MAKALAH BIOKIMIA

‘’METABOLISME PROTEIN’’

DISUSUN

RESKIANI
A 251 15 015

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

JURUSAN PENDIDIKAN MIPA
FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN
UNIVERSITAS TADULAKO
2018

i
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan ke hadirat Allah SWT karena dengan rahmat,
karunia, serta taufik dan hidayah-Nya saya dapat menyelesaikan makalah Biokimia
yang berjudul “Metabolisme Protein” ini. Saya juga berterima kasih kepada pihak-
pihak yang telah membantu dalam penyusunan makalah ini.
Saya sangat berharap makalah ini dapat berguna dalam rangka menambah
wawasan serta pengetahuan kita. Saya juga menyadari sepenuhnya bahwa di dalam
makalah ini terdapat kekurangan dan jauh dari kata sempurna. Oleh sebab itu, saya
berharap adanya kritik, saran dan usulan demi perbaikan makalah yang telah kami
buat di masa yang akan datang, mengingat tidak ada sesuatu yang sempurna tanpa
saran yang membangun.
Palu, 25 April 2018

Penyusun

i
 DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................. i
DAFTAR ISI .......................................................... Error! Bookmark not defined.
BAB I: PENDAHULUAN ...................................................................................... 1
1.1. Latar belakang ..................................................................................................... 1
1.2. Rumusan masalah ............................................................................................... 1
1.3. Tujuan ................................................................................................................. 2
BAB II: PEMBAHASAN ................................................................................................... 3
2.1. Asam amino glikogenik dan katogenik .................................................................... 3
2.2. Pencernaan dan Penyerapan asam amino ............................................................ 4
2.3. Katabolisme Asam amino ................................................................................... 5
2.4. Sintesis asam amino ............................................................................................ 8
2.5. Kelainan pada metabolisme asam amino .......................................................... 19
BAB III: PENUTUP ......................................................................................................... 22
3.1. Kesimpulan ....................................................................................................... 22
3.2. Saran ................................................................................................................. 22
DAFTAR PUSTAKA

ii
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1. Latar belakang

Istilah protein berasal dari kata Yunani Proteos, yang berarti yang utama atau

yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia belanda,

Gerardus Mulder (1802-1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat

yang paling penting dalam setiap organisme.

Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar

tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separuhnya ada didalam

otot, seperlima didalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh didalam kulit, dan

selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim, berbagai hormon,

pengangkut zat-zat gizi dan darah, matriks interseluler dan sebagainya protein.

Disamping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai prekursor

sebagian besar koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul yang esensial

untuk kehidupan. Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh

zat gizi lain, yaitu membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan tubuh.

1.2. Rumusan masalah

Berdasarkan latar belakan di atas, maka dapat dirumuskan beberapa rumusan

masalah sebagai berikut:

1. Apa yang dimaksud asam amino glikogenik dan asam amino katogenik ?

2. Bagaimana pencernaan dan penyerapan asam amino ?

3. Bagaimana mekanisme katabolisme asam amino ?

4. Bagaimana mekanisme sintesis asam amino ?

1
5. apa saja kelainan pada metabolisme asam amino ?

1.3. Tujuan

Berdasarkan rumusan masalah, maka tujan dari penulisan makalah ini adalah

sebagai berikut:

1. Untuk mengetahui apa yang dimaksud asam amino glikogenik dan asam amino

katogenik ?

2. Untuk mengetahui bagaimana pencernaan dan penyerapan asam amino ?

3. Untuk mengetahui bagaimana mekanisme katabolisme asam amino ?

4. Untuk mengetahui bagaimana mekanisme sintesis asam amino ?

5. Untuk mengetahui apa saja kelainan pada metabolisme asam amino ?

2
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1. Asam amino glikogenik dan katogenik

Asam amino terdiri atas atom karbon yang terikat pada suatu gugus

karboksil ( - COOH ) satu gugus amino ( - NH2 ), satu atom hidrogen ( - H ) dan

satu gugus radikal ( - R ), atau rantai cabang. Sebagaimana tampak pada gambar

struktur asam amino dibawah ini ;

COOH (gugus karboksil)

H C R (gugus radikal)

NH2 (gugus amino)

Asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino

glukogenik, dan ketogenik.
1. Asam amino ketogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur
produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti - ketoglutarat atau
α oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa
melalui jalur glukoneogenesis. Lisin dan leusin adalah asam amino yang
semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau
asetoasetil KoA
2. Asam amino glukogenik adalah Asam amino yang dipecah menjadi piruvat, -α
ketoglutarat dan suksinil KoA, fumarat atau oksaloasetat. Asam amino yang
memiliki sifat asam amino glukogenik yaitu aspartat, asparagin, glutamat,
glutamin, prolin, arginin, glisin, alanin, dan serin.
Jadi yang masuk kedalam jalur metabolism utama yaitu alanin, glisin, serin,
treonin, tripthopan, asparganin, aspartat, fenilalanin, isoleusin, metionin, valin,
leusin, lisin, tryosin, glutamate, glutamine, prolin, dan arginin.

3
2.2. Pencernaan dan Penyerapan asam amino

Sama seperti proses pencernaan lemak dan karbohidrat , protein juga hanya
dapat diserap tubuh manusia jika sudah diurai dalam bentuk yang sederhana.
Penguraian protein dalam sistem pencernaanmanusia melibatkan seluruh organ
pencernaan dan kerja dari enzim-enzim protease melalui serangkaian proses.
Rangkaian dari proses pencernaan protein dalam tubuh manusia tersebut dimulai
dari rongga mulut.

1. Rongga Mulut dan Kerongkongan

Di rongga mulut, proses pencernaan protein melibatkan kerja gigi
dan ludah. Gigi dalam hal ini berfungsi untuk memperkecil ukuran makanan
sedangkan ludah berguna dalam mempermudah lewatnya makanan yang
dikunyah untuk melewati kerongkongan. Baik di rongga mulut, maupun
dalam kerongkongan, protein secara khusus belum mengalami proses
pencernaan yang sebenarnya.
2. Lambung
Pencernaan atau hidrolisis protein dimulai didalam lambung. Asam
klorida lambung membuka gulungan protein (proses denaturasi), sehingga
enzim pecernaan dapat memecah ikatan peptida. Asam klorida mengubah
enzim pepsinogen tidak aktif yang dikeluarkan oleh mukosa lambung
menjadi bentuk aktif pepsin. Karena makanan hanya sebentar tinggal di
lambung, pencernaan protein hanya terjadi hingga dibentuknya campuran
polipeptida, proteose dan pepton.
3. Usus Halus
Polipeptida pendek yang dihasilkan dari reaksi enzim pepsin dan protein
kemudian akan bercampur dengan enzim protease (erepsin) di dalam usus
halus. Protease berasal dari pankreas yang disalurkan ke usus halus melalui
dinding membran. Protease mengandung beberapa prekursor yang antara lain
prokarboksipeptidase, kimotripsinogen, tripsinogen, proelastase, dan
collagenase. Masing-masing prekursor protease ini akan menghidrolisis
polipeptida menjadi jenis asam amino yang berbeda-beda.

4
  Prokarboksipeptidase menguraikan asam amino dari ujung karboksil
polipeptida.
 Kimotripsinogen menguraikan ikatan peptida menjadi asam amino
methionine, tryptophan, tyrosine, asparagine, phenylalanine, dan histidine.
 Tripsinogen menguraikan ikatan peptida menjadi asam amino arginine dan
lysine.
 Proelastase dan collagenase menguraikan polipeptida menjadi tripeptida
dan polipeptida yang lebih kecil.
Setelah protein berhasil diurai menjadi asam amino, selanjutnya jonjot usus
yang terdapat pada dinding usus penyerapan (ileum) akan menyerap asam amino
yang dihasilkan dari proses pencernaan protein untuk dikirimkan melalui aliran
darah ke seluruh sel-sel di tubuh kita.
4. Usus Besar dan Anus
Jika asam amino yang dihasilkan dari proses pencernaan protein memiliki
jumlah yang berlebih, asam amino tersebut kemudian akan dirombak menjadi
senyawa-senyawa seperti amoniak (NH3) dan amonium (NH4OH). Pada
tahap selanjutnya, semua senyawa ini kemudian dibuang melalui saluran
kencing atau bersama dengan feses.
2.3.Katabolisme Asam amino
Katabolisme asam amino adalah proses pemecahan molekul asam amino
menjadi molekul yang lebih sederhana untuk dibuang gugus aminanya dan rangka
karbonnya digunakan sebagai penghasil energi. Katabolisme asam amino dapat
terjadi apabila tubuh kelebihan pasokan asam amino dari makanan (karena tubuh
tidak bisa menyimpan kelebihan asam amino) atau karena tubuh sangat kekurangan
energi disebabkan kelaparan yang sangat ekstrim.
Katabolisme protein (penguraian asam amino untuk energi) berlangsung di
hati. Jika sel telah mendapatkan protein yang mencukupi kebutuhannya. Setiap
asam amino tambahan akan dipakai sebagai energi atau disimpan sebagai lemak.
Katabolisme asam amino menghasilkan gugus amina dan rangka karbon.
Gugus amina akan diubah menjadi urea untuk dikeluarkan dalam bentuk urin,
sedangkan rangka karbon akan digunakan sebagai sumber energi. Gugus

5
amina dapat dibebaskan dari asam amino melalui reaksi transaminasi, deaminasi,
dan dekarboksilasi. Terdapat sekitar 12 asam amino yang mengalami reaksi
transaminasi dalam proses pemecahannya, beberapa asam amino lain mengalami
deaminasi dan dekarboksilasi.
1. Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan
pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain.
Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan
kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat
atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino,
sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim
penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat
transaminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi berikut:

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino
yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase
merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin.
Glutamat transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap
glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak . Reaksi transaminasi terjadi
didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase
tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa
piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi
juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

6
2. Deaminasi
Deaminasi merupakan proses kimiawai pada metabolisme asam amino
dengan tujuan melepaskan gugus amina yang berasal dari senyawa asam amino.
Dimana nantinya gugus amina yang sudah dilepaskan dan diproses akan
berubah menjadi amonia. Secara umum, deaminasi terbagi atas 2 proses, yaitu
deaminasi oksidatif dan deaminasi non-oksidatif.
a. Deaminasi Oksidatif
Deaminasi oksidatif merupakan proses metabolisme yang terjadi
dalam lingkungan aerobik yang menghasilkan asam okso. Biasanya
deaminasi ini terjadi pada saat malam hari ketika kita tidur, dan tempat
terjadinya terdapat di hati meskipun proses deaminasi asam glutamat terjadi
di ginjal. Asam glutamat menjadi satu-satunya dari asam amino yang
mengalami proses deaminasi oksidatif, hal tersebut dikarenakan asam ini
adalah hasil akhir dari reaksi transaminasi. Pada proses deaminasi oksidatif,
asam glutamat yang merupakan hasil akhir reaksi transaminasi akan
dikonversi dalam bentuk asam keton yang akan mengalami pergantian gugus
amina, gugus amina ini berubah menjadi keton. Adapun hasil dari proses ini
adalah nitrogen dan non-nitrogen. Senyawa non-nitrogen nantinya akan
diolah lebih lanjut melalui proses siklus Krebs dan kemudian akan disimpan
dalam bentuk glikogen.
b. Deaminasi Non-Oksidatif
Deaminasi non-oksidatif adalah proses perubahan serin menjadi
asam piruvat yang dihasilkan dari proses katalis dengan bantuan serin
dehidratase. Selain itu terdapat pula proses perubahan treonin menjadi alpa
ketoburitat yang dilakukan oleh treonin dehidratase. Deaminasi non-
oksidatif memiliki hubungan dengan deaminasi oksidatif, dimana hasil dari
deaminasi non-oksidatif yang berupa asam piruvat akan digunakan dalam
proses deaminasi oksidatif.

7
 contoh reaksi deaminasi
3. Dekarboksilasi
Dekarboksilasi adalah proses degradasi asam amino yang menghasilkan
senyawa amin. Contoh asam amino yang mengalami dekarboksilasi adalah
histidin yang akan diubah menjadi histamin dan karbondioksida, reaksi tersebut
dikatalisis oleh enzim histidin dekarboksilase. Triptofan juga akan mengalami
dekarboksilasi dan menghasilkan triptamin.
Sedangkan gugus amina di dalam jaringan akan duibah menjadi amonia.
Senyawa amonia merupakan racun yang dapat membahayakan tubuh sehingga
perlu diubah menjadi urea yang tidak beracun di dalam hati. Urea kemudian
akan dikeluarkan bersama dengan urin.

2.4. Sintesis asam amino

Asam amino terbagi dalam dua golongan, yaitu asam amino esensial dan non
esensial. Asam amino yang tidak dapat disintesis tubuh dinamakan asam amino
esensial. Asam amino lain dinamakan asam amino non esensial. Asam amino non
esensial juga penting untuk pembentukan protein tubuh, tetapi asam amino ini bila
tidak terdapat dalam tubuh dapat disintesis tubuh dalam jumlah yang diperlukan.
Ternyata ada sembilan jenis asam amino esensial untuk manusia yang diperlukan

8
untuk pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan tubuh. kesembilan asam amino ini
tidak dapat disintesis tubuh, yang berarti harus ada dalam makanan sehari-hari.
Bila tubuh mengandung cukup nitrogen, tubuh mampu mensintesis sebelas
jenis asam amino lain, yaitu asam amino non esensial yang diperlukan untuk
pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan tubuh. Nitrogen ini dapat berasal dari asam
amino tidak esensial dan asam amino esensial yang berlebihan. Sudah tentu ke 20
asam amino tersebut diperlukan untuk pertumbuhan, perkembangan dan
pemeliharaan kesehatan tubuh.
Tabel asam amino essensial dan non essensial
Essensial Non essensial
Isoleusin Alanin
Lysin Arginin
Methionin Asparagin
Valin Aspartat
Phenylalanin Sistein
Threonin Glutamat
Triptofan Glutamin
Glysin
Histidin
Prolin
Serin
Tyrosin

a. Aspartat dan Asparagin

Aspartat merupakan anggota pertama dari keluarga aspartat asam amino,
berasal dari oksaloasetat dalam reaksi transaminasi.

9
 Enzim yang mengkatalisis reaksi ini adalah aspartat transaminase . Aspartat
transaminase (AST) (juga dikenal sebagai glutamat oksaloasetat transaminase, atau
GOT), yang paling aktif dari aminotransferase, dan ditemukan di sebagian besar
sel. Karena Isozim AST terjadi baik di mitokondria dan sitoplasma, reaksinya
reversible. Aktivitas enzim ini secara signifikan mempengaruhi aliran karbon dan
nitrogen dalam sel.
Keluarga aspartat juga mengandung asparagin, lisin, metionin, dan treonin.
Treonin berkontribusi pada jalur reaksi dimana isoleusin disintesis. Asparagin,
amida dari aspartat, tidak terbentuk langsung dari aspartat dan NH4+.
Asparagin disintesis oleh ATP dari nitrogen amida glutamin dalam reaksi
yang dikatalisasi oleh asparagin sintetase. Dalam beberapa bakteri, asparagin
sintetase mengkatalisis pembentukan asparagin dari aspartat menggunakan amonia
daripada glutamat sebagai sumber dari kelompok amida. Reaksi ini mirip dengan
reaksi yang dikatalis oleh glutamine sintetase. Dalam beberapa kasus, asparagin
sintetase dapat menggunakan salah amonia atau glutamat sebagai substrat.

b. Lisin, Metionin, dan Threonine

Aspartat adalah komponen awal dari lisin, metionin, treonin dan. tahap ini
dikatalis oleh aspartat semialdehid dehidrogenase. Kedua enzim terdapat dalam
bakteri, protista, jamur, dan tanaman tetapi tidak ditemukan pada hewan.
Akibatnya, hewan tidak dapat mensintesis lisin, metionin, dan treonin.

10
c. Alanin, Valin, Leusin, dan Isoleusin
Keluarga piruvat terdiri dari alanin, valin, leucine, dan isoleucine. Alanine
disintesis dari piruvat dalam satu langkah:

Piruvat bergabung dengan α-ketobutyrate melalui serangkaian tiga reaksi

yang mengarah ke rantai bercabang antara α-keto-β-methylvalerate. Kompleks ini
kemudian dikonversi ke isoleusin dalam reaksi transaminasi. Enzim yang menjadi
katalis sintesis α-keto-β-methylvalerate juga mengkatalisis sintesis dari-
ketoisovalerate dengan menggabungkan dua molekul piruvat daripada satu molekul
piruvat dan satu molekul α-ketobutyrate. α-Ketoisovalerate diubah langsung ke
valin oleh valin transaminase. Enzim yang sama yang mengkatalis sintesis isoleusin
dari α-keto-β-methylvalerate.

11
 Valine dan isoleusin disintesis paralel dengan empat enzim yang sama.
Sintesis valin diawali dengan kondensasi piruvat dengan hidroksietil - TPP ( produk
dekarboksilasi dari piruvat tiamin pirofosfat ).Produk α-acetolactate kemudian
dikurangi untuk membentuk α,β- dihydroxyisovalerate diikuti oleh dehidrasi α-
ketoisovalerate . Valin diproduksi dalam reaksi transaminasi berikutnya.
Sintesis isoleusin juga melibatkan hidroksietil - TPP , yang mengembun
dengan α- ketobutyrate untuk membentuk α- aceto - α- hidroksibutirat . ( α-
Ketobutyrate berasal dari reaksi deaminasi L - treonin dengan katalis treonin
deaminase . ) α, β - Dihydroxy -β- methylvalerate , berkurangnya produk α- aceto
- α- hidroksibutirat , dan hilangnya molekul H2O , maka terbentuklah α-keto-β-
methylvalerat . isoleusin kemudian dihasilkan selama reaksi transaminasi . Langkah
pertama dari biosintesis leusin dari α- ketoisovalerate , asetil CoA menyumbangkan
dua unit karbon . Leusin terbentuk setelah isomerisasi , pengurangan , dan
transaminase.

D. Glutamat , Glutamin , Arginin , dan Prolin

Keluarga glutamat meliputi glutamate,glutamin, prolin, dan arginin. Seperti

dijelaskan, α-ketoglutarat mungkin dikonversi menjadi glutamat oleh aminasi
reduktif dan oleh reaksi transaminasi melibatkan sejumlah asam amino. Meskipun
kontribusi relatif dari reaksi sintesis glutamat bervariasi dengan jenis sel dan
kondisi metabolisme, transaminasi memainkan peran utama dalam kebanyakan
sintesis molekul glutamat dalam sel eukariotik. Selain sebagai komponen protein
dan sebagai prekursor untuk asam amino lainnya, glutamat juga digunakan dalam
sistem saraf pusat sebagai neurotransmitter rangsang. (Trudy McKee.2004)

Pengubahan glutamat menjadi glutamin, dikatalisis oleh glutamin sintase,

yang berlangsung di sejumlah jaringan mamalia (hati, otak, ginjal, otot, dan usus).
BCAA ( rantai cabang asam amino) merupakan sumber penting dari gugus amino
dalam sintesis glutamine. Gugus amino BCAA mungkin digunakan terutama untuk
sintesis asam amino nonesensial. Selain perannya dalam sintesis protein, glutamine
adalah pendonor gugus amino dalam berbagai reaksi biosintesis (misalnya, purin,
pirimidin, dan sintesis gula amino) dan sebagai bentuk penyimpanan dan
transportasi yang aman dari NH4+ .

12
 Prolin merupakan turunan glutamat. γ-glutamyl fosfat direduksi menjadi
glutamat-y-semialdehid. enzim yang mengkatalisis fosforilasi glutamat (γ-glutamil
kinase) diatur oleh umpan balik negatif inhibisi oleh prolin. Siklus glutamat-γ-
semialdehid spontan membentuk Δ-pyrroline-5-karboksilat. Reduktase Δ-
pyrroline-5-karboksilat mengkatalisis reduksi Δ-pyrroline-5-karboksilat
membentuk prolin. interkonversi Δ-pyrroline-5-karboksilat dan prolin dapat
bertindak sebagai shuttle mekanisme untuk mentransfer kekurangan ekivalen yang
berasal dari jalur fosfat pentosa ke dalam mitokondria. Prolin juga dapat disintesis
dari ornithine, pada siklus urea.

13
d. Serine, Glycine, and Cysteine
Tiga asam-serin, glisin, dan amino sistein-berasal dari glikolitik /
gluconeogenic 3-fosfogliserat. Serin disintesis dari 3 -phosphoglycerate dalam tiga
langkah. Pertama, substituen hidroksil sekunder 3-fosfogliserat dioksidasi menjadi
kelompok keto, membentuk 3-phosphohydroxypyruvate. Senyawa ini mengalami
transaminasi dengan glutamat untuk membentuk 3-phosphoserine dan α-
ketoglutarat. Akhirnya, 3 - phosphoserine dihidrolisis untuk memberikan serin dan
Pi.
Serin merupakan sumber utama dari glisin melalui reaksi reversibel yang
dikatalisasi oleh serin hydroxymethyltransferase . Dalam mitokondria tanaman dan
bakteri, aliran fluks reaksi ini adalah menuju serin yang menyediakan rute ke serin
yang berbeda atau yang lain. Reaksi Serin hydroxymethyltransferase membutuhkan
dua kofaktor: PLP gugus prostetik dan kosubstrat tetrahydrofolate.
Pada sebagian besar spesies, biosintesis sistein dari serin terjadi dalam dua
langkah Pertama, gugus asetil dari asetil CoA ditransfer ke substituen b-hidroksil
serin, membentuk O-acetylserine. Selanjutnya, digantikan oleh kelompok sulfide
asetat untuk membentuk sistein.

Serin adalah sumber utama dari glisin. Jumlah yang lebih kecil dari glisin
dapat diturunkan dari kolin. Sintesis glisin dari kolin terdiri dari dehydrogenations
dan serangkaian dimethylations. Glisin bertindak sebagai penghambat
neurotransmitter dalam sistem saraf pusat. Ketika pemancar neuro penghambatan
mengikat reseptor sel saraf, yang biasanya terkait dengan saluran klorida, membran

14
menjadi hiper-terpolarisasi dikarenakan membran lebih negatif dalam neuron
terpolarisasi daripada di neuron yang sedang istirahat.

Sintesis sistein adalah komponen utama dari metabolisme belerang.

Kerangka karbon sistein berasal dari serin.

e. Fenilalanin , Tirosin , dan Triptofan

Keluarga aromatic asam amino meliputi fenilalanin, triptofan dan tirosin.
Kunci penjelasan dari jalur sintesis asam amino aromatik adalah dari beberapa
pengamatan bakteri dengan mutasi gen tunggal yang membutuhkan sebanyak lima
senyawa untuk pertumbuhan : fenilalanin , tirosin , triptofan , p - hydroxybenzoate
, dan p - aminobenzoate . Senyawa ini semuanya mengandung cincin aromatik .
ketidakmampuan mutan tumbuh tanpa senyawa ini akan dibatalkan pada saat
shikimate tersedia. Hal ini menunjukkan bahwa metabolit ini merupakan perantara
dalam biosintesis semua senyawa aromatik. Chorismate , turunan dari shikimate ,
adalah cabang dalam sintesis asam amino aromatik . Jalur untuk shikimate dan
chorismate dimulai dengan kondensasi fosfoenolpiruvat dan erythrose 4 - fosfat
untuk membentuk tujuh turunan gula karbon dan Pi. Jalur dari shikimate ke
chorismate melibatkan fosforilasi shikimate , penambahan gugus asetil dari
fosfoenolpiruvat , dan defosforilasi. Hewan tidak memiliki enzim dari jalur

15
chorismate . Mereka tidak dapat mensintesis chorismate dan , akibatnya , tidak
dapat mensintesis salah satu asam amino aromatik.

Dalam sintesis fenilalanin pada E. coli, chorismate bifunctional dehydratase

mutase-prephenate mengkatalisis penataan chorismate untuk menghasilkan
prephenate, suatu senyawa yang sangat reaktif. Selanjutnya, enzim mengkatalisis
penghapusan ion hidroksida dan CO2 dari prephenate untuk membentuk
sepenuhnya aromatic phenylpyruvate produk, yang kemudian ditransaminasi untuk
fenilalanin. Sebuah chorismate bifunctional mutase-prephenate dehidrogenase
yang mirip mempercepat pembentukan prephenate dan kemudian 4-
hydroxyphenylpyruvate di cabang tirosin. Dan mengalami transaminasi perantara
untuk membentuk tirosin. Beberapa bakteri dan beberapa tanaman mengikuti jalur
yang sama dari chorismate ke fenilalanin dan tirosin sebagai E. coli meskipun
mutase chorismate dan dehydratase prephenate atau kegiatan dehidrogenase
prephenate berada di rantai polipeptida terpisah.

Beberapa bakteri lain menggunakan jalur alternatif di mana prephenate

pertama ditransaminasi dan kemudian dekarboksilasi. Biosintesis triptofan dari
chorismate membutuhkan lima enzim. Langkah pertama, nitrogen amida glutamin

16
ditransfer ke chorismate; eliminasi dari gugus hidroksil dan piruvat bagian yang
berdekatan dari chorismate menghasilkan aromatik senyawa anthranilate.

Anthranilate menerima phosphoribosyl dari PRPP. Penataan ulang dari

ribosa, dekarboksilasi, dan cincin tertutup yang menghasilkan indole gliserol
fosfat.

Dua reaksi akhir dari biosintesis triptofan dikatalisis oleh tryptophan

synthase. Dalam beberapa organisme , dua domain katalitik independen sintase
tryptophan terdapat pada rantai polipeptida tunggal . Pada organisme lain , enzim

17
terdiri dari dua jenis subunit dalam tetramer α2β2 . Subunit alfa atau domain
mengkatalisis pembelahan indole gliserol fosfat menjadi gliseraldehida 3 - fosfat
dan indole . Subunit beta atau domain mengkatalis kondensasi indole dan serin
dalam reaksi yang memerlukan PLP sebagai kofaktor . Indole yang dihasilkan
dalam reaksi, dikatalis oleh alfa subunit tetramers α2β2 kemudian disalurkan atau
ditransfer langsung ke situs aktif dari subunit β . Ketika struktur tiga dimensi dari
sintase triptofan dari Salmonella typhimurium ( organisme sintase triptofan yang
memiliki struktur oligomer α2β2 ) ditentukan dengan kristalografi sinar-X ,
ditemukan sebuah terowongan tempat bergabungnya situs aktif α dan β. Diameter
terowongan sesuai dengan dimensi molekul indole , jadi bagian dari indole yang
melalui terowongan akan menjelaskan mengapa indole tidak berdifusi.

f. Histidin
biosintesis histidin pada bakteri diawali dengan kondensasi antara cincin
pirimidin dengan turunan ribosa , phosphoribosyl pirofosfat (PRPP) . Pada reaksi
berikutnya ,enam bagian dari cincin adenin dibelah, dan glutamine akan
memberikan atom nitrogen yang dimasukkan melalui tahap siklisasi ke cincin
produk imidazol , imidazole gliserol fosfat. Sebagian besar atom karbon dan
nitrogen dari ATP yang dibebaskan sebagai aminoimidazole carboxamide
ribonucleotide, dalam biosintesis purin (Bagian 18.1). Metabolit ini kemudian dapat
didaur ulang menjadi ATP. Imidazole gliserol fosfat mengalami dehidrasi,
transaminasi oleh glutamat, penghapusan hidrolitik dari fosfat, dan oksidasi dari
tingkat alkohol primer dengan asam karboksilat dalam dua langkah berurutan,
membentuk histidin.

18
2.5. Kelainan pada metabolisme asam amino
Asam amino merupakan senyawa komponen pembentuk protein. Penyakit
keturunan pada pengolahan asam amino dapat menyebabkan gangguan pada
penguraian asam amino maupun pemindahan asam amino ke dalam sel. Beberapa
kelainan metabolik asam amino.
1. Penyakit Fenilketonuria
Fenilketonuria adalah suatu penyakit metabolisme dari salah satu jenis asam
amino pembentuk protein yaitu, fenilalanin yang menyebabkan gangguan
pertumbuhan dan retardasi mental. Fenilketonuria merupakan penyakit dimana
penderita tidak dapat memetabolisme fenilalanin secara baik karena tubuh tidak
mempunyai enzim yang mengoksidasi fenilalanin menjadi tirosin dan bisa
terjadi kerusakan pada otak anak. Oleh karena itu orang tersebut perlu
mengontrol asupan fenilalanin ke dalam tubuhnya. Penyakit ini tidak pernah

19
 ditemukan di Indonesia, tetapi pada orang kulit putih, itupun hanya terjadi satu
banding 15,000 ribu orang.
2. Penyakit Tirosinosis
Tirosinosis merupakan suatu kondisi langka akibat cacat dalam metabolisme
asam amino dan ditransmisikan sebagai sifat autosom-resesif. Hal ini ditandai
dengan ekskresi jumlah berlebihan asam parahydroxyphenylpyruvic, produk
setengah dari tirosin, dalam urin.
3. Penyakit Tirosinemia
Tyrosinemia atau tirosinose adalah kesalahan metabolisme bawaan , biasanya
dari lahir, yang dihasilkan dari kekurangan dari enzim oksidase asam p-
hidroksifenilfiruvat, yang mengubah asam homogentisat ini, mengakibatkan
akumulasi tirosin dalam tubuh. Penyakit ini secara genetik heterogen, dan
setidaknya ada tiga jenis ditentukan oleh gen terletak pada kromosom 15q (tipe
I), 16 (tipe II) dan 12q (tipe III).
4. Penyakit Alkaptonuria
Alkaptonuria adalah kondisi yang langka di mana urin yang dikeluarkan
seseorang berwarna gelap ketika bersentuhan dengan udara. penyakit ini
bersifat menurun. Penyebabnya kerusakan pada gen HGD. Gen HGD
berfungsi sebagai pengendali untuk membuat enzim yang disebut
homogentisate oksedase. Enzim ini membantu memecah asam amini fenilalanin
dan tirosin, yang merupakan pembentuk protein yang.penting. Penderita
alkaptonuria biasanya juga mengalami radang sendi, terutama di tulang
belakang.
5. Penyakit Histidinemia
Histidinemia merupakan kondisi yang diwariskan ditandai dengan darah tinggi
tingkat asam amino histidin, sebuah blok bangunan protein paling. Histidinemia
disebabkan oleh kekurangan (defisiensi) dari enzim yang memecah histidin.
Histidinemia biasanya tidak menyebabkan masalah kesehatan, dan kebanyakan
orang dengan kadar tinggi histidin tidak menyadari bahwa mereka memiliki
kondisi ini. Kombinasi histidinemia dan komplikasi medis selama atau segera
setelah lahir (seperti kurangnya sementara oksigen) mungkin meningkatkan

20
 kesempatan seseorang mengembangkan cacat intelektual, masalah perilaku,
atau gangguan belajar.
6. Penyakit Imidazolaminoaciduria
Adanya asam amino dalam urin. Jumalah Asam amino dalam urin mungkin
menigkat akibat dari gangguan metabolisme, penyakit hati kronis atau
gangguan ginjal.
7. Penyakit Prolinemia
Prolinemia atau Hyperprolinemia, adalah suatu kondisi yang terjadi
ketika asam amino prolin tidak dipecah dengan baik oleh enzim oksidase
prolin atau pyrroline-5-karboksilat dehydrogense, menyebabkan membangun
dari prolin dalam tubuh.
8. Penyakit Maple Syrup urine disease
Maple syrup urine disease (MSUD) atau Maple sirup penyakit kencing adalah
kelainan bawaan di mana tubuh tidak mampu untuk memproses blok bangunan
protein tertentu (asam amino) dengan benar. Kondisi ini mendapatkan namanya
dari bau manis khas dari air seni bayi yang terkena dampak. Dimulai pada awal
masa bayi, kondisi ini ditandai dengan pemberian makan yang buruk, muntah,
kekurangan energi (kelesuan), dan keterlambatan perkembangan. Jika tidak
diobati, sirup maple penyakit kencing dapat menyebabkan kejang, koma, dan
kematian.

21
 BAB III
PENUTUP
3.1. Kesimpulan
Berdasarkan pe,bahasan dapat disimpulkan bahwa penguraian protein
dalam sistem pencernaanmanusia melibatkan seluruh organ pencernaan dan kerja
dari enzim-enzim protease melalui serangkaian proses. Rangkaian dari proses
pencernaan protein dalam tubuh manusia tersebut dimulai dari rongga mulut.
Katabolisme asam amino menghasilkan gugus amina dan rangka karbon.
Gugus amina akan diubah menjadi urea untuk dikeluarkan dalam bentuk urin,
sedangkan rangka karbon akan digunakan sebagai sumber energi. Gugus
amina dapat dibebaskan dari asam amino melalui reaksi transaminasi, deaminasi,
dan dekarboksilasi. Terdapat sekitar 12 asam amino yang mengalami reaksi
transaminasi dalam proses pemecahannya, beberapa asam amino lain mengalami
deaminasi dan dekarboksilasi.
Asam amino merupakan senyawa komponen pembentuk protein. Penyakit
keturunan pada pengolahan asam amino dapat menyebabkan gangguan pada
penguraian asam amino maupun pemindahan asam amino ke dalam sel.

3.2. Saran
Setelah mempelajari biokimia tentang asam amino, fungsi, jenis, metabolisme
serta gangguan yang terjadi pada metabolisme asam amino, penulis mengharapkan
pembaca dapat menerapkan di dalam kehidupan sehari-hari untuk menjaga
kesehatan.

22
 DAFTAR PUSTAKA
Amarta, Y. (2015). Protein dan Asam amino. [Online]. Tersedia:
https://sites.google.com/site/metabolismemakanan/amino-acid-metabolism.
(diakses: 23 April 2018)

Aulia. (2017). Metabolisme asam amino. [Online]. Tersedia:

https://dosenbiologi.com/manusia/metabolisme-asam-amino aulia 2017.
(diakses: 23 April 2018)

Hanafi. (2010). Protein dan Asam amino. [Online]. Tersedia:

https://mhanafi123.files.wordpress.com/2010/01/5-met-protein-dan-as-
amino.pdf. (diakses: 23 April 2018)

Yuerno. (2015). Proses pencernaan protein. [Online]. Tersedia:

http://www.ebiologi.net/2015/10/proses-pencernaan-protein-dalam-tubuh-
manusia.html. (diakses: 23 April 2018)

23