MAKALAH BIOKIMIA

Metabolisme Asam Amino Esensial

Disusun Oleh:
Kelompok 5
Aidul (H031 17 1008)
Megawati (H031 17 1016)
Muh. Fathir Hasyim (H031 17 1304)
Aryl Furqan Aswar (H031 17 1318)
Moh. Fhadli Ahmad (H031 17 1502)

DEPARTEMEN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2019
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa yang telah
memberikan rahmat serta karunia-Nya sehingga penulis dapat menyelesaikan
makalah yang berjudul “Asam Amino Esensial”. Makalah ini dibuat sebagai tugas
biokimia lanjutan.
Penulis mengucapkan banyak terima kasih kepada pihak-pihak yang telah
membantu dalam penyusunan makalah ini. Tak lupa penulis mengucapkan terima
kasih kepada dosen pengampuh mata kuliah biokimia lanjutan yang telah
memberi kesempatan kepada kami untuk membuat makalah ini.
Penulis menyadari dalam penyusunan makalah ini masih jauh dari kata
sempurna, karena itu penulis mengharapkan kritik dan saran pembaca yang
sekiranya dapat membangun dan memotivasi penulis untuk berkarya lebih baik
lagi di masa mendatang.

Makassar, 28 April 2019

Penyusun

ii
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR..................................................................................ii
DAFTAR ISI..............................................................................................iii

BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang.......................................................................................1
1.2 Rumusan Masalah..................................................................................1
1.3 Tujuan...................................................................................................1

BAB II PEMBAHASAN
2.1 Asam Amino dan Asam Amino Esensial......................................................2
2.2 Metabolisme Asam Amino...........................................................................3

BAB III PENUTUP

3.1 Kesimpulan..........................................................................................16

DAFTAR PUSTAKA.................................................................................17

iii
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Dalam tubuh makhluk hidup pasti terdapat banyak asam amino. Asam
amino merupakan monomer-monomer protein yang diubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida. Asam amino merupakan substansi dasar penyusun protein
dan bisa diproduksi sendiri oleh tubuh untuk keperluan metabolisme dan
ditemukan pada semua makanan yang mengandung protein. Berdasarkan
kepentingannya dalam pakan asam amino terbagi 2 yaitu asam amino esensial dan
asam amino non esensial (Winarno, 2004).
Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam
amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi
protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam
lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh
darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan
asam amino akan di ubah menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam
siklus asam sitrat (Winarno, 2004).
Hati adalah organ tubuh manusia dimana terjadi reaksi anabolisme dan
katabolisme. Proses metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar
hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu
absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil
sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam
amino dalam darah. Berdasarkan penjelasan di atas, maka penulisan makalah ini
perlu untuk dilakukan.

1. 2 Rumusan Masalah
1. Bagaimana jenis-jenis asam amino esensial?
2. metabolisme asam amino esensial?

1.3 Tujuan

1. Mengetahui jenis-jenis asam amino esensial.

2. Mengetahui metabolisme asam amino esensial.

1
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Asam Amino dan Asam Amino Esensial

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada
atom karbon  dari posisi gugus –COOH.Dapat dilihat bahwa atom karbon  ialah
atom karbon asimetrik, kecuali jika gugus R adalah H. Oleh karena itu, asam
amino juga mempunyai sifat memutar bidang cahaya terpolarisasi atau aktif
optik.Rumus molekul asam amino dapat digambarkan dengan model bola dan
batang atau dengan rumus proyeksi Fischer (Manaham, 2003).

R CH COOH

NH2
Gambar 1. Struktur umum asam amino.
(Sumber: http://taufik-ardiyanto.blogspot.com/2011/10/rumus-struktur-asam-
amino.html)
Pada rumus umum tersebut dapat dilihat bahwa atom karbon  ialah atom
karbon asimetrik, kecuali bila R adalah atom H. Sehingga asam amino juga
mempunyai sifat memutar bidang cahaya terpolarisasi atau aktivitas optik. Rumus
molekul dapat digambarkan dengan model bola dan batang atau dengan rumus
proyeksi Fischer. Karena atom karbon itu asimetrik, maka molekul asam amino
mempunyai dua konfigurasi yaitu D dan L. Hal ini dapat dibandingkan dengan
konfigurasi molekul monosakarida (Poedjiadi dan Supriyanti, 1994).
Ada delapan asam amino yang esensial bagi manusia, yaitu fenilalanin,
isoleusin, leusin, lisin, metionin, treonin, triptofan, arginin, histidin, dan valin.
Semua asam amino ini haruslah tersedia dalam makanan. Selain itu fenilalanin
dan metionin adalah zat awal untuk mensintesis tirosin dan sistein. Sedangkan
arginin dan histidin digolongkan ke dalam asam amino semi esensial. Arginin
dapat disintesis oleh tubuh, tetapi tidak cukup untuk menunjang pertumbuhan.
Sedangkan histidin, bukti yang ada untuk menggolongkannya ke dalam asam
amino semi esensial berasal dari penyelidikan makanan yang memperlihatkan
bahwa imbangan nitrogen akan tetap meskipun makanan yang dimakan sama
sekali tidak mengandung asam amino histidin (Fessenden dan Fessenden, 1997).

2
2.2 Metabolisme Asam Amino
Metabolise merupakan peristiwa pertukaran zat dalam makhluk hidup
yang bersifat kimia yang melibatkan organisme dangan lingkungannya. Secara
umum metabolisme terbagi atas 2 macam, yaitu katabolisme dan anabolisme.
Katabolisme adalah peristiwa penguraian zat menjadi sebuah molekul yang
volumenya lebih kecil dan diolah menjadi energi. Sedangkan anabolisme adalah
reaksi yang ditunjukkan untuk merangkai sebuah senyawa organik yang berasal
dari partikel-partikel tertentu dengan tujuan agar mudah diserap oleh tubuh
individu. Metabolisme asam amino adalah proses pertukaran senyawa atau zat
yang terjadi dalam tubuh makhluk hidup secara kimiawi dengan tujuan untuk
membentuk protein dalam tubuh (Winarno, 2004).

2.2.1 Triptofan
Triptofan (C11H12N2O2) merupakan asam amino esensial yang bersifat
hidrofobik dengan berat molekul 204,23 g/mol. Nama lain dari triptofan adalah
2-amino-3-(1H-Indol-3-yl)-propionic acid. Terdapat dua isomer yaitu D-triptofan
dan L-triptofan, dimana hanya hanya L-triptofan yang terdapat dalam protein
mamalia. Triptofan diperlukan untuk sintesis serotonin. Selain itu, triptofan juga
diperlukan untuk pembentukan asam nikotinat (niasin), vitamin B kompleks di
dalam tubuh. Tetapi biasanya laju pembentukan niasin tidak mencukupi untuk
tubuh, sehingga tetap diperlukan intake niasin dari makanan. Dewasa muda
memerlukan intake triptofan 7 mg per hari per kg. Triptofan terdapat di dalam
daging sapi, unggas dan ikan, nasi merah dan kacang-kacangan. Peningkatan
asupan triptofan dapat meningkatkan keinginan untuk tidur. Defisiensi triptofan
menyebabkan prilaku agresif (McKee, 2004).

Gambar 2. Struktur triptofan.

(Sumber: https://id.wikipedia.org/wiki/Triptofan&rct=)

3
 Sintesis triptofan dapat dilakukan oleh bakteri maupun tanaman. Jalur
biosintesis dimulai dari pembentukan chorismate, yang juga merupakan prekursor
asam amino esensial aromatik tirosin dan fenilalanin. Chorismate disintesis
melalui beberapa langkah dimulai dari fosfoenolpiruvat dan gula eriythrose 4-
fosfat. Inhibisi pada jalur ini merupakan target herbisida pada ilmu tanaman yang
hanya ditemukan pada tanaman namun tidak pada hewan. Dua langkah terakhir
dikatalisis oleh dua subunit triptofan sintase dihubungkan oleh tube-like
connection (McKee, 2004).

Gambar 3. Metabolisme triptofan.

(Sumber: https://sites.google.com/site/metabolismemakanan/amino-acid-
metabolism)
Proses katabolisme triptofan pada manusia merupakan penguraian seluruh
atom karbon pada rantai samping maupun pada cincin aromatik menjadi senyawa-
antara amfiolik melalui lintasan kinurenin-antranilat (Gambar 4). Enzim triptofan
oksigenase (triptofan pirolase) mengkatalisis reaksi pemutusan cincin indol
dengan penyatuan dua atom dari molekul oksigen sehingga terbentuk senyawa N-
formilkinurenin. Enzim oksigenase yang merupakan metaloprotein besi pofirin,
dapat diinduksi dalam hati oleh kortikosteroid adrenal dan triptofan. Sebagian
enzim yang baru disintesis ini akan berada dalam bentuk laten yang memerlukan
pengaktifan. Triptofan juga menstabilkan enzim oksigenase terhadap reaksi
penguraian proteolitik. Triptofan oksigenase dihambat secara umpan balik oleh
derivat asam nikotinat, termasuk NADPH. Pengeluaran hidrolitik gugus formil
pada N-formilkinurenin yang dikatalisis oleh enzim kinurenin formilase pada hati

4
akan menghasilkan senyawa kinurenin. Kinurenin dapat mengalami deaminasi
lewat reaksi transaminasi. Senyawa 2-amino-3-hidroksi benzoil piruvat yang
dihasilkan akan kehilangan air dan penutupan cincin yang terjadi secara spontan
akan membentuk kinurenat. Metabolisme selanjutnya kinurenin akan melibatkan
konversi senyawa ini menjadi 3-hidroksikinurenin yang kemudian menjadi 3-
hidroksiantranilat. Hidroksilasi memerlukan oksigen molekuler dalam reaksi yang
tergantung NADPH dan serupa dengan reaksi hidroksilasi fenilalanin.
Hidroksilasi triptofan menjadi 5-hidroksitriptofan dikatalisis selanjutnya oleh
enzim tirosin hidroksilase hati. Dekarboksilase selanjutnya akan membentuk
serotonin (5-hidroksitriptamin). Katabolisme serotonin diawali oleh oleh reaksi
deaminase oksidatif yang dikatalisis enzim monoamin oksidase menjadi senyawa
5-hidroksiindolasetat (Gambar 5). Senyawa ini pada manusia diekskresikan dalam
urin (2-8 mg/dL). Triptofan membentuk sejumlah derivat indol tambahan. Ginjal
mamalia, hati dan bakteri dalam feses manusia dapat mengadakan dekarboksilasi
triptofan menjadi triptamin yang kemudian bisa teroksidasi menjadi senyawa inol-
3 asetat. Hasil utama katabolisme triptofan dalam urin yang normal adalah
senyawa 5-hidroksiindolasetat dan indol-3 asetat (McKee, 2004).

2.2.2 Leusin

Gambar 4. Struktur asam amino.

(sumber: https://sites.google.com/site/metabolismemakanan/amino-acid-
metabolism)
Keluarga piruvat terdiri dari alanin, valin, leucine, dan isoleucine. Alanine
disintesis dari piruvat dalam satu langkah. Piruvat bergabung dengan α-

5
ketobutyrate melalui serangkaian tiga reaksi yang mengarah ke rantai bercabang
antara α-keto-β-methylvalerate. Kompleks ini kemudian dikonversi ke isoleusin
dalam reaksi transaminasi. Enzim yang menjadi katalis sintesis α-keto-β-
methylvalerate juga mengkatalisis sintesis dari-ketoisovalerate dengan
menggabungkan dua molekul piruvat daripada satu molekul piruvat dan satu
molekul α-ketobutyrate. α-Ketoisovalerate diubah langsung ke valin oleh valin
transaminase. Enzim yang sama yang mengkatalis sintesis isoleusin dari α-keto-β-
methylvalerate (Hortono, 2006).
Valine dan isoleusin disintesis paralel dengan empat enzim yang sama.
Sintesis valin diawali dengan kondensasi piruvat dengan hidroksietil-TPP
(produk dekarboksilasi dari piruvat tiamin pirofosfat). Produk α-acetolactate
kemudian dikurangi untuk membentuk α,β-dihydroxyisovalerate diikuti oleh
dehidrasi α-ketoisovalerate. Valin dapat diproduksi dalam reaksi transaminasi
berikutnya. Sintesis isoleusin juga melibatkan hidroksietil-TPP, yang mengembun
dengan α-ketobutyrate untuk membentuk senyawa α-aceto-α-hidroksibutirat
(α- Ketobutyrate berasal dari reaksi deaminasi L-treonin dengan katalis treonin
deaminase). α,β-Dihydroxy-β-methylvalerate, berkurangnya produk α-aceto-α-
hidroksibutirat, dan hilangnya molekul H2O, maka terbentuklah α-keto-β-
methylvalerat. Isoleusin kemudian dihasilkan selama reaksi transaminasi.
Langkah pertama dari biosintesis leusin dari α-ketoisovalerate, asetil CoA
menyumbangkan dua unit karbon. Leusin terbentuk setelah isomerisasi,
pengurangan dan transaminasi (McKee, 2004).

2.2.3 Valin
Valin adalah asam amino yang sangat dibutuhkan oleh tubuh manusia
demi fungsi dan kesehatan sel serta organ yang baik. Valin sendiri juga diketahui
sebagai asam amino rantai bercabang dengan aktivitas stimulan dan masih
tergolong asam amino esensial alifatik. Pada manusia yang mempunyai hubungan
dengan leusin, valin ini bersifat hidrofobik dan biasanya asam amino ini dapat
dijumpai pada protein. Tanpa adanya valin, pengaturan penyerapan jenis asam

6
amino lainnya tak akan bisa sempurna dan berkat adanya peran valinlah,
penyerapan dapat terproses secara baik (Horton, R., 2012).

Gambar 5. Metabolisme valin.

(Sumber: Horton, R., 2012: 539)

Dalam metabolisme ini, valin mula-mula diubah menjadi asam

ketoisovalerat dengan cara transaminasi. Selanjutnya asam ketoisovalerat diubah
menjadi isobutiril CoA dan suksinil CoA. Biosintesis valin hanya terjadi dalam
tumbuhan dan organisme mikro. Biosintesis ini diawali dengan asam piruvat yang
kemudian berturut-turut diubah menjadi α-asetolaktat dan kemudaian menjadi
α,β-dihydroxy-isovalerate, α-ketoisovalerate dan akhirnya akan menjadi valin
(Horton, R., 2012).

Gambar 6. Proses metabolisme valin.

(Sumber: Horton, R., 2012: 539)

Jalur biosintesis valin sebenarnya sama dengan jalur pararel dengan jalur
biosintesis isoleusin, dimana tidak hanya isoleusin yang dihasilkan tetapi juga
valin dan leusin. Pembentukan valin menggunakan 2 molekul asam piruvat yang
pada pembentukan valin menggunakan 2 molekul asam piruvat yang pada
akhirnya akan terpecah untuk membentuk valin atau leusin. Jalur akhirnya akan
terpecah untuk membentuk valin atau leusin. Jalur biosintesis ini digunakan ini
digunakan oleh archaea, bakteri, dan beberapa eukariot. Karena tiga asam amino
ini terbentuk melalui jalur yang sama, maka terdapat konsekuensi yang tidak
dapat terhindarkan. Konsekuensi ini adalah sistem regulasi pada jalur biosintesis,
dimana keberadaan valin akan menghambat jalannya proses biosintesis. Karena

7
system akan menghambat jalannya proses biosintesis. maka pembentukan
pembentukan ketiga amino amino juga akan terhambat (Horton, R., 2012).
2.2.4 Metionin
Metionin merupakan asam amino esensial yang diperlukan untuk beberapa
fungsi seluler yang penting termasuk inisaisi sintesis protein, metilasi DNA,
rRNA, biosintesis sistein. Beberapa bakteri dapat mensintesis metionin
menggunakan belerang organik melalui transsulfuration O-terasilasi homoserine
dengan sistein untuk membentuk cystathionine. Cystathionine kemudian dibelah
untuk homosistein, dan alcohol untuk metionin Salah satu peran utama metionin
adalah konversi menjadi donor metil S-adenosyl-metionin yang aktif. Transfer
gugus metil dari S-adenosylmethionine untuk akseptor metil menyisakan S-
adenosylhomocysteine yang terdegradasi oleh hidrolisis homocysteine dan
adenosin (Horton, R., 2012).
Telah dikemukakan bahwa metionin dapat diubah menjadi sistein, tetapi
sistein tidak dapat diubah kembali menjadi metionin. Hal ini dikarenakan sistein
dan sistin yang merupakan asam amino nonessensial yang dibuat dari asam amino
essensial metionin. Metionin terlebih dahulu diubah menjadi homosistein,
kemudian homosistein bereaksi dengan serin membentuk homoserin dan sistein.
Homoserin yang terbentuk pada reaksi pengubahan metionin menjadi sistein dapat
diubah menjadi asam α-ketobutirat (Horton, R., 2012).
Sintesis sistein dari metionin. Kondensasi dari ATP dan metionin
dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-
adenosilmetionin (SAM). Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM) merupakan
precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi norepinefrin
menjadi epinefrin). Akibat dari tranfer metil ini adalah perubahan SAM menjadi
S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein selanjutnya berubah menjadi
homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase.
Homosistein dapat diubah kembali menjadi metionin oleh metionin sintesis
(Horton, R., 2012).
Homosistein dapat dimetilasi  oleh 5-methyltetrahydrofolate untuk
membentuk metionin atau dapat bereaksi dengan serin membentuk cystathionine
yang dapat dibelah menjadi sistein dan α-ketobutyrate. Kita dapat menemukan

8
jenis reaksi ini lebih awal sebagai bagian dari jalur untuk pembentukan sistein.
Dengan jalur ini, mamalia dapat membentuk sistein menggunakan atom sulfur
dari metionin asam amino esensial. a-Ketobutyrate diubah menjadi propionil CoA
oleh aksi suatu dehidrogenase asam a-keto. Propionil CoA dapat dimetabolisme
menjadi suksinil CoA, sehingga metionin bersifat glukogenik (Horton, R., 2012).

2.2.5 Isoleusin

Gambar 7. Degradasi tiga asam amino isoleusin (A), valin (B) dan leusin (C). 1 =
asam amino rantai bercabang aminotransferase, 2 = asam α-keto rantai bercabang
dehydrogenase, 3 = asil-KoA dehydrogenase. 4 = Enoil-KoA hydratase, 5 = β-
hidroksiasil-KoA dehydrogenase, 6 = asetil-KoA asetiltransferase, 7 = enoil-KoA
hydratase, 8 = β-dihidroksibutiril-KoA hydrolase, 9 = β-hidroksiisobutirat
dehydrogenase, 10 = metilmalonat semialdehid hydrogenase, 11 = β-

9
 metilkrotonil-KoA karboksilase, 12 = β-metilglukagonil-KoA hydratase, 13 =
HMG-KoA liase.
(Sumber: Voet dan Voet, 2011: 1038)
Isoleusin, metionin dan valin memiliki jalur degradasi kompleks yang
semuanya menghasilkan propionil-KoA. Propionil-KoA yang juga merupakan
hasil degradasi asam lemak dikonversi menjadi suksinil-KoA dengan serangkaian
reaksi yang mengandung partisipasi biotin dan koenzim B12 (Voet dan Voet,
2011).

2.2.6 Histidin

10
 Gambar 8. Jalur degradasi histidine membentuk α-ketoglutarat. 1 = glutamate
dehydrogenase, 8 = histidine ammonia liase, 9 = urocanate hydratase, 10 =
imidazolon propionase, 11 = glutamate formiminotransferase.
(Sumber: Voet dan Voet, 2011: 1042)
Arginin, glutamin, histidine dan prolin semua didegradasi dengan konversi
menjadi glutamat, yang selanjutnya dioksidasi menjadi α-ketoglutarat dengan
glutamate hydrogenase. Konversi histidin menjadi glutamat lebih kompleks.
Histidin dideaminasi nonoksidatif, lalu dihidrasi, dan cincin imidazole dipecah
membentuk N-formiminoglutamat. Gugus formimino ditransfer membentuk
tetrahidrofolat sehingga membentuk glutamat dan N5-formimino-tetrahidrofolat
(Voet dan Voet, 2011).

2.2.7 Theonin

11
 Gambar 9. Jalur degradasi threonin (1) Alanine aminotransferase, (2) serine
dehydratase,(3) glycine cleavage system,(4) and (5) serine
hydroxymethyltransferase, (6)threonine dehydrogenase, and (7) α-amino-β-
ketobutyratelyase.
(Sumber: Voet dan Voet, 2011: 1048)
Adanya Treonin dalam tubuh memiliki beberapa fungsi, di antaranya
adalah memproduksi glisin dan serin, dua asam amino yang diperlukan untuk
produksi kolagen, elastin, dan jaringan otot. Selain itu, Treonin juga dapat
membantu menjaga jaringan ikat dan otot di seluruh tubuh agar tetap kuat dan
elastis, termasuk jantung, di mana ia ditemukan dalam jumlah yang signifikan.
Treonin juga membantu membangun tulang yang kuat dan enamel gigi, dan dapat
mempercepat penyembuhan luka atau pemulihan dari cedera (Voet dan Voet,
2011).
Threonin merupakan residu penting dari banyak protein, seperti enamel
gigi, kolagen, dan elastin. Asam amino yang penting untuk sistem saraf, treonin
juga memainkan peran penting dalam porfirin dan metabolisme lemak dan
mencegah penumpukan lemak di hati (Voet dan Voet, 2011).

2.2.8 Arginin

12
 Gambar 10. Jalur degradasi threonin (1) glutamate dehydrogenase, (2)
glutaminase, (3)arginase, (4)ornithine-δ-aminotransferase,(5) glutamate-5-
semialdehyde dehydrogenase, (6)proline oxidase, (7)spontan, (8)histidine
ammonia lyase, (9)urocanate hydratase, (10) imidazolone propionase, and
(11)glutamate formiminotransferase.
(Sumber: Voet dan Voet, 2011: 1042)

Arginin dapat dikonversi membentuk glutamat lalu akan dioksidasi

membentuk a-ketoglutarate oleh glutamate dehydrogenase. Arginin diubah
menjadi glutamate dengan pembentukan intermediet glutamate-5-semialdehida
(Voet dan Voet, 2011).

2.2.9 Lisin

13
 Gambar 11. Jalur degradasi lisin 1) saccharopine dehydrogenase (NADP+,
pembentukan lisin), (2) saccharopine dehydrogenase (NAD+, pembentukan
glutamate), (3)Aminoadipate semialdehyde dehydrogenase, (4) Aminoadipate
aminotransferase (a PLP enzyme), (5) α-keto acid dehydrogenase, (6) glutaryl
CoA dehydrogenase, (7)decarboxylase, (8)enoyl-CoA hydratase, (9) β-
hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, (10) HMG-CoA synthase, and (11) HMG-CoA
lyase.
(Sumber: Voet dan Voet, 2011: 1042)

Lisin dapat didegradasi membentuk asetoasetat dan atau Asetil-KoA

melalui serangkaian reaksi (Voet dan Voet, 2011).

2.2.10 Fenilalanin

14
 Gambar 12. Jalur degradasi fenilalanin(1) phenylalanine hydroxylase,
(2)aminotransferase, (3)p-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase, (4) homogentisate
dioxygenase, (5) maleylacetoacetate isomerase, and (6) fumarylacetoacetase.
(Sumber: Voet dan Voet, 2011: 1050)
Fenilalanin adalah jenis asam amino esensial yang memiliki peran penting
dalam menghasilkan tiroksin pada kelenjar tiroid guna mencegah terjadinya
penyakit gondok, selain itu juga bermanfaat untuk mencegah terjadinya obesitas.
Fenilalanin ini dapat ditemukan pada ikan, kedelai dan telur (Voet dan Voet,
2011).

15
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
1. Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari
makanan sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Adapun
jenis-jenis asam amino esensial adalah: arginin, histidin, isoleusin, luesin,
lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin.
2. Reaksi yang ditunjukkan oleh metabolisme asam amino pada mulanya akan
melibatkan proses pemindahan gugus amino yang kemudian akan

16
 dilanjutkan dengan proses mengubah senyawa karbon yang terdapat pada
senyawa asam amino. Proses pemindahan gugus amino ini terbagi atas 2
proses, yaitu proses transaminasi dan deaminasi.

DAFTAR PUSTAKA

Fessenden, R.J. dan Fessenden, J.S., 1997, Dasar-Dasar Kimia Organik, Binarupa
Aksara, Jakarta.
Horton, R., 2012, Principle of Biochemistry 5th ed., Pearson Education, New
York.
Mc-kee, 2004, Biochemistry The Molecular Basis of Life 3rd ed., Hill Companies,
New York.
Voet, D. dan Voet, J., G., 2011, Biochemistry 4th Edition, John Wiley and Sons
Inc., United States of America.
Winarno, F.G., 2004, Kimia Pangan dan Gizi, Gramedia Pustaka Utama, Jakarta.

17
18