MAKALAH

BIOKIMIA

ASAM AMINO DAN PEPTIDA

Di Susun Untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Biokimia

Dosen Pengampu:

Dr.Joy.A.M.Rattu,MS Phd,AIFO

OLEH:
Kelompok 2
Wulan Tinenta
Valerya Viranda Pansing
Maria Menci Yuliana Tumeno
I Dewa Agung Rai Wisnu Aditya

JURUSAN FARMASI FAKULTAS ILMU KESEHATAN

UNIVERSITAS TRINITA
 Kata Pengantar

Puji syukur kami panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa

yang telah memberikan rahmat serta nikmat-Nya sehingga kami
dapat menyelesaikan makalah yang berjudul “Asam Amino dan
Peptida”. Makalah ini dibuat sebagai tugas Biokimia.

Kami mengucapkan banyak terimakasih kepada pihak –

pihak yang telah membantu dalam penyusunan makalah ini.

Kami menyadari dalam penyusunan makalah ini masih jauh

dari kata sempurna, karena itu Kami mengharapkan kritik dan
saran pembaca yang sekiranya dapat membangun dan
memotivasi kami untuk berkarya lebih baik lagi di masa
mendatang.

Kami juga mengucapkan terima kasih kepada dosen mata

kuliah Biokimia yaitu Dr.Joy.A.M.Rattu,MS Phd,AIFO yang telah
memberikan kesempatan kepada kami untuk menyusun makalah
ini dengan baik. semoga usaha kami mendapat manfaat yang
baik.. Amin

Manado 28 September 2023

.
 Daftar Isi

Kata Pengantar...................................................................................................................... ii
Daftar Isi................................................................................................................................. iii
BAB I PENDAHULUAN........................................................................................................1
A. Latar Belakang...........................................................................................................1
B. Rumusan Masalah.....................................................................................................2
C. Tujuan........................................................................................................................ 2
BAB II PEMBAHASAN.........................................................................................................3
A. ASAM AMINO............................................................................................................ 3
1. Pengertian dan Struktur Asam Amino..................................................................3
2. Sifat Fisika Asam Amino........................................................................................4
3. Macam-macam Asam Amino................................................................................5
Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein..................................5
4. Reaksi Kimia Asam Amino.....................................................................................6
5. Sintesis Asam Amino..............................................................................................9
B. Peptida...................................................................................................................... 12
1. Ikatan dalam Peptida............................................................................................13
2. Penetapan Struktur Peptida.................................................................................14
3. Sintesis Peptida.....................................................................................................15
BAB III PENUTUP.............................................................................................................. 17
DAFTAR PUSTAKA............................................................................................................ 18
 BAB I
PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino
dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di
dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung
dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke
hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam
amino akan di ubah menjadi asam ketoglutarat yang dapat masuk kedalam siklus
asam sitrat. Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi anabolisme dan
katabolisme. Proses metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati.
Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi
melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam
amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam
darah.

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH 2 pada
atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara
asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut
asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.

Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang
paling utama”) adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubunggkan satu
sama lain dengan ikatan peptida.

Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,nitrogen dan kadang

kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi
semua sel makhluk hidup dan virus.
Semua protein terdapat dalam semua makhluk hidup, tanpa memandang fungsinya dan
aktivitas biologisnya, dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 asam amino
baku, yang molekulnya sendiri tidak me mpunyai aktivitas biologis. Lalu apakah yang
memberikan suatu protein untuk aktivitas enzimnya, protein lain untuk aktivitas hormon,
dan yang lain lagi untuk aktivitas antibodi? Bagaimana kimiawi protein-protein ini
berbeda?. Secara cukup sederhana, protein berbeda satu sama lain karena masing-
masing mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan
abjad struktur protein karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret
yang hampir tidak terbatas, untuk membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir
tidak terbatas pula.

B. Rumusan Masalah
1. Apakah definisi dari Asam Amino dan Peptida?
2. Bagaimana sifat fisika dan reaksi kimia Asam Amino?
3. Bagaimana sintesis Asam Amino dan Peptida?
4. Apa perbedaan struktur Asam amino dengan Protein?
5. Bagaimana klasifikasi dari Asam amino dan Protein?

C. Tujuan
1. Memahami definisi dari Asam Amino dan Peptida.
2. Mengetahui perbedaan struktur Asam amino dengan Protein.
3. Mengetahui klasifikasi dari Asam amino dan Protein.
4. Mengetahui sintesis Asam Amino dan Peptida.
5. Mengetahui sifat fisika dan reaksi kimia Asam Amino.
 BAB II
PEMBAHASAN

A. ASAM AMINO
Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme
hewan.Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari bahasa Yunani
proteios, yang artinya “pertama”. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein
menghasilkan “asam-asam amino”.

Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan
hewan, namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut berbagai
cara, membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin, enzim, antibodi,
dan banyak hormon.

Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H2NCH2CO2H) yang

disebut glisina (glycine). Glycine tidak memiliki rantai samping sehingga tidak
mengandung satu karbon kiral.Asam amino lain memiliki rantai samping,
sehingga karbon α-nya bersifat kiral. Asam amino yang berasal dari protein
termasuk dalam deret-L, artinya gugus-gugus disekeliling karbon α mempunyai
konfigurasi yang sama seperti dalam L-gliseraldehida.
1. Sifat Fisika Asam Amino
 Titik leleh asam amino diatas 2000C, sedangkan kebanyakan senyawa
organik dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperatur
kamar.
 Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar
seperti dietil eter atau benzena.
 Momen dipol yang besar
 Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
 Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

2. Macam-macam Asam Amino

Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein.

*Asam amino esensial

a. Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari
makanan sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Jenis-
 jenis asam amino esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina, luesin,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, valin.
b. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis di
dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam amino non
esensial yaitu: alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina, asam
glutamat, glisina, prolina, serina, tirosina.

3. Reaksi Kimia Asam Amino

a. Keamfoteran asam amino
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa
asam karboksilat) sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa
(walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus –R yang dimiliki).
Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino
menjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH3+), sedangkan gugus
karboksilnya menjadi bermuatan negative (terdeprotonasi, -COO). Titik
isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya.Dalam keadaan
demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter ion.
Zwitter ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
Kristal putih yang bertitik lebur tinggi arena sifat dipolarnya. Kebanyakan
asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun
pH fisiologis yang dekat netral.
Titik isolisktrik adalah pH dimana ion dipolar secara listrik netral dan tidak
bermigrasi ke anoda maupun katoda.Titik isolistrik bergantung pada
keasaman atau kebasaan suatu rantai samping.
Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis yaitu suatu proses
untuk mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Proses ini dilakukan
dengan menaruh larutan asam amino berair pada suatu absorben antara
sepasang elektroda. Dalam sel ini anion bermigrasi ke arah elektroda positif
dan kation ke arah elektroda negatif. Jika asam amino netral dilarutkan dalam
air biasa akan terjadi migrasi netto ion asam amino ke arah elektroda positif.
 Asam amino asam mempunyai gugus karboksil kedua yang bereaksi dengan
air membentuk suatu ion negatif.Diperlukan konsentrasi H+ yang tinggi untuk
memungkinkan asam amino asam sampai ke titik isolistrik. Titik isolistrik
asam amino asam adalah berkisar pH=3.
Asam amino basa mempunyai gugus amino kedua yang bereaksi dengan
air membentuk suatu ion positif.Diperlukan ion-ion hidroksida untuk
menetralkan asam amino basa dan samapai titik isolistrik.Untuk asam amino
basa isolistriknya terletak di atas pH 7.
b. Asilasi asam amino
Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi
dengan suatu halida asam ataupun dengan anhidrida asam untuk
menghasilkan amida.Karena nitrogen amida tidak bersifat basa, suatu asam
amino terasilasi tidak membentuk ion dipolar.Karena alasan ini, asam amino
terasilasi menunjukkan sifat-sifat fisis yang khas dari senyawa organi
bukannya sifat fisis dari garam-garam.Dalam sintesis peptide (protein kecil)
gugus N-asil digunakan sebagai suatu gugus blockade.

c. Reaksi dengan Ninhidrin

Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk
yang disebut Ungu Ruheman. Reaksi itu biasa digunakan sebagai uji bercak
untuk mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi.
Karena reaksi itu kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai penganalisis asam
amino yang diotomasi, instrument-instrumen yang menetapkan presentasi
asam-asam amino yang ada dalam suatu contoh.
4. Sintesis Asam Amino
a. Aminasi Asam α-halo
Dipertimbangkan dalamberbagai modifikasi, metode ini mungkin yang
palingumum yang bermanfaat, meskipunsalah satu metodetidak
dapatditerapkan padasintesissemua asamamino.Terkadangasama-kloro
ataubromo-dikenakan ammonolysis langsung dengan kelebihan besar
amonia berair pekat. Sebagai contoh:

Diperlukan asama-halo atau ester dapat dibuat oleh Hell-Volhard-

Halogenasi Zelinsky dari asam yang tidak tersubstitusi atau dengan
modifikasi sintesis ester malonat, reaksi biasa untuk asam tersubstitusi.
Contoh:
b. Sintesis Ftalimida Gabriel
Sintesis ini merupakan jalur yang lebih baik untuk menghasilkan asam
amino.Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa tidak
terjadi alkilasi berlebih.Estera-halo yang digunakan sebagai penggantian
sama-halo modifikasi lebih lanjut, metode ester phthalimidomalonic, adalah
gabungan malonat ester-Gabriel sintesis.
c. Sintesis Strecker
Sintesis ini dari asam amino yang dikembangkan pada tahun 1850,
merupakan rentetan dua tahap.Tahap pertama adalah reaksi antara suatu
aldehida dan suatu campuran ammonia dan HCN untuk menghasilkan suatu
aminonitril.Hidrolisis aminonitril itu menghasilkan asam amino.
d. Aminasi Reduktif

Suatu asam α-keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh asam amino
rasetamat

B. Peptida

Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau
lebih.Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus
karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. Contoh peptida berikut yang
dibentuk dari alanina dan glisina disebut alanil glisina. Menggambarkan
pembentukan suatu ikatan peptida.
 Tiap asam amino dalam suatu molekul peptida disebut suatu satuan (unit) atau
suatu residu. Alanilglisina mempunyai dua residu: residu alanina dan residu glisina.
Bergantung pada banyaknya satuan asam amino dalam molekul, maka suatu
peptide dirujuk sebagai dipeptida (dua satuan), suatu tripeptida (tiga satuan), dan
seterusnya.Suatu polipeptida ialah suatu peptida dengan banyak sekali residu
asam amino.

Menurut perjanjian suatu poliamida dengan residu asam amino kurang dari 50
dikelompokkan sebagai suatu peptida, sedangkan poliamida yang lebih besar
dianggap sebagai protein. Alanina dan glisina dapat digabungkan dengan cara lain
untuk membentuk glisilalanina, dalam mana glisina mempunyai gugus amino bebas
dan alanina mempunyai gugus karboksil bebas.

Dua di peptida yang berlainan dari alanina dan glisina :

Makin banyak residu asam amino dalam suatu peptida, maka makin banyak
kemungkinan strukturnya. Glisina dan alanina dapat digabung dalam dua cara.
Dalam suatu tripeptida, tiga asam amino dapat digabung menurut enam cara yang
berbeda. Sepuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari empat
trilyun (1012 ) dekaptida.

Asam amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada ujung kiri
struktur itu. Asam amino ini disebut asam amino N-ujung. Asam amino
dengan gugus karboksil bebas ditaruh di ujung kanan disebut asam amino C-
ujung. Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti pemunculannya dari kiri
kekanan, dimulai dari asam-amino N-ujung.
1. Ikatan dalam Peptida
Suatu ikatan amida mempunyai karakter ikatan rangkap yang disebabkan
oleh tumpang tindih pasial orbital p dari gugus karbonil dengan pasangan
elektrn mennyendiri dari nitrogen.

Bukti mengenai karakter ikatan rangkap suatu ikatan peptida terdapat

dalam panjang ikatan. Panjang ikatan dari ikatan peptida lebih pendek daripada
panjang ikatan dari ikatan tunggal C-N yang lazim: 1,32 Å dalam ikatan peptida
dibandingkan dengan 1,47 Å untuk ikatan tunggal C-N yang khas dalam suatu
amina.

Karena karakter ikatan rangkap daari ikatan peptida, rotasi gugus

mengelilingi ikatan ini agak terhambat, dan atom-atom yang terikat pada gugus
karbonil dan pada N semuanya terletak dalam satu bidang.Analisis sinar-X
menunjukkan bahwa rantai samping asam amino di sekitar bidang ikatan
peptida berada dalam hubungan tipe trans. Stereokimia ini meminimalkan
halangan sterik antar rantai samping.

2. Penetapan Struktur Peptida

Hidrolisis lengkap dalam suatu larutan asam menghasilkan asam amino
individu.Asam-asam ini dapat dipisahkan dan diidentifikasi oleh teknik seperti
kromatografi atau elektroforesis.Bobot molekul peptide sapat ditentukan dengan
metode kimia fisis.Dengan informasi ini, maka dapat menentukan banyaknya
residu asam amino, identitas residu asam amino, dan banyaknya residu
masing-masing asam amino dalam peptida.Ada beberapa teknik untuk
menegtahui rentetan asam amino dalam peptida.
a. Analisis Residu Ujung
Reagensia Edman. Analisis untuk N-terminal dapat diperoleh dengan
mengolah peptida dengan Fenil Isotiosianat (reagensia Edman).Isotiosianat
bereaksi dengan gugus amino bebas yang membuat pemaksapisahan
asam amino N-ujung dari peptida dan membentuk suatu feniltiohidantion
 (PTH), suatu derivate asam amino yang dapat diisolasi dan ditentukan
cirinya. Reaksi pemaksapisahan dilakukan dengan memanasi zat-antara
adisi dengan asam dalam suatu pelarut bebas air seperti nitrometana.

Reagensia Sanger. Suatu reagensia yang berguna untuk menetapkan

residu N-ujung., 1-fluoro-2,4-dinitrobenzena . gugus fluoro dari reagensia
sanger dapat mengalami substitusi nukleofilik aromatik dengan amina.
Substitusi mudah karena zat antara kabanion distabilkan oleh gugus nitro.
Reagensia sanger bereaksi dengan asam amino N-ujung dari suatu peptida
dan mengubah amino menjadi gugus arilamino. Kekurangan reaksi ini,
suatu peptida tidak dapat didegradasi menjadi satu asam amino tiap kali.

Residu asam amino C-ujung dapat ditentukan secara

enzimatik.Karboksipeptidase adalah suatu enzim dari pancreas yang
mengkatalis secara spesifik hidrolisis dari asam amino C-ujung, tetapi tidak
dari ikatan peptida lain.

b. Rentetan dalam asam-asam amino

Suatu polipeptida besar harus dihidrolisis menjadi pecahan-pecahan
yang lebih kecil untuk penetapan rentetan dalam asam amino.Campuran
hidrolisis dipisahkan dari urutan residu asam amino dalam tipe pecahan
ditentukan.Digunakan suatu enzim proteolitik (penghidrolisis peptida) untuk
memaksa pisah polipeptida pada ikatan peptide yang spesifik.

3. Sintesis Peptida
Peptida pertama kali disintesis oleh Emil Fisher pada tahun 1902.Juga
mengemukakan gagasan bahwa protein adalan poliamida.Sintesis amida dari
dari klorida asam dan amina.
RCOCl + R’NH2 RCONHR’
 Namun sintesis peptida atau protein dengan jalur ini tidak langsung. Untuk
menghindari reaksi yang tidak diinginkan, setiap gugus reaktif lain termasuk
gugus reaktif pada rantai samping harus diblokade. Dengan membiarkan hanya
gugus amino dan gugus karboksil yang diiinginkan saja yang bebas. Kriteria
unutuk gugus blockade yang baik adalah reaksi berjalan lambat (inert) terhadap
kondisi reaksi yang diperlukan untuk membentuk ikatan amida dan hanya
mudah dibuang setelah sintesis lengkap. Cotoh gugus blockade adalah asam
karbamat.
 BAB III
PENUTUP

Kesimpulan

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino
yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH 2 pada atom karbon α
dari posisi gugus –COOH. Terdapat 20 asam amino penyusun suatu protein.

Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari makanan
sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Jenis-jenis asam amino
esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina, luesin, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptofan, valin. Sedangkan Asam amino non esensial adalah asam amino
yang dapat disintesis di dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam
amino non esensial yaitu: alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina, asam glutamat,
glisina, prolina, serina, tirosina.

Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau
lebih. Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus
karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. Sedangkan protein adalah
makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptida dan bobot molekul tinggi.

DAFTAR PUSTAKA

Morisson and Boyd. Kimia Organik edisi ke-7.

Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden, “ Organic Chemistry,” Third Edition,

University Of Montana, 1986, Wadsworth, Inc, Belmont, Califfornia 94002,
Massachuset, USA.