ASAM AMINO, PEPTIDA,

DAN PROTEIN

D I A N A S Y LV I A

S E K O L A H T I N G G I FA R M A S I M U H A M M A D I YA H
TA N G E R A N G
2016
ASAM AMINO DAN PROTEIN
– Asam amino adalah senyawa penyusun protein. Asam amino
mempunyai satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent : satu
gugus karboksil (-COOH), satu gugus amino (-NH2), satu atom H dan
rantai samping (gugus R).
– Pada umumnya gugus amino terikat pada posisi  dari gugus karboksil.
basa

asam
NH2 NH3

R  H, C -  : kiral R CH COOH R CH COO-



asam -amino ion switter pH : 7,4

(Amfoter)
• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada setiap
jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
 Struktur
 Ukuran
 Muatan elektrik
 Sifat kelarutan di dalam air
ASAM AMINO
• 20 asam amino pembentuk protein adalah asam α–amino
• Senyawa yang memiliki gugus karboksilat dan gugus amino pada atom
karbon pusat,
• Mereka bervariasi pada rantai samping (R) dalam hal: struktur, ukuran,
muatan listrik, dan kelarutan dalam air
• Jenis asam amino pertama yang ditemukan asparagin (1806) dan
terakhir treonin (1938)
• Selain glisin, asam amino merupakan atom khiral (optis aktif), dan
dalam konfigurasi L
• Penulisan dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf, ex : Alanine (Ala/A),
Glycine (Gly/G), Valine (Val/V)
ASAM AMINO AMFOTER
• Asam amino dapat berperan sebagai asam (mendonorkan
proton pada basa kuat) dan dapat berperan sebagai basa
(menerima proton dari asam kuat)
• Bentuk kesetimbangan :

HO HO
RCHCOOH RCHCOO RCHCOO
H  H
NH3+ NH3+ NH2

pH rendah pH netral pH tinggi

MUATAN ASAM AMINO
SIFAT-SIFAT ASAM AMINO :
1. Bersifat Amfoter
2. Dapat membentuk Zwitter ion

3. Bersifat optis aktif (memiliki atom C kiral), kecuali Glisin

4. Dapat berpolimerisasi membentuk protein
ASAM AMINO STANDAR
• Asam amino yang menyusun protein
organisme ada 20 macam disebut
sebagai asam amino standar
• Diketahui asam amino ke 21 disebut
selenosistein (jarang ditemukan)
Terdapat di beberapa enzim seperti
gluthatione peroxidase
• Selenenosistein mempy kode
genetik: UGA  biasa utk stop
kodon  tjd pd mRNA dgn struktur
2nd yg banyak.
PENAMAAN ASAM AMINO
• Didasarkan pada struktur D – gliseraldehid jika gugus
NH3+ terletak disebelah kanan  diberi awalan D, jika
NH3+ dikiri  diberi awalan L.
• Semua asam amino yang ada di alam dalam protein
mempunyai konfigurasi L. Ada beberapa asam amino
yang penting dalam struktur dan metabolisme
mempunyai konfigurasi D, yaitu asam D-alanin dan D-
glutamat yang merupakan komponen penyusun dinding
sel bakteri tertentu.
• Penulisan asam amino (20 asam amino yang umum)
dapat disingkat dengan 3 huruf.
Misal : Serine  Ser
Glysin  gly
KLASIFIKASI ASAM AMINO
• Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
• Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK
NON
POLAR POLAR
Asam amino

BASIC (+) ACIDIC (-)

ASAM AMINO NON POLAR

• Memiliki gugus R alifatik

• Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
• Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu asam amino spt isoleusine
(Ile/I)  biasa terdapat di bagian dlm protein.
• Prolin berbeda dgn asam amino  siklis. Tapi mempunyai banyak
kesamaan sifat dengan kelompok alifatis ini.
• Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid
ASAM AMINO POLAR
• Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
• Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
• Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
• Cenderung terdapat di bagian luar protein
• Sistein berbeda dgn yg lain, karena gugus R terionisasi
pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami
oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide
• (-S-S-)  sistin (tidak termasuk ke dalam asam amino
standar karena selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein
dan tidak dikode oleh DNA)
ASAM AMINO DENGAN GUGUS R AROMATIK

• Fenilalanin, tirosin dan triptofan

• Bersifat relatif non polar  hidrofobik
• Fenilalanin bersama dengan Valin, Leusin & Isoleusin  asam amino paling hidrofobik
• Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
• Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen  penting untuk menentukan struktur
enzim
• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm  sering digunakan utk
menentukan kadar protein
ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN POSITIF
• Lisin, arginin, dan histidin
• Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai
sampingnya
• Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
• Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus
imidazol) dibanding
– lisin  gugus amino
– arginin  gugus guanidino
• Karna histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH
fisioligis  sering berperan dalam reaksi enzimatis yang
melibatkan pertukaran proton
ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF

• Aspartat dan glutamat

• Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya 
bermuatan (-) / acid pada pH 7
 ASAM AMINO NON STANDAR
• Merupakan asam amino diluar 20
macam Asam Amino standar
• Terjadi karena modifikasi yang terjadi
setelah suatu asam amino standar
menjadi protein.
• Kurang lebih 300 asam amino non
standar dijumpai pada sel

modifikasi serin yang

mengalami fosforilasi
oleh protein kinase
• modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.

•  karboksi glutamat mampu
mengikat Cα  penting untuk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin
• Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
• Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
ASAM AMINO ESSENSIAL
• Selain 20 asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh untuk
produksi protein. Ada 12 macam asam amino lain yang
tidak terdapat di alam tetapi dapat disintesis dari fragmen
karbohidrat dan lipid sebagai sumber nitrogen melalui
reaksi katalis enzim. Asam amino ini sangat dibutuhkan
oleh tubuh dan disebut Asam amino essential.
IKATAN PEPTIDA
• Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui gugus karboksil
dari satu asam amino dengan gugus amino dari asam amino yang
lain.
O O
+H3N CH2 C O- + +H3N CH C
O
CH3
glysin alanin O
O
H
+H3N C C N C C O- + H2O
H2
CH3 C-terminal
N-terminal
ikatan peptida
gly - ala
(glysinalanin)
PEMBENTUKAN IKATAN PEPTIDA
IKATAN PEPTIDA

• Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan asam amino yg

mempunyai NH3+ bebas (sebelah kiri) dan as. Amino dg gugus
COO- bebas (sebelah kanan)
• Molekul yang mengandung 2 asam amino dg 1 ikatan peptida
disebut dipeptida
• Molekul mengandung 3 asam amino disebut tripeptida. Ada
tetrapeptida, pentapeptida, dst.
IKATAN SULFIDA
• Disamping ikatan peptida, ikatan kovalen lain diantara
as. Amino dlm peptida dan protein adalah ikatan
disulfida.
• Ikatan disulfida adalah ikatan tunggal -S–S-.
• Ikatan disulfida menghubungkan 2 unit sisteina.
• Senyawa peptida alam yang mengandung ikatan
disulfida : Oksitosin, vasopresin.
• Oksitosin: hormon yang mengatur kontraksi uterus
dan laktasi untuk merangsang kelahiran bayi
PROTEIN
• Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan as. Amino yg dihubungkan oleh
ikatan peptida
• Beberapa protein merupakan komponen utama dalam jaringan struktur (otot,
rambut, kuku, kulit)
• Struktur protein :
 Struktur primer
 Struktur sekunder
 Struktur tersier
 Struktur kuartener
STRUKTUR PRIMER

H R O H R O H R O H R O

N C C N C C N C C N C C
H H H H

Rantai peptida yang dihubungkan oleh ikatan amida (peptida)

PENGGOLONGAN PROTEIN

• Protein Fibrous (Serat)

Protein yang terdapat pada hewan, tidak larut dalam air. Misal : keratin,
kolagen, sutra
• Proterin Globular
Protein yang larut dalam air. Misal : enzim, hormon, hemoglobin, mioglobin,
ovalbumin (pada putih telur)
PENGUJIAN PROTEIN :

• Uji Biuret (Ikatan peptida), menghasilkan warna ungu

• Uji Xanthoproteat (Inti benzena), menghasilkan warna jingga
• Uji Pb (II) asetat (Inti belerang), menghasilkan warna hitam
FUNGSI PROTEIN :
• Pengatur aktivitas seluler (hormon)
• Pelindung (antibodi) dari serangan penyakit
• Biokatalis
• Pengangkut O2 dalam sel
• Cadangan energi / sumber energi kedua setelah karbohidrat
• Zat pembangun / pembuatan dan perbaikan jaringan baru
• Kontrol genetika
KELEBIHAN PROTEIN

• Obesitas
• Mengganggu sistem metabolisme protein
• Mengganggu kerja ginjal
• Gangguan pencernaan
• Meningkatkan kadar keasaman tubuh
KEKURANGAN PROTEIN

• Marasmus
• Kwashiokor
• Kurangnya pertumbuhan
• Daya tahan tubuh menurun