 Molekul yg sangat vital untuk

organisme  terdapt di semua sel

 Polimer  disusun oleh 20 mcm
asam amino standar
 Rantai asam amino dihubungkan
dg iktn kovalen yg spesifik
 Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan
asam amino
 Sifat fisik dan kimiawi 
dipengaruhi oleh asam amino
penyusunnya
 ASAM AMINO DAN PROTEIN
 Asam amino adalah senyawa penyusun
protein. Asam amino mempunyai satu gugus
karboksil dan satu gugus amino. Pada
umumnya gugus amino terikat pada posisi 
dari gugus karboksil.
basa

asam
NH2 NH3

R CH COOH R CH COO-


asam -amino ion switter pH : 7,4

(Amfoter)
R  H, C -  : kiral
 RANTAI PROTEIN

H R O H R O H R O H R O

N C C N C C N C C N C C
H H H H

Rantai peptida yang dihubungkan oleh ikatan amida (peptida)

Asam Amino

 merupakan unit penyusun

protein
 Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
 gugus amino,

 gugus karboksil,

 satu atom H dan

 rantai samping (gugus R)

• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
Asam amino standar
 Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20
macam disebut sebagai asam
amino standar
 Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein (jarang
ditemukan) Terdapat di
beberapa enzim seperti
gluthatione peroxidase
 Selenenosistein mempy kode
genetik: UGA  biasa utk stop
kodon  tjd pd mRNA dgn
struktur 2nd yg banyak.
Klasifikasi Asam amino
 Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
 Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK
NON
POLAR POLAR
Asam amino

BASIC (+) ACIDIC (-)

Asam amino non polar
 Memiliki gugus R alifatik
 Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
 Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt
Ile (I)  biasa terdapat di bagian dlm protein.
 Prolin berbeda dgn a.a  siklis. Tapi mempunyai
byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
 Umum terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid
Penamaan Asam Amino
 Didasarkan pada struktur D – gliseraldehid jika gugus
NH3+ terletak disebelah kanan  diberi awalan D, jika
NH3+ dikiri  diberi awalan L.
 Semua asam amino yang ada di alam dalam protein
mempunyai konfigurasi L. Ada beberapa asam amino
yang penting dalam struktur dan metabolisme
mempunyai konfigurasi D, yaitu asam D-alanin dan D-
glutamat yang merupakan komponen penyusun dinding
sel bakteri tertentu.
 Penulisan asam amino (20 asam amino yang umum)
dapat disingkat dengan 3 huruf.
Misal : Serine  Ser
Glysin  gly
Asam amino polar
 Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
 Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,
glutamin
 Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
 Cenderung terdapat di bagian luar protein
 Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat
mengalami oksidasi dengan sistein membentuk
ikatan disulfide
 (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena
selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak
dikode oleh DNA)
Asam amino dengan gugus R aromatik

 Fenilalanin, tirosin dan triptofan

 Bersifat relatif non polar  hidrofobik
 Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg
hidrofobik
 Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
 Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen 
penting untuk menentukan struktur ensim
 Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ
280 nm  sering digunakan utk menentukan kadar
protein
Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
 Lisin, arginin, dan histidin
 Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai
sampingnya
 Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
 Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd
gugus imidazol) dibanding
 lisin  gugus amino
 arginin  gugus guanidino
 Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH
fisioligis  sering berperan dlm reaksi ensimatis yg
melibatkan pertukaran proton
Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif
 Aspartat dan glutamat
 Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya  bermuatan (-) / acid pada pH 7
Asam amino non standar
 Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
 Terjadi karena modifikasi
yang terjadi setelah suatu
asam amino standar
menjadi protein.
 Kurang lebih 300 asam
amino non standar modifikasi serin yang
dijumpai pada sel mengalami fosforilasi
oleh protein kinase
• modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.

•  karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin
• Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
• Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
Fungsi biologi asam amino

 Penyusun protein, termasuk enzim.

 Kerangka dasar sejumlah senyawa penting
dalam metabolisme (terutama vitamin,
hormon dan asam nukleat).
 Pengikat ion logam penting yang diperlukan
dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).
Asam amino esensial

 Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein

atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial
bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya
tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam
amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu
harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino
esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.
 Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino
esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina,
leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina.
Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena
tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam
amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan
untuk kepentingan pengobatan.
Essential Amino Acids

 10 amino acids not synthesized by the

body
 arg, his, ile, leu, lys, met, phe, thr, trp, val
 Must obtain from the diet
 All in diary products
 1 or more missing in grains
and vegetables
PROTEIN

 Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan as.

Amino yg dihubungkan oleh ikatan peptida
 Beberapa protein merupakan komponen utama
dalam jaringan struktur (otot, rambut, kuku, kulit)
 Struktur protein :
 Struktur primer
 Struktur sekunder
 Struktur tersier
 Struktur kuartener
 Peptida sebagai rantai Protein
Dua molekul asam amino dapat saling
berikatan membentuk ikatan kovalen
melalui suatu ikatan amida yang disebut
dengan ikatan peptida. Ikatan kovalen ini
terjadi antara gugus karboksilat dari satu
asam amino dengan gugus α amino dari
molekul asam amino lainnya dengan
melepas molekul air. Secara sederhana
mekanisme reaksi pembentukan ikatan
kovalen dapat dilihat Gambar berikut ini.
The Peptide Bond

Amide bond formed by the –COOH of an amino

acid and the –NH2 of the next amino acid
O CH3
+ || + |
NH3–CH2–COH + H3N–CH–COO–
O CH3
+ || |
NH3–CH2–C – N–CH–COO–
| peptide bond
H
Peptides

 Amino acids linked by amide (peptide) bonds

Gly Lys Phe Arg Ser

H2N- -
COOH
end Peptide bonds end

Glycyllysylphenylalanylarginylserine
 Peptida atau polipeptida bebas juga merupakan molekul aktif
penyusun hormon yang memiliki aktifitas biologis dalam tubuh
manusia, seperti pada hormon insulin, glukagon dan
kortikotropin.
 Insulin mengandung dua rantai polipeptida, satu polipeptida
mengandung 30 residu asam amino dan yang lain mengandung
21 residu asam amino. Kortikotropin mengandung 39 residu
asam amino dan hormon oksitosin hanya mengandung 9 residu
asam amino.
 Protein sebagai makromolekul (molekul besar) mampu
menunjukkan berbagai fungsi biologi. Atas dasar peran ini maka
rotein dapat diklasifikasikan sebagai berikut (Gambar 14.27) ;
enzim, protein transport, protein nutrient dan penyimpan, protein
kontraktil atau motil, protein struktural, protein pertahanan dan
protein pengatur.
Penggolongan Protein

 Protein Fibrous (Serat)

Protein yang terdapat pada hewan, tidak larut
dalam air. Misal : keratin, kolagen, sutra
 Proterin Globular
Protein yang larut dalam air. Misal : enzim,
hormon, hemoglobin, mioglobin, ovalbumin
(pada putih telur)
Skema penggolongan Protein
berdasarkan fungsinya
Enzim
 Enzim, merupakan protein yang dapat berfungsi
sebagai katalisator. Hampir seluruh reaksi kimia
yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim.
 Beberapa contoh enzim yang banyak dimanfaatkan
saat ini seperti, glukosa oksidase yang
mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat,
urikase yaitu enzim yang dapat membongkar asam
urat menjadi alantoin. Saat ini sudah ditemukan
lebih dari 2000 jenis macam enzim yang
mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik dan
ditemukan dalam berbagai bentuk kehidupan.
Protein Transport
Protein transport adalah protein yang dapat mengikat dan
membawa molekul atau ion yang khas dari satu organ ke organ
lainnya. Contoh protein transport yang mudah adalah mioglobin
yang menyimpan dan mendistribusikan oksigen ke dalam otot.
Hemoglobin juga merupakan protein transport yang terdapat dalam
sel darah merah. Hemoglobin dapat mengikat oksigen ketika
darah melalui paru-paru. Oksigen dibawa dan dilepaskan pada
jaringan periferi yang dapat dipergunakan untuk mengoksidasi
nutrient (makanan) menjadi energi. Pada plasma darah terdapat
lipoprotein yang berfungsi mengangkut lipida dari hati ke organ.
Protein transport lain yang terdapat dalam membran sel
berperan untuk membawa beberapa molekul seperti glukosa,
asam amino dan nutrient lainnya melalui membran menuju sel.
Mioglobin yang mendistribusikan
oksigen ke otot
Protein nutrien

Protein nutrient sering disebut juga protein

penyimpanan, protein ini merupakan cadangan
makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan
perkembangan. Beberapa contoh protein ini, sering
kita temukan dalam kehidupan sehari-hari seperti
ovalbumin merupakan protein utama putih telur,
kasein sebagai protein utama dalam susu. Contoh
lainnya adalah protein yang menyimpan zat besi
yaitu ferritin yang terdapat di dalam jaringan hewan.
Protein kontraktil

Protein kontraktil juga dikenal sebagai protein

motil, di dalam sel organisme protein ini
berperan untuk bergerak seperti aktin dan
myosin. Kedua protein ini merupakan
filament yang berfungsi untuk bergerak di
dalam sistem kontraktil dan otot kerangka.
Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk
mikrotubul merupakan zat utama penyusun
flagel dan silia yang menggerakkan sel.
Protein struktural
Protein struktural, jenis protein ini berperan untuk menyangga atau
membangun struktur biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah
protein utama dalam urat dan tulang rawan yang memiliki kekuatan dan
liat. Persendian mengandung protein elastin yang dapat meregang
dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan bulu-buluan
merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air.
 Protein juga dapat digolongkan berdasarkan bentuk dan proses
pembentukan serta sifat fisiknya. Terdapat empat struktur protein yaitu
struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Selain penggolongan
juga sering dilakukan sebagai sebagai protein serabut atau dan protein
globular.
 Struktur primer adalah rantai polipeptida sebuah protein terdiri dari
asam-asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen
melalui ikatan peptida yang membentuk rantai lurus dan panjang
sebagai untaian polipeptida tunggal, seperti pada Bagan dibawah.
Struktur primer sederhana
 Struktur sekunder
Struktur yang kedua adalah struktur sekunder.
Pada struktur sekunder, protein sudah
mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai
samping asam amino. Ikatan pembentuk
struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen
antar rantai samping yang membentuk pola
tertentu bergantung pada orientasi ikatan
hidrogennya. Ada dua jenis struktur sekunder,
yaitu: alpha-heliks dan β-sheet
(lembaran). Struktur berikut ini menunjukkan
protein dengan struktur sekunder dengan
bentuk α-heliks.
Struktur alpha-heliks protein
Struktur beta-sheet
Struktur tersier

 Struktur tersier merupakan struktur yang dibangun

oleh struktur primer atau sekunder dan distabilkan
oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan garam,
ikatan hidrogen dan ikatan disulfida (antar atom S)
sehingga strukturnya menjadi kompleks. Protein
globular dan protein serbut/serat atau fiber
merupakan contoh struktur tersier.
 Protein Globular, merupakan protein yang larut dalam
pelarut air dan dapat berdsifusi dengan cepat, dan
bersifat dinamis lihat Gambar di bawah, dimana
seluruh interaksi antar struktur sekunder atau primer
terviasualisasi dengan baik.
Gambaran struktur tersier
 Protein serabut bersifat tidak larut dalam air
merupakan molekul serabut panjang dengan
rantai polipeptida yang memanjang pada satu
sumbu dan tidak berlipat menjadi bentuk
globular.
 Jenis protein ini memiliki peran sebagai
penyangga dan sebagai pelindung. Untuk
struktur fiber disajikan pada Gambar di bawah ini.
 Struktur tersier untuk protein fiber
 Struktur kuartener merupakan hasil interaksi dari
beberapa molekul protein tersier, setiap unit
molekul tersier disebut dikenal dengan subunit.
 Setiap subunit protein struktur tersier dapat
berinteraksi dan saling mempengaruhi satu sama
lain, interaksi tersebut dapat mengubah struktur
maupun peran dan fungsinya.
 Pembentukan struktur kuartener protein
menyebabkan bagian nonpolar protein tidak
terpapar pada lingkungan yang berair.
Struktur tersier untuk protein fiber
Protein yang memiliki bagian nonpolar yang
panjang dapat larut dalam air. Hemoglobin
merupakan contoh protein yang membentuk
struktur kuartener dengan 4 subunit (2 sub
unit α dan 2 subunit β). Beberapa protein
menjadi aktif ketika membentuk struktur
kuartener, namun ada juga protein yang aktif
ketika struktur kuartenernya terdisosiasi
menjadi subunitnya.
Struktur kuarterner
Mekanisme pembentukan struktur
kuarterner
 Denaturasi protein
 Denaturasi protein merupakan suatu keadaan dimana protein mengalami
perubahan atau perusakan struktur sekunder, tersier dan kuartenernya.
Denaturasi ini dapat disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya
pemanasan, suasana asam atau basa yang ekstrim, kation logam berat dan
penambahan garam jenuh.
 Pemanasan dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang
menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga
menyebabkan sisi hidrofobik dari gugus samping polipentida akan tebuka.
 Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin turun dan akhirnya
mengendap dan menggumpal peristiwa ini dinamakan koagulasi.
 Perubahan pH yang sangat ekstrim akhibat penambahan asam kuat atau
basa kuat akan merusak interaksi ionik yang terbentuk antar gugus R
polar dari asam amino penyusun protein. Hal ini juga berakhibat sama
pada perusakan struktur protein. Kehadiran ion logam berat dapat
memutuskan ikatan disulfida (S-S) yang menstabilkan tekukan – tekukan
yang dibentuk oleh polipeptida dalam membangun struktur protein, lihat
Gambar
Gambar struktur protein terdenaturasi
 Penambahan larutan garam encer pada protein globular akan
meningkatkan kelarutan protein. Beberapa interaksi hidrofilik antara
molekul protein dan air akan semakin kuat dengan kehadiran garam
pada konsentrasi rendah peristiwa ini dinamakan salting in. Namun
apabila larutan garam pekat yang ditambahkan maka kelarutan protein
akan menurun. Kehadiran garam pada konsentrasi tinggi menyebabkan
peristiwa solvasi air pada molekul protein berpindah ke garam sehingga
menurunkan tingkat kelarutan protein. peristiwa ini disebut salting out.
 Beberapa jenis protein fungsional seperti enzim dan hormon yang telah
terdenaturasi akan kehilangan sifat dalam biokatalisisnya. Hal ini
menyebabkan terhambatnya beberapa jenis reaksi biokimia yang
dikatalisis oleh enzim atau hormon yang bersangkutan.
 Apabila berada pada kondisi yang sesuai, protein yang telah
terdenaturasi akan dapat mengalami renaturasi atau penyusunan
kembali struktur protein yang meliputi struktur sekunder, tersier dan
kuartenernya.
 Peristiwa denaturasi protein dapat kita jumpai dalam kehidupan sehari –
hari, seperti saat kita memanaskan putih telur, sterilisasi peralatan
gelas dengan autoclave, dan sebagainya perhatikan kembali Gambar di
atas.
 Uji Protein
• Uji Biuret
Uji biuret adalah salah satu cara pengujian
yang memberikan hasil positif pada
senyawa-senyawa yang memiliki ikatan
peptida. Oleh karena itu, uji Biuret ini
sering digunakan untuk menunjukkan
adanya senyawa protein. Pengujiannya
dapat dilakukan dengan cara berikut.
Larutan yang mengandung protein ditetesi
larutan NaOH, kemudian diberi beberapa
tetes larutan CuSO4 encer. Terbentuknya
warna ungu, menunjukkan hasil positif
adanya protein.
 Uji Xantoprotein
Pengujian ini memberikan hasil positif
terhadap asam amino yang mengandung
cincin benzena, seperti fenilalanin, tirosin,
dan triptofan. Cara pengujiannya sebagai
berikut. Ke dalam protein ini ditambahkan
asam nitrat pekat sehingga terbentuk
endapan putih karena terjadi proses nitrasi
terhadap cincin benzena. Jika dipanaskan,
warna putih tersebut akan berubah menjadi
kuning.
 Uji Millon
Pengujian ini memberikan hasil positif
terhada protein yang mengandung asam
amino yang memiliki gugus fenol, misalnya
tirosin. Pereaksi Millon terdiri atasa larutan
merkuro nitrat dan merkuri nitrat dalam asam
nitrat. Protein dengan pereaksi Millon akan
membentuk endapan putih. Jika dipanaskan,
warnanya berubah menjadi merah. Adanya
ion NH4+ dapat mengganggu uji ini sehingga
tidak dapat digunakan untuk menganalisis
urine.
 Uji Belerang
Uji belerang ini memberikan hasil positif
terhadap protein yang mengandung asam
amino yang memiliki gugus belerang, seperti
sistein, sistin, dan metionin. Cara
pengujiannya sebagai berikut. Larutan
protein dan larutan NaOH pekat dipanaskan,
kemudian ditambahkan larutan timbal asetat.
Jika protein tersebut mengandung belerang,
akan terbentuk endapan hitam timbal sulfida
(PbS).
Reaksi Asam Amino

 Reaksi dengan Ninhidrin

Ninhidrin di dalam air akan terhidrasi
membentuk ninhydrin hidrat. Ninhydrin
hidrat bereaksi dengan asam amino
menghasilkan anion berwarna ungu,
aldehid dan CO2.
 Reaksi Ninhidrin

O
O O
OH
RCHCOO
+ N
NH3+
OH
O O 
O
anion berwarna ungu

+ RCHO+ CO2 + H2O + H+

Siklus asam sitrat
Siklus Asam Sitrat
Jumlah energi dari glikolisis dan Daur Krebs
• Glukosa
8 ATP

• 2 Piruvat
• 2x3= 6 ATP

• 2 Asetil koenzim-A
• 2x12 = 24 ATP
• Daur Krebs
38 ATP

• CO2 dan H2O

Energetika oksidasi KH
 1 mol glukosa CO2 + H2O
(kalorimeter) timbul panas ±2870 KJ
 Dalam jaringan  sebagian panas (1398 KJ) diikat
fosfat berenergi tinggi/ATP
 1 mol glukosa CO2+H2O+38 ATP
 1 ATP ~ 36,8 KJ
 ATP dibentuk dr :
Fosforilasi oksidatif dari reoksidasi koenzim
tereduksi oleh rantai pernafasan
Fosforilasi pada tingkat substrat
 Rantai pernafasan (di mitokondria): rangkaian
enzim dan zat pengemban yg bertanggung jawab
utk membawa ekuivalen pereduksi dari substrat
ke molekul oksigen 62
 Chemiosmotic coupling hypothesis
 Dikemukakan oleh Peter mitchell (1961)
 Menjelaskan bgmn ATP disintesis dari ETS dan
fosforilasi oksidatif
 Terdiri dari 4 prinsip :
– Energi yg dihasilkan oleh transpor elektron
menghasilkan sistem transpor aktif
– Sistem transpor aktif memompa proton dr matriks ke
ruang inter membran
– Gradien proton terbentuk  dgn pH di luar lebih
rendah dibanding di dalam. Proton yg ada diluar
bertendensi utk kembali ke dalam utk menyamakan
kondisi pH
– Ketika proton kembali ke matriks  energi bebas
terbentuk (21 kJ/mol utk setiap H) dan digunakan utk
menghasilkan ATP
64
65
THE END

THANK YOU

SAMPAI JUMPA