PROTEIN

• Protein merupakan makromolekul biologi paling

berlimpah; terdapat pada semua sel dan organel sel.
• Struktur dan BM protein bervariasi ; dlm satu sel
tunggal terdapat ribuan macam protein mulai dari
peptida yang relatif kecil sampai polimer besar
dengan BM jutaan.
• Fungsi protein juga bervariasi: enzim, hormon, anti-
bodi, transporter, protein otot, lensa mata, bulu ,
anti-biotik, racun, dll.
• Protein alam merupakan polimer panjang yang
terdiri dari 20 macam asam amino sebagai blok
pembangun (building block).
 Asam amino
• Asam amino merupakan blok pembangun molekul
peptida/protein.
• Dlm peptida/protein antara satu asam amino dengan
asam amino didekatnya dihubungkan dg ikatan peptida.
• Ada 20 macam asam amino di alam (asam amino
standar); semuanya mempunyai struktur molekul umum
yang sama (kecuali prolin merupakan asam imino).
• Terdiri dari satu ggs amino (-NH2), satu gugus karboksil
(-COOH), satu atom hidrogen dan satu ggs rantai
samping (-R), terikat pada satu atom C yang sama (-C).
• Asam amino berbeda satu dengan yang lain pada ggs -
R yang bevariasi dlm struktur, ukuran, muatan listrik,
dan kepolaran.
Atom karbon asimetrik (kiral)

• Keduapuluh asam amino standar mempunyai atom C

asimetrik (kecuali glisin); atom -C dinamakan pusat
kiral (chiral center).

• Bentuk D- dan L- asam amino didasarkan pada

konfigurasi absolut keempat substituen sekitar atom C
kiral (-C).

• Semua residu asam amino di alam berupa L-asam

amino; D-asam amino ditemukan sedikit dalam peptida
kecil pada sel bakteri dan beberapa antibiotik.
 Klasifikasi asam amino

• Klasifikasi asam amino berdasar ggs -R:

1. Asam amino netral nonpolar (Gly, Ala, Val, Leu,
Ile, Met)
2. Asam amino aromatik (Phe, Tyr, Trp)
3. Asam amino polar, tak bermuatan (Ser, Thr,
Cys, Pro, Asn, Gln)
4. Asam amino basa (Lys, Arg, His)
5. Asam amino asam (Asp, Glu)
 Klasifikasi berdasar sintesis :
• 1. Asam amino esensial :
tidak dapat disintesis (disintesis dlm
jumlah sedikit sehingga tidak mencukupi
kebutuhan tubuh), jadi perlu asupan dari
luar (eksogen).
(Arg*, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr,
Trp, Val)

• 2. Asam amino nonesensial:

dapat dibuat dalam tubuh (Ala, Asp, Asn,
Cys, Glu, Gln, Gly, Pro, Ser, Tyr)

* Esensial untuk anak tapi tidak untuk dewasa

 Zwitter ion

• Asam amino bersifat amfoter (amfolit)

• Jika asam amino dilarutkan dalam air,

akan berada sebagai ion dipolar (zwitter
ion).

• Zwitter ion adalah molekul netral yang

mempunyai muatan positif dan negatif
sama banyak.
Kurva titrasi asam amino

• Titrasi asam basa meliputi perubahan secara

gradual atau penghilangan proton.
• Selama titrasi dg basa kuat (NaOH), asam amino
kehilangan proton secara gradual.
• Contoh: titrasi Alanin dg NaOH
Alanin : pK1= 2,3 dan pK2 = 9,7
pH = 0  [+NH3-CHR-COOH]
pH = 2,3  [+NH3-CHR-COO-]= [+NH3-CHR-COOH]
pH = pI (6,0)  [+NH3-CHR-COO-]
pH = 9,7  [NH2-CHR-COO-]= [+NH3-CHR-COO-]
pH = 12  [NH2-CHR-COO-]
 Titik isolistrik
• Titik isolistrik (Isoelectric point = pI) ; pH
dimana suatu senyawa (asam amino atau
protein) mempunyai jumlah muatan positif
dan negatif sama banyak.

pK1 + pK2
pI = --------------
2
Untuk Alanin :
pI = (2,3 + 9,7)/2 = 6,0
Asam amino aromatik
(yang mengandung
cincin benzen
memberikan serapan
maksimum pada panjang
gelombang ~280 nm
sehingga dapat
digunakan untuk
mendeteksi keberadaan
protein atau bahkan
menentukan kadar
protein secara kuantitatif
 Peptida

• Peptida merupakan rantai residu asam amino

yang dihubungkan dengan ikatan peptida
• Peptida yang terdiri dari:
2 residu asam amino = dipeptida
3 residu asam amino = tripeptida
4 residu asam amino = tetrapeptida
dst.
Contoh suatu tetrapeptida:
H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
(Tyrosylalanylcysteinylglycine)
 Beberapa peptida penting dalam
biologi
• Glutation :
pelindung terhadap pembentukan metemoglobin
melalui reduksi H2O2 oleh enzim glutation
peroksidase
• Oksitosin dan vasopressin:
hormon yang disintesis dalam hipotalamus
• Enkefalin :
peptida opoid dalam sel syaraf; menghilangkan
rasa sakit/pening
• Bradikinin :
stimulasi rasa sakit >< enkefalin
 Protein
Klasifikasi protein berdasarkan fungsi :
1. Katalis: enzim, meningkatkan kec. Reaksi
2. Struktural: kolagen (jaringan ikat), fibroin
(sutera), elastin (pembuluh darah, kulit)
3. Pergerakan: aktin & tubulin (pembentuk
sitoskeleton)
4. Pertahanan: imunoglobulin (antibodi), fibrinogen
& trombin (penggumpalan darah)
5. Regulasi: insulin dan glukagon (hormon peptida)
6. Transfer: hemoglobin (pengikat oksigen), LDL
dan HDL (pengikat lipid)
Klasifikasi protein berdasar struktur
• Protein serat (fibrous protein) : Molekul bentuk panjang
seperti tali; tidak larut dalam air (keratin pada kuku,
rambut, kulit; kolagen pada jaringan ikat dan tulang)
• Protein globular : Molekul bentuk bulat kompak, larut
dalam air (globulin, albumin dll.)

Klasifikasi berdasar komposisi

• Protein sederhana (simple protein): hanya terdiri dari
residu asam-asam amino
• Protein konyugat (conjugate protein): gabungan protein
sederhana dan komponen nonprotein (glikoprotein,
metaloprotein, lipoprotein, fosfoprotein, hemoprotein)
 Struktur protein
• Struktur primer: Deretan (sequence) asam amino
ditentukan oleh informasi genetik pada DNA.
Dalam struktur primer, residu asam amino dihubungkan
oleh ikatan peptida.
Contoh: Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Gln-Lys
1 2 3 4 5 5 7 8
• Struktur sekunder: Struktur dua dimensi, terdiri dari
beberapa pola berulang, distabilkan oleh ikatan
hidrogen.
- -heliks : strk kaku yang terbentuk jika suatu rantai
polipeptida twist putar kanan membentuk spiral.
- Strk - (-sheet structure): terbentuk bila dua atau
lebih segmen polipeptida berjajar berdampingan.
- Strk supersekunder: mengandung -heliks dan Strk -
-heliks
-sheet
Struktur tersier
• Konformasi tiga dimensi yang unik dlm suatu
protein globular yang disebabkan oleh interaksi
antar rantai samping dalam struktur primer.

• Tipe interaksi yang menstabilkan struktur tersier :

1. Interaksi hidrofobik (antar ggs R nonpolar)
2. Interaksi elektrostatik (antar ggs R yang
bermuatan berlawanan)
3. Ikatan hidrogen (antara -CO dengan -NH2
atau -OH dengan -OH)
4. Ikatan kovalen (ikatan disulfida, jembatan S-S)
Struktur kuaterner

• Struktur protein yang terdiri atas beberapa

rantai polipeptida (subunit).

• Protein multi subunit yang semua subunitnya

identik dinamakan oligomer.

• Oligomer terdiri dari protomer yang dapat

mengandung satu atau lebih subunit.
 Denaturasi
• Proses kerusakan struktur konformasi protein
alami (native) disebabkan oleh faktor-faktor
lingkungan, baik secara fisika maupun kimia.
• Denaturasi tidak selalu melibatkan pecahnya
ikatan peptida.
• Tergantung dari tingkat denaturasi, molekul
protein dapat sebagian atau seluruhnya
kehilangan aktivitas biologinya.
• Denaturasi dapat diamati dg perubahan sifat
fisika dari protein (misal perubahan dalam
kelarutan)
• Denaturasi dapat bersifat reversibel atau
irreversibel.
Faktor-faktor penyebab denaturasi
• Asam atau basa kuat
• Pelarut organik
• Detergen
• Zat pereduksi
• Konsentrasi garam yang tinggi
-salting in
-salting out
• Ion logam berat
• Perubahan suhu yang ekstrim
• Cekaman mekanik (mechanical stress)