ASAM AMINO DAN STRUKTUR PROTEIN

OLEH :

Ni Putu Dyah Prashanti 1809511010

Kresensia Cyntia Dosom 1809511011

Ni Putu Tiara Indriana 1809511012

Luh Gede Winda Maheswari 1809511013

Silvester Yesa Gilbert Palangan 1809511014

FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN

UNIVERSITAS UDAYANA
2018
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa, karena atas
rahmat dan karunia-Nya kami dapat menyelesaikan makalah ini. Adapun tujuan
penulisan makalah ini adalah untuk memenuhi tugas mata kuliah Biokimia pada
semester I ditahun ajaran 2018 dengan judul “Asam Amino dan Struktur Protein”.

Kami sadar, sebagai mahasiswa baru yang masih harus banyak belajar,
makalah ini terdapat banyak kekurangan. Oleh karena itu, kami mengharapkan
adanya kritik dan saran yang bersifat membangun, agar kedepannya bisa lebih baik
lagi. Kami berharap semoga tulisan ini dapat memberi informasi yang berguna bagi
pembacanya, terutama mahasiswa, supaya kelak menjadi pribadi yang berwawasan
luas, karena kita penerus bangsa Indonesia.

Denpasar, 14 November 2018

Hormat kami,

Penulis
 DAFTAR ISI

DAFTAR PUSTAKA .................................................................................... ii

DAFTAR ISI .................................................................................................. iii

BAB I PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang ................................................................................... 1

BAB II PEMBAHASAN

2.1 ............................................................................................................ 2
2.2 ............................................................................................................ 3
2.3 ............................................................................................................ 3

BAB III PENUTUP

3.1 Simpulan ............................................................................................ 5

 BAB 1

PENDAHULUAN

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino
yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α
dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut
terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur
3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.

Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunaniyang berarti “yang
paling utama”) adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimerdari monomer–monomerasam aminoyang dihubungkan satu sama
lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,
nitrogendan kadang kala sulfurserta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan
fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1 ASAM AMINO

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang

memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2).
Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat
pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus
karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa.
Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi
asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini
terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino
termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu
fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

A. Kelompok asam amino

Berdasarkan cara pembentukannya, asam amino dibagi dalam 3
kelompok, yaitu:
1. Asam amino esensial
Asam amino jenis ini tidak dapat dibentuk oleh tubuh, sehingga
disebut dengan asam amino esensial. Karena tubuh tidak dapat
membentuk asam amino ini, maka asupan didapat dari luar
terutama makanan. Ada 9 macam asam amino yang termasuk
golongan esensial, antara lain histidin, isoleukin, leukin, lisin,
metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin.
2. Asam amino non-esensial
Asam amino non-esensial merupakan asam amino yang dapat
dibentuk oleh tubuh. Walaupun tidak didapatkan dari makanan,
tubuh dapat membentuk asam amino jenis non-esensial. Yang
termasuk dalam asam amino non-esensial yaitu alanin, asparagin,
asam aspartat, dan asam glutamik.
 3. Asam amino kondisional
Merupakan asam amino yang dapat dibentuk oleh tubuh namun
dalam jumlah terbatas dan dipengaruhi kondisi kesehatan seperti
sakit atau stress. Jenis asam amino kondisional adalah arginin,
sistin, glutamine, tirosin, glisin, ornitin, prolin, dan serin.

B. Struktur asam amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang

mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil(COOH),
atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut
juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya.
Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai
dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang
berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina
juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-
amino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia
rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping
dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik
jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
C. Isomerisme pada asam amino
 Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda,
maka asam amino—kecuali glisina—memiliki isomer optik: L dan D.
Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua
dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca
(menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan)
terjadi urutan karboksil-residu-aminamaka ini adalah tipe D. Jika
urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu
adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan
nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang

dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut
menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam
amino tipe D.

D. Polimerisasi asam amino.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida.

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino
sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung
dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu
monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi
penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi
di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan

bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan
bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk
air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul
 asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut
dalam bentuk residu asam amino.
E. Zwitter-ionSunting

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam

bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan
karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan
basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang
dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina
pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+),
sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif
(terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada
jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut
dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari
larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur
tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada
dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang
dekat netral. Karena mempunyai muatan negatif dan positif, asam
amino dapat mengalami reaksi terhadap asam maupun basa.

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing

dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal
pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang
dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam
amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah
yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.
Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan
dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang
 sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat
atau struktur kimiawinya:
Asam amino alifatik sederhanaSunting
 Glisina (Gly, G)
 Alanina (Ala, A)
 Valina (Val, V)
 Leusina (Leu, L)
 Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatikSunting

 Serina (Ser, S)
 Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam)Sunting

 Asam aspartat (Asp, D)
 Asam glutamat (Glu, E)

AmidaSunting
 Asparagina (Asn, N)
 Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basaSunting

 Lisina (Lys, K)
F. Fungsi
Protein sangat penting bagi tubuh sebagai bahan pembentuk
kehidupan. Tubuh menggunakan asam amino untuk membentuk
protein. Protein nantinya yang akan berfungsi membantu tubuh untuk
tumbuh, memperbaiki jaringan yang rusak atau luka, dan
melaksanakan fungsi tubuh lain seperti mencerna makanan. Protein
dan asam amino juga dapat digunakan sebagai sumber energi selain
glukosa atau gula.
 Bila melihat fungsi asam amino yang vital, maka semua jenis
asam amino adalah esensial atau penting bagi tubuh. Untuk memenuhi
asupan asam amino diperlukan makanan yang seimbang sepanjang
hari.
1. Penyusun protein, termasuk enzim.
2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting
dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).
3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi
enzimatik (kofaktor).

G. Kelainan
Asupan asam amino yang kurang menyebabkan fungsi tubuh
tidak bekerja dengan baik. Bila terjadi kekurangan yang berat dan lama
dapat timbul malnutrisi berupa kwashiorkor. Gejala yang timbul berupa
perubahan kulit dan rambut (warna dan tekstur), penurunan massa
oto, diare, gagal tumbuh dan kembang, mudah
infeksi, bengkak (edema), dan tidak aktif.
Efek samping dari asam amino yang berlebihan masih belum
diketahui secara jelas. Namun asupan yang berlebihan, baik dari
makanan atau suplemen, tidak baik bagi tubuh. Asupan asam amino
yang berlebihan akan menimbulkan proses metabolisme meningkat.
Kemudian otak akan mengatur konsumsi makanan dan pola makan agar
tidak berlebihan. Proses ini merupakan perlindungan dari kadar asam
amino yang meningkat. Asam amino dalam jumlah besar bersifat
toksin, merusak jaringan, meningkatkan kolesterol, dan penyakit kronis
lain bila terjadi dalam waktu lama.
2.2 PROTEIN
Protein adalah makromolekul yang paling banyak ditemukan di
dalam sel makhluk hidup dan merupakan 50 persen atau lebih dari berat
kering sel. Protein memiliki jumlah yang sangat bervariasi yang mulai dari
struktur maupun fungsinya. Peranan protein diantaranya sebagai katalisator,
 pendukung, cadangan, sistem imun, alat gerak, sistem transpor, dan respon
kimiawi. Protein-protein tersebut merupakan hasil ekspresi dari informasi
genetik masing-masing suatu organisme tak terkecuali pada bakteri
(Campbell et al., 2009; Lehningeret al., 2004). Protein dan gen memiliki
hubungan yang sangat dekat dimana kode genetik berupa DNA dienkripsi
dalam bentuk kromosom yang selanjutnya kode genetik tersebut
ditranslasikan menjadi protein melalui serangkain mekanisme yang
melibatkan RNA dan ribosom (Vo-Dinh, 2005).
A. Penyusun Protein

Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk suatu

polimer yang disebut polipeptida. Setiap monomernya tersusun atas suatu
asam amino. Asam amino adalah molekul organik yang memiliki gugus
karboksil dan gugus amino yang mana pada bagian pusat asam amino
terdapat suatu atom karbon asimetrik (Gambar 1). Pada keempat
pasangannya yang berbeda itu adalah gugus amino, gugus karboksil, atom
hidrogen, dan berbagai gugus yang disimbolkan dengan huruf R. Gugus R
disebut juga sebagai Rantai samping yang berbeda dengan gugus amino.
(Campbell et al., 2009).

Asam amino dalam suatu protein memiliki bentuk L, terionisir

dalam larutan, dan memiliki bentuk C asimetris kecuali asam amino jenis
glisin. Asam amino standar memiliki jumlah sebanyak 20 macam. Dari 20
macam asam amino tersebut terbentuklah suatu rantai polipeptida. Rantai
asam amino akan dilipat menjadi bentuk 3 dimensi dan menjadi bentuk
protein spesifik yang diperlukan oleh berbagai aktivitas metabolisme atau
menjadi komponen suatu sel (Lehninger et al., 2004; Vo-Dinh, 2005). Di
 dalam protein tersusun 20 macam asam amino yang memiliki karakteristik
yang bebeda-beda sehingga dapat dikelompokkan berdasarkan sifat dan ciri
rantai sampingnya (gugus R). Pengelompokan tersebut antara lain asam
amino bersifat polar (serin, treonin, sistein, asparagin, dan glutamin); non-
polar (glisin, alanin, prolin, valin, leusin, isoleusin, dan metionin); gugus
aromatik (fenilalanin, tirosin, triptofan); bermuatan positif (lisin, histidin,
arginin); dan bermuatan negatif (aspartat dan glutamat). Pengelompokan
tersebut didasarkan pada polaritas, ukuran, dan bentuk dari suatu asam
amino (Lehninger et al., 2004; Murray et al., 2009).
B. Struktur Protein

Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki

berbagai macam struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena
protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara kimiawinya, maka
suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang
dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami
pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun
struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier,
dan struktur kuartener (Gambar 2).
1. Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan
urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip
seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi
percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui
ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil (Gambar 3).
Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et
al., 2006; Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan urutan
suatu asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009).

2. Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer

yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan
=NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh
struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated (Gambar 5 dan 6).
Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang
terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn,
2008).
 Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom
oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang
melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu
asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).

Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan

hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. β-pleated
ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel
(Gambar 7 dan 8). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan
hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel memiliki
konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi pada bentuk
pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan
hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang
terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang
melipat sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino, maka
dikenal dengan istilah β turn yang ditunjukkan dalam Gambar 9
(Murray et al, 2009).
3. Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang
tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan
tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai
asam amino (Gambar 10). Struktur ini merupakan konformasi tiga
dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur
sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni
ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik.
Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein.
Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian
dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara
asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di
sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya
(Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).
Gambar 10. Bentuk struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550
pada bakteri Paracoccus denitrificans (Timkovich and Dickerson, 1976).

4. Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit

atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau
lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan
membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan
dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi
elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur
kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika
protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein
dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein
tetramerik (Gambar 11) (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).
Gambar 11. Beberapa contoh bentuk struktur kuartener.
 BAB III
PENUTUP

3.1 Simpulan

Protein merupakan senyawa organik yang berupak molekul

berbobot besar dan merupakan sebuah polimer dari monomer-monomer
asam amino. Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus
amino dan gugus asam (biasanya asam karboksilat). Berdasarkan jenisnya
asam amino terbagi menjadi 2, yaitu asam amino essensial dan asam amino
non essensial. Asam amino essensial adalah asam amino yang dibutuhkan
oleh tubuh, tetapi tidak dapat dihasilkan oleh tubuh. Asam amino non
essensial adalah asam amino yang tidak dibutuhkan oleh tubuh, tetapi dapat
dihasilkan oleh tubuh. Untuk mengidentifikasi adanya protein dapat
dilakukan melalui analisis protein. Analisis protein dibedaan menjadi ujia
kualitatif dan uji kuantitatif. Uji kualitatif dibedakan menjadi 9 cara,
sedangkan uji kuantitatif dibedakan menjadi 3 cara.
Protein dapat mengalami kerusakan atau disebut dengan denaturasi.
Denaturasi adalah suatu proses perubahan konfortasi antar molekul protein
khususnya protein tersier dan kuartener.
 DAFTAR PUSTAKA
Martohargono, S. 1984. Biokimia. Gadjah Mada University Press : Yogyakarta
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia. UI Press : Jakarta
Affandi, Riwan dan Muhammad Tang, Usman.2002.Fisiologi Hewan Air.
Pekanbaru: Unri Press
Lehninger, Albert L.,1982.Darar-dasar Biokimia Jilid I. Jakarta: Erlangga
http://www.sridanti.com/pengertian-konsep-metabolisme-tumbuhan-hewan-
sel.html. Diakses pada Sabtu 06 September 2014 pukul 22.00
http://www.bologi-sel.com/2013/06/fotosintesis-pada-tanaman-akuatik.html.
Diakses pada Minggu, 07 September 2014 pukul 20.00
Tahril. Peta protein Berbagai Spesies Lamun di Pantai Kabupaten Donggala. Jurnal
ilmiah Program studi FKIP Universitas Radalaku. Tidak diterbitkan