ASAM AMINO DAN PROTEIN

I. Tujuan Percobaan
Agar dapat membedakan mana asam amino dan mana protein.

II. Dasar Teori

Nama protein berasal dari perkatan yunani proteios yang berarti pertama
karena ternyata protein penting sekali bagi kehidupan. Fungsinya terutama
adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel, misalnya dalam rambut, wol,
kolagen, jaringan penghubung, dan membran sel.

Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ;

1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. Asam amino

berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan
yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida.
2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya
lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga
dimensi protein.
3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll.
4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya
gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur
makromolekulnya.

Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya

menghasilkan asam amino.

Protein adalah senyawa yang jika dihidrolisis menghasilkan

hanya asam-asam amino atau menghasilkan senyawa yang bukan
asam amino.
 Zat-zat kimia dan jondisi yang menyebabkan denaturasi protein antara
lain :
1) panas
2) Larutan urea
3) Radiasi dengan sinar ultra violet
4) Pelarut organik (etnol, aseton, isopropil alkohol)
5) Asam dan basa kuat
6) Detegen
7) Garam logam (Hg2+ , ag+ , Pb2+)
8) Pengocokan yang kuat(Mastura, 2008)

Asam amino merupakan alfabet dari protein dan menentukan dtrukturstruktur protein
penting.Asam amino pertama yang diisolasi dari hidrolisat protein gelatin oleh H.
Braconnot pada tahun 1820 adalah glisin. Selanjutnya pada tahun 1935 threonin diisolasi
dari hidrolisat fibrin oleh W.C. Rose. Terdapat 20 macam asam amino pembentuk protein
dan asam amino biologis lainnya yang bukan berfungsi sebagai buiding block di dalam
sel.
A. Asam amino pembentuk protein
Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam
amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus
samping R.

1. Aam amino dengan gugus samping R non plar atau hidrofobik.

2. Aam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan
3. Aam amino dengan gugus samping R bermuatan positif
4. Aam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif
B. Sifat asam amino
Dalam pelarut air, asamamino berupa “Zwiter ion” sehingga dapat bersifat
sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor)
Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- ↔ H2NCH(CH3)COO- + H+
Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH
Senyawa yang terdadap asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa
amfplit ( amfoter ekektrolid )

C. Srektrum Absorsi Asam Amino

Dari 20 asam amino pembentuk protein, hany triptofan, phenil alanin dan tyrosin
yang dapat mengasorbsi pada daerah ultra lembayung, karena kebanyakan protein
yang mengandung residu tyrosin, maka kadar protein dalam larutan dapat
ditentukan dengan menggunakan spektrofotometer pada panjang gelombang (λ)
280 nm. Cystein mengabsorbsi lemah pada λ 240 nm, karena mengandung gugus
sulfida.

D. Reaksi Kimia dari Asam Amino

Karakteristik reaksi – reaksi organic asam amino terletak pads gugus fungsinya
yaitu gugus karbosilat, gugus α-amino dan gugus-gugus fungsional dari rantai-
rantai samping yang berbede-beda.
1. Reaksi kimia gugus karbosilat dari asam amino mengalani
perubahan yang menuju keperbentukan amida, ester dan asam
halida.
2. reaksi kimia gugus Amino dan Asam Amino gugus α-amino dari
asam amino dapat diasilasi dengan asam halide atau anhidria.
3. Reaksi kimia gugus R Asam Amino Asam am ino juga memberi
reaksi warna kualitatif khas yang ditunjukkan oleh gugus fungsi
tertentu pada gugus R nya.
 Dan protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama
adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel,
a. Klalifikasi Protein
1) Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama
yaitu ;
a) Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hany
menghasilkan asam amino.
b) Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak
hanya menghasilkan asam amino.
2) Berdasarkan Konformasi protein dibagi menjadi tiga kekompok utama
Yaitu ;
a) Protrin serat
b) Protein globular
c) Protein dengan konformasi antara protein serat dan protein
globular.
b. Konfirmasi struktur tiga dimensi protein
1) Struktur primer
2) dan struktur sekunder
c. Reaksi pengenal protein (Mastura, 2008)

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional
karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali
pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang
sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan
gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat
amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada
larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion.
Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena
salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun
protein.
Struktur asam amino

Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di
sebelah kanan.Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu
gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang
membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.Atom C pusat tersebut
dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu
atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga
terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.Asam amino
biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat
kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah,
hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme pada asam aminoDua model molekul isomer optis asam amino
alanin

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali
glisin—memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi
isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke
belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran
ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika
urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe
L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan
COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun
beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam
amino tipe D.

Polimerisasi asam amino

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya.
Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus
karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi
penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan
ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu
asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan
terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi.
Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk
residu asam amino.(Team Bima, 2008)

Zwitter-ion
Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ionKarena asam
amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai
sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R
yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam
amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya
menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik
bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut
dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino
sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.
Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun
pH fisiologis yang dekat netral.

Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan
ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun
dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau
asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi
oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung
menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian
protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Fungsi biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim.

2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin,
hormon dan asam nukleat).
3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik
(kofaktor).
Asam amino esensial

molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila

spesies Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau
sebagai kerangka tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau
selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini,
spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial"
berlaku hanya bagi organisme heterotrof.( Anshari irfan, 1994)

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang
harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin, lisin, metionin, fenilalanin,
treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut sebagai "setengah esensial"
karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino
karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan
pengobatan. (wikipedia, 2008)

III. Alat dan Bahan

Alat :Tabung reaksi, pipet tetes, api busen, gelas beker.

Bahan :Larutan protein (putih telur), larutan gelatin, larutan albumin, larutan
NaOH pekat, larutan asam cuka 3 %, larutan CuSO4, larutan NaOH 10 %,
regensia millon, regensia ksantroprotein, regensia nitrorussid, NaOH3(p),
alkohol 96 %
 IV. Prosedur kerja
1. Reaksi warna protein
a. Reaksi biuret

No Prosedur Hasil
1 2 ml larutan protein + 2 tetes larutran Terjadi lembayung
CuSo4 dan 1 ml larutan NaOH 10 %

b.Reaksi ksanprotein

No Prosedur Hasil
1 2 ml larutan protein + 1 ml HNO3 pekat Terjadi warna kuning

2.Denaturasi protein

a. Percobaan pemanasan

No Prosedur Hasil
1 2 ml larutan protein + 3-5 tetes larytan Terbentuk koagulum
asam cuka 3 %

b. Pengendapan oleh alkohol

No Prosedur Hasil
1 2 ml larutan protein + alkohol + aqudest Terjadi koagulum
2 2 ml larutan protein + alkohol diamkan ½ Terjadi koagulum, tetapi
jam + aqudest tidak larut kembali

c. Pengendapan oleh asam kuat dan basa kuat

No Prosedur Hasil
1 2 ml larutan protein + 2 ml larutan HCl2N Terjadi koagulan
2 2 ml larutan protein + larutan NaOH Terjadi koagulan

3. uji kelarutan protein

No Prosedur Hasil
1 Aqudest + larutan albumin Tidak larut
2 HCl + larutan albumin larut
3 NaOH + larutan albumin larutan albumin
4 Alkohol + larutan albumin larut
5 Etanol + larutan albumin larut

4. uji pengendapan protein dengan garam

No Prosedur Hasil
1 larutan albumin + NaCl Ada endapan, bertambah
2 larutan albumin + BaCl Ada endapan, berkurang
3 larutan albumin + NaCl Ada endapan, bertambah
4 larutan albumin + FeCl3 Ada endapan, berkurang
5 larutan albumin + (NH4)2 Ada endapan, bertambah

V. PEMBAHASAN

Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya

menghasilkan asam amino.

Protein adalah senyawa yang jika dihidrolisis menghasilkan

hanya asam-asam amino atau menghasilkan senyawa yang bukan
asam amino

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping

tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam
amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik
jika nonpolar

Nama protein berasal dari perkatan yunani proteios yang berarti pertama
karena ternyata protein penting sekali bagi kehidupan. Fungsinya terutama
adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel, misalnya dalam rambut, wol,
kolagen, jaringan penghubung, dan membran sel.
 Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-
ionKarena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus,
zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH
alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu
yang disebut titik isolistrik,

VI. KESIMPULAN

 Pada percobaan reaksi biuret, larutan protein ditambah larutan CuSo4

dan larutan NaOH 10 %, terbentuk larutan berwarna lembayung.dan
pada reaksi ksantroprotein, larutan protein ditambah larutan HNO3
pekat juga terbentuk larutan berwarna kuning.
 Pada percobaan denaturasi protein, larutan protein ditambah larutan
alkohol terjadi koagulum, dan setelah di kocok dengan kuat juga
terbentuk koagulan,tetapi tidak larut kembalidan setelah didiamkan
selama setengah jam ditambahkan aquadest juga terbentuk koagulan,
tetapi tidak larut kembali.
 Pada percobaan uji kelarutan, aquadest dan NaOH ditambah larutan
albumin terjadi tidak larut, sedangkan pada HCl, alkohol, etanol
ditambah dengan larutan albumin terjadi kelarutan.
 Dan pada percobaan uji kelarutan protein dengan garam, NaCl, NaCl
dan (NH4)2 di tambah larutan albumin terjadi endapan,dan berubah
menjadi lebih banyak. Sedangkan pada BaC dan FeCl3 di tambah
larutan albumin terjadi endapan,dan berubah menjadi berkurang.