BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Istilah protein berasal dari kata Yunani Proteos, yang berarti yang utama
atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia
belanda, Gerardus Mulder (1802-1880), karena ia berpendapat bahwa protein
adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian
terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein,
separuhnya ada didalam otot, seperlima didalam tulang dan tulang rawan,
sepersepuluh didalam kulit, dan selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh.
Semua enzim, berbagai hormon, pengangkut zat-zat gizi dan darah, matriks
interseluler dan sebagainya protein.
Disamping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai
prekursor sebagian besar koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul
yang esensial untuk kehidupan.Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat
digantikan oleh zat gizi lain, yaitu membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan
tubuh.

1.2 Rumusan Masalah

Adapun masalah latar belakang di atas yaitu :
a. Bagaimana sifat asam amino ?
b. Apa perbedaan dari asam amino esensial dan non esensial ?
c. Bagaimana asam amino menyusun protein ?
d. Bagaimana penggolongan protein menurut struktur dan sifat kimia ?
e. Bagaimana penggolongan protein ?

1.3 Tujuan
Adapun tujuan dari makalah tersebut yaitu agar dapat memahami :
a. Mengetahui sifat dari asam amino.
b. Mengetahui perbedaan dari asam amino esensial dan non esensial.
c. Mengetahui bagaimana asam amino menyusun protein.
d. Mengetahui penggolongan protein menurut struktur dan sifat kimia.
e. Mengetahui penggolongan protein.
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Struktur Umum Asam Amino.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat
gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus
sisa (R, dari residue) atau dinamakan juga gugus atau rantai samping yang membedakan
satu asam amino dengan asam amino lainnya.
Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa
bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh
karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-
amino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut
dijadikan empat golongan. Rantai samping bisa membuat asam amino bersifat asam
lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Struktur asam α-amino, dengan gugus amina

di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.

empat klasifikasi asam amino. Klasifikasi ini berdasarkan relatif gugus R pada asam
amino.

Gugus R Non Polar

Klasifikasi yang pertama adalah gugus non polar yang berarti gugus ini memiliki sedikit
selisih muatan dari daerah satu ke yang lainnya. Golongan ini tersusun atas lima asam
amino yang mengandung alifatik.

Tak hanya itu saja, golongan ini juga tersusun dari dua dengan gugus aromatic. Lalu ada
satu yang mengandung atom sulfur atau metionin.
Gugus R Mengutub Tak Bermuatan
Golongan ini membuat sifat asam amino mudah larut dalam air. Sebab gugus R yang
mengutub bisa membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Asam amino pada
golongan ini ada treonin, tirosin, asparagin, dan glutamin.
Asparagin dan glutamin adalah senyawa amida yang berasal dari asam aspartat dan asam
glutamat. Sehingga asam amino mudah terhidrolisis oleh asam ataupun basa. Selain itu,
juga mengandung gugus hidroksil fenol sifatnya paling mengutub.

Gugus R Bermuatan Negatif

Asam amino pada golongan ini berada pada pH 6.0-7.0. Tersusun dari asam aspartat dan
asam glutamat. Masing-masing penyusun memiliki dua gugus karboksil

Gugus R Bermuatan Positif

Golongan asam amino ini berada pada pH 7.0. Secara umum tersusun dari lisin, histidin,
dan arginin. Sehingga mengandung satu lagi gugus amino pada posisi e dari rantai R
alifatik.

Isomerisme Pada Asam Amino

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali
glisina—memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri
ini dari cerminan dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke balik pembaca
(menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi
urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah
putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa
Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l meskipun
beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri jumlah benar pokoknya
asam amino tipe D.

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina

Poliremisasi Asam Amino

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya.
Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus
karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi
penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan
pertolongan ribosom dan tRNA.
Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan anggota gugus karboksil satu
asam amino dan gugus -H yang merupakan anggota gugus amina asam amino lainnya
akan terlepas dan membentuk cairan. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam
reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah membebaskan molekul cairan
dibicarakan dinamakan dalam bentuk residu asam amino.
 Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Zwitter- Ion
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini bisa
dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi
oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang dinamakan titik isolistrik, gugus
amina pada asam amino dijadikan bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan
gugus karboksilnya dijadikan bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik
ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino
tersebut dibicarakan mempunyai bentuk zwitter-ion. Zwitter-ion bisa diekstrak dari
larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat
dipolarnya. Biasanya asam amino lepas sama sekali berada dalam bentuk zwitter-ion
pada pH netral maupun pH fisiologis yang tidak jauh netral. Karena mempunyai muatan
negatif dan positif, asam amino bisa merasakan reaksi terhadap asam maupun basa.

Asam amino dalam bentuk (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.

2.2 Sifat Asam Amino.

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan
dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya
tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino
baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang
disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.
Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung
menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian
protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Asam amino alifatik sederhana

 Glisina (Gly, G)
 Alanina (Ala, A)
 Valina (Val, V)
 Leusina (Leu, L)
 Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik

 Serina (Ser, S)
 Treonina (Thr, T)
 Asam amino dikarboksilat (asam)
 Asam aspartat (Asp, D)
 Asam glutamat (Glu, E)

Amida
 Asparagina (Asn, N)
 Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa

 Lisina (Lys, K)
 Arginina (Arg, R)
 Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur

 Sisteina (Cys, C)
 Metionina (Met, M)

Prolin
 Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik

 Fenilalanina (Phe, F)
 Tirosina (Tyr, Y)
 Triptofan (Trp, W)
Golongan ini memiliki cincin benzena dan dijadikan bahan baku metabolit
sekunder aromatik.

2.3 Ikatan Peptida

Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino.Jika
jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika lebih dari 50
molekul disebut dengan protein. Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida.
Ikatan peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan
gugus karboksil dari asam amino lain. Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan
berperan pada beberapa aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon,
antibiotik, dan reseptor. Suatu peptida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam
amino atau lebih. Ikatan amida antra suatu gugus aamino dari suatu asam amino dan
gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. 61 Ikatan peptida adalah
ikatan kovalen yang terbentuk antara dua molekul asam amino ketika gugus karboksil
asam amino bereaksi dengan gugus amino dari asam amino yang lain dengan melepaskan
molekul air. Ikatan ini ada ketika gugus karboksil dari satu molekul asam amino
berekaksi dengan gugus amino dari molekul asam amino lainnyamenyebabkan pelepasan
molekul air (H2O). Dengan demikian reaksi ini menghasilkan proses kondensasi.
Pembentukan ikatan ini membutuhkan energi yang berasal dari ATP (Adenosin
Trifosfat). Peptida disintesis oleh enzim tertentu. Ikatan peptida terbentuk dari hasil
 reaksi kondensasi gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus amina dari asam
amino yang lain dengan melepaskan satu molekul air (Moh Taufiq, 2013).

Pembentukan ikatan peptida

Ikatan peptida merupakan ikatan yang kuat dan tidak mudah terurai oleh pemanasan
atau garam konsentrasi tinggi, tetapi dapat rusak karena pemanasan dalam waktu lama
dalam asam atau basa kuat atau dengan enzim. Ikatan peptida memiliki ikatan rangkap
sebagian sehingga rigid, planar dan dapat berotasi. Ikatan peptida berada pada formasi
trans dimana oksigen dari karbonil dan hidrogen dari amida pada posisi yang
berlawanan Ikatan peptida bersifat polar dan memiliki kemampuan untuk membentuk
ikaktan hidrogen karena gugus karbonil merupakan akseptor hidrogen sedangkan gugus
NH merupakan donor hidrogen (Korhonen H dan Pihlanto A. 2006).

2.4 Perbedaan Asam Amino Esensial dan Non Esensial