Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil

(-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit:
keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus
karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk
larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan
menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi
zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena
salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Asam amino adalah bagian terkecil dari struktur protein. Bisa dikatakan, protein dari
makanan yang Anda makan itu adalah kumpulan dari beberapa asam amino. Sebagai bentuk
paling sederhana dari protein, bentuk asam amino inilah yang nantinya bisa diserap oleh
tubuh dan menjalankan fungsinya dengan baik.

Fungsi asam amino

Setelah asam amino sudah siap digunakan, tubuh selanjutnya menggunakan untuk:

 Membantu segala proses pertumbuhan dalam tubuh

 Memperbaiki jaringan tubuh
 Menjaga keseimbangan cairan tubuh
 Menjaga suasana asam basa di dalam tubuh
 Membentuk hormon (Contohnya, hormon tiroid dan insulin).
 Membentuk enzim. Enzim adalah sebuah molekul dari protein yang berfungsi sebagai
katalis. Dengan ada katalis, segala proses reaksi kimia di dalam tubuh akan cerjalan
lebih cepat dan efektif.
 Membentuk neurotransmitter. Neurotransmiter adalah senyawa kimia di otak yang
membantu mengirim sinyal di antara sel-sel saraf di otak. Nerotransmitter yang
dibentuk contohnya bernama dopamin, norepinephrine, dan serotonin.
 Membentuk sistem kekebalan tubuh. Antibodi adalah kunci dalam sistem imun. Asam
amino membuat antibodi tubuh untuk menyerang sel target yang dianggap asing
masuk ke dalam tubuh.

Jenis-jenis asam amino di dalam tubuh

Dilansir dalam laman Medline Plus, asam amino dibagi menjadi tiga. Ketiganya yaitu asam
amino esensial, asam amino non esensial, dan asam amino conditional. Apa itu asam amino
esensial? Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh
tubuh, karena itu, harus diperoleh dari makanan. Contohnya antara lain, asam amino histidin,
lisin, metionin, tryptophan, valine.

Sedangkan, asam amino nonesensial adalah asam amino yang yang dapat diproduksi oleh
tubuh jika tidak didapatkan dari makanan yang dimakan. Contohnya antara lain asam amino,
alanin, asam glutamat, asparagin.

Asam amino conditional adalah kelompok asam amino yang bersyarat, dibutuhkan ketika sakit,
terluka dan mengalami stres. Contohnya antara lain, cystein, glutamin, serine dan proline.
Sumber-sumber protein
Setelah memahami apa itu asam amino, cari tahu dari mana saja Anda bisa memenuhi
kebutuhan asam amino harian. Di bawah ini adalah beberapa contoh sumber protein yang
banyak ditemui di sekitar Anda:

Sumber hewani:

 Ayam
 Daging sapi, kambing, kerbau dan olahan daging lainnya seperti bakso, sosis, dan dendeng
 Telur
 Ikan
 Udang, cumi, kerang, dan aneka makanan laut lainnya

Sumber nabati:

 Kacang-kacangan seperti kacang tanah, kedelai, mete, kacang merah, kacang tolo, dan
lainnya
 Tahu
 Tempe
 Oncom

ASAM AMINO DAN PROTEIN—BIOKIMIA

On 20/07/2016 By amaldofirjarahaditanedalam KELAS XII

STRUKTUR ASAM AMINO

Asam amino adalah monomer (turunan asam karboksilat, yang mengandung gugus
amina) dari protein.

A. Struktur Asam amino

 Mengandung gugus karboksil (—COOH)

 Mengandung gugus amina (—NH2)
  Struktur yang mengandung gugus amina terikat pada atom C alfa (α), yaitu atom C yang
terikat pada gugus karboksil atau paling ujung

B. Asam amino esensial

Merupakan asam amino yang harus ada dalam makanan sehari-hari karena tubuh tidak dapat
membuat atau menyintesis asam amino tersebut. Contoh asam amino esensial: valin (Val),
leusin (Leu), isoleusin (Ile), fenilalanin (Phe), triptofan (Trp), treonin (Thr), metionin
(Met), lisin (Lys), histidin (His), dan arginin (Arg).

C. Asam amino nonesensial

Yaitu asam amino yang tidak harus ada dalam makanan karena tubuh dapat membuat asam
amino tersebut. Contohnya: glisin (Gly), alanin (Ala), asparagin (Asn), glutamin (Gln),
prolin (Pro), serin (Ser), tirosin (Tyr), asam glutamat (Glu), sistein (Cys), asam aspartat
(Asp), sistin (Cys-Cys), hidroksiprolin, hidroksilisin.

D. Sifat-sifat asam amino

1. Amfoter = dapat bereaksi dengan asam maupun basa, yang dipengaruhi oleh gugus karboksil
(asam) dan amina (basa). Namun, apabila suatu asam amino mengikat lebih dari satu
gugus —COOH dan satu gugus amina, maka bersifat asam (ex = asam aspartat dan asam
glutamat. Dan, apabila suatu asam amino mengikat satu gugus karboksil dan lebih dari satu
gugus amina, maka bersifat basa (ex = arginin, lisis, dan histidin)
2. Optis aktif = semua asam amino (kecuali glisin) mempunyai optis aktif yaitu atom C asimetris
yang bersifat kiral dengan mengikat empat gugus yang berbeda. Oleh karena itu, semua
asam amino (kecuali glisin) bersifat dapat memutar bidang polarisasi cahaya

E. Ion zwitter

STRUKTUR ION ZWITTER (sumber:

elyanissaaddah.blogspot.com)

Ion zwitter adalah reaksi asam-basa intramolekul antarmolekul asam amino membentuk
inbipolar. Bentuk asam aminonya yang dominan bergantung pada pH larutan, yaitu:

 Dalam larutan asam kuat, semua asam amino membentuk kation

 Dalam larutan basa kuat, asam amino membentuk anion
 Jika bersifat netral dengan syarat konsentrasi kation sama dengan anion, maka ion bipolar
maksimum

F. Titik isoelektrik ion zwitter

Titik isoelektrik adalah keadaan di mana ion zwitter bersifat netral. Tiap-tiap asam amino
mempunyai titik isoelektrik (TIE) yang berbeda-beda, dari 6,1 hingga menyentuh 10,8. Titik
isoelektrik ini berguna untuk menyeimbangkan struktur asam amino saat disintesis.

 Jika pH asam (di bawah 7), maka TIE menunjukkan ke ion kation, yaitu —NH2
 Jika pH basa (di atas 7), maka TIE menunjukkan ke ion anion, yaitu —COO
 Jika pH netral (sama dengan 7), maka TIE menunjukkan ion zwitter

Gambar di bawah ini menunjukkan bagaimana suatu asam amino terbentuk pada suasana pH,
termasuk ke dalam ion zwitter:

KEADAAN TIE ASAM

AMINO

G. Struktur dan sifat-sifat protein

HASIL REAKSI PROTEIN YANG

MENGHASILKAN IKATAN PEPTIDA— DITUNJUKKAN BLOCK WARNA KUNING (sumber:
majalahkimia.blogspot.com)

Protein (polipeptida) adalah polimer dari asam amino yang berikatan peptida. Ikatan peptida
adalah ikatan yang terjadi antara atom C dengan N dan O, N dengan H, dan C dengan O,
yang menghubungkan monomer-monimer asam amino. Berikut sifat-sifat protein:

 Membentuk ion zwitter dalam air

  Dapat mengalami denaturasi (kerusakan struktur).
 Dapat dihidrolisis menjadi asam amino dengan asam encer atau enzim protease
 Jika dilarutkan dalam air, mempunyai viskositas (kekentalan) lebih besar daripada air
 Bersifar koloid hidrofil

H. Denaturasi protein

PERUBAHAN STRUKTUR PROTEIN (sumber:

metatriaputri04.blogspot.com)

Denaturasi protein adalah berubahnya struktur protein dari struktur asalnya. Denaturasi
protien sangat mudah terjadi terhadap pemanasan, perubahan pH, gerakan mekanik,
tercampur dalam ion logam dan pelarut organik. Pada peristiwa ini, struktur protein yang
rusak adalah struktur kuaterner, tersier, atau sekunder; bergantung pada tingkat penyebab
kerusakannya. Namun, struktur primer tetap utuh. Salah satu tanda bahwa protein rusak
adalah adanya endapan atau penggumpalan protein (koagulasi; sifat koloid)

I. Uji keberadaan protein

1. Reaksi Biuret = membuktikan adanya ikatan peptida menggunakan tetes senyawa CuSO4
encer dan NaOH, ditandai berwarna merah dan ungu.
2. Reaksi Xantoprotein = membuktikan adanya inti benzena dalam protein menggunakan
pemanasan protein dicampur asam nitrat pekat, ditandai warna kuning. Contoh: fenilalanin,
triptofon, dan tirosin
3. Reaksi Millon = membuktikan adanya gugus fenil (sejenis benzena) dalam
proteinmenggunakan pemanasan protein ditambah merkuri nitrat (Hg(NO3)2), kemudian
ditambah asam nitrit. Uji ini ditandai dengan warna merah berbentuk cincin
4. Reaksi Belerang = membuktikan adanya gugus belerang dalam protien karena beracun. Uji
ini menggunakan reaksi protein dengan NaOH, lalu dipanaskan dengan senyawa yang
mengandung timbal seperti Pb(CH3COOH)2 dan Pb(NO3)2. Lalu, akan muncul endapan
hitam dari PbS pada hasil reaksi. Contoh: sistein dan metionin
5. Reaksi Sakaguchi = membuktikan adanya gugus guanidin (atom C yang mengikat N2 dengan
ikatan tunggal dan mengikat N dengan ikatan ganda).Uji ini dibuktikan dengan sampel
protein ditambah pereaksi Sakaguchi (naftol + natrium hipobromit), menghasilkan warna
merah
6. Reaksi Hopkins-Cole = membuktikan adanya gugus indol dala protein menggunakan
penambahan asam sulfat (H2SO4) ke dalam protein secara perlahan-lahan. Hasil reaksi
menunjukkan lapisan di bawah larutan protein hingga terjadi pembentukkan cincin antara
kedua lapisan
Perbedaan Protein dan Asam amino

 Protein adalah salah satu dari tiga makronutrien yang penting bagi manusia, dan protein ini
terdiri dari asam amino.
 Jenis protein yang dibuat oleh kelompok tertentu asam amino tergantung pada asam yang
ada dalam asam amino ini.
 Beberapa asam amino bergabung bersama untuk membentuk protein