Anda di halaman 1dari 21

TUGAS BIOKIMIA

ASAM AMINO DAN PROTEIN

Disusun oleh :

Alvindo Rizky Virgiantara

Tuti Winarni

Poltekkes Kemenkes Banten 2020

TEKNIK LABORATORIUM MEDIS

Jl.Dr.Sitanala, Komplek SPK Keperawatan Tangerang, RT.002/RW.003,


Karang Sari, Kec. Neglasari, Kota Tangerang, Banten 11610
ASAM AMINO

1. Pengertian Asam Amino

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein


adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi, yaitu
gugus amino dan gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino
terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus karboksil
(C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus
karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama.
Struktur asam amino dapat ditunjukkan pada gambar berikut:

Gambar 1. Struktur Asam Amino.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang


mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil
(COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue)
atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu
asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut
dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa
bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan
gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom
Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α- amino. Asam amino
biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping
tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat
asam
amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan
hidrofobik jika nonpolar (Wikipedia).

2. Klasifikasi Asam Amino

Asam amino diketahui sebagai penyusun protein. Ada 20 macam


asam amino yang membentuk protein, yaitu:
Tabel 1. Macam-Macam Asam Amino.

No. Nama biasa Singkatan (symbol)


3 huruf 1 huruf
1. Alanin Ala A
2. Valin Val V
3. Leusin Leu L
4. Iso-leusin Ile I
5. Prolin Pro P

6. Fenilalanin Fen F

7. Triptofan Trp W

8. Metionin Met M

9. Glisin Gli G

10. Serin Ser S

11. Treonin Tre T

12. Sistein Sis C

13. Tirosin Tiv Y

14. Asparagin Asn N

15. Glutamin Gln G

16. Asam aspartat Asp D

17. Asam glutamat Glu E


18. Lisin Lis K

19. Arginin Arg R

20. Histidin His H


Berdasarkan sintesisnya, ke-20 asam amino ini dikelompokkan
menjadi dua, yaitu asam amino essensial dan asam amino non-
essensial. Asam amino essensial adalah asam amino yang diperoleh
hanya dari makanan yang kita konsumsi sehari-hari, karena tidak
dapat disintesis oleh tubuh. Adapun sepuluh macam asam amino
yang merupakan asam amino essensial, diantaranya yaitu arginin,
histidin, iso-leusin, leusin, lisin, fenilalanin, metionin, treonin,
triptofan, dan valin. Sedangkan asam amino non-essensial adalah
asam amino yang dapat disintesis di dalam tubuh melalui
perombakan senyawa lain. Adapun sepuluh macam asam amino
yang merupakan asam amino non-essensial, yaitu alanin, aspartat,
asparagin, glutamat, glisin, glutamin, prolin, serin, sistein, dan
tirosin.

Berdasarkan sifat kepolaran dari gugus R-nya, ke-20 asam amino


tersebut dapat diklasifikasikan menjadi empat, antara lain:
1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup).

Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau


tidak mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah
yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam amino yang
mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin, valin,dan
prolin), dua dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan), dan
satu mengandung atom sulfur (metionin).
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan.

Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang
tak mengutub karena gugus R mengutup dapat membentuk
ikatan hydrogen dengan molekul air. Selain treonin dan tirosin
yang kekutubannya disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-
OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan ini. Selain
itu, yang termasuk dalam golongan ini juga adalah asparagin
dan glutamin yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida
(-CONH2) serta sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino
asam). Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH
6.0-7.0 dan terdiri dari asam aspartat dan asam glutamat yang
masing-masing mempunyai dua gugus karboksil (COOH).
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino
basa).

Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri


dari lisin, histidin dan arginin (Anonim, 2000).
3. Sifat Amfoter dan Asam-Basa dari Asam Amino

Asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa


asam karboksilat) sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam dan
basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus –R
yang dimiliki).

Gambar 2. Asam amino sebagai asam dan asam amino


sebagai basa.

Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada

asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH3+),


sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negative
(terdeprotonasi, -COO). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada
jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino
tersebut dikatakan berbentuk zwitter ion. Zwitter ion dapat diekstrak
dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik
lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Jika kristal asam amino
dilarutkan di dalam air, molekul ini menjadi ion dipolar, yang dapat
berperan sebagai suatu asam (donor proton), atau sebagai basa
(akseptor proton). Kebanyakan asam amino bebas berada dalam
bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisologis yang dekat
netral (Lehninger, 1975).

Gambar 3. Zwitter Ion.


PROTEIN

4. Pengertian Protein

Protein merupakan zat gizi yang sangat penting, karena yang paling
erat hubungannya dengan proses-proses kehidupan. Nama protein
berasal dari bahasa Yunani (Greek) proteus yang berarti “yang
pertama” atau “yang terpenting”. Seorang ahli kimia Belanda yang
bernama Mulder, mengisolasi susunan tubuh yang mengandung
nitrogen dan menamakannya protein. Dalam proses pencernaan,
protein akan dipecah menjadi satuan-satuan dasar kimia. Protein
terbentuk dari unsur-unsur organik yang hampir sama dengan
karbohidrat dan lemak, yaitu terdiri dari unsur karbon (C), hidrogen
(H), dan oksigen (O), akan tetapi ditambah dengan unsur lain, yaitu
nitrogen (N). Molekul protein mengandung pula fosfor, belerang,
dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi
dan tembaga. Molekul protein tersusun dari satuan-satuan dasar
kimia, yaitu asam amino (biasa disebut unit pembangun protein).
Dalam molekul protein, asam-asam amino ini saling berhubung-
hubungan dengan suatu ikatan yang disebut ikatan peptida (CONH).
Satu molekul protein dapat terdiri dari 12 sampai 18 macam asam
amino dan dapat mencapai jumlah ratusan asam amino (Suhardjo
dan Clara, 1992).

5. Klasifikasi Protein

a. Berdasarkan fungsi biologisnya

1) Protein Enzim

Golongan protein ini berperan pada biokatalisator dan pada


umumnya mempunyai bentuk globular. Protein enzim ini
memiliki sifat yang khas karena hanya bekerja pada substrat
tertentu.
Yang termasuk golongan ini antara lain:

a) Peroksidase yang mengkatalase penguraian hidrogen


peroksida

b) Pepsin yang mengkatalisa pemutusan ikatan peptida

c) Polinukleotidase yang mengkatalisa hidrolisa


polinukleotida

2) Protein Pengangkut

Protein pengangkut mempunyai kemampuan membawa ion


atau molekul tertentu dari suatu organ ke organ lain melalui
aliran darah.
Yang termasuk golongan ini antara lain:

a) Hemoglobin pengangkut oksigen


b) Lipo protein pengangkut lipid

3) Protein Struktural

Peranan protein struktural adalah sebagai pembentuk


struktural sel jaringan dan memberi kekuatan pada jaringan.
Yang termasuk golongan ini adalah elastin, fibrin, dan
keratin.
4) Protein Hormon

Adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar endoktrin


membantu mengatur aktivitas metabolisme di dalam tubuh.
5) Protein Pelindung

Protein ini pada umumnya terdapat dalam darah, melindungi


organisme dengan cara melawan serangan zat asing yang
masuk dalam tubuh.
6) Protein Kontraktil

Golongan ini berperan dalam proses gerak, memberi


kemampuan pada sel untuk berkontraksi atau mengubah
bentuk.
7) Protein Cadangan

Protein cadangan atau protein simpanan adalah protein yang


disimpan dan dicadangkan untuk beberapa proses
metabolisme.

b. Berdasarkan bentuk molekulnya

1) Protein Globuler

Protein ini bentuknya bulat atau hampir bulat, karena rantai


polipeptida melingkar. Protein golongan ini mudah larut
dalam garam, asam, basa, dan alkohol. Yang termasuk
golongan ini, yaitu albumin, globulin, dan beberapa protein
yang menunjukkan aktivitas fisiologisnya yang spesifik
seperti proteohormon dan proteoenzim.
2) Protein Fibrosa

Protein golongan ini bentuknya memanjang karena rantai


polipeptidanya memanjang. Pada umumnya, protein
golongan ini tidak larut dalam pelarut yang umum. Yang
termasuk golongan ini adalah kolagen, miosin, karotin, dan
fibrin.

c. Berdasarkan komponen penyusunnya

1) Protein Sederhana
Protein sederhana tersusun oleh asam amino saja. Oleh
karena itu, pada hidrolisisnya hanya diperoleh asam-asam
penyusunnya saja. Yang termasuk golongan ini adalah
albumin, globulin, histon, dan prolamin.
2) Protein Majemuk

Protein ini tersusun oleh protein sederhana dan zat lain yang
bukan protein. Zat lain yang bukan protein disebut radikal
prostetik. Yang termasuk golongan ini antara lain:
a) Phosporotein dengan radikal prostetik asam phostat

b) Nukleoprotein dengan radikal prostetik asam nukleat

c) Mukoprotein dengan radikal prostetik karbohidrat

d. Berdasarkan sumbernya, protein diklasifikasikan menjadi:

1) Protein Hewani

Yaitu protein dalam bahan makanan yang berasal dari


hewan, seperti protein dari daging, protein susu, dan
sebagainya.
2) Protein Nabati

Ialah protein yang berasal dari bahan makanan tumbuhan,


seperti protein jagung (zein), dari terigu, dan sebagainya
(Achmad Djaeni Sediaoetama, 2000).

6. Analisis Protein

Analisis protein dapat dilakukan dengan dua cara, yaitu:

a. Analisis secara kualitatif

1. Reaksi pengendapan oleh alkohol pekat; logam-logam berat


seperti Cu, Hg, Pb, Zn; oleh reagen-reagen alkaloid; oleh
asam-asam mineral.
2. Reaksi Warna

Reaksi warna ini berdasarkan adanya ikatan peptid, maupun


adanya sifat-sifat dari asam amino yang dikandungnya.
a) Reaksi Biuret

Reaksi ini merupakan tes umum yang baik terhadap


protein, dilakukan dengan cara menambahkan larutan
protein dengan beberapa tetes CuSO4 encer dan beberapa
ml NaOH. Reaksi positif dengan warna ungu, terjadi
karena adanya kompleks senyawa yang terjadi antara Cu
dengan N dari molekul ikatan peptida.
b) Reaksi Ninhidrin
Larutan protein ditambah dengan beberapa tetes larutan
ninhidrin, kemudian dipanaskan beberapa saat dan
didiamkan hingga dingin, hasil positif apabila terbentuk
warna biru.
c) Reaksi Molish

Reaksi positif menunjukkan adanya gugus karbohidrat


pada protein. Tes ini dilakukan dengan cara, larutan
protein ditambah dengan beberapa tetes alpha naftol,
dikocok perlahan selama 5 detik, miringkan tabung dan
ditambahkan H2SO4 melalui dinding tabung, kemudian
tegakkan kembali tabung. Hasil positif bila terlihat
adanya cincin diperbatasan kedua cairan.
d) Reaksi Millon

Dilakukan dengan cara menambahkan larutan protein


dengan beberapa tetes reagen millon diaduk sampai
adanya endapan putih kemudian dipanaskan hati-hati dan
ditambahkan NaNO3 setelah dingin. Hasil positif
ditandai dengan terjadinya warna merah pada larutan
tersebut.

b. Analisis secara kuantitatif

1) Cara Dumas

Prinsip cara ini adalah bahan makanan. Contoh: dibakar


dalam atmosfer CO2 dan dalam lingkungan yang
mengandung kupri oksida. Semua atom karbon dan hidrogen
akan diubah menjadi CO2 dan uap air. Semua gas dilarutkan
dalam NaOH dan dilakukan pengeringan gas. Semua gas
terabsorpsi, kecuali gas nitrogen dan kemudian gas ini
dianalisis dan diukur.
2) Cara Biuret

Merupakan salah satu cara terbaik untuk menentukan kadar

protein. Dalam larutan basa Cu2++ membentuk kompleks


dengan ikatan peptida (-CU-NH-) suatu protein yang
menghasilkan warna ungu dengan absorben maksimum pada
540 nm absorben ini berbanding langsung dengan konsentrasi
protein dan tidak bergantung pada jenis konsentrasi protein
karena seluruh protein pada dasarnyan mempunyai ikatan
peptida yang sama persatuan berat. Metode ini memerlukan 1-
10 mg protein per ml dan senyawa yang mengganggu sedikit,
mislanya urea C mengandung gugus (-CO-NH-) dan gula

produksi yang akan bereaksi dengan ion Cu2+.


3) Cara Lowy
Reaksi antara Cu dan ikatan peptida dan oleh tirosin dan
triptopan. Warna yang terbentuk terutama hasil reduksi
fosfomolibbdat dan fosfotungstat. Oleh karena itu, warna
yang terbentuk tergantung pada kadar tirosin dan triptopan.
Cara ini 100 kali lebih sensitif dibandingkan cara biuret.
4) Cara Kjehdahl

Digunakan untuk menganalisa kadar protein kasar dalam


bahan makanan secara tidak langsung, karena yang
dianalisis dengan cara ini adalah kadar nitrogennya. Cara
Kjehdahl dibedakan dengan tiga cara, yaitu makro, semi
mikro, dan mikro. Cara makro bila contoh sukar
dihomogenkan dan besar (1-3 gr). Sedangkan semi mikro
bila contoh jumlah kecil, yaitu kurang dari
300 mg dengan bahan homogen. Untuk cara mikro Kjehdahl
bahan tersebut lebih sedikit lagi, yaitu 10-30 mg (F.G.
Winarno, 1984).

7. Denaturasi dan Renaturasi Protein

Denaturasi adalah sebuah proses dimana protein atau asam nukleat


kehilangan struktur tersier dan struktur sekunder dengan penerapan
beberapa tekanan eksternal atau senyawa, seperti asam kuat atau
basa, garam anorganik terkonsentrasi, sebuah misalnya pelarut
organik (cth, alkohol atau kloroform), atau panas. Jika protein
dalam sel hidup didenaturasi, ini menyebabkan gangguan terhadap
aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel. Protein didenaturasi
dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan
untuk agregasi komunal. Denaturisasi dalam pengertian ini tidak
digunakan dalam penyusunan bahan kimia industri alkohol
didenaturasi.
Protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari
hilangnya kelarutan untuk agregasi komunal. Agregasi Komunal
adalah fenomena agregasi protein hidrofobik untuk datang
mendekat dan membentuk ikatan antara mereka, sehingga
mengurangi luas areal terkena air. Kebanyakan protein biologis
kehilangan fungsi biologisnya ketika didenaturasi. Sebagai contoh,
enzim kehilangan sifatnya, karena mengikat substrat tidak bisa lagi
ke situs aktif, dan karena residu asam amino yang terlibat dalam
menstabilkan keadaan transisi substrat tidak lagi diposisikan untuk
dapat melakukannya. Dalam banyak protein (tidak seperti putih
telur), denaturasi adalah reversibel (protein bisa mendapatkan
kembali bentuk asal mereka ketika pemicu denaturasi dihapus). Ini
penting,
karena menyebabkan gagasan bahwa semua informasi yang
dibutuhkan bagi protein untuk menganggap bentuk asli mereka
dikodekan dalam struktur primer protein, dan karenanya di dalam
DNA kode tersebut untuk protein (Wikipedia).

Renaturasi adalah proses pembentukan kembali struktur untai ganda


dari keadaan terdenaturasi. Renaturasi merupakan suatu proses yang
dapat terjadi secara in vivo maupun in vitro. Renaturasi in vitro
merupakan suatu fenomena yang sangat berguna untuk analisis
molekuler, misalnya untuk mengetahui kesamaan atau kedekatan
genetis antara suatu organisme dengan organisme lain, untuk
mendeteksi macam RNA tertentu, untuk mengetahui apakah suatu
urutan nukleutida tertentu ada lebih dari satu pada suatu jasad, serta
untuk mengetahui lokasi spesifik suatu urutan nukleutida pada
genom . Dalam bagian ini merupakan proses renaturasi secara in
vitro.
Adapun tahapan-tahapan renaturasi adalah sebagai berikut:

1. Untai tunggal DNA (sense) bertemu dengan untai tunggal


lainnya (antisense) secara acak.
2. Jika urutan Nukleotida kedua untai tunggal tersebut
komplementer, maka akan terjadi ikatan hidrogen dan terbentuk
struktur untai ganda pada suatu bagian. Pembentukan ikatan
hidrogen kemudian akan dilanjutkan pada bagian yang lain
secara cepat sehingga terbentuk struktur untai ganda yang
lengkap

Tahapan yang menentukan kecepatan renaturasi bukan proses


pembentukan untai gandanya, melainkan proses tumbukan antara
molekul untai tunggal dengan untai tunggal yang lain. Renaturasi
dipengaruhi oleh hambatan friksional. Proses ini berlangsung secara
acak sehingga sangat ditentukan oleh konsentrasi DNA.
DAFTAR
PUSTAKA

Achmad Djaeni Sediaoetama. 2000. Ilmu Gizi Untuk Mahasiswa dan


Profesi Jilid I. Jakarta: Dian Rakyat.
Anonim. 2000. Dasar-Dasar Biokimia. UI-PRESS. Jakarta.

Anonim. 2015. Asam Amino. http://id.wikipedia.org/wiki/Asam-amino. 26


April 2015.

20.00 WIB.

Anonim. 2015. Denaturasi. http://id.wikipedia.org/wiki/Denaturasi. 27 April


2015. 19.00 WIB.
Lehninger AL. 1990. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Penerbit
Erlangga. Suhardjo dan Clara M.K. 1992. Prinsip-prinsip Ilmu
Gizi. Yogyakarta: Kanisius. Winarno, F.G. 2004. Kimia Pangan
dan Gizi. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama.