BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Istilah protein berasal dari kata Yunani Proteos, yang berarti yang utama
atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia
belanda, Gerardus Mulder (1802-1880), karena ia berpendapat bahwa protein
adalah zat yang paling penting dalam setiap organisme.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian
terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein,
separuhnya ada didalam otot, seperlima didalam tulang dan tulang rawan,
sepersepuluh didalam kulit, dan selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh.
Semua enzim, berbagai hormon, pengangkut zat-zat gizi dan darah, matriks
interseluler dan sebagainya protein.
Disamping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai
prekursor sebagian besar koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul
yang esensial untuk kehidupan.Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat
digantikan oleh zat gizi lain, yaitu membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan
tubuh.

1.2 Rumusan Masalah

Adapun masalah latar belakang di atas yaitu :
a. Bagaimana sifat asam amino ?
b. Apa perbedaan dari asam amino esensial dan non esensial ?
c. Bagaimana asam amino menyusun protein ?
d. Bagaimana penggolongan protein menurut struktur dan sifat kimia ?
e. Bagaimana penggolongan protein ?

1.3 Tujuan
Adapun tujuan dari makalah tersebut yaitu agar dapat memahami :
a. Mengetahui sifat dari asam amino.
b. Mengetahui perbedaan dari asam amino esensial dan non esensial.
c. Mengetahui bagaimana asam amino menyusun protein.
d. Mengetahui penggolongan protein menurut struktur dan sifat kimia.
e. Mengetahui penggolongan protein.
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Struktur Umum Asam Amino.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat
gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus
sisa (R, dari residue) atau dinamakan juga gugus atau rantai samping yang membedakan
satu asam amino dengan asam amino lainnya.
Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa
bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh
karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-
amino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut
dijadikan empat golongan. Rantai samping bisa membuat asam amino bersifat asam
lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Struktur asam α-amino, dengan gugus amina

di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.

empat klasifikasi asam amino. Klasifikasi ini berdasarkan relatif gugus R pada asam
amino.

Gugus R Non Polar

Klasifikasi yang pertama adalah gugus non polar yang berarti gugus ini memiliki sedikit
selisih muatan dari daerah satu ke yang lainnya. Golongan ini tersusun atas lima asam
amino yang mengandung alifatik.

Tak hanya itu saja, golongan ini juga tersusun dari dua dengan gugus aromatic. Lalu ada
satu yang mengandung atom sulfur atau metionin.
Gugus R Mengutub Tak Bermuatan
Golongan ini membuat sifat asam amino mudah larut dalam air. Sebab gugus R yang
mengutub bisa membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Asam amino pada
golongan ini ada treonin, tirosin, asparagin, dan glutamin.
Asparagin dan glutamin adalah senyawa amida yang berasal dari asam aspartat dan asam
glutamat. Sehingga asam amino mudah terhidrolisis oleh asam ataupun basa. Selain itu,
juga mengandung gugus hidroksil fenol sifatnya paling mengutub.
 Gugus R Bermuatan Negatif
Asam amino pada golongan ini berada pada pH 6.0-7.0. Tersusun dari asam aspartat dan
asam glutamat. Masing-masing penyusun memiliki dua gugus karboksil

Gugus R Bermuatan Positif

Golongan asam amino ini berada pada pH 7.0. Secara umum tersusun dari lisin, histidin,
dan arginin. Sehingga mengandung satu lagi gugus amino pada posisi e dari rantai R
alifatik.

Isomerisme Pada Asam Amino

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali
glisina—memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri
ini dari cerminan dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke balik pembaca
(menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi
urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah
putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa
Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l meskipun
beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri jumlah benar pokoknya
asam amino tipe D.

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina

Poliremisasi Asam Amino
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya.
Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus
karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi
penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan
pertolongan ribosom dan tRNA.
Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan anggota gugus karboksil satu
asam amino dan gugus -H yang merupakan anggota gugus amina asam amino lainnya
akan terlepas dan membentuk cairan. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam
reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah membebaskan molekul cairan
dibicarakan dinamakan dalam bentuk residu asam amino.
Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Zwitter- Ion
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini bisa
dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi
oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang dinamakan titik isolistrik, gugus
amina pada asam amino dijadikan bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan
gugus karboksilnya dijadikan bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik
ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino
tersebut dibicarakan mempunyai bentuk zwitter-ion. Zwitter-ion bisa diekstrak dari
larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat
dipolarnya. Biasanya asam amino lepas sama sekali berada dalam bentuk zwitter-ion
pada pH netral maupun pH fisiologis yang tidak jauh netral. Karena mempunyai muatan
negatif dan positif, asam amino bisa merasakan reaksi terhadap asam maupun basa.

Asam amino dalam bentuk (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.

2.2 Sifat Asam Amino.

Bentuk-bentuk netral asam amino adalah zwitter ion67 . Sifat asam basa asam
amino disebabkan karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil
sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH
alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang
disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif
(terprotonasi, –NH3 + ), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif
(terdeprotonasi, –COO- ) sehingga asam amino bersifat amfoter68. Titik isolistrik ini
spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Titik isoelektrik atau pH isoelektrik
merupakan pH yang mana molekul tidak mempunyai muatan elektrik atau muatannya
nol69 . Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang
bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam
bentuk zwitterion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Karena
mempunyai muatan negatif dan positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap
asam maupun basa. Amfoter/amfoterik adalah kemampuan suatu zat yang dapat
perpindah sifat keasaman dari sifat asam ke sifat basa . hal ini tergantung dari kondisi
atau linkungan dimana zat tersebut berekasi bila zat itu berada di linkungan asam kuat
maka zat tersebut bersifat basa .
dan begitu pula sebaliknya bila zat tersebut berada pada linkungan asam maka zat
tersebut. bersifat basa .salah satu zat bersifat amfoter yang biasa kita temui ditemui
diskitar kita adalah air (H20) . Sebagai basa: H2O + HCl → H3O+ + Clterlihat pada
contoh ini HCL adalah asam kuat sehingga air bersifat basa. Sebagai asam: H2O + NH3
→ NH4+ + OHpada contoh 2 NH3 adalah basa sehingga air bersifat sebagai asam Di
dalam asam amino gugus karboksil (-COOH) bersifat asam dangugus amina (-NH)
bersifat basa. Jadi, asam amino dapat bersifat asam dan basa, dan sifat inilah yang diberi
istilah bersifat amfoterik. Molekul yang bersifat amfoterik dapat bersifat netral atau tidak
bermuatan, namun dapat juga bersifat dipolar seperti ditulis dalam struktur di atas. Dalam
bentuk dipolar ini asam amino bersifat sebagai “Zwitter Ion”. Dalam larutan asam keras
(pH asam) sebagian besar asam amino berada dalam bentuk kation (bermuatan positif),
dalam larutan basa keras (pH basa) asam amino berada dalam bentuk anion (bermuatan
negatif). Pada pH tertentu untuk setiap asam amino dapat berada dalam keadaan Titik
isolistrik adalah titik atau pH asam amino mempunyai muatan listrik yang netral. dan
nilai pH tersebut dimana asam amino berada dalam keadaan netral dikenal sebagai titik
isoelektrik dari asam amino.
Titik isolistrik asam amino asam pada pH 3, diperlukan larutan yang lebih asam
untuk asam amino golongan ini untuk menambah proton gugusan karboksilat kedua. Titik
isolistrik basa asam amino basa sekitar pH 9-10, diperlukan larutan yang lebih basa untuk
menghilangkan proton dari gugusan amonium kedua. Asam amino memiliki gugus aktif
amina dan karboksil sekaligus, jadi dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa
(walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH
tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan
positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif
(terdeprotonasi, –COO –). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam
aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-
ion. Pada keadaan zwitter ion, umumnya memiliki titik isoelektrik, yaitu titik dimana
asam amino mempunyai pH optimum (pHI). Rumus : pHI= 0,5 (pK’1 +pK’2) Sifat
fisikomia pada setiap protein tidak selalu sama, baik jenis asam aminonya,berat molekul
(BM) sangat besar sehingga protein tidak dapat melalui membran semipermeabel, masih
dapat menimbulkan tegangan pada membran. Sifat-sifat asam amino yang dapat larut
dalam air dapat membentuk Kristal. Harga konstanta dielektrikum yang tinggi, memiliki
netralisasi seperti pada H dan OH dan dalam medan listrik misalnya dengan
eklektrophoresa tak bergerak dalam keadaan tertentu. Masa asam amino dipercayai
memiliki sifat amfoter atau dalam keadaan zwitter ion yang memiliki muatan (+) dan (-)
yang seimbang Gugus karboksil melepas ion, Gugus amino menerima proton, Molekul
asam amino “dipolar”.

Akan terbentuk dengan pergeseran proton dari gugus karboksil ke gugus amino.
Ion-ion positif dan negatifnya tidak bebas, karena ikatan yang kuat dari ion-ion ini
melalui atom C. Internal salt disebut Zwitter Ion. Sebuah asam amino ditandai
dengan adanya gugus nitrogen berupa gugus amino (-NH), gugus karboksil (-
COOH), dan sebuah atom hidrogen di mana ketiganya terikat pada sebuah atom C
yang disebut sebagai karbon a (dibaca karbon alfa), serta gugus R sebagai rantai
samping atau rantai cabang. Struktur dan rumus umum sebuah asam amino
diberikan pada gambar 1. Gugus amino atau amin ditulis di dalam struktur kimi di
atas sebagai NH3+ dan gugus karboksil sebagai COO- karena dalam lingkungan air
berada dalam bentuk ion yang bersifat. Adanya kedua ion plus dan minus dalam
satu buah asam amino membuat asam amino bersifat dipolar (dua muatan ion plus
 dan minus).

Asam amino memiliki bentuk zwitterion dan bermuatan nol pada pH

isoelektriknya.

2.3 Ikatan Peptida

Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino.Jika
jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika lebih dari 50
molekul disebut dengan protein. Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida.
Ikatan peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan
gugus karboksil dari asam amino lain. Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan
berperan pada beberapa aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon,
antibiotik, dan reseptor. Suatu peptida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam
amino atau lebih. Ikatan amida antra suatu gugus aamino dari suatu asam amino dan
gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. 61 Ikatan peptida adalah
ikatan kovalen yang terbentuk antara dua molekul asam amino ketika gugus karboksil
asam amino bereaksi dengan gugus amino dari asam amino yang lain dengan melepaskan
molekul air. Ikatan ini ada ketika gugus karboksil dari satu molekul asam amino
berekaksi dengan gugus amino dari molekul asam amino lainnyamenyebabkan pelepasan
molekul air (H2O). Dengan demikian reaksi ini menghasilkan proses kondensasi.
Pembentukan ikatan ini membutuhkan energi yang berasal dari ATP (Adenosin
Trifosfat). Peptida disintesis oleh enzim tertentu. Ikatan peptida terbentuk dari hasil
reaksi kondensasi gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus amina dari asam
amino yang lain dengan melepaskan satu molekul air (Moh Taufiq, 2013).

Pembentukan ikatan peptida

Ikatan peptida merupakan ikatan yang kuat dan tidak mudah terurai oleh pemanasan atau
garam konsentrasi tinggi, tetapi dapat rusak karena pemanasan dalam waktu lama dalam
asam atau basa kuat atau dengan enzim. Ikatan peptida memiliki ikatan rangkap sebagian
sehingga rigid, planar dan dapat berotasi. Ikatan peptida berada pada formasi trans
dimana oksigen dari karbonil dan hidrogen dari amida pada posisi yang berlawanan
Ikatan peptida bersifat polar dan memiliki kemampuan untuk membentuk ikaktan
hidrogen karena gugus karbonil merupakan akseptor hidrogen sedangkan gugus NH
merupakan donor hidrogen (Korhonen H dan Pihlanto A. 2006).
2.4 Perbedaan Asam Amino Esensial dan Non Esensial
Asam Amino Esensial
Asam amino esensial adalah asam amino yang sangat penting bagi tubuh tetapi
tubuh tidak bisa memproduksinya sehingga perlu dari asupan atau sumber dari luar
tubuh, baik itu dari hewan ataupun tumbuhan. Asam amino esensial sering juga
disebut asam amino indispensable. Asam amino esensial sangat diperlukan untuk
pertumbuhan tubuh. Jika kekurangan kelompok asam amino ini akan menderita busung
lapar (kwashiorkor). Berbeda dengan lemak atau karbohidrat yang bisa disimpan, tubuh
kita tidak dapat menyimpan asam amino. Itu sebabnya asupan asam amino yang cukup
dari makanan selalu diperlukan setiap hari.
Asam Amino esensial antara lain sebagai berikut:

1. Triptofan  beberapa sumber didapatkan dari karbohidrat. Triptofan juga terdapat

pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju.
2. Treonin terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan bici wijen.
3. Metionin Sumber utama metionin adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan,susu
: susu murni, beberapa jenis keju, sayuran;bayam, bawang putih, jagung, serta
kacang-kacangan: kacang kapri, kacang mete, kacang merah, tahu tempe.
4. Lisin terdapat dalam protein kedelai,bici polong-polongan, dan ikan. Rata-rata
kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.
5. Leusin banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging, susu, beras
merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui
kandungan leusin.
6. Isoleusin
7. Fenilalanin merupakan asm amino esensial yang menjadi bahan baku bagi
pembentukan katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan
penting bagi tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai,
ikan, telur, dan kedelai.
8. Valin terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan keju.
Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada bici-bijian yang mengandung
minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil).

Sebenarnya dari beberapa jenis asam amino esensial seperti arginin dapat dibuat
oleh tubuh, tetapi prosesnya sangat lambat dan tidak mencukupi untuk seluruh
kebutuhan. Jadi juga harus disuplai dari makanan. Selain itu beberapa jenis asam amino
juga berfungsi saling melengkapi satu sama lain. Contohnya metionin diperlukan untuk
memproduksi cystein, atau fenilalanin diperlukan untuk membentuk tirosin.

Asam amino non esensial

Asam amino non esensial adalah asam amino yang penting bagi tubuh tetapi
tubuh bisa membuatnya sendiri sehingga tidak perlu secara langsung dari asupan atau
sumber dari luar. Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia. Asam
amino ini disebut asam amino dispensable. Karena bisa dibentuk sendiri oleh tubuh
maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan.
Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:

1. Tirosin pembentukanya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh

enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang dilakukan oleh institut penelitian
kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia
obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik
 di bawah tekanan, tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju,
alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging.
2. Sistein sekalipun asam amino bukan esensial kandungan atom sistein hampir sama
dengan metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang
putih, bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum.
3. Serin pertama kali diisolasi dari protein serat sutra pada tahun 1865.
4. Prolin fungsi terpentingnya di ketahui sebagai komponen protein.
5. Glisin secara umu, protein itu sendiri tidak banyak mengandung glisin (kecuali pada
kolagen yang mengandung glisin dari dua per tiga kandungannya). Tubuh manusia
memproduksi glisin dalam jumlah yang mencukupi.
6. Asam glutamat karena ion glutamat yang dapat merangsang beberapa type saraf
yang ada pada lidah manusia, glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa.
Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai
monosodium glutamat atau MSG.
7. Asam aspartat sering pula di sebut aspartat. Fungsinya di ketahui sebagia
pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan
berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan.
8. Ariginin sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain, tetapi
ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya
sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. Pada anak-
anak, ariginin sangatlah penting. Pangan sumber utama ariginin ditemukan pada
produk-produk peternakan seperti daging, susu, telur, dan berbagai olahannya.
Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji
kacang tanah.
9. Alanin ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu, telur,
dan kacang-kacangan.
10. Histidin bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-
anak.
11. Glutamin merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik.
Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan
amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. Secara alami, glutamin
di temukan dalam gandum dan kedelai.
12. Asparagin di perlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan di
perlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula pada
daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk turunanya).

2.5 Asam Amino Penyusun Protein .

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan
dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya
tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino
baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang
disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.
Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung
menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian
protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Asam amino alifatik sederhana

 Glisina (Gly, G)
 Alanina (Ala, A)
  Valina (Val, V)
 Leusina (Leu, L)
 Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik

 Serina (Ser, S)
 Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam)

 Asam aspartat (Asp, D)
 Asam glutamat (Glu, E)

Amida
 Asparagina (Asn, N)
 Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa

 Lisina (Lys, K)
 Arginina (Arg, R)
 Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur

 Sisteina (Cys, C)
 Metionina (Met, M)

Prolin
 Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik

 Fenilalanina (Phe, F)
 Tirosina (Tyr, Y)
 Triptofan (Trp, W)
Golongan ini memiliki cincin benzena dan dijadikan bahan baku metabolit
sekunder aromatik.

2.6 Struktur Protein dan Sifat Kimia

Protein terbentuk dari polimerisasi peptida-peptida. Peptida merupakan
polimerisasi dari asam amino-asam amino yang berbeda. Jadi, protein dapat dikatakan
sebagai suatu kopolimer.

Ikatan yang terjadi antar protein selain ikatan peptida antara asam amino dan
penyusunnya, juga terjadi ikatan-ikatan yang lain. Misalnya, ikatan hidrogen yang terjadi
pada gugus –NH dan gugus –OH, serta ikatan disulfida -S-S- yang menyokong terjadinya
ikatan yang kompleks pada protein. Ikatan ion pada protein juga terjadi jika di dalamnya
terdapat gugus ion logam dan ikatan koordinasi, misalnya ikatan koordinasi antara ion
Fe3+ dengan hemoglobin pada darah.
Struktur Protein
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer- monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain
dengan ik tan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,
nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor.
Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup
dan virus. Protein akan terhidrolisis menghasilkan asam-asam amino

Suatu dipeptida terjadi bila suatu ikatan amida terbentuk antara gugus –NH2 dari suatu
amino dengan gugus –COOH dari asam amino yang lain

Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur
yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino
yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan
peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida.
Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang
bermacam- macam. Adapun struktur protein meliputi struktur primer, struktur
sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener.

Struktur primer
merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun
secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi
percabangan
rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α– amino
dengan
gugus α– karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan
amida(Berg et al., 2006; Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu
asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009).
Struktur sekunder
Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan
oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang
polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β -pleated
(Gambar 5 dan 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang
terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn, 2008). Struktur α-
heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan
peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida
empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al , 2009)

Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah
linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel
dan pararel. Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk
konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi
pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al , 2004). Jika ikatan
hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua
daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat
struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn. (Murray et al , 2009).

Struktur tersier
Struktur tersir dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola
struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara
rantai samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 10). Struktur ini merupakan
konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur
sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen,
ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan
hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik
akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air,
sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi
permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al , 2009;
Lehninger et al , 2004).

Sifat Kimia Protein

Protein merupakan molekul yang sangat besar, sehingga mudah sekali
mengalami perubahan bentuk fisik maupun aktivitas biologis. Banyak faktor yang
menyebabkan perubahan sifat alamiah protein misalnya : panas, asam, basa, pelarut
organik, pH, garam, logam berat, maupun sinar radiasi radioaktif. Perubahan sifat fisik
yang mudah Universitas Sumatera Utara diamati adalah terjadinya penjendalan (menjadi
tidak larut) atau pemadatan (Sudarmadji. S, 1989).

Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi semua
protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti misalnya etil eter. Daya larut protein akan
berkurang jika ditambahkan garam, akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan.
Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal.
Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul
protein.

Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein,
menyebabkan protein mempunyai banyak muatan dan bersifat amfoter (dapat bereaksi
dengan asam maupun basa). Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi
dengan H+ , sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan
elektrolisis, molekul protein akan bergerak kearah katoda. Dan sebaliknya, dalam larutan
 basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif,
sehingga molekul protein akan bergerak menuju anoda (Winarno. F.G, 1992)

Sifat-sifat Protein
1. Sering larut dalam air karena ukuran molekulnya yang sangat besar.
2. BIisa mengalami koagulasi oleh pemanasan dan penambahan asam atau basa.
3. Bersifat amfoter karena membentuk ion zwitter Pada titik isoelektriknya, protein
mengalami koagulasi sehingga bisa dipisahkan dari pelarutnya.
4. BIsa mengalami kerusakan (terdenaturasi) akibat pemanasan. Pada denaturasi,
protein mengalami kerusakan mulai dari struktur tersier hingga struktur primernya.

Berdasarkan Komponen Penyusunan

1. Protein Sederhana Protein sederhana tersusun oleh asam amino saja, oleh karena itu
pada hidrolisisnya hanya diperoleh asam-asam amino penyusunnya saja. Contoh
protein ini antara lain, albumin, globulin, histon, dan prolamin.
2. Protein Majemuk Protein ini tersusun oleh protein sederhana dan zat lain yang bukan
protein. Zat lain yang bukan protein disebut radikal protestik. Yang termasuk dalam
protein ini adalah: (1) Phosprotein dengan radikal prostetik asam phostat. (2)
Nukleoprotein dengan radikal prostetik asam nukleat. (3) Mukoprotein dengan
radikal prostetik karbohidrat.
3. Berdasarkan Asam Amino Penyusunnya
4. Protein yang tersusun oleh asam amino esensial Asam amino esensial adalah asam
amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tubuh tidak dapat mensintesanya sendiri
sehingga harus didapat atau diperoleh dari protein makanan. Ada 10 jenis asam
esensial yaitu isoleusin (ile), leusin (leu), lisin (lys), metionin (met), sistein (cys),
valin (val), triptifan (tryp), tirosina (tyr), fenilalanina (phe), dan treonina (tre).
5. Protein yang tersusun oleh asam amino non esensial Asam amino non esensial adalah
asam amino yang bibutuhkan oleh tubuh dan tubuh dapat mensintesa sendiri melalui
reaksi aminasi reduktif asam keton atau melaui transaminasi. Yang termasuk dalam
protein ini adalah alanin, aspartat, glutamat, glutamine (Tejasari, 2005).

2.7 Penggolongan Protein

Penggolongan Protein
Klasifikasi Protein Berdasarkan Fungsi Biologisnya:
1. Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai kataisator brokimia. Hamper
semua reaksi organic dapat di katalisis oleh enzim. Aktivitas enzim bergantung pada
ketahanan struktur sekunder, tersier, dan kuarter. Suatu enzim merupakan protein
elips yang sisa asam amino polarnya ada bagian luar sehingga dapat dipastikan
larutan dalam cairan tubuh.
2. Protein transport merupakan protein yang mengikat dan memindahkan molekul atau
sel darah merah mengikat oksigen di paru-paru dan mengedarkannya ke seluruh
tubuh.
 3. Protein natrium (penyimpan) adalah proteinyang berfungsi mengubah energi kimia
menjadi energy gerak. Misalnya, aktin dan myosin yang berperan dalam system
kontraksi otot rangka.
4. Protein struktur adalah protein yang berperan dalam kekuatan struktur biologi atau
perlindungan. Misalnya, kalagen (banyak terdapat pada rambut, kuku, bulu burung),
fibrion (komponen utama pada serat surat dan jarring laba-laba).
5. Protein pertahanan (antibody) adalah protein yang melindungi organisme terhadap
serangan organisme lain (penyakit). Misalnya, imunoglobin atau anti bodi dapat
menetralkan protein asing ilepaskan oleh bakteri dan virus.
6. Protein pengatur, yaitu protein yang berfungsi mengatur aktivitas seluler atau
fisiologi. Contohnya: ialah hormone, seperti insulin yang mengatur metabolism gula
darah. Kekurangan insulin akan menyebabkan penyakit diabetes. Contoh lain adalah
hormone pertumbuhan dan hormone sex.
7. Protein kontraktil, yaitu protein yang memberikan kemampuan pada sel dan
organisme untuk mengubah bentuk atau bergerak. Contohnya ialah aktin dan myosin,
yaitu protein yang berperan dalam system kontraksi otot kerangka.

Berdasarkan Bentuknya
Berdasar bentuknya protein digolongkan menjadi dua, yaitu protein globular dan protein
serabut. Protein globular memiliki rantai polipeptida berlipat rapat menjadi bentuk bulat
padat (globular), yang memiliki fungsi gerak.
Contoh: Hemoglobin dan enzim

Protein serabut memiliki fungsi pelindung, contoh: L–keratin pada rambut dan kolagen pada
urat.

Berdasarkan Komposisi Kimia

Berdasarkan komposisi kimianya, protein dibedakan menjadi protein sederhana dan protein
terkonjugasi. Protein sederhana hanya tersusun dari asam-asam amino. Contoh: enzim
ribunoklease.
Pada protein terkonjugasi asam amino juga terikat gugus lain
Contoh:
1. Lipoprotein, protein yang terkonjugasi lipid (lemak)
2. Glikoprotein, protein yang terkonjugasi karbohidrat
3. Fosfoprotein, protein yang terkonjugasi gugus fosfat
4. Ikatan Peptida.
Di dalam protein, asam-asam amino diikat bersama melalui ikatan peptida, yaitu ikatan C–N
hasil reaksi kondensasi antara gugus karboksil dengan gugus amino dari asam amino lain.
Perhatikan reaksi kondensasi berikut.
Reaksi tersebut merupakan contoh dipeptida, yaitu molekul yang dibentuk melalui ikatan
peptida dari dua asam amino. Suatu polipeptida (protein) adalah polimer yang dibentuk oleh
sejumlah besar asam amino melalui ikatan peptida membentuk rantai polimer.
Penamaan dipeptida atau tripeptida disesusaikan dengan nama asam amino yang berikatan.
Huruf akhir dari nama asam amino yang disatukan diganti dengan huruf l’. Contoh, jika
alanin dan glisin menjadi dipeptida, nama dipeptidanya adalah alanilglisin.