Asam Amino dan Protein

apt. Mesa Sukmadani Rusdi, M. Sc.

PROTEIN
• Protein merupakan polimer dari asam amino yang
berikatan sesamanya dengan ikatan kovalen yang spesifik.
• Terdapat lebih dari 300 asam amino di alam, namun protein
kebanyakan tersusun 20 asam amino  Asam amino
standar
• Bentuk umum asam amino adalah α- asam amino.
• Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan
urutan asam amino
• Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi oleh asam amino
penyusunnya
FUNGSI PROTEIN
• Reaksi kimia  enzim
• Sistem Imun  antibodi
• Struktur mekanis  tendon, otot
• konduksi saraf kanal ion
• Prekursor pembentuk hormon
 Asam Amino Essensial dan non Essensial
• Asam amino endogen/ nonessensial : dibuat dan disusun oleh
tubuh selama proses metabolisme berlangsung, yaitu sebagai
hasil reaksi antara sisa dari senyawa karbohidrat dan gugus NH2
– Contoh asam amino endogen/ non essensial : Arginin, Alanin,
Asparagin, Asam Aspartat, sistein, glutamin, Asam Glutamat, Glisin,
Prolin, Serin, Tirosin.
• Asam amino Eksogen/essensial : golongan asam amino yang
tidak dapat diproduksi oleh tubuh.
– Sehingga harus didapatkan dari asupan makanan sehari-hari,
– Contoh Asam amino eksogen/esensial : Isoleusin, leusin,lisin, metionin,
fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin.
 ASAM AMINO

• merupakan unit penyusun

protein
• Struktur:
– satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
• gugus amino,
• gugus karboksil,
• satu atom H dan
• rantai samping (gugus R)
 ASAM AMINO
• Gugus amino dan gugus karboksil terikat pada karbon (C) yang
sama : Ca
• Yang membedakan: rantai gugus samping (gugus R)  struktur,
ukuran, muatan  solubilitas asam amino di air
• Penamaan asam amino  3 huruf singkatan dan 1 huruf simbol.
• Gugus R sering dinamakan β,γ,δ,ε, dst sebagai lanjutan dari Ca
 ASAM AMINO
• Ke 20 asam amino (kecuali
glisin) memiliki C kiral.
• Glisin : gugus R diganti dengan
gugus Hidrogen ≠ C kiral
• C kiral  stereoisomer  2¹
 2 stereoisomer  sepasang
enansiomer : D dan L
Sifat Optis Aktif
 Sifat kimia pasangan enansiomer persis sama tetapi
berbeda sifat optis aktifnya
 Enasiomer L dan D memutar sinar bidang polarisasi
dengan sudut yang sama tapi arah yang berlawanan.
Levorotatory (-) memutar ke kiri berlawanan arah
jarum jam dan dektrorotatory (+) memutar ke kanan
searah putaran jarum jam.
 Hasil sintesa asam amino umumnya tidak
stereospesifik atau berupa campuran rasemat
 Campuran rasemat mengandung pasangan
enansiomer dalam jumlah yang sama (1:1)
Klasifikasi Asam Amino

• Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)

• Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK
NON
POLAR Asam amino POLAR

BASIC (+) ACIDIC (-)

ASAM AMINO
ASAM AMINO
ASAM AMINO
ASAM AMINO
 Asam Amino Dibedakan berdasar gugus samping (R)
• Non polar-alifatik
–Nonpolar dan hidrofobik  alanin, valin, leusin, isoleusin  interaksi hidrofobik
–Glisin  struktur paling sederhana  nonpolar
–Metionin  memiliki S didalam rantai  gugus nonpolar tioeter
–Prolin  memiliki gugus samping yang agak berbeda  siklik dengan gugus imino
menjadikan struktur kaku  mengurangi fleksibilitas
– Aromatik
• Fenilalanin, tirosin, triptofan  dengan gugus samping aromatik  nonpolar (hidrofobik) 
interaksi hidrofobik
• Tirosin memiliki gugus hidroksi (--OH) ikatan hidrogen  lebih polar dibandingkan dengan
fenilalanin
• Triptofan lebih polar daripada fenilalanin  punya gugus indol
• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm  sering digunakan utk
menentukan kadar protein
Asam Amino Dibedakan berdasar gugus samping (R)
• Polar – Tidak bermuatan
– Lebih larut dalam air (hidrofilik)  dapat membentuk ikatan hidrogen dengan air
– Serin, Treonin, sistein, asparagin, glutamin
– Polaritas serin dan treonin  adanya ikatan hidroksil (--OH)
– Sistein  grup sulfhidril
– Asparagin dan glutamin  gugus amida
– Asparagin dan glutamin merupakan amida dari asam amino yang lain ditemukan
protein : Aspartat dan glutamiat
– Aspargin dan glutamin mudah terhidrolisis dengan asam dan glutamat
– 2 Sistein mudah teroksidasi menjadi Sistin  ikatan kovalen disulfida

– Ikatan disulfida  hidrofobik (nonpolar)

– Ikatan disulfida memiliki peranan yang spesial dengan
membentuk ikatan kovalen antar molekul protein
atau antar rantai polipeptida.
– (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul
sistein dan tidak dikode oleh DNA)
 Asam Amino Dibedakan berdasar gugus
samping (R)
• Muatan Positif (Basa)
–Asam amino yang paling hidrofilik : muatan positif dan negatif
–Lisin  muatan postif pada pH 7  punya amino primer kedua pada rantai alifatiknya
–Arginin  muatan positif  grup guanidin
–Histidin  muatan positif  grup imidazol
–Histidin  satu – satunya asam amino standar yang meng- ion dengan PKa yang
mendekati netral
– Muatan Negatif (Asam)
• Asam amino dengan muatan negatif  aspartat dan glutamat  punya grup asam
karboksilat kedua.
 Asam Amino sebagai Metabolisme Tambahan
• L- a-Asam Amino memenuhi peran metabolik
vital sebagai “building Block” protein.
• asam amino tirosin  Hormon tiroid
• Glutamat  neurotransmitter, prekursor g-
aminobutyric acid (GABA)
• Ornitin dan sitrulin  metabolit intermediet
dari biosintesis urea
• Homosistein, homoserin dan Glutamate-g-
semialdehyde  metabolisme intermediet
dari protein asam amino
• Fenilalanin dan tirosin  prekursor dari
epinefrin, norepinefrin dan DOPA
(dihydroxyphenylalanine)
 Asam Amino Dapat Bertindak Sebagai Asam dan Basa
• Ketika asam amino di dalam air  terdapat
sebagai ion dipolar atau zwitter ion (German for
“hybrid ion”).
• Zwitter ion  senyawa yang mempunyai 2 muatan
yang berbeda  netral
• Zwitter ion dapat bertindak sebagai basa atau
asam.
• Substansi yang memiliki karakteristik tersebut :
amfoter atau amfolit.
Sifat keasaman - kebasaan
• Jika suatu kristal asam amino, seperti alanin dilarutkan dalam air, maka
molekul ini berbentuk ion dipolar, yang dapat berperan sebagai asam (donor
proton) dan sebagai basa (akseptor proton)

• Senyawa yang mempunyai kedua sifat ini disebut amfoter

• Semua asam amino sedikitnya memiliki 2 gugus yang dapat terionisasi

sehingga dapat bermuatan +, - dan netral, tergantung kepada pH
lingkungannya.

• pKa gugus karboksilat pada C2: 1.8 – 2.8

• pKa gugus amino pada C2: 8.8 – 10.6

• Asam amino asam dan basa memiliki gugus yang

dapat terionisasi pada rantai sampingnya.
 Asam Amino Dapat Bertindak Sebagai Asam dan
Basa

• R—COOH dan R—NH3+ merupakan asam lemah, tapi R—COOH >>

R—NH3+
• Pada pH 7,4 R—COOH  R—COO- dan R—NH3+  R—NH3+
• Karena merupakan asam lemah  pKa
• Asam amino paling tidak memiliki 2 pKa.
Asam amino pada pI (pH isoelektrik)  netral
• Zwitter ion merupakan contoh senyawa
isoelektrik  jumlah muatan + dan –
sama  netral.

• Asam amino yang memiliki simpel a-

monokarboksilat grup dan a-monoamino
grup memiliki 2 pKa dan pada pH
tertentu terjadi kesetimbangan dalam
larutan  netral.  pH isoelektrik / pI.

• pI = (pK1 + pK2)/2
 Lanjutan...
• Pada poliproteic asam amino memiliki rantai R yang
bisa juga terionisasi  + 1 pKa = pKr

• pI = (pK1 + pKr)/2 atau

• (pKr+ pK3)/2

• Pada pH asam, kelarutan asam amino

meningkat karena ion karboksilat mengambil
proton dari larutan, akibatnya asam amino
bermuatan+

• Pada pH basa, asam amino bermuatan –

Ikatan Peptida
Gabungan asam amino yang gugus amino alfa dari
asam amino 1 berikatan dengan gugus karboksilat
alfa dari asam Amino 2, membentuk ikatan peptide 
dipeptida
Semua asam amino yang terikat pada peptida: Residu
asam amino
18

Pada prinsipnya, ikatan peptida atau amida dapat

terbentuk pada kedua rantai polimer, baik pada gugus
amino maupun gugus
Kecuali pada peptida yang disintesis dari ribosom,
ikatan baru selalu terbentuk pada Cterminus.
 Peptida
• 3 asam amino dapat bergabung membentuk
tripeptida, dsb
• Beberapa asam amino bergabung 
olipeptida
• Banyak asam amino bergabung dengan berat
molekul < 10000  polipeptida
• Ketika BM lebih dari 10.000 atau lebih dari
100 residu asam amino  protein.
• Residu ujung dari grup alfa amino bebas 
amino-terminal / N- terminal
• Residu Ujung dari grup alfa karboksilat 
karboksil-terminal / C-terminal
Hormon Peptida
• Nama peptida ditulis berdasarkan residu
asam amino penyusunnya
• Penulisannya ditulis dari kiri ke kanan dimulai
dari N-ujung/N terminal
• Untuk menyingkat penulisan, residu asam
amino ditulis 3 huruf atau 1 huruf saja
• Efek faal dari hormon peptida berkaitan erat
dengan runtunan asam aminonya
 Protein
• Makromolekul yang paling
berlimpah dan menyusun lebih dari
setengan berat kering semua
organisme
• Protein murni dapat berbentuk
kristal
• Gambar a: Kristal tripsin murni
(enzim pencernaan)
• Gambar b: sitokrom c, protein
pembawa electron pada
mitokondria
a b
BM Protein
Bentuk Protein

•Berdasarkan
Protein globular,
bentuk danberbentuk
sifat-sifat
fisikseperti bola
tertentu, dan larut
protein dalam air
dibagi
•menjadi
Protein serat, berbentuk seperti
2 golongan:
batang panjang dengan
kekuatan mekanis tinggi dan
tidak larut air
 Konformasi Rantai
Rantai peptida dari protein sejenis selalu
terlipat dengan cara yang sama

Pelipatan rantai peptida membentuk

molekul protein tertentu: Konformasi rantai
protein

Faktor yang menentukan: runtunan residu

asam amino suatu protein
• Pelipatan rantai peptida dipengaruhi oleh beberapa
gaya/ikatan yang terjadi diantara gugus rantai samping
asam amino dalam rantai peptida yang sama atau
antar rantai peptida
• Jenis gaya/ikatan yang menyebabkan terbentuknya
pelipatan protein:
• Ikatan H di dalam dan diantara masing-
masing rantai peptida

• Ikatan kovalen, seperti ikatan peptida dan ikatan

disulfida

• Ikatan nonkovalen, seperti ikatan

elektrostatik/ion, ikatan tidak mengutub/
hidrofob dan ikatan van der walls
LANJUTAN..

• Ikatan Disulfida: terbentuk diantara gugus –SH sistein,

yang dapat mengakibatkan menggelungnya rantai peptida
tunggal atau menghubungkan dua rantai peptida terpisah

• Ikatan ion=jembatan garam, terbentuk di antara ion

karboksilat bermuatan negatif dari rantai samping aspartat
atau glutamat dan ggs amino bermuatan positif dari rantai
samping lisin atau arginin

• Ikatan H, terbentuk diantara pemberi / donor H, yaitu N-H

amida dari suatu ikatan peptida dan penerimanya, yaitu
karbonil dari ikatan peptida lainnya
 Fungsi Protein
1. Pembentuk jaringan struktural:
kolagen, histon, keratin, fibroin,
elastin, proteoglikan
2. Pengangkut/transport: hemoglobin,
albumin, mioglobin, lipoprotein
3. Pelindung dan pertahanan:
antibodi/immonoglobulin G,
fibrinogen, trombin, bisa ular, risin
4. Pengatur aktivitas sel atau fisiologis:
insulin, hormon tumbuh, kortikotropin.
5. Katalisator: enzim laktat
dehidrogenase, glutamin sintetase
6. Penggerak; pengerutan dan
pmanjangan otot diakibatkan interaksi
protein aktin dan miosin.Tubulin
pembentuk mikrotubul.
7. Protein nutrien dan penyimpan yang
dibutuhkan untuk pertumbuhan
embrio tanaman: gliadin, ovalbumin,
kasein, ferritin
LANJUTAN..

• Hemoglobin: terdapat di dalam sel

darah merah, mengikat O2 dari paru-
paru ke jaringan perifer
• Lipoprotein: terdapat di dalam
plasma darah, membawa lipid dari
hati ke organ/jaringan lain
• Ovalbumin: protein utama putih telur
• Kasein: protein utama susu
• Ferritin: protein penyimpan zat besi
yang terdapat dalam jaringan
mamalia
• Aktin dan miosin: protein filamen
yang berfungsi di dalam sistim
kontraktil otot kerangka.
LANJUTAN..

• Tubulin: protein pembentuk mikrotubul, kompenen penting bagi flagella

dan silia penggerak sel.
• Kolagen: protein serat utama pada urat dan tulang Rawan
• Elastin: protein serat yang terdapat pada persendia
• Keratin: protein serat utama pada rambut, kuku dan bulu burung
• Fibroin: protein serat utama pada serat sutra dan jaring laba-laba
• Immunoglobulin: protein yang dibuat limfosit untuk melindungi dan
melawan serangan bakteri, virus dan protein asing lainnya.
• Fibrinogen dan trombin: protein yang berfungsi dalam proses koagulasi
darah, menjaga tubuh kehilangan darah jika sistim pembuluh terluka
• Bisa ular, toksin bakteri: protein yang berfungsi dalam pertahanan tubuh
• Insulin: protein/hormon yang mengatur metabolisme gula
referensi
• Harper's Illustrated Biochemistry, 30E (2015)
• John T Moore and Richard Langley: Biochemistry
For Dummies
• Lehninger-Principles-of-Biochemistry-Sixth-
Edition-Books
Terima kasih 