oksidasi residu sistein. Disulfida yang dihasilkan
adalah sistein (Gambar 2.8). Protein intra sel umumnya tidak mempunyai ikatan
disulfida, sedangkan protein ekstrasel sering mempunyai beberapa. Ikatan lintas
non-belerang yang berasal dari rantai samping lisin ditemukan pada beberapa
protein. Misalnya, seratkolagen dalam jaringan ikat diperkuat dengan cara ini, sama
seperti fibrin pada pengumpulan darah.

Gambar 2.9a Jembatan disulfide (-S-S-) dibentuk dari gugus sulfhidril (-SH) dua
residu sistein dan akan menghasilkan satu residu sistin.

7
 Gambar 2.9b Model ikatan sulfida pada struktur primer.
 Struktur Sekunder
Struktur Sekunder adalah rangkaian lurus (struktur primer) dari rantai asam amino.
Namun, setiap gugus mengadakan ikatan hidrogen sehingga rantai asam amino
membentuk struktur heliks, seperti pegas /per.
Pauling dan Corey mempelajari berbagai kemungkinan konformasi polipeptida
dengan membuat model-model molekul. Pauling dan Corey sangat mentaati hasil
pengamatan sudut ikatan dan jarak pada asam amino dan peptida kecil. Pada tahun
1951, mereka mengemukakan dua struktur polipeptida yang disebut heliks α dan
lembar berlipat β. Struktur ini berhubungan dengan pengaturan kedudukan ruang
residu asam amino dalam urutan linier. Heliks α merupakan struktur berbentuk
batang.
Rantai polipeptida utama yang bergelung membentuk bagian dalam batang dan
rantai samping mengarah ke luar dari heliks.

Gambar 2.10. Heliks α .

Bentuk heliks α dimantapkan oleh ikatan hidrogen antara gugus NH dan gugus CO
pada rantai utama. Gugus CO setiap asam amino membentuk ikatan hidrogen
dengan gugus NH asam amino terletak pada empat residu di depannya pada urutan
linier. Berarti semua gugus CO dan gugus NH pada rantai utama membentuk ikatan
hidrogen. Tiap residu asam dengan residu berikutnya sepanjang aksis heliks Gambar
2.10. Heliks α mempunyai jarak 1,5 o A dengan rotasi 100°, sehingga terdapat 3,6
residu asam amino tiap putaran heliks. Pada heliks α asam amino yang berjarak tiga
dan empat pada urutan linier akan terletak berseberangan dalam heliks sehingga
tidak saling berhubungan. Jarak antara dua putaran heliks α adalah perkalian jarak
translasi (1,5 o A ) dan jumlah residu pada setiap putaran 3,6 yang sama dengan 5,4
o A . Arah putaran heliks seperti pada skrup dapat bersifat putar kanan (searah
jarum jam) dan putar kiri (berlawanan arah jarum jam) Heliks protein α bersifat
putar kanan. Kandungan heliks α dalam protein bervariasi luas mulai dari hampir
tidak ada sampai 100%. Misalnya, enzim kimotripsin tidak mengandung heliks α .
Kebalikannya, 75% protein mioglobin dan hemoglobin berbentuk heliks α .
8
Panjang untai tunggal heliks α biasanya kurang dari 45 o A . Tetapi dua atau lebih
heliks α dapat saling berpilin membentuk struktur yang stabil, dengan panjang
dapat mencapai 1000 o A (100 nm atau 0,1  m ) atau lebih. Heliks α yang saling
berpilin ditemukan pada miosin dan tropomiosin otot,
pada fibrin gumpalan darah dan pada keratin rambut. Bentuk heliks pada protein ini
mempunyai peran mekanis dalam pembentukan berkas serat yang kaku seperti duri
landak. Sitoskeleton (penyangga bagian dalam) suatu sel mengandung banyak
filamen yang merupakan dua untai heliks α yang saling berpilin. Struktur heliks α
telah disimpulkan oleh Pauling dan Corey enam tahun sebelum struktur ini terbukti
pada mioglobin dengan pemeriksaan menggunakan sinar X. Uraian tentang struktur
heliks α ini merupakan peristiwa penting dalam sejarah biologi molekuler sebab
memperlihatkan bahwa konformasi rantai polipeptida dapat diperkirakan bila sifat
komponennya diketahui dengan teliti dan tepat.

Gambar 2.11. Struktur utama asam amino.

Gambar 2.12. Pita peptide.

Gambar 2.13. Struktur berpilin pada heliks α .

Pauling dan Corey menemukan corak struktur periodik yang lain yang dinamakan
lembar berlipat β (disebut β sebab merupakan struktur kedua yang mereka
temukan sedangkan heliks α sebagai struktur pertama). Lembar berlipat 0 berbeda

9
 dengan heliks a yang berbentuk batang. Rantai polipeptida lembar berlipat β
disebut untai β , berbentuk lurus terentang tidak bergelung tegang seperti heliks α.
Jarak aksis antara asam amino yang bersebelahan adalah 3,5A sedangkan pada
heliks α adalah 1,5 A. Perbedaan lain ialah pada lembar berlipat β distabilkan oleh
ikatan hidrogen antara gugus NH dan CO pada rantai polipeptida berlainan,
sedangkan pada heliks α ikatan hidrogen terdapat antara gugus NH dan CO pada
rantai yang sama. Gambar 2.14. Lembar berlipat R. Rantai polipeptida yang
bersebelahan pada lembar berlipat β dapat searah (lembar β paralel) atau
berlawanan arah (lembar β antiparalel). Misalnya, fibroin sutra hampir seluruhnya
terdiri dari tumpukan lembar β antiparalel. Bagian lembar β seperti ini merupakan
struktur yang berulang pada banyak protein. Sering dijumpai unit struktur yang
terdiri dari dua sampai lima untai lembar β paralel atau antiparalel.
 Struktur Tersier
Struktur Tersier terbentuk jika rangkaian heliks (struktur sekunder) menggulung
karena adanya tarik-menarik antarbagian polipeptida sehingga membentuk satu
subunit protein.
Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang
berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida. Perbedaan antara
struktur sekunder dan tersier tidaklah terlalu jelas (lihat Gambar 2.15). Kolagen
memperlihatkan tipe khusus suatu heliks dan merupakan protein yang paling
banyak ditemukan pada mamalia. Kolagen merupakan komponen serat utama
dalam kulit, tulang, tendon, tulang rawan dan gigi. Protein ekstrasel ini mengandung
tiga rantai polipeptida berbentuk heliks, yang masing-masing sepanjang hampir
1000 residu. Urutan asam amino dalam kolagen sangat beraturan: tiap residu ketiga
hampir selalu glisin. Dibanding dengan protein lain kandungan prolin dalam kolagen
juga tinggi. Selanjutnya, kolagen mengandung 4-hidroksiprolin yang jarang
ditemukan dalam protein lain. Urutan glisin-prolin-hidroksiprolin (Gly-ProHyp)
sering kali dijumpai.

10
Gambar 2.15. Perbandingan antara struktur primer, sekunder dan tersier.
Kolagen merupakan molekul berbentuk batang, dengan panjang kira-kira 3000 o A
dengan diameter hanya 15 o A . Corak heliks dari gabungan ketiga rantai
polipeptida, sama sekali berbeda dengan heliks α dalam satu untai tidak ditemukan
ikatan hidrogen. Tetapi, masing-masing untai heliks kolagen distabilkan oleh daya
tolak menolak cincin pirolidin residu prolin dan hidroksiprolin. Dalam bentuk heliks
ini yang lebih terbuka daripada heliks yang terpilin tegang, cincin-cincin pirolidon
berjauhan letaknya. Ketiga untai polipeptida saling berbelit membentuk superheliks.
Jarak aksis tiap residu dalam superheliks adalah 2,9 o A dengan hampir tiga residu
pada tiap putaran. Ketiga untai heliks ini saling berikatan melalui ikatan hidrogen.
Sebagai donor hidrogen adalah gugus NH residu glisin dan gugus CO residu pada
rantai yang berlainan bertindak sebagai akseptor hidrogen. Gugus hidroksil residu
hidroksiprolin juga berperan pada pembentukan ikatan hidrogen. Dengan ini dapat
dimengerti mengapa glisin menempatkan diri pada tiap posisi ketiga pada
rentangan seribu residu yang membentuk heliks kolagen. Bagian dalam heliks tiga
untai ini sangat padat. Ternyata glisin merupakan satu-satunya residu yang cocok
pada bagian dalam. Karena ada tiga residu pada tiap putaran heliks, maka tiap
residu ketiga pada setiap untai tersebut haruslah glisin. Residu asam amino
bersebelahan dengan glisin terletak pada bagian luar untai dan ruang ini cukup
untuk residu prolin dan hidroksiprolin yang besar. Protein yang terdiri atas lebih dari
satu rantai polipeptida mempunyai tingkat organisasi struktural tambahan. Masing-
masing rantai polipeptida disebut sub unit. Struktur kuarterner menggambarkan
pengaturan sub unit protein dalam ruang. Misalnya hemoglobin, terdiri atas dua
rantai α dan dua rantai β. Susunan sub unit hemoglobin pada tetramer ini berperan
pada komunikasi antartempat pengikatan O2, C O2, dan H+ yang berjauhan. Virus
sangat memanfaatkan informasi genetik yang terbatas dengan membentuk
selubung yang terdiri dari sub unit-sub unit yang sama secara berulang di dalam
susunan yang simetris

11
 Gambar 2.16. Model ruang mioglobin dengan orientasi yang sama.
 Struktur Kuartener
Struktur Kuartener terbentuk jika antarsubunit protein (dari struktur tersier)
berinteraksi.

2.2 Klasifikasi Protein

 Klasifikasi menurut kemampuan sintesis tubuh
Klasifikasi menurut kemampuan sintesis tubuh, dikaitkan dengan kemampuan
tubuh dalam sintesis asam asam amino sebagai unsur penyusun protein. Terdapat
tiga pengelompokan asam amino yaitu asam amino esensial, non esensial, dan semi
esensial.
Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh
dalam jumlah yang cukup untuk memenuhi kebutuhan fisiologis tubuh, sehingga
harus tersedia dalam makanan. Asam amino non esensial adalah jenis-jenis asam
amino yang dapat dibuat pleh tubuh, sedangkan asam amino semi esensial adalah
asam amino yang dalam kondisi tubuh normal tergolong non esensial tetapi karena
adanya kondisi khusus yang dialami tubuh, menyebabkan ada kebutuhan yang
meningkat melebihi kemampuan memproduksi oleh tubuh.
Terdapat senyawa lain yang kadang kadang diklasifikasikan juga sebagai asam amino
:

No Asam Amino Esensial Asam Amino Non Esensial Senyawa lain yang
diklasifikasikan sebagai
Asam Amino
1. Threonine Glycine Asam Hydroksiglutamat
2. Valin Alanine Hydroksilysine
3. Tryptophan Serine Hydroksiproline
4. Isoleucine Cystein* Thyroxine
5. Leucine Tyrosine Norleucine
6. Lysine Asam Aspartat Cystine*
7. Phenylalanine Asam Glutamat -
8. Methionine Proline -
9. Histidine Asparagine -

12
 10. Arginine* Glutamine -

Sumber : Guthrie (1983)

*Asam Amino Semiesensial (William, 1996)

 Klasifikasi berdasarkan struktur susunan molekul

a. Protein globular yaitu protein berbentuk bola, susunan molekul berubah yang
diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologi, bersifat mudah larut dan
mudah berubah akibat adanya garam, asam, basa. Contoh: kasein pada susu,
albumin pada telur, serta albumin dan globulin pada plasma darah.
b. Protein fibriler yaitu protein berbentuk serabut, susunan molekul terdiri dari
rantai molekul yang panjang sejajar dan bersifat sulit larut serta memiliki
kekuatan mekanis yang tinggi. Contoh: kolagen pada tulang rawan, keratin pada
rambut dan kuku, miosin pada jaringan otot dan fibrin pada gumpalan darah.

Gambar Fibrous vs Globular

 Klasifikasi berdasarkan kelarutan
Berdasarkan kelarutannya, protein globular dibagi atas :
a. Albumin: Larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contohnya albumin telur,
albumin serum, laktalbumin susu.
b. Globulin: Tidak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam
encer, mengendap dalam larutan garam konsentrasi tinggi. Contohnya
miosinogen dalam otot, ovoglobulin pada kuning telur dan legumin kacang-
kacangan
c. Glutelin: Tidak larut dalam pelarut netral tapi larut dalam asam atau basa encer.
Contohnya glutenin pada gandum, orizenin pada beras.
d. Prolamin / Gliadin: Larut dalam alkohol 70-80%, tidak larut dalam air dan alkohol
absolut. Contohnya gliadin pada gandum, zein pada jagung.
e. Histon: Larut dalam air , tidak larut dalam amonia encer, terkoagulasi oleh
panas. Contohnya globin pada hemoglobin.

13
 f. Protamin: Larut air dan tidak terkoagulasi oleh panas. Contohnya salmin pada
ikan salmon.
 Klasifikasi berdasarkan adanya senyawa lain (protein konyugasi) yang non protein

Nama Tersusun oleh Terdapat pada

Nukleoprotein + asam nukleat Inti sel, kecambah biji-bijiaan
Glikoprotein + karbohidrat Musin pada kelenjar ludah, tendomusin
pada tendon, hati
Fosfoprotein + fosfat (lesitin) Kasein susu, kuning telur
Kromoprotein +pigmen (ion logam) Hemoglobin
Lipoprotein +lemak Serum darah, kuning telur, susu, darah

 Klasifikasi protein berdasarkan kualitas gizi

Protein Lengkap yaitu mengandung semua asam amino esensial dalam jumlah
cukup dan rasio yang tepat untuk mempertahankan keseimbangan N dan untuk
pertumbuhan normal. Contohnya albumin pada telur, kasein pada susu, daging, ikan
dan unggas.
a. Protein setengah lengkap yaitu protein yang dapat berfungsi mempertahankan
hidup, tapi terdapat kekurangan asam amino esensial, sehingga tidak dapat
membantu pertumbuhan normal. Contohnya protein pada kacang-kacangan,
polong dan biji-bijian.
b. Protein tidak lengkap yaitu protein yang tidak mengandung asam amino esensial
dalam jenis dan jumlah yang cukup, sehingga tidak dapat berfungsi normal baik
untuk mempertahankan hidup maupun pertumbuhan. Contohnya zein pada
jagung, gelatin pada hewan. Pangan nabati umumnya kekurangan lysine,
methionin, theonin, dan tryptophan.
 Klasifikasi protein berdasarkan fungsi tertentu
a. Enzim
Enzim merupakan protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan
tinggi yaitu aktivitas katalis, dan mempunyai bentuk globular.
b. Protein Transport
Protein di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul-molekul atau
ion spesifik dari satu organ ke organ lain. Hemoglobion pada sel darah merah
mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru dan membawa oksigen ke
jarigan perifer.
Kemudian oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidase nutrien yang
menghasilkan energi. Protein transport terdapat dalam membran sel dan
menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa, asam amino,
dan nutrien lain melalui membran menuju ke dalam sel.
14
 c. Protein Nutrien dan Penyimpanan
Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk
pertumbuhan embrio tanaman, contohnya protein biji gandum, jagung, dan
beras, ovalbumin merupakan protein utama putih telur, dan kasein, protein
utama pada susu. Ferritin merupakan protein penyimpanan besi.
d. Protein Kontraktil atau Motil
Protein Kontraktil memberikan kemampuan kepada sel dan mikroorganisme
untuk berkontraksi, mengubah bentuk atau bergerak. Aktin dan miosin
berfungsi di dalam sistem kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel
bukan otot.
e. Protein Struktural
Protein berperan sebagai filamen, kabel atau lembaran penyangga untuk
memberikan struktur biologi, kekuatan, atau proteksi. Persendian mengandung
elastisin berfungsi meregangkan ke dua dimensi. Rambut, kuku, dan bulu (pada
hewan) terdiri atas protein yang tidak larut dan liat, yaitu keratin.
f. Protein Pertahanan
Protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain
atau melindungi organisme tersebut dari luka. Imunoglobulin atau antibodi
protein khusus yang dibuat oleh limfosit yang dapat mengendapkan serangan
bakteri, virus, atau protein asing dari spesies lain.
g. Protein Pengatur
Beberapa Protein membantu mengatur aktivitas seluler atau fisiologi.
Diantaranya insulin yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya
menyebabkan diabetes. Hormon pertumbuhan dari pituitary dan hormon
paratiroid yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. Sedangkan protein lain
(protein pengatur) yang disebut represor mengatur biosintesa enzim oleh sel
bakteri.

3. Fungsi Protein

Secara umum protein berfungsi untuk pertumbuhan, pembentukan komponen

struktural, pengangkut dan penyimpan zat gizi, enzim, pembentukan antibodi, dan sumber
energi.

1. Hormon dan Penyampai Pesan

Hormon pertumbuhan adalah salah satu satu jenis hormon yang disebut sebagai
protein penyampai pesan (protein messenger) yang berfungsi menyampaikan pesan

15
 untuk mengkoordinasi proses biologi diantara berbagai sel, jaringan, dan organ yang
berbeda.
2. Mengangkut dan menyimpan zat gizi
Protein pengikat-retinol atau retinol binding protein (RBP), lipoprotein dan transfexin
adalah protein yang mengangkut vitamin A, zat besi, mangan, serta lipida. Protein
pengangkut ini dapat mengangkut zat-zat gizi dari saluran cerna ke dalam darah,
jaringan, dan sel di dalam tubuh sedangkan feritin adalah bentuk simpanan zat besi,
yang berfungsi mengikat dan membawa molekul lainnya di dalam sel dan seluruh
tubuh.
3. Enzim
Berbagai jenis enzim membantu ribuan reaksi-reaksi biokimia yang terjadi di dalam sel
atau bertindak sebagai katalisator adalah protein. Contoh felalanin hidroksilase yang
merupakan enzim yang mengonversi asam amino felalanin menjadi tirosin.
4. Mengatur keseimbangan air dan asam basa
Protein dapat membantu menjaga keseimbangan air di dalam tubuh dengan mengatur
distribusi cairan secara tidak langsung. Protein tubuh bertindak sebagai buffer dengan
menjaga pH pada sebagian besar jaringan tubuh, yaitu pH betral atau sedikit alkali (pH
7,35-7,45).
5. Pertumbuhan dan pembentukan komponen struktural serta ikatan esensial
Komponen struktural yang dibentuk dari protein antara lain matriks intrasel, otot,
tulang, kuku, kulit, keratin, aktin, dan kolagen untuk pembentukan dan pertumbuhan
otot diperlukan jumlah dan campuran asam amino yang tepat, dengan demikian juga
untuk perbaikan dan pemeliharaan. Untul pembentukan beberapa jenis jaringan tubuh
diperlukan asam amino tertentu dalam jumlah besar contoh aktin yang menyediakan
dan mendukung struktur sel yang dalam skala besar membuat tubuh bergerak.
6. Pembentukan antibodi
Antibodi adalah protein yang mengikat partikel–partikel asing berbahaya yang
memasuki tubuh manusia misalnya virus dan bakteri untuk melindungi tubuh dari
pengaruh yang membahayakan kesehatan. Kemampuan tubuh melawan peyakit infeksi
bergantung dengan kemampuan tubuh menghasilkan antibodi yang akan memerangi
mikroorganisme yang menyebabkan infeksi. Contoh imunoglobulin G merupakan
antibodi yang beredar di dalam darah dan mendeteksi partikel asing yang menyebabkan
kesehatan manusia.
7. Sumber energi
Sebagai sumber energi 1 g protein dan karbohidrat sama-sama menghasilkan 4 kalori.
Protein dapat menyediakan energi (Adenosin Triposfat atau ATP) untuk aktivitas tubuh

16
 dari rangka karbon atau katabolisme asam amino. Selain itu protein menyediakan alanin
dan asam amino lainnya untuk dikonversi menjadi glukosa atau glikogen.
8. Membangkitkan dan menghantarkan Implus syaraf
Respon sel syaraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh [protein reseptor.
Misalnya rodopsin suatu protein yang sensitif terhadap cahaya ditemukan pada sel
batang retina. Protein reseptor yang dapat dipicu oleh molekul kecil spesifik seperti
asetilkolin, berperan dalamt transmisi implus saraf pada sinap menghubungkan sel-sel
saraf.
9. Transport zat gizi
Berperan dalam transport zat gizi contohnya lipoprotein untuk transpor trigliserida,
kolesterol, fosfolida, dan vitamin larut lemak.
10. Memiliki nilai biologis
Makanan dengan kandungan protein yang mempunyai semua jenis asam amino
esensial diperlukan oleh manusia karena memiliki nilai bioligis yang tinggi.
11. Membangun jaringan baru (anabolisme) terutama pada periode pertumbahan (bayi,
anak-anak, remaja dan kehamilan).
12. Memperbaiki protein jaringan tubuh yang aus terpakai (katabolisme)
13. Mengatur proses osmotik antar atau dari berbagai cairan tubuh

4. Kecukupan Protein
Pola kebutuhan protein per kg BB/hari meningkat pesat sampai akhir usia remaja,
kemudian konstan pada usia remaja dan dewasa, yakni o.66 g/kg BB/hari. Angka kecukupan
protein (AKP) bagi orang dewasa di dasarkan pada rata-rata kebutuhan protein orang dewasa
yang berbeda menurut umur dan jenis kelamin di kalikan dengan berat badan,di tambah
sejumlah safe level (24%) dan dikoreksi dengan mutu (faktor koreksi mutu 1.2). Tambahan 24%
berasal dari review FAO/WHO (1985) yang masih valid menurut IOM (2002).

Masukan sehari-hari

Di dalam tabel kecukupan gizi yang dianjurkan untuk Indonesia, terlihat bahwa kecukupan
protein sehari-hari untuk pria Indonesia dewasa berkisar antara 39g dan 51g. Sebagian protein
disarankan berasal dari makanan hewani, susu, telur, keju, ikan, dan daging yang terbaik
sebagai sumber asam-asam amino adalah asam amino esensial.

17
Fungsi dan Pangan sumber protein

Protein terdiri dari asam-asam amino.protein juga mensuplai energi dalam keadaan energi
terbatas dari karbohidrat dan lemak. Asam amino esensial meliputi Histidine, Isoleucine,
Leucine, Lysine, Methionine, Cysteine, Phinilalanine, Tyrosine, Threonine, Tryptophan dan
Valine. Pada umumnya empat asam amino yang sering defisit dalam makanan anak-anak
adalah Lysine, Methionine+Cysteine, Threonine +Tryptophan. Protein atau asam amino esensial
berfungsi terutama sebagai katalisator, pembawa, pengerak, pengatur, ekpresi genetik,
neurotransmitter, penguat struktur, penguat immunitas dan untuk pertumbuhan.

Pangan sumber protein hewani meliputi daging, telur, susu, ikan, seafood dan hasil olahnya.
Pangan sumber protein nabati maliputi kedele, kacang-kacangan dan hasil olahnya seperti
tempe, tahu, susu kedele. Secara umum mutu protein hewani lebih baik dibanding protein
nabati. Di Indonesia kotribusi energi dari protein hewani terhadap total energi relatif rendah
yaitu 4%.

Faktor Mempengaruhi dan Dasar Penetapan Kecukupan Protein

Kecukupan protein seseorang dipengaruhi oleh berat badan, usia (tahap pertumbuhan dan
perkembangan) dan mutu protein dalam pola konsumsi pangannya. Bayi dan anak-naka yang
berada dalam tahap pertumbuhan dan perkembangan yang pesat membutuhkan protein lebih
banyak perkilogram berat badannya dibanding orang dewasa. Mutu protein makanan
ditentukan salah satunya komposisi dan jumlah asam amino esensial. Pangan hewani
mengandung asam amino lebih lengkap dan banyak dibanding pangan nabati, karena itu
pangan hewani mempunyai mutu protein yang lebih baik dibandingkan pangan nabati.
Disamping itu, mutu protein juga ditentukan oleh daya cerna protein tersebut, lembut tekstur
suatu jenis pangan sumber protein semakin baik mutu proteinnya yang dapat berbeda antar
jenis pangan. Semakin lengkap komposisi dan jumlah asam amino esensial dan semakin tinggi

18
daya cerna protein suatu jenis pangan atau menu, maka semakin tinggi mutu proteinnya.
Demikian pula semakin rendah kandungan serat.

Berapa Banyak Protein Yang Kita Makan?

Pada umumnya proporsi energi yang diperoleh dari protein berkisar antara 11% dan 15% dari
total energi makanan yang cukup mewah bagi semua tujuan yang normal. Di antara negara
yang teknologinya maju dan negara yang belum berkembang terdapat perbedaan sebesar dua
kali lipat. Protein yang tersedia dari sumber makanan bukan daging sangat serupa untuk semua
negara, yaitu sekitar 50 g protein/kepala/hari , dan jumlah ini barvariasi hingga kurang dari 10%
untuk kedua keadaan yang ekstrem. Secara kontras, protein yang tersedia dari sumber daging
memiliki variasi sebesar 10 kali lipat antara kedua keadaan yang ekstrem. Pada anak kecil
terdapat pengeluaran energi per unit berat badan yang tinggi dan karena itu asupan energinya
per unit berat badan juga tinggi. Akibatnya terdapat proporsi kebutuhan akan protein makanan
terhadap kebutuhan total energi untuk pertumbuhan normal yang relatif rendah.

Berapa banyak protein yang kita butuhkan?

a. Dari kehilangan wajib

Salah satu pendekatan adalah mengukur hilangnya nitrogen dalam diet tanpa protein
dengan asupan kalori yang cukup.

Untuk orang dewasa, komite 1973 Food and Agriculture Organization (FAO) dan WHO
memperkirakan:

 Kehilangan nitrogen melalui urine: 37 mg/kg

 Kehilangan melalui feses : 12 mg/kg
 Kehilangan melalui kulit : 3 mg/kg
 Kehilangan lainya : 2 mg/kg

Angka ini merupakan kebutuhan rata-rata. Ketika asupan protein dikurangi, aktivitas
banyak enzim untuk katabolisme asam amino akan berkurang dengan cepat. Kondisi

19
 metabolik asam amino yang di serap jauh dari kondisi yang normal pada keadaan
kekurangan protein.

b. Dari keseimbangan nitrogen

Jika asupan protein tidak mencukupi ,maka keseimbangan nitrogen menjadi negatif.
Rand et al memilih eksperimen keseimbangan yang di desain dengan baik pada orang
dewasa yang sehat dari beberapa negara yang berlainan. Asupan kalori berdasarkan
pada makanan yang biasa dikonsumsi subjek penelitian. Subjek penelitian harus
mempunyai kehidupan yang tenang dan stabil selama eksperimen dan mereka tinggal
dalam unit metabolik yang khusus.

c. Kebutuhan asam amino

Asam amino yang penting tidak semuanya terdapat dengan jumlah yang sama di dalam
jaringan tubuh.masing-masing jaringan tubuh memiliki perbedaan pada pola asam
amino dan kecepatan pergantian. Makanan kita juga mempunyai pola asam amino yang
berbeda ,dan makanan yang paling mendekati pola kebutuhan manusia asam amino
esensial mempunyai nilai gizi atau nilai biologis yang terbaik. Estimasi pertama dalam
kebutuhan asam amino yang di buat oleh WC. Rose (pada laki-laki). Subjek dewasa
biasanya berupa mahasiswa Universitas di AS. Mereka harus makan makanan yang
terbuat dari tepung jagung murni,gula,sirup,mentega,minyak yang dibuat menjadi
wafer atau puding plus tablet vitamin dan garam mineral. Mereka juga di perbolehkan
minum jus apel atau jus anggur dan makan selada serta wortel.

Ketika asupan salah satu asupan asam amino esensial tidak mencukupi maka sintesis
protein yang menggunakan semua asam amino akan terganggu sehingga terjadi
peningkatan oksidasi semua asam amino maupun peningkatan produksi urea,
peningkatan nitrogen urine dan keseimbangan nitrogen yang negatif.dalam eksperimen
isotop yang stabil ini, makanan juga terdiri dari tepung yang bebas protein,gula,lemak
serta minyak dalam bentuk kue kering dengan suplemen multivitamin dan mineral. L-
asam amino diberikan dalam bentuk camputan untuk memenuhi kebutuhan semua
asam amino esensial dan juga asam amino non esensial yang di estiminasikan.

5. AKIBAT DEFISIENSI DAN KELEBIHAN PROTEIN

Defisiensi protein
20
Kekurangan protein dapat menyebabkan terjadinya hipo pertumbuhan anak-anak terhambat,
sindrom marasmus dan kwashiorkor defisiensi.

 Kekurangan Kalori Protein (KKP)

Kekurangan kalori protein (KKP) terjadi jika kebutuhan kalori, protein atau keduanya
di dalam tubuh tidak mencukupi oleh diet. Kekurangan kalori dan protein kadangkala
terjadi bersamaan, walaupun salah satu akan mendominasi. Penyakit yang dapat
ditimbulkan akibat KKP antara lain sindrom kwashiorkor dan marasmus. Sindrom
kwashiorkor terjadi ketika tubuh kekurangan protein dalam jumlah besar. Marasmus
terjadi jika tubuh sangat kekurangan kalori. Jika tubuh mengalami kondisi keduanya,
disebut marasmic kwashiorkor. Kadangkala kondisi tersebut sulit diketahui kekurangan
yang lebih mendominasi.Berdasarkan ketersediaan pangan KKP dapat digolongkan
menjadi dua, primer dan sekunder. KKP primer terjadi karena ketiadaan pangan yang
mengakibatkan kekurangan asupan pada seseorang. KKP primer terjadi karena
pengurangan asupan terjadi gangguan sarapan dan utilitas pangan.

 kehilangan zat gizi.

Ciri-ciri seseorang mengalami kekurangan kalori dan protein antara lain penyusutan
berat badan dan keterlambatan pertumbuhan. lebih parah KKP dapat meningkat
menjadi sindrom klinis hingga mencapai kekurangan vitamin dan mineral.

Kekurangan kalori protein disebabkan karena faktor sosial ekonomi, Pendidikan,

biologi, dan lingkungan. Kondisi sosial ekonomi kemiskinan menjadi pangkal kelestarian
KKP. Kemiskinan pada suatu keluarga menjadi sebab ketidaktersediaan pangan asupan
gizi anggota keluarga menjadi tidak tercukupi. Biasanya mereka tinggal di tempat yang
padat penduduk dan kumuh. Kondisi lingkungan tempat tinggal membuat anggota
keluarga miskin lebih mudah terjangkit penyakit. Kondisi miskin membuat mereka
kesulitan menjangkau fasilitas kesehatan. Asupan gizi sangat mempengaruhi aktivitas
seseorang. Asupan gizi juga penting bagi anak-anak untuk tumbuh dan berkembang.

21
 Jika asupan kalori dan protein tidak mencukupi pada anak sekolah dapat dimungkinkan
mempengaruhi ketahanan nya dalam mengikuti pembelajaran hingga prestasi rendah.

Prestasi rendah tidak memungkinkan seseorang untuk mengakses pekerjaan yang

layak. Ia akan tetap miskin dan tetap tinggal di pemukiman kumuh dan padat
penduduk.Kondisi lingkungan yang kumuh dan padat penduduk tentu hanya memiliki
lahan yang sempit.Lahan sempit akan mempengaruhi pada proses penyimpanan bahan
pangan apalagi dengan cara penyimpanan yang salah karena tidak ketersediaan lahan
untuk menum bahan pangan bisa saja menjadi rusak selama penyimpanan dan tidak
layak konsumsi.

Faktor pendidikan dan biologi juga dapat memicu adanya malnutrisi yang biasa
terjadi pada ibu hamil dan menyusui.Pendidikan yang rendah memungkinkan ibu hamil
tidak tercukupi gizinya.Pandangan terhadap makanan tertentu bagi ibu hamil dan
menyusui juga dapat mengakibatkan malnutrisi.Diet-diet seperti itu memungkinkan ibu
hamil dan menyusui kekurangan kalori dan protein.Bayi dalam kandungan akan
mengalami hal yang sama dengan ibunya. KKP bayi dalam perut ibu hamil KKP akan
lahir dengan berat badan rendah.

Bayi juga berpotensi terserang infeksi seperti diare, campak, infeksi saluran
pernapasan, dan berdampak kehilangan nafsu makan.Infeksi pada saluran pencernaan
seperti muntah dan gangguan penyerapan berakibat kehilangan gizi dalam jumlah
besar. Pada saat diare zat gizi dalam makanan belum sempat terserap dengan baik.

Prevalensi KKP khususnya marasmus lebih mudah menyerang bayi dibawah usia 1
tahun. Kwashiorkor menyerang bayi usia lebih dari 1,5 tahun. Prevalensi sedang
menyerang anak-anak yang sudah mampu mencari makan sendiri. Prevalensi paling
rendah KKP menyerang remaja dan dewasa laki-laki perempuan tidak hamil dan tidak
menyusui.

 Busung Lapar.

Busung lapar hanger adem merupakan bentuk kurang gizi berat yang
menimpa daerah miskin.Busung lapar ditandai dengan terdapatnya oedema dan
positif pada kaki bagian bawah.Cara pemeriksaan busung lapar, kaki seperti di atas
ujung bawah tulang kering ditekan 10 detik, bila bekas tekanan tidak kembali atau

22
 masih tinggal dengan kedalaman paling sedikit 1 mm maka berarti positif ada
busung lapar.

Kelebihan protein

Kelebihan protein akan menyebabkan protein dikonversi menjadi glukosa, dan selanjutnya
sebagai lemak yang akan disimpan di dalamjaringan adiposa, dalam jangka panjang dapat
menyebabkan terjadinya obesitas. Jika terlalu berlebihan mengkomsumsi protein juga akan
sangat membebani kerja ginjal. Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh.
Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga menyebabkan obesitas. Diet
protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat badan berkurang beralasan.
Kelebihan protein pada bayi dapat memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme
dan mengeluarkan kelebihan nitrogen dan juga dapat menyebabkan asidosis, dehidrasi, diare,
kenaikan amonia darah, kenaikan ureum darah, dan demam.

6. PANGAN SUMBER PROTEIN

Sumber protein bagi manusia dapat digolongkan menjadi 2 macam, yaitu sumber protein
konvensional dan non-konvensional.

 Protein konvensional

Protein konvensional merupakan protein yang berupa hasil pertanian dan

peternakan pangan serta produk-produk hasil olahannya. Berdasarkan sifatnya,
sumber protein konvensional ini dibagi lagi menjadi dua golongan yaitu protein
nabati dan protein hewani.

Protein nabati, yaitu protein yang berasal dari bahan nabati (hasil tanaman),
terutama berasal dari biji-bijian (serealia) dan kacang-kacangan. Sayuran dan buah-
buahan tidak memberikan kontribusi protein dalam jumlah yang cukup berarti.

23
 Protein hewani, yaitu protein yang berasal dari hasil-hasil hewani seperti daging
(sapi, kerbau kambing, dan ayam), telur (ayam dan bebek), susu (terutama susu
sapi), dan hasil-hasil perikanan (ikan, udang, kerang, dan lain-lain). Protein hewani
disebut sebagai protein yang lengkap dan bermutu tinggi, karena mempunyai
kandungan asam-asam amino esensial yang lengkap yang susunannya mendekati
apa yang diperlukan oleh tubuh, serta daya cernanya tinggi sehingga jumlah yang
dapat diserap (dapat digunakan oleh tubuh) juga tinggi.
 Protein non-konvensional

Protein non-konvensional merupakan sumber protein baru, yang dikembangkan

untuk menutupi kebutuhan penduduk dunia akan protein.

Sumber protein nonkonvensional berasal dari mikroba (bakteri, khamir, atau

kapang), yang dikenal sebagai protein sel tunggal (single cell protein), tetapi sampai
sekarang produknya belum berkembang sebagai bahan pangan untuk dikonsumsi.

Dibawah ini disajikan kandungan protein pada beberapa bahan pangan sumber protein

No Golongan Pangan Protein BDD

(Gr) (%)

1 Daging Daging Sapi 18.8 100

2 Daging Kerbau 18.7 100

3 Daging Kambing 16.6 100

4 Telur Telur Bebek 13.1 90

5 Telur Ayam 12.8 90

6 Ikan Ikan Kembung 22.0 80

7 Ikan Bandeng 20.0 80

8 Ikan Mujair 18.7 80

24
9 Ikan Mas 16.0 80

10 Kacang-Kacangan Kacang kedelai 34.1 100

11 Kacang tanah kupas kulit 25.3 100

12 Kacang hijau 22.2 100

13 Padi-Padian Beras ketan hitam 7.0 100

14 Beras giling 6.8 100

15 Beras ketan putih 6.7 100

16 Buah Cempedak 3.0 30

17 Durian 2.5 22

18 Pisang raja uli 2.0 75

19 Sayuran Jamur kuping kering 16.0 100

20 Daun singkong 6.8 87

21 Gula Gula merah tebu 0.4 100

22 Gula pasir 0.0 100

23 Minyak atau lemak Lemak kerbau 1.5 100

24 Minyak kelapa 1.0 100

25 Margarin 0.6 100

26 Minyak kelapa sawit. 0.0 100

25
 Daftar pustaka

Anonim.(2016).GIZI DAN KESEHATAN MASYARAKAT.Jakarta: PT RajaGrafindo Persada

Beck, Mary E.(2011).Ilmu dan gizi diet.Yogyakarta: ANDI

Hardinsyah.(2017).Ilmu gizi teori & aplikasi.Jakarta: buku kedokteran EGC

Lubert, Styer.(2000).Biokimia.Vol1.Edisi 4 Jakarta: penerbit buku kedokteran EGC

Mardalena, Ida.(2017).dasar dasar ilmu gizi.Yogyakarta: pustaka baru press

Nasoetion, Amini MS & Amalia, Leily.(2008).Protein.IPB Bogor

Ralph Nossal & Harold Leccar.(1991).Mollekular & Cell Biophsics.

Canada.Addison-Wesley Publishing Company

Rose, W.C.(1957). The amino acid requirements of adult man.Nutr Abst Rev, 27, 631-47.

Waterlow, J.C.(1999). The mysteries of nitrogen balance.Nutr Res Rev,12,25-54.

26