Laporan Praktikum Hari, tanggal : Senin, 2 September 2019

Biokimia Umum Waktu : 10.00 – 12.00

PJP : Dr. Rahadian Pratama
Asisten : Dewi Puja Delita S.
Faricha Eka Ariani

PROTEIN I
(Uji Millon, Uji Hopkins-Cole, Uji Ninhidrin, Uji Belerang, Uji Biuret)

Kelompok 1 :

Adnan Aulia Mutaqien J3l118134

Ahmad Topan J3l118076
Chika Amelia Luzhny J3l218171
Fajar Maulana Yusuf J3l118057
Findi Fatakhillah J3l118143
Muhammad Raihan Nadhif J3l218164
Nabila Fadiya Rahma J3l118107

DEPARTEMEN BIOKIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
INSTITUT PERTANIAN BOGOR
2019
 PENDAHULUAN

Protein merupakan komponen penting atau komponen utama dalam sel

hewan atau manusia. Oleh karena itu, sel merupakan pembentuk tubuh, maka
protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam
pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Protein adalah suatu polipeptida yang
mempunyai bobot molekul yang sangat bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari
satu juta (Poedjiadi 1994). Protein adalah makromolekul yang paling berlimpah di
dalam sel hidup dan merupakan 50% atau lebih berat kering sel. Protein
ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi,
ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein mempunyai
berbagai peran biologis, karena protein merupakan instrumen molekuler yang
mengekspresikan informasi genetik (Lehninger 1990). Protein merupakan
senyawa polimer organik yang berasal dari monomer asam amino yang
mempunyai ikatan peptida. Protein memiliki peran yang sangat penting pada
fungsi dan struktur seluruh sel makhluk hidup. Hal ini dikarenakan molekul
protein memiliki kandungan oksigen, karbon, nitrogen, hidrogen, dan sulfur.
Sebagian protein juga mengandung fosfor.
Protein yang ditemukan umumnya tersusun dari 20 macam asam amino,
semua asam amino berada dalam bentuk alpha-amino. Asam alpha-amino yang
paling sederhana adalah asam amino asetat, yang disebut glisin. Asam
amino lainnya memiliki rantai cabang yang terletak pada atom karbon-alpha.
Karena asam alpha-amino mempunyai dua gugus polar yang berbeda, maka asam
amino merupakan senyawa yang sangat polar (Riswiyanto 2009). Asam amino
saling berikatan pada peptida dan protein melalui pembentukan sebuah amida di
antara gugus karboksil sebuah asam amino pada asam amino. Emil Fischer, yang
pertama kali memperkenalkan struktur ini, menamakan ikatan-alpha-amino
tersebut sebagai ikatan peptide. Sebuah molekul yang terdiri dari gabungan dua
buah asam amino melalui ikatan ini adalah dipeptida (Hart 1990).
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –
NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Rumus umum asam amino:

Gambar 1 Rumus umum asam amino

Menurut Fessenden (1997), Klasifikasi asam amino dapat dilakukan

berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya di dalam air.
Berdasarkan kelarutan di dalam air dibagi atas asam amino hidrofobik (alanin,
isoleusin, leusin, metionin, prolin, dan sebagainya) dan hidrofilik (glisin, histidin,
lisin, asam glutamat, asam aspartat, dan sebagainya). Berdasarkan rantai
sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut:
 1. Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin,
Valin, Leusin, Isoleusin, Prolin.
2. Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam
amino polar) : Serin, Treonin, Tirosin.
3. Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar):
sistein dan metionin.
4. Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya
(gugus R bermuatan negatif) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamat,
Glutamin.
5. Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan
positif) : Arginin, lisin, Histidin.
6. Yang mengandung cincin aromatik : Histidin, Fenilalanin, Tirosin,
Triptofan.
Sampel protein yang digunakan pada percobaan ini yaitu albumin, gelatin,
kasein, pepton, dan fenol. Protein albumin salah satunya terdapat dalam putih
telur. Albumin tersusun dari satu rantai polipeptida yang tersusun dari 585
asam amino dan mengandung 17 buah ikatan disulfida. Gelatin meleleh bila
dipanaskan, namun akan segera menjadi padat lagi apabila didinginkan.
Protein penyusun gelatin adalah berjenis asam amino non esensial (glisin dan
prolin) salah satunya terdapat di kulit. Protein yang terbesar kandungannya
dalam susu adalah kasein yang mengandung tirosin dan triptofan (Sudarmadji
2003).
Praktikum ini bertujuan untuk menganalisis adanya protein.Analisis dapat
dilakukan dengan metode Millon, Hopkins-Cole, Ninhidrin, Belerang, dan
Biuret. Masing-masing pengujian memiliki prinsip dan prosedur yang
berbeda. Percobaan Protein I bertujuan untuk mengidentifikasi sifat, struktur,
dan reaksi yang terjadi pada protein melalui pengujian kualitatif.

METODE

Waktu dan Tempat Praktikum

Praktikum ini dilakukan di Laboratorium GG KIM SV IPB. Waktu
praktikum yaitu hari Senin tanggal 2 September 2019 pukul 10:00 – 12:00 WIB.

Bahan dan Alat

Alat-alat yang digunakan yaitu pipet tetes, pipet mohr 10mL, tabung reaksi, gelas
ukur 500 mL, pembakar bunsen, kawat kasa, kaki tiga, dan bulp, sedangkan
bahan-bahan yang digunakan adalah albumin 2% dan 0.02%, gelatin 2% dan
0.02%, kasein 2% dan 0.02%, pepton 2% dan 0.02%, fenol 2% dan 0.02%,
pereaksi Millon, pereaksi Hopkins-Cole, pereaksi Ninhidrin, asam sulfat pekat,
NaOH 10% dan pekat, Pb-asetat 5%, CuSO4 0.1%, dan akuades.
 Prosedur Penelitian

Uji Millon
Uji kualitatif protein menggunakan pereaksi Millon dilakukan dengan cara
sebanyak 5 tetes pereaksi Millon ditambahkan ke dalam 3 mL larutan protein,
campuran dipanaskan. Jika pereaksi yang digunakan terlalu banyak, saat
pemanasan warna yanh terbentuk akan hilang. Warna uji positif uji Millon yaitu
warna merah. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%,
pepton 2%, dan fenol 2%.

Uji Hopkins-Cole
Uji kualitatif Hopkins-Cole dilakukan dengan cara ke dalam tabung reaksi
dicampurkan 2 mL sampel dengan 2 mL pereaksi Hopkins-Cole. Sebanyak 3 mL
asam pekat ditambahkan melalui dinding tabung yang dimiringkan sehingga
membentuk lapisan dari cairan. Setelah beberapa detik akan terbentuk cincin
violet pada pertemuan kedua lapisan cairan tersebut. Uji dilakukan terhadap
larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, dan pepton 2%.

Uji Ninhidrin
Uji kualitatif Ninhidrin dilakukan dengan cara ke dalam tabung reaksi berisi 3 mL
larutan protein ditambahkan sebanyak 0.5 mL larutan ninhidrin 0.1%. Campuran
dipanaskan dalam penangas air mendidih selama 10 menit. Reaksi positif
ditunjukkan dengan terbentuknya warna biru ungu. Uji dilakukan terhadap larutan
albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, dan pepton 2%.

Uji Belerang
Uji kualitatif belerang dilakukan dengan cara pada 2 mL larutan protein
ditambahkan 5 mL NaOH 10%, lalu dididihkan selama beberapa menit. Sebanyak
2 tetes larutan Pb-asetat 5% ditambahkan dan pemanasan dilanjutkan beberapa
menit. Reaksi positif ditunjukkan dengan terbentuknya warna hitam. Uji
dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, dan pepton 2%.

Uji Biuret
Uji kualitatif biuret dilakukan dengan cara pada 3 mL larutan protein di dalam
tabung reaksi ditambahkan 1 mL NaOH 10% dan 1 tetes larutan CuSO4 0.1%
kemudian dikocok. Jika timbul warna ke dalam larutan ditambahkan 1 atau 2 tetes
lagi CuSO4. Reaksi positif ditunjukkan dengan timbulnya warna violet. Uji
dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, dan pepton 2%.

HASIL DAN PEMBAHASAN

Pereaksi Millon berisi merkuri dan ion merkuro dalam asam nitrat dan nitrit.
Uji ini khas untuk asam amino yang memiliki gugus hidroksifenil. Hasil analisis
kualitatif asam amino menggunakan pereaksi Millon ditunjukan pada tabel
dibawah ini.
Tabel 1 Hasil Uji Millon
Sampel Hasil Gambar

Albumin
0.02% -
Albumin 2% +
Gelatin 0.02% -
Gelatin 2% +
Kasein 0.02% -
Kasein 2% +
Pepton 0.02% -
Pepton 2% +
Fenol 0.02% +
 Fenol 2% +
Keterangan (+) = mengandung asam amino Tirosin
(-) = tidak mengandung asam amino Tirosin

Uji Millon ditunjukan untuk mengidentifikasi tirosin yang merupakan

asam amino dengan gugus fenol sebagai rantai sampingnya (Nurlely 2014). Hasil
uji positif uji Millon menunjukan warna merah hasil dari gugus fenol pada tirosin
yang ternitrasi membentuk garam merkuri dengan pereaksi Millon (Poedjiaji
1994). Uji Millon digunakan untuk mengidentifikasi protein yang mengandung
tirosin dalam suatu sampel yang ditandai dengan terbentuknya kompleks berwarna
merah pada sampel protein. Tirosin merupakan asam amino yang mengandung
gugus fenol pada rantai samping-nya (gugus R-nya). Pereaksi millon mengandung
merkuri dan ion merkuro dalam asam nitrit dan asam nitrat. Gugus fenol pada
tirosin ini akan ternitrasi membentuk garam merkuri dengan pereaksi millon yang
akan membentuk kompleks berwarna merah. (Poedjiadi 2007)

Gambar 2. Reaksi pada uji Millon

Fenol menunjukan hasil positif pada uji Millon, uji Millon akan
menunjukan hasil positif terhadap senyawa yang memiliki gugus fenol meskipun
tidak mengandung tirosin. Tirosin merupakan gugus R dari asam amino polar
yang larut dalam air atau lebih hidrofilik dibandingkan dengan asam amino
nonpolar, karena golongan ini mengandung gugus fungsional yang mengikat
ikatan hydrogen dengan air. Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S -tirosin), yang
juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta,dan orto (Lehninger 1982).
Tirosin dalam bentuk tirosina, memiliki peran kunci dalampengaktifan
beberapaenzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina) pada
transduksi signal. Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin
dan triiodotironin yang dibentuk dikelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan
dopamin, norepinefrin dan epinefrin (Winarno FG 2004).
Fenol 2% menunjukan warna merah coklat karena fenol 2% ternitrasi dan
membentuk garam merkuri. Albumin 2%, kasein 2%, fenol 0,02% dan gelatin 2%
berwarna kekuningan karena pada kedua senyawa tersebut terdapat gugus fenol
sehingga akan bereaksi dengan pereaksi Millon walaupun tidak membentuk warna
merah. Seharusnya seluruh fenol, albumin, dan kasein positif dalam uji millon
karena tirosin memiliki molekul fenol pada gugus R-nya dan albumin serta kasein
mengandung tirosin sebagai salah satu asam penyusunnya, namun pada percobaan
tersebut tidak dihasilkan hasil positif. Hal ini sesuai dengan pendapat menurut
Sajuthi Dondin et.al. (2010) bahwa kasein merupakan protein yang paling banyak
mengandung asam amino tirosin.

Percobaan kedua yaitu uji Hopekins-Cole untuk mengetahui apakah

senyawa protein mengandung salah satu asam amino triptofan atau tidak. Berikut
ini adalah tabel hasil dari uji Hopekins-Cole :

Tabel 2 Uji Hopekins-Cole

Sampel Hasil Gambar

Albumin
0.02% -

Albumin 2% -

Gelatin 0.02% -

Gelatin 2% -

Kasein 0.02% -

Kasein 2% +
Pepton 0.02% -
Pepton 2% +
 Fenol 0.02% -

Fenol 2% -
Keterangan (+) = mengandung asam amino Triptofan
(-) = tidak mengandung asam amino Triptofan

Prinsip dari uji Hopkins-Cole, yaitu berdasarkan adanya triptofan dalam

molekul protein. Triptofan mudah sekali berkondensasi dengan aldehida bila ada
asam kuat, sehingga membentuk senyawa berwarna. Pereaksi ini mengandung
asam glioksilat. Fungsi uji Hopkins-Cole, yaitu untuk membuktikan adanya gugus
indol dalam protein atau triptofan dalam molekul protein.
Berdasarkan percobaan uji Hopekins-Cole didapatkan hasil positif di
kasein dan pepton 2%, sementara sampel lainnya tidak terdapat cincin ungu.
Menurut literatur, hasil positif (membentuk cincin ungu) diberikan oleh larutan uji
, yaitu albumin dan kasein. Triptofan merupakan salah satu asam amino essensial
yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh. Gugus fungsinal triptofan adalah
Indol, yang tidak dimiliki oleh asam amino lainnya membuat triptofan menjadi
prekusor dari banyak senyawa penting tubuh seperti melatonin (hormon
perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu
vitamin).

Gambar 3. Reaksi pada uji Hopkins-Cole

Uji yang ketiga adalah uji Ninhidrin, hasil positif uji ninhidrin
ditunjukan dengan terbentuknya warna biru ungu pada larutan. Data hasil
percobaan Ninhidrin ditunjukan pada tabel dibawah ini.
Tabel 3 Uji Ninhidrin
Sampel Hasil Gambar
Albumin
0.02% -
Albumin 2% +
Gelatin 0.02% -
Gelatin 2% -
Kasein 0.02% +
Kasein 2% +
Pepton 0.02% +
Pepton 2% +
Fenol 0.02% -

Fenol 2% -
Keterangan (+) = mengandung gugus amino bebas
(-) = tidak mengandung gugus amino bebas

Uji Ninhidrin digunakan untuk identifikasi asam amino bebas yang

terdapat dalam sampel. Asam amino bebas adalah asam amino yang gugus
aminonya tidak terikat (Robinson 1995). Ninhidrin adalah reagen yang berguna
untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan.
Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik dan bila bereaksi dengan asam
amino akan menghasilkan zat warna ungu. Hanya atom nitrogen dari zat warna
ungu yang berasal dari asam amino, selebihnya terkonversi menjadi aldehid dan
karbondioksida. Jadi, zat warna ungu yang sama dihasilkan dari semua asam
amino α dengan gugus amino primer dan intensitas warnanya berbanding lurus
dengan konsentrasi asam amino yang ada (Hart 2003).

Gambar 4 Reaksi uji Ninhidrin

Hanya atom nitrogen dari zat warna ungu yang berasal dari asam
amino; asam amino selebihnya terkonversi menjadi aldehid dan karbon dioksida.
Jadi, zat warna ungu yang sama dihasilkan dari semua asam amino α dengan
gugus amino primer, dan intesitas warnanya berbanding lurus dengan konsentrasi
asam amino yang ada. Hanya prolina, yang mempunya gugus amino sekunder,
bereaksi berbeda dan menghasilkan zat warna kuning, tetapi ini pun, dapat
digunakan untuk analisis (Hart 2003).
Berdasarkan hasil percobaan, hasil positif ditunjukkan oleh albumin 2%
kasein, dan pepton. Pada percobaan albumin dan pepton membentuk warna biru
ungu karena dapat bereaksi dengan Ninhidrin. Hal ini menandakan ketiga zat uji
tersebut mempunyai gugus asam amino bebas, seharunya albumin 0,02 % juga
menunjukan hasil yang poistif, hal tersebut tejradi mungkin karena konsentrasi
yang terlalu kecil dibamdingkan pereaksinya. Semakin banyak ninhidrin pada zat
uji yang dapat bereaksi, semakin pekat warnanya.

Uji belerang dilakukan untuk mebuktikan adanya gugus samping sulfur

pada asam amino, hasil dari uji belerang ditunjukan tabel di bawah ini.
Tabel 4 Uji Belerang
Sampel Hasil Gambar

Albumin
0.02% -

Albumin 2% -
 Gelatin 0.02% -

Gelatin 2% -

Kasein 0.02% -

Kasein 2% -

Pepton 0.02% -

Pepton 2% -

Fenol 0.02% -

Fenol 2% -
Keterangan (+) = mengandung asam amino sistein/sulfur
(-) = tidak mengandung asam amino sistein/sulfur

Prinsip uji belerang adalah dalam larutan basa. Asam amino yang berasal
dari sisteina atau metionina akan bereaksi dengan Pb.Asetat membentuk garam
PbS yang berwarna hitam. Sisteina dan metionina pada gugus alkilnya
mengandung sulfur. Ikatan disulfida merupakan jenis ikatan kovalen lain yang
dimiliki oleh peptida dan asam amino dalam protein (Hart 2003). Sistein
merupakan asam amino yang mengandung atom S pada molekulnya. Reaksi Pb-
asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna
gelap, yaitu garam PbS. Penambahan NaOH dalam percobaan ini adalah untuk
mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat
terputus oleh Pb-asetat membentuk PbS, sedangkan Pb berfungsi sebagai donor
Pb+ (Girindra 1986). Hasil percobaan pada literatur sampel albumin 0.02% akan
membentuk endapan PbS, sehingga dapat disimpulkan bahwa larutan tersebut
mengandung asam amino yang rantainya samping mempunyai senyawa belerang.

S2+(aq) + Pb2+(aq)  PbS(s)

Gambar 5. Reaksi uji Biuret.

Sistein merupakan asam amino non esensial bagi manusia yang memiliki
atom S, bersama-sama dengan metionin, karena memiliki atom S, sistein menjadi
sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung
belerang. Sistein dan metionin pada protein juga berperan dalam
menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang
bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi
secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta bulu unggas
(Arbianto Purwo 1993).
Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan, semua sampel menunjukan
hasil yang negatif yaitu tidak adanya perubahan warna menjadi hitam atau abu
abu. Hal tersebut terjadi karena beberapa faktor kesalahan seperti bahan yang
mungkin sudah terkontaminasi, konsentrasi sampel yang tidak cocok, waktu
pemanasan yang terlalu sebentar, dan faktor kesalahan lainnya. Dalam hal ini
pemanasan dilakukan untuk mempercepat reaksi.

Percobaan terakhir yaitu uji Biuret digunakan untuk mengetahui adanya

ikatan peptida pada suatu bahan. Hasil percobaan dapat dilihat pada tabel dibawah
ini :

Tabel 5 Uji Biuret

Sampel Hasil Gambar
Albumin
0.02% +
Albumin 2% +
Gelatin 0.02% +
Gelatin 2% +
 Kasein 0.02% +
Kasein 2% +
Pepton 0.02% -

Pepton 2% -

Fenol 0.02% -

Fenol 2% -
Keterangan (+) = mengandung asam amino (ikatan peptida)
(-) =tidak mengandung asam amino (ikatan peptide)

Prinsip uji biuret, yaitu ion Cu2+ (dari pereaksi biuret) dalam suasana
basa akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun
protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu (violet). Reaksi biuret
positif terhadap dua buah ikatan peptide atau lebih, dan negative terhadap asam
amino bebas dan dipeptida.
Biuret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk
pada pemanasan dua molekul urea. Uji biuret digunakan untuk mengetahui
adanya ikatan peptida pada sampel protein. Komposisi dari reagen ini adalah
senyawa kompleks yang mengandung unsur karbon (C), hidrogen (H), oksigen
(O), dan nitrogen (N) dan merupakan hasil reaksi antara dua senyawa urea
(CO(NH2)2). Dalam suasana basa (penambahan NaOH), ion Cu2+ yang berasal
dari pereaksi biuret (CuSO4) akan bereaksi dengan gugus –CO dan – NH dari
rantai peptida yang menyusun protein membentuk kompleks berwarna violet.
 Gambar 6. Reaksi Uji Biuret
Hasil pengujian Biuret menunjukan albumin, gelatin, dan kasein saja yang
menunjukan hasil positif yang ditunjukan perubahan larutan menjadi warna ungu.
Pada fenol dan pepton menunjukan hasil negatif, hal ini sesuai dengan literatur
bahwa albumin, gelatin, dan kasein positif karena terdiri dari tirosin dan triptofan
yang mengandung ikatan peptida. Sedangkan fenol dan pepton memang negatif
karena tidak memiliki ikatan peptida.

SIMPULAN

Semua sampel yang digunakan dalam percobaan ini merupakan protein,

hal ini ditandai dengan hasil positif pada uji Ninhidrin dan uji Biuret. Uji
Ninhidrin umum untuk semua protein karena semua protein akan mengandung
setidaknya satu gugus bebas asam amino kecuali fenol. Hasil positif uji Ninhidrin
albumin, kasein, pepton ditunjukkan dengan biru dan kasein yang merupakan
gugus prolin berwarna kuning. Uji Biuret dilakukan untuk mengidentifikasi
adanya ikatan peptida. Hasil positif pada albumin, gelatin, dan kasein ditunjukkan
dengan warna violet.
Uji Belerang dilakukan untuk mengidentifikasi adanya sulfur dalam
protein, semua sampel menunjukan hasil yang negatif yaitu tidak adanya
perubahan warna menjadi hitam atau abu abu. Uji Millon dilakukan untuk
mengidentifikasi adanya tirosin. Hasil postif hanya terdapat pada fenol yang
ditunjukkan dengan warna merah coklat yang artinya fenol memiliki gugus
tirosin. Uji Hopekins-Cole hasil positif di kasein dan pepton 2%, sementara
sampel lainnya tidak terdapat cincin ungu.

DAFTAR PUSTAKA

Arbianto Purwo. 1993. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Bandung (ID): ITB Press
Girindra A. 1986. Biokimia I . Jakarta (ID) : Gramedia.
Fessenden RJ. 1997. Kimia Organik. Pudjaatmaka, penerjemah. Jakarta (ID):
Erlangga. Terjemahan dari : Organic Chemistry.
Hart H, Craine LE, Hart DJ. 2003. Kimia Organik : Suatu Kuliah Singkat.
Achmadi SS, penerjemah. Jakarta (ID): Erlangga. Terjemahan dari: Organic
Chemistry : A Short Course.
Leninger. 1998. Dasar-dasar Biokimia. Thenawijaya, penerjemah. Jakarta (ID):
Erlangga. Terjemahan dari : Principles of Biochemistry.
Poedjiadi, Supriyanti FMT. 1994 . Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta (ID):UI-Press.
Poedjiadi. 2007. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta (ID): UI Press
Riswiyanto. 2010. Kimia Organik. Jakarta (ID) : Erlangga.
Robinson T. 1995. Kandungan Organik Tumbuhan Tinggi. Padmawinata K,
penerjemah. Bandung (ID) : ITB Press
Sajuthi Dondin.et al . 2010. Purifikasi dan Pencirian Enzim Protease Fibrinolitik
dari Ekstrak Jamur Merang. Jurnal Makara Sains. 14 (2): 145-150
Winarno FG. 2004. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta (ID) : GramediaLehninger.
1982.Dasar-Dasar Biokimia Jilid I . Maggy Thenawidjaja, penerjemah.
Jakarta (ID): Erlangga.Terjemahan dari: Principles of Biochemistry.