BAB I

PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Biokimia merupakan ilmu yang mempelajari struktur dan fungsi komponen
selular, seperti protein, karbohidrat, asam lemak, minyak, dan biomolekul lainnya.
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino
dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di
dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan
usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati.
Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan
di ubah menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam siklus asam sitrat.
Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi Anabolisme dan Katabolisme. Proses
Metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang
terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus,
hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati
berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom
karbon dari posisi gugus COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino
tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan
menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.
Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang
paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam
struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Semua protein terdapat dalam semua makhluk hidup, tanpa memandang
fungsinya dan aktivitas biologisnya, dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu

20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologis.
Lalu apakah yang memberikan suatu protein untuk aktivitas enzimnya, protein lain
untuk aktivitas hormon, dan yang lain lagi untuk aktivitas antibodi? Bagaimana
kimiawi protein-protein ini berbeda?. Secara cukup sederhana, protein berbeda satu
sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri.
Asam amino merupakan abjad struktur protein karena molekul-molekul ini dapat
disusun dalam sejumlah deret yang hampir tidak terbatas, untuk membuat berbagai
protein dalam jumlah yang hampir tidak terbatas pula.
1.2 Rumusan Masalah
Berdasarkan latar belakang di atas, dapat dirumuskan permasalahan sebagai
berikut:
1.
2.
3.
4.
5.
6.

Apa yang Dimaksud dengan Asam Amino dan Peptida?

Apakah Asam Amino Mempunyai Ciri Struktur yang Umum?
Apa Saja Sifat- Sifat Asam Amino?
Apakah Hampir Semua Asam Amino Mempunyai Atom Karbon Asimetrik?
Apakah Stereoisomer Dinamakan Berdasarkan Konfigurasi Absolutnya?
Apakah Asam Amino dari Protein yang Bersifat Optik Aktif Adalah Streoisomer

7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.

L?
Apakah Asam Amino Dapat Digolongkan Berdasarkan Gugus R?
Berapa Asam Amino yang Mempunyai Gugus R Nonpolar?
Berapa Asam Amino yang Mempunyai Gugus R Polar Tidak Bermuatan?
Apakah Asam Amino Mempunyai gugus R yang Bermuatan Negatif (Asam)?
Berapa Asam Amino yang Mempunyai Gugus R Bermuatan Positif (Basa)?
Beberapa Protein Mengandung Asam Amino Khusus?
Apakah Asam Amino Terionisasi di dalam Larutan Air?
Apakah Asam Amino Dapat Berperan Sebagai Asam dan Sebagai Basa?
Apakah Asam Amino Mempunyai Kurva Titrasi yang Khas?
Apakah Kurva Titrasi Memberikan Gabaran Akan Muatan ListrikAsam Amino?
Apakah Asam Amino Berbeda dalam Sifat-sifat Asam-Basanya?
Bagaimana Teknik Pemisahan Asam Amino?
Apa Saja Sifat Khas Protein?
Apa yang dimaksud dengan Ikatan Peptida?
Bagaimana Pemisahan Ikatan Peptida?

1.3 Tujuan
Adapun tujuan dalam pembuatan makalah ini adalah sebagai berikut:
1.

Untuk Mengetahui Asam Amino dan Peptida.

2

2.
3.
4.

Untuk Mengetahui Asam Amino Mempunyai Ciri Struktur yang Umum.

Untuk Mengetahui Sifat- Sifat Asam Amino.
Untuk Mengetahui Hampir Semua Asam Amino Mempunyai Atom Karbon

5.

Asimetrik.
Untuk Mengetahui Stereoisomer Dinamakan Berdasarkan Konfigurasi

6.

Absolutnya.
Untuk Mengetahui Asam Amino dari Protein yang Bersifat Optik Aktif Adalah

7.
8.
9.

Streoisomer L?
Untuk Mengetahui Asam Amino Dapat Digolongkan Berdasarkan Gugus R.
Untuk Mengetahui Asam Amino yang Mempunyai Gugus R Nonpolar.
Untuk Mengetahui Asam Amino yang Mempunyai Gugus R Polar Tidak

Bermuatan.
10. Untuk Mengetahui Asam Amino Mempunyai gugus R yang Bermuatan Negatif
(Asam).
11. Untuk Mengetahui Asam Amino yang Mempunyai Gugus R Bermuatan Positif
(Basa).
12. Untuk Mengetahui Protein Mengandung Asam Amino Khusus.
13. Untuk Mengetahui Asam Amino Terionisasi di dalam Larutan Air.
14. Untuk Mengetahui Asam Amino Dapat Berperan Sebagai Asam dan Sebagai
Basa.
15. Untuk Mengetahui Asam Amino Mempunyai Kurva Titrasi yang Khas.
16. Untuk Mengetahui Kurva Titrasi Memberikan Gabaran Akan Muatan
17.
18.
19.
20.
21.

ListrikAsam Amino.
Untuk Mengetahui Asam Amino Berbeda dalam Sifat-sifat Asam-Basanya.
Untuk Mengetahui Teknik Pemisahan Asam Amino.
Untuk Mengetahui Sifat Khas Protein.
Untuk Mengetahui Ikatan Peptida.
Untuk Mengetahui Pemisahan Ikatan Peptida.

BAB II
PEMBAHASAN
2.1

Asam Amino dan Peptida

Protein adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel makhluk

hidup dan merupakan 0 persen atau lebih berat kering sel. Protein ditemukan di
dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi ratussan jenis
yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein juga mempunyai berbagai
peranan

biologis,

karena

protein

merupakan

instrumen

molekuler

yang

mengekspresikan informasi genetik.

Struktur ribuan protein yang berbeda-beda adalah gugus pada molekul unit
pembangun protein yang relatif sederhana. Semua protein dibangun dari rangkaian
dasar yang sama yaitu dari 20 asam amino yang berikatan kovalen dalam urutan yang

khas.Karena masing-masing asam amino mempunyai rantai samping yang khusus,

yang memberikan sifat kimia masing-masing individu. Kelompok 20 molekul unit
pembangun ini dapat dianggap sebagai abjad struktur protein. Jadi diketahui bahwa
penyusun dari protein adalah asam amino atau polipeptida yang merupakan struktur
gugus pembangun protein yang relatif sederhana.
Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino.
Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, namun jika
lebih dari 50 molekul disebut dengan protein. Asam amino saling berikatan dengan
ikatan peptida. Ikatan peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino
berikatan dengan gugus karboksil dari asam amino lain. Peptida terdapat pada setiap
makhluk hidup dan berperan pada beberapa aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa
enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor.
2.2

Asam Amino Mempunyai Ciri Struktur yang Umum.

Asam amino adalah merupakan senyawa organik yang memiliki gugus

fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia

seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C)
yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam
dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat
amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan
asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam
amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu
fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Gambar 2.1 Gugus umum asam amino

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping

tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino
bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung
menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam
kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:
a) Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G)

Alanina (Ala, A)

Valina (Val, V)

Leusina (Leu, L)

Isoleusina (Ile, I)

b) Asam amino hidroksi-alifatik

Serina (Ser, S)

Treonina (Thr, T)

c) Asam amino dikarboksilat (asam)

Asam aspartat (Asp, D)
Asam glutamat (Glu, E)
d) Amida
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
e) Asam amino basa

Lisina (Lys, K)

Arginina (Arg, R)

Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

f) Asam amino dengan sulfur

Sisteina (Cys, C)

Metionina (Met, M)

g) Prolin

Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

h) Asam amino aromatik

6

2.3

Fenilalanina (Phe, F)

Tirosina (Tyr, Y)

Triptofan (Trp, W)

Sifat- Sifat Asam Amino

1. Amfoter

Gugus fungsional pada asama amino, yaitu karboksil dan amina, keduanya
memengaruhi sifat keasaman asam amino.
Dengan demikian, asam amino dapat bereaksi dengan asam maupun basa sehingga
10dikatakan bersifat amfoter atau amfiprotik. Sifat amfoter ini tampak pada asam
amino yang hanya mengikat satu gugus -COOH dan satu gugus -NH2. Adapun asam
amino yang mengikat lebih dari satu gugus -COOH dan hanya satu gugus -NH2,
akan lebih bersifat asam.
2. Ion Zwitter
Pada asam amino, ada gugus yang dapat melepaskan ion H+ dan ada gugus yang
dapat menerima ion H+. Akibatnya, terbentuk molekul yang memiliki dua jenis
muatan, yaitu muatan positif dan muatan negatif. Molekul seperti ini, dikenal sebagai
ion zwitter atau kadang-kadang disebut juga sebagai ion dipolar.

Gambar Dua bentuk asam amino, (1) tidak terionisasi; (2) ion zwitter.
3. Optis Aktif
Semua asam amino kecuali glisin, memiliki atom C asimetris atau atom C kiral, yaitu
atom C yang mengikat empat gugus yang berbeda (gugus -H, -COOH, -NH2, dan
-R). Oleh karena itu, semua asam amino (kecuali glisin) bersifat optis aktif. Artinya,
senyawa tersebut dapat memutar bidang polarisasi cahaya.
7

2.4

Hampir Semua Asam Amino Mempunyai Atom Karbon Asimetrik

Semua asam amino, kecuali glisin mempunyai atam karbon asimetrik, karbon

yang mengikat empat gugus subsitituen yang berbeda yakni gugus karboksil, gugus
amino, gugus R,

dan

atom

hidrogen. Atom

asimetrik karena

merupakan

pusat

khiral.

Pusat

terdapat

dalam

dua

isomer

yang

berbeda, yang

bersifat

identik

dalam semua

karbon
khiral
bentuk

sifat-sifat kimia dan fisiknya, kecuali satu yakni arah perputaran sinar terpolarisasi di
dalam polarimeter. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa
protein dengan kondisi cukup ringan, bersifat optik aktif: yakni senyawa-senyawa ini
dapat memutar sinar bidang polarisasi menuju ke suatu arah atau kebalikannya.
Konfugurasi absolut struktur asam amino yang optik aktif diturunkan dari
struktur stereo isomer molekul monosakarida yang paling kecil yang mempunyai
atom karbon, yaitu gliseraldehida yang mempunyai satu atom karbon asimetris.
Berdasarkan konvensi kedua bentuk stereo isomer tersebut dinyatakan dengan L dan
D (tidak ada hubungannya dengan destrorotatory dan levorotatoryJadi dapat
diketahui bahwa glisina atau glisin merupakan satu-satunya asam amino yang tidak
memiliki isomer optik karena gugus residu yang terikat pada atom karbon alpha
adalah atom hidrogen sehingga terjadi simetri. Jadi, tidak ada L-glisin atau D-glisin.

Gambar 2.2 isomer optik alanin

Larutan salah satu stereoisomer dari asam amino tertentu akan memutar
cahaya bidang polarisasi ke kiri (berlawanan dengan arah jarum jam disebut isomer
levorotatory, stereoisomer yang lain akan memutar sinar bidang polarisasi ke
kanan (menurut arah jarum jam) dan disebut dextrorotatory.
Aktivitas optik suatu stereoisomer dinyatakan secara kuantitatif oleh rotasi
spesifik, yang ditentukan dari pengukuran derajat rotasi larutan murni stereoisomer
tersebut pada konsentrasi tertentu di dalam tabung dengan panjang tertentu.
[]

Dalam sebuah polarimeter dm melambangkan desimeter (0,1 m). Suhu dan

panjang gelombang sinar yang dipergunakan (biasanya garis D dari sodium, 589 nm).
2.5

Stereoisomer Dinamakan Berdasarkan Konfigurasi Absolutnya

Semua asam amino yang didapat dari hasil hidrolisis protein, kecuali glisin

mempunyai sifat aktif optik yaitu dapat memutar bidang polarisasi cahaya bila
diperiksa dengan polarimeter. Sifat aktif optik disebabkan oleh atom karbon yang
asimetris yaitu atom yang terikat pada empat gugus yang berlainan. Jumlah stereo
isomer yang mungkin terjadi sama dengan 2n. n adalah jumlah atom karbon
asimetris. Semua asam amino yang umum terdapat dalam protein kecuali glisin
mempunyai satu atom karbon asimetris, sedangkan treonina dan isoleusin masingmasing mempunyai dua atom karbon asimetris. Karenanya mempunyai 2n = 22 = 4
stereoisomers, akan tetapi hanya satu dari keempat kemungkinan isomer asam-asam
amino ini yang terdapat pada molekul protein.

2.6

Asam Amino dari Protein yang Bersifat Optik Aktif Adalah Streoisomer L
Hampir semua senyawa biologi yang mengandung suatu pusat khiral

ditemukan di alam, hanya sebagai satu bentuk stereoisomer, D dan L kecuali glisin
yang tidak mempunyai atom karbon asimetrik. Asam amino yang ada di dalam
molekul protein adalah stereoisomer L.
Bahwa asam amino dari protein adalah stereoisomer L merupakan hal yang
istimewa, karena reaksi-reaksi kimia biasa, dan bersifat non-biologi yang digunakan
untuk sintesa suatu senyawa yang mempunyai atom karbon asimetrik selalu
menghasilkan produk-produk yang bersifat optik-inaktif. Hal ini disebabkan karena
kimia biasa membentuk stereoisomer D dan L pada kecepatan yang sama. Akibatnya
produk yang dihasilkan merupakan campuran rasemik atau rasemat, yaitu campuran
isomer D dan L pada jumlah molar yang sama, yang tida memutar cahaya bidang
polarisasi kedua arah.
Sel hidup mempunyai kemampuan unik untuk membuat asam amino L
dengan menggunakan enzim stereospesifik. Sifat stereospesifik enzim ini
dimungkinkan oleh sifat metrik sisi aktifnya.
2.7

Asam Amino Dapat Digolongkan Berdasarkan Gugus R

Asam amino dapat digoongkan menjadi beberapa golongan berdasarkan sifat-

sifat kandungan gugus R, terutama polarisasinya. Kecenderungan molekul untuk

berinteraksi dengan air pada pH biologi (dekat pH 7,0) membuat gugus R pada asam
amino bervariasi polaritasnya, mulai dari gugus R yang sama sekali tidak polar atau
hidrofobik (tidak menyukai air) sampai bersifat amat polar atau hidrofilik (menyukai
air).
Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan
berdasarkan relatif gugus R-nya.
1.

Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)

10

Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak
mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain.
Golongan ini terdiri dari lima asam amino yang mengandung gugus alifatik
(Alanin, leusin, isoleusin, valin,dan prolin) dua dengan R aromatic
(fenilalanin dan triptopan) dan satu mengandung atom sulfur (metionin).
2. Asam amino dengan gugus R polar, mengutub tak bermuatan
Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak
mengutub karena gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen
dengan molekul air. Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya
disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang
termasuk golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga
adalah asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh gugus
amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam)
Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan
terdiri dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai
dua gugus karboksil (COOH).
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari
lisin, histidin dan arginin
- lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R alifatik
- Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50
% molekul histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10
%bermuatan positif.
- Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya
2.8

Delapan Asam Amino Mempunyai Gugus R Nonpolar

Gugus R di dalam golongan asam amino ini merupakan hidrokarbon, dan

bersifat hidrofobik. Golongan ini meliputi lima asam amino dengan gugus R alifatik
yaitu (alanin, valin, leusin, dan prolin), dua asam amino dengan lingkaran aromatik
(fenilalanin dan triptofan), dan satu yang mengandung sulfur (metionin). Dari
11

golongan delapan asam amino yang mempunyai gugus R, prolin menarik perhatian
karena gugus amonianya tidak bersifat bebas, tetapi dapat disubstitusi oleh
sebagian gugus R-nya menghasilkan struktur melingkar.
2.9

Tujuh Asam Amino Mempunyai Gugus R Polar Tidak Bermuatan

Gugus R dari asam amino polar lebih larut dalam air, atau lebih hidrofilik

dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena golongan ini mengandung gugus
fungsionil yang membentuk ikatan hidrogen dengan air. Golongan ini meliputi glisin,
serin, treonin, sistein, tirosin, asparagin, dan glutamin. Polaritas serin, treonin, dan
tirosin disebabkan oleh gugus hidroksil. Sedangkan pada asparagin dan glutamin oleh
gugus amida, dan pada sistein oleh gugus sulfhidril atau gugus tiol. Gugus R pada
glisin, suatu atom hidrogen, terlalu kecil untuk mempengaruhi derajat polaritas gugus
-amino dan -karboksil yang tinggi.
Asparagin dan glutamin adalah amida dari dua asam amino lain yang juga
ditemukan sebagai unit pembangun protein asam aspartat dan asam glutamat,
berturut-turut yang dihasilkan oleh hidrolisa asam atau basa dari asparagin dan
glutamin. Sistein dan tirosin mempunyai gugus R yang cenderung melepaskan ion
H+, tetapi gugus tiol dari sistein dan gugus hidroksil fenol dari tirosin hanya sedikit
terionisasi pada pH 7,0.

2.10 Dua Asam Amino Mempunyai gugus R yang Bermuatan Negatif (Asam)
Dua asam amino yang mengandung gugus R yang bermuatan total negatif
pada pada pH 7.0 adalah asam aspartat dan asam glutamat, masing-masing
mempunyai tambahan gugus karboksil.
a. Asam Aspartat (Asp)
Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein.
Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi
aspartat pada satu gugus hidroksilnya.Asam aspartat bersifat asam, dan dapat
digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot.
12

Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga
merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalamglukoneogenesis. Asam Aspartat
ini dapat ditemukan pada alpukat, molase dan serpih oat.
b. Asam Glutamat (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama
dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang
menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong
esensial. Saat pertama kali diketemukan pada tahun 1970, asam glutamat dan
beberapa asam

amino lainnya

dianggap

sebagai

neurotoksin,

ketika senyawa diberikan sebagai asupan melalui mulut kepada model hewan yang
belum dewasa. Asam Glutamat ini dapat ditemukan pada daging, telur, kombu,
produk susu, ikan dan unggas.
2.11 Tiga Asam Amino Mempunyai Gugus R Bermuatan Positif (Basa)
Asam amino yang mempunyai gugus R dengan muatan total positif pada pH
7,0 adalah lisin, arginin, dan histidin.
a. Lisin
Lisin

merupakan asam

amino penyusun protein yang

dalam

pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisin mengandung gugus amino
(kedua) pada posisi e dirantai alifatiknya. Lisin tergolong asam amino esensial bagi
manusia, yakni asam amino yang dibutuhkan untuk kesehatan, tetapi tidak dapat
diproduksi sendiri oleh tubuh manusia. Kebutuhan rata-rata per hari adalah 1 - 1,5 g.
Lisin menjadi kerangka bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat
menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit
herpes. Lisin dapat ditemukan pada kedelai, ikan lele, daging sapi, kacang, ayam,
susu, kacang polong split, buncis, kacang merah dan telur.
b. Arginin
Asam amino arginina memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat
eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Arginin mengandung gugus
guanidino.

Asam

amino

ini

tergolong
13

setengah

esensial

bagi

manusia

dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.
Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama
arginina adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan
olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji
kacang tanah. Arginin dapat ditemukan pada daging, produk susu, makanan laut,
unggas, granola, kacang-kacangan, oatmeal dan biji-bijian.
c. Histidine
Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein.
Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Rantai
samping imidazol dan nilai pKa yang relatif netral (yaitu 6,0) berarti bahwa
perubahan sedikit saja pada pH sel akan mengubah muatannya. Sifat ini menjadikan
histidina

sering

menjadi

bagian

dari

gugus

katalitik pada enzim maupun ligan koordinasi pada metaloprotein. Histidina menjadi
prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin,
suatu asam amino. Terdapat dua enantiomer histidina yaitu D-histidin dan L-histidin,
namun yang lebih dominan adalah L-histidin (atau S-histidin). Histidina dapat
ditemukan pada beras merah, kacang- kacangan, bayam, lobak, ubi, pisang hijau,
kacang Perancis, biji bunga matahari, pisang, anggur, daging sapi, dan keju.

2.12 Beberapa Protein Mengandung Asam Amino Khusus

Disamping ke-20 asam amino baku yang umum pada semua protein, terdapat
terdapat asam amino khusus lain yang telah ditemukan sebagai komponen hanya dari
beberapa jenis protein. Masing-masing asam amino khusus ini diturunkan dari satu di
antara ke-20 asam amino yang telah kita kenal. Di antara asam amino khusus ini
terdapat 4- hidroksiprolin, 5-hidroksilisin, N- metillisin, Asam -karboksiglutamat,
dan Desmosin.
a. 4- hidroksiprolin
4-hidroksiprolin merupakan asam amino khusus yang diturunakan dari satu
di antara ke-20 jenis asam amino yang kita kenal dan suatu turunan prolin yang
14

ditemukan di dalam protein kolagen pada jaringan pengikat. Kolagen adalah protein
utama jaringan ikat dan mempunyai struktur heliks-rangkap tiga. Pada stukturnya
terdapat asam amino yang kurang terkenal (jarang ditemukan) yaitu 4-hidroksi
prolin. Studi menggunakan pelacak radioaktif menunjukkan bahwa prolin pada sisi
amino residu-residu glisin menjadi terhidroksilasi pada rantai kolagen. Atom oksigen
dari O2 terikat pada dengan C-4 prolin, atom oksigen sisanya diambil oleh alfaketoglutarat yang dikonversi menjadi suksinat.
b. 5-hidroksilisin
Merupakan asam amino khusus yang diturunakan dari satu di antara ke-20
jenis asam amino yang kita kenal dan suatu turunan prolin yang ditemukan di dalam
protein kolagen pada jaringan pengikat.
c. N- metillisin
N- metillisin ditemukan pada miosin, suatau protein otot yang berfungsi di
dalam kontruksi. osin adalah keluarga protein motor berbasis ATP miosin merupakan
Salah satu bagian dari miofibril yang berpera sebagai proses kontraksi pada otot,
bagian-bagian dari miosin yaitu Kepala miosin dan ekor miosin. Pada saat terjadi
kontraksi pada otot maka kepala miosin akan menempel pada Aktin kemudian kepala
miosin akan bergerak seperti mendayung kedepan.
d. Asam -karboksiglutamat
Di temukan di dalam protein pengumpal darah protombin. Terdapat dalam
beberapa protein koagulasi darah. Protrombin dan beberapa protein lain pada sistem
pembekuan darah masing-masing mengandung 4-6 residu -karboksi-glutamat
mengikat ion kalsium sehingga protein-protein pembekuan darah dapat berikatan
dengan membran. Defisiensi vitamin K dapat menyebabkan sukarnya darah
membeku selain itu pada bayi yang baru lahir ini akan mengakibatkan penyakit
hemoragik.
e. Desmosin
15

Desmosin merupakan elastin yang mempunyai ikatan silang 4 gugus lisin.

Ikatan silang tersebut menyebabkan kemampuan serabut-serabut elastin dapat
kembali ke bentuk dan ukuran semula sesudah direnggang. Desmosin termasuk jenis
utama dari cross-link yang ditemukan di elastin. Mereka terbentuk dari kondensasi
residu allysine dengan lisin. Elastin sering terjadi dengan kolagen pada jaringan ikat.
Ini adalah protein seperti karet sehingga dapat meregang hingga beberapa kali
panjang mereka dan kembali ke bentuk aslinya dan panjang ketika ketegangan
dilepaskan. Karena sifat ini, sebagian besar ditemukan dalam jaringan yang terkait
dengan paru-paru, pembuluh darah dan ligamen, yang mengalami ekspansi besar.
Selain itu, mereka juga ditemukan di tempat-tempat seperti kulit, tulang rawan
telinga dan beberapa jaringan lain dalam jumlah kecil.
2.13 Asam Amino Terionisasi di dalam Larutan Air
Asam amino dapat bereaksi dengan basa kuat karena bersifat asam lemah dan
bereaksi dengan asam kuat karena mengandung gugus -NH2 yang bersifat basa
lemah. Gugus yang memberikan sifat asam adalah gugus COOH. Hal ini karena
asam amino bersifat amfoter.
Asam -amino secara umum dimisalkan sebagai R-CH(NH2)-COOH. Pada
saat larutannya direaksikan dengan basa kuat, NaOH maka OH - menyerang gugus
-COOH terbentuklah -COO-.
R-CH(NH2)-COOH + OH- R-CH(NH2)-COO- + H2O
Ketika asam amino itu direaksikan dengan asam kuat, H 2SO4(aq), ion-ion H+
tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+.
R-CH(NH2)-COOH + H+ R-CH(NH3+)-COOH
Perhatikan persamaan reaksi ini. Ketika larutan NaOH ditambahkan ke dalam
larutan asam amino, ion-ion OH- dari NaOH menumbuk gugus -COOH dan menarik
ion H+ membentuk H2O. Gugus asam berubah menjadi -COO-. Berarti saat asam
amino ditambah basa kuat, bersifat asam lemah. Kebalikannya, saat asam amino
direaksikan dengan asam kuat HCl(aq), ion-ion H+ tertarik ke gugus -NH2
membentuk -NH3+. Berarti ketika asam amino ditambah dengan asam kuat, bersifat

16

basa lemah. Kesimpulannya, asam amino bersifat amfoter, dapat bereaksi dengan
asam kuat dan basa kuat.
Suatu ion dipolar mempunyai sebuah muatan positif dan sebuah muatan
negatif; sehingga muatan listriknya netral. Walaupun netral, tetapi ion dipolar masih
merupakan senyawa ion. Terlihat dari sifat-sifat fisiknya. Misalnya: titik didihnya
tinggi, dapat larut dalam air, tetapi hampir tidak larut dalam pelarut organik. Sifatsifat ini tidak ada bila ion dipolar tidak mempunyai muatan ion.
Ion dipolar bersifat amfoter, dapat bereaksi dengan asam atau basa. Sifat
penting ini disebabkan karena adanya muatan positif dan negatif. Bila asam

-amino

yang dipolarkan bereaksi dengan asam, gugus karboksil akan mendapat sebuah
proton dan ion dipolar ini akan berubah menjadi suatu proton. Bila direaksikan
dengan basa, asam amino akan kehilangan sebuah proton sehingga terbentuk sebuah
amino.
2.14 Asam Amino Dapat Berperan Sebagai Asam dan Sebagai Basa
Jika suatu asam amino, misalnya alanin, dilarutkan di dalam air, molekul ini
menjadi ion dipolar, yang dapat berperan sebagai suatu asam atau sebagai suatu basa.
Senyawa yang mempunyai kedua sifat ini dinamakan ampoter, seperti alanin,
sebenarnya merupakan asam diprotik dalam keadaan semua molekul mengikat
proton, yaitu jika gugus karboksil dan gugus amino telah mengikat proton. Dalam
bentuk ini, asam amino mempunyai dua gugus yang adapat mengion menghasilkan
proton. Seperti ditunjukkan di dalam persamaan berikut ini :

2.15 Asam Amino Mempunyai Kurva Titrasi yang Khas

17

Ketika asam amino dititrasi, kurva titrasi menunjukkan, reaksi dari setiap
gugus fungsional dengan ion hidrogen. Dalam alanin, gugus karboksil dan amino
adalah dua kelompok titratable. Pada pH yang sangat rendah, alanin memiliki gugus
karboksil terprotonasi (dan sehingga bermuatan) dan gugus amino bermuatan positif
yang juga diprotonasi. Dengan kondisi tersebut, alanin keseluruhan memiliki muatan
positif 1. Sebagai dasar yang ditambahkan, gugus karboksil kehilangan proton
menjadi gugus karboksilat bermuatan negati, dan pH larutan meningkat. Alanin
sekarang tidak memiliki muatan. pH meningkat lebih jauh dengan penambahan dasar
yang lebih, gugus amino terprotonasi (asam lemah) kehilangan proton, dan molekul
alanin sekarang memiliki muatan negatif 1.

2.16 Kurva Titrasi Memberikan Gambaran Akan Muatan Listrik Asam Amino
Terdapat hubungan antara total muatan listrik dengan pH larutan. misalnya
pada alanin, pada pH 6,02, yaitu titik balik diantara kedua tahap titrasi, alanin
terdapat sebagai bentuk dipolar atau zwiterion, yang bersifat mengion dengan
sempurna, tetapi tidak mempunyai muatan total. Molekul alanin pada pH ini bersifat
netral dan tidak mengion di dalam medan listrik, pH yang sifatnya khas inilah yang
disebut dengan pH isoelektrik, yaitu rata-rata dari nilai pK.
Pada setiap pH diatas titik isoelektrik, alanin mempunyai muatan negatif, dan
karenanya akan bergerak ke arah elektode positif (anoda) jika ditempatkan pada
suatu medan listrik. Pada setiap pH di bawah titik isoelektrik, alanin mempunyai
muatan positif dan akan bergerak menuju elektroda negatif katoda. Semakin jauh pH
larutan alanin dari titik isoelektriknya, semakin besar muatan listrik total populasi
molekul alanin.
18

2.17 Asam Amino Berbeda dalam Sifat-sifat Asam-Basanya

Dalam histidin, rantai samping imidazol juga berkontribusi untuk menjadi
kelompok titratable. Pada nilai pH sangat rendah, molekul histidin memiliki muatan
positif keseluruhan yakni 2 karena dari imidazol dan kelompok amino memiliki
muatan positif. Jika basa ditambahkan dan peningkatan pH, gugus karboksil
kehilangan proton menjadi karboksilat seperti sebelumnya, dan histidin sekarang
memiliki muatan positif 1. Jika basa masih ditambahkan hingga berlebih, muatan
gugus imidazol kehilangan proton nya, dan ini adalah titik di mana histidin tidak
memiliki muatan total. Pada nilai pH lebih tinggi, gugus amino kehilangan proton,
sebagaimana halnya dengan alanin, dan molekul histidin sekarang memiliki muatan
negatif 1. Kurva titrasi dari histidin menyerupai asam triprotik.

Gambar. Kurva titrasi histidin. pH isoelektrik (pi) adalah nilai di mana muatan positif
dan negatif adalah sama. Molekul tidak memiliki muatan total.
Kelompok titratable dari masing-masing asam amino memiliki nilai pKa
karakteristik. nilai PKa gugus -karboksil cukup rendah, sekitar 2. Nilai pKa dari
gugus amino jauh lebih tinggi, dengan nilai antara 9 sampai 10,5. Nilai-nilai pKa
kelompok rantai sisi termasuk rantai sisi gugus karboksil dan amino, tergantung pada
sifat gugus kimia. Tabel. 6.2 berisi daftar nilai-nilai pKa kelompok titratable dari
asam amino. Klasifikasi dari asam amino sebagai asam atau basa tergantung pada
pKa dari rantai sisi serta sifat kimia dari kelompok. Histidin, lisin, dan arginin
dianggap asam amino basa karena masing-masing rantai samping mereka memiliki
sebuah nitrogen yang berisi kelompok yang dapat dalam bentuk terprotonasi atau
deprotonasi.
19

Tabel 3.2. pKa Nilai dari Asam Amino Umum

Asam -COOH
-NH3
RH atau RH+ Asam
-COOH
-NH3
Gly 2.34
60
Asn
2.02
8.80
Ala 2.34
69
Gln
2.17
9.13
Val
2.32
62
Pro
1.99
10.6
Leu 2.36
9.68
Asp
2.09
9.82
Ile
2.36
9.68
Glu
2.19
9.67
Ser
2.21
9.15
His
1.82
9.17
Thr
2.63
10.43
Cys
1.71
10.78
Met 2.28
9.21
Tyr
2.20
9.11
Phe 1.83
9.13
Lys
2.18
8.95
Trp
2.38
9.39
Arg
2.17
9.04
* Untuk asam-asam amino, ionisasi gugus R terjadi sebelum Ionisasi -NH3+.

RH atau RH+

3.86*
4.25*
6.0*
8.33*
10.07
10.53
12.48

Namun, histidin memiliki pKa dalam rentang asam. Asam aspartat dan asam
glutamat dianggap bersifat asam karena masing-masing memiliki sisi rantai asam
karboksilat dengan nilai pKa rendah. Kelompok-kelompok ini masih dapat dititrasi
setelah asam amino dimasukkan ke sebuah peptida atau protein, tetapi pKa dari
kelompok titratable pada rantai samping tidak tentu sama dalam protein seperti dalam
asam amino bebas. Bahkan, itu bisa jadi sangat berbeda. Misalnya, pKa dari 9 telah
dilaporkan untuk rantai samping aspartat di protein thioredoxin.
Fakta bahwa asam amino, peptida dan protein memiliki nilai pKa yang
berbeda menimbulkan kemungkinan bahwa mereka dapat memiliki muatan yang
berbeda pada pH tertentu. Alanin dan histidin, misalnya, keduanya memiliki muatan
total dari -1 pada pH tinggi, di atas 10; satu-satunya kelompok yang bermuatan
adalah anion karboksilat. Pada pH yang lebih rendah, sekitar 5, alanin adalah
zwitterion tanpa muatan total, tetapi histidin memiliki muatan total 1 pada pH ini
karena kelompok imidazol diprotonasi. Keadaan ini berguna dalam elektroforesis
(metode umum untuk molekul yang dipisahkan dengan bidang listrik). Metode ini
sangat berguna dalam menentukan sifat penting protein dan asam nukleat. pH di
mana molekul memiliki tanpa muatan total disebut pH isoelektrik, atau titik
isoelektrik (diberi simbol pI). Pada pH isoelektrik nya, molekul tidak akan
bermigrasi dalam medan listrik. Properti ini dapat dimanfaatkan dalam metode
pemisahan. pI dari asam amino dapat dihitung dengan persamaan berikut:

20

Sebagian besar asam amino hanya memiliki dua nilai pKa, sehingga persamaan ini
mudah digunakan untuk menghitung pI. Untuk asam amino asam dan basa,
bagaimanapun, kita harus yakin untuk nilai rata-rata pKa yang benar. pKa1 adalah
untuk yang memiliki gugus fungsional dipisahkan pada titik isoelektrik nya. Jika dua
kelompok yang dipisahkan pada pH isoelektrik, pKa1 adalah pKa lebih tinggi dari
pKa keduanya. Oleh karena itu, pKa2 adalah untuk grup yang tidak terpisahkan pada
pH isoelektrik. Jika ada dua kelompok yang tidak terpisahkan, digunakan yang satu
dengan pKa lebih rendah.
2.18 Teknik Pemisahan Asam Amino
a.

Dialisis
Protein dapat dipisahkan dari senyawa dengan berat molekul rendah yang ada

di dalam ekstrak sel atau jaringan dengan proses dialisis. Molekul besar seperti
protein ditahan di dalam kantong terbuat dari senyawa berpori amat halus, seperti
selopan. Jadi, jika kantong yang mengandung ekstrak sel atau jaringan dimasukkan
ke dalam air, molekul kecil di dalam ekstrak jaringan, seperti garam, akan melalui
pori-pori, tetapi protein dengan berat molekul tinggi akan tertahan di dalam kantong
(Lehninger, 1982).
b.

Elektroforesis Kertas Memisahkan

Kertas memisahkan asam-Amino Metode yang paling sederhana untuk

memisahkan asam amino adalah elektroforesiskertas. Setetes larutan dari campuran

asam amino ditempatkan pada selembar kertas filter sudah dibasahi oleh buffer pada
pH tertentu. Medan listrik dengan tegangan tinggidiberikan pada kertas tersebut.
Karena perbedaan nilai pK, asam amino akan bermigrasimenuju arah yang berbeda
dan pada kecepatan yang berbeda disepanjang kertas,tergantung pada pH sistem
buffer dan tegangan listrik yang dipergunakan. Sebagai contoh,pada pH 1,0, histidin,
arginin, dan lisin mempunyai muatan +2 dan bergerak lebuh cepatmenuju katoda
bermuatan negatif dibandingakn asam amino lainnya, yang mempunyaimuatan+1.
21

Pada pH 6,0, sebaliknya, asam amino bermuatan positif (lisin, arginin,

histidin)bergerak menuju katoda dan asam amino bermuatan negatif (asam asparat
dan asamglutamat) menuju anoda. Semua asam amino lain akan tinggal pada, atau
dekat titik asal,karena senyawa ini tidak mempunyai gugus mengion selain dari
gugus amino dan karboksil, dan karenanya, mempunyai titik isoelektrik yang
ampir sama seperti dapatditentukan dari nilai pK1 dan pK2 pada tabel 5.4. Untuk
menetapkan letak asam amino padakertas, dilakukan pengeringan dan penyemprotan
dengan ninhidrin dan pemanansan. Spotberwarna biru dan ungu, masing-masing
menunjukan adanya asam amino, akan munculpada kertas. Asam-asam amino ynag
diketahui, diperlakukan serupa, dengan kondisi yang sama, sebagai marker ntuk
menentukan letak spesifiknya.
c.

Kromatografi Penukar Ion

Kromatografi

penukar

ion

merupakan

metoda

yng

paling

banyak

dipergunakanuntuk memisahkan, mengidentifikasi, dan menghitung jumlah tiap-tiap

asam amino didalam suatu campuran. Metoda ini juga memanfaatkan perbedaan
tingkah laku asam-basadari asam amino, tetapi terdapat faktor tambahan yang
menyebabkan prosedur ini efektif.Kolom kromatografi terdiri dari tabung panjang
yang diisi oleh granula resin sintetik yangmengandung gugus yang bermuatan tetap.
Resin dengan gugus anion tertentu disebut resinpenukar kation; resin dengan gugus
kation tertentu disebut resin penukar anion. Dalambentuk kromatografi penukar ion
ynag paling sederhana, asam amino dapat dipisahkanpada kolom resin penukar
kation. Dalam hal ini, gugus anion terikatnya, gugus asammisalnya gugus asam
sulfonat (-SO3-), pertama-tama diberikan bermuatan dengan Na+.Larutan asam (pH
3,0) dari campuran asam amino yang akan dianalisa dituang ke dalamkolom dan
dibiarkan tersaring secara perlahan-lahan. Pada pH 3,0 sebagian besar asamamino
berbentuk kation dengan muatan total positif, tetapi senyawa-senyawa ini berbedadi
dalam tingkat mengionnya. Pada saat campuran mengalir melalui kolom, asam
aminobermuatan positif akan menukar ion Na+, yang berikatan dengan gugus tetap
SO3-padapartikel resin. Pada pH 3,0 asam amino ynag bermuatn paling positif (lisin,
arginin, danhistidin) akan menukar Na+, pertama-tama dari resin, yang lalu akan
trikat paling kuat padaresin
22

d.

Filtrasi gel
Merupakan pemisahan protein berdasarkan ukuran. Perangkaian otomatis

memanfaatkan sejumlah kecil peptida yang berukuran besar(30 sampai 100 residu).
Walaupun demikian, banyak polipeptida berbobot molekul tinggi yang telah
mengalami denaturasi mengkin tidak bisa larut karena selama denaturasi terpapar
pada residu hidrofobik yang sebelumnya masih terpendam. Meskipun ketidak larutan
dapat diatasi dengan pemberian urea, alcohol, asam atau basa organic, keadaan ini
membatasi penggunaan selanjutnya teknik pertukaran ion untuk permurnian peptida.
Namun, filtrasi gel terhadap peptida hidrofobik yang besar dapat dilakukan dalam
asam asetat atau asam format 1-4 molar.
2.19 Sifat Khas Protein
Adapun sifat-sifat dari protein yang membedakannya dari senyawa
makromolekul lainnya yakni (Anonim, 2011) :
1.

Bila dibakar berbau rambut terbakar.

2.

Diendapkan oleh garam-garam logam

berat, misalnya air raksa, timah putih dan timah hitam. Hal ini terjadi bila pHnya
lebih alkali, dimana logam berat tersebut terikat pada gugus karboksilnya
membentuk proteinat logam berat. Reaksi protein dengan logam berat ini dipakai
sebagai dasar pertolongan pertama pada keracunan logam berat dengan cara
melakukan pemberian protein susu atau telur mentah kepada korban yang belum
lama meminum racun tersebut.

3.

Asam-asam

tertentu

dapat

mengendapkan protein oleh karena protein mengandung gugus NH2. Asam-asam

semacam ini seringkali dinamakan sebagai reagensia alkaloid, misalnya asam
trikloroasetat, asam fosfotungstat, asam fosfomolibdat, asam perklorat, asam
sulfosalisilat.
4.

Protein terutama asam amino yang

kandungannya menghasilkan beberapa reaksi warna, diantaranya:
a. Reaksi Xantoprotein yang berdasarkan reaksi nitrasi benzena asam amino
aromatik seperti fenilalanin, tirosin, triptofan.
23

b. Reaksi Millon berdasarkan inti fenol bereaksi dengan reagensia Millon,

seperti asam amino tirosin, memberikan warna merah.
c. Reaksi Sakaguchi berdasarkan adanya gugus guanidin dengan reagensia
Sakaguchi, seperti asam amino arginin, memberikan warna merah.
d. Reaksi Biuret berdasarkan adanya dua atau lebih ikatan peptida dengan
reagensia Biuret memberikan warna lembayung. Berarti semua protein
menghasilkan warna lembayung.
2.20 Ikatan Peptida
Ikatan peptida adalah jenis ikatan kovalen yang hanya ditemukan dalam
molekul protein. Ikatan ini menyatukan asam amino sama untuk menciptakan rantai
peptida, yang kemudian bergabung bersama-sama untuk membentuk protein.
Membentuk ikatan kovalen ketika satu atom dalam molekul berbagi satu, dua atau
tiga elektron dengan sebuah atom dari molekul lain. Jenis ikatan yang kuat dan bisa
sulit untuk mematahkan.
Semua protein terbuat dari rantai asam amino ikatan yang bersama-sama
dalam cara yang sangat spesifik. Sebagian besar asam amino memiliki gugus
karboksil tunggal (-COOH) di satu sisi dan gugus amino (NH2-) di sisi lain. Asam
amino yang berdekatan dapat membentuk ikatan peptida ketika satu kelompok asam
karboksil yang bergabung dengan gugus amino yang lain.
Ketika ikatan peptida terbentuk antara asam amino, molekul air hilang. Jenis reaksi
ini disebut reaksi kondensasi. Molekul air (H2O) yang dibuat oleh hilangnya
hidroksil (OH-) dari gugus karboksil dan atom hidrogen (H) dari gugus amino. Fakta
bahwa semua asam amino ikatan bersama-sama dengan cara ini adalah salah satu
faktor yang menentukan bentuk protein yang dibuat.
Ikatan peptida tunggal terjadi antara masing-masing pasangan asam amino. Protein
juga disebut polipeptida seperti yang sering terdiri dari puluhan bahkan ratusan asam
amino yang telah bergabung bersama menjadi rantai peptida. Ini berarti bahwa
protein mengandung banyak ikatan peptida.
2.21 Pemisahan Ikatan Peptida
24

Untuk memecahkan ikatan peptida, reaksi hidrolisis kebalikan dari reaksi

kondensasi harus terjadi. Reaksi hidrolisis terjadi ketika membelah protein menjadi
rantai peptida, atau peptida menjadi asam amino tunggal. Dalam hidrolisis, molekul
air ditambahkan ke ikatan peptida, menyebabkan air untuk membagi. Gugus
hidroksil (OH-) menempel pada gugus karboksil satu asam amino, dan atom
hidrogen (H) menempel pada gugus amino yang lain.
Ikatan peptida sangat stabil, yang berarti mereka sulit untuk pecah. Hal ini penting
bagi protein, karena mereka memainkan peran penting dalam sebagian besar
makhluk hidup. Sebagai contoh, protein yang disebut enzim mengontrol hampir
semua reaksi kimia dalam makhluk hidup. Juga, bentuk protein sangat penting untuk
seberapa baik yang berfungsi protein. Urutan asam amino yang membentuk protein,
serta kekuatan ikatan peptida, merupakan faktor dalam menentukan dan
mempertahankan bentuk dari setiap jenis tertentu protein.

BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Adapun kesimpulan dari makalah ini adalah :
1.

Protein adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel makhluk hidup
dan ditemukan di dalam semua bagian sel. Semua protein dibangun dari
rangkaian dasar yang sama yaitu dari 20 asam amino yang berikatan kovalen
dalam urutan yang khas. Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua
atau lebih asam amino.

25

2.

Asam amino adalah merupakan senyawa organik yang memiliki gugus

fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Berikut adalah ke-20
asam amino penyusun protein dikelompokkan menurut sifat atau struktur
kimiawinya:
Asam amino alifatik sederhana, Glisina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina
(Val, V), Leusina (Leu, L), Isoleusina (Ile, I)
Asam amino hidroksi-alifatik, Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T)
Asam amino dikarboksilat (asam), Asam aspartat (Asp, D) ,Asam glutamat
(Glu, E)
Amida, Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q)
Asam amino basa, Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R), Histidina (His, H)
(memiliki gugus siklik)
Asam amino dengan sulfur, Sisteina (Cys, C), Metionina (Met, M)
Prolin, Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)
Asam amino aromatik, Fenilalanina (Phe, F),Tirosina (Tyr, Y), Triptofan

3.

(Trp, W)
Sifat sifat asam amino adalah asam amino dapat bereaksi dengan asam maupun
basa sehingga dikatakan bersifat amfoter atau amfiprotik. Terbentuk molekul
yang memiliki dua jenis muatan, yaitu muatan positif dan muatan negatif.
Molekul seperti ini, dikenal sebagai ion zwitter atau kadang-kadang disebut juga
sebagai ion dipolar. Semua asam amino (kecuali glisin) bersifat optis aktif.

4.

Artinya, senyawa tersebut dapat memutar bidang polarisasi cahaya.

Semua asam amino, kecuali glisin mempunyai atam karbon asimetrik, karbon
yang mengikat empat gugus subsitituen yang berbeda yakni gugus karboksil,

5.

gugus amino, gugus R, dan atom hidrogen

Semua asam amino yang didapat dari hasil hidrolisis protein, kecuali glisin
mempunyai sifat aktif optik yaitu dapat memutar bidang polarisasi cahaya bila

6.

diperiksa dengan polarimeter.

Asam amino dari protein adalah stereoisomer L merupakan hal yang istimewa,
karena reaksi-reaksi kimia biasa, dan bersifat non-biologi yang digunakan untuk
sintesa suatu senyawa yang mempunyai atom karbon asimetrik selalu
menghasilkan produk-produk yang bersifat optik-inaktif.

26

7.

Asam amino dapat digoongkan menjadi beberapa golongan berdasarkan sifat-

8.

sifat kandungan gugus R, terutama polarisasinya.

Gugus R di dalam golongan asam amino ini merupakan hidrokarbon, dan

9.

bersifat hidrofobik.
Gugus R dari asam amino polar lebih larut dalam air, atau lebih hidrofilik
dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena golongan ini mengandung

gugus fungsionil yang membentuk ikatan hidrogen dengan air.

10. Dua asam amino yang mengandung gugus R yang bermuatan total negatif pada
pada pH 7.0 adalah asam aspartat dan asam glutamat, masing-masing
mempunyai tambahan gugus karboksil.
11. Asam amino yang mempunyai gugus R dengan muatan total positif pada pH 7,0
adalah lisin, arginin, dan histidin.
12. Asam amino khusus terdapat 4- hidroksiprolin, 5-hidroksilisin, N- metillisin,
Asam -karboksiglutamat, dan Desmosin.
13. Asam amino bersifat amfoter, dapat bereaksi dengan asam kuat dan basa kuat.
14. Asam amino, misalnya alanin, dilarutkan di dalam air, molekul ini menjadi ion
dipolar, yang dapat berperan sebagai suatu asam atau sebagai suatu basa.
15. Dalam alanin, gugus karboksil dan amino adalah dua kelompok titratable. Pada
pH yang sangat rendah, alanin memiliki gugus karboksil terprotonasi (dan
sehingga bermuatan) dan gugus amino bermuatan positif yang juga diprotonasi.
16. Molekul alanin pada pH bersifat netral dan tidak mengion di dalam medan
listrik, pH yang sifatnya khas inilah yang disebut dengan pH isoelektrik, yaitu
rata-rata dari nilai pK.
17. Fakta bahwa asam amino, peptida dan protein memiliki nilai pKa yang berbeda
menimbulkan kemungkinan bahwa mereka dapat memiliki muatan yang berbeda
pada pH tertentu.
18. Teknik pemisahan asam amino bisa dilakukan dalam beberapa cara diantaranya
adalah dialisis, elektroforesis kertas, kromatografi penukar ion, dan filtrasi gel.
beberapa sifat khas asam amino diantaranya:
Bila dibakar berbau rambut terbakar.

Diendapkan oleh garam-garam logam berat.

Asam-asam tertentu dapat mengendapkan protein oleh karena protein

mengandung gugus NH2.

Kandungan amino menghasilkan beberapa reaksi warna.

27

19. Ikatan peptida adalah jenis ikatan kovalen yang hanya ditemukan dalam molekul
protein. Ikatan ini menyatukan asam amino sama untuk menciptakan rantai
peptida, yang kemudian bergabung bersama-sama untuk membentuk protein.
20. Untuk memecahkan ikatan peptida, reaksi hidrolisis kebalikan dari reaksi
kondensasi harus terjadi. Reaksi hidrolisis terjadi ketika membelah protein
menjadi rantai peptida, atau peptida menjadi asam amino tunggal.
3.2 Saran
Adapun saran penulis kepada pembaca agar pembaca dapat mengetahui
bahwa protein penting bagi kehidupan kita.

DAFTAR PUSTAKA
Kimball. 1983. Biologi Jilid 1. Erlangga. Jakarta.
Lehninger, Albert. L. 1982. Dasar-dasar Biokimia jilid 1.Jakarta: Erlangga
Wirahadikusumah, Muhammad. 2001. Biokimia Protein, Enzim dan Asam Nukleat.
Penerbit ITB. Bandung

28